生物化学上册中英文名词解释汇总
生物化学上册中英文名词解释汇总
第一章：糖类
1.糖（ Saccharide ）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2.单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多
羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（Galactose）。
3.寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2～20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类
物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。
4.二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。常见
的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。
5.多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原
（glycogen）、纤维素（cellulose）。
7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸
（hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。
8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。是动植物特
别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。
9.蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖
含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。
10.糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质
更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。
11.糖脂（glycolipid）: 寡糖和脂质形成的复合物。
12.脂多糖（lipopolysaccharide）：脂质和多糖的复合物，是革兰氏阴性菌细胞壁的特有
成分。
第二章脂质
1.脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。
2.储存脂质（storage lipid）、结构脂质（structure lipid）、活性脂质（active lipid）
3.单纯脂质（simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、衍生脂质（derived lipid）
4.脂肪：真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid, FA）
5.必需脂酸（essential FA）亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可
缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。
6.磷脂酰胆碱（phosphatidyl choline，PC）也称卵磷脂（lecithin）可降低胆固醇，
增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。
7.胆碱（Choline）、胆固醇（cholesterol）
8.脂蛋白（lipoprotein）脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物
a.乳糜微粒（chylomicron）主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及其他脂质
到血浆和其他组织。
b.极低密度脂蛋白（very low density lipoprotein，VLDL）主要功能是从肝脏运载
内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。
c.中间密度脂蛋白（intermediate density lipoprotein，IDL）一部分被肝脏直接
吸收，一部分转化为LDL。
d.低密度脂蛋白（low density lipoprotein，LDL）把胆固醇从肝脏运送到全身组织，
过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。
e.高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）会将胆固醇从周边组织输送到
肝脏代谢
第三章：蛋白质
1.单纯蛋白质（simple protein）：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分。
2.缀合蛋白质（conjugated protein）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分
作为其结构的一部分。
3.辅基（prosthetic group）\配体（ligand）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化
学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。
4.纤维状蛋白质（fibrous protein）、球状蛋白质（globular protein）、膜蛋白质（membrane
protein）。
5.单体蛋白质（monomeric protein）：有一条多肽链构成的蛋白质。
6.寡聚蛋白质（oligomeric protein）\多聚蛋白质（multimeric protein）：由两条或多
条多肽链构成的蛋白质。
7.亚基或亚单位（subunit）：寡聚蛋白质中的多肽链。
8.二硫键（disulfide bond）：在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残基的共价键，除肽键
外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间形成的化学键。
9.多肽（polypeptide）/寡肽（oligopeptide）：通常把含有几个至十几个氨基酸残基的
肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。
10.氨基酸残基（amino acid residue）：肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已经不是原
来完整的分子，故称为氨基酸残基。
11.蛋白质（protein）、肽(或肽链)（peptide chain）、肽基\肽单位（petpide group）
12.蛋白质的一级结构(primary structure)：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的
位置称为蛋白质的一级结构。
13.Hydrogen bond:氢键
14. hydrophobic interaction:疏水作用（熵效应）
15. X-ray crystallography: X射线晶体学
16. EM(electron microscopy):电子显微学
17. NMR(nuclear magnetic resonance):核磁共振
18.α-helix:α-螺旋
19.β-pleated sheet:β-折叠
20.β-turn:β-转角
21. random coil：无规卷曲
22. Primary structure:一级结构肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白
质的一级结构secondary structure:二级结构蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。
23.super secondary structure:超二级结构由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼
此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。
24.tertiary structure:三级结构指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构
中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
25. quaternary structure:四级结构指寡聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的方式。
26. Structure domain：结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的
局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
27. homomultimeric protein：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成
28. heteromultimeric protein：杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成
29. allosteric effect：别构效应，多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白
质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)
30. allosteric protein：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质
31. allosteric site：别构部位，除活性部位外还有别的配体(如效应物或调节物)的结合
部位
32.同源蛋白质（Homologous protein）：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋
白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。
33.趋异突变（ divergent mutation ）：导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或
者形成新的蛋白质。
34.中性突变（ neutral mutation ）：中性突变是指这种突变对生物体的生存既没有
好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。
35.细胞色素C （ cytochrome C）：细胞色素C是生物氧化的一个非常重要的电子传
递体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细胞呼吸过程。
36.分子病（molecular disease）：基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几个氨基酸
残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。
37.血红蛋白(hemoglobin)=球蛋白（globin）+血红素(heme)：四聚体蛋白质，含有2个
α亚基以及2个β亚基，每个亚基都嵌合一分子的血红素，饱和是可以结合4分子的氧气。在血液中起到运输氧气和二氧化碳的功能。
38.蛋白质前体（ precursor protein）：生物刚合成的无活性的蛋白质，也称为蛋白原
或前蛋白质。
39.血红蛋白的别构效应（变构效应）（allosteric effect）：指亚基的蛋白质分子由于一
个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能发生变化。
40.效应物 effector : 能够引起生理效应的物质。
41.血红蛋白Hb 、肌红蛋白Mb ；紧张态T态(tense state) 、松弛态R(relaxed state)；
波耳效应（Bohr effect）、2,3-二磷酸甘油酸 2,3-Diphosphoglycerate (DPG)。42. Dialysis(透析):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质
如无机盐、单糖等分开的方法。
43. Ultrafiltration（超滤）：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透
膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
44. Density gradient（密度梯度）：蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进而形成密
度梯度。
45. Gel permeation(l凝胶渗透)：根据分子大小分离蛋白质的方法。
46. Salting in(盐溶)：中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
47. Ionic strength(离子强度)：中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们离子强度的函
数。
48. Salting out(盐析)：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。
49. Electrophoresis（电泳）：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电
极运动。
50. Two-dimensional electrophoresis(双向电泳)：二次电泳。
51. Capillary electrophoresis(毛细管电泳)：用于分离多种生物分子。
52. Isoelectric focusing（等电聚焦）：一种高分辨率的蛋白质分离技术。
53. Focusing chromatography (聚焦层析)：根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物
的柱层析方法。
54. Hydrophobic interaction chromatography(疏水作用层析)：根据蛋白质表面的疏水
性差别发展起来的一种纯化技术。
55. Affinity chromatography(亲和层析)：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能
力，建立起来的有效纯化方法。
56. Fast protein liquid chromatography(快速蛋白质液相层析)：专门用于蛋白质层
析。
57. Denaturation 蛋白质的变性蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空
间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用（denaturation）。
58. Renaturation蛋白质的复性如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天
然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。
第四章酶通论
1.活化分子（activation molecule）具有较高能量，处于活化态的分子
2.转化数（turnover number，TN）在一定条件下每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩
尔数。
3.底物（substrate）被作用的反应物
4.反馈抑制（feedback inhibition）催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产
物抑制。
5.调节亚基（regulatory subunit）、催化亚基（catalytic subunit）
6.抑制剂（inhibitor）：使酶的必须基因或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活
力甚至使酶完全丧失活性的物质
7.激活剂（activator）：凡是能提高酶活性对的物质。
8.别构调控（allosteric regulation）、酶原激活（proenzyme ）、可逆共价修饰（reversible
covalent modification）
9.同工酶（isoenzyme）：催化相同的化学反应，但是其蛋白质分子结构，理化性质和免疫
性能等方面存在明显的差异的一组酶。
10.抗体酶（Abzyme）:一种具有催化能力的蛋白质，其本质是免疫球蛋白，但是在易变区
被赋予了酶的属性，所以又称“催化性抗体”（catalytic antibody）
11.胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）/ 羧肽酶（ribonuclease）
12.锁钥学说（lock and key theory）、诱导契合学说（induced-fit hypothesis）
13.脱辅酶（apoenzyme/apoprotein）、全酶（holoenzyme）、辅因子（cofactor）
14.单体酶（monomeric enzyme）一条肽链组成
15.寡聚酶（oligomeric enzyme）两个或两个以上亚基组成的酶
16.多酶复合体（multienzyme complex）是由几种酶靠费共价键彼此嵌合而形成
17.国际酶学委员会（EC,enzyme commission）1氧化还原酶类（oxido-reductases）、2转
移酶类（transferases）、3水解酶类( hydrolases) 、4裂合酶类（lyases）、5异构酶类（isomerases）、6连接酶类（ligases or synthatases）
18.酶的专一性(specificity) 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。
19.绝对专一性（absolute specificity）有些酶对底物要求非常严格，只作用于一种底
物，而不作用于任何其他物质
20.相对专一性（relative specificity）对链两端的集团要求程度不同，对其中一个要
求严格，儿对另一个要求不严格
21.立体异构专一性（ stereospecificity ）当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中
的一种，这种专一性称为立体异构专一性。
22.酶的活力单位（activity unit）：指在一定条件下使酶促反应达到某一速度时所需要的
酶量。酶活力单位是一个人为规定的标准。国际单位：1IU指在规定条件（最适pH，最适底物浓度）下，每分钟转化1umol底物的酶量。
23.酶的比活力（specific activity）：指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力=酶活力单位数（U）/酶蛋白质量（mg）。
24.酶工程（enzyme engineering）：研究酶的生产，纯化，固定化技术，酶分子结构的修
饰和改造以及在工农业，医药卫生和理论研究等方面的应用。
25.酶促反应动力学 kinetics of enzyme-catalyzed reaction 研究酶促反应的速率以及
影响此速率的各种因素的科学。
26.失活作用 inactivation 可使酶蛋白变性而酶活力丧失的作用。
27.抑制作用 inhibition 由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起的酶
活力降低或丧失的作用。
28.不可逆抑制 irreversible inhibition 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶
活力的丧失，不能用透析、过滤等物理方法除去抑制剂而使酶活性复活。
29.可逆抑制 reversible inhibition 抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或
丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。
30.竞争性抑制 competitive inhibition 抑制剂和底物竞争酶的结合位点，从而影响底
物与酶的正常结合。
31.非竞争性抑制 noncompetitive inhibition 这类抑制作用的特点是底物和抑制剂同
时和酶结合，两种没有竞争作用。但复合物不能进一步分解为产物，因此酶活力降低。
32.反竞争性抑制 uncompetitive inhibition 酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合。
33.过渡态transition state 底物和酶结合成中间复合物后被激活的过渡形式。
34.最适温度optimum temperature ：按化学反应的一般规律，化学反应速度随温度增高
而加快。但酶的化学本质是蛋白质，温度升高又会使酶蛋白变性、活性降低而反应速度下降。当温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般温度每升高10℃，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒V形或倒U形曲线。在此曲线顶点所代表的温度条件下，酶促反应速度最大，这一温度称为酶的最适温度(optimum temperature)。酶的最适温度不是酶的特征性常数，这是因为它与反应所需时间有关，不是一个固定的值。酶可以在短时间内耐受较高的温度，相反，延长反应时间，最适温度便降低。
35.最适PH optimum PH：酶反应体系的pH变化会对酶的性质产生显著的影响，
其会对酶活性中心的必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态产生影响；同时也会影响底物和辅酶的解离程度，最终影响酶与底物的结合（即ES的生成）。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相匹配而结合，方可发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，此时，反应体系的pH值称为酶的最适pH(optimum pH)。最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响。
36.激活剂 activator 凡是能提高酶活性的物质称为激活剂。
37. Active site 酶的活性部位：少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用，这些
特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位。38. Serine proteases丝氨酸蛋白酶：丝氨酸蛋白酶是一个最有特色的蛋白酶家族，它们
的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。
39. Convergent evolution 趋同进化：这些酶的来源各异，但是它们的催化三联体的组
成相同，有相似的催化机制，这种情况称为丝氨酸蛋白酶异源的趋同进化。
40. Divergent evolution 趋异进化：通过基因突变，从同一个祖先取得不同的专一性，
称为趋异进化。
41. Catalytic triad 催化三联体：His57、Asp102、Ser195。
42. Catalytic diad 催化二联体：两个天冬氨酸活性部位结构高度对称，其中一个天冬氨
酸羧基质子化，另一个脱质子。而质子在自由酶或酶-底物复合物中可以被共价结合到天冬氨酸基团的任何一个。
43. Allosteric regulation别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结
合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节。
44. Allosteric effector 别构剂凡能使酶分子发生别构作用的物质称为别构剂，通常为
小分子代谢物或辅因子。
45. Positive effector 正效应物使酶发生别构效应导致酶活性增加的物质。
46. Negative effector 负效应物使酶发生别构效应导致酶活性降低的物质。
47. Homotropic effect 同促效应底物分子本身对别构酶的调节作用。
48. Heterotropic effect 异促效应非底物分子的调节物对别构酶的调节作用。
49. Saturation ratio 饱和比值指酶分子中的结合位点被底物饱和90％和饱和10％时底
物浓度的比值，用来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。
50. Precursor & zymogen 酶原有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这
种无活性状态的酶的前身物称为酶原(zymogen)。
51. Reversible convalent modification 可逆共价修饰共价调节酶多肽链上的某些基团
可以在其它酶的作用下进行可逆的共价修饰，从而调节酶的活性状态在活性与非活性之间互变。
第五章核酸
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（rRNA, ribosome ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA 是细胞内最丰富的RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA, messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA . 9, 转移核糖核酸（tRNA, transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T
或U , 以及G与C配对。
13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
14，DNA的双螺旋（DNA double helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
第六章维生素
1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。
2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
4，辅酶（coenzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。
5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。
7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。
9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
10，磷酸吡哆醛（ pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，
脱羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
第七章激素
1. 激素（hormone）是生物体内特殊的腺体或组织产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定的部位，从而引起特殊激动作用的一群微量的有机化合物。
2. 受体（receptor）是一类存在于胞膜或胞内的，能与细胞外专一信号分子结合进而激活细胞内一系列生物化学反应，使细胞对外界刺激产生相应的效应的特殊蛋白质。
3. 第一信使(first messengers) 细胞所接受的信号包括物理信号和化学信号，其中最重要的是由细胞分泌的、能够调节机体功能的一大类生物活性物质，他们是细胞间的通讯信号，被称为“第一信使”。这类信号分子主要是蛋白质、肽类、氨基酸及其衍生物，也包括类固醇激素和一氧化碳等
4. 第二信使(second messengers) 第二信使学说是E.W.萨瑟兰于1965年首先提出。他认为人体内各种含氮激素（蛋白质、多肽和氨基酸衍生物）都是通过细胞内的环磷酸腺苷(cAMP)而发挥作用的。
生物化学上册名词解释
一、核酸 1．核苷：戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。 2．核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。3．核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。 4．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。 5．DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 6．DNA的一级结构：组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。7．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。 8．核酸的杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。9．碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此碱基对，也称为碱基互补。 10.增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因 此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。 减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。 11、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子 与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA ／RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。 12、回文结构：双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构， 二、蛋白质 1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。 2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构。 3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、 人体结构与功能随之发生变异的疾病。 5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整 条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学重点名词解释汇总情况
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
最新生物化学名词解释总结
1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
大学生物化学名词解释(上)(复习全)
蛋白质 1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block） 2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链） 7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性 10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基 11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基 12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用 14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面 16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域 21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer） 24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
生物化学名词解释完全版
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
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第一章 蛋白质 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折 叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 25.透析 （dialysis ）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。如：血液透析（Hemodialysis ），简称血透，通俗的说法也称之为人工肾、洗肾，是血液净化技术的一种。其利用半透膜原理，通过扩散、对流体内各种有害以及多余的代谢废物和过多的电解质移出体外，达到净化血液的目的，并达到纠正水电解质及酸碱平衡的目的。 第二章 核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds ）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率（dissymmetry ratio ）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T ）/（G+C ）示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G C （或C G ）和A T （或T A ）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 5. 反密码子（anticodon ）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6. 顺反子（cistron ）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 噬菌体（phage ）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12. 发夹结构 （hairpin structure ）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm ）。 14. 分子杂交（molecular hybridization ）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH 形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 护关于管路高中资料试卷连中资料试卷弯扁度固定盒位腐跨接地线弯曲半径标等，可以正常工作；对于继电保定值，审核与校对图纸，编装置高中资料试卷调试方案能地缩小故障高中资料试卷破者对某些异常高中资料试卷工处理，尤其要避免错误高中资