一种检测转基因植物细胞中β-葡萄糖苷酸酶(GUS)活性的实用方法 A Practical Method for Detection
β-葡萄糖苷酶
β-葡萄糖苷酶的研究 1837年，Liebig和Wohler首次在苦杏仁汁中发现了β-葡萄糖苷酶。β-葡萄糖苷酶(EC 3.2.1.21)的英文名是β-glucosidase，属于水解酶类，又称β-D-葡萄糖苷水解酶，别名龙胆二糖酶、纤维二糖酶和苦杏仁苷酶。它可催化水解结合于末端非还原性的β-D-糖苷键，同时释放出配基与葡萄糖体。 β-葡萄糖苷酶广泛存在于自然界中，它可以来源于植物、微生物，也可来源于动物。β-葡萄糖苷酶的植物来源有人参、大豆等；微生物来源的报道较多，如原核微生物来源的有脑膜脓毒性黄杆菌(Flavobacterium meningosepticum)、约氏黄杆菌(Flavobacterium johnsonae)等，真核生物来源的有清酒酵母(Candida peltata)、黄孢原毛平革菌（Phanerochaete chrysosporium）等；β-葡萄糖苷酶的动物来源有蜜蜂、猪肝和猪小肠等。鉴于β-葡萄糖苷酶的研究广泛，本文对其一些研究进展进行讨论。 1 β-葡萄糖苷酶的分类 β-葡萄糖苷酶按其底物特异性可以分为3类：第一类是能水解烃基-β-葡萄糖苷或芳香基-β-葡萄糖苷的酶，此类β-葡萄糖苷酶能水解的底物有纤维二糖、对硝基苯-β-D-葡萄糖苷等；第二类是只能水解烃基-β-葡萄糖苷的酶，这类β-葡萄糖苷酶能水解纤维二糖等；第三类是只能水解芳香基-β-葡萄糖苷的酶，这类酶能水解对硝基苯-β-D-葡萄糖苷等类似物。 2 β-葡萄糖苷酶的提取、纯化及酶活测定方法 2.1 β-葡萄糖苷酶的提取方法 不同来源的β-葡萄糖苷酶，其提取方法也有所不同。动植物体及大型真菌中的糖苷酶一般需要对酶源进行组织捣碎，然后用缓冲液浸提。常用的缓冲液有磷酸盐缓冲液、醋酸盐缓冲液、柠檬酸盐缓冲液等。pH值一般选用酶的稳定pH值；提取温度适于低温，一般为4 ℃。利用微生物发酵法生产β-葡萄糖苷酶是β-葡萄糖苷酶的另一来源，一般微生物发酵都采用液态发酵。对于胞外酶来讲，发酵液即为粗酶液；对于胞内酶，则需对微生物进行细胞破碎，使其释放出β-葡萄糖苷酶。 2.2 β-葡萄糖苷酶的纯化方法 粗提的β-葡萄糖苷酶可采用硫酸铵沉淀或用乙醇、丙酮等有机溶剂沉淀等方法初步分离。β-
α-葡萄糖苷酶(α-Glucosidase)使用说明
α-葡萄糖苷酶(α-Glucosidase)使用说明 货号：G8820 规格：1g/5g 级别：BR 其他名称：α-D-葡萄糖苷酶;α-葡糖苷酶 CAS号：9001-42-7 提取来源：黑曲霉 产品简介： α-葡萄糖苷酶（α-Glucosidase，EC 3.2.1.20）又被称为α-葡萄糖苷水解酶或葡萄糖基转移酶（GTase），是一种α-D-葡萄糖苷酶。它可以从低聚糖类底物的非还原末端切开α-1,4-糖苷键释放出葡萄糖，或将游离的葡萄糖残基转移到另一糖类底物形成α-1,6-糖苷键，从而得到非发酵性的低聚糖。α-葡萄糖苷酶来源广泛，在人体糖原的降解和动植物、微生物的糖类代谢方面具有重要的生理功能。α-葡萄糖苷酶广泛应用于食品和发酵工业、化学工业以及医学应用等行业。 酶活定义： 每小时产生1μg葡萄糖所需的酶量定义为一个α-葡萄糖苷酶活力单位。 酶活检测方法：参见QB2525-2001。 产品特性： 酶活力：300000U/g 最适作用温度：50℃，合适的作用温度：50-55℃。 最适作用pH：5.0，合适的作用pH：4.8-5.4。
外观：淡白色粉末或淡黄色液体，分子量约为68.5KD，无臭无味，溶于水，不溶于乙醚和乙醇。 用途： 生化研究。能水解葡萄糖苷(Glucoside)成葡萄糖和其他组成物质，是一种具有生物催化剂功能的蛋白质。本产品的建议添加量为800U/g干物质，根据实际情况改变添加量。 抑制剂： 铜、钛、钴等金属离子对本品有一定的影响。铅、铝、锌等金属离子对本品有较强的抑制作用。 贮存： 建议密封储藏于干燥、低温的环境中（≤25℃），最好在冷藏条件下（4-8℃）储藏。25℃以下，液体可以储存3个月，保质期内酶活不会降低于产品标示的活力；4℃以下，可较长时间储存。
β-葡萄糖苷酶测定试剂盒使用说明
β-葡萄糖苷酶测定试剂盒使用说明 分光光度法50管/24样货号：BC2560 产品简介： β-GC（EC3.2.1.21）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，催化β-糖苷键水解，具有多方面生理作用：在纤维素的糖化作用中，β-GC负责进一步水解纤维素二糖和纤维素寡糖生成葡萄糖；β-GC水解萜烯类香气前驱体，使糖苷键合态变成游离态。从而产生香味；β-GC能够水解植物体内野黑樱苷，释放HCN，从而防止昆虫取食。 β-GC分解对-硝基苯-β-D-吡喃葡萄糖苷生成对-硝基苯酚，后者在400nm有最大吸收峰，通过测定吸光值升高速率来计算β-GC活性。 试验中所需的仪器和试剂： 可见分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、1ml玻璃比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 产品内容： 提取液：液体50ml×1瓶，4℃保存。 试剂一：粉剂×2瓶，-20℃保存；临用前每瓶加入10ml双蒸水，充分溶解备用；用不完的试剂仍-20℃保存。 试剂二：液体25ml×1瓶，4℃保存。 试剂三：液体80ml×1瓶，4℃保存。 标准品：液体×1支，取1.5ml EP管加入1ml，5mol/ml的对硝基苯酚溶液。 操作步骤： 一、样品的前处理：
1.细菌或培养细胞： 先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：提取液体积（ml）为500~1000：1的比例（建议500万细菌或细胞加入1ml提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；15000g4℃离心10min，取上清，置冰上待测。 2.组织： 按照组织质量（g）：提取液体积(ml)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1ml 提取液），进行冰浴匀浆。15000g4℃离心10min，取上清，置冰上待测。 3、标准样品的准备：取100μL标准液，加入到400μL试剂三中，得到1mol/ml标准液，十倍稀释到100nmol/ml，倍比稀释：50、25、12.5、6.25nmol/ml，稀释液用试剂二。100、 50、25、12.5、6.25nmol/ml做标准液。 二、测定步骤： 1.分光光度计预热30min以上，调节波长至400nm，蒸馏水调零。 2.加样表 试剂名称（μl）对照管测定管标准管试剂一400 试剂二500500 样本100100 迅速混匀，放入37℃准确水浴30min后，立即放入沸水浴中煮沸5min（盖紧，以防止 水分散失），流水冷却后充分混匀（以保证浓度不变） 试剂一400 充分混匀，8000g，4℃，离心5min，取上清液
α-葡萄糖苷酶的研究综述
α-葡萄糖苷酶的研究综述 摘要：α-葡萄糖苷酶(EC3.2.1.20 ) 因在淀粉加工上具有重要作用，其研究多年来一直受到重视。α-葡萄糖苷酶广泛存在于动物、植物和微生物体内，它可从非还原末端水解低聚糖和多聚糖的α-1,4-葡萄糖苷键，也能作用于淀粉的α-1,6-糖苷键，在高葡萄糖苷受体环境中还可催化转糖苷反应。研究表明α-葡萄糖苷酶在不同领域的开发和应用都具有很好的经济和社会效益。 关键词:葡萄糖苷酶淀粉水解转糖苷反应研究进展 生物技术和酶工程的飞速发展为开发淀粉水解酶提供了技术支持。淀粉水解酶( 包括转化酶) 是一类以淀粉或不同的糖源为底物，根据水解专一性不同，可将淀粉或糖原降解成不同的单糖、低聚糖和水解多糖的水解酶类。同时，有些酶还具有转化功能，通过分子内的转糖苷作用，改变低聚糖的糖苷键链接方式。淀粉酶是生物体内广泛存在的一种水解酶，主要作用于淀粉，如植物体内的淀粉消化、植物根系中淀粉积累、动物体内摄入淀粉的分解、微生物利用碳源等。特别是具有特殊性质和新的应用领域的酶在工业上具有很重要的作用，它们可广泛应用于食品和发酵工业、化学工业以及医学应用等。α-葡萄糖苷酶作为淀粉水解酶家族中的重要一员，对它的研究一直受到人们的高度重视，多年来α-葡萄糖苷酶在不同领域的应用均产生了很好的经济和社会效益。 1、α-葡萄糖苷酶的简介 α-葡萄糖苷酶(EC.3.2.1.20，α-Glucosidases) 为淀粉水解酶类中的一种，主要在细胞外起作用。它从多糖的非还原末端水解底物的α-葡萄糖苷键，产生α-D-葡萄糖，通常把它们归类于水解酶第3类,主要水解二糖、低聚糖、芳香糖苷，能以蔗糖和多聚糖为底物。同时， 它还具有转糖苷作用，可将低聚糖中的，α-1，4-糖苷键转化成α-1，6-糖苷键或其他形式的链接，从而得到非发酵性的低聚异麦芽糖或糖酯、糖肽等。按一级结构可将α-葡萄糖苷酶归为水解酶13类的31家族。α-葡萄糖苷酶通常按底物专一性分为3个类型。Ⅰ型α-葡萄糖苷酶水解芳基葡萄糖苷如对--硝基苯酚α-D-葡萄糖吡喃苷(pNPG ) ，且水解速率比低聚麦芽糖快。Ⅱ型α-葡萄糖苷酶对麦芽糖具有高活性，而对芳基葡萄糖苷活性低。Ⅲ型α-葡萄糖苷酶与Ⅱ型类似，但它水解低聚糖和淀粉的速率基本一样。 2、α-葡萄糖苷酶来源及分布 α-葡萄糖苷酶在自然界分布广泛，种类繁多，性质各异，几乎存在于所有生物体内。目前已经进行研究的α-葡萄糖苷酶除少数来源于植物和动物外，绝大多数均来自于微生物中。细菌、霉菌及酵母菌等一些菌株能分泌此酶，其中产酶较多的是黑曲霉，市场上销售的α-葡萄糖苷酶产品大都为黑曲霉发酵生产所
葡萄糖苷酶抑制剂筛选方法
葡萄糖苷酶抑制剂筛选方法 α-葡萄糖苷酶抑制剂是一类以延缓肠道碳水化合物吸收而达到治疗糖尿病的口服降糖药物。其作用机制为：竞争性抑制位于小肠的各种α-葡萄糖苷酶，使淀粉类分解为葡萄糖的速度减慢，从而减缓肠道内葡萄糖的吸收，降低餐后高血糖。 α-葡萄糖苷酶抑制活性筛选的原理是：对-硝基苯酚-α-D-葡萄糖苷(pNPG)作反应底物；该底物是无色的。经α-葡萄糖苷酶水解后可以释放出对-硝基苯酚(pNP)，pNP在碱性条件下是黄色的，因此可以通过测定410nm处的吸光度反应出pNP的浓度(吸光度与pNP浓度成正比关系)。吸光度越小，说明pNP的浓度越小，即酶被抑制的程度越大。 设不加样品时，测得的吸光度为c0, 加样品后测的吸光度为c1. 那么酶的抑制率可通过1-c1/c0计算出来。 一实验试剂： α-Glucosidase(α-葡萄糖苷酶)、4Nitrphtnylα-D-glucopyranoside(4-硝基苯-α-D-吡喃葡萄糖苷)（PNPG）、Acarbose(阿卡波糖) 均购自Sigma公司，无水Na2CO3、Na2HPO4、KH2PO4等, 均为分析纯。水为超纯水。苦瓜提取物。 二实验器材： Bio Tek酶标仪、电子天平、Eppendorf的移液器、pH计、酶标板、恒温水浴器 三实验方法： （一） 试剂配制 （1）pH值6.8的0.1 mol/L磷酸缓冲液 分别配制0.1 mol/L Na2HPO4和KH2PO4(13.6 g配成1L)，用这两种溶液混匀互调pH 值至6.8即得0.1 mol/L磷酸缓冲液 （2）用pH值6.8的0.1 mol/L磷酸缓冲液配制0.26 U/mlα-Glucosidase （3）底物(PNPG)用pH值6.8的0.1 mol/L磷酸缓冲液配制成浓度为5 mmol/L (1.505mg/ml) （4）反应终止液：0.2 mol/L Na2CO3。 （5）阳性药的配制：精密称取阿波卡糖样品，以磷酸缓冲液为溶剂溶解，配成10 mg/ml 的浓度。 （二） 实验方法 1. 各浓度药液按每孔50 μL加入酶标板，每浓度设三复孔。另设一药物对照孔、空白反应孔及空白对照孔。然后向药物反应孔和空白反应孔加入50 μL 0.26 U/mL的 -葡萄糖苷酶，其他组加50 μL 磷酸缓冲液，经此步骤后，各孔的组成为： 药物反应孔：50 μL药液+ 50 μL酶 药物对照孔：50 μL药液+ 50 μL磷酸缓冲液 空白反应孔：50 μL磷酸缓冲液+ 50 μL酶 空白对照孔：50 μL磷酸缓冲液+ 50 μL磷酸缓冲液 上述反应体系在微型振荡器上震荡30秒，置于恒温37 o C水浴中孵育10min。
α-葡萄糖苷酶抑制活性的测定方法
2.2实验方法 2.2.1α-葡萄糖苷酶抑制活性的测定方法 2.2.1.1 反应溶液的制备 （1）配制底物PNPG溶液：精确称取0.3766gPNPG，加适量0.1mol/L磷酸缓冲液（pH为6.8）溶解，再用容量瓶准确定容到50mL，配制成25mmol/L的母液。将母液分别稀释成0.1、0.5、1.0、2.0、3.0、4.0、5.0mmol/L7个不同梯度的标准品溶液，备用。 （2）配制α-葡萄糖苷酶的酶溶液：将冻干酶粉（酶活力为14u/mg）用0.01mol/L 磷酸缓冲液（pH为6.8）溶解，配制成2u/mL的母液。再将酶液分别稀释，配制成0.1、0.2、0.3、0.4、0.5、1.0u/mL的酶溶液，备用。 （3）配制DNJ标准溶液（抑制剂）：精确称取0.0010g DNJ 标准品，用容量瓶准确定容到10mL，配制成1000μg/mL DNJ标准母液。将母液分别稀释成、1、5、10、20、40、60μg/mL六个不同梯度的标准品溶液，备用。 （6）0.2mol/L的Na2CO3：称取2.16g Na2CO3于烧杯中，加入适量蒸馏水溶解，并定容到100mL，4℃下保存，备用。 2.2.1.2 PNP标准曲线的绘制 精确称取0.0278g对硝基酚（PNP），加0.01mol/L磷酸缓冲液（pH为6.8）溶解，再用容量瓶定容至10mL，即得20mmol/L母液。用蒸馏水将其母液稀释成浓度分别为1、5、10、20、40、40、80和100μmol/L的标准溶液。取100μl上述标准液，各加入150μL 0.2mol/L 的Na2CO3，混匀1 min ，再于405 nm处测定其吸光度，得标准曲线方程： y=128.13x+0.3579 (R2 =0.9998)，其中y 为浓度，x为吸光值。
微生物产β-葡萄糖苷酶研究进展
Advances in Microbiology 微生物前沿, 2018, 7(2), 79-86 Published Online June 2018 in Hans. https://www.sodocs.net/doc/4917121739.html,/journal/amb https://https://www.sodocs.net/doc/4917121739.html,/10.12677/amb.2018.72010 Progress of β-Glucosidase from Microorganisms Zhishuai Chang*, Hui Lan, Yali Bao, Zhanying Liu# Inner Mongolia University of Technology, Hohhot Inner Mongolia Received: Jun. 7th, 2018; accepted: Jun. 21st, 2018; published: Jun. 28th, 2018 Abstract β-glucosidase can effectively decrease the inhibitory effect of cellobiose on cellulase activity, which is a bottleneck on the complete hydrolysis of cellulose. Because of its low activity and high cost, the β-glucosidase, which is highly resistant to acid and alkali, is more suitable for industrial production and application by means of genetic engineering technology and expressing in hetero-logous hosts. In this paper, there is a detailed summary about β-glucosidase in the classification and cloning about different sources of β-glucosidase gene, enzyme activity determination and so on, which provides theoretical support for enzyme researches. Keywords β-Glucosidase, Gene Cloning, Enzyme Activity Determination 微生物产β-葡萄糖苷酶研究进展 常治帅*，兰辉，包亚莉，刘占英# 内蒙古工业大学，内蒙古呼和浩特 收稿日期：2018年6月7日；录用日期：2018年6月21日；发布日期：2018年6月28日 摘要 β-葡萄糖苷酶能有效解除纤维二糖对纤维素酶活性的抑制，是限制纤维素彻底水解的重要因素。由于β-葡萄糖苷酶酶活相对较低、成本高等因素，通过基因工程手段对其定向改造，异源表达获得高酶活、耐*第一作者。 #通讯作者。
β-葡萄糖苷酶(β-Glucosidase, β-GC)试剂盒说明书
货号：QS2613 规格：50管/24样β-葡萄糖苷酶（β-Glucosidase, β-GC）试剂盒说明书 可见分光光度法 正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定 测定意义： β-GC（EC 3.2.1.21）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，催化β-糖苷键水解，具有多方面生理作用：在纤维素的糖化作用中，β-GC负责进一步水解纤维素二糖和纤维素寡糖生成葡萄糖；β-GC水解萜烯类香气前驱体，使糖苷键合态变成游离态。从而产生香味；β-GC能够水解植物体内野黑樱苷，释放HCN，从而防止昆虫取食。 测定原理： β-GC分解对-硝基苯-β-D-吡喃葡萄糖苷生成对-硝基苯酚，后者在400nm有最大吸收峰，通过测定吸光值升高速率来计算β-GC活性。 自备实验用品及仪器： 可见分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、1mL玻璃比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 试剂组成和配制： 提取液：液体50mL×1瓶，4℃保存。 试剂一：粉剂×2瓶，-20℃保存；临用前每瓶加入10mL蒸馏水，充分溶解备用；用不完的试剂仍-20℃保存。 试剂二：液体25mL×1瓶，4℃保存。 试剂三：液体50mL×1瓶，4℃保存。 粗酶液提取： 1、细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细菌或细胞加入1mL提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；15000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。 2、组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液），进行冰浴匀浆。15000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。 3、培养液、血清（浆）等液体样本：直接检测。 测定步骤： 1、分光光度计预热30min以上，调节波长至400nm，蒸馏水调零。 ， 第1页，共2页
a-糖苷酶抑制剂
种类 天然α-葡萄糖苷酶抑制剂（glucosidase inhibitor）主要源于动物、植物、微生物，目前已上市并在临床上应用的α-葡萄糖苷酶抑制剂类降糖药主要有：拜唐苹（阿卡波糖），每片50毫克（德国拜耳）；卡博平（阿卡波糖），每片50毫克（中美华东）；倍欣（伏格列波糖），每片0.2毫克（天津武田）；奥恬苹（米格列醇，miglitol），每片50毫克（四川维奥）。其中拜唐苹及卡博平为医保药物，倍欣与奥恬苹尚未进入医保目录。 拜唐苹：（阿卡波糖），Acarbose 特点：由白色放线菌属菌株发酵而成，为德国拜耳公司出品，仅有微量原形或分解产物为人体吸收，绝大部分经肠道排出。 规格：50毫克/片 剂量：150~300毫克/日 副作用：消化道反应：肠鸣，腹胀，恶心，呕吐，食欲减退，偶有腹泻，一般两周后可缓解，必要是可减量。 倍欣：（伏格列波糖），V oglibose 特点：由日本武田药品有限公司生产，通过抑制α- 葡萄糖苷酶，延缓双糖（淀粉在淀粉酶作用下水解为双糖）在α- 葡萄糖苷酶作用下分解为单糖，延缓葡萄糖与果糖的吸收速度，从而降低餐后血糖。 规格：0.2毫克/片 剂量：0.6毫克/日 副作用：同拜糖平。 编辑本段 作用机制 食物中的淀粉（多糖）经口腔唾液、胰淀粉酶消化成含少数葡萄糖分子的低聚糖（或称寡糖）以及双糖与三糖，进入小肠经α- 葡萄糖苷酶作用下分解为单个葡萄糖，为小肠吸收。在生理的状态下，小肠上，中、下三段均存在α- 葡萄糖苷酶，在服用α- 葡萄糖苷酶抑制剂后上段可被抑制, 而糖的吸收仅在中、下段，故吸收面积减少，吸收时间后延，从而对降低餐后高血糖有益, 在长期使用后亦可降低空腹血糖, 估计与提高胰岛素敏感性有关。 编辑本段 作用特点 （1）抑制小肠上皮细胞表面的α-糖苷酶。药物与酶的结合时间大约是4～6小时，此后酶的活性可恢复。 （2）延缓碳水化合物的吸收，而不抑制蛋白质和脂肪的吸收。 α-葡萄糖苷酶抑制剂 （3）一般不引起营养吸收障碍。 （4）几乎没有对肝肾的副作用和蓄积作用。 （5）主要降低餐后血糖。 编辑本段 临床药效 （1）可显著降低糖耐量受损者发生2型糖尿病的危险。餐后血糖升高是糖耐量受损（IGT）
葡萄糖醛酸酶
α-葡萄糖醛酸酶的研究进展 摘要：α-葡萄糖醛酸酶是木聚糖类半纤维素完全降解过程中必不可少的重要酶，它在构建彻底降解半纤维素的基因工程菌和半纤维素酶制品的应用开发方面的生物技术潜力正在越来越受到人们的关注。本文从木聚糖的结构着重介绍α-葡萄糖醛酸酶的作用机理、酶活分析、酶纯化和基因克隆的研究进展。 关键词：木聚糖；α-葡萄糖醛酸酶；作用机制；基因重组技术 木聚糖类半纤维素是仅次于纤维素的第二个重要的异源多糖，它以其数量大，组分易提取成为最具潜力的可再生资源[1]。因此，各国政府都不断投入对木聚糖类半纤维素酶的研究。尤其是石油危机引起的价格战更促使了人们对半纤维素发酵生产燃料乙醇的研究。我国科学工作者在半纤维素酶方面已经进行了深入研究，并在食品加工、饲料、纸浆溶解及纸浆漂白上取得了可喜成绩。但主要是集中在内切木聚糖酶的研究上[1]。我国是一个农业大国，每年有大量的秸杆成为环保负担，而秸杆中约94%的半纤维素是阿拉伯糖葡萄糖醛酸木聚糖[1]。如果将其生物降解为木糖和少量其它单糖，可以用作基本碳源生产各种发酵产品，如有机酸、氨基酸、单细胞蛋白、糖醇、工业酶类、溶剂或燃料。但是，彻底降解木聚糖需要由多种水解酶组成的酶系统的协同作用。这个木聚糖降解酶系是由内切木聚糖酶、β-木糖苷酶、α-阿拉伯呋喃糖苷酶、α-葡萄糖醛酸酶和乙酰木聚糖酯酶组成的。α-葡萄糖醛酸酶在开发木聚糖类半纤维素中起着非常重要的作用，它的生物技术潜力正越来越受到人们的关注。目前，有关α-葡萄糖醛酸酶的研究在国内还未见报道，本文将从木聚糖类半纤维素的结构、酶作用机制介绍有关α-葡萄糖醛酸酶及其基因的研究进展。 1 木聚糖的结构 木聚糖是存在于植物细胞壁中最丰富的半纤维素，它是一个以β-1.4-糖苷键相连的木聚糖主链上带着一些不同的取代基像乙酰基、阿拉伯糖基、4-O-甲基葡萄糖醛酸和阿魏酸残基等而构成的[2]。为了保证植物细胞壁的刚性，木聚糖则与细胞壁聚合物果胶质和木质素相连接，其中阿魏酸与果胶质和木质素中的酚酸残基形成共价键，并通过阿拉伯糖基连到木聚糖主链上。细胞壁的木质素与4-O-甲基葡萄糖醛酸之间则通过4-O-甲基葡萄糖醛酸以酯键连接到木聚糖主链上[3]。大多数硬木半纤维素是O-乙酰基-4-O-甲基葡萄糖醛酸木聚糖，它是一条约70个β-木糖吡喃型残基通过β-1.4-糖苷键相连的木聚糖主链（平均聚合度在150~200之间），平均每10个木糖残基就由α-1,2键连上一个4-O-甲基葡萄糖醛酸取代基。硬木木聚糖被高度乙酰化，每十个木糖单位的C-3和C-2位置上带有7 个O-乙酰。用碱抽提木聚糖时，这些乙酰基很容易去除[4]。 软木和禾本科植物半纤维素中的木聚糖主要是阿拉伯糖-4-O-甲基葡萄糖醛酸木聚糖（平均聚合度在70~80之间），平均每6个木糖单位带有一个4-O-甲基葡萄糖醛酸取代基，每8~9个木糖残基带一个α-L-阿拉伯呋喃糖单元，与硬木半纤维素相比，是未乙酰化的[2,4]。秸杆半纤维素就属于此类。 2 α-葡萄糖醛酸酶在木聚糖水解中的作用机理
糖苷酶实验指导
α-糖苷酶抑制剂抑制活性测定 实验原理： 食物中的淀粉（多糖）经口腔唾液、胰淀粉酶消化成含少数葡萄糖分子的低聚糖（或称寡糖）以及双糖与三糖，进入小肠经α- 葡萄糖苷酶作用下分解为单个葡萄糖，为小肠吸收。在生理状态下，小肠上，中、下三段均存在α- 葡萄糖苷酶，在服用α- 葡萄糖苷酶抑制剂后上段可被抑制, 而糖的吸收仅在中、下段，故吸收面积减少，吸收时间后延，从而对降低餐后高血糖有益, 在长期使用后亦可降低空腹血糖, 估计与提高胰岛素敏感性有关。 对硝基苯-α-D-葡萄糖苷（pNPG）经α-葡萄糖苷酶水解可产生对硝基苯酚，其在405nm呈特异性吸收，因此可以通过检测对硝基苯酚的生成量检测α-葡萄糖苷酶的活性。 仪器与试剂 缓冲液：0.1M的磷酸钠缓冲液（pH6.8）--每100ml中1mol/l磷酸氢二钠4.6 ml，1mol/l磷酸二氢钠5.4 ml。 酵母α-葡萄糖苷酶：将100U/ml酶原液用0.1M的磷酸钠缓冲液（pH6.8）稀释为1U/ml的酶溶液，冷冻备用。 底物pNPG配制：2mM的pNPG溶解于0.1M的磷酸钠缓冲液中。 阿卡波糖抑制剂配制：200μg/ml溶于0.1M的磷酸钠缓冲液中。 实验内容 1.分组：空白对照组、阴性对照组、阳性对照组、阳性对照组空白、待测样品 大、中、小剂量组、待测样品组空白 空白对照： 170μl缓冲液+30μl 2mM的pNPG 阴性对照组：10μl酶溶液+160μl缓冲液+30μl 2mM的pNPG 阳性对照：10μl酶溶液+60μl缓冲液+100μl阿卡波糖抑制剂+30μl 2mM 的pNPG 阳性对照空白：10μl酶溶液+90μl缓冲液+100μl阿卡波糖抑制剂 待测样品组：10μl酶溶液+60μl缓冲液+100μl待测样品+30μl 2mM的pNPG 待测样品空白：10μl酶溶液+90μl缓冲液+100μl待测样品 2.实验步骤
糖苷酶及其抑制剂的研究
糖苷酶及其抑制剂的研 究 Document number：PBGCG-0857-BTDO-0089-PTT1998
糖苷酶及其抑制剂的研究 摘要：糖苷酶是生命体正常运转的关键性酶，糖苷酶抑制剂 可抑制糖苷酶的活性，阻断碳水化合物的分解，因此对一些 糖代谢紊乱性疾病如糖尿病、肥胖病等有临床应用价值。本 文研究了糖苷酶中的β－半乳糖苷酶、β－葡萄糖苷酶以及蔗 糖酶的抑制剂。重点研究了β－半乳糖苷酶的分子结构和活性 基团，并从结构出发筛选其抑制剂，发现此酶的抑制剂种类 较少且抑制活性较低。本实验采用混合交叉筛选法筛选了多 种金属离子和氨基酸对β－半乳糖苷酶的抑制作用，同时也筛 选了天然产物和合成化合物。 关键词：糖苷酶β－半乳糖苷酶β－葡萄糖苷酶蔗糖酶抑制剂的筛选混合交叉法 1、前言 糖苷酶和糖基转移酶不仅参与了体内碳水化合物的消化，而且是糖脂、糖蛋白生物合成中寡糖链的修剪酶，它对糖蛋白中寡糖链的形成极为重要；糖链的组成与结构是糖蛋白特异生物功能的识别
部位，因此糖苷酶活性对糖蛋白生物合成有关键作用，而后者又涉 及到免疫反应、神经细胞的分化、肿瘤的转移以及病毒和细菌的感染. 因此, 糖苷酶不仅是生命体正常运转的关键性酶,同时又是许多疾病的相关酶. 与病毒感染、癌症及一系列新陈代谢紊乱性疾病如 糖尿病、肥胖病有关。由于糖苷酶重要的生物学意义，糖苷酶抑制 剂的研究也引起了人们的极大兴趣。 糖苷酶抑制剂即是可抑制糖苷酶的活性，阻断碳水化合物的分解，抑制淀粉、麦芽糖、蔗糖转变成单糖；影响糖脂、糖蛋白生物合成中寡糖链的修剪；所以糖苷酶抑制剂不但对一些糖代谢紊乱性 疾病如糖尿病、肥胖病等有临床应用价值[1] ，而且可作为抗AIDS病毒[2]、抗鼠白血病毒[3]的潜在治疗试剂。 本论文重点研究了糖苷酶中的β－半乳糖苷酶 β－半乳糖苷酶（β－galactosidase）又称β－D－半乳糖苷水解酶，（β－D－galactosid- -e galacto-hydrolase ,EC.3.2.1.23）,商品名为乳糖酶（Lactase），它广泛存在于豆类及其他各种动植物体内和微生物中。它能够催化β－半乳糖苷化合物中的β－半乳糖苷键发生水解，还具有转半乳糖苷的作用。由于它具有糖苷键结构特 异性，可作为乳糖降解和双糖合成催化剂[4,5]，并有水解生物体内储存的多糖和半乳糖残基.引起血型转化等生理功能[6,7]而受到人们广 泛关注，成为生物化学和酶催化化学的重要研究课题。
口服降糖药α-葡萄糖苷酶抑制剂(AGI)比较总结
口服降糖药α-葡萄糖苷酶抑制剂（AGI）比较总结 （阿卡波糖、伏格列波糖和米格列醇） 一、AGI家族成员 二、AGI作用机制比较 三、AGI抑酶谱差异比较 四、AGI药动学参数差异比较 五、AGI用法用量区别比较 六、AGI降糖差异比较 七、患者用药注意事项 八、AGI常见不良反应比较 九、AGI特殊注意事项比较 α-葡萄糖苷酶抑制剂（AGI）是一种临床常用的口服降糖药，但它到底是一种怎样作用的降糖药物，不同的AGI之间又有怎样的区别呢？今天我们一起来了解一下。 一、AGI家族成员 常见的AGI包括阿卡波糖、伏格列波糖和米格列醇。认识他们从化学结构开始： 表1 阿卡波糖、伏格列波糖和米格列醇三药比较
图1 三药结构比较 二、AGI作用机制比较 糖类是人体最主要的供能物质。 食物中的糖包括多糖（淀粉）、双糖（包括麦芽糖、蔗糖等）、单糖（包括葡萄糖、果糖以及半乳糖）。 除单糖可以直接由小肠上皮细胞吸收入血外，其余均需经α-葡萄糖苷酶水解转化成单糖才能利用，也就是说如果抑制了α-葡萄糖苷酶活性就可以减少糖的吸收。 α-葡萄糖苷酶抑制剂的结构类似这些寡糖，能在寡糖与α-葡萄糖苷酶的结合位点与后者结合，可逆性抑制或竞争性抑制α-葡萄糖苷酶，减少寡糖分解为单糖，从而延缓肠道对单糖，特别是葡萄糖的吸收，使餐后血糖峰值渐变低平、波动减小，糖化血红蛋白（HbA1c）明显降低。如阿卡波糖，它是一种生物合成的假性四糖，其化学结构类似于四个葡萄糖结合成寡糖。 用药教育：
阿卡波糖等和碳水化合物（糖）化学结构相似，它会冒充碳水化合物，与肠道上水解碳水化合物的酶——α-葡萄糖苷酶结合，使真正的碳水化合物无法被水解，从而降低餐后血糖。 阿卡波糖等应在用餐前即刻整片吞服或与前几口食物一起咀嚼服用。如果饭后服用，α-葡萄糖苷酶已经与碳水化合物结合，或碳水化合物已被α-葡萄糖苷酶水解，阿卡波糖等将无法发挥降糖作用。 注意： α-葡萄糖苷酶是麦芽糖酶、异麦芽糖酶、α-临界糊精酶、蔗糖酶和乳糖酶等组成的一类酶的总称。 三、AGI抑酶谱差异比较 三种AGI最大的区别就是抑酶谱不同 表2 三药抑酶谱比较 阿卡波糖主要抑制蔗糖酶、葡萄糖淀粉酶及胰腺α-淀粉酶。 伏格列波糖主要抑制蔗糖酶和麦芽糖酶，且对这两种酶抑制活性远高于阿卡波糖，因不影响淀粉酶，食物中的淀粉在小肠转化为双糖，进入大肠的淀粉很少，故发生腹胀、排气增加等胃肠反应较少。 米格列醇对各种α-葡萄糖苷酶都有抑制作用，其中对蔗糖酶和葡萄糖淀粉酶抑制率最高，其原因可能是与葡萄糖结构更相似，更容易接近酶的
葡萄糖苷酶酶活测定优化
本科毕业论文 题目红佳酿酵母β-葡萄糖苷酶酶活测 定条件优化 学院食品科学与工程学院 专业生物工程 毕业届别2014届 姓名贾滔 指导教师王婧 职称副教授 甘肃农业大学教务处制 二〇一四年六月
目录 摘要 (1) 前言 (2) 1 材料与方法 (2) 1.1 试验材料 (2) 1.1.1 供试菌株 (2) 1.1.2 主要药品 (3) 1.1.3 供试培养基 (3) 1.2 试验方法 (3) 1.2.1 菌株活化 (3) 1.2.2 粗酶液的制备 (3) 1.2.3 β-葡萄糖苷酶活力的测定 (4) 1.2.3.1 标准曲线绘制 (4) 1.2.3.3 酶活力计算 (4) 1.2.4 酶活力测定条件的优化 (4) 1.2.4.1 单因素试验 (4) (1) 反应时间的选择 (4) (2) 反应温度的选择 (4) (3) 缓冲液pH值的选择 (5) (4) 底物浓度的选择 (5) 1.2.4.2 酶活力测定的正交试验 (5) 1.2.5 数据处理统计 (5) 2 结果与分析 (6) 2.1 单因素试验结果分析 (6) 2.1.1 反应时间对酶活力的影响 (6) 2.1.2 反应温度对酶活力的影响 (6) 2.1.3 底物浓度对酶活力的影响 (7) 2.1.4 缓冲液pH对酶活力的影响 (7) 2.2 正交试验 (7) 2.2.1 数据处理统计 (8) 3 讨论 (9) 4 结论 (9) 参考文献 (10) 致谢 (11)
红佳酿酵母β-葡萄糖苷酶的酶活测定条件优化 贾滔 （甘肃农业大学食品科学与工程学院生物工程班2010级） 摘要：以红佳酿酵母菌株为出发菌株，对其β-葡萄糖苷酶的酶活性测定条件进行研究。通过单因素试验研究了缓冲液pH值、反应时间、反应温度、底物浓度对β-葡萄糖苷酶活力的影响，并采用正交试验确定了最佳酶活测定条件。结果表明：缓冲液pH值5.0；反应时间为10min;反应温度为50℃；底物浓度为40mmol/L，在此条件下红佳酿酵母β-葡萄糖苷酶粗酶液的酶活力最高，达到47.58±0.58U/mL。 关键词：红佳酿；β-葡萄糖苷酶；酶活;测定方法；优化 To optimize the measurement conditions about enzyme activity of vintage r ed β- glycosidase Jia Tao （Gansu Agricultural University Food science and engineering college Biological engineering class The class of 2010） Abstract: In order to research the measurement conditions about enzyme activity of β- glycosidase ，use vintage red strains for test strains．The effect of buffer pH value，reaction time，temperature and substrate concentration on enzyme activity of β- glycosidase was studied by the method of single factor experiment，and we determines the best conditions for the enzyme activity by applying the orthogonal test ．The results showed that enzyme activity of Red wine yeast β- glycosidase is the highest under the condition of buffer solution pH value was 5.0，reaction time was 10min，temperature was 50℃and substrate concentration was 40mmol/L．Reached 47.58 ± 0.58U/mL。 Key words : Vintage red; β-glucosidase; Activity; Determination; Optimization
转葡萄糖苷酶1
申报资料 Dossier 食品添加剂新品种New food additive 转葡糖苷酶Transglucosidase
公开征求意见的内容： 2、通用名称、功能分类，用量和使用范围 通用名称：转葡糖苷酶Transglucosidase 来源：李氏木霉Trichoderma reesei 供体：黑曲霉Aspergillus niger 功能分类：加工助剂食品用酶制剂 使用范围：主要应用于谷物加工，如低聚异麦芽糖的生产。用量：按生产需要适量使用，在低聚异麦芽糖的生产中的 推荐使用量为每吨干淀粉0.5-1.5公斤。
3、证明技术上确有必要和使用效果的资料或者文件 该商业化的转葡糖苷酶产品将替代本公司目前的由黑曲霉生产的转葡糖苷酶。李氏木霉是公认安全且产蛋白能力较高的微生物。本公司经过多年对该菌种基因、代谢能力的研究与改良，将其作为宿主菌开发并进行DNA重组表达。我们所开发的李氏木霉生产菌（表达了天然黑曲霉的转葡糖苷酶基因）与传统的黑曲霉相比，李氏木霉产酶的效率更高，生产过程更加稳定，从而节约了宝贵的资源，包括原料、能源和水，从可持续发展的观点，李氏木霉比传统的黑曲霉的生产更有优势。 该酶的使用与目前由黑曲霉生产的转葡糖苷酶相同。使用转葡糖苷酶的主要目的是把谷物淀粉中的低聚麦芽糖转化为低聚异麦芽糖（IMO）。在上述应用中，该酶可同时催化α-D-低聚葡萄糖的水解和转苷反应。转苷反应主要发生在葡萄糖基的6-OH上，从而使D-葡萄糖转化为异麦芽糖，以及从麦芽糖转化成潘糖。转苷反应也可发生在D-葡萄糖基的2-OH或3-OH上，形成曲二糖和糖化曲二糖，一部分还发生在4-OH上形成麦芽糖。该酶作用于麦芽糖，可以产生等摩尔浓度的潘糖（4-α-葡糖基麦芽糖）和葡萄糖。转苷反应的结果是低聚麦芽糖被转化成低聚异麦芽糖。
山药多糖对葡萄糖苷酶抑制实验设计汇编
山药多糖提取物对葡萄糖苷酶的抑制实验 2 0 1 6 年5 月
一．所需试剂 （1）PBS缓冲液 称取8g NaCl、0.2g KCl、1.44g Na2HPO4和0.24g KH2PO4,溶于800ml 蒸馏水中，用HCl调节溶液的pH值至6.8，最后加蒸馏水定容至1L 称取NaCl 8g，KCl 0.2g，Na2HPO4?12H2O 3.63g,KH2PO40.24g，溶于900ml 双蒸水中，用盐酸调pH值至6.8，加水定容至1L，常温保存备用。 实际配制500ML即可。 （2）3 mmol/L 谷胱甘肽溶液 谷胱甘肽分子量：307.32，称取46.1mg谷胱甘肽定容至50ml蒸馏水中，即为3 mmol/L 谷胱甘肽溶液。 （3）0.01 mol/L PNPG 溶液 4-硝基苯-α-D-吡喃葡萄糖苷分子量：301.25,称取150.6mg定容至50ml蒸馏水水中，即为0.01 mol/L PNPG 溶液。 （4）0.2 mol/L Na2CO3溶液 Na2CO3分子量：105.99，称取2.12g定容至100ml,即为0.2 mol/L Na2CO3溶液一．实验流程 1】酶活性的测定 1.检测样配置 取67 mmol/L 磷酸盐缓冲液（pH 6.8）1.4 mL、 3 mmol/L 谷胱甘肽溶液40 μL， 0.01 mg/mL α-葡萄糖苷酶溶液60 μL， 37 ℃保温10 min 后， 加0.01 mol/L PNPG 溶液100 μL，摇匀， 37 ℃保温继续反应10 min， 加入0.2 mol/L Na2CO3溶液800μL终止反应， 于400 nm 波长处测定吸光值. 2.参比配置 取67 mmol/L 磷酸盐缓冲液（pH 6.8）1.4 mL、 3 mmol/L 谷胱甘肽溶液40 μL，
α-葡萄糖苷酶抑制剂常见不良反应
α-葡萄糖苷酶抑制剂常见不良反应 文章目录*一、α-葡萄糖苷酶抑制剂的常见不良反应*二、a-葡萄糖苷酶抑制剂的疗效*三、α-糖苷酶抑制剂的临床应用 α-葡萄糖苷酶抑制剂的常见不良反应1、α-葡萄糖苷酶抑制剂的常见不良反应 胃肠道反应:腹胀、腹痛、腹泻、胃肠痉挛性疼痛、顽固性便秘等。其他尚有肠鸣、恶心、呕吐、食欲减退等。长期应用或减少剂量可缓解。乏力、头痛、眩晕、皮肤瘙痒或皮疹等较少见。合用其他降糖药,如胰岛素、磺脲类或二甲双胍类药物时有发生低血糖的可能。 2、α-葡萄糖苷酶抑制剂的作用机制 食物中的淀粉(多糖)经口腔唾液、胰淀粉酶消化成含少数葡萄糖分子的低聚糖(或称寡糖)以及双糖与三糖,进入小肠经α- 葡萄糖苷酶作用下分解为单个葡萄糖,为小肠吸收。在生理的状态下,小肠上,中、下三段均存在α- 葡萄糖苷酶,在服用α- 葡萄糖苷酶抑制剂后上段可被抑制, 而糖的吸收仅在中、下段,故吸收面积减少,吸收时间后延,从而对降低餐后高血糖有益, 在 长期使用后亦可降低空腹血糖, 估计与提高胰岛素敏感性有关。 3、α-葡萄糖苷酶抑制剂是什么 碳水化合物在肠道的吸收要依靠小肠粘膜细胞分泌的小葡 萄糖昔酶的帮助,抑制小葡萄糖昔酶的作用,即能减少碳水化合 物在肠道的吸收。目前已研制出数种小葡萄糖昔酶抑制剂,研究
最多的是阿卡波糖。它的安全性和有效性已经临床研究给予肯定,常用剂量为50—100毫克,每日2—3次。另一种米格列醇,与阿卡波糖的临床效果相似,治疗剂量为50—100毫克,每日3次。 a-葡萄糖苷酶抑制剂的疗效1、中国人饮食的主要成分是淀粉和蔗糖,其不能被小肠直接吸收,需要在小肠绒毛上的多种a—葡萄糖苷酶(如葡萄糖淀粉酶、麦芽糖酶、蔗糖酶、异构麦芽糖酶等)的作用下生成单糖(葡萄糖及果糖)后才能被吸收。a—葡萄糖苷酶抑制剂可逆性竞争抑制小肠粘膜刷状缘的a—葡萄糖苷酶,抑制了淀粉、蔗糖、麦芽糖的分解,使葡萄糖的吸收减慢,使餐后血糖曲线较为平稳,从而降低餐后高血糖。 2、肥胖型的糖尿病患者,用运动疗法、饮食治疗不能满意控制血糖的患者,可以选用。葡萄糖耐量减低(1GT)患者。用a—葡萄糖苷酶抑制剂可以明显降低餐后高血糖。2型糖尿病患者应用磺脲类口服药或双胍类口服药治疗疗效不满意,尤其是餐后血糖控制不佳时应加用。1型糖尿病患者可作为胰岛素的辅助治疗药物,可减少胰岛素用量和稳定血糖。1型糖尿病患者用胰岛素治疗的患者反复出现午餐前低血糖者。 α-糖苷酶抑制剂的临床应用阿卡波糖:商品名拜唐苹、卡博平,每片50毫克。为预防肠胀气,可由小剂量开始,开始剂量25毫克,每日1～2次,观察数日,若无胃肠道副作用出现,即可增加
Cytophaga hutchinsonii β-葡萄糖苷酸及flexirubin色素的功能研究
Cytophaga hutchinsonii β-葡萄糖苷酸及flexirubin色素的 功能研究 随着工业的发展和人口的增加,资源短缺和环境污染成为困扰人类发展的两个重要难题。进入新世纪以来化石资源日益枯竭,开发清洁的的可再生能源已成为人们的迫切需要。 以纤维素为主要成分的生物质资源是地球上含量最丰富的可再生资源,对纤维素资源的开发利用越来越受到人们的重视。但由于纤维素结构致密、不溶于水、本身存在结晶区等原因,纤维素的生物转化效率很低。 因此研究纤维素的生物降解途径,提高生物转化的效率是纤维素资源利用的前提条件。Cytophaga hutchinsonii是拟杆菌门（Bacteroidetes）一种好氧的革兰氏阴性细菌。 C.hutchinsonii 可以快速彻底地降解结晶纤维素,但其既不分泌游离的纤维素酶也没有纤维小体结构,同时纤维素酶系中没有内切纤维素酶存在,纤维素酶也不含有CBM结构。因此C.hutchinsonii的纤维素降解机制不同于已知的好氧微生物游离纤维素酶机制以及厌氧微生物的纤维小体降解机制,可能是一种全新且未知的降解机制。 对这种高效的结晶纤维素降解机制的研究有助于提高人们对纤维素降解机制的认识,并对纤维素生物转化利用提供帮助。之前由于C.hutchinsonii遗传操作体系的不成熟,对其纤维素降解机制研究进展十分缓慢。 近年来C.hutchinsonii遗传操作体系的不断发展为纤维素降解机制的研究奠定了基础。纤维二糖是纤维素的结构的基本组成单位,并且纤维二糖还是纤维素降解的重要中间产物。
因此探究C.hutchinsonii对纤维二糖的降解及利用过程对C.hutchinsonii 纤维素降解机制的研究有重要意义。本文通过基因敲除等手段探究 C.hutchinsonii的四个β-葡葡糖苷酶各自的功能及其在纤维素降解中作用。 同时利用离子色谱手段对纤维寡糖和纤维素降解过程的中间产物进行检测,以期望可以探寻C.hutchinsonii纤维素的降解途径。采用新的吸附蛋白提取方法鉴定出一批C.hutchinsonii的吸附蛋白,研究了纤维素诱导吸附蛋白 CHU0344的功能。 同时利用转座子插入突变方法筛选到一株色素缺失菌株,研究了 flexirubin色素多烯链合成中关键β-羟酰-ACP脱水酶的作用以及flexirubin 色素的生物学功能。具体内容及结果如下:1.C.hutchinsonii β-葡萄糖苷酶功能及其对纤维素降解的影响,C.hutchinsonii纤维素降解产物检测及其双途经 降解体系。 我们研究了C.hutchinsonii β-葡萄糖苷酶的功能,及其在纤维素降解中 的作用。同时首次研究发现C.hutchinsonii存在细胞表面纤维素降解途径,并证实C.hutchinsonii存在细胞内降解途径,从而提出新的双途径降解模型。 β-葡萄糖苷酶在纤维素降解过程中主要起到降解中间产物纤维二糖的作用。同时有部分β-葡萄糖苷酶具有转糖基作用。 C.hutchinsonii经过基因组分析预测发现有四个β-葡萄糖苷酶基因:bglA （chu2268）、bglB（chu2273）、bglC （chu3577）和bglD（chu3784）。所有的四个β-葡萄 糖苷酶都属于糖苷水解酶GH3家族,其中BglA,BglB,BglC被预测为脂蛋白。 通过SignalP4.1预测发现只有BglB含有信号肽,但是BglA,BglC和BglD