搜档网
当前位置:搜档网 › 生物化学

生物化学

生物化学
生物化学

等电点:调节氨基酸溶液的PH ,使氨基酸分子上的---+3

NH

和----

COO

解析度完

全相等,即氨基酸所带静电荷为零,主要以两性离子存在时在电场中不向任何一极移动,此时溶液的PH 值叫做氨基酸的等电点。

生物化学是在分子水平揭示生物体深层次内在规律的学科,是研究生物体分子组成及其变化规律的基础学科,是对生命现象最为基础,最为深入的分子水平的机制探讨,旨在从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆、思维等复杂生命现象的本质,研究范畴主要有:

1.生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能。

2.生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化及新陈代谢的调节与控制。

3.生物信息分子的合成及其调控,也就是遗传信息的贮存、传递和表达。

非必需氨基酸:人或动物机体能自身合成或由其他氨基酸转化而得到,不需要通过食物补充的氨基酸。

寡糖:少数单糖(2---10个)缩合而成的聚合物,低聚糖通常是指少于20个单糖缩合而成的聚合物。

全酶:根据化学组成,酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质,缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶。 生物氧化:有机物在生物体内氧的作用下生成水和二氧化碳并释放能量的过程。 糖异生作用:许多非糖物质,如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝中转变为葡萄糖,称为糖异生作用。 呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体最后传递给被激活的氧原子并与之结合生成水的全部体系。

半保留复制:DNA 的两条链彼此分开各自作为模板,按碱基配对规则合成互补链,由此产生的子代DNA 一条链来自亲代,另一条链则是与之互补的新链这种DNA 复制方式成为半保留复制。 逆转录(反转录):以RNA 为模板合成DNA 的过程。

第二套密码系统:tRNA 氨基酸接受柄有一辅密码区,可被氨基酰tRNA 合成酶(aaRS )识别,并决定tRNA 特异性,特征:非简并性。

肽键:一个氨基酸的a 羧基与另一个氨基酸的a 氨基脱水缩合形成的共价键。 糖苷键:单糖的半缩醛上羟基与非糖物质(醇、酚等)的羟基形成的化学键。 辅基(辅酶、辅因子):是全酶中非蛋白质部分。

糖酵解:葡萄糖在无氧条件下分解产能的过程,也称无氧呼吸,在广义上糖酵解指葡萄糖转化为丙酮酸的过程。

转录:以DNA 单链为模板合成RNA 的过程。

PCR 技术:在试管内用DNA 聚合酶催化DNA 的合成,也称聚合链式反应。 蛋白质变性及实质:天然蛋白质因受物理化学因素的影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生改变,致使蛋白质理化性质和生物学性质都有所改变的过程,但是一级结构不被破坏,变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 核苷酸链的组成单位及连接:核苷酸的5'位磷酸与另一核苷酸3'位羟基相连形成核苷酸链。

淀粉结构:天然淀粉一般由直链淀粉和支链淀粉组成,直链淀粉是D-葡萄糖基

以a-1,4糖苷键连接的多糖链,空间构象为螺旋形,每一回有6个葡糖基;支链淀粉还有a-1,6糖苷键连接的分支。

1mol 葡萄糖:有氧酵解(生成丙酮酸)净产生7molATP,无氧酵解(生成乳酸或乙醇)净产生2molATP,丙酮酸氧化脱羧(生成乙酰CoA)净生成5molATP,三羧酸循环共生成20molATP,彻底氧化产生32molATP。

DNA复制参与的酶类:DNA解旋酶(拓扑异构酶Ⅰ,Ⅱ)、解链酶、单链结合蛋白酶、DNA聚合酶(包括Ⅰ,Ⅱ和Ⅲ)、DNA连接酶、引物酶(引发蛋白)DNA双螺旋结构要点:1.DNA分子由两条方向相反的平行多核苷酸链组成2.两条链上的碱基均在主链内侧配对原则为A-T,G-C 3.成对碱基大致处于同一平面,该平面与螺旋轴基本垂直 4.由于碱基对并不处于两条主链的中央,而是向一侧突出,碱基对与核苷链的键角使两个戊糖之间的窄角为120°广角为240°5.大多数天然DNA属于双链DNA 6.双链DNA分子主链上的化学键受碱基配对等因素的影响旋转受到限制,使DNA分子比较刚硬呈现比较伸展的结构。

氨中毒的机制:高浓度的氨与三羧酸循环中间物a-酮戊二酸合成L-谷氨酸,使大脑中a-酮戊二酸大量减少,导致三羧酸循环无法运转,ATP生成受到严重阻碍从而引起脑功能受损。

核酸变性:指双螺旋区氢键断裂,空间结构被破坏形成单链无规则线团状态的过程,实质是生物学功能部分或全部丧失。

呼吸链的组成及功能:

成分NADH脱氢酶复合物细胞色素b

c复合物细胞色素氧化酶

1

功能传递氢激活氧氧化氢

糖酵解的限速酶:果糖磷酸激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶

氨基酸脱氨基的方式:氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、非氧化脱氨基

肝脏分解代谢产生的酮体能被脑、肾脏及心肌利用,因为其中有氧化乙酰乙酸的酶系。

蛋白质合成的场所是核糖体。

生物膜:是一种流动的、镶嵌有各种蛋白质的脂质双分子层,特点:

1.膜结构的主体是极性的脂质双分子层

2.由于极性脂质的疏水尾部含有一定量的脂肪酸,在细胞的正常温度下这些脂肪酸呈液态,具有流动性

3.膜的内在蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链基团可使此类蛋白“溶解”于双分子层中心疏水区

4.外周蛋白的表面主要含亲水性R基可通过静电引力与带电荷的脂质双分子层的极性头部相连

5.膜蛋白可做横向运动

各种维生素的功能及缺乏症:

维生素功能缺乏症

A 暗视觉形成夜盲症

D 调节钙与磷的代谢佝偻病或软骨病

E 抗氧化作用,维持生育功能 不育、肌受损、贫血 K 参与凝血因子的激活过程促进凝血 凝血时间延长

1B

参与a-酮转移、a-酮酸脱羧、 肌肉萎缩、心力衰竭

a-羟酮的形成与裂解、丙酮酸脱氢酶的辅酶 皮肤麻木

多发性神经炎

2B 、PP 传递氢和电子 癞皮症皮炎、腹泻、痴呆、组织呼吸减弱

12

B 氢原子重排作用、甲基化 巨红细胞性贫血

泛酸 酰基转移作用 --- 生物素 传递C 2O --- 叶酸 传递一碳单位 --- 硫辛酸 酰基转移、电子转移 --- C 抗氧化作用、羟基化作用辅因子 坏血病

6B

氨基酸转氨基、脱羧作用 ---

维生素简单介绍

1.维生素1B (硫胺素)→个磷酸基团

加入2→

→硫胺素焦磷酸 参与三羧酸循环

2.维生素2B (核黄素)黄素激酶作用

黄素单核苷酸(FMN )焦磷酸化酶催化

素腺嘌呤二核苷酸(FAD )

3.泛酸(遍多酸)→辅酶A(CoA-SH)

4.维生素

PP ??

??

??????+

+

磷酸(烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

(烟酰胺腺嘌呤二核苷酸烟酰胺烟酸NADP

NAD

)

5.维生素6B ??

?

?

???)

磷酸吡多胺(作用与吡多胺吡多醇

磷酸吡多醛(

作用与吡多醛PMP PO H PLP PO H 4343)

6.生物素:催化羧基转移反应以及催化依赖ATP 的羧化反应的酶的辅酶,能与抗

生物素蛋白结合而失去活性。 7.叶酸

叶酸还原酶

5,6,7,8-四氢叶酸(THF ),是一碳单位转移酶的辅酶可作为

一碳单位的载体。

8.维生素12B (氰钴胺素):经胃粘膜细胞分泌的内因子作用与某些基团结合生成具生物活性的下列物质

???

??

?

?为脱氧核苷酸的反应参与细菌中核苷酸还原

重排反应,如变位酶;

若干种酶催化的分子内

脱氧腺苷钴胺素:参与转移的反应

甲基钴胺素:参与甲基羟钴胺素:-'5---

9.硫辛酸(6,8-二硫辛酸):酰基载体,存在于丙酮酸脱氢酶复合体和a-酮戊二酸脱氢酶复合体中,体内存在两种形式???还原型的二氢硫辛酸

氧化型硫辛酸

10.维生素C (抗坏血酸)位羟基氢原子

和脱去

23C C 脱氢抗坏血酸,参与体内多

种羟化反应,是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需辅助因子,促进胶原蛋白的形成,增加机体对铁元素的吸收,提高机体免疫力。

葡萄糖氧化代谢过程

葡萄糖

1

己糖激酶

→葡糖-6-磷酸→

2

己糖磷酸激酶

→果糖-6-磷酸

3

果糖磷酸激酶

→果糖-1,6-二磷酸

4

醛缩酶

→二羟丙酮磷酸

5

丙糖磷酸异构酶

→甘油醛-3-磷酸

6

-3-磷酸脱氢酶

甘油醛

→甘油酸-1,3-二磷酸

7

磷酸甘油酸激酶

→甘油酸-3-磷

8

甘油酸磷酸变位酶

→甘油酸-2-磷酸

9

烯醇化酶

→烯醇丙酮酸磷酸

10

丙酮酸激酶

→丙酮酸11

乳酸脱氢酶

→乳酸 ↓ ↓丙酮酸脱羧酶

12

乙醛 ↓ ↓乙醇脱氢酶

13

↓乙醇 ↓ ↓丙酮酸脱氢酶

14

乙酰CoA+草酰乙酸 ↓柠檬酸合成酶

15

柠檬酸 ↓顺乌头酸酶

16

顺乌头酸 ↓顺乌头酸酶

17 异柠檬酸26

异柠檬酸裂解酶

→琥珀酸+乙醛酸

↓异柠檬酸脱氢酶

18

↑ ↓苹果酸合成酶

27

草酰琥珀酸 ↑ 苹果酸 ↓异柠檬酸脱羧酶

19

↑ ↓

(未知中间物) ↑ 草酰乙酸 ↓20 ↑ ↓

a-酮戊二酸 ← 异柠檬酸 ↓酮戊二酸脱氢酶复合物

-a 21

琥珀酰辅酶A ↓琥珀酸硫激酶

22

琥珀酸 ↓琥珀酸脱氢酶23

延胡索酸 ↓延胡索酸酶

24

苹果酸 ↓苹果酸脱氢酶25

草酰乙酸 ↓ 柠檬酸 ↓

进入下一循环 各步

骤注释如下(其

为反应方向

物质该处内容为加入反应的,物质该处内容为反应产生的→):

??

???

??

??

??

???

??

?

?

????

??

??

?

??

???

???

+→→-+-+→-++→+→+→→+→→→++++++

+

+

++

++++H NADH NAD O

H FADH FAD SH A C GTP P GDP CO

NADH NAD SH A C CO H H P NAD P NAD O H O H SH A C O H H NADH CO NAD A C NAD H NADH CO Mg

TPP NAD H NADH ATP ADP ATP ADP H NADH NAD ADP

ATP ADP ATP .25.24.23o ,i .22,,o .21.19)()(.18.17.16o .15,o .14.13,,.12.11.10.7.6.3.12

22

2222222

能量变化:

1mol 2H+NAD(P)+ → NAD(P)H+H + 产生2.5mol ATP 1mol FAD+2H → FADH 2 产生1.5mol ATP

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生物化学题目

问答题: 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用,一条代谢途径活跃时,另一条代谢途径必然减弱,这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. (1)变构效应剂的调节作用;(2)激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解,使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径,这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号,使一个酶呈活性状态,另一个酶则呈非活性状态,可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行,造成ATP的浪费。(1)糖原磷酸化酶:(2)糖原合酶:胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶,使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A,使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化,从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化,导致糖原分解加强,糖原合成受到抑制,血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源:1、食物经消化吸收的葡萄糖;2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路:1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 (1)6-磷酸葡萄糖的来源:1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖;3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。(2)6-磷酸葡萄糖的去路:1、经糖酵解生成乳酸;2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP;3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,合成糖原;4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经;5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 (1)供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,NADH + H+供氢,还原生成乳酸。 (2)供氧充足时,丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下,氧化脱羧生成乙酰CoA,再经过三羧酸循环和氧化磷酸化,彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 (3)丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸,再异生为糖。 (4)丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸;可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 (5)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸;柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA,后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。(6)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性,这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时,肌肉收缩产生大量乳酸,试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液,肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖,或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解;②三羧酸循环;③磷酸戊糖途径;④糖醛酸途径;⑤糖异生作用;⑥糖原的合成和分解。

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

植物生理生化指标测定

小黑豆相关生理指标测定 1.表型变化:鲜重、株高、主根长和叶面积 鲜重:取处理好的植株,擦干根和叶表面水分,测量整株植物的重量,每个测6个重复。 株高:取处理好的植株,测量从根和茎分隔处到植株最高点的高度,记录,每个测6个重复。 主根长:取处理好的植株,测量从根和茎分隔处到主根最远点长度,记录,每个测6个重复。 叶面积:取处理好的植株,选择第二节段的叶片,测量叶面积,叶面积测量方法是测每个叶片最宽处长度作为叶的长,测叶片最窄处长度作为叶的宽,叶片长和宽的乘积即为叶表面积。每个测6个重复。 2.总蛋白、可溶性糖、丙二醛(MDA)和H2O2含量测定 样品处理:取0.5g样品(叶片要去除叶脉、根要先用清水清洗干净),速在液氮中冻存,在遇冷的研钵中加液氮研磨,然后加入1.5ml的Tris-HCl(pH7.4)抽提,将抽提液转移到2ml的EP管中,于4℃,12000rpm离心15min,取上清,保存在-20℃下,上清液可用于总蛋白、丙二醛(MDA)、可溶性糖和H2O2含量测定。 总蛋白测定(Bradford法):样品反应体系(800ul H2O+200ul Bradford+5ul 样品),空白对照为(800ul H2O+200ul Bradford)。测定后带入标准曲线Y=32.549X-0.224(Y代表蛋白含量,X代表OD595),计算得出蛋白含量。 可溶性糖测定:样品反应体系(1ml蒽酮+180ul ddH2O+20ul样品提取液);空白对照(1ml蒽酮+180ul ddH2O),测定OD625后带入标准曲线:Y=0.0345X+0.0204(Y代表OD625,X代表可溶性糖含量(ug)) 蒽酮配方:称取100mg蒽酮溶于100ml稀硫酸(76ml浓硫酸+30mlH2O).注意:浓硫酸加入水中时,一点一点递加,小心溅出受伤。 丙二醛(MDA)测定:在酸性和高温条件下,丙二醛可与硫代巴比妥(TBA)反应生成红棕色的3,5,5-三甲基恶唑2,4-二酮,在532nm处有最大吸收波长,但该反应受可溶性糖的极大干扰,糖与TBA的反应产物在532nm处也有吸收,但其最大吸收波长在450nm处。采用双组分分光光度法,可计算出MDA含量。MDA的计算公式为:MDA(umol/L)=6.45OD532-0.56OD450. 反应体系为:400ul 0.6%TBA+350ul H2O+50ul样品,80℃水浴10min后,测OD532和OD450。对照用Tris-HCl. 0.6%TBA配方:称取硫代巴比妥0.6g,溶于少量1M NaOH中,待其完全溶解后用10%TCA(称取10gTCA三氯乙酸,溶于100ml蒸馏水中,待其溶解即可)定容至100ml。 H2O2测定(二甲酚橙法):样品反应体系(82ul溶液A+820ul溶液B (A:B=1:10)+150ul样品提取液),30℃水浴30min,测OD560。标准曲线为:Y=0.01734X-0.0555(Y代表OD560,X代表H2O2含量)

人体生物化学与疾病_重点_公选临床生化_考点

人体生物化学与疾病(临床生物化学/公选) 重点 名词解释 1低血糖症:低血糖症是由多种疾病引起的\以血糖浓度过低为特征的(一组)综合征,而不是一个独立的疾病。 2糖尿病:是指由于胰岛素绝对或相对不足,或利用低下而引起的以糖\脂\蛋白质代谢紊乱为特征的复杂的慢性代谢性疾病,其临床特征为持续高血糖,甚至出现尿糖. 3胰岛素抗性:又称胰岛素抵抗,是指由于靶细胞膜上胰岛素受体缺陷,导致靶细胞对胰岛素的反应差,不能将胰岛素信息转换为生物学效应的现象。 1.胰岛素释放试验:常与OGTT同时进行,利用口服葡萄糖使血糖升高,从而刺激胰岛β细胞释放胰岛素,测定空腹及服糖后1h\2h\3h的血清(浆)胰岛素水平,称为胰岛素释放试验;通过检测血清胰岛素水平,可以观察\反映胰岛β细胞的分泌功能。 2.胆石症:(cholelithiasis) 是指在胆道系统中,胆汁的某些成分(胆色素\胆固醇\黏液物质及钙等)可以在各种因素作用下析出\凝集而形成结石的现象。 3.酮症酸中毒:指在脂肪大量动用的情况下,如糖尿病\饥饿\妊娠反应较长时间伴有呕吐症状者\酒精中毒呕吐并数日少进食物者,脂肪酸在肝内氧化加强,酮体生成增加并超过了肝外组织的利用量,因而出现酮血症 4.肝纤维化:是各种慢性肝病向肝硬化发展所共有的病理改变和必经途径,是肝脏细胞外基质合成和降解失衡的结果。 5.肝硬化:是临床常见的慢性进行性肝病,由一种或多种病因长期或反复作用形成的弥漫性肝损害。 6.脂肪肝:是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪异常堆积的病变。脂肪性肝病正严重威胁国人的健康,成为仅次于病毒性肝炎的第二大肝病,已被公认为隐蔽性肝硬化的常见原因。 7.肝性脑病:是继发于肝功能紊乱的严重的神经综合征,又称肝性昏迷。 8.假性神经递质:某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。 9.肾清除率:指单位时间内多少毫升血浆中的某物质经肾脏清除。 10.微量蛋白:是指常规定性或定量方法难以检出的一些尿蛋白。包括微量白蛋白,β2-微球蛋白,Tamm-Horsfall蛋白(THP),α1-微球蛋白(1-MG) 纤维蛋白降解产物(FDP)视黄醇结合蛋白 11.肾小球性蛋白尿:由肾小球病变引起肾小球毛细血管壁通透性增加,使较多的血浆蛋白滤出,主要是白蛋白。 简答 2糖尿病的典型症状及机制 糖尿病患者存在严重的代谢紊乱,典型症状表现为“三多一少”,即多尿\多饮\多食\体重减轻; ①多尿:血糖升高,超出肾糖域(8.9~9.9mmol/L),出现尿糖,引发渗透性利尿,出现多尿的症状; ②多饮:多尿导致大量水分丢失,加之血糖升高\引起血浆渗透压相应升高,高血渗可刺激下丘脑的口渴中枢,口渴思饮,出现多饮的症状; ③多食:尿液排出大量葡萄糖,加机体糖利用障碍,能量代谢紊乱,使患者出现饥饿感而多食; ④体重减轻:由于胰岛素相对或绝对的缺乏,胰高血糖素\糖皮质激素等升高,导致机体蛋白质和脂肪消耗增多,加之机体脱水,从而引起体重减轻; 3胆固醇结石的形成机制 ①胆结石核心:脱落上皮细胞\细菌\寄生虫\胆固醇结晶等 ②胆固醇过饱和——致石性胆汁 ③胆汁排空障碍:肥胖\迷走神经部分切除\妊娠\不吃早餐 4动脉粥样硬化的发病机制 动脉粥样硬化(atherosclerosis,AS) 是指动脉内膜脂质和血液成分沉积,平滑肌细胞及胶原纤维增生,并伴有坏死及钙化等不同程度病变的一类慢性进行性病理过程。 机制:动脉内膜的平滑性和完整性受到破坏;脂质沉积;平滑肌细胞和来自血液的单核细胞不断地吞噬大量脂质成为泡沫细胞;血小板迅速粘附聚集于受损处并被激活。 5列表写出血浆高脂蛋白血症的分类\异常血浆脂蛋白\发病原因

肝生化检查指标

脂肪肝生化检查指标及含义 数据来源:《临床肝脏病学》,姚光弼主编,上海科学技术出版社 血液检查生化指标表 肝功检测: ALT即谷丙转氨酶。 AST即谷草转氨酶。 GGT即谷氨酰转肽酶。 这三种酶检测到其中任何一项长期偏高,都预示肝细胞有损伤的情况,检测指标高出正常值越高,预示肝脏损伤的程度就越大。 其中,AST/ALT的比值:(1)估计肝脏损害程度:越大,损害越严重;(2)鉴别肝病:酒精肝>2,慢乙肝>1可能有肝纤维化或肝硬化。 若ALT高于正常值,常可见于各种类型的病毒性肝炎、中毒性肝炎、脂肪肝、肝硬变、肝癌以及肝外胆道阻塞性疾病,以及广泛的肌肉损伤等。 ALP即碱性磷酸酶 当ALP持续升高时,预示会有下列情况:肝外胆道阻塞;肝内胆汁淤积;肝内占位性病变;肝内肉芽肿或浸润性病变;实质性肝病等。

TBIL即总胆红素。 DBIL即直接胆红素。 一般认为TBIL超过25.7umol/L(1.5mg/dl)有临床意义。可以帮助测定黄疸。DBIL可以帮助测定黄疸。 血脂检查: TC即总胆固醇。此值升高可见于肥胖症、糖尿病、肾病综合症、甲状腺机能低下、黄色瘤、家族性高胆固醇血症。动脉粥样硬化以及肝外胆道阻塞性疾病。胆汁性肝硬变等。若低于正常值,常见于营养不良、甲状腺机能亢进、恶性贫血、溶血性贫血及某些感染性疾病及癌症等。 TG即甘油三酯。正常值高见于肥胖症、糖尿病、肾腺皮质功能亢进、肾病综合症、原发性高脂血症、酒精中毒以及长期摄人高脂肪、高糖、高热量饮食等。 HDL即高密度脂蛋白。具有抗动脉粥样硬化的作用。 LDLP即低密度脂蛋白。其主要成分为胆固醇,约占50%,该值升高容易促发动脉粥样硬化。 VLDLP极低密度脂蛋白:由甘油三酯和载脂蛋白组成,是甘油三酯的运输工具,是低密度脂蛋白的前体。极低密度脂蛋白失去甘油三酯后转变为低密度脂蛋白。正常人的极低密度脂蛋白没有致动脉硬化的作用,但高血脂症病人和糖尿病人的极低密度蛋白代谢功能不正常,可具有致动脉粥样硬化的作用。 肾功能检查 BuN 即尿素氮。超过正常值则提示肾脏排泄功能发生障碍。 Cr即肌酐。肌酐是肌肉在人体内代谢的产物,主要由肾小球(肾脏的重要组成部分)滤过排出体外。临床意义:增高常见于肢端肥大症、巨人症、糖尿病、感染、甲状腺功能减低、进食肉类、运动、摄入药物(如维生素C、左旋多巴、甲基多巴等)。减低常见于急性或慢性肾功能不全、重度充血性心力衰竭、甲状腺功能亢进、贫血、肌营养不良、白血病、素食者,以及服用雄激素、噻嗪类药等。 UA即尿酸,是人体嘌呤代谢产物。嘌呤是核酸的代谢产物。正常人体尿液中产物主要为尿素,含少量尿酸。如果体内产生过多来不及排泄或者尿酸排泄机制退化,则体内尿酸潴留过多,当血液尿酸浓度大于7毫克/分升,使人体体液变酸,影响人体细胞的正常功能,长期置之不理将会引发痛风。 ALB即白蛋白。持续高于正常值,可能有肾病综合征的情况。如果长期营养不良或吸收不良,也可能会升高。 FBG 即空腹血糖。若高于正常值,应复查或查餐后2小时血糖及葡萄糖耐量试验等,以便确诊有否糖尿病。

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

(生物化学)论述题

中国农业大学(生物化学)论述题 2002 第一章,蛋白质 1.蛋白质的生物学功能是什么? 2.蛋白质的元素组成特点及其应用如何? 3.氨基酸的分类有哪几种方法?按侧链R基团分类的理由是什么? 4.蛋白质的分子组成有什么特点? 5.何为蛋白质氨基酸?何为非蛋白质氨基酸? 6.氨基酸有什么重要的理化性质?何为氨基酸的等电点?如何pK’值计算氨基酸的等电点? 7.什么是肽键,氨基酸残基和肽单位,肽平面?举例说明。 8.说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用? 9.L(+,—)GLY存在吗?构型与构象的概念及区别是什么? 10。何为蛋白质的一级结构?研究一级结构的意义是什么? 11。何为蛋白质的二级结构?蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? 12。何为蛋白质的三级结构?以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些? 13。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义?比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 14。蛋白质有哪些重要性质?何为蛋白质的变性与复性? 试述变性的特点和机理。 15。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章,核酸 1.举例说明核酸是遗传信息的载体 2.简述DNA的种类和分布 3.简述RNA的种类和分布 4.DNA与RNA分子组成有什么差别? 5.DNA分子大小与生物进化有什么关系? 6.什么是稀有碱基?如何产生的? 7.简述核苷酸的生理功能 8.简述RNA与DNA的分离提取方法 9.什么是DNA的增色效应和减色效应? 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定? 11什么是Tm值?与DNA分子组成有什么关系? 12什么是退火,DNA分子在什么温度下退火最好? 13,DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化? 14.什么是分子杂交?举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子? 16 什么是Chargaff定则,有什么意义? 17什么是DNA的一级结构? 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么?

植物生理生化指标测定(精)

小黑豆相关生理指标测定 1. 表型变化:鲜重、株高、主根长和叶面积 鲜重 :取处理好的植株,擦干根和叶表面水分,测量整株植物的重量,每个测 6个重复。 株高 :取处理好的植株,测量从根和茎分隔处到植株最高点的高度,记录,每个测6个重复。 主根长 :取处理好的植株,测量从根和茎分隔处到主根最远点长度,记录,每个测6个重复。 叶面积 :取处理好的植株,选择第二节段的叶片,测量叶面积,叶面积测量方法是测每个叶片最宽处长度作为叶的长, 测叶片最窄处长度作为叶的宽, 叶片长和宽的乘积即为叶表面积。每个测 6个重复。 2. 总蛋白、可溶性糖、丙二醛(MDA 和 H2O2含量测定 样品处理:取 0.5g 样品(叶片要去除叶脉、根要先用清水清洗干净 ,速在液氮中冻存,在遇冷的研钵中加液氮研磨,然后加入 1.5ml 的 Tris-HCl (pH7.4 抽提, 将抽提液转移到 2ml 的 EP 管中, 于 4℃, 12000rpm 离心 15min , 取上清, 保存在 -20℃下,上清液可用于总蛋白、丙二醛(MDA 、可溶性糖和 H2O2含量测定。 总蛋白测定(Bradford 法 :样品反应体系(800ul H2O+200ul Bradford+5ul样品 , 空白对照为(800ul H2O+200ul Bradford 。测定后带入标准曲线 Y=32.549X-0.224(Y代表蛋白含量, X 代表 OD595 ,计算得出蛋白含量。 可溶性糖测定:样品反应体系(1ml 蒽酮 +180ul ddH2O+20ul样品提取液 ; 空白对照 (1ml 蒽酮 +180ul ddH2O , 测定 OD625后带入标准曲线 : Y=0.0345X+0.0204(Y代表 OD625, X 代表可溶性糖含量(ug

生化指标

1、谷丙转氨酶(ALT)正常参考值0-40IU/L 增高:常见于急慢性肝炎,药物性肝损伤,脂肪肝,肝硬化,心梗,胆道疾病等。 2、谷草转氨酶(AST)正常参考值0-40I/L 增高:常见于心梗,急慢性肝炎,中毒性肝炎,心功能不全,皮肌炎等。 3、转肽酶(GGT)正常参考值0-40IU/L 增高:常见于原发性或转移性肝癌,急性肝炎,慢性肝炎活动期,肝硬化,急性胰腺炎及心力衰竭等。 4、碱性磷酸酶(ALP)正常参考值30-115IU/L 增高:常见于肝癌,肝硬化,阻塞性黄疸,急慢性黄疸型肝炎,骨细胞瘤,骨折及少年儿童。 5、乳酸脱氢酶(LDH)正常参考值90-245U/L 增高:急性心肌梗塞发作后12-48 小时开始升高,2-4 天可达高峰,8-9 天恢复正常。另外,肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH 增高 6、总胆红素(TBIL)正常参考值4.00-17.39umol/L 增高:原发生胆汁性肝硬化急性黄疸型肝炎,慢性活动期肝炎,病毒性肝炎。肝硬化,溶血性黄疸,新生儿黄疸,胆石症等 7、直接胆红素(DBIL)正常参考值0.00-6.00umol/L 增高:常见于阻塞性黄疸,肝癌,胰头癌,胆石症等。 8、游离胆红素(IBIL)正常参考值0.00-17.39umol/L 增高:见于溶血性黄疸,新生儿黄疸,血型不符的输血反应 9、总蛋白(TP)正常参考值55.00-85.00g/L 增高:常见于高度脱水症(如腹泄、沤吐,休克,高热)及多发性骨髓瘤。降低:常见于恶性肿瘤,重症结核,营养及吸收障碍,肝硬化,肾病综合症,烧伤,失血。 10、白蛋白(ALB)正常参考值35.00-55.00g/L 增高:常见于严重失水而导致血浆浓缩,使白蛋白浓度上升。降低:基本与总蛋白相同,特别是肝脏,肾脏疾病更为明显,见于慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等。如白蛋白30g/L,则预后较差。 11、球蛋白(GLO) 正常参考值15-35g/L 增高:常见于肝脏疾病(如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等),网状内皮系统疾病,如多发性骨髓瘤,单核细胞性白血病,慢性感染,如化脓性感染、梅毒、麻风、结缔组织病。 12、白/球比值(A/G) 正常参考值1.00-2.50。 减低:增高:常见于肝脏疾病(如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等)。如治疗后白蛋白提高至正常或接近正常,A/G 比值接近正常,表示肝功能有改善。故检测血清白蛋白、球蛋白及其比值,可估计肝脏疾病的病情核预后。 13、血糖(GLU) 正常参考值3.4-6.2 mmol/L 增高:某些生理因素(情绪紧张,饭后1-2 小时)及注射肾上腺素后,病理性增高见于各种糖尿病,慢性胰腺炎,心梗,甲亢,垂体前叶嗜酸性细胞瘤,颅内出血,颅外伤等。 14、前白蛋白(PAB) 正常参考值170-420mg/L 可作为肝功能早期损害的指标和检测机体营养不良的指标。增高:甲状腺机能亢进,各种胶原病、肾变病等。降低:急性肝炎、肝硬化、恶性肿瘤、蛋白吸收不足等。 15、羟丁酸脱氢酶(HBDH) 正常参考值90-250IU/L 增高:作为急性心梗诊断的一个指标,与LDH 大致相同,在急性心梗时此酶在血液中维持高值,可达2 周左右。

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

血常规生化指标与临床意义

血常规 1.红细胞(RBC或BLC)参考值:3.8~5.1*10^12 生理功能:(附1) 1、运输氧、二氧化碳、电解质、葡萄糖以及人体排出来的废物新陈代谢所必须的物 质;酸碱平衡功能(血红蛋白Fe2+) 2、吞噬细胞样的功能,在其细胞膜表面具有过氧化物酶,该酶是典型的溶酶体酶, 它可起着巨噬细胞样的杀伤作用。 3、免疫粘附功能:抗原-抗体复合物与补体C3b结合后,可粘附于灵长目或非灵长 目的红细胞与血小板上(C3b受体);清除免疫复合物的特性是白细胞和淋巴细胞 所不及的。 4、防御感染:细胞与细菌、病毒等微生物免疫粘附后,不仅可以通过过氧化物酶对 它们产生直接的杀伤作用,而且还可以促进吞噬细胞对它们的吞噬作用。因此,红细胞的免疫功能可以看作是机体抗感染免疫的因素之一。 5、免疫功能:识别携带抗原;清除循环中免疫复合物;增强T细胞依赖反应;效应 细胞(B/T)样作用 增多:分为相对增多(呕吐、腹泻、多汗、多尿、大面积灼伤等所致绝对增多(真性红细胞增多症等),继发性:代偿性增多(缺氧等),非代偿性增多(肝细胞癌、卵巢癌、子宫肌瘤等肿瘤相关及肾盂积水、多囊肾、肾癌等肾脏相关)。 减少:生理性:≤15岁儿童、部分老年人、妊娠中晚期等;病理性:常见于缺铁性、溶血性、再生障碍性贫血及急、慢性失血等(生成过多、破坏过多、丢失过多)。 2.血红蛋白(HB或HGB)参考值:115~150g/L 生理功能:运输氧、二氧化碳、电解质、葡萄糖以及人体排出来的废物新陈代谢所必须的物质;酸碱平衡功能(血红蛋白Fe2+) 增多:

相对增多(呕吐、腹泻、多汗、多尿、大面积灼伤等所致);绝对增多(真性红细胞增多症等):生理性增多:见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧等;病理性增多:由于促红细胞生成素代偿性增多所致,见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形,如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等;某些肿瘤或肾脏疾病,如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等 减少:轻度:血红蛋白<90g/L、中度:血红蛋白90~60g/L、重度:血红蛋白 60~30g/L、极重度:血红蛋白<30g/L 生理性:≤15岁儿童、部分老年人、妊娠中晚期等;病理性:常见于缺铁性、溶血性、再生障碍性贫血及急、慢性失血等(生成过多、破坏过多、丢失过多) (1)红细胞压积(HCT):参考值:0.35~0.45L/L一定量的抗凝全血经离心沉淀后,测得下沉的红细胞占全血的容积比。 增多:血液浓缩;其他同红细胞 降低:同红细胞 (2)平均红细胞体积(MCV):参考值:82~100fL (3)平均红细胞血红蛋白量(MCH)参考值:27~34pg (4)平均红细胞血红蛋白浓度(MCHC)参考值:316~354g/L 平均红细胞血红蛋白浓度除了使用血红蛋白这个指标判断贫血外,还要参考红细胞数量,如二者比例失调,则需进一步参考平均红细胞体积,平均红细胞血红蛋白量及平均红细胞血红蛋白浓度及红细胞体积分布宽度,因不同病因引起的贫血,可使红细胞产生形态的变化,检查红细胞形态特点可协助临床寻找病因。 贫血形态学类型MCV(fl) MCH(pg) MCHC 病因举例 正常细胞性贫血82~95 27~31 320~360 急性失血,溶血,造血功能低下,白血病

生物化学与人类健康

生物化学与人类健康 ------益生菌 陶玲 (化学系 07410120taoling7002@https://www.sodocs.net/doc/0216851342.html,) 摘要:益生菌是一种对人体有益的细菌,益生菌数量庞大、种类繁多,作为人体必须得菌群,具有 营养,改善胃肠道功能,增强机体免疫力,降低胆固醇,抵抗肿瘤,延年益寿的作用。本文以乳酸菌的 作用为例,简要的说明了益生菌的功能。 关键词:益生菌;免疫调节;乳酸菌 历史上许多国家都有过发酵制品。然而,直到20世纪初,才有人提出乳酸菌含有对健康有益的成分。此后,这个领域的科学研究才开始起步。过去的三四十年里,人类进行了大量的科学研究和临床研究,以证实“益生菌”(或者称之为“友好细菌”)给健康带来的益处,这项工作持续至今。 益生菌,那么,何谓益生菌呢? 国际营养学界普遍认可的定义是:益生菌系一种对人体有益的细菌,它们可直接作为食品添 加剂服用,以维持肠道菌丛的平衡。人体肠道及体表栖息着数以亿计的细菌,其种类多达400余种,重达两公斤,其中包括:黑曲霉、米曲霉、孢杆菌、厌氧性拟杆菌、发酵乳杆菌、乳酸乳杆菌、 长双歧杆菌、嗜酸乳酸杆菌、嗜热性双歧杆菌、短乳杆菌、保加利亚乳杆菌、干酪乳杆菌、啤酒片球菌、酿酒酵母、乳酸链球菌、二乙酰乳酸链球菌、乳链球菌、嗜热链球菌等。其中有对人有害的,被人们 称为有害菌;有对人有益的,被称为有益菌;也有介于二者之间的条件致病菌,即在一定条件下 会导致人体生病的细菌。实际上你肠道中的细菌总数比你身体里的细胞总数还多。在健康肠道中,正 常情况下,对人体有益的细菌与有害菌的比例为10:1。肠道中庞大的菌群之间相互依存、相互制约, 正常情况下,这个系统处于动态平衡状态,维护人体的健康。 益生菌数量庞大、种类繁多。迄今为止,科学家将已发现的益生菌大体上分成了三大类:乳杆菌类(如嗜酸乳杆菌、干酪乳杆菌、詹氏乳杆菌、拉曼乳杆菌等)、双歧杆菌类(如长双歧杆菌、短双歧杆菌、卵形双歧杆菌、嗜热双歧等)、 革兰氏阳性球菌(如粪链球菌、乳球菌、中介链球菌等)。 通常应用于人体的益生菌为:双歧杆菌、乳酸杆菌、肠球菌、枯草杆菌、蜡样芽胞杆菌、地衣芽孢 杆菌、酵母菌等。 约在65年前,科学家就开始对益生菌进行研究。有关益生菌的益生特性,大致包括以下几点: 1:营养作用 益生菌能提高钙、磷、铁的利用率具有帮助消化、促进铁和维生索D的吸收,以及某些B族维生素和 维生索K的合成:如尼克酸、叶酸、泛酸、烟酸和维生素Bl、B2、B6、B12等,促进机体对蛋白质的消 化吸收。尤其是叶酸及维生素B12,在食物消化系统中,起生物催化剂的作用。另外,乳酸菌中的乳糖 5-b'解-产生的半乳糖,是构成脑神经系统中脑磷脂的成分,与婴儿出生后脑的迅速生长有密切关系。 2:改善胃肠道功能

生化指标

血常规参考范围 白细胞WBC 4~10 中性细胞比率NEUT% 51~75 淋巴细胞比率LYMPH% 20~40 单核细胞比率MONO% 3~8 嗜酸性粒细胞比率EO% 0.5~5 嗜碱性粒细胞比率BASO% 0~1 中性细胞数NEUT 2~7 淋巴细胞LYMPH 0.8~4 单核细胞MONO 0.12~1 嗜酸性粒细胞EO 0.05~0.5 嗜碱性粒细胞BASO 0~0.1 红细胞RBC 3.5~5.5 血红蛋白HGB 110~160 红细胞压积HCT 0.37~0.54 平均红细胞体积MCV 80~100 平均血红蛋白量MCH 27~34 平均血红蛋白浓度MCHC 320~360 血小板PLT 100~300 凝血功能参考范围 活化部分凝血活酶时间APTT 22~43 凝血酶原时间PT-SEC 9.0~13.5 国际标准化比值PT-INR 0.8~1.3 凝血酶时间TT 14~20 纤维蛋白原DFBG 2~4 肝功能参考范围 总蛋白TP 60~83g/l 白蛋白ALB 33~55g/l 总胆红素TBIL 6~20.5umol/l 直接胆红素DBLT 0~6.8umol/l 谷丙转氨酶ALT 5~40U/L 谷草转氨酶 AST 10~42U/L 碱性磷酸酶ALP 30~290U/L 谷氨酰转肽酶GGT 1~54U/L

球蛋白 22~28g/l AST/ALT 0~10 胆碱脂酶 4000~13000U/l 间接胆红素 0~17umol/l 白球比 1.5~2.5 腺苷脱氨酶 4~24IU/l 总胆汁酸 0~10umol/l 电解质参考范围 钾K 3.5~5.5mmol/l 钠Na 135~145mmol/l 氯Cl 95~108mmol/l 钙Ca 1.8~2.75mmol/l 碳酸氢根 21~32mmol/l 磷P 0.8~1.45mmol/l 镁Mg 0.74~1.03mmol/l 铁Fe 10~30umol/l 肾功能参考范围 尿素BUN 2.5~7.1mmol/l 肌酐Cr 44~133mmol/l 尿酸UA 95~462mmol/l β2-微球蛋白 0.8~2.2mg/l 胱抑素C 0.51~1.09mg/l 肾小球滤过率 80~ ml/min 葡萄糖 3.9~6.1mmol/l 血脂、心肌酶谱参考范围 甘油三酯TG 0.2~23mmol/l 血清总胆固醇TC 2.8~5.85mmol/l 高密度脂蛋白HDLC 0.78~2mmol/l 低密度脂蛋白LDLC 0.6~3.6mmol/l 载脂蛋白A1 1~1.6g/l 载脂蛋白B 0.6~1.1g/l APO-A1/APO-B 0~10 乳酸脱氢酶LDH 155~300U/l 肌酸激酶CK 22~260U/l

生物化学知识点总结

两性化合物:在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点:当溶液pH为某一pH值时,氨基酸分子中所含的正负数目正好相等,净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点,简称p I。 在等电点时,氨基酸既不向正极也不向负极移动,即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH:分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小,易发生沉淀 在等电点pH条件下,蛋白质为电中性,比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值,易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质, 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成: ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内,此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯(DNFB)法 丹磺酰氯(DNS)法 羧肽酶法:从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法:多肽与肼在无水条件下加热,C-端氨基酸即从肽链上解离出来,其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起,称为寡聚蛋白质

相关主题