木质素过氧化物酶使用说明

木质素过氧化物酶使用说明

分光光度法货号：BC1310

规格：50管/48样

产品内容：

试剂一：液体80mL×1瓶，4℃保存。

试剂二：液体10mL×1瓶，4℃避光保存。

试剂三：液体5mL×1瓶，4℃保存。

注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。

产品说明：

木质素过氧化物酶（EC1.11.1.14）是一种含亚铁血红素的过氧化物酶，属于木质素降解酶系，在木质素生物降解、造纸工业、纺织工业、芳香化合物转化与降解及环境污染控制等方面具有较大的应用潜力。

木质素过氧化物酶氧化藜芦醇生成藜芦醛，在310nm处有特征吸收峰。

自备实验用品及仪器：

天平、研钵、低温离心机、紫外分光光度计、1mL石英比色皿。

操作步骤：

一、酶液提取

1.组织：按照质量（g）：试剂一体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g，加

入1mL试剂一）加入试剂一，冰浴匀浆后于4℃，10000g离心10min，取上清置于冰上待测。

2.细胞：按照细胞数量（104个）：试剂一体积（mL）为500~1000：1的比例（建议

500万细胞加入1mL试剂一），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，

总时间3min）；然后4℃，10000g离心10min，取上清置于冰上待测。

3.培养液或其它液体：直接检测。

二、测定操作

测定管

试剂一（mL）0.6

试剂二（mL）0.2

样品（mL）0.1

试剂三（mL）0.1

充分混匀，于1mL石英比色皿，蒸馏水调零，测定310nm处10s和310s吸

光值，记为A1和A2，△A=A2-A1

三、酶活计算公式

1．按照蛋白浓度计算

酶活性定义：每毫克蛋白每分钟氧化1nmol藜芦醇所需的酶量为一个酶活力单位。

LiP活性（nmol/min/mg prot）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×Cpr）÷T=215×△A ÷Cpr

2．按照样本质量计算

酶活性定义：每克样品每分钟氧化1nmol藜芦醇所需的酶量为一个酶活力单位。

LiP活性（nmol/min/g）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×W÷V样总）÷T=215×△A÷W

3．按照细胞数量计算

酶活性定义：每104个细胞每分钟氧化1nmol藜芦醇所需的酶量为一个酶活力单位。

LiP活性（nmol/min/104cell）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×细胞数量÷V样总）÷T

=215×△A÷细胞数量

4．按照液体体积计算

酶活性定义：每升培养液每分钟氧化1nmol藜芦醇所需的酶量为一个酶活力单位。

LiP活性（nmol/min/L）=△A÷（ε×d）×V反总÷V样÷T= 2.15×105×△A

ε：藜芦醛摩尔消光系数：9300L/mol/cm；d：比色皿光径，1cm；V反总：反应总体积，1mL；V样：反应中样本体积，0.1mL；V样总：加入提取液体积，1mL；Cpr：样本蛋白浓度，mg/mL；W：样本质量，g；T：反应时间，5min。

胃蛋白酶(Pepsin)试剂盒使用说明

胃蛋白酶（Pepsin）试剂盒使用说明 分光光度法注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。 货号：BC2320 规格：50/24S 产品内容： 试剂一：液体×1瓶，4℃保存。 试剂二：液体×1瓶，4℃保存。 试剂三：粉剂×1瓶，4℃避光保存。临用前加入25mL试剂二充分溶解。 试剂四：粉剂×1瓶，4℃保存。临用前加入25mL蒸馏水充分溶解。 试剂五：粉剂×1瓶，4℃保存。临用前加入30mL蒸馏水充分溶解。 试剂六：液体×1瓶，4℃保存。 标准品：液体×1支，0.5μmol/mL酪氨酸标准溶液浓度4℃保存。 产品说明： 胃蛋白酶由胃粘膜主细胞分泌，分解食物中蛋白质成小肽段。一般用于神经性低酸症的鉴别，慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二指肠炎等症状时也会引起胃蛋白酶分泌的减少。 胃蛋白酶可催化血红蛋白水解，水解产物与福林试剂反应后显蓝色；一定范围内，其颜色的深浅与胃蛋白酶活性呈正比。 自备仪器和用品： 研钵、台式离心机、震荡混匀器、可见分光光度计、1mL玻璃比色皿、可调式移液枪、冰和蒸馏水。 操作步骤：

一、粗酶液提取： 组织样品：按照组织质量（g）：试剂一体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g 组织，加入1mL试剂一）冰浴匀浆，8000g，4℃离心10min，取上清，即粗酶液。 二、测定步骤： 1.分光光度计预热30min，调节波长到580nm，蒸馏水调零。 2.试剂三和试剂四置于37℃水浴预热30min。 3.标准管：取EP管，加入100μL标准品，200μL试剂二，600μL试剂五，100 μL试剂六，混匀后室温静置20min，于580nm测光吸收，记为A标准管。 4.空白管：取EP管，加入100μL蒸馏水，200μL试剂二，600μL试剂五，100 μL试剂六，混匀后室温静置20min，于580nm测光吸收，记为A空白管。 5.对照管：取EP管，加入500μL试剂三，置于37℃水浴保温10min；加入500 μL试剂四，盖紧后摇匀1min；加入100μL粗酶液，混匀后8000g4℃离心10分钟； 取上清液100μL，加入新EP管，再加入200μL试剂二，600μL试剂五，100μL试剂六，混匀后室温静置20min，于580nm测光吸收，记为A对照管。 6.测定管：取EP管，加入100μL粗酶液，500μL试剂三，置于37℃水浴保温 10min；加入500μL试剂四，盖紧后摇匀1min；8000g4℃离心10分钟；取上清液100μL，加入新EP管，再加入200μL试剂二，600μL试剂五，100μL试剂六，混匀后室温静置20min，于580nm测光吸收，记为A测定管。 注意：空白管和标准管只需要测定一次。 三、计算公式： 1)按照蛋白浓度计算 活性单位定义：37℃每毫克蛋白每分钟催化血红蛋白水解生成1nmol酪氨酸为1个酶活单位。 胃蛋白酶活性（nmol/min/mg prot）=C标准品×（A测定管－A对照管）÷（A标准管

锰过氧化物酶试剂盒使用说明

锰过氧化物酶试剂盒使用说明 分光光度法货号：BC1620 规格：50管/24样 注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。 产品内容： 试剂一：液体75mL×1瓶，4℃保存。 试剂二：液体5mL×1瓶，4℃保存。 试剂三：液体10mL×1瓶，4℃避光保存。 试剂四：液体5mL×1瓶，4℃保存。 产品说明： 锰过氧化物酶（EC1.11.1.13）是一种含亚铁血红素的过氧化物酶，主要存在于担子菌中，属于木质素降解酶系，能有效的降解木质素及废水和土壤中比较难降解的氯化物，叠氮化合物、DTT，多环芳烃等。锰过氧化物酶在Mn2+存在的条件下，将愈创木酚氧化为四邻甲氧基连酚，在465nm有特征吸收峰。 自备实验用品及仪器： 天平、研钵、低温离心机、可见分光光度计、1mL玻璃比色皿、恒温水浴锅。 操作步骤： 一、酶液提取 1.组织：按照质量（g）：试剂一体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g，加入1mL 试剂一）加入试剂一，冰浴匀浆后于4℃，10000g离心10min，取上清置于冰上待测。 2.细胞：按照细胞数量（104个）：试剂一体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万 细胞加入1mL试剂一），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时

间3min）；然后4℃，10000g离心10min，取上清置于冰上待测。 3.培养液或其它液体：直接检测。 二、测定操作 对照管测定管 试剂一（μL）600500 试剂二（μL）100 试剂三（μL）200200 样品（μL）100100 试剂四（μL）100100 充分混匀，于37℃反应10min，于1mL玻璃比色皿，蒸馏水调零，测定465nm处吸光值，记为A对照管和A测定管，△A=A测定管-A对照管。 三、酶活计算公式 1．按照蛋白浓度计算 酶活性定义：每毫克蛋白每分钟氧化1nmol愈创木酚所需的酶量为一个酶活力单位。 MnP活性（nmol/min/mg prot）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×Cpr）÷T=83×△A÷Cpr 2．按照样本质量计算 酶活性定义：每克样品每分钟氧化1nmol愈创木酚所需的酶量为一个酶活力单位。 MnP活性（nmol/min/g）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×W÷V样总）÷T=83×△A÷W

辣根过氧化物酶标记的羊抗兔IgG使用说明

辣根过氧化物酶标记的羊抗兔IgG使用说明 规格：0.1ml/1ml 抗体来源：Goat 克隆类型：Polyclonal 交叉反应：Rb 产品应用：WB=1:1000-10000ELISA=1:1000-10000IHC-P=1:100-1000IHC-F=1:100-1000 not yet tested in other applications. optimal dilutions/concentrations should be determined by the end user. 分子量：150kDa 性状：Lyophilized or Liquid 浓度：2mg/1ml 免疫原：Full length plasma protein 亚型：IgG 纯化方法：affinity purified by Protein A 储存液：0.01M PBS,pH7.4with10mg/mL BSA and0.1%Gentamicin 保存条件：Storage:Store at–20℃for one year.Avoid repeated freeze/thaw cycles. The lyophilized antibody is stable at room temperature for at least one month and for greater than a year when kept at-20oC.When reconstituted in sterile distilled water or diluent supplied,theantibody is stable for at least two weeks at2-4℃。产品介绍： Immunoglobulin G(IgG),is one of the most abundant proteins in serum with normal levels between8-17mg/mL in adult blood.IgG is important for our defence against

胰蛋白酶活性检测试剂盒说明书 紫外分光光度法

胰蛋白酶活性检测试剂盒说明书紫外分光光度法 注意：正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定 货号：BC2310 规格：50T/48S 产品内容： 提取液：液体50mL×1瓶，4℃保存。 试剂一：粉剂×1支，4℃避光保存。临用前加1mL蒸馏水充分溶解。 试剂二：液体50mL×1瓶，4℃保存。 产品说明： 胰蛋白酶选择性水解变性蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链，是一种重要的消化酶。此外，胰蛋白酶还广泛应用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤等所产生的局部水肿、血肿及脓肿等的辅助治疗。 胰蛋白酶催化水解BAEE的酯键，生成BA，BA在253nm处有吸收峰，通过测定253nm吸光度增加速率，即可计算出胰蛋白酶的活性。 自备仪器和用品： 紫外分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、1mL石英比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 操作步骤： 一、粗酶液提取： 称取约0.1g样品，加入1mL提取液进行冰浴匀浆，10000rpm4℃离心10min，取上清液，即粗酶液，置冰上待测。或者直接称取1mg酶粉，加1mL提取液，充分混匀后置冰上待测（为保证实验的准确性建议梯度稀释）。 二、测定： 1.分光光度计预热30min以上，调节波长到253nm，蒸馏水调零。 第1页共2页

2.工作液的配制：将试剂一与试剂二按2:97配置工作液，按需配制，并置于37℃水浴预热30min以上。 3.空白管：取1mL石英比色皿，加入990μL工作液，再加入10μL蒸馏水，混匀，迅速于253nm测定0s 和60s的吸光度，分别记为A1、A2，△A空白=A2-A1。 4.测定管：取1mL石英比色皿，加入990μL工作液，再加入10μL粗酶液，混匀，迅速于253nm测定0s 和60s的吸光度，分别记为A3、A4，△A测定=A4-A3。 三、胰蛋白酶活性计算： 1.按蛋白浓度计算： 活性单位（U）定义：在1mL体系下，37℃每毫克蛋白质每分钟催化253nm处吸光值增加0.001为一个单位。胰蛋白酶（U/mg prot）=(△A测定-△A空白)÷0.001÷（Cpr×V1）÷T =100000×(△A测定-△A空白)÷Cpr 2.按样本鲜重计算： 活性单位（U）定义：在1mL体系下，37℃每克组织每分钟催化253nm处吸光值增加0.001为一个单位。 胰蛋白酶（U/g鲜重）=(△A测定-△A空白)÷0.001÷（W×V1÷V2）÷T =100000×(△A测定-△A空白)÷W Cpr：粗酶液蛋白质浓度（需要另外测定），mg/mL；W：样本鲜重，g； V1：加入反应体系中粗酶液体积，10μL=0.01mL；V2：粗酶液总体积，1mL； T：反应时间，1min。 注意事项： 实验前用1～2个样做预实验，保证吸光值变化在0.01～0.15之间。 第2页共2页

锰过氧化物酶(Mnp)活性检测试剂盒说明书 可见分光光度法

锰过氧化物酶（Mnp）活性检测试剂盒说明书可见分光光度法 注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。 货号：BC1620 规格：50T/24S 产品内容： 试剂一：液体75mL×1瓶，4℃保存。 试剂二：液体5mL×1瓶，4℃保存。 试剂三：液体10mL×1瓶，4℃避光保存。 试剂四：液体5mL×1瓶，4℃保存。 产品说明： 锰过氧化物酶（EC1.11.1.13）是一种含亚铁血红素的过氧化物酶，主要存在于担子菌中，属于木质素降解酶系，能有效的降解木质素及废水和土壤中比较难降解的氯化物，叠氮化合物、DTT，多环芳烃等。锰过氧化物酶在Mn2+存在的条件下，将愈创木酚氧化为四邻甲氧基连酚，在465nm有特征吸收峰。 自备实验用品及仪器： 天平、研钵、低温离心机、可见分光光度计、1mL玻璃比色皿、恒温水浴锅。 操作步骤： 一、酶液提取 1.组织：按照质量（g）：试剂一体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g，加入1mL试剂一）加入 试剂一，冰浴匀浆后于4℃，10000g离心10min，取上清置于冰上待测。 2.细胞：按照细胞数量（104个）：试剂一体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细胞加入1mL试 剂一），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；然后4℃，10000g离心10min，取上清置于冰上待测。 3.培养液或其它液体：直接检测。 二、测定操作

对照管测定管 试剂一（μL）600500 试剂二（μL）100 试剂三（μL）200200 样品（μL）100100 试剂四（μL）100100 充分混匀，于37℃反应10min，于1mL玻璃比色皿，蒸馏水调零，测定465nm处吸光值， 记为A对照管和A测定管，△A=A测定管-A对照管。 三、酶活计算公式 1．按照蛋白浓度计算 酶活性定义：每毫克蛋白每分钟氧化1nmol愈创木酚所需的酶量为一个酶活力单位。 MnP活性（nmol/min/mg prot）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×Cpr）÷T=83×△A÷Cpr 2．按照样本质量计算 酶活性定义：每克样品每分钟氧化1nmol愈创木酚所需的酶量为一个酶活力单位。 MnP活性（nmol/min/g）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×W÷V样总）÷T=83×△A÷W 3．按照细胞数量计算 酶活性定义：每104个细胞每分钟氧化1nmol愈创木酚所需的酶量为一个酶活力单位。 MnP活性（nmol/min/104cell）=△A÷（ε×d）×V反总÷（V样×细胞数量÷V样总）÷T =83×△A÷细胞数量 4．按照液体体积计算 酶活性定义：每升培养液每分钟氧化1nmol愈创木酚所需的酶量为一个酶活力单位。 MnP活性（nmol/min/L）=△A÷（ε×d）×V反总÷V样÷T=8.3×104×△A ε：愈创木酚摩尔消光系数：12100L/mol/cm；d：比色皿光径，1cm； V反总：反应总体积，1mL；V样：反应中样本体积， 0.1mL；V样总：加入提取液体积，1mL；Cpr：样本蛋白浓 度，mg/mL； W：样本质量，g；T：反应时间，10min。

PH0728 DAB辣根过氧化物酶显色试剂盒使用手册

1PH0728|DAB 辣根过氧化物酶显色试剂盒 Catalog No ：PH0728 Size ：?100mL Storage ：Store@-20℃避光保存 ◆产品简介DAB 辣根过氧化物酶显色液(DAB Horseradish Peroxidase Color Development Kit)是一种依据辣根过氧化物酶(HRP)结合显色，用于免疫组化显色、原位杂交显色或Western、Southern、Northern、EMSA 等膜显色的试剂盒。 DAB 即3,3N-Diaminobenzidine Tertrahydrochloride,是辣根过氧化物酶的常用底物。在辣根过氧化物酶的催化下,DAB 会产生棕色沉淀。该棕色沉淀丌溶于水和乙醇。因此在DAB 显色后,还可以使用溶于乙醇的染料进行后续染色。 本显色液可以用于细胞或组织在免疫组化或原位杂交时结合的辣根过氧化物酶显色，也可用于Western 等结合有辣根过氧化物酶的膜的显色检测。同时也可以用于细胞或组织内源性的辣根过氧化物酶显色。 ◆试剂组分 试剂(A):DAB 显色液A---50mL (-20℃避光) 试剂(B):DAB 显色液B---50mL (-20℃避光) 试剂(C):DAB 显色液C---100uL (RT) 自备材料： 1、洗涤液 2、蒸馏水◆使用参考 1、常规组织切片、细胞样品、膜不辣根过氧化物酶标记的抗体或其它形式的探针孵育后，用适当洗涤液洗涤3～5次，每次3～5min。对于检测内源性辣根过氧化物酶的组织或细胞样品，在适当固定后，也可用洗涤液洗涤3～5次，每次3～5min。 2、按(A):试剂(B):试剂(C)=5000:5000:3的比例混合,即为DAB 染色工作液，即配即用。 3、洗涤过组织后，去除洗涤液，加入适量DAB 染色工作液，确保覆盖样品。 4、室温避光孵育或更长时间，直至显色至预期深浅。 5、去除DAB 染色工作液，用蒸馏水清洗1～2次即可终止显色反应。 6、对组织切片或细胞样品，反应终止后，如有必要可用中性红染色液染色，便于观察。对于膜染色，反终止后可室温晾干避光保存。 ◆注意事项 1、DAB 是致癌物，请注意适当防护。 2、试剂(A)、试剂(B)避免反复冻融。 3、为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套操作。 ◆常见问题 1、背景显色太深 ①在免疫组化时如果背景显色太深，考虑使用适当的封闭液进行封闭，例如选购适当的封闭液或使用和一抗相同来源的血清(10%)进行封闭。②在进行含内源性过氧化氢酶的免疫组化时，如果背景显色太深，需注意灭活内源性过氧化氢酶。 ③可以考虑缩短显色时间，或降低二抗浓度。 ④选择适当强度的洗涤液，或延长洗涤时间。 2、没有显色或显色太弱 ①当提高一抗或二抗的浓度。检测二抗效果，滴一滴稀释二抗在膜上，检测二抗是否可以被正常显色。 ②考虑使用更加灵敏的放大检测体系，例如使用生物素检测体系。 ③适当延长显色时间，另外确定抗原修复是否对于使用的一抗是必需的。

SUMO蛋白酶使用说明

SUMO蛋白酶使用说明 货号：P2070 规格：1000U(200μL) 产品内容： 试剂名称规格保存温度 SUMO蛋白酶（5U/μL）200μL-80℃ SUMO Protease Buffer1mL×2-20℃ 产品说明： SUMO蛋白酶也称Ulp，是一种具有较高活性的半胱氨酸蛋白酶，它能识别SUMO蛋白的三级结构，而不是氨基酸序列，因此可以高效而且特异性地将SUMO蛋白从重组融合蛋白上切割下来。SUMO蛋白酶在较宽范围的反应环境体系中能保持较高的活性，如温度（4-30℃），PH(5.5-9.5)等，SUMO蛋白酶带有多聚His标签，便于融合蛋白切割后利用亲和层析去除该蛋白酶。 保存条件： SUMO蛋白酶-80℃长期保存，可存储2年；首次使用后可置于-20℃保存，避免反复冻融。SUMO Protease Buffer可置于-20℃保存。 酶活定义： 在1×SUMO Protease Buffer(50mM Tris-HCl,1mM DTT,pH8.0)中，30℃反应1h，剪切>85％的2μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。 使用方法说明： 1.SUMO蛋白酶与需要酶切的目的蛋白比例：1：100。

2.酶切体系： 融合蛋白1000μg SUMO Protease Buffer20μL SUMO蛋白酶2μL ddH O定容至1000μL 2 3.酶切条件：推荐4℃酶切过夜，用户可以根据自己研究的目的蛋白进行摸索，以下酶切分析图片可供参考。 4.酶切后可取少量样本进行SDS-PAGE分析，若要去除酶切后体系中的SUMO蛋白酶，可用His标签纯化树脂亲和层析。 酶切后电泳分析图: 4℃酶切3h;5h;6h;7h;8h;10h;12h;22h后SDS-PAGE电泳图。 注意事项： 1.为达到最好的酶切效果，请保证重组蛋白为部分或完全纯化的蛋白。

木质素

木质素的应用研究进展 林化10-3班边少杰100524326 摘要：木质素与纤维素和半纤维素是构成植物骨架的主要成分，木质素是自然界中含量第二的天然高分子化合物，其含量仅次于纤维素。它是制浆造纸工业的主要副产物，也是木材水解工业中不可缺少的副产物，是重要的可再生资源之一。研究和发展应用木质素技术是化工领域和生物质应重视的热点和难点问题。木质素的利用面广，主要分为木质素的高分子利用和木质素的降解利用。本文主要阐述了木质素的高分子应用主要包括木质素在吸附剂，表面活性剂，水处理剂，粘合剂，橡胶复合材料，替代柴油及木质素在农业生产中的应用。木质素的降解利用主要体现在生产香草醛上。通过对木质素应用领域的研究，可以看出木质素的的应用面广泛，市场潜力巨大。同时，我们也发现在其生产中面临的问题。如何利用木质素，提高生产技术，增加产品产量，提高产品性能，减少化学污染使我们面临木质素研究主要面临的问题。相信在时代步伐的指引下，我们必将逐个击破这些问题，为更好，更广泛的应用木质素做出努力。 关键字：木质素背景高分子利用降解利用面临问题

目录 1.序言 (3) 2.概述 (3) 2.1 木质素的结构与特性 (3) 2.2 木质素的分类 (4) 3.木质素的综合利用 (4) 3.1 木质素的高分子利用 (4) 3.11 木质素在表面活性剂、活性炭的研究 (4) 3.12 在树脂粘合剂合成中的应用 (5) 3.13木质素在橡胶复合材料中的应用 (5) 3.14 木质素作水处理剂的应用 (6) 3.15 木质素替代柴油技术 (6) 3.16 木质素在农业生产中的应用 (6) 3.2 木质素的降解利用 (7) 3.21 木质素制备香草醛的研究 (7) 4. 结语 (7) 参考文献: (8)

锰 百度百科

锰 百科名片 锰是一种化学元素，锰英文为Manganese，拼音为měng)。它的化学符号是Mn，它的原子序数是25，是一种过渡金属。 目录 基本性质 发现过程 元素描述 元素来源 锰的用途 相关资料 锰-- 和精神科关系最密切的金属元素 一、锰的生理功能 二、锰的盈缺和健康 三、锰的日推荐量和食物中的来源 四、锰的主要食物来源有哪些？ 职业性慢性锰中毒诊断标准 从营养学角度看 锰的简介 食物来源 代谢吸收 生理功能 生理需要 过量表现 锰缺乏症 植物中的锰 基本性质 发现过程 元素描述 元素来源 锰的用途 相关资料 锰-- 和精神科关系最密切的金属元素 一、锰的生理功能 二、锰的盈缺和健康 三、锰的日推荐量和食物中的来源 四、锰的主要食物来源有哪些？ 职业性慢性锰中毒诊断标准 从营养学角度看 锰的简介 食物来源 代谢吸收 生理功能 生理需要

过量表现 锰缺乏症 植物中的锰 展开 编辑本段基本性质 元素符号：Mn 元素原子量：54.94 化合价：+2、+3、+4、+6和+7 元素类型：金属元素 体积弹性模量：120(GPa) 原子化焓：280.3 (kJ /mol @25℃) 热容：26.32 J /（mol· K）导电性：0.0069510^6/(cm ·Ω ) 原子体积:7.39(立方厘米/摩尔) 锰(5张) 元素在太阳中的含量:10(ppm) 元素在海水中的含量:太平洋表面:0.0001(ppm) 地壳中含量：950（ppm） 质子数：25 中子数：30 相对原子质量：55 原子序数：25 所属周期：4 所属族数：VIIB 电子层分布：2-8-13-2 氧化态及代表物质[1]：主要：Mn+2 Mn2+ K4[Mn(CN)6] 其它：Mn-3 Na3[Mn(CO)4] Mn-1 Na[Mn(CO)5] Mn0 Mn Mn2(CO)10 K6[Mn(CN)6] Mn+1 K5[Mn(CN)6] Mn+3 MnF3 K3[Mn(CN)6] Mn+4 MnO2 K2[MnF6] MnF4 Mn+5 Na3MnO4 Mn+6 MnO42- Mn+7 MnO4- MnO3F 晶体结构：晶胞为体心立方晶胞，每个晶胞含有2个金属原子。 晶胞参数： a = 891.25 pm b = 891.25 pm c = 891.25 pm α = 90° β = 90° γ = 90° 莫氏硬度：6 电离能(kJ /mol) M - M+ 717.4

木质素的应用研究现状及展望_张诺瑶

收稿日期：2011-12-13 作者简介：张诺瑶（1978-），女，山东省济宁市人，工程师，2004年毕 业于西南科技大学机电一体化专业，现主要从事计算机应用技术工作。 文章编号：1002-1124（2012）02-0050-02 Sum 197No.02 化学工程师 Chemical Engineer 2012年第02 期

醛树脂复合制备了碱木质素-酚醛复合胶黏剂；张杰[13]选用木质素作为脲醛树脂的改性剂，使脲醛树脂的耐水性明显改善；卜文娟等[14]系统介绍了木质素磺酸盐、碱木质素、甘蔗渣木质素、酶解木质素等代替部分苯酚应用于环保树脂胶的制备工艺及研究发展现状。 4在环氧树脂合成中的应用 冯攀等[15]介绍了木质素在环氧树脂合成中的应用进展。木质素用于环氧树脂合成的主要方式有3种：（1）与通用环氧树脂共混；（2）直接与环氧氯丙烷反应；（3）经过酚化、氢解、丙氧基化和酯化等化学改性，再进行环氧化合成制备环氧树脂。木质素用于环氧树脂合成有利于实现木质素的高值化利用。 5在土木工程中的应用 近年来，木质素在土木工程方面也得到应用和推广。如罗振扬等[16]合成了不同木质素含量的氨基系减水剂，发现木质素磺酸盐含量为30%时，可以获得最优性价比的改性产物；江嘉运[17]等探讨木质素的结构特点、化学反应性能和改性方法结合制浆方法和原料种类，对制备改性减水剂的合理工艺进行了分析总结。 6木素在其它方面的应用 木质素由于性能优越，结构复杂，可以应用于多个领域。在农业方面，它可以用作肥料，比如木质素铁肥、木质素氮肥、木质素磷肥、木质素复合肥等，可以用作土壤疏松剂，亦可以用作农药缓蚀剂；在医药方面，木质素还可以用作药物，木质素高分子的一些集团，如烃基等可以消除细胞无知与致癌剂的结合，减少致癌作用；造纸黑夜中提取的木质素与天然木质素相比有分子量小的特点，可以帮助动物消化[18]。除上所述，木质素还可以用作橡胶补强及、皮革鞣质剂、热稳定剂和交联剂等。近年来，木质素合成阻燃剂[19]可用于制备乙酸木质素基聚氨酯硬泡[20]，可利用氧化碱木质素制备高效水泥助磨剂[21]，而无硫木质素[22]在合成树脂中的作用也更加显著突出，另外，还有球形多孔木质素被制备出[23]。 7展望 总的来说，木质素作为一种天然可再生的高分 子，资源丰富、价格低廉、用于工业化生产的现实可能性大。在追求绿色环保、可持续发展的今天，已成为重点研究对象。随着理论和应用研究的继续深入，木质素必将得到更充分的利用。 参考文献 ［1］张桂梅,廖双泉,蔺海兰，等.木质素的提取方法及综合利用研究进展［J］.热带农业科学,2005,25（1）：66-70. ［2］朱清时.化学的绿色化和绿色植物的化学转化［J］.世界科学研究与发展，1998,20（2）:12-17. ［3］敖先权,周素华,曾祥钦.木质素表面活性剂在水煤浆制备中的应用［J］.煤炭转化,2004,27（3）：45-48. ［4］李道山.用质素磺酸盐预冲洗降低表面活性剂吸附的矿场试验［J］.国外油田工程，2001,17（9）：1-6. ［5］刘欣,周永红.木质素表面活性剂的应用研究进展生［J］.物质化学工程,2008,42（6）:42-48. ［6］方桂珍,何伟华,宋湛谦.阳离子絮凝剂木质素季胺盐的合成与脱色性能研究［J］.林产化学与工业，2003,23（2）:38-42. ［7］刘明华,杨林,詹怀宇.复合型改性木质素絮凝剂处理抗生素类化学制药废水的研究［J］.中国造纸学报,2006,21（2）：47-50.［8］杨林,刘明华.改性木质素除油絮凝剂处理含油废水的研究［J］. 石油化工高等学校学报，2007,20（2）：9-22. ［9］乔瑞平，宁银萍，彭福勇，等.木质素基脱色絮凝剂深度处理制浆造纸废水［J］.化学工程，2009，37（9）:56-61. ［10］刘德启.尿醛预聚体改性木质素絮凝剂对重革废水的脱色效果［J］.中国皮革,2004,33（5）:27-29. ［11］郑钻斌，程贤延,符坚,等.酶解木质素改性酚醛树脂胶黏剂的研究［J］.林产工业，2009,36（4）:24-27. ［12］庄晓伟，穆有炳，章江丽，等.碱木质素－酚醛复合胶黏剂在竹胶板中的应用研究［J］.生物质化学工程,2011,45（5）:17-20.［13］张杰.木质素的提纯以及在脲醛树脂胶粘剂中的应用［J］.林业实用技术,2011,（4）:33-38. ［14］卜文娟，阮复昌.木质素改性酚醛树脂的研究进展［J］.粘接, 2011，（2）:76-78. ［15］冯攀,谌凡更.木质素在环氧树脂合成中的应用进展［J］.纤维素科学与技术,2010,18（2）:54-60. ［16］罗振扬,陈杰,何明,等.木质素改性氨基系高效减水剂性能研究［J］.新型建筑材料,2011,（1）:5-8. ［17］江嘉运,张帅,韩莹.木质素磺酸盐减水剂化学改性方法的研究进展［J］.混凝土,2011（1）:87-90. ［18］巨敏,翁彩珠,刘军海.木质素在农业中的应用［J］.现代农业，2011，23（53）:11-15. ［19］刘小婧，程贤甦.新型酶解木质素阻燃剂的合成及其阻燃性能的研究［J］.橡胶工业,2011,58（10）:610-615. ［20］李燕,敖日格勒,韩雁明.制备乙酸木质素基聚氨酯硬泡［J］.林业科学,2011,47（7）:160-164. ［21］周明松,周莉莉,伍思龙,等.氧化碱木质素制备高效水泥助磨剂［J］.精细化工,2011,28（10）:1014-1018. ［22］李志礼，葛媛媛.无硫木质素在合成树脂中的应用研究进展［J］. 塑料科技,2011,39（10）:100-104. ［23］黎先发,罗学刚.球形多孔木质素颗粒的制备及表征［J］.功能材料,2011,42（2）:256-263. 张诺瑶：木质素的应用研究现状及展望 2012年第2期51

PH0728 DAB辣根过氧化物酶显色试剂盒实验方法与常见问题

PH0728|DAB辣根过氧化物酶显色试剂盒 DAB Horseradish Peroxidase Color Development Kit Catalog No：PH0728Size：?2×50mL|?2×100mL Store at-20℃ DAB辣根过氧化物酶显色试剂盒(DAB Horseradish Peroxidase Color Development Kit)是一种借助辣根过氧化物酶(HRP)，用于免疫组化显色、原位杂交显色或Western、Southern、Northern、EMSA等膜显色的试剂盒。 DAB，即3,3N-Diaminobenzidine Tertrahydrochloride，是辣根过氧化物酶的常用底物。在辣根过氧化物酶的催化下，DAB会产生棕色沉淀。该棕色沉淀不溶于水和乙醇。因此在DAB显色后，还可以使用溶于乙醇的染料进行后续染色。 本试剂盒可以用于细胞或组织在免疫组化或原位杂交时结合的辣根过氧化物酶显色，也可以用于Western等结合有辣根过氧化物酶的膜的显色检测。同时也可以用于细胞或组织内源性的辣根过氧化物酶显色。 组分 Component2×50mL2×100mL Storage DAB显色液A50mL100mL-20℃避光 DAB显色液B50mL100mL-20℃ 使用参考 1.对于组织切片或细胞样品或膜，在与辣根过氧化物酶标记的抗体或其它形式的探针孵育后，用适当洗涤液洗涤3-5次，每次3-5分钟。对于检测内源性辣根过氧化物酶的组织或细胞样品，在适当固定后，也用适当洗涤液洗涤3-5次，每次3-5分钟。 2.按照1:1的比例将显色液A、B液混匀，混匀后即配制成DAB染色工作液。 3.最后一次洗涤完毕后，去除洗涤液，加入适量DAB染色工作液，确保能充分覆盖样品。 4.室温避光孵育3-30分钟或更长时间(可长达24小时)，直至显色至预期深浅。 5.去除DAB染色工作液，用蒸馏水洗涤1-2次即可终止显色反应。 6.对于组织切片或细胞样品，显色反应终止后，如有必要可以用中性红染色液(neutral red staining solution)染色，以便于观察。对于膜，显色反应终止后，可以室温晾干避光保存。 注意事项 DAB对人体有害，请注意适当防护。为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套操作。

不同类型木质素用于改性酚醛树脂的研究进展

不同类型木质素用于改性酚醛树脂的研究进展 卜文娟阮复昌 (华南理工大学化学与化工学院，广州510640) 摘要：人造板工业用的三大胶，其中一类是酚醛树脂胶，此类胶的粘接性能好，但在制造和使用的过程中都会释放出甲醛已成为当今非常突出的问题。而木质素分子中有酚羟基和醛基，使用木质素，既改善了胶粘剂的性质，又节约了苯酚的使用量，降低了甲醛释放量，达到了废物充分利用与保护环境的目的[1]。本文综述了木质素磺酸盐、碱木质素、甘蔗渣木质素、酶解木质素等代替部分苯酚应用于环保树脂胶的制备工艺及研究发展现状，同时对木质素在环保型酚醛树脂方面的应用做了展望。 关键词：木质素酚醛树脂胶黏剂改性 Different types of lignin modified phenolic resin for Research Bu wenjuan Ruan fuchang (Shool of Chemistry and Chemical Engineering,South China University of Technology,Guangzhou 510640 China) Abstract：Three plastic with wood-based panel industry,one of which is the phenolic resin adhesive,such adhesive bonding performance is good,but in the process of manufacture much formaldehyde will be released has become a very prominent issue.Lignin molecule in phenolic hydroxyl and aldehyde groups, the use of lignin,not only to improve the adhesive properties,but also save the use of phenol,formaldehyde emission decreased,to reach full use of waste and protection of the environment[1].In this paper,lignin sulfonate,lignin,sugar cane bagasse lignin,hydrolysis lignin instead of part of phenol resin are used in the preparation of environmental protection technology research and development status, while lignin-type phenolic resin in the area of environmental protection applications are put forward. Key words：lignin Phenol-formaldehyde resins modify 1 引言 酚醛树脂(PF)胶粘剂具有胶粘强度高、耐水及耐侯性等优点[2]，至今仍然是制造室外用人造板理想的胶粘剂。但是，PF胶粘剂存在固化温度高、热压时间长、易透胶、原料成本高且原料来源不可再生等缺点。胶黏剂行业一直在试图寻找一种可再生、性能高的原料来生产有机性能高的酚醛树脂，木质素改性不失为一种有效可行的办法[3]，因而木质素酚醛树脂(LPF)胶粘剂的研究日益受到人们的重视[4~6]。 木质素是一种天然多酚类高分子聚合物，其结构中存在较多的醛基和羟基，其中羟基以醇羟基和酚羟基两种形式存在。在与苯酚和甲醛合成酚醛树脂的反应中，木质素既可以提供醛基又可以提供羟基，降低了不利苯酚和甲醛的用量。在自然界中，木质素的储量仅次于纤维素，而且每年都以500亿吨的速度再生。制浆造纸工业每年要从植物中分离出大约1.4亿吨纤维素，同时得到5000万吨左右的木质素副产品，但迄今为止，超过95%的木质素仍以―黑液‖直接排入江河或浓缩后烧掉，很少得到有效利用。有效地利用木质素具有重大经济价值和深远社会意义。

辣根过氧化物酶制作过程

过氧化物酶体与溶酶体不同，过氧化物酶体不是来自内质网和高尔基体，因此它不属于内膜 系统的膜结合细胞器。过氧化物酶体普遍存在于真核生物的各类细胞中，但在肝细胞和肾细 胞中数量特别多。过氧化物酶体含有丰富的酶类，主要是氧化酶，过氧化氢酶和过氧化物酶。氧化酶可作用于不同的底物，其共同特征是氧化底物的同时，将氧还原成过氧化氢。过氧化 物酶体的标志酶是过氧化氢酶，它的作用主要是将过氧化氢（H2O2，Hydrogen Peroxide）水解。氧化酶与过氧化氢酶都存在于过氧化物酶体中，从而对细胞起保护作用。 HRP的制备 ⒈水提取： 称取 10斤用水冲刷干净的鲜辣根（辣根皮中亦含有丰富的HRP），用菜刀切成小碎块，在 搅肉机中搅碎1~2次。碎渣浆用1倍体积的水在低温下搅拌提取过夜（亦可采用高速抽提法）。次日用甩干机（或离心机）甩干，收集滤液，碎渣再用1/4倍体积水浸泡提取一次， 合并两次滤液，量总体积和度，0。 ⒉硫酸铵分级分离： 在不断搅拌下，每升滤液中慢慢加入226克硫酸铵粉末（相当于0.40饱和度），大约在1~2 小时内加完，置冷室中放置过夜。次日将上清液小心地用虹吸管移出，下面浑浊液以3000转/分离心15分钟，弃沉淀，合并上清液。再按每升上清液加258克硫酸铵粉末（0.8饱和度） 随加随搅拌，当硫酸铵全部溶解后，置冷室过夜。次日，虹吸出上清液，沉淀部分在冰冻离 心机中以13000转/分离心20分钟，弃去上清液，收集沉淀。将沉淀悬浮于100~150毫升蒸 馏水中（加水量要使沉淀全部溶解为止），分装于透析袋内，放在流动自来水中进行透析 1~2天，直到硫酸铵透析完毕为止（可用5%乙酸钡溶液或奈氏试剂进行检查）。然后改换成 用蒸馏水透析，中间更换2~3次，用0.1 mol/L硝酸银溶液检查透析外液无氯离子为止。 将透析液合并，在冰冻离心机中以 4000转/分离心 15分钟；去沉淀，量上清液的体积。 ⒊丙酮分级分离： 将上清液倒入烧杯并置冰盐浴中，在不断搅拌下，用细滴管沿杯壁加入1倍体积预冷至-15℃ 的丙酮，放置片刻，在冰冻离心机中以4，000/分离心15分钟，弃去沉淀。上清液再加入0.8体积（按原上清液体积）-15℃丙酮，（操作同上），静置后，在冰冻离心机中离心收集沉淀。将沉淀溶于少量蒸馏水中，透析除丙酮。可得Rz值近于1的酶溶液。 ⒋精制： 将上步酶液适当稀释，滴加1M硫酸锌溶液，使酶液中锌离子浓度为10-3M，5000转/分离心10分钟，得上清液。再将沉淀用少量蒸馏水洗涤，离心，洗液与清液合并，分装于透析袋内，对水透析除盐，用微孔滤膜过滤，进行真空冷冻干燥（约得20毫克），产品呈米黄色纤维状松软物，HRP产品的Rz值可达3.0左右，置真空干燥器中低温保存。

胰蛋白酶(Trypsin)试剂盒说明书

货号: QS2303 规格：50管/48样胰蛋白酶（Trypsin）试剂盒说明书 紫外分光光度法 注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。 测定意义： 胰蛋白酶选择性水解变性蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链，是一种重要的消化酶。此外，胰蛋白酶还广泛应用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤等所产生的局部水肿、血肿及脓肿等的辅助治疗。 测定原理： 胰蛋白酶催化水解BAEE的酯键，生成BA，BA在253nm处有吸收峰，通过测定253nm 吸光度增加速率，即可计算出胰蛋白酶的活性。 自备实验用品及仪器： 紫外分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、1mL石英比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 试剂组成和配制： 试剂一：液体50mL×1瓶，4℃保存。 试剂二：粉剂×1瓶，4℃避光保存。临用前加5mL蒸馏水充分溶解。 试剂三：液体50mL×1瓶，4℃保存。 粗酶液提取： 组织样品：按照组织质量（g）：试剂一体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL试剂一）冰浴匀浆，8000g，4℃离心10min，取上清，即粗酶液。 测定操作： 1. 分光光度计预热30 min，调节波长到253 nm，蒸馏水调零。 2. 试剂二置于37℃水浴预热30min。 3. 空白管：取1mL石英比色皿，加入10μL蒸馏水，100μL试剂二，900μL试剂三，迅速混匀于253nm测定0s和60s的吸光度A1和A2，△A空白= A2-A1。 4. 测定管：取1mL石英比色皿，加入10μL粗酶液，100μL试剂二，900μL试剂三，迅速混匀于253nm测定0s和60s的吸光度A3和A4，△A测定= A4-A3。 胰蛋白酶活性计算公式： (1) 按照蛋白浓度计算 活性单位定义：37℃每毫克蛋白质每分钟催化253nm处吸光值增加1为1个酶活单位。 胰蛋白酶（U/mg prot）= (△A测定-△A空白) ×V反总÷（Cpr×V1）÷T =101×(△A测定-△A空白) ÷Cpr Cpr：粗酶液蛋白质浓度（mg/mL），需要另外测定；V1：加入反应体系中粗酶液体积（mL），10μL=0.01 mL；V反总：反应总体积，1.01mL；T：反应时间（min），1min。 （2）按照样本质量计算 活性单位定义：37℃每克组织每分钟催化253nm处吸光值增加1为1个酶活单位。 胰蛋白酶（U/g鲜重）= (△A测定-△A空白) ×V反总÷（W×V1÷V2）÷T 第1页，共2页

木质素的研究进展

Botanical Research 植物学研究, 2016, 5(1), 17-25 Published Online January 2016 in Hans. https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html,/journal/br https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html,/10.12677/br.2016.51004 Progress in Research on Lignin Yongbin Meng1*, Lei Xu1, Zidong Zhang1, Ying Liu2, Ying Zhang2, Qinghuan Meng2, Siming Nie2, Qi Lu1,2 1National Engineering Laboratory for Ecological Use of Biological Resources, Harbin Heilongjiang 2Key Laboratory of Forest Plant Ecology, Ministry of Education, Northeast Forestry University, Harbin Heilongjiang Email: 347576614@https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html,, luqi42700473@https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html, Received: Dec. 10th, 2015; accepted: Dec. 24th, 2015; published: Dec. 30th, 2015 Copyright ? 2016 by authors and Hans Publishers Inc. This work is licensed under the Creative Commons Attribution International License (CC BY). https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html,/licenses/by/4.0/ Abstract Lignin is a renewable aromatic polymer in nature, and it can be used in the process of high added value. In addition, the oil and natural gas are facing the serious situation of increasingly exhausted. Lignin as a part of alternative fossil raw materials shows a good application prospect. In order to realize the use of lignin, firstly, we must understand the composition and structure of lignin. Stat-ing from the chemical composition of lignin, this paper analyzed and compared some methods and techniques for separation as well as extraction, and application of lignin extraction, focused on the latest progress in the structure of lignin, and forecasted the development direction of lignin ap-plication. Keywords Lignin, Structure, Separation, Application 木质素的研究进展 孟永斌1*，徐蕾1，张子东1，刘英2，张莹2，孟庆焕2，聂思铭2，路祺1,2 1生物资源生态利用国家地方联合工程实验室，黑龙江哈尔滨 2东北林业大学森林植物生态学教育部重点实验室，黑龙江哈尔滨 Email: 347576614@https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html,, luqi42700473@https://www.sodocs.net/doc/f112585857.html, 收稿日期：2015年12月10日；录用日期：2015年12月24日；发布日期：2015年12月30日 *第一作者。