SAM and SAMtools

BIOINFORMATICS APPLICATIONS NOTE Vol.25no.162009,pages2078–2079

doi:10.1093/bioinformatics/btp352 Sequence analysis

The Sequence Alignment/Map format and SAMtools

Heng Li1,?,Bob Handsaker2,?,Alec Wysoker2,Tim Fennell2,Jue Ruan3,Nils Homer4, Gabor Marth5,Goncalo Abecasis6,Richard Durbin1,?and1000Genome Project Data Processing Subgroup7

1Wellcome Trust Sanger Institute,Wellcome Trust Genome Campus,Cambridge,CB101SA,UK,2Broad Institute of MIT and Harvard,Cambridge,MA02141,USA,3Beijing Institute of Genomics,Chinese Academy of Science,Beijing 100029,China,4Department of Computer Science,University of California Los Angeles,Los Angeles,CA90095,

5Department of Biology,Boston College,Chestnut Hill,MA02467,6Center for Statistical Genetics,Department of Biostatistics,University of Michigan,Ann Arbor,MI48109,USA and7https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html,

Received on April28,2009;revised on May28,2009;accepted on May30,2009

Advance Access publication June8,2009

Associate Editor:Alfonso Valencia

ABSTRACT

Summary:The Sequence Alignment/Map(SAM)format is a generic alignment format for storing read alignments against reference sequences,supporting short and long reads(up to128Mbp) produced by different sequencing platforms.It is?exible in style, compact in size,ef?cient in random access and is the format in which alignments from the1000Genomes Project are released.SAMtools implements various utilities for post-processing alignments in the SAM format,such as indexing,variant caller and alignment viewer, and thus provides universal tools for processing read alignments. Availability:https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html,

Contact:rd@https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html,

1INTRODUCTION

With the advent of novel sequencing technologies such as Illumina/Solexa,AB/SOLiD and Roche/454(Mardis,2008),a variety of new alignment tools(Langmead et al.,2009;Li et al., 2008)have been designed to realize ef?cient read mapping against large reference sequences,including the human genome.These tools generate alignments in different formats,however,complicating downstream processing.A common alignment format that supports all sequence types and aligners creates a well-de?ned interface between alignment and downstream analyses,including variant detection,genotyping and assembly.

The Sequence Alignment/Map(SAM)format is designed to achieve this goal.It supports single-and paired-end reads and combining reads of different types,including color space reads from AB/SOLiD.It is designed to scale to alignment sets of1011or more base pairs,which is typical for the deep resequencing of one human individual.

In this article,we present an overview of the SAM format and brie?y introduce the companion SAMtools software package.A detailed format speci?cation and the complete documentation of SAMtools are available at the SAMtools web site.

?To whom correspondence should be addressed.

?The authors wish it to be known that,in their opinion,the?rst two authors should be regarded as Joint First Authors.2METHODS

2.1The SAM format

2.1.1Overview of the SAM format The SAM format consists of one header section and one alignment section.The lines in the header section start with character‘@’,and lines in the alignment section do not.All lines are TAB delimited.An example is shown in Figure1b.

In SAM,each alignment line has11mandatory?elds and a variable number of optional?elds.The mandatory?elds are brie?y described in Table1.They must be present but their value can be a‘*’or a zero(depending on the?eld)if the corresponding information is unavailable.The optional ?elds are presented as key-value pairs in the format of TAG:TYPE:VALUE. They store extra information from the platform or aligner.For example,the ‘RG’tag keeps the‘read group’information for each read.In combination with the‘@RG’header lines,this tag allows each read to be labeled with metadata about its origin,sequencing center and library.The SAM format speci?cation gives a detailed description of each?eld and the prede?ned TAG s.

2.1.2Extended CIGAR The standard CIGAR description of pairwise alignment de?nes three operations:‘M’for match/mismatch,‘I’for insertion compared with the reference and‘D’for deletion.The extended CIGAR proposed in SAM added four more operations:‘N’for skipped bases on the reference,‘S’for soft clipping,‘H’for hard clipping and‘P’for padding. These support splicing,clipping,multi-part and padded alignments.Figure1 shows examples of CIGAR strings for different types of alignments.

2.1.3Binary Alignment/Map format To improve the performance,we designed a companion format Binary Alignment/Map(BAM),which is the binary representation of SAM and keeps exactly the same information as SAM.BAM is compressed by the BGZF library,a generic library developed by us to achieve fast random access in a zlib-compatible compressed?le. An example alignment of112Gbp of Illumina GA data requires116GB of disk space(1.0byte per input base),including sequences,base qualities and all the meta information generated by MAQ.Most of this space is used to store the base qualities.

2.1.4Sorting and indexing A SAM/BAM?le can be unsorted,but sorting by coordinate is used to streamline data processing and to avoid loading extra alignments into memory.A position-sorted BAM?le can be indexed. We combine the UCSC binning scheme(Kent et al.,2002)and simple linear indexing to achieve fast random retrieval of alignments overlapping a

?2009The Author(s)

This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution Non-Commercial License(https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html,/licenses/ by-nc/2.0/uk/)which permits unrestricted non-commercial use,distribution,and reproduction in any medium,provided the original work is properly cited. at Xiamen University on August 27, 2010 https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html, Downloaded from

SAM and

SAMtools

https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html, Description

1QNAME Query NAME of the read or the read pair

2FLAG Bitwise FLAG(pairing,strand,mate strand,etc.)

3RNAME Reference sequence NAME

4POS1-Based leftmost POSition of clipped alignment

5MAPQ MAPping Quality(Phred-scaled)

6CIGAR Extended CIGAR string(operations:MIDNSHP)

7MRNM Mate Reference NaMe(‘=’if same as RNAME)

8MPOS1-Based leftmost Mate POSition

9ISIZE Inferred Insert SIZE

10SEQ Query SEQuence on the same strand as the reference 11QUAL Query QUALity(ASCII-33=Phred base quality)

SAMtools has two separate implementations,one in C and the other in Java,with slightly different functionality.

3CONCLUSIONS

We designed and implemented a generic alignment format,SAM, which is simple to work with and?exible enough to keep most information from various sequencing platforms and read aligners. The equivalent binary representation,BAM,is compact in size and supports fast retrieval of alignments in speci?ed https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html,ing positional sorting and indexing,applications can perform stream-based processing on speci?c genomic regions without loading the entire?le into memory.The SAM/BAM format,together with SAMtools,separates the alignment step from downstream analyses, enabling a generic and modular approach to the analysis of genomic sequencing data.

ACKNOWLEDGEMENTS

We are grateful to James Bon?eld for the comments on indexing and to SAMtools users for testing the software as it has matured.

Funding:Wellcome Trust/077192/Z/05/Z;NIH Hapmap/1000 Genomes Project grant(U54HG002750to B.H.).

Con?ict of Interest:none declared.

REFERENCES

Kent,W.J.et al.(2002)The human genome browser at UCSC.Genome Res.,12, 996–1006.

Langmead,B.et al(2009)Ultrafast and memory-ef?cient alignment of short DNA sequences to the human genome.Genome Biol.,10,R25.

Li,H.et al(2008)Mapping short DNA sequencing reads and calling variants using mapping quality scores.Genome Res.,18,1851–1858.

Mardis,E.R.(2008)Next-generation DNA sequencing methods.Annu.Rev.Genomics Hum.Genet.,9,387–402.

2079 at Xiamen University on August 27, 2010 https://www.sodocs.net/doc/f115735773.html, Downloaded from

生化名词解释、简答

试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83.2253.312.2=+=PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。 4、根据你所学的知识推断人工合成胰岛素是先合成A 链、B 链再连接成胰岛素

生物化学名词解释

生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

恢复microsoft office outlook客户端永久删除邮件

一大早在網上閒逛時，看到一篇文章很棒！是關於Outlook客戶端永久性刪除郵件的恢復！測試有效，還不錯喲！ Outlook 提供了一种在您永久删除邮件（包括清空“已删除邮件”文件夹）后恢复邮件的方法。您的 Exchange Server 管理员会指定在 Exchange Server 上保留已永久删除的邮件的时间。超过此时间之后，您将无法恢复已删除邮件。 默认情况下，若要使用“工具”菜单上的“恢复已删除邮件”命令，您必须正在查看“已删除邮件”文件夹。通过修改注册表，您就可以在任何情况下使用该命令，而与您正在查看哪个 Outlook 文件夹无关。对于您正在查看的文件夹，您可以查看并恢复已删除的邮件，包括使用 Shift+Delete 永久删除的邮件。 注释如果您删除了某封邮件并清空了“已删除邮件”文件夹，可以单击“已删除邮件”使用“恢复已删除邮件”进行恢复。只有对使用 Shift+Delete 或 Shift +永久删除的邮件，才可以在除“已删除邮件”之外的文件夹中使用该命令进 行恢复。 注意如果您使用注册表编辑器不当，可能会导致严重的问题并需要重新安装操作系统。Microsoft 不能保证您能够解决由于注册表编辑器使用不当而导致的问题。使用注册表编辑器的风险由您自行承担。 1.退出 Outlook。 2.打开 Windows 注册表编辑器。 3.浏览到“我的电脑\HKEY_LOCAL_MACHINE\Software\Microsoft\Ex change\Client\Options”。 4.在“编辑”菜单上，指向“新建”，再单击“DWORD 值”。 5.键入名称DumpsterAlwaysOn。 注释请不要在名称中键入任何空格。 6.将“DWORD”值设置为 1。 7.重新启动 Outlook。 經過以上的設定後，现在不管您查看哪个 Outlook 文件夹，均会在“工具”菜单上显示“恢复已删除邮件”命令。 以下是使用SHIFT+DEL永久刪除的郵件，可恢復項目。對於誤刪的郵件效果不錯！

生化名词解释

生物化学名词解释 第一章蛋白质化学 1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用 时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。 2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、 光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。 3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在， 即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。 4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等， 所带净电荷为零，在电场中不运动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 第二章核酸化学 1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260 增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。 2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。核酸的变性 并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。 3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔 合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。 4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。 5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。 6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA 链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD

生化名词解释

核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

修复OUTLOOK个人文件夹

修复Outlook个人文件夹方法一则 双击自动滚屏发布者：admin 发布时间：2009-02-15 阅读：6次【字体：大中小】 笔者平时用Outlook管理邮件。一日打开Outlook准备收邮件，进入Outlook后却没有出现平时熟悉的界 面，而是提示“你的收件箱无法打开，个人文件夹.pst内的邮件已经损坏。请用文件夹修复工具进行修 复。” 在帮助文件中一番搜索，原来Outlook已经为我们准备好了一个修复工具，它就在你的Office 安装程序中。 先退出Outlook，在drive:\Program Files\Common Files\System\MSMAPI\LocaleID文件夹中找到 Scanpst.exe(注：drive是安装Microsoft Office的盘符，LocaleID是安装Microsoft Office的区域设 置标志符(LCID)，中国为2052)。双击这个执行文件，就会弹出修复工具的界面。在“输入所要扫描的文件名” 框中，输入要检查的.pst或.ost文件的名称。这个.pst文件就是我们使用Outlook保存邮件的地方，其默认位 置是：C:\Documents and Settings\登录用户名 \LocalSettings\ApplicationData\Microsoft\Outlook\Outlook.pst。单击“开始”，修复工具即

开始扫描你的PST文件，扫描结束后如果发现错误，则会提示你是否开始修复过程。还犹豫什么，单击 “是”。 重新打开Outlook，可以看到邮件都完好地躺在收件箱里了。笔者使用的是Microsoft Office 2003， 而且Office 2000/XP也同样有这个修复功能。如果你遇到和我一样的问题，不妨用这个修复工具试试吧

生化期末复习题及答案

一、名词解释 1、同聚多糖：由一种单糖组成的多糖，水解后生成同种单糖，如淀粉、纤维素等 2、氧化磷酸化；在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP 的偶联反应。 3、多酶复合体: 几种功能不同的酶彼此嵌合在一起构成复合体，完成一系列酶促反应 4、限制性内切酶；一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解 5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区域，它是相对独立的紧密球形实体，称为结构域 6、脂肪酸ω-氧化：脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行α-氧化而分解。 7、戊糖磷酸途径：又称为磷酸已糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。 ( 是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程) 8、竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制剂使Km增大而υmax不变。 9、肉毒碱穿梭作用：活化后的脂酰CoA是在线粒体外需要一个特殊的转运机制才能进入线粒体内膜。在膜内外都含有肉毒碱，脂酰CoA和肉毒碱结合，通过特殊通道进入膜内然后再与肉毒碱分离(脂酰CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。) 10、呼吸链：又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或FADH2向氧传递电子的系统 11 增色效应；当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 12、半不连续复制；半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。 13、尿素循环: 是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。 14、信号肽: 常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。 15、核酶：具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。 16、半保留复制：DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，

生化名词解释 (4)

. . 名词解释 1、呼吸链：呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准 氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。 2、生物氧化：能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称 为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸。 3、联合脱氨基作用：将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基 生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。例如：丙氨酸的联合脱氨基作用。 4、DNA 内切酶：具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA 双链的核酸内切 酶统称为限制性核酸内切酶。 5、酵解与发酵：.酵解 葡萄糖经1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解，生成丙酮酸并产生A TP 的代谢过程。 6、分子杂交：不同来源的变性DNA ，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中 进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，此过程叫分子杂交。 7、增色效应：伴随着变性，核酸的紫外吸收值增加，此现象为增色现象。 减色效应：复制过程中，紫外吸收值降低，次现象为减色现象。 8、逆转录：以RNA 为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生 DNA 链。 9、等电点：分子所带正负电荷相等，净电荷为零的环境PH 成为等电点。 10、活性中心：酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。 11、酶的活性中心：酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构，称为酶的活 性中心 C CH COOH CH 2COOH C O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转或或NADPH H +++H +NH 3酸脱氢酶α－酮戊二酸

生化考试名词解释

生化考试名词解释 2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。 3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。 5. EMP 途径：又称糖酵解途径。指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分 解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。 6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。 7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。

8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA 循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成 CO2 和水及大量能量。 9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。 10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。剧烈运动后，骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸，乳酸可通过细胞膜弥散入血，通过血液循环运至肝脏，经糖异生作用再转变为葡萄糖，葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。 11. 血糖：指血液当中的葡萄糖，主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖，另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。 19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标，指每毫克酶蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数（有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示），即：比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）毫克数。 20. 0.14摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法，DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加，在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍，

生化名词解释总结

第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。 9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 第四章蛋白质结构与功能 1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。 2、波尔效应： 3、ELISA4： 4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。 步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应