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Nucleic Acids Research Advance Access published June 21, 2007 PIC Protein Interactions Calc

Nucleic Acids Research,2007,1–4

doi:10.1093/nar/gkm423

PIC:Protein Interactions Calculator

K.G.Tina,R.Bhadra and N.Srinivasan*

Molecular Biophysics Unit,Indian Institute of Science,Bangalore560012,India

Received January31,2007;Revised April17,2007;Accepted May9,2007

ABSTRACT

Interactions within a protein structure and interactions between proteins in an assembly are essential considerations in understanding molecular basis of stability and functions of proteins and their complexes.There are several weak and strong interactions that render stability to a protein struc-ture or an assembly.Protein Interactions Calculator (PIC)is a server which,given the coordinate set of 3D structure of a protein or an assembly,computes various interactions such as disulphide bonds, interactions between hydrophobic residues, ionic interactions,hydrogen bonds,aromatic–aromatic interactions,aromatic–sulphur interactions and cation–n interactions within a protein or between proteins in a complex.Interactions are calculated on the basis of standard,published criteria.The identified interactions between residues can be visualized using a RasMol and Jmol interface. The advantage with PIC server is the easy availability of inter-residue interaction calculations in a single site.It also determines the accessible surface area and residue-depth,which is the distance of a residue from the surface of the https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,er can also recognize specific kind of interactions,such as apolar–apolar residue interactions or ionic interac-tions,that are formed between buried or exposed residues or near the surface or deep inside. INTRODUCTION

Analyses of atomic interactions in tertiary structures of proteins contribute richly to our understanding of sequence–structure relationships,structural basis of pro-tein stability and protein evolution.Studies on interac-tions between sidechains are commonly used in designing methods and identifying strategies for remote homology detection,protein fold recognition,protein structural comparisons and comparative protein modelling(1–6). For example,remote homology detection between pro-teins can rely on conservation of structural motifs involving interacting sidechains(1).Such studies also serve as guidelines in designing site-directed mutagenesis experiments(7)and in the understanding of the basis for residue conservation in homologous proteins(8). Interactions between subunits of multimeric proteins and interactions between interacting protein modules are also areas of intense study(9–13).Analyses on nature of sidechain–sidechain interactions across interacting inter-faces between protein modules have enlightened us on evolutionary conservation of protein–protein interactions and in distinguishing transient and permanent complexes (14–16).

Di?erent kinds of interactions have been noted in the stabilization of tertiary structures,quaternary structures and assemblies of proteins.Roles and importance of interactions between apolar residues and hydrogen bonds are very well known(2).Importance of interactions such as aromatic–aromatic,aromatic–sulphur,cation–p and ionic interactions in the structure and function of proteins is also well realized(17–20).Observations and analyses of less common features such as exposed cluster of hydro-phobic residues,partially buried salt bridges and interac-tions of buried charged residues are also of speci?c interest (21–24)

Here we report the development of a web-based service, PIC(Protein Interactions Calculator),to aid recognition and analyses of various kinds of interactions in tertiary structures of proteins and structures of protein–protein complexes.We have also integrated solvent accessibility calculations in PIC to aid recognition of interacting motifs that are exposed or buried.Further,the residue depth calculations are also made possible in PIC so that interactions deep inside the protein structure or near the surface can be recognized.Advantage of using residue depth parameter is that it can distinguish residues with no solvent accessible surface area in terms of how deep they are from the protein surface.

MATERIALS AND METHODS

Organization of PIC

PIC server accepts atomic coordinate set of a protein structure in the standard Protein Data Bank(PDB) format.The user is prompted with selecting one or more of the following interaction types:Interaction between apolar residues,disulphide bridges,hydrogen bond

*To whom correspondence should be addressed.Tel:+918022932837;Fax:+918023600535;Email:ns@mbu.iisc.ernet.in

?2007The Author(s)

This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution Non-Commercial License(https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,/licenses/ by-nc/2.0/uk/)which permits unrestricted non-commercial use,distribution,and reproduction in any medium,provided the original work is properly cited.

Nucleic Acids Research Advance Access published June 21, 2007

between main chain atoms,hydrogen bond between main chain and sidechain atoms,hydrogen bond between two sidechain atoms,interaction between oppositely charged amino acids(ionic interactions),aromatic–aromatic inter-actions,aromatic–sulphur interactions and cation–p interactions.The input coordinate set is accepted,under each section of the page,for recognition of interactions within a polypeptide chain.If an ensemble of NMR-derived structures is input then the?rst model in the?le is taken as a representative and is used by the PIC server. The output corresponds to the list of residues involved in interaction type of interest.An option is provided,using RasMol(25)interface and Jmol interface,for enabling visualization of structure in the graphics with interactions highlighted.It is possible to get the results by e-mail.It is also possible to download the output?les of the original programs.

A separate panel is available for identi?cation of various types of interactions between polypeptide chains when a multi-chain PDB?le is subjected to the analysis. All the said interactions could be explored for their occurrence across the inter-polypeptide chain interface. Thus this panel facilitates recognition of interactions between di?erent subunits in a multimeric protein structures or between proteins in a protein–protein complex structure.Figure1show ionic interactions between oppositely charged sidechains across the inter-face,formed between cyclin-dependent protein kinase and bound cyclin(26),recognized using PIC server.

Solvent accessibility calculations could be used to identify di?erent kinds of interactions between buried or between solvent exposed residues.Solvent accessibility calculations are performed using NACCESS program (Hubbard,S.J.and Thornton,J.M.,1993,NACCESS Computer Program,Department of Biochemistry and Molecular Biology,University College London.).The exposed and buried residues are identi?ed by47%and 47%residue accessibility,respectively.Under this facility list of all the interaction types are displayed prompting the user to select list of interaction types of interest.For example,a user may prefer to identify interactions between apolar residues that are exposed.Figure2 shows interactions between solvent exposed apolar resi-dues,in crambin(27),recognized using PIC server. Depth of an atom in a protein is de?ned as the distance from the nearest atom in the surface of the protein structure.Mean depths of atoms of a residue de?nes the residue depth(28,29).Analogous to the panel on solvent accessibility,panel on residue depth enables the users to identify speci?c types of interactions near the protein surface or deep inside the core of the structure.Based on the analysis of residue depth parameter by Chakravarty and Varadarajan(28)we consider those residues with depths45A as close to the protein surface and others as deep https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,ing this part of the PIC server it is possible to identify interactions between,say,aromatic residues near the protein structural surface.As calculation of residue depths takes a few minutes for most protein structures,results involving depth calculation are sent by e-mail to the user if a valid e-mail address is provided. Recognition of interactions

Various types of interactions are recognized from the atomic coordinates using the standard criteria that are published.We used mainly the criteria suggested by NCI server(30)to identify non-canonical interactions

in Figure 1.Interactions between oppositely charged amino acid side-

chains in the interaction interface of cyclic dependent protein kinase2

(CDKs)and cyclin identi?ed using PIC server.The folds of CDK2and

cyclin and the charged residues in the interface formed by the two

proteins are represented in di?erent colours.The ion pairs are

highlighted by black dotted lines.This?gure is produced using

SETOR

(35).

Figure2.Structure of crambin with solvent exposed and interacting

apolar sidechains,recognized using PIC.Interactions between apolar

sidechains is shown by green dots.Disulphide bonds are shown in

yellow.This?gure is produced using SETOR(35).

2Nucleic Acids Research,2007

proteins.The aromatic–aromatic,aromatic–sulphur and cation–p interactions are recognized between appropriate sidechains using the criteria proposed by Burley and Petsko(17),Reid et al.(18)and Satyapriya and Vishveshwara(19),respectively.Disulphide bonds are recognized using the distance criteria employed originally in the MODIP program(31).Hydrogen bonds are recognized using HBOND routine developed by Overington et al.(32)and described in Mizuguchi et al.

(33).The hydrogen bonds are categorized as main chain–main chain,main chain–sidechain and sidechain–side-chain.Only standard hydrogen bonds are recognized in PIC as NCI server(30)is available for identi?cation of interactions such as C–H...O.Interactions between hydrophobic sidechains are identi?ed using a distance cut-o?of5A between apolar groups in the apolar sidechains.Though various interactions are recognized using the standard criteria,user has an option of changing the distance cut-o?in recognizing any of the types of interactions.

CONCLUSIONS

Analysing the interactions that stabilize tertiary and quaternary structures and protein–protein complexes is a common situation in structural biology.For example,a structure just solved using X-ray analysis or nuclear magnetic resonance may be subjected to such an analysis. In protein engineering and design experiments,a good understanding of the structural roles of various residues is essential before taking decisions on residues to mutate by site-directed mutagenesis and the replacing https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,e of combinations of features available in PIC such as various kinds of interactions and solvent exposure or buried nature or depths of residues is also expected to aid recognition of common and uncommon structural fea-tures in a given protein structure.Analysis of such interactions in homologous protein structures(34)enables recognition of evolutionary constraints critical for the retention of fold of the protein family.

The PIC server is available at:http://crick.mbu.iisc. ernet.in/ PIC

ACKNOWLEDGEMENTS

This research is supported by the Department of Biotechnology(DBT),Government of India.K.G.T. and R.B.are supported by grants to N.S.by DBT. Funding to pay the Open Access publication charges for this article was provided by Oxford University Press. Con?ict of interest statement.None declared. REFERENCES

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4Nucleic Acids Research,2007

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2.4 引言、正文、结语（1）汉字字体字号选5号宋体，外文、数字字号与同行汉字字号相同，字体用Time New Roman 体。（2）引言是论文内容的重要提示，作者在引言中应概述前人在该领域内所做的工作，并陈述论文在此基础上所取得的成果和突破。（3）结语中应指出该论文的独创性成果及存在的局限，以方便他人在此基础上做进一步的研究。（4）正文中的图、表按出现的先后顺序进行编号，图务必清晰、精确，图名、表名必须有中文表述，坐标图的横、纵坐标必须标明其对应的量及单位。（5）论文中涉及到量的单位，务必使用国际标准单位；避免用同一个符号表示不同的量，凡是有变量含义的符号（包括表示量及其上、下角标的符号）一律用斜体，反之，用正体。（6）表示矩阵、矢量的符号一律用黑体；量与其单位之间用“/”切分，是复合单位的应在“/”后加注括弧，如速度/（m ·s -1）；量的符号务必使用单个字母表示。（7）物理量值用阿拉伯数字表示；公元世纪、年代、年、月、日、时刻用阿拉伯数字表示；计数的数字用阿拉伯数字表示；非物理量的量词前面的数字及仪器型号、样品编号、标准代号页应用阿拉伯数字表示。计量单位应统一使用法定计量单位表示，工程术语一律采用国家现行标准使用。（8）文中的公式包括数学、物理和化学，采用WORD 中的公式编辑器编辑。（9）标题分级见下例中所示，此分级编号只分至第三级，再分可用（1）、（2）……，（a ）、（b ）……等。范例： 2 2.1 二灰、水泥粉煤灰3种

命令提示符用法

“命令提示符”也就是Windows 95/98 下的“MS-DOS 方式”，虽然随着计算机产业的发展，Windows 操作系统的应用越来越广泛，DOS 面临着被淘汰的命运，但是因为它运行安全、稳定，有的用户还在使用，所以一般Windows 的各种版本都与其兼容，用户可以在Windows 系统下运行DOS，中文版Windows XP 中的命令提示符进一步提高了与DOS 下操作命令的兼容性，用户可以在命令提示符直接输入中文调用文件。 DOS命令提示符 DOS基础应用．有兴趣的可以来看看了 cd 改变当前目录sys 制作DOS系统盘 copy 拷贝文件del 删除文件 deltree 删除目录树dir 列文件名 diskcopy 制磁盘edit 文本编辑 format 格式化磁盘md 建立子目录 mem 查看内存状况type 显示文件内容 rd 删除目录ren 改变文件名记得多少啊，忘了就去上课看看，下面四个命令是新的，给出命令格式，你自己试试看，学电脑重要的就是摸索。 cls 清屏〔适用场合〕屏幕上太乱了，或是屏幕上出现乱码了，清除屏幕上显示内容但不影响电脑内部任何信息〔用法〕cls 回车 move 移动文件，改目录名〔适用场合〕移动文件到别的目录〔用法〕move [文件名] [目录] 移动文件至新目录下 move [目录名] [目录名] 改目录名〔例子〕c:\>move c:\autoexec.bat c:\old??

移动autoexec.bat文件至old目录下 c:\>move c:\config.sys c:\old?? 移动config.sys文件至old目录下 more 分屏显示〔适用场合〕当输出很多一屏显示不下时采用，几乎适合所有命令，尤其是type等命令时很有用。使用more时磁盘不能有写保护，也不适合光驱。〔用法〕type [文件名] | more 分屏显示文件内容 more < [文件名] 分屏显示文件内容〔例子〕C:\>type msdos.w40 | more xcopy 拷贝目录和文件〔适用场合〕在进行连同子目录一起拷贝时很有用，在拷贝大量文件时比COPY命令要快得多〔用法〕xcopy [文件名] [目录] 将指定文件拷贝到指定目录 xcopy [源目录] [目的目录] 将源目录连子目录考到目的目录下 xcopy *.* [目录] /s 将文件与非空子目录拷贝到指定目录其它常用参数还有: v 拷贝后校验，会影响速度 e 与s 相似，但即使子目录是空的也会拷贝。 help 帮助〔适用场合〕当您想具体了解DOS命令的使用方法时使用〔用法〕help 提供所有DOS命令帮助 help [DOS命令] 提供有关命令的帮助如果你只大致记得某个命令，可以在提示符后直接输入help命令，然后将出现下面的画面： attrib 设置文件属性

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linux 基本操作命令行

linux的命令操作 1、日常操作命令 **查看当前所在的工作目录 pwd **查看当前系统的时间 date **查看有谁在线（哪些人登陆到了服务器） who 查看当前在线 last 查看最近的登陆历史记录 2、文件系统操作 ** ls / 查看根目录下的子节点（文件夹和文件）信息 ls -al -a是显示隐藏文件 -l是以更详细的列表形式显示 **切换目录 cd /home **创建文件夹 mkdir aaa 这是相对路径的写法 mkdir -p aaa/bbb/ccc mkdir /data 这是绝对路径的写法 **删除文件夹 rmdir 可以删除空目录 rm -r aaa 可以把aaa整个文件夹及其中的所有子节点全部删除 rm -rf aaa 强制删除aaa **修改文件夹名称 mv aaa angelababy **创建文件 touch somefile.1 创建一个空文件 echo "i miss you,my baby" > somefile.2 利用重定向“>”的功能，将一条指令的输出结果写入到一个文件中，会覆盖原文件内容 echo "huangxiaoming ,gun dan" >> somefile.2 将一条指令的输出结果追加到一个文件中，不会覆盖原文件内容用vi文本编辑器来编辑生成文件 ******最基本用法 vi somefile.4

1、首先会进入“一般模式”，此模式只接受各种快捷键，不能编辑文件内容 2、按i键，就会从一般模式进入编辑模式，此模式下，敲入的都是文件内容 3、编辑完成之后，按Esc键退出编辑模式，回到一般模式； 4、再按：，进入“底行命令模式”，输入wq命令，回车即可 ******一些常用快捷键一些有用的快捷键（在一般模式下使用）： a 在光标后一位开始插入 A 在该行的最后插入 I 在该行的最前面插入 gg 直接跳到文件的首行 G 直接跳到文件的末行 dd 删除行，如果 5dd ，则一次性删除光标后的5行 yy 复制当前行, 复制多行，则 3yy，则复制当前行附近的3行 p 粘贴 v 进入字符选择模式，选择完成后，按y复制，按p粘贴 ctrl+v 进入块选择模式，选择完成后，按y复制，按p粘贴 shift+v 进入行选择模式，选择完成后，按y复制，按p粘贴查找并替换（在底行命令模式中输入） %s/sad/88888888888888 效果：查找文件中所有sad，替换为88888888888888 /you 效果：查找文件中出现的you，并定位到第一个找到的地方，按n可以定位到下一个匹配位置（按N定位到上一个） 3、文件权限的操作 ****linux文件权限的描述格式解读 drwxr-xr-x （也可以用二进制表示 111 101 101 --> 755） d：标识节点类型（d：文件夹 -：文件 l:链接） r：可读 w：可写 x：可执行第一组rwx：表示这个文件的拥有者对它的权限：可读可写可执行第二组r-x：表示这个文件的所属组对它的权限：可读，不可写，可执行第三组r-x：表示这个文件的其他用户（相对于上面两类用户）对它的权限：可读，不可写，可执行 ****修改文件权限 chmod g-rw haha.dat 表示将haha.dat对所属组的rw权限取消 chmod o-rw haha.dat 表示将haha.dat对其他人的rw权限取消 chmod u+x haha.dat 表示将haha.dat对所属用户的权限增加x 也可以用数字的方式来修改权限 chmod 664 haha.dat 就会修改成 rw-rw-r--

Elsevier投稿的一些问题

关于Elsevier旗下期刊投稿1 关于Elsevier旗下期刊投稿概述 (1) Elsevier旗下共有1300多种期刊。投稿时采用的是Elsevier Editorial System (EES)投稿系统 (2) 审稿时间。通常不会超过半年，如果半年时间到，部分审稿意见没有返回，期刊社同样会把已返回的意见返回给你。 (3) 版权问题。一般会通过给你发几个PDF合同，然后你打印出来，用手填写，然后邮寄或者扫描后通过email发给他们。 (4) 投稿模板。通常很多人都会关心这个问题，这是投稿的第一步。但是Elsevier 旗下期刊对投稿的模板没什么要求，只要你比较注意排版，看着舒服就好。至于排版，录用后他们编辑会排版，然后让你来校正。建议，投稿时候不要考虑纸张页数，国外期刊不太关心期刊页数，只要按他们最后的排版不超过30页（好像是30页）一般不会收钱。(5) 如果投稿论文分成几个部分，在投稿的时候就要分开，按照单独的论文投稿。不过要在Letter to Editor中要说明这是同一个论文。 (6) Elsevier旗下期刊投稿不收取审稿费，发表也不收取版面费，但超过一定页数会适当收取费用，如果用彩色印刷，也会收钱，他们不收则以，一收就比较多。 (7) 投稿时是否需要把图片和论文主题分开。这个本来不需要说的，网站上的要求就是如此，需要单独分开上传，但是以我的经验，如果论文图太多，特别是对于国内的网速慢，上传很不方便，可以直接把图放在论文中间，审稿阶段不用考虑图文分开，等录用后再图文分开。 2 Elsevier投稿状态总结 (1) Submitted to Journal 刚提交的状态 (2) Manuscript received by Editorial Office 就是你的文章到了编辑手里了，证明投稿成功 (3) With editor如果在投稿的时候没有要求选择编辑，就先到主编那，主编会分派给别的编辑。这当中就会有另两个状态： 1) Awaiting Editor Assignment指派责任编辑 Editor assigned是把你的文章分给一个编辑处理了。 2) Editor Declined Invitation 也可能编辑会拒绝邀请，这就需要重新指定编辑 3) technical check in progress 检查你的文章符不符合期刊投稿要求 (4) 编辑接手处理后也会有2种状态 1) Decision Letter Being Prepared 就是编辑没找审稿人就自己决定了， 2) Reviewer(s) invited 找到审稿人了，就开始审稿 (5) Under review 这应该是一个漫长的等待。当然前面各步骤也可能很慢的，要看编辑的处理情况。如果被邀请审稿人不想审，就会decline，编辑会重新邀请别的审稿人。 (6) Required Reviews Completed 审稿人的意见已上传，审稿结束，等待编辑决定 (7) uating Recommendation 评估审稿人的意见，随后你将收到编辑给你的decision (8) Minor revision/Major revision 这个时候可以稍微庆祝一下了，问题不大了，因为有修改就有可能。 (9) Revision Submitted to Journal. 又开始了一个循环。

学术论文模板范文

学术论文模板范文一、学术论文格式要求（一）需报送全文，文稿请用word录入排版。字数不超过5000字。（二）应完整扼要，涉及主要观点的图片、曲线和表格不能缺少，正文要有“结论”部分。如稿件内容不清或文章篇幅超长等原因，有权删改。（三）论文结构请按下列顺序排列： 1．大标题（第一行）：三黑字体，居中排。 2．姓名（第二行）：小三楷字体，居中排。 3．或通信地址（第三行）：按省名、城市名、邮编顺序排列，用小三楷字体。 4．关键词。需列出4个关键词，小三楷字体。第1个关键词应为二级学科名称。学科分类标准执行国家标准；关键词后请列出作者的中国科协所属全国性学会个人会员的登记号 5．正文。小四号宋体。文中所用计量单位，一律按国际通用标准或国家标准，并用英文书写，如km2，kg等。文中年代、年月日、数字一律用阿拉伯数字表示。正文中的各级标题、图、表体例见下表：表；标题体例标题级别字体字号格式说明一级标题三号标宋居中题目

二级标题四号黑体左空2字，单占行汉字加顿号，如“一、” 三级标题四号仿宋体左空2字，单占行汉字加括号，如“（一）” 四级标题小四号黑体左空2字，单占行阿拉伯数字加下圆点，如“1。” 五级标题小四号宋体左空2字，右空1字，接排正文阿拉伯数字加括号，如“（1）”允许用于无标题段落图、表、注释及参考文献体例内容字体字号格式说明图题五号宋体排图下，居中，单占行图号按流水排序，如“图1；“图2” 图注小五号宋体排图题下，居中，接排序号按流水排序，如“1。”；“2。” 表题五号黑体排表上，居中，可在斜杠后接排计量单位，组合单位需加括号如“表2几种发动机的最大功率/kW”“表5几种车辆的速度/（km/h）”表序号按流水排序，如“表1”、“表2” 表栏头小五号宋体各栏居中，计量单位格式同上图文/表文小五号宋体表文首行前空1字，段中可用标点，段后不用标点 6．参考文献。文章必须有参考文献。“参考文献”4字作为标题，字体五黑，居中，其他字体五宋。文献著录格式如下：（1）著作：作者姓名。书名。出版社名，出版年月，页码（如有两个以上作者，作者间用逗号分开）

Elsevier期刊网上投稿指南(中文版PDF)

Elsevier期刊网上投稿指南一、ELSEVIER期刊介绍： ELSEVIER出版集团创建于1580年，是世界上著名学术期刊出版公司，也是全球最大的科学文献出版发行商。它由Academic Press、Bailliere Tindall、Churchill Livingstone、Editions scientifiques et medicales Elsevier、Elsevier、Elsevier Advanced Technology、Elsevier Current Trends、Excerpta Medica、JAI、Mosby、North-Holland、Pergamon、W.B. Saunders 等出版公司组成，总部位于荷兰。目前出版有2000多种学术期刊，主題涵盖了数学、物理、化学与化工、计算机、生物科学、环境科学、材料科学、工程与能源技术、经济、金融、商业管理、社会科学等28个領域，基本覆盖我校所有学科，为我校教师、研究生和科研人员提供了国际学术前沿最新的信息。 ELSEVIER出版的期刊不但数量多，其高品位的学术期刊在世界上也得到公认。据2005年统计数据表明，ELSEVIER期刊中被SCI收录的期刊有1,375种，被Ei收录的有522种。期刊影响因子最高的达到22.626。ELSEVIER服务系统还实现了与SCI和EI数据库从二次文献直接到Elsevier 全文的链接。

目前，ELSEVIER出版集团在清华大学和上海交通大学图书馆设立镜像服务器，向校园网用户提供电子期刊全文数据库－ScienceDirect OnSite （SDOS）的服务；该站点装载了1995年以来该公司出版的1,774种电子期刊全文数据,文章篇数达2,731,1741篇。读者也可以访问Elsevier美国主站点—ScienceDirect Online（SDOL）（https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,/）。SDOS和SDOL数据库均采用校园网范围的IP地址控制使用权限，不需要账号和口令，访问本地镜像和主站点都无需支付国际流量费。从内容上比较，SDOS和SDOL数据库，收录的全文期刊是相同的，不同点在于：在SDOL上还能查阅200多种其合作出版商的期刊，但不能阅读全文；SDOL平台上的数据更新比SDOS快约2周~1个月；在功能上，在SDOS中除了浏览和检索外，没有其他功能；而SDOL可以浏览已经被Elsevier接受待出版的文章（Article in press）；有E-MAIL提示功能，HTML 格式的全文下载和链接，还提供建立个人检索历史，引用提示和个人期刊目录等个性化功能。二、Elsevier期刊在线投稿介绍 Elsevier的刊物大都有自己的投稿规则，在投稿前，作者应仔细地阅读刊物上的“Guide for Authors”及其它相关信息，以便有针对性地投稿，提高命中率。Elsevier期刊投稿的有以下几种方式： 1、可以在Elsevier的“Author gateway上注册后（https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,），点击“submit online to this journal”按钮就可以对所选的期刊直接进行网上投稿； 2、对于某些不接受作者在Elsevier“Author gateway”上注册进行网上投

命令行简介

一.命令行简介命令行就是在Windows操作系统中打开DOS窗口，以字符串的形式执行Windows管理程序。在这里，先解释什么是DOS？ DOS——Disk Operation System 磁盘操作系统目前我们常用的操作系统有windows 9x/Me,NT,2000等，都是可视化的界面。在这些系统之前的人们使用的操作系统是DOS系统。DOS系统目前已经没有什么人使用了，但是dos命令却依然存在于我们使用的windows系统之中。大部分的DOS命令都已经在Windows里变成了可视化的界面，但是有一些高级的DOS命令还是要在DOS环境下来执行。所以学习命令行对于我们熟练操作Windows系统是很有必要的。不同的操作系统要用不同的命令进入命令行界面。在Win9x/Me的开始菜单中的运行程序中键入"command"命令，可进入命令行界面。在Win2000/NT的开始菜单中的运行程序中键入"cmd"命令，可进入命令行界面。下面我用讲到的DOS命令都可以在Windows Me操作系统中执行。那么，我们如何进入命令行窗口？开始——〉运行——〉键入command命令——〉回车进入了命令行操作界面（DOS窗口），在DOS窗口中只能用键盘来操作。如下所示：二.符号约定为了便于说明格式，这里我们使用了一些符号约定，它们是通用的： C: 盘符

Path 路径 Filename 文件名 .ext 扩展名 Filespec 文件标识符 [ ] 方括号中的项目是可选项，用户可以根根据需要不输入这些内容 { } 大括号表示其中的项目必选一项 | 竖线表示两侧的内容可取其一 … 表示可重复项三.命令行的输入方法在DOS窗口中通过输入英文命令加回车键这种方式来执行程序。四.内部命令和外部命令命令行程序分为内部命令和外部命令，内部命令是随https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,装入内存的，而外部命令是一条一条单独的可执行文件。内部命令都集中在根目录下的https://www.sodocs.net/doc/118153167.html,文件里，电脑每次启动时都会将这个文件读入内存，也就是说在电脑运行时，这些内部命令都驻留在内存中，用dir命令是看不到这些内部命令的。外部命令都是以一个个独立的文件存放在磁盘上的，它们都是以com和exe为后缀的文件，它们并不常驻内存，只有在电脑需要时，才会被调入内存。五.常用命令 DOS命令总共大约有一百个（包括文本编辑、查杀病毒、配置文件、批处理等），我们这里详细介绍二十个常用的DOS命令。先介绍一下通配符的概念。

投稿文章格式要求

论文格式要求 1 板式纸张大小：纸的尺寸为标准A4复印纸（210mm ×297mm ）页边距：上3cm ，下3cm ，左3cm ，右3cm ，页眉2cm ，页脚2cm 2 论文撰写必须包括以下项目： 2.1 文章题目（一般不超过20字）范例： 2.2 范例：（1．珠海市公路建设中心，广东珠海 2.3 中文摘要、关键词（4~8个）、中图分类号（1 ）摘要应写成报道式摘要，按照目的、方法、结果、结论四要素来撰写。摘要是以提供文献内容梗概为目的，不加评论和补充解释，简明、确切地记述文献重要内容地短文，避免使用第一人称，应使用第三人称，摘要不分段，字数以200~300字为宜。（2）关键词的选择应规范。第一个关键词为该文所属相应栏目名称，第二个关键词为该文研究成果名称，第三个关键词为得到该文研究成果所采用的方法名称，第四个关键词为作为该文主要研究对象的事物名称，第五个及以后的关键词为作者认为有利于文献检索的其他名词。范例：验，总结了疲劳方程及疲劳曲线，对比分析了3种添加剂稳定的冷再生基层混合料疲劳试验结果，并从疲劳曲线特征及疲劳破坏特征两方面，同普通半刚性材料的疲劳性能进行了比较分析。结果表明，石灰粉煤灰稳定的再生混合料杭疲劳性能最好，其次是水泥粉煤灰，7%水泥稳定的再生混合料杭疲劳性能较差；再生混合料的疲劳特性与普通半刚性材料存在较大差异，在较低：道路工程；冷再生混合料；疲劳试验；：U416.26 文献标识码：A 2.4 引言、正文、结语（1）汉字字体字号选5号宋体，外文、数字字号与同行汉字字号相同，字体用Time New

Roman 体。（2）引言是论文内容的重要提示，作者在引言中应概述前人在该领域内所做的工作，并陈述论文在此基础上所取得的成果和突破。（3）结语中应指出该论文的独创性成果及存在的局限，以方便他人在此基础上做进一步的研究。（4）正文中的图、表按出现的先后顺序进行编号，图务必清晰、精确，图名、表名必须有中文表述，坐标图的横、纵坐标必须标明其对应的量及单位。（5）论文中涉及到量的单位，务必使用国际标准单位；避免用同一个符号表示不同的量，凡是有变量含义的符号（包括表示量及其上、下角标的符号）一律用斜体，反之，用正体。（6）表示矩阵、矢量的符号一律用黑体；量与其单位之间用“/”切分，是复合单位的应在“/”后加注括弧，如速度/（m ·s -1）；量的符号务必使用单个字母表示。（7）物理量值用阿拉伯数字表示；公元世纪、年代、年、月、日、时刻用阿拉伯数字表示；计数的数字用阿拉伯数字表示；非物理量的量词前面的数字及仪器型号、样品编号、标准代号页应用阿拉伯数字表示。计量单位应统一使用法定计量单位表示，工程术语一律采用国家现行标准使用。（8）文中的公式包括数学、物理和化学，采用WORD 中的公式编辑器编辑。（9）标题分级见下例中所示，此分级编号只分至第三级，再分可用（1）、（2）……，（a ）、（b ）……等。范例： 2 2.1 3种

Elsevier期刊投稿模板及投稿经验

General-Template

Put the title of your abstract here using both upper and lower case letters, Times New Roman, 12 pts, bold, centered, double spaced A. Author a, B. Author b, C. Author a,* a Department, University, Street, Postal-Code City, Country b Laboratory, Institute, Street, Postal-Code City, Country Abstract This general template helps you on preparing manuscript for part of Elsevier Journals. Use this document as a template if you are using Microsoft Word 6.0 or later. Here comes self-contained abstract. Please read the Guide for Authors of your target journal for the requirements of Abstract. Pay special attention to the word count. PACS(optional, as per journal): 75.40.-s; 71.20.LP Keywords: Keyword 1.D; Keyword 2.B (Read the Guide for Authors for the requirements for Keywords, including number, thesaurus, and classification indications) * Corresponding author. Tel.: +xx xxx xx xx; fax: +xx xxx xx xx. E-mail address: xxxxx@xxx.xx

SCI 论文投稿全过程(Elsevier在线投递)

1.投稿前询问(p r e s u b m i s s i o n i n q u i r i e s)为了节省时间,一些杂志要求作者在投稿前先询问杂志编辑对论文内容是否感兴趣。询问时提交的材料包括重要性介绍(可用coverletter内容)和论文摘要。编辑也许会很快邀请您递交完整的论文(这并不意味着发表的任何承诺),或许告诉您这篇论文不适合在该杂志发表。如果确认论文重要,即使编辑有否定的回复,作者也可以继续向该杂志投稿。 2.投稿信(coverletter) coverletter主要向编辑介绍论文题目、主要内容,突出论文的创新性和价值,希望发表在个该杂志的什么栏目或类型,为什么要发表这篇论文,声明没有一稿两投。还可以简要指出目前该领域的发展方向,说明该杂志什么领域的读者群对这篇论文感兴趣。例如:“Wewouldliketosubmitourmanuscript“xxxxxxxx(manuscripttitle)”foryourreviewandconsiderationforpublicationinthexxx(journalname)Journala sa“xxxx(papertype)”.Thismanuscriptdescribesoriginalwork,。 3.准备论文(preparationformanuscript) 多数杂志要求双倍行距,每一部分最好另起一页,具体格式依据各杂志“投稿须知(Instructionsforauthors)”中的要求而定。论文修改定稿之前要仔细阅读所投杂志的“投稿须知”,规定了杂志的范围、论文类型、提交方式、审稿过程、格式要求、版权转让等信息。标题页(titlepage):包括题目(title)、作者(author)、单位(institution)、通讯作者信息(correspondingauthor)、大标题(runninghead)、统计数据(字数、页码、图表数)、资金来源(grantorsupport)等。

期刊论文格式要求

投稿格式要求 1 板式纸张大小：纸的尺寸为标准A4复印纸（210mm ×297mm ）页边距：上3cm ，下3cm ，左3cm ，右3cm ，页眉2cm ，页脚2cm 2 论文撰写必须包括以下项目： 2.1 文章题目（一般不超过20字）范例： 2.2 范例：曾石发，徐江萍（1．珠海市公路建设中心，广东珠海 2.3 中文摘要、关键词（4~8个）、中图分类号（1）摘要应写成报道式摘要，按照目的、方法、结果、结论四要素来撰写。摘要是以提供文献内容梗概为目的，不加评论和补充解释，简明、确切地记述文献重要内容地短文，避免使用第一人称，应使用第三人称，摘要不分段，字数以200~300字为宜。（2）关键词的选择应规范。第一个关键词为该文所属相应栏目名称，第二个关键词为该文研究成果名称，第三个关键词为得到该文研究成果所采用的方法名称，第四个关键词为作为该文主要研究对象的事物名称，第五个及以后的关键词为作者认为有利于文献检索的其他名词。范例：摘要：通过冷再生混合料疲劳试验方法，对 3种添加剂稳定的冷再生基层混合料进行了疲劳试验，总结了疲劳方程及疲劳曲线，对比分析了3种添加剂稳定的冷再生基层混合料疲劳试验结果，并从疲劳曲线特征及疲劳破坏特征两方面，同普通半刚性材料的疲劳性能进行了比较分析。应力比下，其具有更为优越的疲劳性能，并且其疲劳寿命劝应力比变化的敏感程度要低于普通

半刚性材料。关键词：道路工程；冷再生混合料；疲劳试验；杭疲劳性能；基层中图分类号：U416.26 文献标识码： A 2.4 引言、正文、结语（1）汉字字体字号选5号宋体，外文、数字字号与同行汉字字号相同，字体用Time New Roman 体。（2）引言是论文内容的重要提示，作者在引言中应概述前人在该领域内所做的工作，并陈述论文在此基础上所取得的成果和突破。（3）结语中应指出该论文的独创性成果及存在的局限，以方便他人在此基础上做进一步的研究。（4）正文中的图、表按出现的先后顺序进行编号，图务必清晰、精确，图名、表名必须有中文表述，坐标图的横、纵坐标必须标明其对应的量及单位。（5）论文中涉及到量的单位，务必使用国际标准单位；避免用同一个符号表示不同的量，凡是有变量含义的符号（包括表示量及其上、下角标的符号）一律用斜体，反之，用正体。（6）表示矩阵、矢量的符号一律用黑体；量与其单位之间用“/”切分，是复合单位的应在“/”后加注括弧，如速度/（m ·s -1）；量的符号务必使用单个字母表示。（7）物理量值用阿拉伯数字表示；公元世纪、年代、年、月、日、时刻用阿拉伯数字表示；计数的数字用阿拉伯数字表示；非物理量的量词前面的数字及仪器型号、样品编号、标准代号页应用阿拉伯数字表示。计量单位应统一使用法定计量单位表示，工程术语一律采用国家现行标准使用。（8）文中的公式包括数学、物理和化学，采用WORD 中的公式编辑器编辑。（9）标题分级见下例中所示，此分级编号只分至第三级，再分可用（1）、（2）……，（a ）、（b ）……等。范例：随着我国公路建设事业迅速发展，道路通车里程的迅速增加，道路的养护、改造任务也越来越重，以往对破旧沥青路面的改造方法是:挖除、外运然后再重新铺筑新路面，这样既浪费沥青资源也不利于环保。…… 2 2.1 试验拟定水泥、二灰、水泥粉煤灰3种添加剂。 2.1.1添加剂的分类…… （1）……