思考题与自由报告题2013秋
实验一自由沉降实验讲解
实验一自由沉降实验 一、实验目的 1、观察自由沉降过程； 2、通过沉降实验学会绘制E~t 关系曲线和E~u 关系曲线； 3、能正确运用数据求解总去除率E T 。 二、实验原理 在含有离散颗粒的废水静置沉淀过程中，若试验柱内有效水深为H ，通过不同的沉淀时间t ，可求得不同的颗粒沉淀速度u ，u=H/t 。如以p 0表示沉速u 生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
普通物理实验思考题及答案
实验一． 1求λ时为何要测几个半波长的总长？ 答:多测几个取平均值，误差会减小 2为何波源的簧片振动频率尽可能避开振动源的机械共振频率？ 答 当簧片达到某一频率（或其整数倍频率）时，会引起整个振动源（包括弦线）的机械共 振，从而引起振动不稳定。 3弦线的粗细和弹性对实验各有什么影响，应该如何选择？ 答 弦线应该比较细，太粗的话会使振动不明显，弹性应该选择较好的，因为弹性不佳会造 成振动不稳定 4横波在弦线上传播的实验中，驻波是由入射波与反射波迭加而成的，弦线上不振动的点称 为波节，振动最大的点称为波腹，两个波节之间的长度是半波长 5因振簧片作水平方向的振动，理论上侧面平视应观察不到波形，你在实验中平视能观察得 到吗？什么情况能观察到，为什么？ 答 平视不能观察到，因为。。。。。。 6为了使lg λ—lgT 直线图上的数据点分布比较均匀，砝码盘中的砝码质量应如何改变？ 答 每次增加相同重量的砝码 实验二. 1.外延测量法有什么特点？使用时应该注意什么问题？ 答 当需要的数据在测量数据范围之外而不能测出，为了求得这个值，采用作图外推求值的 方法，即先用已测的数据绘制出曲线，再将曲线按原规律延长到待求值范围，在延长线部分 求出所需要的值 使用时要注意在所要值两边的点要均衡且不能太少并且在研究的范围内 没有突变的情况 2.物体的固有频率和共振频率有什么不同？它们之间有何联系？ 答 物体的固有频率和共振频率是不同的概念，固有频率指与方程的根knl=4.7300对应的振 动频率，它们之间的关系为f 固= f 共2^4/11Q 前者是物体的固有属性，由其结构，质量材质等决定，而后者是当外加强迫力的频率等于物 体基频时，使其发生共振时强迫力的频率 实验三． 1．为什么实验应该在防风筒（即样品室）中进行？ 答：因为实验中的对公式 要成立的条件之一是：保证两样品的表面状况相同，周围介质（空气）的性质不变， m:强迫对流时m=1;自然对流时m=5/4; (实验中为自然冷却即自然对流) 所以实验要在防风筒（即样品室）中进行，让金属自然冷却。 2．用比较法测定金属的比热容有什么优点？需具备什么条件？ 答：优点是可以简单方便测出待测金属的比热容。如果满足下列条件：两样品的形状尺寸都 相同（例如细小的圆柱体）；两样品的表面状况也相同； 于是当周围介质温度不变（即室温恒定），两样品又处于相同温度时，待测金属的比热容为： 3．如何测量不同的金属在同一温度点的冷却速率？ 答：法一：测出不同金属在该温度点附近下 降相同的温度差Δθ以及所需要的时间Δt,可 得各个金属在该温度点的冷却速率。 法二：通过实验，作出不同金属的θ～t 冷却曲线，在各个冷却曲线上过该温度点切 线，求出切线的斜率，可得各温度点的冷却速率。 4、可否利用本实验中的方法测量金属在任意温度时的比热容？
颗粒自由沉降实验
实验项目名称： 颗粒自由沉淀实验 （所属课程： 水污染控制工程 ） 院 系： 专业班级： 姓 名： 学 号： 实验日期： 实验地点： 合作者： 指导教师： 本实验项目成绩： 教师签字： 日期： 一、实验目的 (1) 加深对自由沉淀特点、基本概念及沉淀规律的理解。 (2) 掌握颗粒自由沉淀实验的方法，并能对实验数据进行分析、整理、计算和绘制颗粒自由沉淀曲线。 二、实验原理 浓度较稀的、粒状颗粒的沉淀属于自由沉淀，其特点是静沉过程中颗粒互不 干扰、等速下沉，其沉速在层流区符合 Stokes 公式。但是由于水中颗粒的复杂性，颗粒粒径、颗粒比重很难或无法准确地测定，因而沉淀效果、特性无法通过公式求得，而是要通过静沉实验确定。 由于自由沉淀时颗粒是等速下沉，下沉速度与沉淀高度无关，因而自由沉淀 可在一般沉淀柱内进行，但其直径应足够大，一般应使 D ≥100mm 以免颗粒沉淀受柱壁干扰。 具有大小不同颗粒的悬浮物静沉总去除率E 与截留速度u0、颗粒质量分数的关系如下 此种计算方法也称为悬浮物去除率的累积曲线计算法。 设在一水深为H 的沉淀柱内进行自由沉淀实验，实验开始时，沉淀时间为0，此时沉淀柱内悬浮物分布是均匀的，即每个断面上颗粒的数量与粒径的组成相同，悬浮物浓度为C0（mg/L ），此时去除率E=0。 实验开始后，悬浮物在筒内的分布变得不均匀。不同沉淀时间ti ，颗粒下沉到池底的最小沉淀速度u i 相应为u i =H/t i 。此时为t i 时间内沉到池底（此处为取样点）的最小颗粒d i 所具有的沉速。此时取样点处水样水样悬浮物浓度为Ci ，则颗粒总去除率： 00011C C C C C P E i i i -=-= -=。
自由沉淀实验报告
自由沉淀实验报告 一、实验目的 1. 加深对自由沉淀特点、基本概念及沉淀规律的理解。 2. 掌握颗粒白由沉淀实验的方法，并能对实验数据进行分析、整理、计算和绘制颗粒自由沉淀曲线。 二、实验原理 浓度较稀的、粒状颗粒的沉淀属于自由沉淀．其特点是静沉过程中颗粒互不干扰、等速下沉，其沉速公层流区符合Stokes(斯托克斯)公式。但是由于水中颗粒的复杂性，颗粒粒径、颗粒密度很难或无法准确地测定，因而沉淀效果、特性无法通过公式求得而是通过静沉实验确定。 由于自由沉淀时颗粒是等速下沉，下沉速度与沉淀高度无关、因而自由沉淀可在一般沉淀柱内进行，但其直径应足够大，一般应使D＞100mm，以免颗粒沉淀受柱壁干扰。 具有大小不同颗粒的悬浮物静沉总去除率E与截留速度u o、颗粒质量分数的关系如下： E=1?P0+ u s u0 dp P0 此种计算方法也称为悬浮物去除率的累积曲线计算法。 设在一水深为H的沉淀柱内进行自由沉淀实验，如图2-1所示。实验开始，沉淀时间为0，此时沉淀柱内悬浮物分布是均匀的，即每个断面上颗粒的数量与粒径的组成相同，悬浮物浓度为C0(mg/L)，此时去除率E＝0。
图2-1 自由沉淀示意 实验开始后，不同沉淀时间t i颗粒最小沉淀速度u i相应为 u i=H i 此即为t i时间内从水面下沉到池底（此处为取样点）的最小颗粒d i所具有的沉速。此时取样点处水样悬浮物浓度为C i而 C0?C i C0=1? C i C0 =1?P i P i=E0 此时去除率E0，表示具有沉速u≥u i（粒径d≥d i）的颗粒去除率，而 P i=C i C0 则反映了t i时，未被去除之颗粒即d＜d i的颗粒所占的百分比。 实际上沉淀时间t i内，由水中沉至池底的颗粒是由两部分颗粒组成。即沉速u≥u i 的那一部分颗粒能全部沉至池底；除此之外．颗粒沉速u0＜u i的那一部分颗粒，也有一部分能沉至池底。这是因为，这部分颗粒虽然粒径很小，沉速u0＜u i，但是这部分颗粒并不都在水面，而是均匀地分布在整个沉淀柱的高度内。因此只要在水面下，它们下沉至池底所用的时间能少于或等于具有沉速u i的颗粒由水面降至池底所用的时间t i，那么这部分颗粒也能从水中被除去。 沉速u0＜u i的那部分颗粒虽然有一部分能从水中去除，但其中也是粒径大的沉到池底的多，粒径小的沉到池底的少．各种粒径颗粒去除率并不相同。因此若能分别求出各种粒径的颗粒占全部颗粒的百分比，并求出该粒径颗粒在时间t i内能沉至池底的颗粒占本粒径颗粒的百分比，则二者乘积即为此种粒径颗粒在全部颗
生物化学思考题
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
物理实验思考题答案
物理实验全解 实验一霍尔效应及其应用 【预习思考题】 1．列出计算霍尔系数、载流子浓度n、电导率σ及迁移率μ的计算公式，并注明单位。 霍尔系数，载流子浓度，电导率，迁移率。 2．如已知霍尔样品的工作电流及磁感应强度B的方向，如何判断样品的导电类型？ 以根据右手螺旋定则，从工作电流旋到磁感应强度B确定的方向为正向，若测得的霍尔电压为正，则样品为P型，反之则为N型。 3．本实验为什么要用3个换向开关？ 为了在测量时消除一些霍尔效应的副效应的影响，需要在测量时改变工作电流及磁感应强度B的方向，因此就需要2个换向开关；除了测量霍尔电压，还要测量A、C间的电位差，这是两个不同的测量位置，又需要1个换向开关。总之，一共需要3个换向开关。 【分析讨论题】 1．若磁感应强度B和霍尔器件平面不完全正交，按式（5.2-5）测出的霍尔系数比实际值大还是小？要准确测定值应怎样进行？ 若磁感应强度B和霍尔器件平面不完全正交，则测出的霍尔系数比实际值偏小。要想准确测定，就需要保证磁感应强度B和霍尔器件平面完全正交，或者设法测量出磁感应强度B 和霍尔器件平面的夹角。 2．若已知霍尔器件的性能参数，采用霍尔效应法测量一个未知磁场时，测量误差有哪些来源？ 误差来源有：测量工作电流的电流表的测量误差，测量霍尔器件厚度d的长度测量仪器的测量误差，测量霍尔电压的电压表的测量误差，磁场方向与霍尔器件平面的夹角影响等。实验二声速的测量 【预习思考题】 1. 如何调节和判断测量系统是否处于共振状态？为什么要在系统处于共振的条件下进行声速测定？ 答：缓慢调节声速测试仪信号源面板上的“信号频率”旋钮，使交流毫伏表指针指示达到最大（或晶体管电压表的示值达到最大），此时系统处于共振状态，显示共振发生的信号指示灯亮，信号源面板上频率显示窗口显示共振频率。在进行声速测定时需要测定驻波波节的位置，当发射换能器S1处于共振状态时，发射的超声波能量最大。若在这样一个最佳状态移动S1至每一个波节处，媒质压缩形变最大，则产生的声压最大，接收换能器S2接收到的声压为最大，转变成电信号，晶体管电压表会显示出最大值。由数显表头读出每一个电压最大值时的位置，即对应的波节位置。因此在系统处于共振的条件下进行声速测定，可以容易和准确地测定波节的位置，提高测量的准确度。 2. 压电陶瓷超声换能器是怎样实现机械信号和电信号之间的相互转换的？ 答：压电陶瓷超声换能器的重要组成部分是压电陶瓷环。压电陶瓷环由多晶结构的压电材料制成。这种材料在受到机械应力，发生机械形变时，会发生极化，同时在极化方向产生电场，这种特性称为压电效应。反之，如果在压电材料上加交变电场，材料会发生机械形变，这被称为逆压电效应。声速测量仪中换能器S1作为声波的发射器是利用了压电材料的逆压电效应，压电陶瓷环片在交变电压作用下，发生纵向机械振动，在空气中激发超声波，把电信号转变成了声信号。换能器S2作为声波的接收器是利用了压电材料的压电效应，空气的振动使压电陶瓷环片发生机械形变，从而产生电场，把声信号转变成了电信号。
絮凝沉淀实验
实验项目名称：絮凝沉淀实验 （所属课程：水污染控制工程） 院系：专业班级：姓名：学号： 实验日期：实验地点：合作者：指导教师： 本实验项目成绩：教师签字：日期： 一、实验目的 （1）加深对絮凝沉淀的特点、基本概念及沉淀规律的理解。 （2）掌握絮凝实验方法，并能利用实验数据绘制絮凝沉淀静沉曲 二、实验原理 悬浮物浓度不太高，一般在600～700mg/L以下的絮状颗粒的沉淀属于絮凝沉淀，如给水工程中混凝沉淀、污水处理中初沉池内的悬浮物沉淀均属此类。沉淀过程中由于颗粒相互碰撞，凝聚变大，沉速不断加大，因此颗粒沉速实际上是一变速。这里所说的絮凝沉淀颗粒沉速，是指颗粒沉淀平均速度。在平流沉淀池中，颗粒沉淀轨迹是一曲线，而不同于自由沉淀的直线运动。在沉淀池内颗粒去除率不仅与颗粒沉速有关，而且与沉淀有效水深有关。因此沉淀柱不仅要考虑器壁对悬浮物沉淀的影响，还要考虑柱高对沉淀效率的影响。 静沉中絮凝沉淀颗粒去除率的计算基本思想与自由沉淀一致，但方法有所不同。自由沉淀采用累积曲线法，而絮涨沉淀采用的是纵深分析法，颗粒去除率按下式计算。 三、实验设备与试剂
（1）沉淀柱：有机玻璃沉淀柱，内径D≥100mm，高H=3.6m，沿不同高度设有取样口，如图所示。管最上为溢流孔，管下为进水孔，共五套。 （2）配水及投配系统：钢板水池，搅拌装置、水泵、配水管。 （3）定时钟、烧杯、移液管、瓷盘等。 （4）悬浮物定量分析所需设备及用具：万分之一分析天平，带盖称量瓶、干燥皿、烘箱、抽滤装置，定量滤纸等。 （5）水样：城市污水、制革污水、造纸污水或人工配制水样等。 四、实验步骤 （1）将欲测水样倒入水池进行搅拌，待搅拌匀后取样测定原水悬浮物浓度SS值。（2）开启水泵，打开水泵的上水闸门和各沉淀柱上水管闸门。 （3）放掉存水后，关闭放空管闸门，打开沉淀柱上水管闸门。 （4）依次向1～5沉淀柱内进水，当水位达到溢流孔时，关闭进水闸门，同时记录沉淀时间。5根沉淀柱的沉淀时间分别是20min、40 min、60 min、80 min、120 min。（5）当达到各柱的沉淀时间时，在每根柱上，自上而下地依次取样，测定水样悬浮物的浓度。 （6）记录见表1。 五、实验结果 （1）实验基本参数整理 实验日期水样性质及来源：生活污水 沉淀柱直径d= 110mm 柱高H=170cm 水温/℃=20 原水悬浮物浓度C （mg/L）=962 绘制沉淀柱及管路连接图 （2）实验数据整理
生物化学课后答案_张丽萍
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
最新物理实验思考题答案讲课教案
1、电磁感应【Q】在实验中我们发现，旋转的铝盘会对磁铁产生牵引力，发过来磁铁也会对铝盘有一个反作用力（磁阻尼力），这个阻尼力会影响实验精度吗？【A】并不会影响实验精度，且铝盘会以一个恒定的频率在转动！原因：步进电机的工作原理，是将电脉冲信号转变为角位移或线位移的开环控制元步进电机件。因此，在非超载的情况下，电机的转速、停止的位置只取决于脉冲信号的频率和脉冲数，而不受负载变化的影响。【Q】大家是否发现在我们这个实验中，铝盘上面挖了六个小孔，你们认为这些小孔会对牵引力产生影响吗？【A】小孔会对牵引力产生影响，牵引力相比没孔的铝盘会变小；每一根铝丝两端都会产生感应电动势，铝盘就相当于多个电源的并联，但是由于小孔的存在，产生的电流可能不稳定，牵引力会有小幅波动，但是小孔并不是改变磁通量的“罪魁祸首【Q】测量磁悬浮力或牵引力时，永磁体的位置对结果有什么影响？比如正对着铝盘圆心与偏离角度的区别；还有永磁体靠近铝盘中心时所受的力与磁体位于铝盘边缘时相比，大小
如何？【A】做了几次试验，发现当磁铁在盘内较大距离时力不大，到盘边时较大，远离盘后减小。可推知力与磁铁到盘中心的距离是一个单峰的函数，有水平渐近线。【Q】大家想一下，如果那个轴承完全无摩擦，那么它的转速会无限增大吗？【A】【Q】如何改进？？【A】此实验的磁悬浮力和磁牵引力装置应增加一个角度指针，因为我们在做距离和力的大小的关系试验中，每次都要将测力器杆取出，然后重新固定，这当中是不是会因为角度的不同产生较大的误差呢？所以可以增加一个角度小指针，来校正测力杆放置的方向，减免误差我们是准备加一个升降装置的，最好带刻度的。 1.测量磁悬浮传动系统的轴承转速时，测得的转速不是很稳定，而转速的测定时以一定时间内通过轴承的光束的个数为依据的。所以我建议增加轴承上计数孔的个数，这样测得的数目会增多，可以减小不稳定因素的干扰，所得读数会相对集中一些。 2.我做实验时的传感器支架稳定性不好，每次垫一个垫片测磁牵引力和磁悬浮力时，旋转的铝盘很容易擦到永磁铁。不仅如此，
项目一 颗粒自由沉淀实验
项目一颗粒自由沉淀实验 一、实训目标 1．加深对自由沉淀特点、基本概念及沉淀规律的理解。 2．掌握颗粒自由沉淀实验的方法，并能对实验数据进行分析、整理、计算和绘制颗粒自由沉淀曲线。 二、技能要求 1、掌握颗粒静置自由沉淀实验的操作过程。 2、掌握取样、过滤和称量的操作方法。 三、课时 6课时 四、实验原理 颗粒的自由沉淀是指在沉淀的过程中，颗粒之间不互相干扰、碰撞、呈单颗粒状态，各自独立完成的沉淀过程。自由沉淀有两个含义： （1）颗粒沉淀过程中不受器壁干扰影响； （2）颗粒沉降时，不受其它颗粒的影响。 当颗粒与器壁的距离大于50d（d为颗粒的直径）时就不受器壁的干扰。当污泥浓度小于5000mg/l时就可假设颗粒之间不会产生干扰。 颗粒在沉砂池中的沉淀以及低浓度污水在初沉池中的沉降过程均是自由沉淀，自由沉淀过程可以由Stokes（斯笃克斯）公式进行描述。 但是由于水中颗粒的复杂性，颗粒粒径、颗粒比重很难或无法准确地测定，因而沉淀效果、特性无法通过公式求得而是通过静沉实验确定。 取一定直径、一定高度的沉淀柱，在沉淀柱中下部设有取样口，如图1.1所示，将已知悬浮物浓度为C0的水样注入沉淀柱，取样口上水深为h0，在搅拌均匀后开始沉淀实验，并开始计时，经沉淀时间t1,t2,…ti从取样口取一定体积水样，分别记下取样口高度，分析各水样的悬浮物浓度C1、C2…Ci,从而通过公式 η＝C0－C i/C0×100% 式中：η—颗粒被去掉百分率； C0—原水悬浮物的浓度（mg/l） Ci—ti时刻悬浮物质量浓度（mg/l） 同时计算： p＝C i/C0×100% 式中：p—悬浮颗粒剩余百分率； C0—原水悬浮物的浓度（mg/l） C i—t i时刻悬浮物质量浓度（mg/l）
生物化学课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)
大学物理实验思考题答案
大学物理实验思考题答案 实验一：用三线摆测物体的转动惯量 1. 是否可以测摆动一次的时间作周期值？为什么？ 答：不可以。因为一次测量随机误差较大，多次测量可减少随机误差。 2. 将一半径小于下圆盘半径的圆盘，放在下圆盘上，并使中心一致，讨论此时三线摆的周期和空载时的周期相比是增大、减小还是不一定？说明理由。 答：当两个圆盘的质量为均匀分布时，与空载时比较，摆动周期将会减小。因为此时若把两 盘看成为一个半径等于原下盘的圆盘时，其转动惯量10小于质量与此相等的同直径的圆盘， 根据公式（3-1-5），摆动周期T0将会减小。 3. 三线摆在摆动中受空气阻尼，振幅越来越小，它的周期是否会变化？对测量结果影响大吗？为什么？答：周期减小，对测量结果影响不大，因为本实验测量的时间比较短。 ［实验二］金属丝弹性模量的测量 1. 光杠杆有什么优点，怎样提高光杠杆测量的灵敏度？ 本帖隐藏的内容需要回复才可以浏览 答：优点是：可以测量微小长度变化量。提高放大倍数即适当地增大标尺距离D或适当地 减小光杠杆前后脚的垂直距离b,可以提高灵敏度，因为光杠杆的放大倍数为2D/b。2?何谓视差，怎样判断与消除视差？ 答：眼睛对着目镜上、下移动，若望远镜十字叉丝的水平线与标尺的刻度有相对位移，这种现象叫视差，细调调焦手轮可消除视差。 3.为什么要用逐差法处理实验数据？ 答：逐差法是实验数据处理的一种基本方法，实质就是充分利用实验所得的数据，减少随机误差，具有对数据取平均的效果。因为对有些实验数据，若简单的取各次测量的平均值，中间各测量值将全部消掉，只剩始末两个读数，实际等于单次测量。为了保持多次测量的优越性，一般对这种自变量等间隔变化的情况，常把数据分成两组，两组逐次求差再算这个差 的平均值。 ［实验三］随机误差的统计规律 1?什么是统计直方图？什么是正态分布曲线？两者有何关系与区别？本帖隐藏的内容需要回复才可以浏览答：对某一物理量在相同条件下做n次重复测量，得到一系列测量值，找出它的最大值和最小值，然后确定一个区间，使其包含全部测量数据，将区间分成若干小区间，统计测量结果出现在各小区间的频数M，以测量数据为横坐标，以频数M为纵坐标，划出各小区间及其对应的频数高度，则可得到一个矩形图，即统计直方图。 如果测量次数愈多，区间愈分愈小，则统计直方图将逐渐接近一条光滑的曲线，当n趋向于 无穷大时的分布称为正态分布，分布曲线为正态分布曲线。 2. 如果所测得的一组数据，其离散程度比表中数据大，也就是即S（x）比较大，则所得到的周期平均值是否也会差异很大？ 答：（不会有很大差距，根据随机误差的统计规律的特点规律，我们知道当测量次数比较大时，对测量数据取和求平均，正负误差几乎相互抵消，各误差的代数和趋于零。
颗粒自由沉淀实验报告
建筑与测绘工程学院 《水处理实验设计与技术》 实验报告
实验1 颗粒自由沉淀实验 颗粒自由沉淀实验是研究浓度较低时的单颗粒的沉淀规律。一般是通过沉淀柱静沉实验，获取颗粒沉淀曲线。它不仅具有理论指导意义，而且也是给水排水处理工程中沉砂池设计的重要依据。 一、实验目的 加深对自由沉淀特点、基本概念及沉淀规律的理解。 掌握颗粒自由沉淀实验的方法，并能对实验数据进行分析、整理、计算和绘制颗粒自由沉淀曲线。 二、实验原理 浓度较低的、粒状颗粒的沉淀属于自由沉淀，其特点是静沉过程中颗粒互不干扰、等速下沉，其沉速在层流区符合Stokes （斯托克斯）公式。 但是由于水中颗粒的复杂性，颗粒粒径、颗粒相对密度很难或无法准确地测定，因而沉淀效果、特性无法通过公式求得而是通过静沉实验确定。 由于自由沉淀时颗粒是等速下沉，下沉速度与沉淀高度无关，因而自由沉淀可在一般沉淀柱内进行，但其直径应足够大，一般应使内径D ≥100mm 以免颗粒沉淀受柱壁干扰。 具有大小不同颗粒的悬浮物静沉总去除率η与截留沉速u 0剩余颗粒重量百分率P 的关系如下： ()dP P u u P s ?+-=00 001η ( 1 ) 此种计算方法也称为悬浮物去除率的累积曲线计算法。 设在一水深为H 的沉淀柱内进行自由沉淀实验，如图1所示。实验开始，沉淀时间为0，此时沉淀柱内悬浮物分布是均匀的，即每个断面上颗粒的数量与粒径组成相同，悬浮物浓度为C 0（mg/L ），此时去除率η=0。 实验开始后，不同沉淀时间t i ，颗粒最小沉淀速度u i 相应为： i i t H u = ( 2 ) 此即为t i 时间内从水面下沉到池底（此处为取样点）的最小颗粒d i 所具有的沉速。此时取样点处水样悬浮物浓度为C i ，而： 00 0011η=-=-=-i i i P C C C C C ( 3 ) 此时去除率η0，表示u ≥u i （d ≥d i ）的颗粒除去率，而：
物理实验思考题答案
光学实验思考题集 一、 薄透镜焦距的测定 ⒈远方物体经透镜成像的像距为什么可视为焦距 答：根据高斯公式v f u f '+＝1，有其空气中的表达式为'111f v u =+-，对于远方的物体有u ＝－，代入上式得f′＝v ，即像距为焦距。 ⒉如何把几个光学元件调至等高共轴粗调和细调应怎样进行 答：对于几个放在光具座上的光学元件，一般先粗调后细调将它们调至共轴等高。 ⑴ 粗调 将光学元件依次放在光具座上，使它们靠拢，用眼睛观察各光学元件是否共轴等高。可分别调整： 1) 等高。升降各光学元件支架，使各光学元件中心在同一高度。 2) ； 3) 共轴。调整各光学元件支架底座的位移调节螺丝，使支架位于光具座中心轴线 上，再调各光学元件表面与光具座轴线垂直。 ⑵细调（根据光学规律调整） 利用二次成像法调节。使屏与物之间的距离大于４倍焦距，且二者的位置固定。移动透镜，使屏上先后出现清晰的大、小像，调节透镜或物，使透镜在屏上成的大、小像在同一条直线上，并且其中心重合。 ⒊能用什么方法辨别出透镜的正负 答：方法一：手持透镜观察一近处物体，放大者为凸透镜，缩小者为凹透镜。方法 二：将透镜放入光具座上，对箭物能成像于屏上者为凸透镜，不能成像于屏上 者为凹透镜。 ⒋测凹透镜焦距的实验成像条件是什么两种测量方法的要领是什么 答： 一是要光线近轴，这可通过在透镜前加一光阑档去边缘光线和调节共轴等高来实现；二是由于凹透镜为虚焦点，要测其焦距，必须借助凸透镜作为辅助透镜来实现。 物距像距法测凹透镜的要领是固定箭物，先放凸透镜于光路中，移动辅助凸透 镜与光屏，使箭物在光屏上成缩小的像（不应太小）后固定凸透镜，记下像的坐标位置（P ）；再放凹透镜于光路中，并移动光屏和凹透镜，成像后固定凹透镜（O 2），并记下像的坐标位置（P′）；此时O 2P ＝u ，O 2P′＝v 。 用自准法测凹透镜焦距的要领是固定箭物，取凸透镜与箭物间距略小于两倍凸 透镜的焦距后固定凸透镜（O 1），记下像的坐标位置（P ）；再放凹透镜和平面镜于O 1P 之间，移动凹透镜，看到箭物平面上成清晰倒立实像时，记下凹透镜的坐标位置（O 2），则有f 2 ＝O 2P 。 ⒌共轭法测凸透镜焦距时，二次成像的条件是什么有何优点 @ 答：二次成像的条件是箭物与屏的距离D 必须大于4倍凸透镜的焦距。用这种方 法测量焦距，避免了测量物距、像距时估计光心位置不准所带来的误差，在理 论上比较准确。 6．如何用自准成像法调平行光其要领是什么 答：固定箭物和平面镜，移动箭物与平面镜之间的凸透镜，使其成清晰倒立实像于
生物化学复习思考题
生物化学复习思考题（2009年） 第二章蛋白质 1．什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？ 2．蛋白质有哪些分类方法？ 3．蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？ 4．氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？ 5．组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。 6．氨基酸有哪些分类方法？ 7．氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？ 8．氨基酸有哪三个重要的反应？ 9．哪些氨基酸可以吸收紫外光? 10．什么叫做构象？什么叫做构型？ 11．解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端 12．什么叫做蛋白质的一级结构？ 13．什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质? 14．什么叫做α-碳原子的二面角? 15．什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型? 16．什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别? 17．试述α-角蛋白的结构. 18．什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型? 19．解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基 20．维持蛋白质高级结构的力有哪些？ 21．什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？ 22．蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？ 23．蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？ 24．解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析 25.蛋白质变性的本质是什么？ 第三章酶化学 1．什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？ 2．酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？ 3．酶的惯用法命名有哪些方式？ 4．国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？ 5．什么叫做简单酶和结合酶？ 6．解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。 7．酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？ 8．解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂 9．什么叫酶促反应初速度？ 10. 影响酶促反应的因素有哪些？ 11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？ 12.米氏常数Km有什么意义？ 13.某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？
大学物理实验思考题答案
实验一：用三线摆测物体的转动惯量 1. 是否可以测摆动一次的时间作周期值？为什么？ 答：不可以。因为一次测量随机误差较大，多次测量可减少随机误差。 2. 将一半径小于下圆盘半径的圆盘，放在下圆盘上，并使中心一致，讨论此时三线摆的周期和空载时的周期相比是增大、减小还是不一定？说明理由。 答：当两个圆盘的质量为均匀分布时，与空载时比较，摆动周期将会减小。因为此时若把两盘看成为一个半径等于原下盘的圆盘时，其转动惯量I0小于质量与此相等的同直径的圆盘，根据公式(3-1-5)，摆动周期T0将会减小。 3. 三线摆在摆动中受空气阻尼，振幅越来越小，它的周期是否会变化？对测量结果影响大吗？为什么？ 答：周期减小，对测量结果影响不大，因为本实验测量的时间比较短。 [实验二] 金属丝弹性模量的测量 1. 光杠杆有什么优点，怎样提高光杠杆测量的灵敏度? 答：优点是：可以测量微小长度变化量。提高放大倍数即适当地增大标尺距离D或适当地减小光杠杆前后脚的垂直距离b，可以提高灵敏度，因为光杠杆的放大倍数为2D/b。 2. 何谓视差，怎样判断与消除视差? 答：眼睛对着目镜上、下移动，若望远镜十字叉丝的水平线与标尺的刻度有相对位移，这种现象叫视差，细调调焦手轮可消除视差。 3. 为什么要用逐差法处理实验数据? 答：逐差法是实验数据处理的一种基本方法，实质就是充分利用实验所得的数据，减少随机误差，具有对数据取平均的效果。因为对有些实验数据，若简单的取各次测量的平均值，中间各测量值将全部消掉，只剩始末两个读数，实际等于单次测量。为了保持多次测量的优越性，一般对这种自变量等间隔变化的情况，常把数据分成两组，两组逐次求差再算这个差的平均值。 [实验三]
水处理实验问答题
实验一活性炭吸附实验 1. 2.间歇吸附和连续流吸附相比，吸附容量q和N是否相等？怎样通过实验求出N值？ 答：间歇吸附指定量的吸附剂和定量的溶液经过长时间的充分接触而达到平衡。间歇吸附平衡的测定方法有：(1)保持气相的压力不变，经过一段时间吸附后，测定气体容积减少值的容量法；(2)吸附剂和气体充分接触，测定吸附剂重量增加值的重量法 2.通过本实验、你对活性炭吸附有什么结论性意见？本实验如何进一步改进？ 答：通过本实验，可以得出结论:在一定程度内，吸附作用的去除率随着吸附剂的增加而增大，当到达某一个值时，去除率的增大不再明显，我对活性炭吸附的意见是:找到那个转折点，尽可能的保障投入有效。 实验二混凝实验 1. 2.根据最佳投药量实验曲线，分析沉淀水浊度与混凝剂加注量的关系 答：在一定范围内，混凝效果随混凝剂的投加量增加而增大，超过一定剂量时，效果反而减小。 2.本实验与水处理实际情况有哪些区别？如何改进？ 答：（1）水环境的温度因素没有考虑进去，需多设一个因素（2）水平梯度跨越过大，可能最佳条件在梯度中间值。可在两个最佳条件范围内再设细分梯度，进行试验（3）实际环境中污水的污染物质种类多样，不单单是土壤颗粒，所以最好的水样，应该取自污水处理厂处理前的水。 实验三压力溶气气浮实验 1. 2.气浮法与沉淀法有什么相同之处？有什么不同之处？ 答：（1）两者都是污水初期处理的物理方法。用来去除污水中的悬浮固体。 （2）气浮法通过向池内鼓气，使憎水的悬浮颗粒与气泡相吸附结合，使其整体密度变小，上浮，再通过刮渣机除去。沉淀法是通过悬浮颗粒的自由沉淀和絮凝作用，在重力作用下下沉。从而与水分离，沉入下层。 实验四曝气设备充氧能力的测定 1.