新版浙江理工大学材料与化工考研经验考研参考书考研真题

备考的时候唯一心愿就是上岸之后也可以写一篇经验贴，来和学弟学妹们分享这一年多的复习经验和教训。

我在去年这个时候也跟大家要一样在网上找着各种各样的复习经验贴，给我的帮助也很多，所以希望我的经验也可以给你们带来一定帮助，但是每个人的学习方法和习惯都不相同，所以大家还是要多借鉴别人的经验，然后找到适合自己的学习方法，并且坚持到底！

时间确实很快，痛也快乐着吧。

我准备考研的时间也许不是很长，希望大家不要学我，毕竟考研的竞争压力是越来越大，提前准备还是有优势的，另外就是时间线只针对本人，大家可以结合实际制定自己的考研规划。

在开始的时候我还是要说一个老生常谈的话题，就是你要想明白自己为什么要考研，想明白这一点是至关重要的。如果你是靠自我驱动，是有坚定的信心发自内心的想要考上研究生，就可以减少不必要的内心煎熬，在复习的过程中知道自己不断的靠近自己的梦想。

好了说了一些鸡汤，下面咱们说一下正经东西吧，本文三大部分：英语+政治+专业课，字数比较多，文末分享了真题和资料，大家可自行下载。

浙江理工大学材料与化工初试科目：

(101)思想政治理论(204)英语二（302）数学二(960)有机化学B 或(979)物理化学B

(960)有机化学B参考书：

徐寿昌《有机化学》

有关英语的一些经验

大家都说“得阅读者得天下”。阅读一共占40分，但如果把所有精力都花在阅读练习上，不注意其他题型的应试技巧，也是得不偿失的。建议大家抽出3个小时的时间，完整地做一套题。做完一套卷子之后，正确率是次要的，重点是发现自己的弱点，同时了解试卷结构并调整自己的时间安排与做题节奏。对于真题，一定要做到“心中有数”！不能像无头苍蝇一样一下子就扎进了哪个老师的长难句网课或者哪本阅读书当中。不是说辅助网课和书不好，而是说要有的放矢，先整体，后局部深入。

没有哪个做题顺序是最好的，最适合自己的才是最好的，大家可以自由决定。做真题一定要注意做题顺序，我是先从阅读开始，然后写完作文，最后再做完形填空。完形填空分值比较小，但是若较难的话则可能花费半小时时间，一开始做有可能打乱做题节奏。这是我最顺手的做题顺序，也有同学先写作文，再按顺序做题，这个可以根据自己的实际情况决定。

单词怎么背？

背单词是老生常谈了，但也是有技巧的。单词是英语的基础，网传阅读百分之二十的单词看不懂，依然可以做对所有题的广告，这种宣传在举例时精心挑选适合所谓“技巧”的题目，并敢说所有题都通用，对同学反馈的不实用的题置之不顾，以偏概全，同学们不该相信，还是要老老实实背单词。

1、背单词要坚持。从今天开始，一直背到考试之前，每天花费的时间不用太多，单词量少的同学在这个阶段可以多背背单词，但是每天一个半小时在我看来也是上限了。

2、背单词方式的选择。单词书很多，我上面提到的《木糖英语单词闪电版》就挺不错的。很多同学用单词软件背，我使用过但觉得效果一般，同学们可以自

己斟酌。最重要的还是真题中的单词，熟词癖义、高频单词，虽然在单词书上也有总结，但是远不如在阅读中自己发现记得牢。比如“plant”这个单词，原不知它有“工厂”的意思，第一次看见没太注意，第二次看只记得是个癖义，再查字典之后就彻底记住了。

3、单词到底应该怎么背。我的原则是复习旧单词的重要性远远大于背新单词，重复记忆才能真正掌握。

单词背完就要开始做题了，都说考研英语其实考的就是阅读。下面就来讲讲我是如何练习阅读的。

阅读一共四篇，二十题，每题两分，比重还是很大的。我给大家算算，2000年到2020年一共20套题80篇阅读，做阅读、分析答案、查单词、分析句法、写翻译一套下来恐怕要3个小时，一共就是240小时。如果你一天学习10个小时，那就是整整一个月都在看价值40分的英语阅读。如果你有大把的时间复习英语，这样复习绝对能让你的英语水平大大提高。

我写阅读一直是一下做完四篇，每次都掐时间，熟悉自己的做题节奏。错题很重要，根据《木糖英语真题手译版》分析为什么错。有时明明都读懂了，但还是觉得四个选项都对，这就是没掌握答题技巧。举个例子，有一篇阅读里的一句话，内容大概是“人们往往在开会的时候很困”，选项里说会议很无聊。这是错误选项，从“困”推导出“会议无聊”，看上去有合理之处，但在考研英语中，就是过度推断。这样的技巧还有很多，之后可以给大家总结一下。

阅读里的单词的重要性我也说过了，就不再多说。把每个单词抄在单词本中，音标、意思、几句例句，不看就是白费功夫。用荧光笔把单词标注好，意思例句写在旁边，随时翻一翻，还能看到在文中的使用方法，不仅节省时间，效果也不

差。

新题型+翻译

新题型重在技巧。文章的难度和阅读差不多，所以能看懂阅读就能看懂新题型的文章。但是七选五和排序在单纯的题型上还是有些难度的，容易花长时间正确率还不高。所以我建议大家看看网课老师提供的做题技巧。

翻译不必追求精确，达意即可。做翻译题遇到的困难无非就是单词不认识，或者句式复杂，意思明白但就是翻译不成中文。单词不认识要背，实在不行就猜，一句话有一个单词不认识其实也能猜个八九不离十。句式要注意，欧西文法与中文不同，句子长且逻辑性极强。如果一句话有很多定语还带着从句，就不要妄想用好几个“的”说明白，老老实实断开句子来翻译，不然写出来也不像中国话。

作文有模板

大小作文一共背20篇，背得滚瓜烂熟、脱口而出，上考场一定好句连篇。背作文是真正提高写作能力最好的方法，因为“写”是最强的记忆输出方式，那么“看”“读”这种较弱的记忆输入方式就没有“背”效果好了。

(960)有机化学B专业课复习

专业课在复习前一定要弄清楚目标院校的考试要求、书目变动、考纲考察范围、历年真题，还有搜集院校的各种资讯。这些对于后面展开专业课复习非常重要！建议跨专业考研的最好去找至少一位直系学姐学长，不仅是了解信息，还有很多专业上的知识可以请学长帮助解答。找不到的话，可以报个专业课辅导班，可以帮你介绍直系研究生。接下来就是具体的学习方法：

1、根据教材内容以及自己的学习基础制定复习计划，有目标的复习：

比如基础阶段把教材进行“地毯式”学习一遍，让自己对考试的内容有大致的了解；强化阶段根据3到5年的历年真题把考试重点标注出来，重点复习；最后冲刺阶段要有考点意识，多做模拟试卷，试着用标准答题的方法解答相关问题。具体的复习计划一定要更详细落实到每一天。要保证最后对每个知识点都熟悉掌握，还要多做总结，例如: 硫、磷元素原子的电子构型和成键特征，含硫化合物的结构类型和命名及合成与反应，硫醇和硫酚、硫醚、亚砜和砜、磺酸及其衍生物(磺胺药物、糖精)，形成季磷盐的反应、维狄希(Wittig)试剂及其反应，有机农药分类、农药的剂型、药效和防护、有机磷农药及其他，酯的酰基化反应：酯缩合反应(克莱森缩合反应、混合酯缩合、分子内的酯缩合反应(狄克曼缩合反应)、用酰氯或酸酐进行酰基化，酮的烷基化、酰基化反应、经烯胺烷基化或酰基化，β-二羰基化合物的特性及在合成上的应用：β-二羧基化合物的特性、丙二酸酯合成法、乙酰乙酸乙酯合成法、1,3-二羧基化合物的γ-烷基化和γ-酰基化、酯缩合的逆向反应，魏悌锡反应及魏悌锡—霍纳尔反应：伊利德的结构、磷伊利德的制备、魏悌锡反应、魏悌锡—霍纳尔反应、硫伊利德，芳醛与酸酐亲核加成反应：蒲尔金反应、克脑文格反应，醛、酮与α-卤代羧酸酯的反应、达参反应、苯甲醛的氰离子(CN-)催化下安息香缩合反应、安息香酸重排。

复习专业课的时候先从目录着手。先把教材目录过了一遍，目的是了解这本教材的内容和结构。然后再把历年来考的频率最高和难点的章节标注出来，以后复习的时候重点复习，这样会提高复习的效率。

复习每个章节时先过一遍章节内容，清晰每一章的逻辑脉络，然后把重点考点以及出题形式标注出来，有利于第二轮复习和考前回顾。

2、做笔记是高效复习专业课的重要方法：

不是简单地抄书，而是有针对性的记把厚书变薄。比如哪些知识点是近几年考试高频点，把这些知识点的关键词记下来，后面可以批注自己的理解或者联想的其他知识。笔记内容要包括清晰每一章的逻辑脉络，记下书中安利亮点，自己的心得看法，最后还有自己的知识结构，这样才是一个有效的笔记，也可以自己作些表格或者列一些框架，又或者做一些总结，比如说：

（1）取代反应：饱和碳原子的自由基卤代及其规律（自由基型反应历程），芳环上的亲电（卤代、硝化、磺化、Friedel-Crafts反应一烃化、酰化）及其规律（芳香族亲电取代反应历程）、芳环上的亲核取代反应，饱和碳原子上亲核取代（水解、醇解、氨解、氰解）及其规律（饱和碳原子上亲核取代反应历程），酯化及水解反应。邻基参与作用。

（2）消除反应：卤烷的去卤化氢，醇的脱水及Saytzeff规则，羟基羧酸的脱水反应，Hofmann消除反应，热消除反应。

（3）加成反应：碳碳重键的亲电加成及Markovnikov规则（碳碳重键的亲电加成反应历程），自由基加成反应，1,3-丁二烯的1,2-及1,4-加成反应，羰

基的亲核加成以及规律（羰基亲核加成反应历程）。

（4）氧化及还原反应：烷烃、烯烃、炔烃及芳烃母体和侧链的氧化、烯烃的氧化、臭氧化、醇和醛的氧化，不饱含烃、芳烃、醛、酮、酯、硝基化合物的加氢或还原反应、Cannizzaro反应。

（5）缩合反应：羟醛缩合、Claisen缩合，Mannich反应，Michael加成，Wittig反应，Darzen反应，Reformatsky反应,Perkin反应。

（6）重氮化反应及重氮基的取代、偶合反应。

（7）Grignard反应在有机合成上的重要应用。

（8）β-二羰基化合物在有机合成上的应用。

（9）重排反应，碳正离子重排，碳负离子重排，Beckmann重排，Hofmann 重排，片呐醇重排,Baeyer-Villiger重排,Favorskii重排,联苯胺重排，Claisen重排等。

（10）协同反应基础；Diels-Alder反应，电环化反应，迁移反应。

3、教材的阅读方法：

目录法：首先要对整本书的目录掌握清楚，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。

体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。

问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。

4、真题训练：

在前期复习阶段根据真题勾画重点做笔记，中后期每天做一套真题，近十年

的真题都要做，最后把重复出现的真题记下来，不容易理解的题最好能背下来。研教新版的真题在整方面做得很好，把重难点都进行了标注，还有知识点的梳理，对每个题都进行了详细的解释。在做真题的时候要分析命题，包括出题的风格，难易程度，是否存在偏、难、怪现象题型，还有考试范围、分值分布、考试重点、考查的侧重点等。不过一般真题都不会太难，都是比较常规的题，比如说：

讲到真题，其实真题对公共课同样很重要，《木糖英语真题手译》通过对真题阅读和完型中的长难句的重点分析，能帮助我们更加准确地理解文章中各个句子之间的关系，以及这些句式结构与命题之间的关系。从而更彻底地理解文章意思。李凡《政治新时器》会将真题的题目的出题思路分类解析，了解出题思路能帮助我们提高做题速度和正确率，因此，了解出题思路对于做对题来说，成为关键。其实考研不管是公共课还是专业课，最重要的就是找到思路，总结规律。下面再继续讲专业课。

关于专业课还有一些小问题还要告诉大家：

1、要不要和研友一起复习

一个好的研友能起到事半功倍的作用，如果周围有这样的朋友，再加上你也是踏实学习的，就不要放过它。我第一年考研的时候，也是和一个朋友一起复习，但是我朋友经常性的早上起不来，晚上七八点就嚷嚷要回去，然后我也是自制力

极差，看到别人不学了，自己也就学不下去。第二年，我就果断一个人自习，时间安排也很自由

2、要不要报班

我没有报过班，问了几个报班的同学，普遍都是说不太建议报政治，效果不太好。但是如果资金合适，可以考虑，毕竟会有人监督，也会避免自己找资料的麻烦。

3、怎么学

这个问题太难了！但是要知道，每个人都有自己的不同的方式，书山有路勤为径，只有坚持不懈的学下去，才会发现自己的方式，一定要找到适合自己的学习方法。

最后想对大家说，考研就是一场无声的战争，有胜利的就必然会有很多失落的同学。我们总是会看到各种各样成功的经验贴，但是失败的经验未必不值得我们学习。看过了那么多成功的经验贴，我想你们也需要了解一下考研失败是一种什么体验？可能也没你想的那么可怕不是吗？

还想要说的是，考研不易，我手中还有一些考研资料，包括历年真题、一些笔记、专业课视频等，都可以分享给大家，大家可以去high研网和high研app 下载，在上面找我。

浙江大学生物化学丙实验报告3,4

,. 实验报告 课程名称： 生物化学实验（丙） 指导老师： 方祥年 成绩：__________________ 实验名称： 蔗糖酶蛋白含量的测定、蔗糖酶活力测定及其分离纯化效果的评价 同组学生姓名： 金宇尊、鲍其琛、袁平、朱耀仁、蔡玉林 一、实验目的和要求（必填） 二、实验内容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、蔗糖酶蛋白含量的测定——Folin-酚法 ①学习Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法； ②掌握分光光度法制作标准曲线，准确测定未知样品的蛋白质含量； ③掌握分光光度计的使用方法。 2、蔗糖酶活力测定——3.5－二硝基水杨酸法 ①掌握酶活力测定的基本原理和方法； ②学习酶的比活力的计算。 二、实验内容和原理 1、Folin-酚测定法 Folin-酚试剂是由甲、乙两种试剂组成的。甲试剂由碳酸钠、氢氧化钠、硫酸铜和酒石酸钾钠组成，在碱性条件下蛋白质中的肽键与酒石酸钾钠铜盐起作用，生成紫红色络合物；乙试剂是由磷钼酸和磷钨酸、硫酸、溴等组成，在碱性条件下，铜-蛋白质络合物以及蛋白质中的酪氨酸残基（酚基）和色氨酸还原磷钼酸-磷钨酸试剂（乙试剂）产生深蓝色（钼蓝和钨蓝的混合物），其色泽深浅与蛋白质含量成正比。可用500nm 波长比色测定，适于测定蛋白质含量0.05～0.5g/L 。 优点： 简单、迅速、灵敏度高；反应较稳定。 缺点： 该反应受多种因素的干扰。 2、蔗糖酶活力测定 蔗糖酶（β-D-呋喃型果糖苷-果糖水解酶EC 3.2.1.26），是一种水解酶。它能催化非还原性双糖（蔗糖）的1,2－糖苷键裂解，将蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖（还原糖）。因此，每水解1mol 蔗糖，就能生成2mol 还原糖。还原糖的测定有多种方法，例如：纳尔逊－索模吉试剂比色法，斐林试剂法等。 专业： 农业资源与环境 姓名： 李佳怡 学号： 3130100246 日期： 2015.5. 26 地点： 生物实验中心310 装 订 线

2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版)【圣才出品】

2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题（回忆版） 一、判断题 1．蛋白质中的稀有氨基酸是翻译后修饰而成的。 2．蛋白质具有紫外吸收能力的原因是酪氨酸和色氨酸。 3．肽链具有一定的刚性是因为肽键上的氧原子和氮原子共振。 4．α螺旋具有电偶极，氨基端带正电，羧基端带负电。 5．质子会降低血红蛋白对氧气的结合能力。 6．胰凝乳蛋白的催化机理是共价键作用和金属键作用。 7．酶反应动力学参数Kcat的单位是时间。 8．葡萄糖在水中多为直链结构而非环状。 9．阿莫西林的抗菌机理是阻止肽聚糖的合成。

10．血管的弹性来自于硫酸皮肤素的蛋白聚糖、糖胺聚糖。11．磷脂双分子层的相变温度取决于磷脂和膜蛋白的含量。12．烟酰胺乙酰胆碱受体是配体门通道。 13．人对颜色的区分依靠视杆细胞而非视锥细胞。 14．蚕豆病源于葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的缺失。 15．细菌的抗药性来源于质粒，但没有质粒细菌也能存活。16．原核生物也有内含子，但不会出现在编码蛋白基因序列中。17．蓖麻毒蛋白能破坏真核生物的40S核糖体亚基。 18．嘧啶核苷酸从头合成途径不涉及天冬酰胺。 19．氟喹诺酮类抗生素如环丙沙星的作用机理是抑制DNA转录。20．人体内色氨酸可以通过两步反应转化为5羟色胺。

二、选择题（无选项） 1．组氨酸的酸碱性。 2．哪个氨基酸会阻碍α螺旋的形成。 3．镰刀型贫血病对何种疾病有耐性。 4．Ig有几个抗原结合位点。 5．过敏是由哪种抗体造成的。 6．腺苷酰化通常发生在哪个氨基酸上。 7．胆固醇在哪个细胞器膜中含量最高。 8．下列不是还原糖的是。 9．咖啡因会作用于什么部位（信号分子）保持人兴奋。10．下列信号分子不使用cAMP作为第二信使的是。

浙江大学生物化学(乙)第1次

您的本次作业分数为：100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是（）。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在（）。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是（）。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时，其底物水平磷酸化次数为（）。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质（）。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大，一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是（）。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛

C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是（）。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键？（） A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏（）。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点，哪一点是错误的？（） A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是（）。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

浙大生化(丙)课堂期中试卷

生物化学（丙）期中试卷 一．判断题 1.1分子的NADH+H+经呼吸链氧化可产生 2.5分子ATP。 2.蛋白质变性的本质是蛋白质分子的高级结构被破坏，一级结构则保持完整。 3.琥珀酸脱氢酶和NADH脱氢酶的辅助因子都是FAD。 4.磺胺药可使乙酰胆碱酯酶的Km上升，Vmax不变。 5.ATP的主要功能是为机体提供能量和提供活性磷酸基团。 6.糖异生是指由丙酮酸、琥珀酸CoA、6-磷酸果糖、苹果酸等物质转变为葡萄糖的过程。 7.蛋白质三级结构的稳定力包括氢键、盐键、疏水相互作用、范德华力、二硫键、配位键 等次级键。 8.同源蛋白质的种属差异性说明一级结构的局部改变并不会影响蛋白质的功能。 9.同工酶是指功能相同，但结构和性质不同的一类酶。 10.限制性内切酶是指在一特殊序列处将DNA的两条链同时切断的一类酶。 11.ATP是磷酸果糖激酶I的底物，因此对该酶的活性起别构激活作用。 12.反馈抑制作用是指反应的产物对催化反应的酶的抑制作用。 13.硫辛酸、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸和辅酶A都可以作为酰基的载体起传递作用。 14.酶催化高效性的机理是通过酸碱催化、温度效应、共价催化等因素降低了反应的活化能。 15.蛋白质的基本化学键是肽键、核酸的基本化学键是3’,5’-磷酸二酯键。 二．单选题 1.根据酶催化反应的性质，延胡索酸酶属于： (1)水解酶类(2)合成酶类(3)裂合酶类(4)转移酶类 2.当[S]=2Km时，V的值是： (1)2Vmax(2)2/3Vmax(3)1/3Vmax(4)1/2Vmax 3.下列酶催化的反应无CO2参与的是： (1)6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 (2)苹果酸酶 (3)3-磷酸甘油醛脱氢酶 (4)磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 4.1分子的F1，6-2P被彻底氧化分解为CO2和H2O可产生的高能化合物分子数为（通过 α-磷酸甘油穿梭）： (1)32(2)30(3)34(4)28 5.在2,4-二硝基苯存在下一分子FADH2通过呼吸链可产生的ATP分子数是： (1)1(2)0(3)1.5(4)2.5 6.DNA的双螺旋结构中，主要的稳定力是： (1)氢键 (2)疏水相互作用 (3)范德华力 (4)离子键 7.下列代谢途径既不发生在细胞液也不发生在线粒体中的是： (1)EMP途径(2)TCA途径(3)HMP途径(4)乙醛酸循环 8.蛋白质的特征吸收波长是：(1)260nm(2)280nm(3)340nm(4)500nm 9.下列代谢途径中能为机体提供NADPH+H+的代谢途径是： (1)糖酵解途径(2)乙醛酸循环途径(3)磷酸戊糖途径(4)呼吸链 10.在酶的活化和去活化中，磷酸化和去磷酸化常发生在那个氨基酸残基：

浙江大学生物化学丙实验报告1

实验报告 课程名称： 生物化学实验（丙） 指导老师： 方祥年 成绩：__________________ 实验名称： 蔗糖酶的提取 同组学生姓名： 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求（必填） 二、实验内容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法； 2、巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 1、实验内容： 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理： ①酵母细胞破碎 细胞破碎的常用方法 液体剪切法固体剪切法压力和研磨 物理法、化学渗透法、酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取出来。 ②蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯 操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。 三、实验材料与试剂

1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3～4人） 2、实验试剂 石英砂，95%乙醇(-20℃），20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平（称量干酵母粉）；研砵（每组一套）；50ml高速离心管（4支/组、4孔50ml离心管架一个/组）；托盘天平（离心管平衡用）；高速冷冻离心机；恒温水浴箱（50℃）；量筒（50ml）、微量移液枪（1000ul)及枪头或移液管（1ml)、玻棒、滴管等;1.5ml离心管（留样品Ⅰ、Ⅱ用）及离心管架；制冰机；－20℃冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹（干磨法） ①称量：称取市售干酵母粉10g+约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨)：至尽可能成细粉末状（约15min） ③加液+研磨：量取总体积40 ml的20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液，分2次加研磨10min， 使呈糊状液体； ④离心：将糊状液体转移到2支50ml离心管中，两支离心管平衡后(托盘天平上)，离心10min （条件：4℃、12000r/min） ⑤收集+测量：收集上清液并量出体积V1（样品I），另留1ml上清液（样品I ）放置－20℃冰箱保存用于蔗糖酶蛋白含量测定、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理：将上步抽提液（样品I），迅速放入50℃恒温水浴，保温30min， 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却：保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心：将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中，平衡后，离心10min。 （条件：4℃，12000r/min） ④收集+测量：收集上清液并量出体积V2（样品Ⅱ），另留1ml上清液（样品Ⅱ）放置－20℃冰箱保存（用于蔗糖酶蛋白含量测定、测定蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂（乙醇）沉淀 ①冰浴：将热处理后的上清液加入相同体积的－20℃的95%乙醇，冰浴中温和搅动混匀，

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指导

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指 导 一、招生人数 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人，拟接收推免生44名左右，以最终确认录取人数为准）。 0710 生物学学术型 071010 生物化学与分子生物学 二、研究方向： 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 三、考试科目： 初试科目：

①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学（各50%） 复试内容：外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 四、参考书目： 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社； 《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社； 《现代分子生物学》第二版，朱玉贤等主编，高等教育出版社； 《现代遗传学》赵寿元等主编，高等教育出版社。 《细胞生物学》翟中和高等教育出版社。 五、浙江大学生物化学与分子生物学近三年复试分数线

六、浙江大学生物化学与分子生物学考研经验： 1、零基础复习阶段（6月前) 本阶段根据考研科目，选择适当的参考教材，有目的地把教材过一遍，全面熟悉教材，适当扩展知识面，熟悉专业课各科的经典教材。这个期间非常痛苦，要尽量避免钻牛角尖，遇到实在不容易理解的内容，先跳过去，要把握全局。系统掌握本专业理论知识。对各门课程有个系统性的了解，弄清每本书的章节分布情况，内在逻辑结构，重点章节所在等。 2、基础复习阶段（6－8月) 本阶段要求考生熟读教材，攻克重难点，全面掌握每本教材的知识点，结合真题找出重点内容进行总结，并有相配套的专业课知识点笔记,进行深入复习，加强知识点的前后联系，建立整体框架结构，分清重难点，对重难点基本掌握。同时多练习相关参考书目课后习题、习题册，提高自己快速解答能力，熟悉历年真题，弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容。要求吃透参考书内容，做到准确定位，事无巨细地对涉及到的各类知识点进行地毯式的复习，夯实基础，训练思维，掌握一些基本概念和基本模型。

最新浙大生物化学试题

浙江大学2001年攻读硕士学位研究生入学考试题 考试科目:生物化学,编号555 注意:答题必须写在答题纸上,写在试卷或草稿纸上均无效 一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP 生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异

2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试分数线,考研经验

2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数，考试科目，参考书目，复试 分数线，考研经验 本文将由新祥旭考研简老师对浙江大学生物化学与分子生物学考研进行解析，主要有以下几个板块：浙江大学的介绍，考研科目介绍，考研参考书目以及生物化学与分子生物学考研备考经验等几大方面。 一、浙江大学 浙江大学，简称“浙大”，坐落于“人间天堂”杭州。前身是1897年创建的求是书院，是中国人自己最早创办的现代高等学府之一。1928年更名为国立浙江大学。浙江大学直属于中华人民共和国教育部，是中国首批7所“211工程”、首批9所“985工程”重点建设的全国重点大学之一，是C9联盟、世界大学联盟、环太平洋大学联盟的成员，是教育部“卓越医生教育培养计划”、“卓越农林人才教育培养计划”改革试点高校，是中国著名顶尖学府之一。 二、招生人数、研究方向及考试科目： 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人，拟接收推免生44名左右，以最终确认录取人数为准）。 0710 生物学学术型

071010 生物化学与分子生物学 研究方向： 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 初试科目： ①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学（各50%） 复试内容：外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 三、参考书目： 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社；《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社； 《现代分子生物学》第二版，朱玉贤等主编，高等教育出版社；

浙江大学生物化学丙实验报告1

专业：农业资源与环境 姓名：李佳怡 ____________ 学号：_J6 _______________ 日期： __________________ 地点：生物实验中心310课程名称：生物化学实验（丙） 实验名称：蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 七、实验结果与分析（必填） .指导老师：方祥年 成绩:_ _同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯 操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法

三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组（3?4人） 2、实验试剂 石英砂，95%乙醇（-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平（称量干酵母粉）：研碎（每组一套）：50ml高速离心管（4支/组、4孔50ml离心管架一个/组）；托盘天平（离心管平衡用）：高速冷冻离心机：恒温水浴箱（50°C）；量筒（50ml）、微量移液枪（lOOOu 1）及枪头或移液管（1ml）、玻棒、滴管等;离心管（留样品I、II用）及离心管架：制冰机：一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹（干磨法） ①称量：称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨（干磨）：至尽可能成细粉末状（约15min） ③加液+研磨：呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液，分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体； ④离心：将糊状液体转移到2支50ml离心管中，两支离心管平衡后（托盘天平上），离心lOmin （条件:4°C、12000r/min） ⑤收集+测量：收集上淸液并量出体积VI （样品I）,另留1ml上淸液（样品I ）放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理：将上步抽提液（样品I）,迅速放入50°C恒温水浴，保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却：保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心：将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中，平衡后，离心10min a （条件：4°C, 12000r/min） ④收集+测量：收集上淸液并量出体积V2 （样品II）,另留1ml上淸液（样品II ）放宜一20°C冰箱保存（用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂（乙醇）沉淀 ①冰浴：将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇，冰浴中温和搅动混匀，

新版浙江大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

在很多年之前我从来不认为学习是一件多么重要的事情，那个时候我混迹于人群之中，跟大多数的人一样，做着这个时代青少年该做的事情，一切都井井有条，只不过，我不知做这些是为了什么，只因大家都这样做，所以我只是随众而已，虽然考上了一个不错的大学，但，我的人生目标一直以来都比较混乱。 但是后来，对世界有了进一步了解之后，我忽而发现，自己真的不过是这浩渺宇宙中的苍茫一粟，而我自身的存在可能根本不能由我自己来把握。认识到个体的渺小之后，忽然有了争夺自己命运主导权的想法。所以走到这个阶段，我选择了考研，考研只不过是万千道路中的一条。不过我认为这是一条比较稳妥且便捷的道路。 而事到如今，我觉得我的选择是正确的，时隔一年之久，我终于涅槃重生得到了自己心仪院校抛来的橄榄枝。自此之后也算是有了自己的方向，终于不再浑浑噩噩，不再在时代的浪潮中随波逐流。 而这一年的时间对于像我这样一个懒惰、闲散的人来讲实在是太漫长、太难熬了。这期间我甚至想过不如放弃吧，得过且过又怎样呢，还不是一样活着。可是最终，我内心对于自身价值探索的念头还是占了上峰。我庆幸自己居然会有这样的觉悟，真是不枉我活了二十多个春秋。 在此写下我这一年来的心酸泪水供大家闲来翻阅，当然最重要的是，干货满满，包括备考经验，复习方法，复习资料，面试经验等等。所以篇幅会比较长，还望大家耐心读完，结尾处会附上我的学习资料供大家下载，希望会对各位有所帮助，也不枉我码了这么多字吧。 浙江大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论

(201)英语一 (727)细胞生物学（含遗传学20%） (830)生物化学与分子生物学 参考书目为： 1.《细胞生物学》(不含植物细胞相关内容)，第四版，翟中和等主编，高等教育出版社； 2.《生物化学与分子生物学》，第八版，査锡良、药立波主编，人民卫生出版社。 先谈谈英语吧 其实英语每什么诀窍，就是把真题读透彻，具体方法我总结如下： 第一，扫描提干，划关键项。 第二，通读全文，抓住中心。 1. 通读全文，抓两个重点： ①首段（中心句、核心概念常在第一段，常在首段出题）； ②其他各段的段首和段尾句。（其他部分略读，有重点的读） 2. 抓住中心，用一分半时间思考3个问题： ①文章叙述的主要内容是什么？ ②文章中有无提到核心概念？ ③作者的大致态度是什么？ 第三，仔细审题，返回原文。（仔细看题干，把每道题和原文的某处建立联系，挂起钩）定位原则： ①通常是由题干出发，使用寻找关键词定位原则。（关键词：大写字母、地

浙江大学考博生物化学03-13年试卷

2003年秋 一、名词 变性与复性构型和构象Km 氧化磷酸化脂肪酸ß-氧化核糖体中心法则辅酶与辅基人类基因组计划和后基因组计划分子伴侣 二、论述 1 生物大分子中结构与功能的关系（10） 2 糖酵解过程（10） 3 选择一种分离方法，叙述其原理和操作过程（15） 4 生物化学的最新前沿进展（15） 2004年春 一、名词 ATP 构型和构象Km 分解与合成代谢核糖体中心法则Sanger 反应变性与复性启动子基因表达 二、论述 1．生物中大分子物质构成的基本结构（10） 2葡萄糖转化二氧化碳和水过程中相应步骤和酶（10） 3凝胶电泳的原理及应用（15） 4．生物化学的最新前沿进展（15） 2004年秋 论述 1.蛋白质模体和结构域（15） 2.生物膜结构特征和生物学功能（15） 3.生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系（15） 4. DNA复制和转录的原理（15） 5.真核生物基因的表达和表达的调节（20） 6.比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理（20） 2005年春 论述 1蛋白质模体和结构域（15） 2生物膜结构特征和生物学功能（15） 3生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系（15） 4 DNA复制和转录的原理（15） 5真核生物基因的表达和表达的调节（20） 6比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理（20） 2006年 论述 1．生物化学研究的内容与目标 2．生物膜及其功能 3．蛋白膜质体与结构域 4．水对生物体的重要作用 5．DNA复制和转录的原理

6．氨基酸以R基分几类，写出其三字母、单字母的缩写 7．比较亲和层析、离子交换、分子排阻的原理 8．举例说明四种非共价键在蛋白质、核酸分子中的作用 9．构型与构象10. 生物体能量转化及其关系 未知年份 论述题 1.双向电泳的原理及步骤 2.单克隆抗体与多克隆抗体的定义 3.生物化学的定义与研究内容 4.蛋白质中二、三结构域的定义 5. DNA 的复制过程 2007年 一、名词解释 氧化磷酸化、折叠、第二信使、沉默子、反义RNA、胴体、一碳单位、别构酶、冈崎片段、基因文库 二、论述题 1.乙酰COA在脂肪氧化中的作用 2. RNA的分离纯化与鉴定 3.乳糖操纵子 4.真核生物基因表达的调控因子及其作用 5.肝糖原的激素影响及分子原理 6.生物重大研究进展与动物科学对其的指导意义 2008 年 论述 1.生物膜的组成及其功能 2.脂类的功能 3.蛋白质合成过程中和DNA复制过程中的化学防错 4.血红蛋白和BPG的结构和功能 5. ATP和NAD+的结构和功能 6.名词解释：糖酵解、乙醛酸循环、卡尔文循环、TCA循环 7.设计动力学试验，验证反应实质 2010年生物化学真题回忆版： 20种氨基酸的分类，简写 实验题2个关于分子实验和蛋白质实验的 电泳的原理和分类层析 化学渗透学说 蛋白组学和研究进展 c3植物和c4植物的区别 G蛋白介导的信号转导机制 生化题都是大题，回忆出大概内容，题目记不住了。 祝大家考博成功！

浙江大学生物化学丙实验报告5

实验报告 课程名称： 生物化学实验（丙） 指导老师： 方祥年 成绩：__________________ 实验名称：蔗糖酶分离纯化产物的SDS －PAGE 检测分析及蛋白质相对分子质量测定 同组学生姓名： 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求（必填） 二、实验内容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习SDS －聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE)的基本原理和操作方法 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS －PAGE 检测分析 3、学习测定蛋白质相对分子质量(Mr)的方法 二、实验内容和原理 （1）实验内容 1、SDS －PAGE 凝胶制作； 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS －PAGE 电泳分离； 3、洗脱测定并计算相对分子质量。 （2）实验原理 1、电泳 是带电颗粒在电场作用下，作定向运动即向着与其电荷相反的电极移动的现象。 2、电泳法分离、检测蛋白质混合样品 主要是根据各蛋白质组分的分子大小和形状以及所带净电荷多少等因素所产生的电泳迁移率的差别。 3、区带电泳 是样品物质在一惰性支持物上进行电泳,因电泳后，样品不同组分形成带状区间，故称区带电泳。 4、聚丙烯酰胺凝胶（PAG) 由丙烯酰胺和交联试剂N,N ’-甲叉双丙烯酰胺(Bis)在有催化剂（如过硫酸铵或核黄素）和增速剂（如N,N,N ’,N ’-四甲基乙二胺，TEMED ）的情况下聚合而成的。

5、聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) 是在恒定的、非解离的缓冲系统中来分离蛋白质，这主要是由蛋白质样品所带的电荷和分子质量的差异性进行分离；在电泳过程中仍保持蛋白质的天然构象、亚基之间的相互作用及其生物活性。 6、聚丙烯酰胺凝胶电泳可分为 ⑴连续系统凝胶缓冲液的pH值及凝胶浓度不变。该电泳系统具有电荷效应、分子筛效应； ⑵不连续系统凝胶缓冲离子成分、pH值、凝胶浓度、电位梯度不连续，由浓缩胶和分离胶组成。由于浓缩胶的堆积（浓缩）作用，可使样品（即使是稀释样品）在浓缩胶和分离胶的界面上先浓缩成一窄带，然后在一定浓度（或一定浓度梯度）的凝胶上进行分离。该电泳系统具有浓缩效应、电荷效应、分子筛效应。 7、SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) 以PAG为支持物的电泳，由于各种蛋白质所带静电荷、分子量大小和形状不同而有不同的迁移率。为消除静电荷对迁移率的影响，在整个电泳体系中加入一定量的阴离子去污剂“十二烷基硫酸钠（简称SDS）”和“强还原剂（巯基乙醇）”后，蛋白质样品就会与SDS结合形成带负电荷复合物，而SDS作为一种变性剂和助溶剂，它能破坏蛋白质分子内和分子间的非共价键，并结合到蛋白质分子上，使分子去折叠，破坏蛋白质分子内的二级和三级结构，使蛋白质变性而改变原有的空间构象。另外，SDS－蛋白质复合物在强还原剂（巯基乙醇）存在下，可打开蛋白质分子内或肽链间的二硫键，并能避免重新氧化，这样分离出的谱带即为蛋白质亚基。蛋白质亚基的电泳的迁移率主要取决于亚基的相对分子质量大小，而电荷的因素可以忽略。 8、蛋白质亚基相对分子质量的测方法 在聚丙烯酰胺凝胶系统中，加入一定量的SDS时，蛋白质－SDS复合物在水溶液中的形状，近似于雪茄烟形的长椭圆棒。不同蛋白质的SDS复合物的短轴长度都一样，约为1.8nm，而长轴则随蛋白质的分子量成正比变化。这样的蛋白质-SDS复合物在凝胶中的迁移率，不再受蛋白质原有电荷和形状的影响，而只主要取决于它的椭圆棒的长度即蛋白质的相对分子质量的大小，而其他因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。由于蛋白质的相对分子质量不同，所形成复合物的相对分子质量不同，在电泳中反映出不同的迁移率。当蛋白质或亚基的相对分子质量在15,000～200,000之间时，电泳迁移率与相对分子质量的

浙江大学生物化学丙实验报告.

. 实验报告 课程名称： 生物化学实验（丙） 指导老师： 方祥年 成绩：__________________ 实验名称： 质粒DNA 的微量制备及电泳检测 同组学生姓名： 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求（必填） 二、实验内容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习并掌握质粒DNA 的提取原理和方法； 2、了解琼脂糖凝胶电泳检测核酸的原理和操作； 3、学习并掌握对电泳检测结果的初步分析。 二、实验内容和原理 1、实验内容 ①质粒DNA 的提取 ②DNA 的琼脂糖凝胶电泳鉴定 2、实验原理 ①质粒： 质粒是一种染色体（核质体）外的寄生性的自主复制子，存在于细菌等细胞中，为双链闭环的DNA 分子，大小在1-200kb 之间，具有自主复制和转录功能, 能表达例如抗性、菌毒素等细胞非必需的遗传信息，但其复制和转录必须要利用依赖宿主细胞（细菌）基因组DNA 编码的一些酶和蛋白质。质粒能够自发的或人为的在细胞间转移，因此是基因工程技术中将外源基因导入受体细胞的重要载体。 ②从细菌细胞中抽提质粒DNA 的步骤： a 细菌培养使质粒大量扩增； b 收集和裂解细胞,并去掉细菌碎片和核质体DNA ； c 进一步除去蛋白、脂类、RNA 等杂质，分离和纯化质粒DNA 。 ③碱裂解法来分离纯化质粒DNA ： 在EDTA 存在下，经过SDS 处理使细胞膜裂解，从而使菌体充分裂解，利用在碱性条件下（NaOH ）， 使核质体DNA 与质粒DNA 的变性；加入乙酸钾，在中性条件下，核质体DNA 与质粒DNA 又存在复性的差异，质粒DNA 很快得以复性，而细菌核质体DNA 分子难以复性，核质体DNA 会缠绕附着在细胞膜碎片上专业： 农业资源与环境 姓名： 李佳怡 学号： 3130100246 日期： 2015.6.9 地点： 生物实验中心310 装 订 线

浙江理工大学928无机化学2020年考研专业课初试大纲

浙江理工大学 2020年硕士学位研究生招生考试业务课考试大纲 考试科目：无机化学代码：928 一、考试性质 无机化学考试是为我校材料与纺织学院、丝绸学院招收硕士研究生而设置的入学考试科目，其目的是科学地测试学生掌握大学本科阶段无机化学的基本知识和基本理论，以及运用其基本原理和实验手段来分析和解决无机化学领域问题的能力，以保证考生具有基本的无机化学理论和实验技能。 二、考试目标 1．掌握化学热力学、化学平衡及化学动力学的基本概念和原理，并作简单计算。 2．掌握溶液中酸碱平衡、沉淀溶解平衡、氧化还原平衡和配位平衡等四大平衡的基本规律和相关计算。 3．了解原子结构和分子结构的基本知识和基本理论，理解并掌握相关概念。 4．掌握主要元素单质和化合物的化学性质，并能运用相关知识说明元素及其化合物的某些应用；了解常见离子的鉴定方法。 5．了解化合物性质与结构的相互关系。 三、考试形式 1、试卷满分及考试时间：本试卷满分为150 分，考试时间为180 分钟。 2、答题方式：答题方式为闭卷考试、笔试。（可以使用无存储编译查询功能的计算器）。 四、试卷题型结构 本课程考试题型包括但不仅限于选择题、问答题、计算题以及化学方程式的书写等内容。 五、考试基本内容 1、物质状态 掌握理想气体状态方程，分压定律，分体积定律，了解实际气体的vanderWaals 方程，由分子运动论推导理想气体定律；掌握液体的蒸发，沸点；了解晶体的外形与内部结构。 2、原子结构 理解氢原子光谱和玻尔理论，波粒二象性，几率密度和电子云，波函数的空间图象，四个量子数，多电子原子的能级，核外电子排布的原则及其与元素周期表的关系，元素基本性质的周期性。 3、化学键与分子结构 掌握离子键的形成与特点，离子的特征，离子晶体，晶格能；共价键的本质、原理和特点，杂化轨道理论，价层电子对互斥理论，分子轨道理论，键参数与分子的性质，分子晶体和原子晶体；金属键的共性改价理论和能带理论，金属晶体；极性分子和非极性分子，分子间作用力，离子的极化，氢键。 4、氢和稀有气体 了解氢的成键特征，氢的性质、制备方法，氢的化合物氙的性质及化合物，稀有气体的空间

浙江大学830生物化学试题详解及命题点评教学内容

浙江大学830生物化学2008年试题详解及命题点评 1 什么是膜蛋白？举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能（10） 细胞中大约有20%-25%的蛋白质与膜结构联系在一起，称为生物膜，是生物膜功能的主要承担者。根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置，膜蛋白基本可分为两大类：外在膜蛋白和内在膜蛋白。 外周膜蛋白分布于膜的脂双层的表面，通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上，如血影蛋白，是支撑红细胞外形的膜骨架的主要成分。其特点是易于分离，通过改变离子强度或加入加入金属螯合剂即可提取，这类蛋白质都溶于水。膜内在蛋白主要靠输水力与膜脂相结合，有的部分镶嵌在脂双层中，有的横跨全膜。例如细菌视紫红质，它能将光能装化为化学能。这类蛋白质不易分离，不溶于水。 膜蛋白与生物膜的多种生物功能紧密相关，如物质运输时，红细胞膜上的带3蛋白的阴离子运输功能，如信号传导过程中，接受信号分子的膜受体蛋白，如G蛋白，谷氨酸受体等。 【恩波翔高点评】 重点，理解基本概念，并能联系不同知识点，熟悉各种膜蛋白的功能。 2 如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性”，并举例说明。（10） 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性 有的底物特异性几乎严格地只限于一种类型底物〔（脲酶）EC．3．5．1．5等〕，也有的不太严格，能作用于多数同类化合物〔（磷酸化酶）EC 3．1．3．1和3．1．3．2等〕。在后一情况下，因化合物不同反应速度也有所不同。对光学异构体来说，也只能作用其中的一种，多数情况下，反应的类型可因酶而定。当酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。使底物分子接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生，具有高效性，且能特异的与结构上更易互补，能形成酶-底物复合物的一类底物特异的反应。特异性是酶的显著特征之一，它可能是由于酶与底物相结合的部位构造上极为适合所致。因为酶的底物特异性非常显著，致使生物体内能建立起严密的代谢反应系列，而形成代谢网。 【恩波翔高点评】 酶是常考考点，其分类，作用机理，诱导契合学说，催化效率影响因素等要完全掌握。 3 什么是G蛋白？描述生物通过G藕联蛋白受体进行型号转导的机理，并举例说明。（10） G蛋白，即GTP结合蛋白(GTP binding protein)，参与细胞的多种生命活动,如细胞通讯、核糖体与内质网的结合、小泡运输、微管组装、蛋白质合成等。 G蛋白偶联系统中的G蛋白是由三个不同亚基组成的异源三体,三个亚基分别是α、β、γ, 总相对分子质量在100kDa左右。G蛋白有多种调节功能, 包括Gs和Gi对腺苷酸环化酶的激活和抑

浙江大学生物化学丙实验报告

. 实验报告 课程名称： 生物化学实验（丙） 指导老师： 方祥年 成绩：__________________ 实验名称： 离子交换柱层析分离纯化蔗糖酶 同组学生姓名： 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求（必填） 二、实验内容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习离子交换层析的基本原理； 2、学习离子交换层析分离蛋白质的基本方法和技术； 3、学习蔗糖酶活性检测的基本原理和方法。 二、实验内容和原理 （1）实验原理 1、离子交换层析： 以离子交换剂为固定相，液体为流动相进行。离子交换剂与水溶液中离子或离子化合物的反应主要以离子交换方式进行，或者借助离子交换剂上电荷基团对溶液中离子或离子化合物的吸附作用进行。这些过程都是可逆的。在某一pH 值的溶液中，不同的蛋白质所带的电荷存在差异，因而与离子交换剂的亲和力就有区别。当洗脱液的pH 改变或者盐的离子强度逐渐提高时，使某一种蛋白质的电荷被中和，与离子交换剂的亲和力降低，不同的蛋白质按所带电荷的强弱逐一被洗脱下来，达到分离的目的。 离子交换剂是由基质、电荷基团（或功能基团）和反离子构成。 基质 电荷基团 反离子 电荷基团 反离子 电荷基团 反离子 基质 基质 — ＋ — ＋ 可逆交换 可逆交换 溶液中的离子 （交联纤维素、交联葡聚糖、交联琼脂糖) 阳离 阴离子交

由于蔗糖酶的pI偏酸性,所以在pH7.3 缓冲液的环境中，粗分离纯化样品蔗糖酶带负电荷，因此我们用阴离子交换剂达到分离蔗糖酶的目的。 2、酶活力检测(定性检测） 蔗糖酶（β-D-呋喃型果糖苷-果糖水解酶EC 3.2.1.26），能催化非还原性双糖（蔗糖）裂解，将蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖。 本实验采用 3.5－二硝基水杨酸法，其原理是 3.5－二硝基水杨酸与还原糖共热（100℃）被还原成棕红色的氨基化合物，在一定范围内还原糖的量和反应液的颜色深度成正比，由此来确定并收集蔗糖酶纯化样品。 （2）实验内容 1、离子层析分离纯化实验1中粗分离纯化的蔗糖酶样品Ⅲ； 2、定性检测判断所提取的蔗糖酶纯化样品多少。 三、实验材料与试剂 1、实验材料 蔗糖酶粗分离纯化样品Ⅲ 2、实验试剂 ① DEAE-Sepharose Fast Flow (弱碱性阴离子交换剂)； ②20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液；