蛋白质化学习题答案
（一）名词解释
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
(二)填空题
1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的__氨___基和另一氨基酸的__羧基___基连接而形成的。
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_16 __%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为%
(三)3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有__谷氨酸_____和__天冬氨酸______2种，具有羟基的氨基酸是___丝氨酸和苏氨酸____，能形成二硫键的氨基酸是__________.
4．蛋白质中的____苯丙氨酸_____、_酪氨酸__________和___色氨酸_______3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
5．精氨酸的pI值为,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的___负极__方向移动。
6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是____组氨酸____，含硫的氨基酸有半胱氨酸；蛋氨酸
7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
8．α-螺旋结构是由同一肽链的____C=O___和____N=H____间的___
氢键维持的，螺距为,每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于_右__手螺旋。
9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸___脯氨酸_羟脯氨酸____存在处局部螺旋结构中断。
10．球状蛋白质中有____极性_侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_____疏水性__侧链的氨基酸位于分子的内部。α-螺旋结构；β-折叠结构
11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成___蓝紫色___色化合物，而_____脯氨酸___与茚三酮反应生成黄色化合物。
12．维持蛋白质的一级结构的化学键有____肽键___和_____二硫键__；维持二级结构靠______氢键__键；维持三级结构和四级结构靠_____次级键____键，其中包括___氢键__.离子键；疏水键；范德华力13．稳定蛋白质胶体的因素是___表面的水化膜；同性电荷_____ 14．GSH的中文名称是___谷胱甘肽，它的活性基团是_巯基__，它的生化功能是_______盐溶
15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度_____增加___，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度_减小_____并_______沉淀析出___,这种现象称为___盐析____,蛋白质的这种性质常用于__蛋白质分离
16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率
17．氨基酸处于等电状态时，主要是以____两性离子____形式存在，此时它的溶解度最小。
20．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为、和,当在缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_，乙，丙_不动；向正极移动；向负极移动21．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_两性离子____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以______负_离子形式存在。22．谷氨酸的pK1(α-COOH)＝, pK2 (α-NH+3 ) = , pKR(R基)= ,谷氨酸的等电点为__
23．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内__氢键___键的形成，因此构象相当稳定。
24．将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是．C；a；b。
25．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有___50圈__圈螺旋该α-螺旋片段的轴长为_____27nm.
(三) 选择题
1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷
A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．异亮氨酸
2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸
A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸
D．蛋氨酸E．苏氨酸
3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键D．苯丙氨酸4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链
A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸
5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸：6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点
A．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。D．每个氨基酸残基上升高度为.
7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一
A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性
8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性
A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val
9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链
A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键
A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶
11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的
A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点
B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确
12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的
A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位
B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相
C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一
D．白质的空间结构主要靠次级键维持
13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构
A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链
C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在E．以上各项都14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态B．的结构是借助于链内氢键稳定的
C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的D．基酸之间的轴距为
15．持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键
16．维持蛋白质三级结构稳定的因素是：
A．肽键B．二硫键C．离子键D．氢键E．次级键
17．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：A．分子量大的B．分子量小的
C．电荷多的D．带电荷少的
18. 下列哪项与蛋白质的变性无关
A. 肽键断裂B．氢键被破坏
C．离子键被破坏D．疏水键被破坏
19．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项
A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键
C．链内及链间的二硫键D．温度及pH
20．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的
A．胶体性质B．两性性质C．沉淀反应D．变性性质E．双缩脲反应
21．氨基酸在等电点时具有的特点是：
A．不带正电荷B．不带负电荷
C．A和B D．溶解度最大
E．在电场中不泳动
22．蛋白质的一级结构是指：
A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C
(四) 是非判断题
( 错) 1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
(对) 2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( 错) 3．所有的蛋白质都有酶活性。
(错) 4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
( 对) 5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。
( 错) 6．所有氨基酸都具有旋光性。
( 错) 7．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
( 对) 8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
( 错) 9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2 的解离度相同。
(错) 10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。
( 对) 11．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
( 对) 12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。
( 错) 13.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。
(对) 14．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨
( 对) 15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
( 对) 16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
(错) 17．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
( 错) 18．一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。
( 对) 19．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白错质的分离制备。
( 错) 20．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
( 错) 21．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( 错)22．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。( )23．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。(错)24．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。
（五）问答题
1．什么是蛋白质的一级结构为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构1．答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系2．答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点3．答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有个氨基酸残基，螺距为,氨基酸之间的轴心距为.。（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β—折叠结构有何特点4．答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为（反平行式）和（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用蛋白质变性后哪些性质会发生改变6．答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。7．简述蛋白质变性作用的机制
答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
8．蛋白质有哪些重要功能
答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。
4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务
（1）测定小肽的氨基酸序列。异硫氢酸苯酯；
（2）鉴定肽的氨基末端残基。丹黄酰氯
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂脲
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。β-巯基乙醇
（5）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。胰凝乳蛋白酶；
（6）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。CNBr; （f）胰蛋白酶。
10．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：1 5 10 15
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gl n-
20 25 27
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg
1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。（2）何处可能形成链内二硫键
（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸
10．答：（1）可能在7位和19位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。（2）13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。
3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 第二章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（A）。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。 A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（B ）。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。 A、3'，5'－磷酸二酯键C、碱基堆积力 第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。 7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH 蛋白质 42、蛋白质的分类：简单蛋白质、结合蛋白质（根据化学组成分类） 球状蛋白质、纤维状蛋白质（根据分子的形状分类） 结构蛋白质、有生物活性的蛋白质、食品蛋白质（根据功能分类） 43、氨基酸的组成与结构：氨基酸的基本构成单位是α－氨基酸。在氨基酸的分子结构中，含有一个α－碳原子、一个氢原子、一个氨基和一个羧基、一个侧链R基，氨基酸的差别在于含有化学本质不同的侧链R基。 44、酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 45、从营养学上分类 必需氨基酸：在人体内不能合成或合成的速度不能满足机体的需要，必须从日常膳食中供给一定的数量。8种，苏、缬、亮、异亮、赖、色、苯丙、蛋。婴儿10种，加组和精 非必需氨基酸：人体能自身合成，不需要通过食物补充的氨基酸，12种。 限制性氨基酸：在食物蛋白质中某一种或几种必需氨基酸缺少或数量不足，使得食物蛋白质转化为机体蛋白质受到限制，这一种或几种必需氨基酸就称为限制性氨基酸。大米：赖氨酸、苏氨酸大豆：蛋氨酸。 46、等电点的计算：侧链不带电荷基团氨基酸：pI=(pKa1+pKa2)/2 酸性氨基酸：pI=(pKa1 + pKa3)/2 碱性氨基酸：pI=(pKa2+ pKa3)/2 （1、2、3指α－羧基、α－氨基、侧链可离子化基团） 47、蛋白质的二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。螺旋结构（α-螺旋常见、π-螺旋、γ-螺旋），折叠结构（β-折叠、β-弯曲） 48稳定蛋白质结构的作用力 (空间相互作用、范德华相互作用、氢键、静电相互作用、疏水相互作用、二硫键、配位键） 疏水相互作用：在水溶液中，非极性基团之间的疏水作用力是水与非极性基团之间热力学上不利的相互作用的结果。在水溶液中非极性基团倾向于聚集，使得与水直接接触的面积降至最低。水的特殊结构导致的水溶液中非极性基团的相互作用被称为疏水相互作用。 49蛋白质的变性 定义：蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化 第一章 一。叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关 系？ ，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20 中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子 中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸 的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。 通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。 根据侧链结构可分为1.含烃链的。非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。 2。含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。如半胱氨酸。 3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸 4.含负性解离基团的酸性氨基酸。如谷氨酸 5.含正性解离截团的碱性氨基酸。如精氨酸。 二。简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？ 一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。（主要化学键是肽键也包括二硫键） 二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。主要靠：氢键 三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力） 四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基） 四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要靠：氢键和离子键。 结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或 者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。 ？？？ 《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶 第一章食品中的水分 1食品的水分状态与吸湿等温线中的分区的关系如何？ 2食品的水分活度Aw与食品温度的关系如何？ 3食品的水分活度Aw与食品稳定性的关系如何？（水分活度对食品稳定性/品质有哪些影响？） 4在水分含量一定时，可以选择哪些物质作为果蔬脯水分活度降低剂？ 5水具有哪些异常的物理性质？并从理论上加以解释。 6食品的含水量和水分活度有何区别？ 7 如何理解液态水既是流动的，又是固定的？ 8水与溶质作用有哪几种类型？每类有何特点？ 9为什么说不能用冰点以下食品水分活度预测冰点以上水分活度的性质？ 10 水在食品中起什么作用？ 11为什么说食品中最不稳定的水对食品的稳定性影响最大？ 12冰对食品稳定性有何影响？（冻藏对食品稳定性有何影响？）采取哪些方法可以克服冻藏食品的不利因素？ 13食品中水的存在状态有哪些？各有何特点？ 14试述几种常见测定水分含量方法的原理和注意事项？ 15 水分活度、分子移动性和Tg在预测食品稳定性中的作用有哪些？请对他们进行比较？ 16 为什么冷冻食品不能反复解冻—冷冻？ 17 食品中水分的转移形式有哪些类型？如何理解相对湿度越小，在其他相同条件时，空气干燥能力越大？ 第二章食品中的糖类 1为什么杏仁，木薯，高粱，竹笋必须充分煮熟后，在充分洗涤？ 2利用那种反应可测定食品，其它生物材料及血中的葡萄糖？请写出反应式？ 3什么是碳水化合物，单糖，双糖，及多糖？ 4淀粉，糖元，纤维素这三种多糖各有什么特点？ 5单糖为什么具有旋光性？ 6如何确定一个单糖的构型？ 7什么叫糖苷？如何确定一个糖苷键的类型？ 8采用什么方法可使食品不发生美拉德反应？ 9乳糖是如何被消化的？采用什么方法克服乳糖酶缺乏症？ 10低聚糖的优越的生理活性有哪些？ 11为什么说多糖是一种冷冻稳定剂？ 12什么是淀粉糊化和老化？ 13酸改性淀粉有何用途？ 14 HM和LM果胶的凝胶机理？ 15卡拉胶形成凝胶的机理及用途？ 16什么叫淀粉糊化？影响淀粉糊化的因素有哪些？试指出食品中利用糊化的例子？ 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应 10. 蛋白质的沉淀作用 11. 蛋白质的变性作用 12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、和。 酸性氨基酸有和。 2．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 （1）是带芳香侧链的极性氨基酸。 （2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 （3）是含硫的极性氨基酸。 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH 8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升，并沿轴旋转度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、、、和 。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 。 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有和 。 13．蛋白质的二级结构有、、和。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的，β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。 10.[ ] 蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。 11.[ ] 某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。 12.[ ]在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 13. [ ]脯氨酸不能参与α螺旋，它使α螺旋弯曲，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并 不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。 14. [ ]维持蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 15. [ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。 16. [ ]蛋白质的亚基和肽链是同义的。 17. [ ]生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较，高山地区的人血液中2，3－二磷酸甘 油酸（2，3-DPG）的浓度较低。 18. [ ]血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。 19. [ ]溶液的PH值可以影响氨基酸的等电点。 20. [ ]蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 21. [ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。 第二章蛋白质化学 （一）名词解释 1．兼性离子（两性离子）； 2.等电点； 3.构象； 4.蛋白质的变构作用（别构效应）； 5.超二级结构； 6.结构域；7. 蛋白质的三级结构； 8.肽单位 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)； 10.Bohr 效应（Bohr effect）；11.蛋白质的二级结构； 12.盐溶与盐析 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI 的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，它的等电点是__________。 3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和 _________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽链之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。第一章蛋白质化学习题答案
生物化学第一章蛋白质习题含答案
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第二章 蛋白质化学