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蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍
蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子,研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前,研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多,今天,小编帮您来梳理下。

一、凝胶电泳迁移率(EMSA)

凝胶迁移或电泳迁移率检测(Electrophoretic Mobility Shift Assay,EMSA)是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术,可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用,是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质,并可进行未知蛋白的鉴定。

二、染色质免疫沉淀(ChIP)

染色质免疫沉淀技术(Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP)是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀,是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具,利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用,还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。

三、RNA Pull Down / DNA Pull Down

蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心,如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。RNA Pull Down使用体外转录法标记生物素RNA探针,然后与胞浆蛋白提取液孵育,形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合,从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后,通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA相互作用。

四、RIP

RIP 技术(RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay,RNA 结合蛋白免疫沉淀)主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来,经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术,是了解转录后调控网络动态过程的有力工具,可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。

五、双荧光素酶报告基因

双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测,通常一个报告基因作为内对照,使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度,灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。

六、酵母单杂交

酵母单杂交技术最由酵母双杂交技术发展而来的,通过对报告基因的表型检测,分析DNA与蛋白之间的相互作用,以研究真核细胞内的基因表达调控。由于酵母单杂交方法检测特定转录因子与顺式作用元件专一性相互作用的敏感性和可靠性,现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。

蛋白-蛋白互作研究

一、酵母双杂交

酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后,诱饵蛋白结合于报道基因的启动子,启动报道基因在酵母细胞内的表达,如果检测到报道基因的表达产物,则说明两者之间有相互作用,反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。

二、噬菌体展示

噬菌体展示技术通过将外源肽段和噬菌体衣壳蛋白融合展示于噬菌体表面,进行高通量筛选及富集,并对所需功能的克隆进行定性分析,展示对象涵盖抗体、抗体片段、肽段、cDNA 等。该技术也可用来研究蛋白之间的相互作用,不仅有高通量及简便的特点,还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。

三、免疫共沉淀(Co-IP)

免疫共沉淀也是研究蛋白-蛋白相互作用的一种经典技术,是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的蛋白一同随免疫复合物沉淀,可以检测两种目标蛋白质是否在体内存在相互作用,也可以确定一种蛋白在体内的相互作用蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的,符合体内实际情况,得到的蛋白可信度较高。

四、GST融合蛋白沉降(GST-pull down)

蛋白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见,最好通过免疫共沉淀(Co-IP)或Pull-down技术研究。Pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白(生物素-、PolyHis-或GST-),从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。通过Pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系,从体外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。

(完整版)蛋白质和核酸教案

蛋白质和核酸 【本节学习目标】 学习目标 1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,氨基酸与人体健康的关系; 2、了解肽键及多肽;了解蛋白质的组成、结构和性质(盐析、变性、水解、颜色反应等); 3、认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系,体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 学习重点: 氨基酸、蛋白质的结构特点和性质; 学习难点: 蛋白质的组成; 【知识要点梳理】 一、氨基酸的结构与性质: 1、氨基酸的概念: 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。 说明: ①-NH2叫氨基,可以看成NH3失一个H原子后得到的,是个碱性基。氨基的电子式: ②α-氨基酸:离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子,次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。 羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 ③α-氨基酸是构成蛋白质的基石。天然蛋白质水解得到的氨基酸绝大部分是α-氨基酸。 如:甘氨酸(α-氨基乙酸)的结构简式为: 2、氨基酸的结构: α-氨基酸通式: 特点:既含有氨基(-NH2),又含有羧基(-COOH)

注意:与同碳原子数的硝基化合物存在同分异构现象,如与CH3CH2NO2互为同分异构体。 3、几种常见的氨基酸: 4、氨基酸的物理性质: 氨基酸都是白色晶体,熔点高,易溶于水,难溶于有机溶剂。 5、氨基酸的性质: (氨基酸结构中含有官能团-COOH和-NH2,既有酸性又有碱性) ①氨基酸的两性:既与酸反应,又与碱反应。 说明: a、所学过的既能跟酸反应又能跟碱反应的物质: Al、Al2O3、Al(OH)3、(NH4)2CO3、NH4HCO3、NaHCO3等。 b、分子内部中和,生成内盐: 由于该性质使氨基酸具有较高的熔沸点,易溶于水,难溶于非极性溶剂,具有类似离子晶体的某些性质。 ②成肽反应: 一个氨基酸分子中的羧基可以跟另一个氨基酸分子中的氨基反应,按羧基脱羟基、氨基

实验二细胞内糖原蛋白质及核酸的显示

实验二细胞内糖原、蛋白质及核酸的显示 [实验目的] 1.熟悉糖原、蛋白质、核酸在细胞内的主要存在部位。 2.了解细胞内糖原、蛋白质、核酸显示的原理和方法。 3.进一步掌握显微镜的使用方法。 [实验用品] 1.材料:土豆、洋葱、肝糖原切片、蟾蜍。 2.器材:显微镜、载(盖)玻片、刀片、小镊子、解剖剪刀、染色缸、染色架。 3.试剂:革兰氏碘液、5%三氯醋酸、固绿染液、甲基绿·派洛宁染液、carnoy固定液、 酒精、丙酮。 [实验内容与方法] 一、糖原淀粉的显示 (一)原理 糖原和淀粉是生物有机体生命活动能量的主要来源。淀粉是一种植物多糖,贮藏于植物的种子、块茎、块根中。淀粉遇碘呈蓝色,这是由于碘被吸附在淀粉上,形成一复合物—碘化淀粉。碘化淀粉是不稳定的,极易被醇、氢氧化钠和热分解,因而使颜色褪去。其它多糖大多能与碘呈特异的颜色反应,这些呈色物质不稳定。糖原又称动物淀粉,是动物细胞内贮藏能量的多糖类物质。在肝脏中尤为丰富。可用过碘酸雪夫试剂反应(periodic acid schiff reaction),简称pas反应检测。含乙二醇基的多糖在高碘酸的作用下氧化而产生双醛基,醛基进而与schiff氏液反应,使其中的无色品红变成紫红染料而附于含糖的组织上,着色的部分即为肝糖原。 (二)试剂配制 革兰氏碘液:称碘化钾1g,溶于50ml蒸馏水中,再加0.5g碘使之溶解。最后用蒸馏水稀释至150 ml,盛于棕色瓶内,保存暗冷处。

(三)方法 1. 淀粉 (1)马铃薯徒手切片。 (2)取一薄片放在载玻片上,用吸管吸取革兰氏碘液一滴于马铃薯薄片上,盖上盖玻片。 (3)置光学显微镜低倍镜下观察。可见在多角形的薄壁细胞中,有许多椭圆形蓝色的颗粒,即为淀粉粒。 2. 糖原:在光镜下观察肝糖原切片(schiff氏反应肝组织切片),可见肝细胞略呈多角形,中央有1~2个染成蓝色圆形的细胞核。在细胞质中可见许多紫红色的小颗粒,即为肝糖原,如图2-1。 图 2-1 肝细胞的糖原 1.糖原颗粒 2.细胞核 二. 细胞内酸性蛋白质和碱性蛋白质的显示 (一)原理

选修5化学教案第4章第3节蛋白质和核酸教学设计

第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 一、教材分析: 本节书是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要认真了解的一部分重要知识。同时,在必修2教材中,有“基本营养物质”一节,已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白 质是既感到熟悉又感到神奇物质。这一节的教学要充分利用这一点,让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知 识,做到乐学和主动学习。 二、教学目标: 1.知识目标 (1)了解氨基酸、蛋白质的组成和结构特征。 (2)了解蛋白质的结构和性质(盐析、变性、水解、颜色反应等)。 (3)了解蛋白质的用途。 (4)了解酶的作用和用途。 (5)了解核酸的作用。 2.能力和方法目标 通过蛋白质的学习,提高对“蛋白质是生命的基础”的认识。调动学习化学的积极性。 3.情感和价值观目标 通过本节内容的学习,使学生在了解蛋白质、酶等重要物质的重要性的基础上,加强唯物主义教育。 通过介绍我国科学家首先合成有生命活力的蛋白质——结晶牛胰岛素等事例,唤起学生的民族自豪感,激发学生对生命科学的研究和探索的兴趣。 三、教学重点难点: 重点:蛋白质的性质。 难点:氨基酸的性质和肽的形成 四、学情分析: 教材中,主要突出蛋白质的性质,还有是氨基酸的性质和成肽反应。本节先从学生已经了解过的蛋白质的性 质入手,必修2讲蛋白质的性质时,简单介绍了灼烧蛋白质的现象和蛋白质的颜色反应,先让学生回忆总结,引 入蛋白质的变性,盐析,水解。再着重介绍蛋白质水解的产物——氨基酸,羧基的性质学生已熟悉,氨基的性质 是新知识,但氨的性质也是较熟悉的。利用学生已学内容,让学生充分思考探索氨基酸的性质。同时还复习相关 知识。然后简介结构完全以学生已有的知识作为引导进行探索。以问题为桥梁,通过引导学生提出问题-分析问 题-实验-解决问题这一模式进行螺旋教学,以突破教学重点,并调动学生探究的积极性 五、教学方法:对比、分类、归纳、总结等方法 六、课前准备: 1.学生的学习准备:预习课本上相关的实验,初步把握实验的原理和方法步骤;完成课前预习学案。 2.教师的教学准备:多媒体课件制作、实物投影仪,课前预习学案,课内探究学案,课后延伸拓展学案。

高三生物总复习教案第3讲细胞中的蛋白质和核酸

2012高三生物总复习教案第3讲细胞中的蛋白质和核酸 教学案 【考纲要求】 【考点分析】 【考点预测】 本节是生物学习的一个基础知识,对与本节单独考察的可能性比较小,但是对于氨基 酸的结构特点及蛋白质的结构特点以及有关氨基酸数目的计算仍然是考察的主要对象,主要以选择题的形式出现。

【知识梳理】 一、氨基酸的结构通式及特点 二、蛋白质的结构层次 1.元素组成 2. 基本单位 3. 肽链 三、蛋白质的结构和功能 四、核酸的结构和功能 五、试验探究:观察DNA和RNA在细胞中的分布 【重点解析】 一、氨基酸的结构通式 1.氨基酸的结构通式中,必须确定中心碳原子,然后确定与中心碳原子相连的四部分:氨 基、羧基、R基、H原子。不同的氨基酸就是由它的R基确定的。在书写相关的化学基团时,其一端总是保留半个化学键,如--COOH —NH2、一R、一H= 2.在构成蛋白质的氨基酸中,至少都有一个氨基和一个羧基,并且都以一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上,这是判断构成蛋白质氨基酸的一个重要特点。由于R基的不确定 性,因此在一个氨基酸中氨基和羧基的总数也就不确定。如天门冬氨酸有两个羧基,赖氨酸有两个氨基。 例1.某氨基酸分子含有 2 个氨基,其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上,则另一个氨基的部位就是() A. 和羧基连在同一个碳原子上 B. 一定连在羧基上 C .在R基上 D ?与氨基端相连 解析:考察的是氨基酸的结构,氨基酸的结构是一个氨基和一个羧基共同连在同一个C原子 上,还有一个R 基和一个H。 答案:C 二、蛋白质的结构层 1.元素组成 一定含有 C H、O N,由于R基中组成元素的不同,多数含有P、S,有的还含有Fe、Zn、Cu、B、Mn、I 等元素。

化学教案——氨基酸、蛋白质和核酸

第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能:掌握氨基酸的结构特点及性质,了解肽键及多肽;了解蛋白质的组成;初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法;了解蛋白质的用途。 过程与方法:通过实验培养学生观察能力,使学生能正确进行实验分析,并加深对概念的理解,进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观:通过实验,使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶;通过中国合成胰岛素这一伟大成就,激发学生爱国主义思想感情,民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说,激发学生积极进取,追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感;培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点:氨基酸和蛋白质的化学性质;观察和抽象思维能力的培养。 难点:肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 (NH4)2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时

CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子(内盐) 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值,使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度,氨基酸则全部以两性离子存 在,净电荷为零,氨基酸分子呈电中性, 在电场作用下,既不向正极移动,也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考,如果溶液的PH 小于PI,氨基酸以什么样的形式存在?是 阳离子?两性离子?还是阴离子? 【追问】溶液PH等于PI呢?溶液PH大 于PI呢? 【指导学生归纳】请看表15-1,请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出,利用这一性 质,可以分离、提纯氨基酸。 回答:阳离子 回答:两性离子 阴离子 回答: 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点:PI 教师活动学生活动板书内容设计意图

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子,研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前,研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多,今天,小编帮您来梳理下。 一、 凝胶迁移或电泳迁移率检测(Electrophoretic Mobility Shift Assay,EMSA)是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术,可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用,是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质,并可进行未知蛋白的鉴定。 二、 染色质免疫沉淀技术(Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP)是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀,是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具,利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用,还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。 三、 / DNA Pull Down 蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心,如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。使用体外转录法标记生物素RNA探针,然后与胞浆蛋白提取液孵育,形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合,从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后,通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA 相互作用。 四、RIP RIP 技术(RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay,RNA 结合蛋白免疫沉淀)主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来,经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术,是了解转录后调控网络动态过程的有力工具,可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。 五、双 双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测,通常一个报告基因作为内对照,使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度,灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。 六、酵母单杂交 酵母单最由技术发展而来的,通过对的表型检测,分析DNA与蛋白之间的相互作用,以研究真核细胞内的。由于酵母单杂交方法检测特定与专一性相互作用的敏感性和可靠性,现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。 蛋白-蛋白互作研究 一、酵母双杂交

最新人教版高中化学《蛋白质和核酸》知识梳理

第三节蛋白质和核酸 答案:(1)氨基(2)氨基(—NH2)和羧基(—COOH) (3)α–氨基酸 (8)高分子(9)从几万到几千万(10)蛋白质中各种氨基酸的连接方式和排列顺序 (11)多肽链蜷曲盘旋和折叠的空间结构 (12)蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构(13)蛋白质分子中,亚基的立体排布、亚基间相互作用与布局(14)氨基酸(15)分离、提纯蛋白质(16)某些物理因素或化学因素(17)催化(18)载体(19)蛋白质 1.氨基酸的结构与性质 (1)氨基酸的结构 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的化合物叫氨基酸。氨基酸属于取代羧酸。 官能团:氨基(—NH2)和羧基(—COOH) 组成蛋白质的氨基酸几乎都是α–氨基酸,即氨基在羧基的α–位上。α–氨基酸的结构简式可以表示为RCHNH2COOH。

天然氨基酸均为无色晶体,熔点较高。在200~300 ℃时熔化而分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中,除少数外一般都能溶于水,而难溶于乙醇、乙醚。 (4)氨基酸的化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸结构中均含有—COOH 和—NH 2 ,羧基是酸性基团,氨基是碱性基团,所以氨基酸是两性化合物,能与酸、碱反应生成盐。 氨基酸与碱反应生成盐和水 +NaOH ―→ 氨基酸与酸反应生成盐 谈重点 “两性”物质:在所学过的物质中既能跟酸反应又能跟碱反应的有:Al 、Al 2O 3、Al(OH)3、(NH 4)2CO 3、NH 4HCO 3、NaHCO 3、氨基酸、蛋白质等。 ②成肽反应 氨基酸在存在酸或碱的条件下加热,通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子 水,缩合形成含有肽键()的化合物,叫做成肽反应。成肽反应是分子间脱水反 应,属于取代反应。 肽键 例如甘氨酸的成肽反应: ―→ 二肽:由两个氨基酸分子缩合而成的含有肽键的化合物。如上。 多肽:由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的,含多个肽键的化合物称为多肽。如

人教版高中化学选修五第四章 第三节 蛋白质和核酸

第三节蛋白质和核酸 [核心素养发展目标] 1.宏观辨识与微观探析:能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化,认识不同氨基酸、蛋白质及性质上的差异。2.科学态度与社会责任:认识蛋白质是生命活动的物质基础,是人体需要的必需营养物质,但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康,要合理安排饮食,注意营养搭配。 一、氨基酸的结构和性质 1.氨基酸的分子结构 (1)从结构上看,氨基酸可以看作是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物。分子中既含有羧基又含有氨基。 (2)天然氨基酸几乎都是α-氨基酸,其结构简式可以表示为。 2.常见的氨基酸 俗名结构简式系统命名 甘氨酸H2N—CH2COOH 氨基乙酸 丙氨酸α-氨基丙酸 谷氨酸2-氨基-1,5-戊二酸 苯丙氨酸α-氨基苯丙酸

3.氨基酸的性质 (1)物理性质 天然氨基酸均为无色晶体,熔点较高,能溶于强酸或强碱溶液中,大部分能溶于水,难溶于乙醇、乙醚。 (2)化学性质 ①两性 氨基酸分子中含有酸性基团—COOH ,碱性基团—NH 2。 甘氨酸与盐酸反应的化学方程式是 ―→ 甘氨酸与NaOH 溶液反应的化学方程式是 ―→ ②成肽反应 氨基酸分子间通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成含有肽键的化合物,该反应属于取代反应。如: ――→催化剂 △

(1)氨基酸的缩合机理 氨基酸的成肽反应原理是由氨基提供的氢原子与羧基提供的羟基结合生成水。即 ,脱去一分子水后形成肽键()。肽键可简写为“—CONH—”,不能写成“—CNHO—”,两者的连接方式不同。 (2)多肽分子中肽键个数的判断 由n个氨基酸分子发生成肽反应,生成一个肽链时,会生成(n-1)个水分子和(n-1)个肽键。 例

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸(第一课时)教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块:高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级:高二年级 3、所用教材出版单位:人民教育出版社 4、所属的章节:第四章第三节 5、教学时间:40分钟 二、教学设计 1、教材分析: 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础,是一类非常重要的含氮生物高分子化合物,它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入,教材先介绍氨基酸的结构与性质,在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构,然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学,应抓住氨基酸是多官能团化合物,在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析: 学生在必修2教材中,有“基本营养物质”一节,已经简单介绍了蛋白质的性质,学生已经学习羧基的有关性质,在生物课中已学习酶和核酸的知识,本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路: 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入,然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习,蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行,以学生为主体,培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标: 1)知识与技能:了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质; 2)过程与方法: ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力,使之正确进行实验分析,从而加深对概念的理解,并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象,进行分析、推理,得出结论的思维能 力。 3)情感态度与价值观:通过学生实验,使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶; 5、教学重难点: 教学重点:氨基酸的性质

(高三生物核心素养教案) 蛋白质和核酸

第3讲蛋白质和核酸 一、考纲要求: 蛋白质的结构和功能(Ⅱ)。 核酸的结构和功能(Ⅱ)。 实验:观察DNA、RNA在细胞中的分布。 二、教学目标: 1.说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2.概述蛋白质的结构和功能。 3.掌握和蛋白质相关的计算方法。 4.简述核酸的种类、结构和功能。 5.学会观察DNA、RNA在细胞中的分布。 三、教学重、难点: 1.教学重点: 氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 蛋白质的结构和功能。 核酸的结构和功能。 糖类、脂质的种类和作用。 2.教学难点 氨基酸形成蛋白质的过程。 蛋白质的结构多样性的原因。 蛋白质的相关计算题。 核酸的结构和功能 观察DNA、RNA在细胞中的分布 四、课时安排:3课时 五、教学过程: 考点一蛋白质的结构、功能及相关计算(一)知识梳理: 1.组成蛋白质的氨基酸及其种类 巧记“8种”必需氨基酸

甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)。 2.蛋白质的合成及其结构、功能多样性 (1)二肽的形成过程 ①过程a :脱水缩合,物质b :二肽,结构c :肽键。 ②H 2O 中H 来源于氨基和羧基;O 来源于羧基。 (2)蛋白质的结构层次 氨基酸――→脱水缩合多肽――→盘曲、折叠 蛋白质 小贴士 蛋白质的盐析、变性和水解 (1)盐析:是由溶解度的变化引起的,蛋白质的空间结构没有发生变化。 (2)变性:是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化,肽链变得松散,丧失了生物活性,但是肽键一般不断裂。 (3)水解:在蛋白酶作用下,肽键断裂,蛋白质分解为短肽和氨基酸。水解和脱水缩合的过程相反。 3.蛋白质分子多样性的原因 (1)氨基酸???? ? ①种类不同②数目成百上千③排列顺序千变万化 (2)肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。 4.蛋白质的功能(连线) 拓展: 下图表示蛋白质的结构层次示意图,据图分析: (1)组成蛋白质的化学元素中通常含有S ,S 元素在b 中存在于哪部分?

实验二-核酸及蛋白质序列的比对

实验二核酸及蛋白质序列的比对 姓名:班级:序号:指导老师: 一、实验内容 利用检索出的蛋白质和核酸序列进行序列比对并进行分子进化树分析。 二、实验步骤 键入上次实验获得的phyA的核酸序列编号(NM_100828),获得核酸及蛋白质序列。利用blastx程序寻找与phyA蛋白质序列相似性的序列→选择下列序列:sorghum propinquum(高粱);zea mays(玉米);水稻;大豆;arabidopsis thaliana (拟南芥);cyrtosia septentrionalis(血红肉果兰)→点击get select sequence按钮显示序列为纯文本格式文件→分别命名为各自的文件名保存在本地电脑上备用。 在数字基因网https://www.sodocs.net/doc/8710187829.html,/找到dnaman及clustalx软件安装并进行多序列比对及分子进化树分析。 利用ebi上提供多序列比对工具再作一次比对https://www.sodocs.net/doc/8710187829.html,/clustalw/。 选作核酸序列的比对 5、打开ncbi主页点击BLAST→学习网页左侧的BLAST FAQS及program guide 三、作业 1、绘制分子进化树,并标明各个物种phyA蛋白之间的序列相

似性。 2、根据你所学生物分类的知识,试解释该分子进化树的合理性 ①拟南芥:植物界种子植物门被子植物门双子叶植物纲十字花目十字花科鼠耳芥属(拟南芥属) ②大豆:植物界种子植物门被子植物亚门双子叶植物纲豆目蝶形花科大豆属 ③血红肉果兰:植物界种子植物门被子植物亚门百合纲百合目兰科树兰亚科肉果兰属 ④水稻:植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科稻属 ⑤玉米:植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科玉米属 ⑥高粱:植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科高粱属 经过对比可得下列同源性关系 高粱 玉米

高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析

高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析 1.(株州高二检测)关于蛋白质的叙述错误的是() A.浓HNO3溅在皮肤上,使皮肤呈黄色,是由于浓HNO3和蛋白质发生颜色反应 B.蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液,蛋白质析出,再加水也不溶解 C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D.高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性,从而使细菌死亡 解析:蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4能使蛋白质发生盐析,加水后析出的蛋白质又会溶解. 答案:B 2.(广东高考)下列说法正确的是() A.乙烯和乙烷都能发生加聚反应 B.蛋白质水解的最终产物是多肽 C.米酒变酸的过程涉及了氧化反应 D.石油裂解和油脂皂化都是由高分子生成小分子的过程 解析:本题考查常见有机物,旨在考查考生对常见有机物性质的理解能力.乙烯分子中含有碳碳双键,能发生加聚反应,而乙烷分子中不含不饱和键,不能发生加聚反应,A项错误;蛋白质水解的最终产物为氨基酸,B项错误;米酒变酸的过程为米酒中的乙醇氧化为乙酸,发生氧化反应,C项正确;石油裂解是在高温条件下,把长链分子的烃断裂为各种短链的气态烃和液态烃,油脂皂化是在碱性条件下,油脂水解为高级脂肪酸钠和甘油,是由大分子(但不是高分子)生

成小分子的过程,D项错误. 答案:C 3.蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的() A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析:蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构. 答案:A 4.下列有机物水解时,键断裂处不正确的是() 解析:肽键()水解的断键部位为,而不是 . 答案:D 5.在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质: (1)加入大量饱和食盐水,现象为________________,此过程叫做________. (2)加入甲醛溶液,现象为________________,此过程称为蛋白质的________. (3)加入浓硝酸并微热,现象为________________,这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故. (4)加热煮沸,现象为________________________________________________,此过程称为蛋白质的________. 解析:蛋白质遇轻金属盐能发生盐析,加热或遇到甲醛能使蛋白质变性.蛋白质与浓HNO3发生颜色反应而呈黄色. 答案:(1)产生白色沉淀盐析(2)产生白色沉淀变性(3)蛋白质变为黄色颜色(4)产生白色沉淀变性

人教版高中化学选修5 蛋白质和核酸

课时跟踪检测(十六)蛋白质和核酸 1.化学与生产、生活、社会密切相关,下列说法错误的是() A.葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B.甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C.富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D.油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂 解析:选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基,故均可与银氨溶液反应,A项正确;甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合,故最多形成四种二肽,B项正确;富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性,并不会水解为氨基酸,C项错误;油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾,为液体肥皂的有效成分,故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂,D项正确。 2.甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析:选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3.下列过程不属于化学变化的是() A.在蛋白质溶液中,加入饱和硫酸铵溶液,有沉淀析出 B.皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C.在蛋白质溶液中,加入硫酸铜溶液,有沉淀析出 D.用稀释的福尔马林溶液%~%)浸泡植物种子 解析:选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液,是盐析过程,析出的蛋白质性质并无变化,即没有新物质生成,加水后,析出的蛋白质仍能溶解,A项不是化学变化;B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应,是化学变化;C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液,析出沉淀是因为蛋白质变性,是化学变化;D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物,即使这些生物体的蛋白质发生变性反应,是化学变化。 4.下列关于蛋白质的叙述错误的是() A.加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B.在豆浆中加少量石膏,能使豆浆凝结为豆腐 | C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸

高中生物《蛋白质和核酸》优质课教案、教学设计

教学设计 对于课堂导入环节:温故知新导入,回顾细胞里面的元素和化合物,大量元素,微量元素,基本元素,最重要的元素。细胞的化合物,有机化合物,无机化合物,分别包括什么,引 出蛋白质,核酸。 对于课程讲授环节:因为是复习课,先请学生到黑板上写出氨基酸的结构通式,氨基, 羧基的写法,其他同学在练习本上写。然后,利用课件,讲授氨基酸的相关知识,包含的元素,结构通式,结构特点,组成生物体蛋白质的氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个 羧基(—COOH),并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。氨基酸的种类。重点 讲解脱水缩合过程。脱水缩合是一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH2)相连接,同时脱去一分子水的过程。同时,引出蛋白质计算的相关公式。 (1)蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和脱去水分子数的关系 ①肽键数=脱去水分子数=氨基酸数-肽链数。 ②蛋白质相对分子质量=氨基酸数×各氨基酸平均相对分子质量-脱去水分子数×18。 (2)蛋白质中游离氨基或羧基数的计算 ①至少含有的游离氨基或羧基数=肽链数。 ②游离氨基或羧基数=肽链数+R 基中含有的氨基或羧基数=各氨基酸中氨基或羧基 的总数-肽键数。 (3)蛋白质中各原子数的计算 ①碳原子数=氨基酸数×2+R 基上的碳原子数。 ②氢原子数=各氨基酸中氢原子的总数-脱去水分子数×2。 ③氧原子数=各氨基酸中氧原子的总数-脱去水分子数=肽键数+2×肽链数+R 基上 的氧原子数。 ④氮原子数=肽链数+肽键数+R 基上的氮原子数=各氨基酸中氮原子的总数。 (4)假设氨基酸的平均相对分子质量为a,由n 个氨基酸分别形成1 条肽链或m 条肽 链: 请学生回答出蛋白质结构多样性的原因,组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序 不同,肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别是蛋白质结构多样性的直接原因。蛋 白质是构成细胞和生物体结构的重要物质,具有催化、运输、运动、结构、免疫、调节等许多功能。 一切生命活动都离不开蛋白质,蛋白质是生命活动的主要承担者和体现者。 讲授完后,做练习题,PPT 上展示出来。15 个判断题。

2015年高中化学 4.3 蛋白质和核酸教案 新人教版选修5

第三节蛋白质和核酸 一、教学内容 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质,第 2点:能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点:了解蛋白质的组成、结构和性质,认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义,体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验:酶的催化作用。 ③阅读与讨论:蛋白质结构的复杂性。 ④实验:蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础,是一类非常重要的含氮生物高分子化合物,它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入,教材先介绍氨基酸的结构与性质,在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构,然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释,通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学,应抓住氨基酸是多官能团化合物,在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点,可考虑用边讲边学生实验的方法进行,并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容,它的作用和意义越来越为人们所认识,越来越被人们所重视,可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面:在必修2教材中,有“基本营养物质”一节,已经简单介绍了蛋白质的性质,学生已经学习羧基的有关性质,在生物课中已学习酶和核酸的知识,本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面:学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入,然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授,然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习,蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行,以学生为主体,培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学: 第一课时:酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时:蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能: (1)了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质; (2)了解蛋白质的组成、结构和性质(盐析、变性、水解、颜色反应等)。 (3)认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系,体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法: 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成,强化“蛋白质是生命的基础,没有蛋白质就

2018-2019学年高中化学 专题4.3 蛋白质和核酸(含解析)(选修5)

专题03 蛋白质和核酸 一.蛋白质 1.组成及结构特点 蛋白质的元素组成有C 、H 、O 、N 、S 、P 等,其分子是由多个氨基酸缩水连接而成的高分子。 2.化学性质 (1)两性 蛋白质的多肽由氨基酸脱水形成,在多肽链的两端存在着自由的氨基和羧基,侧链中也有酸性或碱性基团,因此,蛋白质既能与酸反应,又能与碱反应。 (2)水解 ①水解原理 ②水解过程 蛋白质――→水解酸、碱或酶多肽――→水解 氨基酸。 (3)盐析 向蛋白质溶液中加入一定浓度的某些盐[如Na 2SO 4、(NH 4)2SO 4、NaCl 等]溶液,使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象。盐析是一个可逆过程。 (4)变性 概念 在某些物理因素或化学因素的影响下,蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象 影响 因素 物理因素 加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等 化学因素 强酸、强碱、重金属盐、乙醇、福尔马林、丙酮等 特点 变性会使蛋白质的结构发生变化,使其失去生理活性,在水中不能重新溶解,是不可逆过程 (5)颜色反应:分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸呈黄色。(6)蛋白质灼烧有烧焦羽毛的气味。 (7)胶体的性质:用一束光照射蛋白质溶液,会产生丁达尔效应。 典例1下列关于蛋白质的叙述中,不正确的是 ( ) A .蚕丝、羊毛、病毒等主要成分都是蛋白质

B .蛋白质溶液中加入饱和(NH 4)2SO 4溶液,蛋白质析出,虽再加水,也不溶解 C .重金属盐能使蛋白质凝结 D .浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了颜色反应 【答案】B 【解析】蛋白质中加入(NH 4)2SO 4溶液后产生盐析,加水后,蛋白质又继续溶解。 3.用途 (1)蛋白质是人类必需的营养物质,成年人每天大约要摄取60~80 g 蛋白质。 (2) 动物胶可用于制造照相胶卷和感光纸等。 (3) 酶——一类特殊的蛋白质,是生物体内重要的催化剂。 一般温度越高,化学反应速率越快。在酶作催化剂的反应中,酶是一种蛋白质,温度过高会发生变性而失去活性。 【拓展提升】 1. 蛋白质的存在及组成 蛋白质广泛存在于生物体内,是组成细胞的基础物质。蛋白质是构成人体的基础物质,约占人体除水分外剩余质量的一半。 蛋白质含有C 、H 、O 、N 、S 、P 等元素,结构非常复杂,相对分子质量从几万到几千万,是天然的有机高分子化合物。 2. 蛋白质的性质 ⑴ 水解:蛋白质+H 2O ―――――→酸或碱或酶 氨基酸。 ⑵ 颜色反应:蛋白质遇浓HNO 3变为黄色。 含有苯环的蛋白质才能发生颜色反应。 ⑶ 燃烧:点燃蛋白质,则有烧焦羽毛的气味。 ⑷ 变性:蛋白质(如鸡蛋白溶液)受热达到一定温度时就会凝结,这种凝结是不可逆的,即凝结后不能在水中重新溶解,蛋白质的这种变化叫做变性。除加热外,在紫外线、X 射线,强酸、强碱,铅、铜、汞等重金属的盐类,以及一些有机化合物如酒精、甲醛、苯、甲酸等作用下,蛋白质均会发生变性。蛋白质变性后,不仅丧失了原有的可溶性,同时也失去了生理活性。 ① 当人误食重金属盐类时,可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。原因是上述食品中含有较多的蛋白质,

蛋白质与核酸的定性与定量实验方法资料

蛋白质与核酸的定性与定量 一、实验目的 1、学习和掌握纯化蛋白质的原理和方法、蛋白质等电点的测量原 理和方法。 2、进一步掌握使用双缩脲法对蛋白质的定性测定、利用定糖法对 核酸的定性与定量测定 二、实验原理 1、蛋白质的定性测定:双缩脲法,课本P99 2、蛋白质的定量测定:Folin-酚法,实验P19 3、核酸的定性与定量测定:定糖法,课本P131、 4、蛋白质等电点的测量 在IEF的电泳中,具有pH梯度的介质其分布是从阳极到阴极,pH值逐渐增大。如前所述,蛋白质分子具有两性解离及等电点的特征,这样在碱性区域蛋白质分子带负电荷向阳极移动,直至某一pH位点时失去电荷而停止移动,此处介质的pH恰好等于聚焦蛋白质分子的等电点(pl)。同理,位于酸性区域的蛋白质分子带正电荷向阴极移动,直到它们的等电点上聚焦为止。可见在该方法中,等电点是蛋白质组分的特性量度,将等电点不同的蛋白质混合物加入有pH梯度的凝胶介质中,在电场内经过一定时间后,各组分将分别聚焦在各自等电点相应的pH位置上,形成分离的蛋白质区带 pH梯度的组成 pH梯度的组成方式有二种,一种是人工pH梯度,由于其不稳定,重复性差,现已不再使用。另一种是天然pH梯度。天然pH梯度的建立是在水平板或电泳管正负极间引入等电点彼此接近的一系列两性电解质的混合物,在正极端吸入酸液,如硫酸、磷酸或醋酸等,在负极端引入碱液,如氢氧化钠、氨水等。电泳开始前两性电解质的混合物pH为一均值,即各段介质中的pH相等,用pH0表示。电泳开始后,混合物中pH最低的分子,带负电荷最多,pI1为其等电点,向正极移动速度最快,当移动到正极附近的酸液界面时,pH突然下降,甚至接近或稍低于PI1,这一分子不再向前移动而停留在此区域内。由于两性电解质具有一定的缓冲能力,使其周围一定的区域内介质的pH保持在它的等电点范围。pH稍高的第二种两性电解

高中化学 4.3 蛋白质和核酸教案 新人教版选修5

第三节蛋白质与核酸 一、教学内容 1、课标中得内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸与蛋白质,第 2点:能说出氨基酸得组成、结构特点与主要化学性质,查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康得关系、 第3点:了解蛋白质得组成、结构与性质,认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等得意义,体会化学科学在生命科学发展中所起得重要作用。 活动与探究建议②实验:酶得催化作用、 ③阅读与讨论:蛋白质结构得复杂性、?④实验:蛋白质得性质。 2、教材中得内容 蛋白质就是生命得基础,就是一类非常重要得含氮生物高分子化合物,它水解得最终产物就是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界得广泛存在引入,教材先介绍氨基酸得结构与性质,在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质得四级结构,然后重点讨论了蛋白质得水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶与核酸作了介绍、 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象得解释,通过这节知识得学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命"。氨基酸得教学,应抓住氨基酸就是多官能团化合物,在教学中应用迁移、替代、延伸得方法来突破难点、蛋白质得性质就是本节得重点,可考虑用边讲边学生实验得方法进行,并注意结合生活中得一些事例来加深学生对蛋白质性质得理解、酶与核酸就是现代生物工程研究得一个重要内容,它得作用与意义越来越为人们所认识,越来越被人们所重视,可以结合我国在这一领域所取得得成就对学生进行生动得爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面:在必修2教材中,有“基本营养物质"一节,已经简单介绍了蛋白质得性质,学生已经学习羧基得有关性质,在生物课中已学习酶与核酸得知识,本节教学可在这些学生已有知识得基础上展开、 2、学习方法方面:学生已具备一定得实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释得能力、 三、设计思想 本节得教学设计总得思想就是从身边事从学生已有知识引入,然后引导学生在探询相关问题得答案中学习新知识。具体来讲就就是将酶与核酸得知识先通过回忆、阅读得方式讲授,然后提出课本P90相类似得问题引入对氨基酸与蛋白质得学习,蛋白质得性质得学习通过学生动手实验来进行,以学生为主体,培养学生得实验探究能力与动手操作能力、本节内容拟用两课时完成教学: 第一课时:酶、核酸、氨基酸得结构与性质 第二课时:蛋白质得结构及性质得学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能: (1)了解氨基酸得组成、结构特点与主要化学性质; (2)了解蛋白质得组成、结构与性质(盐析、变性、水解、颜色反应等)。 (3)认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康得关系,体会化学学科在生命科学发展中所起得重要作用。 2、过程与方法: 通过学生实验完成蛋白质性质知识得形成,强化“蛋白质就是生命得基础,没有蛋白质就

高中化学选修选修五知识点整理详细讲解

选修5有机化学基础知识点整理 一、重要的物理性质 1.有机物的溶解性 (1)难溶于水的有:各类烃、卤代烃、硝基化合物、酯、绝大多数高聚物、高级的(指分子中碳原子数目较多的,下同)醇、醛、羧酸等。 (2)易溶于水的有:低级的[一般指N(C)≤4]醇、(醚)、醛、(酮)、羧酸及盐、氨基酸及盐、单糖、二糖。(它们都能与水形成氢键)。(3)具有特殊溶解性的: ① 乙醇是一种很好的溶剂,既能溶解许多无机物,又能溶解许多有机物,所以常用乙醇来溶解植物色素或其中的药用成分,也常用乙醇作为反应的溶剂,使参加反应的有机物和无机物均能溶解,增大接触面积,提高反应速率。例如,在油脂的皂化反应中,加入乙醇既能溶解NaOH,又能溶解油脂,让它们在均相(同一溶剂的溶液)中充分接触,加快反应速率,提高反应限度。 ② 苯酚:室温下,在水中的溶解度是9.3g(属可溶),易溶于乙醇等有机溶剂,当温度高于65℃时,能与水混溶,冷却后分层,上层为苯酚的水溶液,下层为水的苯酚溶液,振荡后形成乳浊液。苯酚易溶于碱溶液和纯碱溶液,这是因为生成了易溶性的钠盐。 ③乙酸乙酯在饱和碳酸钠溶液中更加难溶,同时饱和碳酸钠溶液还能通过反应吸收挥发出的乙酸,溶解吸收挥发出的乙醇,便于闻到乙酸乙酯的香味。 ④有的淀粉、蛋白质可溶于水形成胶体 ..。蛋白质在浓轻金属盐(包括铵盐)溶液中溶解度减小,会析出(即盐析,皂化反应中也有此操作)。但在稀轻金属盐(包括铵盐)溶液中,蛋白质的溶解度反而增大。 ⑤线型和部分支链型高聚物可溶于某些有机溶剂,而体型则难溶于有机溶剂。 ⑥氢氧化铜悬浊液可溶于多羟基化合物的溶液中,如甘油、葡萄糖溶液等,形成绛蓝色溶液。 2.有机物的密度 (1)小于水的密度,且与水(溶液)分层的有:各类烃、一氯代烃、酯(包括油脂) (2)大于水的密度,且与水(溶液)分层的有:多氯代烃、溴代烃(溴苯等)、碘代烃、硝基苯 3.有机物的状态[常温常压(1个大气压、20℃左右)] (1)气态: ① 烃类:一般N(C)≤4的各类烃注意:新戊烷[C(CH3)4]亦为气态 ② 衍生物类: 一氯甲烷( ...2.F.2.,沸点为 ....CCl .....). ....-.29.8℃ .....CH..3.Cl..,.沸点为 ...-.24.2℃ .....).氟里昂( 氯乙烯( ...HCHO ....,沸点为 ....-.21℃ ...). .....).甲醛( ....CH..2.==CHCl ......,沸点为 ....-.13.9℃ 氯乙烷( ....℃.).一溴甲烷(CH3Br,沸点为3.6℃) ....12.3 ....CH..3.CH..2.C.l.,沸点为 四氟乙烯(CF2==CF2,沸点为-76.3℃)甲醚(CH3OCH3,沸点为-23℃) 甲乙醚(CH 3OC2H5,沸点为10.8℃)环氧乙烷(,沸点为13.5℃) (2)液态:一般N(C)在5~16的烃及绝大多数低级衍生物。如, 己烷CH3(CH2)4CH3环己烷 甲醇CH3OH 甲酸HCOOH 溴乙烷C2H5Br 乙醛CH3CHO 溴苯C6H5Br 硝基苯C6H5NO2 ★特殊:不饱和程度高的高级脂肪酸甘油酯,如植物油脂等在常温下也为液态 (3)固态:一般N(C)在17或17以上的链烃及高级衍生物。如, 石蜡C12以上的烃 饱和程度高的高级脂肪酸甘油酯,如动物油脂在常温下为固态 ★特殊:苯酚(C6H5OH)、苯甲酸(C6H5COOH)、氨基酸等在常温下亦为固态 4.有机物的颜色 ☆绝大多数有机物为无色气体或无色液体或无色晶体,少数有特殊颜色,常见的如下所示: ☆三硝基甲苯(俗称梯恩梯TNT)为淡黄色晶体; ☆部分被空气中氧气所氧化变质的苯酚为粉红色; ☆ 2,4,6—三溴苯酚为白色、难溶于水的固体(但易溶于苯等有机溶剂); ☆苯酚溶液与Fe3+(aq)作用形成紫色[H3Fe(OC6H5)6]溶液;

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