生物化学讲义13-脂肪酸的氧化及合成 考研生物化学辅导讲义
第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1 脂类概述
2脂肪动员
3甘油的氧化
4脂肪酸的氧化
5酮体的生成与利用
6脂肪酸的合成
7脂肪的合成
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
?脂类的分类与结构：
脂肪：甘油三酯脂类磷脂
鞘脂
糖脂
类脂
胆固醇
胆固醇脂By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
脂肪作为储能物质的优缺点:
?脂肪具有高度还原性，彻底氧化释放的能量是同等重量的糖或蛋白质的两倍多。
?脂肪具有高度疏水性，因而不会增加细胞胞浆的渗透压，也不会因水化增加额外的重量。但消化需要乳化，运输需要其他蛋白质协助。
?脂肪具有化学惰性，不易产生副反应。但C-C键的断裂需要激活。
By Wang Z iiff eng 第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1 脂类概述
2 脂肪动员
3甘油的氧化
4脂肪酸的氧化
5酮体的生成与利用
6脂肪酸的合成
7脂肪的合成
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
第十三节脂肪酸的氧化及合成
§13.1 脂肪代谢
§13.2 膜脂、类固醇血浆
脂蛋白的代谢
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
第十三节脂肪酸的氧化及合成
By Dr.Wang
2008.08
By Wang Z iiff eng
历年真题讲解
一、填空题
17．糖尿病是由于胰岛素绝对不足或相对不足而导致的，从生物化学的角度来说糖原病病人血中除了血糖水平升高外，水平也升高。（07）
答案：甘油三酯
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1脂类概述
2脂肪动员
3 甘油的氧化
4脂肪酸的氧化
5酮体的生成与利用
6脂肪酸的合成
7脂肪的合成
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
甘油的氧化：
?主要部位在肝、肾、肠。
?甘油氧化通过三步反应转化为3-磷酸甘油醛。
?脂肪和骨骼肌组织中甘油激酶活性很低，所以不能很好地利用甘油。
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1脂类概述
2脂肪动员
3甘油的氧化
4 脂肪酸的氧化
5酮体的生成与利用
6脂肪酸的合成
7脂肪的合成
第二部分生物能学和代谢
脂肪动员：
?指脂肪组织中脂肪在激素的调节下，被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油，然后释放进入血液，脂肪酸以与血清白蛋白非共价结合的方式运输到其它组织利用的过程。
By Wang Z iiff eng 第二部分生物能学和代谢激素敏感的脂肪酶
脂肪动员的激素调节
By Wang Ziiffeng
限
速
酶
β第二部分生物能学和代谢
第二部分生物能学和代谢
第二阶段：长链脂酰CoA进入线粒体：
?在肉碱脂酰移位酶Ⅰ的催化下，以脂酰肉碱的形式进入线粒体，在线粒体基质，脂酰肉碱在肉碱脂酰移位酶Ⅱ的催化下，重新生成脂酰CoA。
这是脂肪酸-氧化的限速步骤。
?丙二酸单酰CoA是肉碱脂酰移位酶Ⅰ的抑制剂。
By Wang Ziiffeng
长链脂酰CoA进入线粒体的过程
By Wang Ziiffeng
By Wang Z ii f f e ng
第二部分生物能学和代谢
肉碱缺乏症和肉碱脂酰移位酶缺乏症：
属常染色体遗传病。影响器官主要是肌肉、肾脏、心脏等。症状从中等程度的肌肉疼痛、痉挛到严重的肌肉坏死。
By Wang Z iiff eng 第二部分生物能学和代谢
第三阶段：β-氧化：
?所有脂肪酸β-氧化的酶都是线粒体酶。
? -氧化每一轮循环是脱氢、水化、再脱氢和硫解
四个重复步骤，生成1个乙酰CoA、1个少2C的脂
酰CoA以及1个NADH、1个FADH2。
?按软脂酸计算，经过7轮反应，生成8个乙酰CoA
、7个NADH和7个FADH2。软脂酸的氧化可产生
106ATP。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
第一阶段：脂肪酸的活化：
?脂肪酸与HSCoA结合生成脂酰CoA的过程。
脂酰CoA合成酶
RCOOH+ATP+HSCoA RCO~SCoA+AMP+PPi
Mg2+
?催化反应的是脂酰CoA合成酶。
2Pi
?在细胞内分别有内质网脂酰CoA合成酶和线粒体脂酰CoA合成酶，前者活化12个碳原子以上的长链脂肪酸，后者活化中链或短链脂肪酸。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
饱和偶数碳脂肪酸的氧化：
?部位: 以肝脏和肌肉组织最为活跃。?整个过程可分为三个阶段：
第一阶段：脂肪酸的活化；
第二阶段：长链脂酰CoA进入线粒体；
第三阶段：β-氧化。
By Wang Ziiffeng
物能学和代谢
第二部分 生物能学和代谢
单不饱和脂肪酸的β-氧化：
? 额外需要烯酰CoA 异构酶，使顺式ρ3双键转变为反式ρ2双键。
By Wang Ziiffeng
第二部分 生
十二碳烯酰CoA
烯酰CoA 异构酶
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
多不饱和脂肪酸的β-氧化：
? 除烯酰CoA 异构酶外，还需2,4-二烯酰CoA 还原酶（NADPH 作为辅酶） ，将反ρ2-顺ρ4结构转变为反ρ3结构。
By Wang Z iiff eng
第二部分 生物能学和代谢
2,4-二烯酰CoA 还原酶
烯酰CoA 异构酶
By Wang Ziiffeng
烯酰CoA 异构酶
第二部分 生物能学和代谢
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
有3种催化不同链长的酶
脱氢
烯酰CoA
立体专一性
水化
立体专一性
再脱氢
硫解
By Wang Z iiff eng
物能学和代谢
第二部分生物能学和代谢
Vit B12在动植物中不能合成，只有一些种类的微生物能合成。健康人每天只需要少量的Vit B12。如果由于吸收障碍缺乏Vit B12，就会导致恶性贫血，出现红细胞减少、血红蛋白水平降低和一些中枢神经系统的功能紊乱等症状。在一些病例中，服用大剂量Vit B12可减轻这些症状。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
动物过氧化物体/
植物乙醛酸体中脂肪酸的
β-氧化：
?途径与线粒体的相似，但不完全相同。FADH2的电子直接传递给O2，生成H2O2，H2O2马上转化为H2O和O2
。能量以热量形式散发，而不是储存于ATP中。
?哺乳动物过氧化物体产生的乙酰CoA进入胞浆，用于合成其他代谢产物，如胆固醇等。因此，当高脂肪膳食时，肝脏过氧化物体中脂肪酸β-氧化的酶合成增加，产生的乙酰CoA主要用于合成胆固醇，其余部分进入线粒体。
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
?植物中脂肪酸β-氧化只发生在叶组织的过氧化物体以及种子的乙醛酸体中（植物线粒体不存在β-氧化的酶）。这一途径的生物学意义是利用脂肪提供生物合成的前体，特别是在种子的发芽过程。
?β-氧化的酶在线粒体和过氧化物体中组织的形式不同。在线粒体中，各个酶是分离的，而在过氧化物体中，以复合体形式存在。
第二部分生物能学和代谢
脂肪酸的α-氧化：
?反应过程
β α
R-CH-CH2-COOH R-CH-CH-COOH R-CH-COOH+CO2 CH3 CH3OH CH3
?对降解支链脂肪酸（如哺乳动物中植烷酸降解）有重要作用。
By Wang Z iiff eng
第二部分生
维生素B12是
其辅酶D－甲基丙二酸单酰CoA
甲基丙二酸单
酰CoA变位酶
丙酰辅酶A的By Wang Ziiffeng 氧化
L－甲基丙二酸单酰CoA
第二部分生物能学和代谢
奇数碳脂肪酸的β-氧化：
?奇数碳脂肪酸存在于许多植物、海洋生物、石油酵母等生物体中。
?奇数碳脂肪酸经β-氧化可生成丙酰CoA。
?丙酰CoA经过三步反应，转化为琥珀酰CoA ，进入三羧酸循环，进一步可转变为其他物质。此途径是丙酸代谢的途径之一（丙酸代谢的另一途径是生成乙酰CoA ）。
?V it B12是甲基丙二酸单酰CoA变位酶的辅酶。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1脂类概述
2脂肪动员
3甘油的氧化
4脂肪酸的氧化
5 酮体的生成与利用
6脂肪酸的合成
7脂肪的合成
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
酮体的生成和利用：
?在肝脏中，脂肪酸经β-氧化生成的乙酰CoA，转变
为乙酰乙酸、β羟丁酸和少量丙酮，这三种物质统称
为酮体。这种现象在饥饿或糖尿病状态下尤为明显。
酮体是肝脏向肝外组织输出能量的一种方式。
?酮体的生成部位在肝细胞线粒体。HMG-CoA 合酶
催化的是限速步骤。
?酮体的利用指酮体在肝外组织重新转化为乙酰CoA 。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
丙酮
乙酰乙酸By Wang Ziiffengβ-羟丁酸历年真题讲解
一、填空题
25．脂肪酸经β氧化生成的乙酰辅酶A，转变
为乙酰乙酸、羟丁酸和少量丙酮，这三种物质被称为。（06）
答案：酮体
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
脂肪酸的ω-氧化：
?脊椎动物作用部位：肝肾内质网中。
?碳原子少于12的脂肪酸的氧化途径。通常为C10 或C12的脂肪酸。
?石油酵母降解烃或脂肪酸的作用机理。
?催化第一步羟化反应的是混和功能氧化酶( or 羟化酶, or 单加氧酶)。混和功能氧化酶由细胞色素P-450还原酶和细胞色素P-450组成，在肝和肾上腺的微粒体中含量最多。
By Wang Ziiffeng
历年真题讲解
一、填空题
4．高等生物中，脂肪酸降解的主要途径是β- 氧化作用，但对于支链脂肪酸来说其降解还需要作用的协助。（07）
答案：α-氧化
11．对动物而言，脂肪酸β-氧化途径除了存在于线粒体，还存在于，但两者有些差异。（07）
答案：内质网
By Wang Z iiff eng
历年真题讲解
一、填空题
8、长时间饥饿时，脑细胞会转向利用提供能量。（08）
考点：
答案：酮体
By Wang Z iiff eng 第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1脂类概述
2脂肪动员
3甘油的氧化
4脂肪酸的氧化
5酮体的生成与利用
6 脂肪酸的合成
7 脂肪的合成
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
?脂肪酸合成部位在胞浆中。
?脂肪酸合成在肝脏、脂肪组织特别活跃。
?脂肪酸合成的碳源是乙酰CoA。乙酰CoA提供最初的两个C原子，以后延长的2C单位由乙酰CoA的活化形式: 丙二酸单酰CoA提供。?脂肪酸合酶只合成软脂酸（C16），进一步的延长和去饱和由其他酶体系完成。
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
软脂酸的合成可分为3个步骤:
① 乙酰-CoA从线粒体运输到胞浆。
② 丙二酸单酰CoA的生成。
③ 脂肪酸碳链的延伸。
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
?酮体过量产生可造成酮血症、酮尿症。
正常代谢时血尿酮体含量很少。在饥饿、糖尿病等异常情况下，酮体大量产生。当超过肝外组织所能利用的限度时，血尿酮体含量升高。血中酮体堆积称“酮血症”。由于乙酰乙酸和β-羟丁酸降低血液pH ，造成“ 酸中毒”。酮体随尿排出称“ 酮尿症”。
临床上把糖尿病患者血尿酮体的异常称为“酮症”。
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
?酮体生成具有重要的生理意义
① 是生理情况下，肝脏输出能源的一种形式。
②是长期饥饿情况下、脑、肌肉组织主要的
供能物质。
③是应激情况下，防止肌肉蛋白过多消耗的一
种形式。
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
② 丙二酸单酰CoA 的生成：
? 这是由乙酰CoA 羧化酶催化的反应。 ? 乙酰CoA 羧化酶有三个功能区:
生物素羧化酶, 生物素羧基载体蛋白, 转羧酶。 ? 乙酰CoA 羧化酶，在细菌中由3个单独的多肽链
组成; 在动物细胞中由1条多肽链组成; 在植物中两种形式都有。
? 乙酰CoA 羧化酶是脂肪酸合成途径的限速酶。
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
③ 脂肪酸碳链的延伸：
? 乙酰基和丙二酸单酰基首先转移到脂肪酸合酶复合体的
两个不同的–SH 。
? 乙酰基和丙二酸单酰基在β-酮酰-ACP 合酶催化下缩合。 ? 脂肪酸合酶复合体连续催化缩合、还原、脱水、还原四
步反应。在脂肪酸合成过程，每经过一个循环，脂酰链延伸2个碳原子。
? 动物细胞中，延伸至16个碳原子时，即生成软脂酰－
ACP 时，软脂酰－ACP 硫酯酶催化软脂酸从脂肪酸合酶复合体中释放。
? 酰基在体蛋白（ACP ）作用相当于辅酶A 在脂肪酸降解中
的作用。
? 每合成1个软脂酸需要消耗7ATP 和14NADPH 。
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
乙酰-CoA 从线 粒体运输到胞浆
第二部分 生物能学和代谢
① 乙酰-CoA 从线粒体运输到胞浆。
? 在线粒体内，乙酰-CoA 在柠檬酸合酶的催化下合
成 柠檬酸。柠檬酸通过三羧酸转运体系运输进入胞浆。在胞浆，柠檬酸在柠檬酸裂解酶的催化下 ，重新生成乙酰-CoA 。
? 在胞浆，由苹果酸酶催化的苹果酸氧化脱羧反应
可生成NADPH 。
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
? 脂肪酸合酶复合体具有7个不同的活性位点。在脊椎动物中，这个复合体由1条多肽链组成; 在细菌和植物中， 这个复合体由7个单独的多肽和至少3种其他蛋白质组成。
By Wang Z iiff eng
各种生物脂肪酸合酶复合体的组成
物能学和代谢第二部分生物能学和代谢
?脂肪酸合成受到严密调节：
① 乙酰CoA羧化酶催化的是脂肪酸合成的限速步骤。
② 柠檬酸和软脂酰CoA分别是乙酰CoA羧化酶的变构
激活剂和反馈抑制剂。
③ 乙酰CoA羧化酶可通过激素进行磷酸化/去磷酸化
的共价修饰调节。
④ 第一个中间物丙二酸单酰CoA抑制脂肪酸β氧化，
避免底物循环（或无效循环）。
By Wang Z iiff eng
历年真题讲解
一、填空题
9、脂肪酸合成的限速步骤是。（08）答案：丙二酸单酰CoA 的生成
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
长链饱和脂肪酸由软脂酸合成：
部位：光面内质网和线粒体
内质网
软脂酰CoA+丙二酸单酰CoA 硬脂酸
线粒体
软脂酰CoA+乙酰CoA 硬脂酸
?与软脂酸合成不同的是，不需ACP作为脂酰基载体。
By Wang Z iiff eng
历年真题讲解
一、填空题
12．脂类代谢中，酰基载体蛋白（ACP）和辅酶A(CoA)的活性基团都是。（07）
答案：磷酸泛酰巯基乙胺
第二部分生物能学和代谢
磷酸泛酰巯基乙胺是ACP和辅酶A的活性单位By Wang Ziiffeng
第二部分生
By Wang Ziiffeng 脂肪酸合酶复合体的作用机理
第二部分生物能学和代谢
前列腺素、血栓噁烷、白三烯的生理功能：?PG: 诱发炎症；降血压；抑制胃酸分泌，促进胃肠蠕动；促进卵巢排卵和促进分娩。
?TX: 促进凝血和血栓形成；促进血管收缩。
?LT: 使支气管平滑肌强烈收缩；调节白细胞功能，促进炎症及过敏反应发展；促进溶酶体水解酶类的释放。历年真题讲解
一、填空题
4．是合成前列腺素、血栓僫烷和白三烯等重要衍生物的共同前体。（06）答案：花生四烯酸
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
§13.1 脂肪代谢
1脂类概述
2脂肪动员
3甘油的氧化
4脂肪酸的氧化
5酮体的生成与利用
6脂肪酸的合成
7 脂肪的合成
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
脂肪的合成：
?合成部位主要在肝、脂肪、小肠等组织的胞液中。
?合成过程：
① 磷脂酸的合成;
② 脂肪的合成。
磷脂酸是脂肪和甘油磷脂合成的共同前体By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
多不饱和脂肪酸的重要衍生物（前列腺素、血
栓噁烷、白三烯）的合成：
?合成部位：全身各组织细胞光面内质网（除红细胞外）。
?合成前体是花生四烯酸。花生四烯酸首先在激素或其他刺激信号的作用下，由磷脂酶A2 从膜磷脂水解下来。
?阿司匹林、布洛芬等通过抑制前列腺素和血栓素胸苷的合成起到解热镇痛的作用。
第二部分生物能学和代谢
不饱和脂肪酸由软、硬脂酸合成：
?合成部位主要在光面内质网。
?棕榈酰-CoA 和硬脂酰-CoA在脂肪酰-CoA去饱和酶的作用下，在C-9和C-10间形成双键，分别形成棕榈酸和油酸。
?哺乳动物缺少在C-9位以外引入双键的酶，因此亚油酸和亚麻酸不能经生物合成得到，只能通过膳食获取，称为必需脂肪酸。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
甘油磷脂的分解代谢：
?部位：溶酶体
?甘油磷脂由特异性磷脂酶（磷脂酶A1、磷脂酶A2
、磷脂酶C、磷脂酶D）水解。
?溶血磷脂指水解去掉一个脂肪酸的甘油磷脂，是磷
脂酶A1、磷脂酶A2水解的产物。
第二部分生物能学和代谢
磷脂酶的特异性水解
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
鞘脂的分解代谢：
?鞘脂的降解是由溶酶体中一套特异性的酶按一定步骤分解极性头部基团，最后生成神经酰胺。
?由于一些水解酶基因变异失去活性，鞘脂降解出现障碍导致鞘脂沉积在溶酶体中。这种遗传性脂类沉积症统称溶酶体病。
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
§13.2 膜脂、类固醇和血浆蛋白的代谢
1 甘油磷脂和鞘脂的分解代谢
2 甘油磷脂和鞘脂的合成代谢
3胆固醇的代谢
4血浆脂蛋白的代谢
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
§13.2 膜脂、类固醇和血浆蛋白的代谢
1 甘油磷脂和鞘脂的分解代谢
2甘油磷脂和鞘脂的合成代谢
3胆固醇的代谢
4血浆脂蛋白的代谢
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
第十三节脂肪酸的氧化及合成
§13.1 脂肪代谢
§13.2 膜脂、类固醇血浆
脂蛋白的代谢
By Wang Z iiff eng
二部分生物能学和代谢
第
磷脂酸：
甘油三酯
和甘油磷
脂的共同
前体。
第二部分生物能学和代谢
?酵母和哺乳动物合成磷脂酰丝氨酸（PS）、磷
脂乙醇胺（PE）、磷脂酰胆碱（PC）的途径
不同。
酵母通过CDP-甘油二酯途径合成PS，PS通过
脱羧或基团交换反应合成PE，PE通过S-腺苷甲
硫氨酸甲基化合成PC 。
哺乳动物用CDP-极性基团途径合成PE和PC
。PE通过基团交换反应合成PS。PE通过甲基
化合成PC 只在肝脏中发生。
第二部分生物能学和代谢CDP-甘油二酯
途径合成磷脂酰
丝氨酸
酵母从磷脂酰丝
氨酸合成磷脂酰
乙醇胺和磷脂酰
胆碱
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
哺乳动物
CDP-极性基
团途径合成
PC和PE
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
?原核细胞主要用CDP-甘油二酯策略合成甘油
磷脂。
?真核细胞两种策略都用。通常，酸性甘油磷
脂，包括磷脂酰甘油、心磷脂、磷脂酰肌醇
用CDP-甘油二酯途径合成。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
甘油磷脂的合成代谢：
?合成部位在光面内质网或线粒体内膜。
?合成以磷脂酸为合成前体。
?合成有CDP-甘油二酯和CDP-极性头部基团两种策
略。
首先，甘油二酯的-OH ( CDP-甘油二酯策略)或极
性头部基团的-OH ( CDP-极性头部基团策略) ，通
过与胞嘧啶核苷酸相连而激活。
然后，由相应的另外一个-OH 基团通过亲核反应替
换CMP ，从而合成甘油磷脂。
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
鞘脂的合成代谢：
?合成部位在光面内质网或线粒体内
膜。
?鞘脂的鞘氨醇骨架来源于软脂酰CoA和Ser。
By Wang Ziiffeng 历年真题讲解
二、判断题
18．鞘脂合成的鞘氨酸骨架来源于软酯酰CoA 和Ser。（07）
答案：对
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
§13.2 膜脂、类固醇和血浆蛋白的代谢1甘油磷脂和鞘脂的分解代谢
2甘油磷脂和鞘脂的合成代谢
3 胆固醇的代谢
4 血浆脂蛋白的代谢
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
胆固醇的合成代谢:
合成主要在肝脏，少量在肠。脑细胞、红细胞不能合成。合成部位在胞液和内质
网。
胆固醇全部27个C来源于乙酰CoA，这是用
同位素标记实验研究的结果(1940s) 。
第二部分生物能学和代谢
?新生儿呼吸窘迫综合症：
由于二软脂酰磷脂酰胆碱合成障碍引起的一种病理性症状。在健康人中，二软脂酰磷脂酰胆碱和其他一些磷脂以及一些特异性蛋白质存在于肺泡周围的细胞外液中，在呼气时起到减少液体表面张力防止肺塌陷的作用。早产婴儿由于肺没有发育成熟，没有合成足够的二软脂酰磷脂酰胆碱导致发生呼吸窘迫综合症。
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
哺乳动物合成PC和PS 只在肝脏发生
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
(2C) 乙酰
-CoA (6C)
甲羟戊酸，MVA
18分子的乙酰-CoA 经过 四步反应最终生成27碳的胆固醇。
(5C)
异戊二烯
(30C)
鲨烯
(27C)
胆固醇
By Wang Z iiff eng
第二部分 生物能学和代谢
脂酰CoA-胆固 醇脂酰转移酶 (ACAT)
胆固醇酯的合成：
? 由脂酰CoA-胆固醇脂酰转移酶(ACAT) 催化。
? 胆固醇酯在肝内合成，贮存于肝脏或以脂蛋白形式运送到其他组织。
By Wang Z iiff eng
第二部分 生物能学和代谢
胆固醇代谢的调节：
? 胆固醇代谢主要受细胞内胆固醇水平和激素两方
面的调节。
? 胆固醇代谢调节的特点是生物合成途径和食物摄
取的平衡。
? HMG-CoA 还原酶，催化胆固醇合成的限速步骤
，其活性变化可达100倍。其调节包括:
? 一个固醇类分子促进HMG-CoA 还原酶的酶原降
解以及抑制HMG-CoA 还原酶基因和LDL 受体基因的转录。
? 激素(胰岛素/胰高血糖素)通过可逆的磷酸化/去
磷酸化调节限速酶的活性。
By Wang Z iiff eng
历年真题讲解
二、判断题
2．胆固醇代谢调节的特点是生物合成和食物摄取的平衡。（07）
答案：对
By Wang Ziiffeng
第二部分 生物能学和代谢
胆固醇的生物合成过程可以分为4个阶段:
Stage I: 3个乙酰-CoA 缩合还原生成 1个6C 的甲羟戊酸。 HMG-CoA 还原酶催化的是限速步骤。
Stage II: 甲羟戊酸转变为活化的 5C 异戊二烯单位 。
Stage III: 6个异戊二烯单位缩合生成线性的30C 鲨烯。
Stage IV:鲨烯环化生成1个四环结构, 通过一系列复杂的反应最后转变为27C 的胆固醇。
第二部分 生物能学和代谢
By Wang Ziiffeng
历年真题讲解
二、判断题
16．对健康人来说，血糖和血脂都是比较稳定的生化指标。（07）
答案：错
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
② 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的运输形
式。以疏水性脂类为核心围绕着极性脂
类和载脂蛋白组成。
?不同的脂蛋白脂类和载脂蛋白的种类和数量不同。大小和密度也不同，可通过超速离心
分离。
?一般分为四种：
乳糜微粒CM
极低密度脂蛋白VLDL
低密度脂蛋白LDL
高密度脂蛋白HDL
第二部分生物能学和代谢
血浆脂蛋白的代谢：
① CM：把外源性TG从小肠运输到各种组织。
② VLDL：把内源性TG从肝脏运输到其他组织。
③ LDL：主要把内源性CH运输到肝外组织。
④ HDL：逆向运输CH，清除血中CH。
血浆脂蛋白的代谢异常：
?高脂血症：指血脂高于正常人上限。亦称高脂蛋白血症。
?动脉粥样硬化症
动脉粥样硬化症与血清中的CH水平过高相关。
By Wang Ziiffeng 第二部分生物能学和代谢
引起高血脂症的遗传因素主要有两种：
① LDL受体基因突变使得LDL的CH不能进入细胞，
血液中CH水平升高，而另一方面，细胞内CH
合成继续进行，从而引起胆固醇摄取和合成代
谢紊乱，造成家族性高胆固醇血症和动脉粥样
硬化症。
② 某些蛋白基因突变引起HDL水平下降。
③ LCAT 是卵磷脂-胆固醇酯酰基转移酶，催化血
浆中胆固醇酯化，参与HDL的代谢。
CH in LDL: bad CH
CH in HDL: good CH
健康人的LDL/HDL 约为3.5 .
By Wang Ziiffeng
第二部分生物能学和代谢
血浆脂蛋白的一些概念：
① 血脂：血浆所含的脂类。
来源：外源性脂类（食物摄取）
内源性脂类（体内合成）
血脂含量不如血糖恒定，受膳食、年龄、性别、职业以及代谢等的影响，波动范围较大。
By Wang Z iiff eng
第二部分生物能学和代谢
§13.2 膜脂、类固醇和血浆蛋白的代谢1甘油磷脂和鞘脂的分解代谢
2甘油磷脂和鞘脂的合成代谢
3胆固醇的代谢
4 血浆脂蛋白的代谢
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By Wang Ziiffeng qq30874789
第二部分 生物能学和代谢
糖代谢与脂代谢的相互联系：
? 糖可以转变为脂肪。
? 动物中，脂肪绝大部分不能在体内转变为糖。 ? 植物和微生物中，脂肪通过乙醛酸循环和糖异生转变为糖。
? 脂肪分解代谢的强度和顺利进行，还有赖于糖代谢的正常进行。
By Wang Ziiffeng
历年真题讲解
二、判断题
6、人体HDL 水平升高有助于防止动脉粥样硬化症。（08） 答案：对
10．LCAT 是卵磷脂-胆固醇酯酰基转移酶， 催化血浆中胆固醇酯化，参与HDL 的代谢。 （07） 答案：对
By Wang Z iiff eng
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
生物化学考试辅导资料
生物化学考试辅导资料 一.考试内容精要 一、蛋白质的生物学功能(了解即可) 蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是： （一）催化和调节能力 某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。 某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。 （二）转运功能 某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。 (三）收缩或运动功能 某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。 （四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。 （五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。 (六）结构蛋白 许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。 （七）其他功能 如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。 二、蛋白质的分子组成 （一）元素组成 组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。有些还含有少量磷或金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。 （二）氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类： 1．非极性疏水性氨基酸： 这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。 2极性中性氨基酸： 这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这两种氨基酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电，故为酸性氨基酸。 4．碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这类氨基酸在生理条件下带正电，故为碱性氨基酸。 还需要记住这20种氨基酸的英文缩写符号，尤其是三字符号，并且这四种类别的氨基酸中还有几种特殊的氨基酸，也需记住它们的独特特征。 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中含有芳香环 含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸分子中含硫元素，甲硫氨酸也叫蛋氨酸。 亚氨基酸：脯氨酸，其氨基处于环中，为亚氨基酸 支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，这三种均含有支链 其中有八种氨基酸人体内不能自身合成，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，它们是缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。 三、氨基酸的理化性质 （一）两性电离及等电点 氨基酸分子中含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一pH值的溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势与程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。这里有一个等电点的计算问题： 1侧链R为非极性基团或虽为极性但不解离的，此种氨基酸的等电点主要由α-氨基和α-羧基的解离常数的负对数pK1，pK2决定，pI=1/2(pK1+pK2) 2侧链基团可以解离，则由α-氨基，α-羧基及R基团解离情况共同决定，只需写出电离式，取其兼性离子两边的pK值的平均值即可。如赖氨酸其电离式为：
生物化学-考研-题库-答案学习资料
目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
生物化学试题及复习资料
一、名词解释 二、选择题（每题1分，共20分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A：疏水键；B：肽键： C：氢键；D：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。A：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部；B：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部；C：疏水基团与亲水基团随机分布； D：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A：A+G；B：C+T： C：A+T；D：G+C。 4、DNA复性的重要标志是（）。 A：溶解度降低； B：溶液粘度降低； C：紫外吸收增大； D：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A：升高反应活化能； B：降低反应活化能； C：降低反应物的能量水平； D：升高反应物的能量水平。 6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是（）。 A：Km增大，Vm变小； B：Km减小，Vm变小； C：Km不变，Vm变小； D：Km与Vm无变化。 7、电子经FADH2呼吸链交给氧生成水时释放的能量，偶联产生的ATP数为（） A：1；B：2；C：3；D：4。8、不属于呼吸链组分的是（） A：Cytb；B：CoQ；C：Cytaa3；D：CO2。 9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是（）A：R酶；B：D酶； C：Q酶；D：α—1，6糖苷酶 10、三羧酸循环过程叙述不正确的是（）。A：循环一周可产生3个NADH、1个FADH2、1个GTP； B：可使乙酰CoA彻底氧化； C：有两步底物水平磷酸化； D：有4—6碳的羧酸。 11、生物体内脂肪酸氧化的主要途径是（）。A：α—氧化；B：β—氧化； C：ω—氧化；D：过氧化。12、脂肪酸从头合成途径不具有的特点是（）A：利用乙酰CoA作为活化底物； B：生成16碳脂肪酸； C：需要脂肪酸合成本科系催化； D：在细胞质中进行。 13、转氨酶的辅酶是（） A：FAD；B：NADP+； C：NAD+；D：磷酸吡哆醛。 14、氨基酸分解的主要途径是（）。 A：氧化脱氨基作用；B：裂解作用； C：脱氨基作用；D：水解作用。 15、合成嘌呤环的氨基酸是（）。 A：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酸； B：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺； C：甘氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺； D：蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酸。 16、植物体的嘌呤降解物是以（）形式输送到细嫩组织的。 A：尿酸；B：尿囊酸； C：乙醛酸；D：尿素。 17、DNA复制方式为（）。 A：全保留复制； B：半保留复制； C：混合型复制； D：随机复制。 18、DNA复制时不需要下列那种酶（）。 A：DNA聚合酶； B：引物酶； C：DNA连接酶； D：RNA聚合酶。 19、细胞内编码20种氨基酸密码子总数为（）A：16；B：64；C：20；D：61。20、mRNA在蛋白质合成重要性在于携带有（）A：遗传密码； B：氨基酸； C：识别密码子的结构； D：各种蛋白质因子的结合部位。 三、填空题（每空1分，共20分）。 1、蛋白质在等电点时，溶解度最（），导电性最（）。 2、米氏常数值大时，酶与底物的（）小；酶作用于不同底物，其米氏常数（），其中米氏常数值最小的称为（）。 3、生物氧化是（）在细胞中（），同时产生（）的过程。 4、麦芽糖是（）水解的中间产物。它是
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
生物化学考研资料
第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
生物化学复习资料
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
考研生物化学历年真题总结
考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】
1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。
生物化学超详细复习资料图文版
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
湖南农业大学2017年《618动物生物化学》考研专业课真题试卷
2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学 618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一．单项选择题（共计30 分，每小题1分） 1．蛋白质的空间构象主要取决于（）。 A．氨基酸残基的序列B．α-螺旋的数量 C．肽链中的肽键D．肽链中的二硫键位置 2．体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是（）。 A．甲硫氨酸B．S-酰苷甲硫氨酸C．甘氨酸D．苏氨酸 3．酶的竞争性抑制作用动力学特征是（）。 A．Km不变，Vmax减小B．Km增加，Vmax 减小 C．Km增加，Vmax 不变D．Km和Vmax 都减小 4．奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有（）。 A．丙二酸单酰CoA B．丙酰CoA C．琥珀酰CoA D．乙酰乙酰CoA 5．在糖原的生物合成中，葡萄糖的活性形式是（）。 A．G-1-P B．CDP-G C．G-6-P D．UDP-G 6．一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是（）。 A．NADH→CoQ B．FADH2→CoQ C．CoQ→Cytc D．Cytaa3→O2 7．解偶联剂引起的效应是（）。 A．氧不断消耗，ATP正常合成B．氧消耗停止，ATP合成停止 C．氧不断消耗，ATP合成停止D．氧消耗停止，ATP正常合成 8．合成酮体的关键酶是（）。 A．HMG-CoA合成酶B．乙酰CoA羧化酶 C．HMG-CoA裂解酶D．乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9．嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于（）。 A．天冬氨酸B．谷氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10．软脂酰COA经过一次β氧化，其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页
王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)
王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页） 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白 质空间构象的破坏E．蛋白质的水解
8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：
2020年(生物科技行业)生物化学复习资料
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。