最新生物化学期末复习(简答、名词解释)
最新生物化学期末复习(简答、名词解释)
1. 什么是物质代谢？什么是能量代谢？二者之间的关系如何？
答：物质代谢：研究各种生理活性物质（如糖、蛋白质、脂类、核酸等）在细胞内发生酶促反应的途径及调控机理，包含旧分子的分解和新分子的合成；
能量代谢：研究光能或化学能在细胞内向生物能（ATP）转化的原理和过程，以及生命活动对能量的利用.
能量代谢和物质代谢是同一过程的两个方面，能量转化寓于物质转化过程之中，物质转化必然伴有能量转化.
2. 中间代谢：消化吸收的营养物质和体内原有的物质在一切组织和细胞中进行的各种化学变化称为中间代谢.
3. 呼吸商（respiratory quotient 简称RQ）：指生物体在同一时间内，释放二氧化碳与吸收氧气的体积之比或摩尔数之比，即指呼吸作用所释放的CO2 和吸收的O2 的分子比.
4. 自养型生物：为能够利用无机物合成有机物的类型，又分为光合自养——绿色植物，和化能自养——硝化细菌等.
5. 异养型生物：不能自己合成有机物，必须依靠自养生物制造的有机物生存.
6. 简述活体内实验及其意义.
答：1）用整体生物材料或高等动物离体器官或微生物细胞群体进行中间代谢实验研究称为活体内实验，用“in vivo”表示.2）活体内实验结果代表生物体在正常生理条件下，在神经、体液等调节机制下的整体代谢情况，比较接近生物体的实际.
7. 活体外实验：用从生物体分离出来的组织切片，组织匀浆或体外培养的细胞、细胞器及细胞抽提物进行中间代谢实验研究称为活体外实验，用“in vitro”表示.
8. 简述代谢途径的探讨方法
答：1）代谢平衡实验；2）代谢障碍实验（代谢途径阻断实验）；3）使用抗代谢物；4）代谢物标记追踪实验；5）测定特征性酶；6）核磁共振波谱法.
9. 简述糖的生理功能
答：1）作为生物体的结构成分；2）作为生物体内的主要能源物质；3）在体内转变为其他物质；4）作为细胞识别的信息分子.
10. 糖的分解途径有哪些？
答：糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径
11. 简述血糖中糖的来源？
答：食物中多糖的消化吸收；乳酸、氨基酸、甘油等物质的糖异生；自身糖原的降解. 12. 糖酵解：是将葡萄糖转变成乳酸并同时生成ATP 的一系列反应，是一切有机体中都存在的葡萄糖降解途径.
13. 简述糖酵解的过程
答：1）己糖磷酸酯的生成：葡萄糖→果糖-1，6-二磷酸2）丙糖磷酸的生成（磷酸己糖的裂解）：果糖-1，6-二磷酸→2 分子磷酸丙糖3）丙酮酸的生成：甘油醛-3-磷酸→丙酮酸4）乳酸的生成：丙酮酸→乳酸
14. 简述糖酵解的特征
答：1）反应部位在胞液2）不需氧的产能过程（底物水平磷酸化）
1 G→
2 ATP，Gn（G）→
3 ATP
3）终产物乳酸：释放入血，进入肝脏代谢；分解利用；乳酸循环.
4）有3 步不可逆反应
15.简述调节糖酵解过程的关键酶及其调节方式
答：三个关键酶：己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶.
二种调节方式：变构调节、共价修饰调节.
16. 糖的有氧氧化：生物体在有氧条件下，将葡萄糖（糖原）降解为CO2和H2O 并产生能量ATP的过程.
17. 简述糖的有氧氧化的反应过程
答：第一阶段：葡萄糖→→丙酮酸（胞液）
第二阶段：丙酮酸→→乙酰CoA （线粒体）
第三阶段：乙酰CoA →→CO2 + H2O + ATP
（三羧酸循环）（线粒体）
18. 三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle，TAC)：指乙酰CoA 和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸的重复循环反应的过程.
19. 糖酵解过程中产生的NADH+H+ 通过什么途径进入线粒体？产物分别是什么？
答：糖酵解过程中产生的NADH+H+ 分别通过磷酸甘样穿梭系统和丙酮酸穿梭系统进入线粒体，分别产生FADH2 和NADH+H+ 进入呼吸链.
20. 简述三羧酸循环的反应特点
答：循环一周氧化1 分子乙酰CoA；脱氢4 次(2H) —— 3（NADH+H+）、1（FADH2）；2 次脱羧（2 CO2）.
关键酶：柠檬酸合酶；异柠檬酸脱氢酶；α-酮戊二酸脱氢酶系.
循环的中间产物：--起催化剂作用，本身无量的变化；--不能直接通过循环氧化为CO2 和H2O；--可参与其他代谢反应，为保证循环而需补充
21. 简述有氧氧化的生理意义
答：有氧氧化是机体获得能量的主要方式
三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养
物质分解代谢的最终代谢通路
三羧酸循环是三大物质代谢相互联系的枢纽
22. 请计算葡萄糖有氧氧化生成的ATP
第一阶段：葡萄糖→2 丙酮酸
葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸-1
果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸-1
2*甘油醛-3-磷酸→2*甘油酸-1，3-二磷酸 2 NAD+ 2x2.5 或2x1.5
2*甘油酸-1，3-二磷酸→2*甘油酸-3-磷酸2x1
2*烯醇式丙酮酸磷酸→2*丙酮酸2x1
共生成：5 或7 ATP
第二阶段：2*丙酮酸→2*乙酰CoA NAD+ 2*2.5
第三阶段：三羧酸循环
2*异柠檬酸→2*α-酮戊二酸NAD+ 2*2.5
2*α-酮戊二酸→2*琥珀酰CoA NAD+ 2*2.5
2*琥珀酰CoA →2*琥珀酸2*1
2*琥珀酸→2*延胡索酸FAD 2*1.5
2*苹果酸→2*草酰乙酸NAD+ 2*2.5
共生成：20 ATP
全过程共生成：30或32 ATP.
23. 磷酸戊糖途径（胞液）：葡萄糖-6-磷酸→→核糖-5-磷酸+ NADPH
第一阶段：氧化反应—葡萄糖-6-磷酸脱氢、
脱羧生成NADPH、CO2
第二阶段：非氧化阶段——一系列基团的转移
24. 葡糖-6-磷酸→核酮糖→甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸进入酵解途径.因此，磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路.
25. 磷酸戊糖途径的生理意义
答：产生核糖-5-磷酸，为核酸合成提供磷酸核糖
产生NADPH+H+
①作为供氢体参与脂肪酸及胆固醇等合成
②是谷胱甘肽还原酶的辅酶
③作为羟化酶系的辅酶，参与生物转化
26. 简述糖异生的概念、反应部位及原料
答：概念：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程
部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体
原料:主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸等
27. 糖异生的关键酶
答：丙酮酸羧化酶；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶；果糖-1，6-二磷酸酶；葡萄糖-6-磷酸酶. 28. 底物循环：作用物的互变分别由不同酶催化其单向反应，这种互变循环称之为底物循环.
29. 简述糖异生的生理意义
答：1）保证饥饿情况下血有糖浓度的相对恒定2）糖异生作用有利于乳酸的回收利用3）协助氨基酸的分解代谢4）有助于维持酸碱平衡
30. 糖原储存的主要器官及其生理意义
答：1）肌肉：肌糖原，180～300 g，主要供肌肉收缩所需2）肝脏：肝糖原，70～100 g，维持血糖水平
31. 糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程，主要在主要在肝脏、肌肉细胞的胞浆中进行.
32. 简述糖原合成的特点
答：1）糖原合成酶催化的反应需要引物（多聚葡萄糖）2）糖原合成酶是关键酶3）分枝酶形成分枝4）每增加一个葡萄糖，消耗 2 ~Pi5）UDP-Glc 是葡萄糖的供体（葡萄糖的活性形式）6）糖原合成全过程是在细胞质中进行
33. 糖原的分解：指肝糖原分解成为葡萄糖的过程，在肝细胞的胞浆进行.
34. 糖原分解的特点
答：磷酸化酶是关键酶，磷酸化酶只作用于α-1，4 糖苷键，磷酸化酶催化至距α-1，6 糖苷键4 个葡萄糖单位时作用停止；脱支酶转移3 个葡萄糖基至邻近糖链末端，并水解α-1， 6 糖苷键生成游离葡萄糖；糖原分解全过程在胞质中进行.
35. 简述血糖的去路
答：氧化成二氧化碳和水，并提供能量；合成糖原；转变成脂肪、氨基酸、核糖等；随尿排出体外.
36．什么是新陈代谢？它有什么特点？什么是物质代谢和能量代谢？
答：1）物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质，以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程.2）能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程.
37．糖类物质在生物体内起什么作用？
答：糖类可作为：供能物质，合成其它物质的碳源，功能物质，结构物质.
38．什么是糖异生作用？有何生物学意义？
答：糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程.动物中可保持血糖浓度，有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢；植物体中主要在于脂肪转化为糖.
39．什么是磷酸戊糖途径？有何生物学意义？
答：是指从6-磷酸葡萄糖开始，经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程.其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能.
40．三羧酸循环的意义是什么？糖酵解的生物学意义是什么？
答：1）三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物.2）糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸.
41．ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？
答：因磷酸果糖激酶是别构酶，ATP是其别构抑制剂，该酶受ATP/AMP比值的调节，所以当ATP浓度高时，酶活性受到抑制.
42．三羧酸循环必须用再生的草酰乙酸起动，指出该化合物的可能来源.
答：
43．核苷酸糖在多糖代谢中有何作用？
答：核苷酸糖概念；作用：为糖的载体和供体，如在蔗糖和多种多糖中的作用
极限糊精
44．EMP途径：又称糖酵解或己糖二磷酸途径，是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程45.HMP途径：葡萄糖经过几步氧化反应产生核酮糖-5-磷酸和CO2 核酮糖-5-磷酸发生同分异构化或表异构化而分别产生核糖-5-磷酸和木酮糖-5-磷酸上述各种戊糖磷酸在无氧参与的情况下发生碳架重排，产生己糖磷酸和丙糖磷酸.
46.TCA循环：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A在三羧酸循环（TCA）彻底进行氧化生成CO2+H2O和ATP
47.回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生
成草酰乙酸的反应.
48.糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程.糖异生不是糖酵解的简单逆转.虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应.
49.有氧氧化：系指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷.
50.无氧氧化：指在缺氧或供氧不足的情况下，组织细胞内的糖原，能经过一定的化学变化，产生乳酸和水或乙醇和二氧化碳和水，并释放出一部分能量的过程，也称糖酵解.
51.乳酸酵解：是某些微生物产生的代谢产物是乳酸的一种无氧呼吸方式.
第十章脂代谢练习题
1. 简述影响脂双层流动性的因素
答：1）胆固醇2）脂肪酸链的饱和度3）脂肪酸链的长短4）卵磷脂/鞘磷脂5）其他因素：温度、酸碱度、离子强度等
2. 简述膜脂运动的方式
答：侧向扩散运动；旋转运动；摆动运动；伸缩震荡运动；翻转运动；旋转异构化运动. 3. 简述膜蛋白运动的方式
答：侧向扩散；旋转运动
4. 主动运输：是指由载体蛋白介导的物质逆浓度梯度（或化学梯度）的由浓度低的一侧向浓度高的一侧的跨膜运输方式.
5. 简单扩散：疏水的小分子或小的不带电荷的极性分子以简单的扩散方式跨膜转运中，不需要细胞提供能量，也没有膜蛋白的协助，因此称为简单扩散.
6. 易化扩散：各种极性分子和无机离子，如糖、氨基酸、核苷酸以及细胞代谢物等顺浓度梯度或电化学梯度减小方向的跨膜转运，该过程不需要细胞提供能量，但需要特异的膜蛋白“协助”物质转运使其转运速率增加，转运特异性增强.
7. 简述脂质的主要生理功能
答：1）储存能量、提供能量2）生物体膜的重要组成成分3）脂溶性维生素的载体4）提供必需脂肪酸5）防止机械损伤与热量散发等保护作用6）作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系
8. 脂肪在脂肪酶、二脂酰甘油脂肪酶、一脂酰甘油脂肪酶的作用下逐步水解成甘油和脂肪酸.
9. 简述脂肪酸分解的过程
答：脂肪酸的活化（胞液）；脂酰CoA进入（线粒体）；脂肪酸的β-氧化（线粒体）；乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）.
10. 饱和脂肪酸的分解过程
答：脂肪酸活化（细胞液）；脂肪酸转运入线粒体；β氧化：脱氢、水化、在脱氢、硫解；β氧化的产物乙酰辅酶A可以进入三羧酸循环彻底分解；若为奇数碳脂肪酸，生成的丙酰CoA 经过羧化反应和分子内重排，可转变生成琥珀酰CoA，可进一步氧化分解，也可经草酰乙酸异生成糖.好氧生物氧化产物为二氧化碳和水，厌氧微生物的氧化产物为甲烷.饱和奇数碳原子脂肪酸丙酰CoA 经过羧化反应和分子内重排，可转变生成琥珀酰CoA，可进一步氧化分解，也可经草酰乙酸异生成糖.
11. 脂肪酸的ω-氧化：指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程.
12. 酮体：脂肪酸在肝中不彻底氧化产生的乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮.
13. 简述脂肪酸合成的碳源
答：合成脂肪酸的前体：乙酰-SCoA
乙酰-SCoA 的来源：脂肪酸 -氧化；葡萄糖代谢中丙酮酸氧化脱羧产物；生酮氨基酸代谢产物.
14. 脂肪酸的β-氧化和从头合成的异同
答：
15. 作用于卵磷脂的酶有四种，分别为磷脂酶A1、磷脂酶A2、磷脂酶C、磷脂酶D，各用于磷脂分子的不同位置
16．油脂作为贮能物质有哪些优点呢？
答：1)与糖类相比，脂肪的还原程度更高，因而相同质量下储存的能量更多. 2)脂肪具疏水性，不会水化.
17．为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖？
答：①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一.②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来
18．脂肪酸的合成在胞浆中进行，但脂肪酸合成所需要的原料乙酰-CoA在线粒体内产生，这种物质不能直接穿过线粒体内膜，在细胞内如何解决这一问题？
答：脂肪合成的时候，乙酰-CoA通过柠檬酸穿梭进入胞浆，参与从头合成脂肪β-氧化时，脂酰-CoA通过肉碱转运进入线粒体分解成乙酰-CoA
19．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A，而不是两个乙酰辅酶A？
答：这是因为羧化反应利用ATP供给能量，能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中，当缩合反应发生时，丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量，反应过程中自由能降低，使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A 分子缩合更容易进行.
20. 脂肪酸分解和脂肪酸合成的过程和作用有什么差异？
22.脂肪酸的α-氧化：脂肪酸在微粒体中由加单氧酶和脱羧酶催化生成α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸的过程称为脂肪酸的α-氧化.
23.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化是在线粒体中进行，主要在肝细胞线粒体中进行.这种氧化是在脂肪酸的β-碳位发生.从羧基端的β位碳原子开始，每次分解出一个二碳片段.
24.脂肪酸的ω-氧化：指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程.
25.乙醛酸循环：又称乙醛酸路径，其名称来自于此路径经由产生乙醛酸来节省柠檬酸循环所会损失的两个二氧化碳.此路径只存在于植物和微生物中.其与柠檬酸循环的差异在于以
透过乙醛酸途径使异柠檬酸转为琥珀酸与乙醛酸，后者再与乙酰-CoA藉酵素转为苹果酸，从而回到柠檬酸循环.
第十一章蛋白质代谢练习题
1. 氮平衡：摄入氮等于排出氮叫做总氮平衡.这表明体内蛋白质的合成量和分解量处于动态平衡.一般营养正常的健康成年人就属于这种情况.
2. 正氮平衡：摄入氮大于排出氮叫做正氮平衡.这表明体内蛋白质的合成量大于分解量.
3. 负氮平衡：摄入氮小于排出氮叫做负氮平衡.这表明体内蛋白质的合成量小于分解量.
4. 决定食物蛋白质营养价值高低的因素
答：1）必需氨基酸的含量2）必需氨基酸的种类3）必需氨基酸的比例
5. 内肽酶(endopeptidase)：水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶.
6. 外肽酶(exopeptidase)；自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、
B)、氨基肽酶.
7. 氨基酸的来源和去路
8. 氨基酸的一般代谢类型
答：1）氨基酸的脱氨基作用2）氨基酸的转氨基作用3）氨基酸的脱酰胺基作用4）联合脱氨基作用5）氨基酸的脱羧基作用6）α-酮酸的代谢7）氨基酸碳骨架的氧化途径8）氨
的代谢
9. 氨基酸的脱氨基作用类型
答：氧化脱氨基：L-氨基酸氧化酶；D-氨基酸氧化酶；氧化专一氨基酸的酶.
非氧化脱氨基作用：还原脱氨基作用；水解脱氨基作用；脱水脱氨基作用；脱硫氢基脱氨基作用；氧化-还原脱氨基作用.
10. 转氨基作用：是α-氨基酸的氨基通过酶促反应，转移到α-酮酸的酮基位置上，生成与原来的α-酮酸相应的α-氨基酸，原来的α-氨基酸转变成相应的α-酮酸.
11. 联合脱氨基作用的两种形式
答：转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合作用脱氨基；嘌呤核苷酸循环
12. α-酮酸的代谢方式
答：合成非必需氨基酸；转变为糖或脂；氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能.
13. 血氨的来源
答：氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源；胺类的分解也可以产生氨；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺.
14. 血氨的去路答：在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺；肾小管泌氨.
15. 尿素循环的原料、过程、耗能
答：原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸.
过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行.
耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键.
16.尿素循环过程
答：氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化，应消耗2 分子ATP.
瓜氨酸的合成：鸟氨酸氨基甲酰转移酶；
精氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸合成酶，精氨酸代琥珀酸裂解酶；
精氨酸水解生成尿素：精氨酸酶.
17. 一碳基团：某些氨基酸在体内分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳基团.
18. 一碳单位的载体、结合部位及类型
答：载体：四氢叶酸FH4（辅酶）
结合部位：FH4 的N5，N10 位
种类：-CH3 甲基；-CH2- 亚甲基；-CH＝次甲基、甲烯基；-C≡甲炔基；-HC=O 甲酰基；-CH2OH- 羟甲基；-CH2 NH2–氨基；-CH=NH 亚氨甲基
19. 一碳单位代谢的生理意义
答：氨基酸代谢的产物;合成嘌呤、嘧啶的必要原料：提供嘌呤、嘧啶环上的C;提供甲基，合成重要化合物：SAM 激素核酸磷脂
20. 氨基酸代谢缺陷与疾病
答：1）苯丙酮尿症2）尿黑酸症3）白化病
第十二章核酸代谢
一、简答及名词解释：
1. 简述磷酸二酯酶及其分类
答：1）按水解底物分类：核糖核酸酶、脱氧核糖核酸酶、核酸酶.2）按水解作用键分类：水解3' 磷酸酯键、水解5' 磷酸酯键.3）按水解位置分类：核酸外切酶、核酸内切酶.4）按水解特异性分类：非特异性核酸内切酶、特异性核酸内切酶（限制性内切酶）.
2. 限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA 序列的一种内切核酸酶.
3. 回文结构：双链DNA 中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列.
4. 磷酸单酯酶：仅能催化酯化一次的磷酸基，即把磷酸单酯化合物中磷酸单酯键切断而使磷酸基游离.
5. 核苷酸的功能
答：1）作为核酸合成的原料2）体内能量的利用形式：ATP3）参与代谢和生理调节：cGMP、cAMP 等4）组成辅酶：NAD、FAD、辅酶A 等的组成成分5）作为活化中间代谢物的载体：UDPG、CDP-二酰基甘油
6. 核苷酸生物合成的基本途径
答：从头合成途径：肝，主要途径；
补救合成途径：脑、骨髓等，也很重要.
7. 核苷酸从头合成途径：指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径，不经过碱基和核苷的阶段.
8. 嘌呤核苷酸的从头合成原料
9.从头合成特点
答：1）嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的.2）先合成IMP，再转变成AMP 或GMP.3）PRPP 是5-磷酸核糖的活性供体.4）IMP 合成需5 个ATP，6 个高能磷酸键5）AMP 合成需要一个GTP，GMP 合成需要一个ATP.
10. 嘌呤核苷酸补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应，利用腺嘌呤磷酸核糖转移酶和次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶，合成嘌呤核苷酸的过程，称为（或重新利用）途径.
11．嘌呤核苷酸补救合成的生理意义
答：1）补救合成途径可以节省从头合成途径时所需的能量和一些氨基酸的消耗.2）体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成.3）自毁容貌征
12. 嘧啶核苷酸的从头合成：指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经过一系列酶促反应，不经过碱基和核苷的阶段，直接合成嘧啶核苷酸的途径
13. 嘧啶核苷酸的从头合成原料
答：
14. 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ的区别
CPSⅠCPSⅡ
分布线粒体(肝) 胞液(所有细胞)
氮源NH3 Gln
变构激活剂AGA 无
变构抑制剂无UMP
功能尿素合成嘧啶合成
15. 嘧啶核苷酸的从头合成特点
答：1）先合成嘧啶环，再与磷酸核糖相连.2）先合成UMP，再转变成dTMP 和CTP 16. 嘌啶核苷酸与嘧啶核苷酸合成的比较
答：相同点：合成原料基本相同；合成部位对高等动物来说，主要在肝脏；都有 2 种合成途径(从头和补救途径)；都是先合成一个与之有关的核苷酸，然后在此基础上进一步合成核苷酸；
不同点：1）嘌呤合成途径：在5'-P -R基础上合成嘌呤环；最先合成的核苷酸是IMP；在IMP 基础上完成AMP 和GMP 的合成；2）嘧啶合成途径：先合成嘧啶环再与5'-P-R 结合；先合成UMP以UMP为基础，完成CTP，dTMP 的合成.
17、嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸是如何合成的？
答：二者的合成都是由5－磷酸核糖－1－焦磷酸（PRPP）提供核糖，嘌呤核苷酸是在PRPP上合成其嘌呤环，嘧啶核苷酸是先合成嘧啶环，然后再与PRPP结合.
18．核酸分解代谢的途径怎样？关键性的酶有那些？
答：核酸的分解途径为经酶催化分解为核苷酸，关键性的酶有：核酸外切酶、核酸内切酶和
核酸限制性内切酶
19、核酸外切酶:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶.
20、核酸内切酶：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶.
21、限制性内切酶：一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶.Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解.
第十三章DNA复制
1. DNA半保留复制：DNA 生物合成时，母链DNA 解开为两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链.子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成.两个子细胞的DNA 都和亲代DNA 碱基序列一致.这种复制方式称为半保留复制.
2. DNA双向复制原核生物复制时，DNA 从起始点(origin)向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制.
3. DNA多复制子复制：真核生物每个染色体有多个起始点，是多复制子的复制.
4. 复制起始点（ori）：DNA复制要从DNA 分子的特定部位开始，此部位称复制起始点.
5. 领头链（先导链）：顺着DNA解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链（先导链）.
6. 随从链（滞后链）：由于复制的方向与DNA解链方向相反，不能顺着DNA解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链（滞后链）.
7. 岡崎片段：DNA复制中的不连续片段称为岡崎片段(okazaki fragment).
8. DNA复制的半不连续性：领头DNA链连续复制而随从链DNA不连续复制，就是DNA复
制的半不连续性.
9. 参与DNA 复制的物质有哪些？
答：底物(substrate): dATP，dGTP，dCTP，dTTP；
聚合酶(polymerase): 依赖DNA 的DNA 聚合酶，简写为DNA-pol；
模板(template) : 解开成单链的DNA 母链；
引物(primer): 提供3'-OH 末端使dNTP 可以依次聚合；
其他的酶和蛋白质因子；
10. 简述DNA 聚合反应的特点
答：1）以四种脱氧核苷三磷酸为底物；2）DNA 新链生成需引物和模板；
3）新链的延长只可沿5'→3'方向进行；4）产物DNA 的性质与模板相同.5）反应需Mg++ 激活.
11. 简述原核生物的DNA 聚合酶分类
答：1）DNA-pol Ⅰ2）DNA-pol Ⅱ3）DNA-pol Ⅲ4）DNA-pol IV5）DNA-pol V
12. 大肠杆菌三种DNA聚合酶比较
13. 简述真核生物的DNA聚合酶分类
答：1）DNA-pol α: 起始引发，有引物酶活性.2）DNA-pol β: 参与低保真度的复制.3）DNA-pol γ: 线粒体DNA 复制中起催化作用.4）DNA-pol δ: 延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性.5）DNA-pol ε: 复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用.
14. 简述DNA 连接酶的功能
答：1）DNA 连接酶在复制中起最后接合缺口的作用.2）在DNA 修复、重组及剪接中也起缝合缺口作用.3）是基因工程的重要工具酶之一.
15. 简述DNA 解旋相关酶类
答：1）解旋酶(helicase)2）拓扑异构酶（topoisomerase I、II）3）单链DNA 结合蛋白(SSB)
16. 简述原核生物复制起始的相关蛋白及其功能
答：
17. 简述拓扑异构酶的分类及其作用机制
答：1）拓扑异构酶Ⅰ：切断DNA双链中一股链，使DNA解链旋转不致打结；适当时候封闭切口，DNA变为松弛状态；反应不需ATP.2）拓扑异构酶Ⅱ：切断DNA分子两股链，断端通过切口旋转使超螺旋松弛；利用ATP供能，连接断端，DNA分子进入负超螺旋状态.
18. 简述引发体（primosome）的组成
答：引发体包括解螺旋酶、DnaC、引物酶及DNA 复制的起始区域.
19. 简述原核生物DNA 复制的主要成员及其功能
20. 简述复制的多模式
答：单起点、单方向（原核）；多起点、单方向（真核）；单起点、双方向（原核）；多起点、双方向（真核）.
21. 简述DNA复制方式有哪些？
答：环状DNA复制方式: θ复制、 D 环复制、σ复制或滚环式复制.
线状DNA复制方式：单一起点、单向，如：腺病毒；单一起点、双向，如：T7噬菌体；多个起点、双向.
22. 简述原核细胞DNA 的复制过程
答：1）旋转酶解开超螺旋.2）解螺旋酶在起点双向打开螺旋.3）DNA 结合蛋白与单链结合并向前移动.4）RNA 聚合酶催化起点处通过碱基互补连接引物RNA 链.5）引物3′连接dNTP.6）新链5′→3′延长.7）均以5′→3′方向形成前导链和滞后链.8）切除引物，填补缺口.
23. 简述反转录酶的特性
答：都具有多种酶活性.1）RNA 指导的DNA 聚合酶活性2）RNase H 活性3）DNA 指导的DNA 聚合酶活性4）DNA 内切酶活性
24. 简述DNA 损伤与修复方式
答：1）光复活；2）切除修复；3）重组修复；4）SOS 修复；
第十四章RNA生物合成
1．转录：生物体以DNA 的一条链为模板，以NTP 为原料合成RNA 的过程.
2. 简述复制和转录的区别
答：
3. 原核生物RNA 聚合酶全酶的组成及其各亚基功能功能
答：
4. 简述原核生物转录起始过程
答：1）RNA聚合酶全酶(α2σ'ββ)与模板结合-35 区，酶移向-10 区，跨入转录起始点2）DNA 双链解开，20 bp 以下，通常是（17±1）bp
3）在RNA 聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物（5'- 端GTP、ATP）
4）转录起始复合物: RNApol (α2σ'ββ) -DNA-pppGpN-OH 3'
5）σ亚基脱落，进入延长阶段
5. 原核生物转录终止的概念及其分类
答：指RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA 链从转录复合物上
脱落下来.分为
依赖Rho (ρ) 因子的转录终止和非依赖Rho 因子的转录终止
6.反式作用因子：能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA 的蛋白质，统称为反式作用因子.
7. 转录因子：反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，则称为转录因子(TF).
8. 简述真核生物mRNA 的转录后加工
答：5'端形成帽子结构(m7GpppGp —)
3'端加上多聚腺苷酸尾巴(poly A tail)
mRNA的剪接：通过拼接除去由内含子转录来的序列
链内部核苷被甲基化
9. 断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因.
10. 外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA 的核酸序列
11. 内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列
12. 简述tRNA 转录加工后碱基修饰方式
答：甲基化、还原反应、核苷内的转位反应、脱氨反应.
第十五章蛋白质的生物合成
1. 蛋白质生物合成:是指mRNA 分子上核苷酸的遗传信息，变成蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序的过程
2. 简述蛋白质合成体系的组成
答：20种氨基酸、mRNA和遗传密码、tRNA、核糖体、酶和辅助因子及无机离子、以ATP 、GTP.
3. 密码子(codon): mRNA自5’ →3’ 方向每三个碱基形成一个三联体，即一个遗传密码体现一个氨基酸信息
4. 简述密码子的特点
答：连续性、简并性、通用性、摆动性.
5. 简述携带真核生物和原核生物起始密码子的tRNA
答：真核生物有两种，tRNAi met，tRNAe met；
原核为甲酰化的甲硫氨酸，用tRNA fmet表示，tRNA fmet的甲酰基由一碳单位提供.
6. 多核蛋白体：一条mRNA 上同时结合多个核蛋白体进行蛋白质多肽链合成
7. 简述蛋白质的合成过程
答：氨基酸的活化与转运、翻译起始（以原核为例）、肽链的延长、肽链合成终止.
8. 简述肽链的延长步骤
答：进位、成肽（转肽与脱落）、转位（移位）.
9. 简述蛋白质合成的方向和能量计算
答：合成方向：对mRNA 的移动是自5’→3’，肽链合成方向自N 端→C 端
能量计算：活化与启动消耗 2 个高能键，生成一个肽键时需 2 个GTP，生成一个肽键的整个过程需4个高能键
10．遗传密码与密码子：多肽链中氨基酸的排列次序mRNA分子编码区核苷酸的排列次序对应方式称为遗传密码.而mRNA分子编码区中每三个相邻的核苷酸构成一个密码子.由四种核苷酸构成的密码子共64个，其中有三个不代表任何氨基酸，而是蛋白质合成中的终止密码子.
11．起始密码子、终止密码子：蛋白质合成中决定起始氨基酸的密码子称为起始密码子，真核与原核生物中的起始密码子为代表甲硫氨酸的密码子AUG和代表缬氨酸的密码子GUG. 12．密码的简并性和变偶性：一种氨基酸可以具有好几组密码子，其中第三位碱基比前两位碱基具有较小的专一性，即密码子的专一性主要由前两位碱基决定的特性称为变偶性. 13．核糖体、多核糖体：生物系统中合成蛋白质的部侠，称为核糖体.多个核糖体可以同时翻译一个mRNA的信息，构成成串的核糖体称为多核糖体.
14．同功tRNA、起始tRNA、延伸tRNA ：用于携带或运送同一种氨基酸的不同tRNA称同功tRNA，能特异识别mRNA上起始密码子的tRNA，称为起始tRNA.在肽链延伸过程中，用于转运氨基酸的tRNA称为延伸tRNA.
15．移位，转肽（肽键形成）：就是核糖体沿着mRNA从5′向3′-端移动一个密码子的距离：转肽则是位于核糖体大亚基P位点的肽酰基在转肽酶的作用下，被转移到A位点，氨在酰-tRNA的氨基上形成肽键的过程.
16．信号肽：几乎所有跨膜运送的蛋白质结构中，多数存在于N-末端的肽片段称为信号肽，其长度一般为15—35个氨基酸残基.它在蛋白质跨膜运送中起重要作用.少数信号肽位于多肽中间某个部位，称为“内含信号肽.”
17．移码突变：在mRNA分子编码区内插入一个或删除一个碱基，就会使这点以后的读码发生错误，这称为移码.由于移码引起的突变称为移码突变.
18．氨酰-tRNA合成酶在多肽合成中的作用特点和意义.
答：氨基酰-tRNA合成酶具有高度的专一性：一是对氨基酸有极高的专一性，每种氨基酸
都有一种专一的酶，它仅作用于L-氨基酸，不作用于D-氨基酸，有的氨基酸-tRNA合成酶
对氨基酸的专一性虽然不很高，但对tRNA仍具有极高专一性.这种高度专一性会大大减少
多肽合成中的差错.
19．原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰—tRNA及起始复合物的异同点有那些？
20．原核生物与真核生物mRNA的信息量及起始信号区结构上有何主要差异.
答：
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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生化名词解释、简答
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83.2253.312.2=+=PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。 4、根据你所学的知识推断人工合成胰岛素是先合成A 链、B 链再连接成胰岛素
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生化名词解释简答题
第一章：核酸 9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 14. DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 3. 答：tRNA一级结构具有以下特点： 1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。 2）分子中含有较多的修饰成分 3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。5′端多为pG,也有pC 4）恒定核苷酸，有十几个位置上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。 5） tRNA约占细胞总RNA的15% tRNA的二级结构呈“三叶草形”。在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;TyC（环）臂;可变环。 tRNA的三级结构:倒挂的L字母 tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。 4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。该定则要点如下： （1）同一生物的所有器官和组织中的DNA的碱基组成是相同的，也就是说，在同一生物中，DNA的碱基组成没有器官和组织的特异性。 （2）不同生物的DNA的碱基组成是不相同的，具有种的特异性，这种差异可用“不对称比率”（A+T／G+C）表示。 （3）亲缘相近的生物中，其DNA碱基组成相似，即不对称比率相近似。 （4）在所有双链DNA中，腺嘌吟与胸腺嘧啶的含量（mol）相等，即A ＝T；鸟嘌吟与胞嘧啶的含量（mol）相等，即G＝C，因此，嘌吟的总数与嘧啶总数也相等， A+ G＝C +T。 7．答：核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元。核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。 第二章：蛋白质 3．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 4．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 6. 答：蛋白质的二级结构指多肽链主链骨架的盘旋和折叠，天然蛋白质的二级结构主要有四种类型： （1）α-螺旋：3.6个氨基酸残基上升一周，沿纵轴的间距为0.54 nm，靠链内氢键维持的稳定的右手螺旋。 （2）β-折叠：由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻两条肽链间的N-H和C=O间形成氢键连接而形成的锯齿状片层结构。 （3）β -转角：球状蛋白质中存在的一种二级结构，可使多肽走向发生改变，且多处在蛋白质分子的表面。 （4）无规则卷曲：球状蛋白质中存在的一种没有确定规则的盘旋，有利于多肽链形成灵活的，具有特异生物学活性的球状构象。 7．答：稳定蛋白质构象的作用力主要有以下几种： （1）氢键：氢键是一个极性很强的X-H基上的H原子，与另一个极性很强的原子相互作用形成的一种吸引力，本质上属于弱的静电吸引力。 （2）离子键：正负离子间的静电相互作用。 （3）疏水键：疏水性氨基酸侧链避开水相而相互聚集的作用，主要存在于蛋白质分子的内部。 （4）范德华力：非极性分子瞬时偶极间的相互作用，虽是很弱的力，但具有加和性。 氢键、离子键、疏水键和范德华力都属于非共价键，统称次级键。此外，二硫键（共价键）在维持蛋白质构象方面也起重要作用。 12．答：等电点 Ala：6.02 Lys：9.47 Glu 3.22 ； 在电场中Ala 和Glu向正极移动，Lys向负极移动。 第三章：蛋白质 1.米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。 2.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。 13.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。 3.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。 4.酶原：没有活性的酶的前提物。 五、问答题及计算题（解题要点） 1．答：酶的化学本质是蛋白质。作为生物催化剂，酶的特点是： ①酶具有很高的催化效率；②酶的催化作用具有高度专一性；③酶作用一般都要求温和的条件；④酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制；⑤酶的催化活件与辅因子有关。 2. 答：根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为六大类：①氧化还原酶类；②转移酶类；③水解酶类；④裂合酶类；⑤异构酶类；⑥连接酶类（合成酶类）。答：酶是生物活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。但目前
生物化学名词解释
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
科二生化简答题及名词解释
第二章 1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？此模型如何解释Chargaff定律? A 天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋， 形成大沟和小沟。 b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧，作为可变成分的碱基位于内 侧，链间的碱基按A=T（两个氢键），G=C配对（三个氢键）配对形成碱基平面， 碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。 c螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此，螺旋结构每隔10bp重复一次，间距为 3.4nm d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个，一是碱基堆积力，二 是碱基配对的氢键。 2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？ ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。 ③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。 ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。 3从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么? 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%：A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%：A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多，DNA越稳定，GC碱基对之间是三个氢键，AT碱基对之间是两个氢键，所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定，是从温泉中分离出来的。 4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列 (1)GATCAA （2）TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’A CGCGT3’5’ATGCTA3’ U UCCA3’5’A CGCG U3’5’AUGCU A3’RNA 5’UUGAUC3’5’Ｇ
名词解释及答案生物化学
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断
生物化学名词解释
1、active site 活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体：对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体)：胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病：某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图：此指Lineweaver Burk图，用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图，此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase （A TCase酶的调控亚基）：由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型：that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A：是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成，在没有cAMP时，以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合，改变调节亚基构象，使调节亚基和催化亚基解离，释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化，于是改变这些蛋白的活性，进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物： 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶： 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶