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生物化学名词解释重点

生物化学名词解释重点
生物化学名词解释重点

1.糖酵解:在供氧不足时,葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸进一步还原成乳

酸(同时释放少量能量合成ATP)的过程

2.糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原

分解成葡萄糖的过程

3.糖异生:由非糖类物质合成葡萄糖的过程

4.有氧氧化:在供氧充足时,葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底

氧化成CO2和H2O,并释放大量能量

5.三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸,柠檬酸再经过一系

列酶促反应之后又生成草酰乙酸,形成一个反应循环,该循环生成的第一个化合物是柠檬酸,它含有三个羧基,所以称为三羧酸循环

6.血糖:血液中的单糖,主要是葡萄糖

7.血脂:血浆中脂类的总称,主要包括甘油三酯,磷脂,胆固醇和游离脂肪酸

8.血浆脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式和转运形式(一类由脂肪,磷脂,胆固醇

及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的,便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL)

9.脂肪动员:脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全

身各组织氧化利用的过程

10.酮体:包括乙酰乙酸,B—羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物

11.必需脂肪酸:人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸,在人体内不能合成,

必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

12.必需氨基酸:体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括:异亮

氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸

13.蛋白质互补作用:将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充所缺

少的必须氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的互补作用

14.转氨基作用:是指由氨基转移酶催化,将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基

位置上,生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移,不产生游离的氨气

15.一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团,称

为一碳单位

16.密码子:从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组,每组碱

基构成一个遗传密码,称为密码子或三联体密码。(共有64个密码子,其中有61个密码子编码20中氨基酸,另三个密码子代表终止信号)

17.中心法则:中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质的转

录和翻译的过程,以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。

18.半保留复制:当DNA进行复制时,亲代DNA双链必须解开,两股链分别作为模板,

按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链,这种复制方式称为半保留复制(半保留复制是DNA复制最重要的特征)

19.逆转录:是以RNA为模板,以dNTP为原料,由逆转录酶催化合成DNA的过程,该过

程的信息传递方向是RNA到DNA

20.转录:是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列,

从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程

21.启动子:原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点,转录起始位

点及控制转录起始的其他调控序列组成,是启动转录的特异序列

22.翻译:翻译又称为蛋白质的生物合成过程,是核糖体协助tRNA从mRNA读取遗传信

息,用氨基酸合成蛋白质的过程,是mRNA碱基序列决定蛋白质氨基酸序列的过程,或者说是把碱基语言翻译成氨基酸语言的过程。

23.点突变:即错配,包括转换和颠换

24.变构调节:特定物质与酶蛋白活性中心以外的某一部位以非共价键结合,改变酶蛋

白构象,从而改变其活性,这种调节称为酶的变构调节

25.基因表达:是指基因经过转录及翻译等一系列过程,合成特定的RNA及蛋白质,进

而发挥其特定的生物学功能的全过程

26.操纵子:是原核生物大多数基因的转录单位,由启动子、操纵基因和受操控基因调

控的一组结构基因组成

27.化学修饰调节:一种酶蛋白在另一种酶的催化下通过共价键结合某种特定基团,或

脱去该特定基团,导致酶蛋白构象改变,酶活性也随之改变,这种调节方式称为化学修饰。

28.顺式作用元件:顺式作用元件:即真核生物的调控序列。是指与结构基因串联、对基

因的转录启动和转录效率起重要作用的DNA序列,包括启动子、增强子和沉默子29.胆汁酸肠肝循环:在肠道中重吸收的胆汁酸,经过门静脉重新入肝脏。肝脏再把游

离胆汁酸转变成结合胆汁酸,与重吸收的结合胆汁酸一起重新随胆汁排入肠腔,此过程称为胆汁酸的肠肝循环

30.胆色素:胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物,包括胆红素,胆绿素,

胆素原和胆素等,主要随胆汁粪便排除

31.生物转化:肝脏将外源性或内源性非营养物质进行转化,最终增加其水溶性或极性,

使其易于随胆汁或尿液排除体外,这一过程称为生物转化

32.二氧化碳结合能力:一般指在25摄氏度,二氧化碳分压约为5.3千帕时,每升血浆

所能结合的二氧化碳毫摩尔数

33.碱储:血浆NaHCO3的含量在一定程度上代表了机体缓冲酸的能力,习惯上将血浆

NaHCO3称为碱储或碱储备

34.酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前体称为酶

35.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

36.同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成,分子结构和理化性质乃至

免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶

37.呼吸链:由位于真核细胞生物线粒体内膜(原核生物细胞膜)上的一组排列有序的

递氢体和递电子体构成

38.氧化磷酸化:在生物氧化过程中,营养物质氧化释放的电子经过呼吸链传递给O2

生成水,所释放的能量能推动ADP磷酸化生存ATP,这一过程称为氧化磷酸化

39.生物氧化:生物氧化是指糖类脂肪蛋白质等营养物质在体内氧化分解,最终生存二氧

化碳和水,并释放能量满足生命活动需要过程。

40.磷酸戊糖途径:是指发生在某些组织的组织液中,葡萄糖在磷酸化生成6-磷酸葡萄

糖之后直接发生脱氢和脱羧等反应,生成NADPH和磷酸戊糖

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

关于生物化学重点名词解释

两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点:使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值,用符号pI表示,是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸:指机体又必需,自身不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键,这个键称为肽键,产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH):Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内,是某些氧化还 原酶的辅酶。此外,可以用作巯基酶的保护剂。 构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸(除Pro外),都为L型(除Gly外),除Gly之外,其余氨 基酸都有手性碳原子,都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收,所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况,包括肽链的数目,肽链中 氨基酸之间的连结方式,肽链中氨基酸的排列顺序,二硫键的位置;狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构,即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构:指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升,旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列。 结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构(二级结构、超二级结构和结构域)的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

生化名词解释

核酸的增色效应:核酸变性后,在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应:当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋:DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交:两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间,或DNA 单链分子与RNA分子之间,在去掉变性条件后,互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体:真核生物染色质的基本结构单位,是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火:热变性的DNA在缓慢冷却得条件下,两条单链再重新结合恢复双螺旋结构,这种复性叫退火。 核酸变性:天然核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性:变性的DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸:人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点:使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性:蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性:高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析:加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液,其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构:多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构:由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成,有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起,形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。 辅酶:与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基:与酶蛋白结合较紧密,常以共价键结合,透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力:在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢,即酶促反应的能力。酶的活性中心:指必需基团在一级结构上可能相距遥远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数:酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂:能提高酶活性的物质 抑制剂:引起抑制作用的物质。 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂:酶与抑制剂非共价地可逆结合,当用透析,超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶:具有别构效应的酶 同工酶:催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶:一般仅有一条多肽链。 寡聚酶:酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个亚基组成,以非共价键连接。多酶复合体:由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合:当酶分子与底物分子接近时,酶分子受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解:是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化:产生ATP等高能分子的方式。 回补反应:酶催化的,补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶:从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用:由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链:一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化:氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化:有机分子在生物细胞内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放能量的过程。 能荷:在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比:消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂:抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物:分子中含有磷酸基团,被水解下来时释放出大量的自由能,这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸:机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位。 α—氧化:在α碳原子上发生氧化作用,分解出二氧化碳,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化:脂肪酸的ω端甲基发生氧化,先转变为羟甲基,继而在氧化成羧基,从而形成α,ω—二羧酸的过程。 酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮:是微生物,藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化:把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3,进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸:分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制:以亲代DNA分子的双链为模板,按照碱基互补配对原则,合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录:以DNA分子中一条链为模板,按碱基互补配对原则,合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译:在mRNA指令下,按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则,把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制:每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段:保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子:独立复制的单位叫复制子。 前导链:以3’→5’走向的亲代链为模板,子代链就能连续合成,这条链叫前导链。 后随链:以5’→3’走向的亲代链为模板,子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段,然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,这条链叫后随链。半不连续复制:在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成;另一条按5’→3’的方向不连续合成,因此叫半不连续复制。 冈崎片段:后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 转化:一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换:一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子:转录起始的特殊序列。 终止子:控制转录终止的部位。 基因工程:在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连(反义链,负链):在一个转录单位中,双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链(有义链,正链):与模板链互补的DNA链。 遗传密码:DNA中或(mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子:mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸,这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性:同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子:对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体:由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化:氨基酸与tRNA相连,形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列:原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列,与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对,以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶(标兵酶):催化限速步骤的酶。 反馈抑制:在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用,从而调节整个系列反应速度。 前馈激活:在一系列,前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制;指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性,通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制:在分支代谢途径中,催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制:分支代谢途径中的两个末端产物,不能直接抑制代谢途径中的第一个酶,而是分别抑制分支点后的反应步骤,造成分支点上中间产物的积累,这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制:在分支代谢途径中,几种末端产物同时都过量,才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制:在分支代谢途径中,任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用,而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制:第一个限速步骤由一组同工酶催化,分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用,从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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