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生物化学重点知识归纳

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生物化学重点知识归纳

酶的知识点总结

一、酶的催化作用

1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶

2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离

3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构

4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。

二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p;

三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃;

四、抑制剂对酶促反应的抑制作用

1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低

2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。

(1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原

(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原

(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原

(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的

3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。

LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。

脂类代谢的知识点总结

1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油)

2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

3、要爱我,我才给你补钙(人体VD的活性形式是1,25—二羟维生素D3)

4、胆固醇转化的激素:温饱思淫欲(糖皮质激素、盐皮质激素,性激素);胆固醇可以转变成:1,25—二羟维生素D3(促进钙磷吸收,有利于骨的生成和钙化),类固醇激素(糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素)

5、脂肪酸的合成部位:肝细胞质或胞液;脂肪酸的合成原料:乙酰辅酶A、NADPH,乙酰辅酶A进入线粒体主要柠檬酸—丙酮酸循环完成。最后激活的ACP(酰基脂蛋白);分解激活的乙酰辅酶A

6、肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所,但肝不贮存甘油三酯。

7、脂肪合成的原料:脂肪酸、3—磷酸甘油三酯,可由葡萄糖氧化分解提供。

8、脂肪分解重的关键酶:甘油三酯脂肪酶。胰岛素、前列腺素可以抑制其活性。

9、脂肪酸合成的载体:CoA;脂肪酸分解的载体:肉毒碱。脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式,关键酶是肉毒碱—脂酰转移酶。

10、酮体由乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮组成,以乙酰辅酶A

为原料(肝内合成,肝外利用),是肌肉,尤其是脑组织的重要能源

11、甘油磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸组成,组成的的有磷脂酰胆碱(卵磷脂),脑磷脂的有乙醇胺.心磷脂(二磷脂酰甘油)

12、胆固醇代谢:原料是乙酰辅酶A,限速酶:HMG-CoA还原酶(但愿) 但愿(胆固醇合成,关键酶HMG-CoA还原酶)、同贺(酮体生成的关建梅;HMG-CoA合成酶)

13、VLDL导致脂肪肝,HDL对肝脏有保护作用

糖代谢的知识点总结

一、糖酵解

1、糖酵解3个关键酶(限速酶):六(6磷酸果糖激酶)斤(己糖激酶)冰(丙酮酸激酶)糖;

2、脱氢过程由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化,唯一的一次脱氢反应;释放能量最多的是16二磷酸果糖,其次是16磷酸果糖;6-磷酸果糖最强的变构剂是2-6-二磷酸果糖;

二、糖有氧氧化

1、三羧酸循环原料:乙酰辅酶A ;过程不直接生成水,水是脱氢形成的;第三次脱氢形成的是琥珀酸,辅酶是FADH2, 共4次脱氢;有关键酶;生理意义:产生能量和2个co2,除了琥珀酸脱氢酶辅酶

是FAD,其余都是NAD。

三、糖原的合成与分解

1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖,再转变为6-磷酸葡萄糖,6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。限速酶是磷酸化酶;

2、糖原合成顺序:糖原-6-1儿童节发糖;

四、糖异生

1、糖异生的原料:乳(乳酸)汁干(甘油)了;安(氨基酸)心吃两饼(丙酮酸)(丙酸)干”)

2、糖异生的关键酶:笨手(丙酮酸羧化酶)郭二(果糖二磷酸化酶)泼硫酸(葡萄糖-6-磷酸酶)。

五、磷酸戊糖途径

1、关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶(黄疸就缺它)。

2、生理意义:为机体提供核糖和NADPH+H; NADPH只产于还原反应不产生能量;

六、血糖及调节

1、正常值(带3.6.9):3.89-6.11mmol/L

氨基酸的代谢知识点总结

1、蛋白质的氧化供能可完全由糖和脂肪代替,所以供能是蛋白质的次要生理功能。

2、8种必需氨基酸:蛋氨酸(甲硫氨酸)苯丙氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、(甲硫苯丙苏和缬亮不亮看赖色)

3、蛋白质的互补作用:营养价值较低的蛋白质混合食用,则必须氨基酸可以互相补充从而提高营养价值。

4、体内转氨酶以L-谷氨酸最为重要;转氨酶的辅酶:磷酸吡哆醛。

5、联合脱氨基作用:主要在肝肾进行,氨基酸的转氨基作用和氨基酸的氧化脱氨基作用耦联进行的方式。氨基脱掉是合成尿素

6、体内主要的脱氨基方式是联合脱氨基作用,但肌肉是嘌呤核苷酸循环脱氨基。

7、氨的去路:肝脏合成尿素,在肾脏排出体外。

8、鸟氨酸循环:鸟氨酸的关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶。(鸟-呱呱叫-真精明-鸟),初始产物氨甲酰磷酸;尿素是从精氨酸到鸟氨酸过程产生的

9、组氨酸脱羧基生成组胺,组胺作用为血管舒张剂,增加毛细血管通透性。谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸(GABA),GABA是抑制性神经递质,对中枢神经有抑制作用。

10、一碳单位:主要来源:一个单位为钢(甘氨酸)丝(丝氨酸)祝(组氨酸)寿塞(色氨酸);四氢叶酸是一碳单位的载体。

11、苯丙氨酸——酪氨酸——儿茶酚胺(多巴、多巴胺、NE、肾上腺素)。缺乏苯丙氨酸羟化酶——苯丙酮尿症;缺乏酪氨酸——白化病。

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1.糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制,在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 主要类别:α-螺旋,β-折叠,β-转角,β-凸起,无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下,消耗1分子GTP,以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4.何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸?哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些? 必需脂肪酸:自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸:自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 共性:能显著的提高化学反应速率,是化学反应很快达到平衡 个性:酶对反应的平衡常数没有影响,而且酶具有高效性和专一性 6.简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量,而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物,对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架,以供细胞合成之用。 7.何为必需氨基酸和非必需氨基酸?哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些? 必需氨基酸:自身不能合成,必须由膳食提供的氨基酸。(苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸) 8.简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 三级:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 四级:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别? β-氧化:细胞内定位(发生在线粒体)、脂酰基载体(辅酶A)、电子受体/供体(FAD、NAD+)、羟脂酰辅酶A构型(L型)、生成和提供C2单位的形式(乙酰辅酶A)、酰基转运的形式(脂酰肉碱) 脂肪酸的合成:细胞内定位(发生在细胞溶胶中)、脂酰基载体(酰基载体蛋白(ACP))、电子受体/供体(NADPH)、羟脂酰辅酶A构型(D型)、生成和提供C2单位的形式(丙二酸单酰辅酶A)、酰基转运的形式(柠檬酸) 10.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用? 生成:脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全,二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A:乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A(HMG-CoA),后者分裂成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化:乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶,所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L-α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2(pK1+pK2) 2.紫外吸收性质:多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸(芳香族),最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类:单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr) 五、蛋白质分子结构 1.肽:氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键:两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(—CO—NH—) 2.二肽:两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽: (1)谷胱甘肽GSH:谷,半胱,甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性,保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下,被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物(如致癌物,药物等)结合,从而阻断,这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合,以保护机体(解毒) (2)多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质(10肽)脑啡肽(5肽)强啡肽(17肽)

生物化学知识点汇总

生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

大学微生物学期末考试必考学习知识重点

微生物学期末考试知识点 第六章微生物的生长繁殖及其控制 1. 生长曲线:细菌接种到定量的液体培养基中,定时取样测定细胞数量,以培养时间为横座标,以菌数为纵座标作图,得到的一条反映细菌在整个培养期间菌数变化规律的曲线。 2. 二次生长:当培养基中同时含有快速碳源(氮源)或迟效碳源(氮源)这两类碳源(或氮源)时,微生物在生长过程中会形成二次生长现象。

3.同步培养:使群体中的细胞处于比较一致的,生长发育均处于同一阶段上,即大多数细胞能同时进行生长或分裂的培养方法。 4.分批(封闭)培养:是指在一个密闭系统内投入有限数量的营养物质后,接入少量微生物菌种进行培养,使微生物生长繁殖,在特定条件下完成一个生长周期的微生物培养方法。 5. 连续培养:在微生物的整个培养期间,通过一定的方式使微生物能以恒定的比生长速率生长并能持续生长下去的一种培养方法。 连续培养的两种类型: 6. 环境对微生物生长的影响: 1. 营养物质: 碳源、氮源、无机盐等 2. 水的活性 3. 温度 4. pH 5. 氧 7.酵母的生殖方式 (一)无性繁殖:芽殖 裂殖 无性孢子 (二)有性繁殖:酵母菌是以形成子囊和子囊孢子的方式进行有性繁殖的。 8.微生物生长控制中的常见名词解释 消毒:杀死或灭活病原微生物(营养体细胞) 灭菌:杀死包括芽孢在内的所有微生物 防腐:防止或抑制霉腐微生物在食品等物质上的生长 化疗:杀死或抑制宿主体内的病原微生物 抑制:生长停止,但不死亡 死亡:生长能力不可逆丧失 9.两种重要的选择性抗微生物剂 抗代谢物:有些化合物在结构上与生物体所必需的代谢物很相似,以至可以和特定的酶结合,从而阻碍了酶的功能,干扰了代谢的正常进行,这些物质称为抗代谢物。 举例:叶酸对抗物(磺胺)、嘌呤对抗物(6-巯基嘌呤)、苯丙氨酸对抗物(对氟苯丙氨酸)、尿嘧啶对抗物(5-氟尿嘧啶)胸腺嘧啶对抗物(5-溴胸腺嘧啶)等等

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

福州大学考研生物化学笔记知识讲解

绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、生物化学的应用 1.农业 2.医药 3.营养 4.临床化学 5.药理学 6.毒理学 第一章糖 第一节概述 一、定义 糖类(carbohydrate)是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物,或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 (一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、(名解)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学(二) 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

生物化学知识重点

生物化学知识重点文件排版存档编号:[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]

生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分: ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类: ①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖: 6.核糖和脱氧核糖的环式结构:(见下图) CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H

α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等; 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸(根据C原子数目分类) 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸(根据是否含有碳-碳双键分类) 类脂:磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式: 5.皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1

大学生物化学复习资料

一、名词解释 1、血液:血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化:指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水,同时释放大量能量,供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷(ATP)。 5、三羧酸循环(TAC循环):由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解:是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。(在供氧不足时,葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸再进一步还原乳酸。) 7、血脂:血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白:指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。(脂类在血浆中的存在形式和转运形式) 9、脂肪动员:指在病理或饥饿条件下,储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(FFA)及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用,该过程称为脂肪动员。 (补充知识:脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。)10、酮体:在肝脏中,脂肪酸的氧化很不完全,因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物,这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体。(知识补充:酮体是脂肪分解的产物,而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。)

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

生物化学-样章

前言 生物化学是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科,是一门重要的医学基础课程,开设生物化学的目的主要是为后续专业课程的学习提供必要的基础知识。本教材的编写根据目前高职高专学生现有的入学基础及生物化学学科特点,紧紧围绕专业培养目标,力求适应学生身心健康发展和职业能力培养,满足课程教学目标和保证专业人才培养质量的需要,按“需用为准、够用为度、实用为先”的原则,贯穿“任务驱动,项目导向”的模式和思路安排教学内容,以体现高职高专教育特色,尽量做到概念清楚,重点突出,深入浅出,由繁到简,由抽象到具体,循序渐进,并注重教材内容的连贯性、衔接性,使学生能够较扎实地掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能,为学生后续课程的学习和终身学习奠定良好基础。 本书按高中毕业生入学54学时,初中毕业生入学72学时编写,除绪论外还有:蛋白质的结构与功能,酶,核酸化学,生物氧化,糖代谢,脂类代谢,氨基酸代谢,基因信息的传递,水、无机盐代谢与酸碱平衡,肝的生物化学等10章内容。每章列出“学习目标”,章中采用了大量图表、插入“知识卡片”,章后附有“知识导图”和“思考与训练”,这些将有助于学生明确学习要求、拓宽学习视野、提高学习兴趣、培养归纳分析能力,便于理解掌握,达到学习本课程之目的。为培养学生动手能力和提高学生操作技能,书后还编排了生物化学实验,供教师在安排教学时选用。 本教材供高职高专护理、助产、药学、医学检验技术、医学影像技术、医疗美容技术等专业教学使用,也可作为卫生专业技术人员执业资格考试、自学考试的学习用书。 本书在编写过程中,得到了本套系列规划教材编审委员会、北京出版集团公司的悉心指导和各位编者所在院校的大力支持,在此一并致谢!对本书所引用的参考文献的原作者也表示衷心的感谢。 限于编者水平,加上时间仓促,教材中难免有不当和错误之处,敬请使用本教材的同行们批评指正,提出宝贵意见和建议,以便于修订完善。 编 者 2014年2月

考研备考生物化学知识点总结

考研备考:生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪,可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域,食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革,医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用,逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等,都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意,如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此,针对生物学专业课基础阶段的复习,专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结: 第一章糖类化学 学习指导:糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型:链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质,包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等,以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导:一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂,糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导:蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导:核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导:激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导:维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导:酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶

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