山东大学2017年生物化学与分子生物学专业攻读硕士学位研究生培养方案

山东大学2017年生物化学与分子生物学专业攻读硕士学位研究生培

养方案

一、培养目标

本学科培养的研究生，要热爱祖国，崇尚科学，诚实守信；应能较好地掌握辨证唯物主义的原理与方法，具有良好的科学素养和合作精神，学风严谨，谦虚、进取、敬业，有较强的事业心和社会责任感；具有健康的身体和心理素质。

本学科研究生应掌握扎实宽广的生物学基础理论和系统的生物化学与分子生物学专业知识与实验科研技能，掌握一门外语（一般为英语）；具有从事科学研究工作或独立担负专门技术工作的能力。毕业后可从事生物化学与分子生物学学科的科研、教学及科技管理等方面的工作。

二、研究方向

1．酶学与生物催化

2．糖生物技术

3．糖生物药物

4．生物医学材料

三、培养方式

根据宽口径、厚基础的原则，按一级学科开设学位基础课；充分利用校内外优质教育资源，鼓励研究生进行“三种经历”，实行双导师合作培养。

指导教师应按照培养方案的要求，根据因材施教的原则，指导硕士研究生制订个人培养计划。个人培养计划应在硕士研究生入学一个月内制订完成。

四、学制

全日制硕士研究生学制3年。硕士研究生原则上不予提前毕业，特别优秀者可提出申请，最长提前时间不能超过一年。

五、应修总学分与课程设置

硕士生的课程学习一般为一年，应修总学分不少于30学分，其中必修课不少于21学分（含前沿讲座与社会实践）。

由学校组织的研究生在第二校园经历和海外经历中取得的学分，与培养计划内必修课内容及要求基本相同或相似的，可采用课程置换方式，具体按照学校有关规定执行。

硕士研究生课程分为必修课与选修课两大类。

1．必修课21学分

思想政治理论（理工医）3学分；

第一外国语3学分；

专业外语2学分；

前沿讲座2学分；

社会实践2学分；

学位基础课、学位专业课共四门9学分。

前沿讲座：包括研究生的个人专题综述，参加学术讲座、研讨会等。前沿讲座应贯穿硕士研究生培养的整个过程，硕士研究生在学期间参加前沿讲座不少于15次，主讲不少于2次。前沿讲座的成绩将根据参加学术讲座的次数、自主讲座次数及内容由导师组进行考核评定。考核成绩按通过、不通过记分，成绩通过者记2学分。

社会实践：本学科各专业的研究生，都应本着与专业学习相结合、与了解和解决热点实际问题相结合、与研究生就业相结合的原则，积极参加社会实践。社会实践应在研究生学习期间的前两年内完成，社会实践的方式包括在校内兼任助教和助管等工作（如参与本学科的实践教学、担任本科学生辅导员），以及自选题目完成与本专业相关的社会调查。参与实践教学的研究生应提交不少于2000字的教学研究论文，担任本科学生辅导员的研究生应提交不少于2000字的学生工作研究论文，参与社会调查的研究生应提交不少于3000字的调查报告。本学科各专业组织研究生导师及相关人员对研究生提交的论文或调查报告进行审查，评定成绩，并写出评语。考核按优秀、良好、中、通过、不通过记分，成绩通过以上者记2学分。

2.选修课

（1）专业选修课不少于两门。在此基础上可根据需要选修本学科以外的课程。

（2）非专业选修课。硕士研究生可根据需要选修本学科以外的课程：第二外国语2学分、体育课1学分。

3.补修课

跨学科或以同等学力考入的研究生未修过而必须补修的本专业本科生必修课，补修1-2门，不记学分。文章来源：文彦考研

生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值

2016年山东大学硕士学位论文模板

分类号：单位代码：10422密级：学号： 硕士学位论文论文题目： 作者姓名X X X 学院名称X X X 专业名称X X X 指导教师X X X X X X 合作导师 2016年6月26日

原创性声明 本人郑重声明：所呈交的学位论文，是本人在导师的指导下，独立进行研究所取得的成果。除文中已经注明引用的内容外，本论文不包含任何其他个人或集体已经发表或撰写过的科研成果。对本文的研究做出重要贡献的个人和集体，均已在文中以明确方式标明。本声明的法律责任由本人承担。 论文作者签名：日期： 关于学位论文使用授权的声明 本人同意学校保留或向国家有关部门或机构送交论文的印刷件和电子版，允许论文被查阅和借阅；本人授权山东大学可以将本学位论文的全部或部分内容编入有关数据库进行检索，可以采用影印、缩印或其他复制手段保存论文和汇编本学位论文。 (保密论文在解密后应遵守此规定) 论文作者签名：导师签名：日期：

目录 中文摘要.........................................................................................................................I ABSTRACT..................................................................................................................II 符号说明......................................................................................................................III 第一章绪论.. (1) 1.1"[点击输入一级标题××××标题2]" (3) 1.1.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (3) 1.1.2"[点击输入二级标题××××标题3]" (3) 1.1.3"[点击输入二级标题××××标题3]" (3) 1.2"[点击输入一级标题××××标题2]" (3) 1.2.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (3) 1.2.2"[点击输入二级标题××××标题3]" (4) 1.3"[点击输入一级标题××××标题2]" (4) 1.3.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (4) 1.3.2"[点击输入二级标题××××标题3]" (4) 1.4"[点击输入一级标题××××标题2]" (4) 第二章"[点击输入大标题××××标题1]" (5) 2.1"[点击输入一级标题××××标题2]" (5) 2.1.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (5) 2.1.2"[点击输入二级标题××××标题3]" (5) 2.2"[点击输入一级标题××××标题2]" (5) 2.2.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (5) 2.2.2"[点击输入二级标题××××标题3]" (5) 2.3"[点击输入一级标题××××标题2]" (5) 2.3.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (5) 2.3.2"[点击输入二级标题××××标题3]" (5) 第三章"[点击输入大标题××××标题1]" (6) 3.1"[点击输入一级标题××××标题2]" (6) 3.1.1"[点击输入二级标题××××标题3]" (6)

生物化学基本概念

生物化学基本概念

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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋

1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.sodocs.net/doc/256701652.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

2017年山东大学山大理论化学考试大纲

628理论化学考试大纲 一、考试目的： 《理论化学》是2014年化学专业硕士研究生入学统一考试的科目之一。《理论化学》考试要力求反映化学专业硕士学位的特点，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基础素质和综合能力，以利于选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展和经济腾飞培养综合素质高、复合型的化学专业人才。 二、考试要求： 考生应掌握本科目的基本概念和基础知识，具备对基本概念与基础知识的理解与综合运用能力。 三、考试形式和试卷结构： 《理论化学》试卷满分150分。其中，物理化学（含结构化学）合计100分为必答，另外50分可选择无机化学（50分）或分析化学（含化学分析及仪器分析）（50分）作答。答题方式为闭卷、笔试。答题时允许使用计算器。 四、考试内容： 物理化学（含结构化学）（100分） 该科目大纲共计十九章，其中第一至第十章考题占75分，第十一至第十九章（结构化学部分）考题占25分。 第一章热力学第一定律 1．热力学概论 1.1 热力学的目的、内容和方法 1.2 热力学基本概念：体系与环境，体系的性质；热力学平衡态和状态函数 2．热力学第一定律 2.1 热和功 2.2 热力学能 2.3 热力学第一定律的表述与数学表达式 3．体积功与可逆过程 3.1 等温过程的体积功 3.2 可逆过程与最大功 4．焓与热容 4.1 焓的定义 4.2 焓变与等压热的关系 4.3 等压热容和等容热容 5．热力学第一定律对理想气体的应用 5.1 理想气体的热力学能和焓 5.2 理想气体的Cp与Cv之差 5.3 理想气体的绝热过程 6．热力学第一定律对实际气体的应用 6.1 节流膨胀与焦耳-汤姆逊效应 7．热力学第一定律对相变过程的应用 8．化学热力学 8.1 化学反应热效应等压热效应与等容热效应；反应进度； 8.2 赫斯定律与常温下反应热效应的计算：赫斯定律；标准摩尔生成焓与标准摩尔燃烧焓

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

山东大学2020年年硕士研究生复试录

山东大学XX年硕士研究生复试录取工作安排各相关考生： 为做好xx年硕士研究生复试录取工作，现将具体安排通知如下： 一、资格审查 所有参加复试的考生均须进行资格审查，不进行资格审查或审查未通过的考生取消复试资格。 1.资格审查与复试时间：3月15日-23日，具体由报考学院(中心、所)安排。 2.资格审查所需材料： (1)有效居民身份证。 (2)准考证。 (3)政审表(点击此处下载)，复试时提交给报考学院(中心、所)。 (4)学历学位证书原件或学历认证报告(应届生持学生证，特殊学制考生须有学校教务主管部门相关证明);持境外学历、学位证书报考的考生，须另提供教育部留学服务中心的认证报告原件。 (5)同等学力考生还须提供招生专业目录上要求的相关证明材料原件及复印件。 (6)现场确认时未通过网上学历(学籍)校验的考生，还须提供学历(学籍)认证报告。 (7)在xx年9月1日前可取得国家承认本科毕业证书的自学考试和网络教育本科生，还须提供省级高等教育自学考试办公室或网络教育高校出具的相关证明。(8)“退役大学生士兵专项计划”考生还须提供《入伍批准书》、《退出现役证》证书原件或复印件(复印件须加盖档案存放单位公章)。

(9)“少数民族高层次骨干人才专项计划”考生还须提供《报考xx年少数民族高层次骨干人才计划硕士研究生考生登记表》原件(已寄至我办的考生无需再次提供)。 (10)报考学院要求的其他材料。 二、体检安排 1.报考中心校区各单位(包括哲学与社会发展学院、易学与中国古代哲学研究基地、犹太教与跨宗教研究基地、经济学院、经济研究院、法学院、政治学与公共管理学院、当代社会主义研究基地、马克思主义学院、文学院、文艺美学研究基地、新闻传播学院、国际教育学院、儒学高等研究院、外国语学院、艺术学院、历史文化学院、文化遗产研究院、数学学院、金融研究院、物理学院、化学与化工学院、微电子学院、海洋研究院、生命科学学院、微生物技术国家重点实验室、信息科学与工程学院、晶体材料研究所、国家糖工程技术研究中心、环境科学与工程学院、环境研究院、管理学院、计算机科学与技术学院、软件学院)的考生须在3月17日全天(8：00—11：00，下午13:00-16:00)和3月20日、22日上午(上午8：00—11：00)在山东大学中心校区医院进行体检。 报考千佛山校区各单位(包括材料科学与工程学院、热科学与工程研究中心、机械工程学院、能源与动力工程学院、电气工程学院、控制科学与工程学院、现代物流研究中心、土建与水利学院、体育学院)的考生须在3月17日和3月20日上午(8：00—11：00)在山东大学千佛山校区医院进行体检。 报考齐鲁医学部的考生须在3月17日和3月20日上午(8：00—11：00)在山东大学趵突泉校区医院进行体检。 2.体检时须空腹(下午体检的考生上午10：00后勿进食)。 3.体检时请携带近期一寸彩色免冠照片和有效身份证件，有重大疾病、重大手术者体检时请提供相关病历资料。 4.体检须交纳体检费。 三、复试

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式

5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体

生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

2017年山东大学阳光体育运动

2017年山东大学“阳光体育”运动第十四届研究生篮球赛 秩 序 册 主办单位：党委研究生工作部 体育学院 时间：2017年10月21日-11月18日 地点：中心校区、千佛山校区、青岛校区

目录 关于举办2017年山东大学第十四届研究生篮球赛的通知························· - 2 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛各委员会名单 ···························· - 3 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛竞赛规程 ·································· - 4 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛小组循环赛分组表错误！未定义书签。2017年山东大学第十四届研究生篮球赛竞赛日程表 ······························· - 8 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛各参赛队领队名单 ·····················- 11 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛各参赛队队长名单 ·····················- 12 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛各参赛队联系人名单 ··················- 13 - 2017年山东大学第十四届研究生篮球赛各参赛队名单 ···························- 14 -

关于举办2017年山东大学第十四届研究生篮球赛的通知 各研究生培养单位： 为推动我校“阳光体育”工作的开展，促进“全民健身”，加强各研究生培养单位之间的交流，提高校园文化生活的丰富性、趣味性、参与性，学校定于2017年10月21日—11月18日举办2017年山东大学第十四届研究生篮球赛，具体事宜见《2017年山东大学第十四届研究生篮球赛竞赛规程》（附件）。 党委研究生工作部 体育学院 2017年10月

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

山东大学研究生招生管理规定

山东大学研究生招生管理规定 第一章总则 第一条为了加强和规范研究生招生管理，保证录取研究生的质量和招生工作的顺利进行，特制定本规定。 第二条招收研究生是为了培养具有高度的社会责任心、过硬的社会竞争力乃至国际竞争力和创造力，个性与人格健全发展的高素质创造性人才。 第三条研究生招收坚持“公平、公正、公开”以及德智体全面衡量、择优录取、保证质量、宁缺勿滥和按需招生的原则。 第四条招生单位及其学科、专业必须经教育部及其授权单位批准。 第五条招收硕士研究生（以下简称硕士生）对象主要为应届、往届以及具有与本科毕业生同等学力的人员；招收博士研究生（以下简称博士生）对象主要为应届硕士毕业生、已获硕士学位的人员以及具有与硕士毕业生同等学力且符合我校具体要求的人员。 第六条研究生入学考试分初试和复试两个阶段进行，其中硕士生招生初试有全国统一考试（以下简称统考）、联合考试（以下简称联考）、单独考试以及推荐免试（免初试）等方式，博士生招生初试主要有学校组织的公开招考、提前攻博、硕博连读等方式。 第七条硕士生招生类别按经费来源分为国家计划内非定向培养、定向培养和计划外委托培养、自筹经费培养；博士生招生类别按经费来源分为国家计划内非定向培养和计划外委托培养、自筹经费培养。 第二章管理机构及其职责 第八条研究生招生工作实行校、学院（部、所、中心）两级管理。为加强领导与协调，学校和各招生学院（部、所、中心）分别成立研究生招生工作领导小组（以下简称招生领导小组），凡涉及招生中各项工作如制定招生计划、确定复试分数线、破格录取等事宜，必须由招生领导小组集体研究决定，所做决定在招生领导小组全体签字后生效。研究生院招生办公室（以下简称研招办）行使全校研究生招生的组织与管理职能，各学院（部、所、中心）分管学位与研究生教育工作的领导负责本单位研究生招生的有关管理工作。

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

山东大学2020研究生招生简章

山东大学2020研究生招生简章 一、培养目标 培养热爱祖国，拥护中国共产党的领导，拥护社会主义制度，遵纪守法，品德良好，具有服务国家服务人民的社会责任感，掌握本 学科坚实的基础理论和系统的专业知识，具有创新精神、创新能力 和从事科学研究、教学、管理等工作能力的高层次学术型专门人才 以及具有较强解决实际问题的能力、能够承担专业技术或管理工作、具有良好职业素养的高层次应用型专门人才。 二、招生专业 (一)考生可登录“中国研究生招生信息网”或“山东大学研究生招生信息网”查询山东大学2014年硕士研究生招生专业目录。 (二)专业目录中所列招生人数包括推免生人数，招生人数仅供参考，具体录取人数将根据国家下达给我校的招生计划与报考情况作 适当调整。 (三)招生专业目录中专业代码第五位为“Z”的专业为我校自主 设置的二级学科专业,第五位为“J”的专业为交叉学科专业，第三 位为“5”的专业为专业学位专业(领域)。 三、报考条件 (一)报名参加全国硕士研究生招生考试的人员，须符合下列条件： 1.中华人民共和国公民。 2.拥护中国共产党的领导，愿为社会主义现代化建设服务，品德良好，遵纪守法。 3.身体健康状况符合国家和招生单位规定的体检要求。 4.考生必须符合下列学历等条件之一： (1)国家承认学历的应届本科毕业生;

(2)具有国家承认的大学本科毕业学历的人员(自考本科生和网络教育本科生须在报名现场确认截止日期(2013年11月14日)前取得 国家承认的大学本科毕业证书方可报考); (3)获得国家承认的高职高专毕业学历后2年(从毕业后到2013 年9月1日，下同)或2年以上，进修过本科主干课程6门或6门以 上(须提交成绩单原件，成绩合格)，通过大学英语四级(CET-4)水平 考试，并承担过省级以上科研课题(前3位)或在公开出版(带cn号) 的学术刊物(不含增刊)上以第一作者发表与所报考专业相关的学术 论文2篇或2篇以上，且符合所报考专业具体要求的人员，按本科 毕业生同等学力身份报考; (4)国家承认学历的本科结业生和成人高校(含普通高校举办的成人高等学历教育)应届本科毕业生，按本科毕业生同等学力身份报考; (5)已获硕士、博士学位的人员; 在校研究生报考须在报名前征得所在培养单位同意。 (二)报名参加全国专业学位硕士研究生招生考试的，按下列规定执行。 1.报名参加法律硕士(非法学)专业学位硕士研究生招生考试的人员，须符合下列条件： (1)符合(一)中的各项要求。 (2)之前在高校学习的专业为非法学专业(普通高等学校本科专业目录法学门类中的法学类专业[代码为0301]毕业生不得报考)。 2.报名参加法律硕士(法学)专业学位硕士研究生招生考试的人员，须符合下列条件： (1)符合(一)的各项要求。 (2)之前在高校学习的专业为法学专业(仅普通高等学校本科专业目录法学门类中的法学类专业[代码为0301]毕业生方可报考)。

生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢

中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。