南开大学泰达生物技术研究院生物化学与分子生物学专业考研专业目录2019年与2018年对比一览表

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南开大学泰达生物技术研究院生物化学与分子生物学专业考研专业目录2019年与2018年对比

一览表

相信在备考天津大学研究生的同学一定知道专业目录是培养研究生的高等学校、科研机构制定的培养规划。各高等学

校、科研机构依据专业目录进行招生和培养工作。具体包含专业代码、名称及研究方向、招生计划人数、考试科目等相关信息。是考研学子们选择目标院校、目标专业的唯一指定官方文件。

然而，各大高校的专业目录均在9月中旬左右才公布，对按照前一年的专业目录来准备的研友们来说可谓姗姗来迟。借此，我们天津考研网特别推出专业目录的对比、变化情况的系列专题，以此来消除学子们的复习误区，使复习更加合理化，让学子们尽早把握报考院校拟定专业的招生动态，为考研学子的专业选择之路指明方向！

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以上是南开大学生物化学与分子生物学的考研专业目录2018年与2017年的对比情况，从对比文件可以看出，南开大学生物化学与分子生物学的考研专业目录发生变化。所以，报考该校的研友们可以选择该专业备考。

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2009复旦大学生物化学试题

2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题 一、是非题（对○，错╳；每题1分，共30分） 1．一级氨基酸就是必须氨基酸。（错） 2．热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。（错） 3．某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。（对）4．SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。（对）5．Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。（错，还有测序）6．有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。（对） 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。（对） 8．有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。（对） 少数细菌（属于原核生物）以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。 最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异，比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。（错，H.E.fischer）10．有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。（对） 11． 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。（对） 12．米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。（对） 13．酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。（错） 14．人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。（对，生物蝶呤和酪氨酸） 15．疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。（对） 16. 红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。（对，负电性） 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。（错，N端外切）18．P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物反应。（对） 19．α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。（对）20．SDS是蛋白酶K的激活剂。（错） 21．离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。（对）22．DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。（错） 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。（错，生物素羧化酶） 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。（对） 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。（错，C） 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。（对） 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。（对） 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。（对）

南开大学经济学考研复习窍门

南开大学经济学考研复习窍门本文将谈谈如何培养经济学思维，经济学思维有了，学习起来就容易了。 正式讲述之前，我们先看下伟大经济学家凯恩斯曾经说的一句经典的话：在某种程度上，合格经济学家必须既是数学家又是历史学家，同时还是政治家和哲学家。……他必须像艺术家那样远离尘世，又像政治家那样脚踏实地。从这句话可以看出，经济学要学好，数学、历史学和哲学等是必不可少的，因为有助于更好的学习经济学。 那么，到底如何培养经济学思维呢?考生可以从以下几方面入手： 1.基础不牢，无异于空中楼阁 经济学思维不是一天两天就能培养的，没有扎实的经济学理论基础，空谈培养经济学思维无异于空中楼阁。因此，考生前期最核心的是打好基础。具体而言： (1)参照所报院校指定参考书复习备考，可以先遵循初级——中级——高级难度复习。考生一定要记住：基础不牢，地动山摇!先老老实实把基础打好。 (2)前期复习，一定要把指定参考书课后习题给做了。通过做课后习题，一方面可以判断到底书上知识内容到底掌握了没有，另一方面通过作答可以锻炼答题技巧和提高解题能力。 (3)千万不要满足于书上内容能够看懂，看懂是没有用的，一定要能够用自己的语言把知识点说清楚，会做题目。 2.数学是工具，更是绝杀武器 就考研来说，绝大部分高校，经济学考研难度为中级水平或中级偏初级。中级经济学，特别注重数理分析能力。数学功底厉害，学中级经济学就很容易。一定要注意，考生要不断尝试着用数理语言讲清楚经济学问题。数理水平提升，可以从以下几方面着手： (1)尽量把经济学问题转化为数学问题，因为数学严谨、简洁。比如，消费者追求效用最大化，约束条件为预算约束等式。因此，消费者理论就可以简单理解在在预算约束条件下求效用最大化。有了目标函数和约束条件，接下来的问题就是一个数学求解的过程。 (2)考经济学名校的学员，推荐买一本工具书：蒋中一《数理经济学的基本方法》，北京大学出版社。这本书可以作为工具书，介绍了很多的数学分析方法，讲得特别漂亮。 (3)教材附录中的数理分析很重要，千万不要轻视。比如，范里安《微观经济学：现代观点》一书的附录部分，考生一定要认真对待，多加推导。 (4)记住：推导过程就是解题方法!考生在数理推导过程中，一定要多思考、多分析。 3.再忙，也不能停下思考 考生一定要注意，不能满足于单独看书，应该不断思考。比如说： (1)思考各章、各节之间的逻辑关系。经济学特别注重框架体系分析，各章之间、各节之间存在着严密的逻辑关系。比如说，国民收入决定理论有三个经典模型，分别为简单国民收入决定模型、IS-LM模型以及AD-AS模型，这三个模型之间有很深的关系，通过不断放弃假设，从一个市场(产品市场)，扩展到两个市场(产品市场和货币市场)，再扩展到三个市场(产品市场、货币市场和劳动市场)。 (2)知识点背后的东西，如为什么长期产出由总供给决定，短期产出由总需求决定?这些内容书中没有归纳和总结，但是确实考研非常重要的内容。 (3)出题套路，如三级价格歧视相关的计算题，思考一般会告诉你什么已知条件，要求解什么。记住：不能单纯满足于做题，一定要多思考，分析出题套路。一旦出题套路掌握好了，自己都可以编题了，解题自然没任何问题了。 4.学习之余，一定要多关注经济世界

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：基础医学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。

（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

复旦大学2000年研究生入学考试《生物化学》试题

复旦大学2000年生化考研试题 一. 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( ) 16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( )

2015年南开大学900经济学基础考研真题详解

跨考网独家整理最全经济学考研真题资料库，您可以在这里查阅历年经济学考研真题，经济学考研资料，经济学参考书等内容，更有跨考考研历年辅导的经济学学哥学姐的经济学考研经验，从前辈中获得的经验对初学者来说是宝贵的财富，这或许能帮你少走弯路，躲开一些陷阱。? 以下内容为跨考网独家整理，如您还需更多考研资料，可选择经济学一对一在线咨询进行解答。 2015年南开大学900经济学基础（微、宏观）考研真题详解 一、简答题（每题5分，共40分） 1．“家电行业的制造商发现，为了占有市场份额，他们不得不采取一些竞争策略，包括广告，售后服务、产品外形设计等，其竞争是很激烈的。因此家电行业是完全竞争行业。”请分析上述说法是否正确？ 答：否。理由如下： （1）完全竞争市场必须具备以下四个条件：①市场上有大量的买者和卖者，买者和卖者都是价格的接受者；②市场上每一个厂商提供的商品都是完全同质的，即厂商之间提供的商品是完全无差别的；③所有的资源具有完全的流动性，意味着厂商进入或退出一个行业是完全自由和毫无困难的；④信息是完全的。 （2）家电行业并不具备以上几点特征，不同的家电厂商有着不同的定价权，家电商品也有所差异，因此不能说明家电行业是完全竞争行业。家电行业的特点比较符合垄断竞争市场。 2．对于一个追求利润最大化的竞争性厂商，如果他在长期均衡条件下获得正的利润，

那么它是否能够拥有一种规模报酬不变的技术？请说明理由。 答：该企业不可能拥有一种规模报酬不变的技术。原因如下： （1）在长期均衡下，企业的利润()0L L pf x wx π=->，其中 是长期均衡下要素的使用量，此时厂商已实现利润最大化。 （2）若企业是规模报酬不变的，则对任意的1t >，就有()()L L L L pf tx twx t pf x wx -=-????，对于追求利润最大化的企业而言，会选择t →+∞，即把生产规模无限扩大，利润也能增加 倍，与前面长期均衡的状态是矛盾的，因此这是不可能的。 3．请问什么是占优策略均衡？什么是纳什均衡？他们之间有什么关系？ 答：（1）占优策略均衡是指博弈中一个参与人的最优策略不依赖于其他人的策略选择，不论其他人选择什么策略，他的最优策略是唯一的。 （2）纳什均衡是指这样一种策略集，在这一策略集中，每一个博弈者都确信，在给定竞争对手策略决定的情况下，他选择了最好的策略。如果其他参与人不改变自己的策略，任何一个参与人都不会改变自己策略的均衡状态。 （3）占优策略均衡是比纳什均衡更强的一个博弈均衡概念。占优策略均衡要求任何一个参与者对于其他参与者的任何策略选择来说，其最优策略都是唯一的。而纳什均衡只要求任何一个参与者在其他参与者的最优策略选择给定的条件下，其选择的策略是最优的。所以，占优策略均衡一定是纳什均衡，而纳什均衡不一定就是占优策略均衡。 4．和完全竞争相比，垄断可能从哪些方面促进经济效率，试举例说明。 答：和完全竞争相比，垄断可以从以下方面促进经济效率：

复旦大学生物化学考研试题

复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。

南开大学经济学研究生就业怎样

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生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

复旦生物化学

复旦大学2000考研专业课试卷生物化学 一 . 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( ) 16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( ) 21. 激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物( ) 22. 甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的( ) 23. 呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数( ) 24. 人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖( ) 25. D-氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨( ) 26. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质( ) 27. 人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化由一定的作用( ) 28. 胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石( ) 29. 哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外( ) 30. THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生与全程途径( ) 二 . 填空题(40分) 1. 一个典型的分泌蛋白质的信号肽N端1~3个________和C端一段_______ _______组成 2. 糖蛋白中糖恋的主要作用是____________________ 3. DNA的Cot曲线是通过测定____________来作图的 4. 肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在_____________被切断,甲硫氨酸残基变成__________________

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

南开大学经济学考研难不难

南开大学经济学考研难不难 本文系统介绍南开大学经济学考研难度，南开大学经济学就业，南开大学经济学研究方向，南开大学经济学考研参考书，南开大学经济学考研初试经验五大方面的问题，凯程南开大学经济学老师给大家详细讲解。特别申明，以下信息绝对准确，凯程就是王牌的经济学考研机构！ 一、南开大学经济学考研难度大不大，跨专业的人考上的多不多? 2015年南开大学经济学各个专业方向招生人数总额为282人左右，相对来说招生人数较多，与人大、复旦等学校的复试线相比来说，复试分数线低的多。因此，总体来说，南开大学经济学考研难度不大，而且复试专业课内容较为简单，对于跨专业考生是极为有利的。 据凯程从南开大学内部统计数据得知，每年经济学考研的考生中90%以上是跨专业考生，在录取的学生中，基本都是跨专业的学生。在考研复试的时候，老师更看重跨专业学生自身的能力，而不是本科背景。其次，本科经济学学专业涉及分析层面的内容没有那么深，此对数学的要求没那么高，本身知识点难度并不大，跨专业的学生完全能够学得懂。在凯程辅导班里很多这样三凯程生，都考的不错，而且每年还有很多二本院校的成功录取的学员，主要是看你努力与否。所以记住重要的不是你之前学得如何，而是从你决定考研起就要抓紧时间完成自己的计划，下定决心,全身心投入，相信付出一定会有回报。 二、南开大学经济学就业怎么样？ 南开大学本身的学术氛围好、师资力量强、人脉资源广，社会认可度高，自然就业就没有问题，据南开大学2014届毕业生就业质量年度报告显示，研究生就业率高达95.73%以上，就业前景非常的好。 自改革开放以来，经济学专业一直比较热门，薪资令人羡慕。各公司、企业、政府部门和行业部门均需要大量的经济学人才加盟。 就业方向：政府经济管理部门、科研单位、银行、会计事务所、金融部门、中外大中型企业、外资公司等。 三、南开大学经济学专业培养方向介绍 2015年南开大学经济学考研学费总额2.4万元，学制三年。 南开大学经济学培养方向如下： 020101 政治经济学 020102 经济思想史 020103 经济史 020104 西方经济学 020105 世界经济 020106 人口、资源与环境经济学 020202 区域经济学 020203 财政学 020204 金融学

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢

中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。