生物化学
绪论
第一章、蛋白质的结构与功能
89、非极性疏水性氨基酸
10、极性中性氨基酸
11、酸性氨基酸
12、碱性氨基酸
13、
(芳香族氨基酸：、(
、(
14、几种特殊氨基酸（
17、
18、肽键：
19、几种生物活性肽：
谷胱甘肽（GSH）
20、肽类激素及神经肽：
21、蛋2、根据蛋白质
22、蛋
蛋白质的一级结构
23、蛋白质的一级结构：
24、蛋
25、一级结构是
蛋白质的二级结构
26
27
28
29
30
31
32
33
34
35、影响二级结构形成的因素：1、影响α-螺旋形成的因素（氨基酸侧链所带电荷、大小
及形状）。2、β -折叠形成条件（要求氨基酸侧链较小）。
蛋白质的三级结构
36、蛋白质的三级结构：
37、蛋
38、结构域：
得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
39、分子伴侣：
一类蛋白质。
40
蛋白质的四级结构
41、蛋
42、亚基：
43
44、亚
45、蛋（天然状态有催化活性；
非折叠状态，无活性）
46
47
48、变
49
50
51、蛋白质的理化性质：蛋白质的两性电离、蛋白质的胶体性质、蛋白质的变性、沉淀和
凝固、蛋白质的紫外吸收、蛋白质的呈色反应。
52
53
54
55
56
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59
60
61
62
63
64
测定。
65
66:1
。超滤法：
达到浓缩蛋白质溶液的目的。）2、丙酮沉淀：（使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。3、盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。4、免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
67蛋白质在高于或低于其pI
, 称为电泳。
68、几；等
电聚焦电泳：双向凝胶电泳：是蛋白质组学研究的重要技术。
69、层析：
。
70、蛋白质分离常用的层析方法：离子交换层析：
分离。凝胶过滤(gel filtration)又称分子筛层析：
71(ultracentrifugation)
蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient, S)表示,沉降系数与蛋白质的密度和形状相关。
72、多肽链中氨基酸序列分析：改进的Sanger法：1、分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组
成；2、测定多肽链的N端与C端的氨基酸残基3、把肽链水解成片段，分别进行分析
4、测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法
5、经过组合排列对比，最
终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。
第二章：核酸的结构和功能
1、核酸：
2
3
4RNA也可作为遗传信息的载体。
5、核酸的基本组成单位是核苷酸。
6、
7、DNA的基本组成单位是
8、RNA的基本组成单位是
9、核苷酸的结构
这两种异构体的平衡关系受
11
12（或脱氧核苷）。13。
14
15
16
17
18
DNA A、G、C、T脱氧核糖
DNA的空间结构与功能
20、DNA的二级结构
21、DNA双螺旋结构的研究背景：
碱基组成分析：Chargaff 规则：[A] = [T]；[G] = [C]
碱基的理化数据分析：A-T、G-C以氢键配对较合理
(double helix)
3、这种
4.
23、DNA
24
25、负超螺旋：盘绕方向与
26、DNA超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于DNA复制和RNA转录过程具有关键作用。
27、真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体
28、DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
29、基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
30mRNA
一个。
2、大多数真核mRNA的3′
A尾的功能：
。
32、mRNA的功能：
转运RNA（tRNA）的结构与功能:
33、tRNA的一级结构特点：
由70~90个核苷酸组成
34、tRNA
35、tRNA
36、tRNA
核蛋白体RNA（rRNA）的结构与功能
37、rRNA的功能:
38、snmRNAs RNA外，细胞的不同部位
；
；
40、snmRNAs
控等。
41、RNA组学：是研究细胞中
种类的细胞、同一细胞在不同时间、不同状态下snmRNAs的表达具有时间和空间特异性。核酸的理化性质
线。
50、Tm：DNA的解链温度，又称融解温度。其大小与G+C含量成正比
核酶
第二章：酶
1。
2、核酶：
3、底物（S
4、产物（P
5
6
酶的分子结构与功能
7
8
9
10
12
13
滤的方法除去。辅基:与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
14、必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。
15、酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
16、活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合）;催化基团(催化底物转变成产物)
17、活性中心外的必需基团：维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
18、构成酶活性中心的常见基团：His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。
19、酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
20
（酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～是10倍；酶加速反应的机理降低反应的活化能）。
催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。
酶作用于一类化合物或一种化学键）
（酶仅作用于立体异构体中的一种）
酶促反应的可调节性：对酶生成与降解量的调节；酶催化效力的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节等
21、活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
酶促反应的机理
22、酶-酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。
23、酶促反应的机制：邻近效应与定向排列、多元催化。
24、酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速度的影响。
25、酶促反应动力学的影响因素包括有：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
26、研究前提：单底物、单产物反应、酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的成量来表示、反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度。
27、反应速度与底物浓度关系：
K m值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
K m可近似表示酶对底物的亲和力；
Km是酶的特征性常数之一
V max：定义：V m是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。
28、酶的转换数：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义—可用来比较每单位酶的催化能力。
29、温度对反应速度的影响：最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。
30、pH对反应速度的影响：最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。
31、抑制剂对反应速度的影响：酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性
32、抑制作用的类型：不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
33、不可逆性抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。
34、可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
35、可逆性抑制作用的类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
36、竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
37、竞争性抑制：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及［S］；动力学特点：Vmax不变，表观Km↑。
38、非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。
39、非竞争性抑制特点：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合；抑制程度取决于［I］；动力学特点：V max↓，表观K m不变。
40、反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降。
41：反竞争性抑制的特点：抑制剂只与ES结合；抑制程度取决与［I］及［S］；动力学特点：Vmax↓，表观Km↓。
42、激活剂对反应速度的影响：激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
43、激活剂的分类：必需激活剂、非必需激活剂
44、酶的活性单位：在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
45、国际单位：在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
46、催量单位(katal)：１催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。
47、酶的调节对象：关键酶
48、酶的调节方式：酶活性的调节（快速调节）、酶含量的调节（缓慢调节）
49、关键酶：一般位于代谢途径的起始或分支处；催化单向不可逆反应；活性较低，活性最低者又称为限速酶；是可调节酶。
50、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
51、酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
52、酶原激活的机理：酶原在特定条件下，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心。
53、酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
54、变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心以外的部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
55、变构酶的特点：①通常具有四级结构，存在协同效应；②含有催化亚基和调节亚基（或催化部位和调节部位）。③[S]-v关系曲线为S形。
56、酶的共价修饰调节：共价修饰：在其他酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
57、共价修饰调节的特点：①受共价修饰的酶存在有（高）活性和无（低）活性两种形式；
②具有瀑布效应（级联效应）；③是体内经济、有效的快速调节方式。
58、酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导和阻遏：诱导作用(induction)、阻遏作用(repression)
59、同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
60、酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4.裂解酶类；5.异构酶类；6.合成酶类。
61、酶与医学的关系：酶作为试剂用于临床检验和科学研究（酶法分析、酶标记测定法、工具酶）。酶作为药物用于临床治疗；酶的分子工程。
第3章、糖代谢
1
3
4、糖
5、
。
7、糖的生理功能：提供能源、提供碳源、构成细胞的成分、构成某些生物活性物质。
8、葡萄糖转运体：有GLUT1~5五种；GLUT1: 主要存在于RBC；GLUT4: 主要存在于脂肪组织和肌肉。
9、糖代谢的概况
14、糖酵解的全过程
15、糖酵解的总反应
O
2
18
19
20
糖的有氧氧化
21、
22、有氧氧化的反应过程：三个阶段
24、丙酮酸脱氢酶复合体：由三种酶组成：二氢硫辛酰胺转乙酰酶、丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶。五种辅助因子: TPP（VB1）、NAD+（Vpp）、硫辛酸、FAD（VB2）、HSCoA
28、有氧氧化生成的ATP：
G → 2丙酮酸：净产生6或8个A TP。丙酮酸→乙酰CoA：产生3个A TP。TAC: 一分子乙酰CoA经TAC产生3 （NADH + H+）和1个FADH2，加上底物水平磷酸化生成1个高能磷酸键，共产生12个A TP。
29、有氧氧化的调节：除对酵解途径三个关键酶的调节外，还对丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和 -酮戊二酸脱氢酶复合体四个关键酶存在调节。
30、丙酮酸脱氢酶复合体：变构调节；
共价修饰调节：
31、柠檬酸合酶；变构激活剂：ADP；变构抑制剂：NADH、琥珀酰CoA、柠檬酸、ATP
32、异柠檬酸脱氢酶：变构激活剂：ADP、Ca2+；变构抑制剂：ATP
33、氧化磷酸化促进TAC。
ATP/ADP↑，抑制TAC，氧化磷酸化↓；
ATP/ADP↓，促进
34
第四节-磷酸戊糖途径
35
TPP是转酮醇酶的辅酶。
NADPH/NADP+↓
37、
? NADPH 是体内许多合成代谢的供氢体；
? NADPH 参与体内羟化反应；
? NADPH 用于维持谷胱甘肽的还原状态。
第五节糖原的合成与分解
38、糖原 (glycogen)
39、糖原分子只有一个还原端。糖原的合成分解都是在非还原端上进行的。
40、糖原的合成代谢 (glycogenesis)
UDPG 是G 的活化形式，是G 活性供体。
糖原合成中，每增加一个G 单位消耗2个~P 。
糖原合酶是关键酶。
41、糖原的分解代谢：糖原分解（glycogenolysis ）习惯上指肝糖原分解成G 。
磷酸化酶是糖原分解的关键酶。
肌肉中无葡萄糖-6-磷酸酶。
糖原的G 单位酵解净产生3个A TP 。
42、脱支酶含有葡聚糖转移酶和α-1，6-葡萄糖苷酶两种活性。在磷酸化酶和脱支酶共同作用下，糖原分解的终产物是G-1-P 和葡萄糖。
43、糖原合成与分解的调节：共价修饰：胰高血糖素和肾上腺素通过促进糖原分解和抑制糖原合成升高血糖。变构调节：
46、糖异生途径：从丙酮酸生成G 的具体反应过程称为糖异生途径。基本上是糖酵解的逆过程，但是糖酵解途径的三个关键酶催化的反应是放能的不可逆反应，又叫能障。需要另外的酶催化绕过这三个能障。
47、草酰乙酸出线粒体的方式：草酰乙酸→苹果酸；草酰乙酸→Asp
48、糖异生的调节：4950、各种物质的糖异生：乳酸→
丙酮酸；
? Ala →丙酮酸；
? 生糖氨基酸→ TAC
中的各种羧酸→草酰乙酸；
? 甘油→α-磷酸甘油→磷酸二羟丙酮。
50、乳酸循环：
运到肝脏，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖可再经血液返回肌肉利用，这个循环称为乳酸循环，也叫
Cori 循环。
HK 或GK
焦磷酸化酶+1
糖原合酶G-1-P G
51
52、2分子乳酸异生成G 共消耗6个ATP 。
53、血糖及其调节：血糖的来源和去路：
54、
（一）胰岛素
（二）
（三）
（四）肾上腺素
第5章：脂 类 代 谢
1、脂类机体利用的有机化合物。
2、
3、常见的脂肪酸
4、必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须从植物油中摄取的脂肪酸叫必需脂肪酸。包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
5、甘油三酯结构：
6、甘油三酯代谢概况
脂肪酸饱和脂肪酸软脂酸（16C ）硬脂酸（18C ）油酸（18:1）亚油酸（18:2）亚麻酸（18:3）花生四烯酸（20:4）
不饱和脂肪酸必需脂肪酸非必需脂肪酸
7、储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，并释放入血以供其它组织细胞氧化利用，该过程称为脂肪动员。
8、在脂肪动员中，脂肪细胞内的甘油三酯脂肪酶是限速酶，它受多种激素的调控，因此称为激素敏感性脂肪酶（HSL ）。
9、 脂解激素：胰高血糖素、肾上腺素、去甲肾上腺素、肾上腺皮质激素和甲状腺素。
抗脂解激素：胰岛素。
10、甘油直接运至肝、肾、肠等组织。主要在肝、肾进行糖异生。
? 脂肪细胞及骨骼肌等组织因甘油激酶活性很低，故不能很好利用甘油。
11、脂肪酸在血中由清蛋白运输。主要由心、肝、骨骼肌等摄取利用。
12、脂肪酸的β-氧化：部位：肝及肌肉最活跃。
? 步骤：
脂酸的活化——脂酰CoA 的生成
脂酰CoA 进入线粒体
脂酸的β-氧化
脂酸氧化的能量生成
13、脂酸的活化——脂酰CoA 的生成：在胞液中进行
? 反应不可逆
? 消耗2个~P
14、脂酰CoA 进入线粒体：在肉碱（carnitine ）的协助下。
肉碱脂酰转移酶Ⅰ是限速酶，脂酰CoA 进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤。
15、脂酸的β-氧化：脂酸在线粒体内进行的氧化分解是从脂酰基羧基端β-碳原子开始的，故
甘油α-磷酸甘油
+
+ 脱氢酶（肝、肾、肠）
CH 2OH C H CH 2HO OH CH 2OH C H CH 2HO O P + HSCoA ATP AMP + PPi R C
O O Fatty acid R C O S CoA acyl-CoA
称为β-氧化。
16、
? 脂酸β-氧化的四步反应：脱氢、加水、再脱氢、硫解
? 第一次脱氢由FAD 接受；第二次脱氢由NAD+接受。
? 脂酸β-氧化产物：乙酰CoA
16、 脂肪酸β-氧化本身并不生成能量。只能生成乙酰CoA 和供氢体，它们必须分别进入三
羧酸循环和氧化磷酸化才能生成ATP 。
17、 脂肪酸的其他氧化方式：. 不饱和脂酸的氧化（在线粒体中进行β-氧化；）还需△3-顺
→△2-反烯脂酰CoA 异构酶和表构酶。2. 过氧化酶体脂酸的氧化：脂酸氧化酶
18、 丙酰CoA 的氧化：经β-羧化酶及异构酶的作用转变为琥珀酰CoA ，再经三羧酸循环进
行代谢。
19、
酮体的生成和利用
酮体是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢产物。是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三者的统称。
1. 酮体的生成
? 部位：肝线粒体
? 原料：乙酰CoA ，主要来自脂酸的β-氧化。
? 关键酶：HMG CoA 合成酶
19、 酮体的利用
20、 肝外组织利用（肝中缺乏利用酮体的酶）
βRCH 2CH 2
C~SCoA O αβO αRCHOHCH 2C~SCoA
O αβRCOCH 2O αRC~SCoA O 脂酰CoA 反 -烯酰CoA △2βH 2
O -烯酰CoA △2L(+) -CoA L(+) -羟脂酰 脱氢酶ββ +β-酮脂酰CoA
+脂酰CoA CH CO~SCoA 乙酰CoA ①脱氢④硫解②加水③再脱氢
21\酮体生成的生理意义:
酮体是肝脏输出能源物质的一种形式。在长期饥饿时，是脑和肌肉的主要能源物质。正常血酮体含量为0.03~0.5mmol/L 。在长期饥饿、糖尿病或供糖不足情况下，肝内生成酮体超过肝外利用能力时，会导致血中酮体升高。
21、 甘油三酯的合成代谢：
软脂酸的合成
合成部位
肝、肾、脑、肺、乳腺及脂肪等组织的胞液中。肝是主要场所。
合成原料
? 乙酰CoA 为主要原料，主要来自葡萄糖。
? NADPH 主要来自磷酸戊糖途径。
? 还需ATP 、CO 2及Mn 2+等。
柠檬酸—丙酮酸循环
合成过程
丙二酰CoA 的合成：
β-羟丁酸
乙酰乙酸CoA 乙酰CoA ATP
NADH + H +
NAD ++NADPH + H +
乙酰CoA +
-CoA 柠檬酸、异柠檬酸
长链脂酰CoA
胰高血糖素
? 乙酰CoA 羧化酶是脂酸合成的限速酶。
脂酸的合成
? 脂酸合成酶系：在高等动物，脂肪酸合成酶系是一个多功能酶的二聚体。每个亚基
含有一个酰基载体蛋白（ACP ）的核心和七种酶的活性部位。
软脂酸合成的总反应式：
1分子乙酰CoA 先后与7分子丙二酰CoA 在脂酸合成酶系的分子上依次重复进行缩合、还原、脱水和再还原的过程。每重复一次碳链延长2个碳原子。
不饱和脂酸的合成
? 只能合成单不饱和脂酸
? 部位：内质网
? 酶：去饱和酶
甘油三酯的合成代谢
? 合成部位：肝、脂肪组织及小肠。
? 合成原料：甘油、脂酸主要由糖代谢提供。
? 合成基本过程：
甘油一酯途径
甘油二酯途径
? 甘油一酯途径：小肠粘膜细胞利用消化吸收的甘油一酯及脂酸再合成甘油三酯，称
甘油一酯途径。
? 甘油二酯途径：肝细胞、脂肪细胞主要以糖代谢产物为原料按此途径合成甘油三酯。
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乙酰CoA +7丙二酰CoA +
14NADPH + 14软脂酸+ 7 CO 2+ 14 NADP ++ 8 HSCoA + 6 H 2O
H +CH 2OH C H CH 2O
α-磷酸甘油P
磷酸二羟丙酮G （肝、脂肪组织）甘油（肝、肾、肠）
【高考生物】运动生物化学考题(A卷)
（生物科技行业）运动生物化学考题(A卷)
运动生物化学考题(A卷) 一.名词解释：（每题4分，共24分） 1．电子传递链（呼吸链） 2．底物水平磷酸化（胞液） 3．糖酵解作用 4．酮体 5．氨基酸代谢库 6．运动性疲劳 二．填空题：（每空1分，共25分） 1．运动生物化学是生物化学的分支，是研究时体内的化学变化即及其调节的特点与规律，研究运动引起体内变化及其的一门学科。是从生物化学和生理学的基础上发展起来的，是体育科学和生物化学及生理学的结合。 2．据化学组成，酶可以分为：类和类，在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为，非蛋白质部分称为（或辅助因子）。 3．人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即、、。 4．生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的，在呼吸链上有两条呼吸链，一条为：NADH 氧化呼吸链，一分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP；另一条为FADH2氧化呼吸
链，一分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP。 在肝脏，每分子甘油氧化生成乳酸时，释放能量可合成ATP；如果完全氧化生成CO2和H2O时，则释放出的能量可合成ATP。 5．正常人血氨浓度一般不超过μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮；尿中。 血尿素在安静正常值为毫摩尔／升 6．运动强度的生化指标有、、；运动负荷量的生化评定指标主要有：、、、。 三、辨析题：（判断正误，如果表述错误，请将正确的表述论述出来。每题判断正误2分，论述2分，共16分） 1．安静时，运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限；运动后或次日晨血清酶活性升高；血清中酶浓度升高多少与运动持续时间、强度和训练水平有关。运动员安静时血清升高是细胞机能下降的一种表现，属于病理性变化。 2.底物水平磷酸化与氧化磷酸化都是在线粒体中进行的。 3.所有的氨基酸都可以参与转氨基作用。 4.脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖。脂肪酸不能转化为糖。
常见的化学成分分析方法及其原理98394
常见的化学成分分析方法 一、化学分析方法 化学分析从大类分是指经典的重量分析和容量分析。重量分析是指根据试样经过化学实验反应后生成的产物的质量来计算式样的化学组成，多数是指质量法。容量法是指根据试样在反应中所需要消耗的标准试液的体积。容量法即可以测定式样的主要成分，也可以测定试样的次要成分。 重量分析 指采用添加化学试剂是待测物质转变为相应的沉淀物，并通过测定沉淀物的质量来确定待测物的含量。 容量分析 滴定分析主要分为酸碱滴定分析、络合滴定分析、氧化还原滴定分析、沉淀滴定分析。 酸碱滴定分析是指以酸碱中和反应为原理，利用酸性标定物来滴定碱性物质或利用碱性标定物来滴定酸性待测物，最后以酸碱指示剂（如酚酞等）的变化来确定滴定的终点，通过加入的标定物的多少来确定待测物质的含量。 络合滴定分析是指以络合反应（形成配合物）反应为基础的滴定分析方法。如EDTA与金属离子发生显色反应来确定金属离子的含量等。络合反应广泛地应用于分析化学的各种分离与测定中，如许多显色剂，萃取剂，沉淀剂，掩蔽剂等都是络合剂，因此，有关络合反应的理论和实践知识，是分析化学的重要内容之一。 氧化还原滴定分析：是以溶液中氧化剂和还原剂之间的电子转移为基础的一种滴定分析方法。氧化还原滴定法应用非常广泛，它不仅可用于无机分析，而且可以广泛用于有机分析，许多具有氧化性或还原性的有机化合物可以用氧化还原滴定法来加以测定。通常借助指示剂来判断。有些滴定剂溶液或被滴定物质本身有足够深的颜色，如果反应后褪色，则其本身就可起指示剂的作用，例如高锰酸钾。而可溶性淀粉与痕量碘能产生深蓝色，当碘被还原成碘离子时，深蓝色消失，因此在碘量法中，通常用淀粉溶液作指示剂。 沉淀滴定分析：是以沉淀反应为基础的一种滴定分析方法，又称银量法（以
生物化学之中英文对应
生物化学之中英文对应 1、SMSM 甲基亚黄酰甲基钠； 2、DMSO 二甲亚砜； 3、KDO 2-酮-3-脱氧辛糖酸； 4、Fru 果糖； 5、Gal 半乳糖； 1、Glc 葡萄糖； 2、Man 甘露糖； 3、GlcN 葡萄铵； 4、GalNAc N-乙酰半乳糖铵； 5、GlcANc N-乙酰葡萄铵； NAG N-乙酰葡萄铵； 1、MurNAc N-乙酰胞壁酸； NAM N-乙酰葡萄铵； 2、Neu 神经氨酸； 3、Sia 唾液酸； 4、RE 还原端； 5、NRE 非还原端； 1、meso-DPA 内消旋-2,6-二氨基庚酸； 2、ECM 胞外基质； 3、CAM 细胞黏着分子； 4、HEV 淋巴结高内皮微静脉 5、t-PA 组织型纤维酶原激活剂； 1、RNasw 牛核糖核酸酶； 2、FSH 促卵泡激素； 3、LH 促黄体生成激素； 4、TSH 促甲状腺激素； 5、EPO 肾脏红细胞生成素； 1、CRD 糖类识别域 2、Con A 伴刀豆凝集素A 3、LM-1 L-选择蛋白 4、ELAM-1 E-选择蛋白； 5、PAD或GEM P-选择蛋白； 1、EGF 表皮生长因子域； 2、CR 补体调节域； 3、TMD 跨膜域； 4、IL-1 白细胞介素1； 5、GAG 糖胺聚糖； 1、HA 透明质酸； 2、CS 硫酸软骨素； 3、DS 硫酸皮肤素； 4、L-IdoUA 艾杜糖醛酸； 5、KS 硫酸角质素； 1、HS 硫酸乙酰肝素； 2、Hp 肝素； 3、PG 蛋白聚糖； 4、KSPG 硫酸角质素蛋白聚糖； 5、HABR 透明质酸结合区； 1、GPC 凝胶渗透层析； 2、HPLC 高效液相色谱； 3、HPAEC-PAD 配有脉冲电流检测器的高效阴离子交换色谱； 4、Con A-Sepharose B 固定化伴刀豆凝集素A的亲和柱； 1、GLC 气液色谱；
运动生物化学学习重点大全
绪论生物化学：是研究生命化学的科学，它从分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。运动生物化学：是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 运动生物化学的任务主要体现在：1、解释人体运动变化的本质；2、评定和监控运动人体的机能；3、科学的知道体育锻炼和运动训练。 第一章 1.酶催化反应的特点是什么？影响酶促反应速度的因素有哪些？ 一、高效性；二、高度专一性；三、可调控性 一、底物浓度与酶浓度对反应速度的影响；二、PH对反应速度的影响；三、温度对反应速度的影响；四、激活剂和抑制剂对反应速度的影响； 2.水在运动中有何作用？水代谢与运动能力有何关系？ 人体内的水是进行生物化学反应的场所，水还具有参与体温调节、起到润滑等作用，并与体内的电解质平衡有关。 运动时，人体出汗量迅速增多，水的丢失加剧。一次大运动负荷的训练可以导致人体失水2000~7000ml,水丢失严重时即形成脱水，会不同程度的降低运动能力。 3.无机盐体内有何作用？无机盐代谢与运动能力有何关系？ 无机盐在体内中解离为离子，称为电解质，具有调节渗透压和维持酸碱平衡等重要作用。
4.生物氧化合成ATP有几种形式，他们有何异同？ 生物氧化共有两种形式：1、底物水平磷酸化；2、氧化磷酸化 相同点：1、反应场所都是在线粒体；2、都要有ADP和磷酸根离子存在 不同点：1、在无氧代谢供能中以底物水平磷酸化合成ATP为主，而人体所利用的ATP约有90%来自于氧化磷酸化的合成即在有氧代谢中主要提供能量；2、底物水平低磷酸化不需要氧的参与，氧化磷酸化必须要有氧；3、反应的方式不同。 5.酶对运动的适应表现在哪些方面？运动对血清酶有何影响？ 一、酶催化能力的适应；二、酶含量的适应。 ①、运动强度：运动强度大，血清酶活性增高 ②、运动时间：相同的运动强度，运动时间越长，血清酶活性增加越明显 ③、训练水平：由于运动员训练水平较高，因此完成相同的运动负荷后，一般人血清酶活性增高比运动员明显 ④、环境：低氧、寒冷、低压环境下运动时，血清酶活性升高比正常环境下明显。 6.试述ATP的结构与功能。 ATP分子是由腺嘌呤、核糖和三个磷酸基团组成的核苷酸，其分子结构 功能：生命活动的直接能源；合成磷酸肌酸和其他高能磷酸化合物 7.酶：酶是生物体的活性细胞产生的具有生物催化功能的蛋白质。 生物氧化：指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中一系列氧化---还原反应，故又称为细胞呼吸。 同工酶：人体内有一类酶，他们可以催化同一化学反应，但催化特性、理
生物化学题目
问答题： 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. （1）变构效应剂的调节作用；（2）激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解，使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径，这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号，使一个酶呈活性状态，另一个酶则呈非活性状态，可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行，造成ATP的浪费。（1）糖原磷酸化酶：（2）糖原合酶：胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶，使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A，使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化，从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化，导致糖原分解加强，糖原合成受到抑制，血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源：1、食物经消化吸收的葡萄糖；2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路：1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 （1）6-磷酸葡萄糖的来源：1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：1、经糖酵解生成乳酸；2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP；3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经；5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 （1）供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，NADH + H+供氢，还原生成乳酸。 （2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经过三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 （3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。 （4）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 （5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时，肌肉收缩产生大量乳酸，试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液，肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖，或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解；②三羧酸循环；③磷酸戊糖途径；④糖醛酸途径；⑤糖异生作用；⑥糖原的合成和分解。
运动生物化学 名词解释
运动生物化学：运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法，研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 1、新陈代谢：新陈代谢是生物体生命活动的基本特征之一，是生物体内物质不断地进行着的化学变化，同时伴有能量的释放和利用。包括合成代谢和分解代谢或分为物质代谢和能量代谢。 2、酶：酶是由生物细胞产生的、具有催化功能和高度专一性的蛋白质。酶具有蛋白质的所有属性，但蛋白质不都具有催化功能。 3、限速酶：限速酶是指在物质代谢过程中，某一代谢体系常需要一系列酶共同催化完成，其中某一个或几个酶活性较低，又易受某些特殊因素如激素、底物、代谢产物等调控，造成整个代谢系统受影响，因此把这些酶称为限速酶。 4、同工酶：同工酶是指催化相同反应，而催化特性、理化性质及生物学性质不同的一类酶。 5、维生素：维生素是维持人体生长发育和代谢所必需的一类小分子有机物，人体不能自身合成，必须由食物供给。 6、生物氧化：生物氧化是指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应，又称为细胞呼吸。 7、氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢，经呼吸链传递最终生成水，同时伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。 8、底物水平磷酸化：将代谢物分子高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP的方式。 9、呼吸链：线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构，称为呼吸链 。1、糖酵解：糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化作用，最后生成乳酸的过程称为糖酵解。 2、糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解，生成二氧化碳和水，同时释放出大量的能量，该过程称为糖的有氧氧化。 3、三羧酸循环：在线粒体中，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经过一系列酶促反应，最后生成草酰乙酸；接着再重复上述过程，形成一个连续、不可逆的循环反应，消耗的是乙酰辅酶A，最终生成二氧化碳和水。因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环。 4、糖异生作用：人体中丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏中能生成葡萄糖或糖原，这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 1、脂肪：脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。 2、必需脂肪酸：人体不能自身合成，必须从外界摄取以完成营养需要的脂肪酸。如亚麻酸、亚油酸等。 3、脂肪动员：脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸，并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程，称为脂肪动员。 4、β－氧化：脂肪酸在一系列酶的催化作用下，β-碳原子被氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。 5、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化不完全，生成的乙酰辅酶A有一部分生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种产物统称酮体。 1、氧化脱氨基作用：通过氧化脱氨酶的作用，氨基酸转变为亚氨基酸，再水解为α-酮酸和氨的过程。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
关于运动生物化学知识总结
辨析体能、体适能、体质、身体素质。 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是Physical Fitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。 健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的倾向性。所以，对体质的研究有助于分析疾病的发生和演变，为诊断和治疗疾病提供依据。 身体素质，通常指的是人体肌肉活动的基本能力，是人体各器官系统的机能在肌肉工作中的综合反映。身体素质一般包括力量、速度、耐力、灵敏、柔韧等。
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
茶叶生化成分资料
a 茶多酚对茶叶的色、香、味品质的形成有重要作用。是一种天然的抗氧化剂，具有高效的抗衰老、抗辐射、去脂减肥等功效[1-3]。茶多酚是茶叶内含成分和功能性成分，与茶叶平品质呈正相关[3]，茶多酚含量越高，用于提取茶多酚制品，不仅取得率高，而且产品质量好。由表2可知，茶多酚含量最高的是25号丙弄古茶树(47.37%)。 b 氨基酸与茶叶的香气的形成密切相关，也是形成茶汤鲜爽味的主要成分[3-6]。由表2可知游离氨基酸含量最高的是63号施甸县摆榔尖山古茶(8.17%)： c 咖啡碱在茶树新稍中的含量一般为2%-4%[7],咖啡碱可以兴奋神经中枢，刺激肠胃帮助消化，能够利尿醒酒，解热镇痛，消毒灭菌，抵御疾病，抵抗酒精、烟碱、吗啡等的毒害，松弛平滑肌，调节呼吸系统[8]。含量最大的是65号施甸县太平下西山头1号古茶（4.63%）： d 水浸出物指茶叶中能被热水浸出的可溶性物质总称[9]。其值越大，内含成分越丰富，则加工成的茶具有较好的品质。对水浸出物（大于45%）的特异资源进行选育与繁殖，用以生产高品质高得率的速溶茶，茶饮料等茶叶深加工产品。由表2可知水浸出物最大的是26号龙塘古茶树（57.67%），50%以上的有25个，其中施甸县和保山隆阳区就有7个（11个），水浸出物含量最低的是13号CGWQ-LX-08649大理茶（42.60%）。 e 儿茶素是茶多酚类物质的首要组份，是茶叶保健功能的主要成分，其含量和组成与茶叶品质密切相关，也是茶树进化的标志之一[10]。儿茶素又可分为非酯型儿茶素（即简单儿茶素、主要包括EC、
EGC、C、等）和酯型儿茶素（复杂儿茶素，主要包括EGCG、ECG等），儿茶素总量做多的是22号CGMS-MS-09987普洱茶（ 23.45%）：（+）C含量最大的是59号龙陵县古茶树17号（53.68mg/g）：EC含量最多的是48号龙陵县古茶树6号（96.62mg/g）:EGC含量最大的63号是施甸县摆榔尖山古茶（98.31mg/g）:ECG含量最大的是22号 CGMS-MS-09987普洱茶（74.65mg/g）：EGCG含量最多的是71号保山市隆阳区旧街（129.23mg/g）: k 一般来说，酚氨比是用来衡量绿茶的醇度（鲜醇、不涩、爽口）的，酚氨比小着，茶汤醇度较好的滋味鲜醇[11-12]。酚氨比是一个体现茶树适制性的指标，韩沛霖[13]的研究表明，酚氨比小于8适合加工绿茶，大于15一般适合制红茶，在中间的红绿兼制[14-15]。酚氨比的变化范围是3.41~20.15，平均8.76，变异系数为38.84%。 茶多酚、游离氨基酸、咖啡碱、水浸出物、（+）C、EC、EGC、ECG、EGCG、儿茶素总量、酚氨比的变化范围分别为：29.29%~42.32、2.37%~6.49%、0.81%~3.93%、42.61%~52.44%、0.00mg/g~53.68mg/g、2.80mg/g~48.84mg/g、0.00mg/g~78.24mg/g、2.26mg/g~51.60mg/g、18.25mg/g~76.63mg/g、7.11%~18.74%、4.88~12.36，均值分别为：32.28%、4.85%、2.92%、46.08%、5.58mg/g、16.51mg/g、25.92mg/g、
“运动生物化学”课程教学大纲
“运动生物化学”课程教学大纲 教研室主任：田春兰执笔人：王凯 一、课程基本信息 开课单位：体育科学学院 课程名称：运动生物化学 课程编号：144213 英文名称：sports biochemistry 课程类型：专业方向任选课 总学时： 36理论学时：36 实验学时： 0 学分：2 开设专业：休闲体育 先修课程：运动解剖运动生理 二、课程任务目标 （一）课程任务 运动生物化学是从分子水平上研究运动与身体化学组成之间的相互适应，研究运动过程中机体内物质和能量代谢及调节的规律，从而为增强体质、提高竞技能力提供理论和方法的一门学科，是一门科学性和应用性很强的学科。重视最新科学成就的介绍和体现体育专业的特点及需要。在体育科学和体育教学中占有重要的地位，在体育专业各层次教学中被列为专业基础理论课，是体育院校学生的必修课。 （二）课程目标 在学完本课程之后，学生能够： 1.使学生初步了解运动与身体化学组成之间的相互适应，初步掌握运动过程中机体物质和能量 代谢及调节的基本规律。 2.为增强体质、提高竞技能力(如运动性疲劳的消除和恢复、反兴奋剂及其监测技术、机能监 控和评定、制定运动处方等)提供理论和方法。 3.增强学生的科学素养，培养科学思维的良好习惯。 三、教学内容和要求
第一章绪论 1.理解运动生物化学的概念，研究任务，发展、现状及展望； 2.了解运动生物化学在体育科学中的地位；激发学生学习本学科的兴趣； 3.使学生树立整体观、动态观，用辩证的思维去看待生命、看待运动人体。 重点与难点：运动生物化学的概念；运动生物化学的研究任务。 第二章糖代谢与运动 1.掌握糖的概念、人体内糖的存在形式与储量、糖代谢不同化学途径与ATP合成的关系； 2.了解糖酵解、糖的有氧氧化的基本代谢过程及其在运动中的意义； 3.掌握糖代谢及其产物对人体运动能力的影响； 4.熟悉糖原合成和糖异生作用的基本代谢过程及其在运动中的意义； 5.了解运动训练和体育锻炼中糖代谢产生的适应性变化。 重点与难点：糖代谢的不同化学途径及其与ATP合成的关系 第三章脂代谢与运动 1.掌握脂质的概念与功能、脂肪酸分解代谢的过程； 2.了解酮体的生成和利用及运动中酮体代谢的意义； 3.掌握运动时脂肪利用的特点与规律； 4.理解运动、脂代谢与健康的关系。 重点与难点：脂肪酸分解代谢的过程、酮体代谢的意义；运动时脂肪利用的特点与规律。第四章蛋白质代谢与运动 1.掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程； 2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系。 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应。 重点与难点：运动时蛋白质和氨基酸代谢变化的规律；蛋白质的代谢过程； 第五章水无机盐维生素的生物化学与运动 1.了解掌握水的生物学功能与对运动能力影响 2.了解掌握无机盐的生物学功能及与运动能力的关系 3.了解掌握维生素的生物学功能与运动能力的关系 第六章酶与激素 1了解酶的特点，理解运动中酶的适应变化及运动对血清酶的影响和应用 2了解运动对
生物化学知识点总结
两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH：分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀 在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质， 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成： ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯（DNFB)法 丹磺酰氯（DNS）法 羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质
生物化学名词解释+英文解释
氨基酸的等电点:在一定的PH值条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷 数相同，即争电荷为零，此时溶液的 PH值称为该氨基酸的等电点，以PI 表示。 增色效应：核酸变性后在260NM处紫外吸收值增加的现象称为增色效应 生物氧化：有机的物质在生物体细胞内，经过酶的催化氧化分解生成CO2，H2O 并释放能量的过程 糖原异生作用：指非糖物质（如丙酮酸，甘油，乳酸等）在肝脏中转变为葡萄糖 或糖原的过程 转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板，按照其碱基顺序合成与其碱基 互补的RNA过程。 蛋白质二级结构:指肽链中的主链借助氢键，有规则地卷曲折叠成沿一维方向具 周期性的结构 酶活性中心：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位 同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白背身分子结构组成去有所不同的 一种酶 转氨基作用：一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的新 的一分子α-酮酸和α-氨基酸 半保留复制:当DNA复制时，秦代分子的两条链必须分开，每条多核苷链都作为 通过碱基互补配对相互作用而生成 互补链的模板从而使互补的子链能 在每条亲链表面由酶促合成，结果产 生两个相同的双螺旋DNA分子，每 个都含有一天来自亲化分子的多核 苷酸连，以及一条新合成的互补链， 这种复制模式就叫半保留复制 糖酵解：糖酵解又被称为EMP途径，其反生在细胞液中，因葡萄糖在机体内经 过无氧分解生成乳酸的过程与酵母 发酵的过程基本相同，被称为~ 维生素：是维持生物体正常生活所不可缺少的一类小分子化合物 分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。如核酸 (DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、 核酸与蛋白质分子之间、以及自组装 单分子膜之间的特异性结合。 全酶：由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一 种结合酶。 β-氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化 分解，由于氧化是在脂酰基的β-碳 原子上的发生的，故称β-氧化 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应 的速度常数所合成的。根据米氏方程， 其值是当酶促反应速度达到最大反 应速度一半时的底物浓度。符号Km 。酶活性部位：酶的活性部位是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整 个酶分子相当小的一部分，它是由在 线性多肽链中可能相隔很远的氨基 酸残基形成的三维实体。 翻译：在多种因子辅助下，核糖体结合信使核糖核酸(mRNA)模板，通过转移核糖 核酸(tRNA)识别该mRNA的三联体密 码子和转移相应氨基酸，进而按照模 板mRNA信息依次连续合成蛋白质 肽链的过程。 生物氧化：物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。氧化磷酸化：在底物被氧化的过程中，伴随有ADP磷酸化或ATP的过程 核酸的变性：核酸双螺旋氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线圆状态的 过程，叫~ 核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原 来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋 的重组过程称为“复性”。
生物化学题库及答案
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、
氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。
生物化学中英文名词解释汇总
生物化学上册中英文名词解释汇总 第一部分：糖类 1.糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多 羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。 3.寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类 物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。 4.二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。常见 的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。 5.多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。 6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原 （glycogen）、纤维素（cellulose）。 7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸 （hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。 8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。是动植物特 别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。 9.蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖 含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。 10.糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质 更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。 11.糖脂（glycolipid） 12.脂多糖（lipopolysaccharide） 第二部分脂质 1.脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。 2.储存脂质（storage lipid）、结构脂质（structure lipid）、活性脂质（active lipid） 3.单纯脂质（simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、衍生脂质（derived lipid） 4.脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）
运动生物化学
一.名词解释 1运动生物化学:从分子水平上研究生物体化学组成和生命过程化学变化特点和规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。 2、酶：是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是具有催化功能的蛋白质。 3生物氧化：能源物质在生物体内氧化生成CO2和H2O并释放出能量的过程。 4、糖酵解:糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化，最后生成乳酸的过程。 5、糖有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解生成CO2和水，同时释放出大量能量的过程 6葡萄糖-丙氨酸循环：运动时肌肉中糖代谢加强，其代谢中间物丙酮酸经转氨基作用生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经糖异生转变为葡萄糖后再输入到血液中的过程。 7、磷酸原：ATP和CP 的合称，两者的分子结构中，均含有高能磷酸键，在代谢中通过转移磷酸基团的过程释放能量。 8、运动性疲劳：机体生理过程不能持续其机能在一特定水平上或不能维持预定的运动强度。9超量恢复：运动中消耗的能源物质在运动后一段时间内不仅恢复到原来水平，甚至超过原来水平的现象。 10、中枢疲劳：由运动引起的、发生在从大脑到脊髓运动神经元的神经系统的疲劳。 11、外周疲劳：指运动引起的骨骼肌功能下降，不能维持预定收缩强度的现象。 12、糖异生：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程 二.是非判断题 1、人体的化学组成是相对稳定的，在运动的影响下，一般不发生相应的变化。T 2、运动生物化学是研究生物体化学组成的一门学科。T 3、1937年Krebs提出了三羧酸循环的代谢理论。T 4、《运动生物化学的起源》是运动生物化学的首本专著。F 5、酶是蛋白质，但是不是所有的蛋白质都是酶。T 6、通过长期训练可以提高酶活性、增加酶含量。T 7、一般意义上的血清酶是指那些在血液中不起催化作用的非功能性酶。T 8、训练引起的酶催化能力的适应性变化，可因停训而消退.T 9、CP是骨骼肌在运动过程中的直接能量供应者。F 10、生物氧化发生的部位在细胞质。F 11、生物氧化中生成的水由有机物脱羧产生，二氧化碳由碳和氧结合生成。F 12、人体所利用的ATP都是来自氧化磷酸化的合成。F 13、在以无氧代谢供能为主的运动中，肌肉收缩所需的ATP 主要是以底物 水平磷酸化的方式合成的。T 14、糖类物质就是碳水化合物。F 15运动饮料中常配入4～8(10)个葡萄糖单位的低聚糖，以有利于糖的利用和水分的吸收。T 16、血糖是骨骼肌利用的最重要肌内燃料。F 17、常见的低聚糖是麦芽糖、半乳糖和蔗糖。F 18、多糖一般无甜味，而且不易溶于水。T 19、脑组织糖原储量很少，正常大脑生理活动所需要的能量主要来自血浆游离脂肪酸。F 20、肌糖原可以大量分解成葡萄糖释放进入血液维持血糖稳定.F 21、糖酵解的底物在短时间激烈运动中主要是肌糖原。T
生物化学 名词解释
四、名词解释 1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（Ca 1、C、O、N、H、Ca2)位于同一平面，Ca 1和C a 2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。 2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。 3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。 4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。 5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。 6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。其病因为基因突变所致。 7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。 8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 9．protein coagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即