当前位置：搜档网 › 生物化学名词解释及符号

生物化学名词解释及符号

生物化学复习资料（大二上学期）

2011级植物检疫一班孔思贝

磷酸二脂键：一分子磷酸和2个醇酯化形成的键，是两个醇之间的桥梁。

◆碱基堆积力：层层堆积的芳香族碱基上π电子云交错而形成的一种力，使双螺旋结构内

部形成一个强大的疏水区，与介质中的水分子隔开，有利于互补碱基间形成氢键，稳定双螺旋结构。

◆DNA变性：DNA双链解开，分离成两条单链，生物活性散失的现象。

◆溶解（解链）温度：热变性过程中，DNA光吸收达到最大一半时的温度，又称熔点。

◆增色效应：当DNA双螺旋变性时，260nm处紫外吸收急剧增加的现象。

◆减色效应：随着核酸复性，紫外吸收急剧降低的现象。

◆核小体：用于包装蛋白质的基本结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白八聚体而成。

◆必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）不能自身合成，需要从食物中获得的氨基酸。

◆等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移的PH值。

◆肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合。除去一分子水形成的酰胺键。

◆沉降系数：以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。使用超速离心机根据沉降

速度法求算。

◆肽单位：又称碱基，使指肽链中的酰胺基。

◆结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。通常都是几个超二级结构单元的组合。

◆别构效应：又称变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物

功能改变的现象。

◆盐溶：某些蛋白质通常不溶或微溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，在一定范围内，其溶

解度随稀盐溶液浓度的升高而升高，这种特性称为盐溶。

◆盐析：加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的

电荷。从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀的现象称为盐析。

◆寡聚蛋白：有2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白。

◆结合蛋白：除含氨基酸成分外，还有其它非蛋白质的存在才能保证蛋白质正常生物活性。

◆转氨基作用：由转氨酶催化的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基

酸，原来的氨基酸则转化为α酮酸，反应是可逆的。

◆全酶：在结合酶中，蛋白质部分成为酶蛋白，蛋白质以外的部分成为辅酶因子，二者结

合在一起时表现出酶活性，成为全酶。

◆酸碱催化：在反应中通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，

从而加快反应速度。

◆共价催化：底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被传递给第二个底物，形成

产物。

◆米氏常数：酶促反应速度达到最大反应速度一半时底物浓度。

◆竞争性抑制：竞争性抑制剂与正常的底物或配体竞争酶上同一结合部位，这种抑制使

Km升高，Vmax不变。

◆非竞争性抑制：抑制剂不仅与游离酶结合，也可与酶-底物复合物结合的一种酶促反应

抑制作用，Km不变，Vmax减小。

◆反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，Km、Vmax均减小，但Vmax/ Km不变。

◆酶活力单位：1个酶活力单位指在特定条件下（25℃，其它条件适宜），在1min内能转

化1μmol底物或有关基团的酶量。

◆比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力，单位是U*mg-1。

◆别构酶：又名变构酶。由多个亚基组成，分子中能给与底物结合的部位和能够与调节物

结合的调节部位。当调节物结合到调节部分时，使分子构象发生改变，从而使酶活性迅速改变的酶。

◆同工酶：催化同一化学反应而化学组成，理化性质和分布部位不同的一组酶，他们彼此

在氨基酸序列，底物的亲和力等方面都存在这差异。

◆高能化合物：含有高能键的化合物，该高能键能随水解反应或集团转移反应放出大量的

自由能。

◆生物氧化：有机物在体内氧化生成水和二氧化碳病释放能量的过程。

◆电子传递链：也称呼吸链。是一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电

子传递系统，所有组成成分都嵌合于线粒体内膜。

◆P/o值：生物氧化中，每消耗一个氧原子所产生的ATP分子数。

◆氧化磷酸化：电子从NADPH或FADH2经电子传递链传递到分子氧形成水，同时偶联ADP

磷酸化生成ATP的过程。是需氧生物合成ATP的主要途径。

◆水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸集团转

移反应，直接偶联ATP的主要途径。

◆解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联脱节的物质，其基本作用在于经呼吸链泵出的H+不经

F0质子通道，而通过其他途径返回线粒体基质，破坏了电化学梯度，ATP合成被抑制。

◆化学渗透机制：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜

外侧，在膜两侧形成电化学梯度而蓄积能量；当质子顺此梯度经ATP合酶F0部分回流时，F1催化ADP与Pi结合形成ATP。

◆能荷：在总的腺苷酸系列中，ATP,ADP,AMP浓度之和所负荷的高能磷酸基数量。

◆糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在

的葡萄糖降解的途径。

◆柠檬酸循环：也称三羧酸循环。是在线粒体中将乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促

反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。

◆乙醛酸循环：是某些植物细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可使乙酰

CoA变为草酰乙酸而生成葡萄糖。

◆糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖元的过程，原料有生糖氨基酸，丙酮酸，乳酸，

甘油及三羧酸循环中的有机酸。

◆乙醛酸循环：在某些细菌，藻类和油料种子等生物体内发生的两分子乙酰CoA合成一分

子琥珀酸的代谢途径。

◆酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的β-羧基丁酸，乙酰乙酸和丙酮，这三个化合物合称

为酮体。

◆一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的集团。

◆限制性内切酶：是一类能识别双链DNA分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA双链结

构的核酸内切酶。

◆粘性末端：指DNA片段双链的两端含有几个延伸等长的碱基互补配对的核苷酸末端。

◆前导链：与复制叉移动的方向一致，通过5＇→3＇聚合合成新的DNA链。

◆滞后链：与复制叉移动方向相反，通过不连续的5＇→3＇聚合合成的新的DNA链。

◆冈崎片段：相对比较短的DNA链，是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。

◆信号肽：信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N末端带有疏

水氨基酸残基的信号肽，他被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内膜，随即被位于腔表面的信号肽水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。

◆SD序列：原核细胞mRNA上的用于结合原核生物核糖体的一段序列，位于起始密码上游。

◆第二信使：响应外部信号，例如激素，而在细胞内合成的有效分子，如cAMP，肌醇三

磷酸等，第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。

◆限速酶：在多酶促系列反应中，受控制的部位通常是系列反应开头的酶，这个酶一般是

变构酶，也称标兵酶。

◆操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P），，操纵基因（O）和

在功能上相关的几个结构基因。

◆共价修饰：某种小分子基因可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子

构象变化，从而调节代谢的方向和速度。

◆级联系统：在连锁反应中一个酶被激活后，连续的发生其他酶被激活，导致原始调节信

号逐渐增大，这样的连锁反应系统被称为级联系统。

◆反馈抑制：在代谢反应中，反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用。

◆前馈激活：在反应系统中，前身物质对后面的酶起激活作用，使反应向前进行。

◆酶原激活：酶原向酶的转化过程，实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

蛋白质变性的表现：蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：1.生物活性散失；2.物理，化学性质变化，如溶解度降低，粘度增大，光学性质改变，散失结晶能力，容易被蛋白酶消化水解等。

三羧酸循环的生理意义：1.是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；2.是三大营养素代谢联系的枢纽；3.为其它合成代谢提供小分子前体；4.为氧化磷酸化提供还原当量。

戊糖磷酸途径生理意义：1.为生物合成提供NADPH（还原能）；2.产生P-戊糖与核酸的代谢；

3.是植物光合作用中从二氧化碳合成葡萄糖的部分途径。

三种可逆性抑制作用的特点：竞争性抑制：竞争性抑制剂与正常的底物或配体竞争酶上同一结合部位，这种抑制使Km升高，Vmax不变。非竞争性抑制：抑制剂不仅与游离酶结合，也可与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用，Km不变，Vmax减小。反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，Km、Vmax均减小，但Vmax/ Km不变。

酶高效催化机理：

1.邻近和定向效应

A．S与E火星中心的邻近；S之间邻近：活性中心S浓度高，使分子间的反应类似分子内反应加快反应速度；

B．反应集团彼此严格定向为分子鬼轨道交叉提供有利条件。

2.张力和变形：E与S诱导契合过程中，E使S分子的敏感键产生张力或变形，更易断裂。

3.酸碱催化：酶促反应过程中，酶与底物发生广义酸（质子供体），，碱（质子受体）间的

质子传递。

4.共价催化：E与S发生亲核剂对亲电剂的电子攻击，形成共价中间产物，加快反应。

5.微环境影响：E活性中心为低介电区，反应集团可以形成很大反应力，加快反应速度。乳糖操纵子负/正调控：

1.乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（Ｐ），

操纵基因（Ｏ）和在功能上相关的几个结构基因，操纵子可受调节基因的控制。乳糖操纵子是三种乳糖分解酶的控制单位。

2.阻遏过程：在木有诱导物情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵

基因被关闭，操纵子不转录。

3.诱导过程：当有诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏

蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶（LacZ,LacY,LacA）。

蛋白质功能和结构关系：蛋白质复杂的组成和结构是其生物学功能多样性的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反应。1.蛋白质的一级结构决定它的高级结构，高级结构决定了它特定的生物功能，归根结底，蛋白质的生物功能是由它的一级结构即氨基酸序列决定的，例如人多镰刀状细胞贫血病就是由于血红蛋白分子中β亚基第六位Glu被Val取代而造成的。一个氨基酸的改变，就造成了其原有生物功能的散失。2.蛋白质的生物功能取决于它特定的高级结构。高级结构的改变，蛋白质的生物功能也要改变或散失，例如核糖核酸酶的复性——变性实验，就出色的证明了蛋白质的功能取决特定的天然构象，而规定其构象的信息包含在它的一级结构中。

氨基酸代谢中NH3和酮酸的来源和去向：

一：NH3的去路：1.重新形成氨基酸。2.形成酰胺：消除NH3毒害，储存NH3.3.生成铵盐：保持细胞PH。4.生成尿素：尿素循环。

二：α-酮酸的代谢去路：1.形成新的氨基酸.2.形成其他物质（糖和脂肪）.3.进入三羧酸循环途径，完全氧化分解。

解偶联剂使身体发热：解偶联剂的作用是只抑制ATP的生成，但并不抑制电子传递结合样氧的过程，使电子所产生的自由能都变成了热能。

诱导契合学说：当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

化学渗透学说：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，在膜两侧形成电化学梯度而蓄积能量；当质子顺此梯度经ATP合酶F0部分回流时，F1催化ADP与Pi结合形成A TP。

ACP:酰基载体蛋白

APS:腺苷酰硫酸ATCase:天冬氨酸转氨甲酰酶BCCP:乙酰-CoA羧化酶系CAP:降解物基因活化蛋白cAMP:环腺苷一磷酸cDNA:互补DNA

ctDNA:叶绿体DNA CoASH:辅酶A

CoQ:辅酶Q

Cytaa3:细胞色素aa3 DHU:二氢尿苷

DNP:2,4-二硝基苯酚dsDNA:双链DNA

dTTP:脱氧胸苷三磷酸

EF-Tu:蛋白质延长因子EMP:糖酵解途径

ETC:电子传递链

FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸FAS:脂肪酸合成酶系

FH4:四氢叶酸

FMN:黄素单核苷酸

GoT: 谷草转氨酶GPT:谷丙转氨酶

GSH:还原型谷胱甘肽

GSSG:氧化态谷胱甘肽

HMS:四氢叶酸

hnRNA:核不均一RNA

IMP:次黄嘌呤核苷酸

m7G:7-甲基尿苷

mtRNA:线粒体RNA

NAD+:（氧化态）辅酶1

PARS:磷酸腺苷酸硫酸

PCR:聚合酶链式反应

PEP:磷酸烯醇式丙酮酸

PITC:苯异硫氰酸酯

Pl：等电点

P/O:每消耗1个氧原子产生的ATP分子数PPP:戊糖磷酸途径

PRPP:5-磷酸核糖-1-焦磷酸

rRNA:核糖体RNA

SDS-PAGE:聚丙烯酰胺凝胶电泳SnRNA:核小RNA

SSB:单链结合蛋白

TCA:三羧酸循环

THFA:四氢叶酸

学习必备欢迎下载

TPP:焦磷酸硫胺素

TrP:色氨酸

UDPG:尿苷二磷酸葡萄糖

生物化学上册名词解释

一、核酸 1．核苷：戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。 2．核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。3．核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。 4．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。 5．DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 6．DNA的一级结构：组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。7．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。 8．核酸的杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。9．碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此碱基对，也称为碱基互补。 10.增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。 11、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA ／RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。 12、回文结构：双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构，二、蛋白质 1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。 2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。 5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，

生物化学重点名词解释汇总情况

生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid）五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。五、问答 1. 答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章核酸的结构与功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。

生物化学名词解释

生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律自由能：自发过程中能用于作功的能量。两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

生物化学名词解释问答题整理

名词解释【肽键】一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。【等电点（pI）】蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。【增色效应】由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。【必需基团】酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材）酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。【活性中心】或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。【米氏常数（Km）】在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。【糖异生】生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。【糖酵解】是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP）【酮体】

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

蛋白质 1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block） 2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链） 7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性 10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基 11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基 12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用 14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面 16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引相邻R基的大小相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域 21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer） 24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

生物化学名词解释大全

第一章蛋白质两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 25.透析（dialysis ）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。如：血液透析（Hemodialysis ），简称血透，通俗的说法也称之为人工肾、洗肾，是血液净化技术的一种。其利用半透膜原理，通过扩散、对流体内各种有害以及多余的代谢废物和过多的电解质移出体外，达到净化血液的目的，并达到纠正水电解质及酸碱平衡的目的。第二章核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds ）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率（dissymmetry ratio ）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T ）/（G+C ）示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G C （或C G ）和A T （或T A ）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 5. 反密码子（anticodon ）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6. 顺反子（cistron ）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。噬菌体（phage ）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12. 发夹结构（hairpin structure ）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm ）。 14. 分子杂交（molecular hybridization ）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH 形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。护关于管路高中资料试卷连中资料试卷弯扁度固定盒位腐跨接地线弯曲半径标等，可以正常工作；对于继电保定值，审核与校对图纸，编装置高中资料试卷调试方案能地缩小故障高中资料试卷破者对某些异常高中资料试卷工处理，尤其要避免错误高中资

生物化学名词解释及符号

生物化学上册名词解释

生物化学重点名词解释汇总情况

(完整版)生物化学名词解释大全

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

生物化学名词解释

生物化学名词解释

生物化学名词解释问答题整理

最新生物化学名词解释总结

生物化学名词解释集锦

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

生物化学名词解释完全版

生物化学名词解释大全

相关文档

最新文档

生物化学名词解释及符号

生物化学上册名词解释

生物化学重点名词解释汇总情况

(完整版)生物化学名词解释大全

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

生物化学名词解释

生物化学名词解释

生物化学 名词解释问答题整理

最新生物化学名词解释总结

生物化学名词解释集锦

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

生物化学名词解释完全版

生物化学名词解释大全

相关文档

最新文档

生物化学名词解释问答题整理