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生物化学考试重点笔记(完整版)

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第一章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质的分子组成

一、组成蛋白质的元素

1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,

个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据

以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮

克数×6.25×100

二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位

(一)氨基酸的分类

1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)

异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)

2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨

酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )

3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2):天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)

4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)

(二)氨基酸的理化性质

1. 两性解离及等电点

等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性

离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收

(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析

溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应

氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。由于此吸

收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法

三、肽

(一)肽

1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽

4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。

6、多肽链有两端:N 末端:多肽链中有自由氨基的一端

C 末端:多肽链中有自由羧基的一端

(二)几种生物活性肽

1. 谷胱甘肽

2. 多肽类激素及神经肽

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

1、定义:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。

2、主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。

3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

二、蛋白质的二级结构

1、定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象

2、主要的化学键:氢键

3、蛋白质二级结构的主要形式α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

三、蛋白质的三级结构

1、定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

2、主要的化学键:疏水作用、离子键、氢键和Van der Waals力等

四、蛋白质的四级结构

1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

2、亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。

第四节蛋白质的理化性质

(一)蛋白质的紫外吸收

(二)蛋白质的两性电离

1、蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

(三)蛋白质的沉降特性

(四)蛋白质的胶体性质

蛋白质胶体稳定的因素:颗粒表面电荷、水化膜

(五)蛋白质的变性、复性

1、蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

2、变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。

(六)蛋白质的呈色反应

⒈茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

⒉双缩脲反应

蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。

第二章核酸的结构与功能

第一节核酸的化学组成

一、核苷酸的组成

1、元素组成:C、H、O、N、P(9~10%)

2、分子组成:(1)碱基:嘌呤碱,嘧啶碱(2)戊糖:核糖,脱氧核糖(3)磷酸

二、核苷酸的结构

1、核苷的形成:碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱氧核苷)。

2、核苷:AR, GR, UR, CR 脱氧核苷:dAR, dGR, dTR, dCR

3、核苷酸的结构:核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。

4、核苷酸:AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸:dAMP, dGMP, dTMP, dCMP

第二节核酸的分子结构

一、核酸的一级结构

1、定义:核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。

二、核酸的空间结构与功能

(一)DNA的空间结构与功能

1、DNA的二级结构——双螺旋结构

(1)DNA双螺旋结构模型要点:①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧核糖核苷酸链组成,磷酸、脱氧核糖在外围构成骨架,中间是碱基对平面,碱基严格按照碱基互补配对原则。(A=T; G C)

②右手双螺旋结构,螺旋一圈10对碱基,螺距3.4nm,表面有间隔排列的大沟、和小沟。

③互补碱基的氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

2、DNA的三级结构

在二级结构的基础上,DNA双螺旋结构进一步折叠、盘绕成为更为复杂的结构

(1)原核生物DNA的高级结构—— DNA超螺旋闭合环状双螺旋,正超螺旋、负超螺旋(2)DNA在真核生物细胞内真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是核小体(3)核小体的组成:①DNA:约200bp(碱基对)②组蛋白:H1、H2A、H2B、H3、H4

3、DNA的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础

(二)RNA的空间结构与功能

1、mRNA---(含量少,种类多,寿命短)

(1)mRNA的功能:携带遗传信息(DNA),作为蛋白质翻译的模板。

(2)mRNA结构特点:①5′末端形成帽子结构:m7GpppN m- ②3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾

2、tRNA

(1)tRNA的一级结构特点:①73-93个核苷酸(分子量最小)②含10~20% (7-15个)稀有碱基,如DHU等③3′末端为— CCA-OH,5 ′末端大多是-G

(2)tRNA的二级结构——三叶草形

结构有:氨基酸臂DHU环及臂反密码环及臂TΨC环及臂额外环

(3)tRNA的三级结构——倒L形

(4)RNA的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。

(三)rRNA

(1)rRNA的结构:空间结构,较为复杂

(2)rRNA的功能参与组成核糖体,作为蛋白质生物合成的场所。

(3)rRNA的种类(根据沉降系数):①真核生物5S rRNA、5.8S rRNA、18S rRNA、28S rRNA

②原核生物5S rRNA 、16S rRNA、 23S rRNA

第三节核酸的理化性质

一、紫外吸收:核酸在260nm处有吸收高峰,在230nm处有一低谷

二、DNA的变性

1、定义:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。

2、方法:过量酸,碱,加热,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等

3、变性后其它理化性质变化:OD260增高粘度下降比旋度下降浮力密度升高酸碱滴定曲线改变生物活性丧失

4、DNA变性的本质是双链间氢键的断裂

增高的现象。

5、增色效应:DNA变性时其溶液OD

260

6、Tm:紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称融解温度,

其大小与G+C含量成正比。

三、DNA的复性与分子杂交

1、DNA复性的定义:在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。

2、退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。

3、减色效应:DNA复性时,其溶液OD260降低。

四、核酶和脱氧核酶

1、核酶:催化性RNA作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA。

2、脱氧核酶:催化性DNA 人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段,也能序列特异性降解RNA。

第五章维生素

一、概述

1、定义:维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需,但在体内不能合成或合成量不足,必须由食物供给的一组小分子有机化合物。

2、分类:(1)脂溶性维生素Vit.A*、D*、E 、K:

(2)水溶性维生素:Vit.C* B族Vit.:B1*、B2*、PP*、B6*、生物素泛酸、叶酸*、B12 *、硫辛酸

3、引起维生素缺乏的原因:(1)摄入不足:偏食、烹饪不当(2)吸收障碍:胃肠

道疾病、肝胆疾病(3)需要量增加:儿童,孕妇,哺乳期妇女,重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者(4)服用某些药物:如抗生素,可致肠道菌群

、PP、生物素、泛酸等)紊乱,自身可合成的少量维生素缺失(维生素K、B

6

(5)生物体的特异缺陷:如内因子缺乏

二、脂溶性维生素

1、共同特点:(1)不溶于水,溶于脂肪及有机溶剂(2)在食物中与脂类共存,并随脂类一同吸收(3)在血浆中与特异蛋白结合而运输(4)在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒

2、种类:Vit A, Vit D, Vit E, Vit K

一、维生素A----抗干眼病维生素

1、视黄醇(维生素A1),3-脱氢视黄醇(维生素A2)

视黄醇————视黄醛———视黄酸

2、活性形式:11-顺视黄醛(紫外线可破坏维生素A)

3、来源:哺乳动物及鱼的肝脏、蛋黄、乳制品等

维生素A原:β-胡萝卜素可转化为维生素A (胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜)(二)生化作用及缺乏症:1、构成视觉细胞内感光物质的成分2、维持上皮组织结构的完整性3、参与类固醇的合成促进生长发育4、有一定的抗癌、防癌作用

缺乏症:夜盲症、干眼病

二、维生素D---抗佝偻病维生素

1、种类:VitD2(麦角钙化醇)VitD3(胆钙化醇)

2、VitD2原:麦角固醇VitD3原:7-脱氢胆固醇

3、来源:肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油

4、VitD3的活性形式:1, 25- (OH)2-VitD3

5、生化作用及缺乏症:1、生化作用:(1)肠:促进肠道对钙的吸收;(2)肾:促进肾脏对钙、磷的重吸收(3)骨骼:增加骨对钙、磷的吸收和沉积,有利于骨的钙化;

2、缺乏症:儿童——佝偻病成人——软骨病

三、维生素E---生育酚

1、活性形式:生育酚

2、来源:植物油、豆类、谷物等

3、生化作用:1、抗氧化作用 2、维持生殖机能 3、促进血红素代谢

缺乏症:未发现,临床:治疗习惯性流产

四、维生素K----凝血维生素

1、来源:绿色蔬菜、种子、鱼、肝等

2、化学结构:2-甲基-1,4-萘醌的衍生物

3、生化作用:维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平,参与凝血作用

4、缺乏维生素K会延迟血液凝固;易出血。

第二节水溶性维生素

一、概述

(一)共同特点:1、易溶于水,故易随尿液排出。2、体内不易储存,必须经常从食物中摄取。3、不易导致积累而引起中毒

(二)种类:B族维生素和维生素C

一、维生素B1----抗脚气病维生素

(一)别名及活性形式:1、维生素B1又名硫胺素2、活性形式:焦磷酸硫胺素(TPP) (四)生化作用及缺乏症

1、生化作用:(1)TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,

(2)TPP是磷酸戊糖途径中转酮酶的辅酶。

(3)在神经传导中起一定的作用,抑制胆碱酯酶的活性。

缺乏时,可引起依赖TPP代谢的反应受抑2、缺乏症:(1)脚气病:维生素B

1

制,导致如丙酮酸堆积,使组织供氧不足,功能不足。出现:手足麻木,肌肉萎缩,心力衰竭,下肢水肿,神经功能退化等。(2)末梢神经炎:神经痛,面部神经麻痹等。(3)胃肠机能障碍:胃肠蠕动减慢,消化液分泌减少,食欲不振,消化不良。

二、维生素B2------核黄素

(一)来源:动物内脏、黄豆、小麦、绿色蔬菜,肠道合成。耐热,酸性溶液中稳定,易被碱和紫外线破坏

(二)别名及活性形式

1、维生素B2又名核黄素(riboflavin)

2、活性形式:黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)

3、生化作用:FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基,主要起氢传递体的作用。

4、缺乏症:口角炎,唇炎,阴囊炎等。

三、维生素PP---抗赖皮病维生素

1、体内活性形式:尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)

2、生化作用:NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶(如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶)的辅酶,起传递氢的作用。

3、缺乏症:癞皮病(3D症状:皮炎腹泻痴呆

四、维生素B6

1、别名及活性形式:维生素B6:包括吡哆醇,吡哆醛及吡哆胺

活性形式:磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺

2、生化作用及缺乏症:1、磷酸吡哆醛是转氨酶及脱羧酶的辅酶2、磷酸吡哆醛是血红素合成关键酶的辅酶。

3、磷酸吡哆醛参与糖原分解。

五、泛酸---遍多酸

(一)、别名及活性形式

1、别名: 遍多酸

2、活性形式:辅酶A (CoA) 和酰基载体蛋白(ACP)。

二)生化作用及缺乏症

1、CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶,参与酰基的转移作用。

2、缺乏病:未发现

六、生物素---α生物素和β生物素

(一)活性形式:生物素

(二)生化作用:生物素(biotin)是多种羧化酶(如丙酮酸羧化酶)的辅酶,参与CO2的羧化过程。人类罕见生物素缺乏症。

七、叶酸

(一)、化学本质及性质:1、叶叶酸又称蝶酰谷氨酸2、活性形式:四氢叶酸(FH4) (二)生化作用及缺乏症:1、生化作用:FH4是一碳单位转移酶的辅酶,参与一碳单位的转移2、缺乏症:巨幼红细胞贫血

八、维生素B12-----抗恶性贫血维生素

(一)别名及活性形式

1、维生素B12又称钴胺素

2、活性形式:甲基钴胺素 5 -脱氧腺苷钴胺素

(二)生化作用及缺乏症1、生化作用:参与体内甲基转移作用,甲基转移酶的辅助因子。

2、缺乏症:巨幼红细胞贫血

九、维生素C—对热不稳定的酸性物质

(一)别名及活性形式

1、维生素C又称L-抗坏血酸

2、活性形式:抗坏血酸

3、生化作用:

(1)参与体内羟化反应(维生素C作为辅助因子):促进胶原蛋白的合成

参与胆固醇的转化参与芳香族氨基酸的代谢

(2)参与氧化-还原反应:保护巯基酶的活性(解毒)使GSSG还原成GSH,保护细胞膜。

具有解毒作用促进抗体的合成。促进造血将Fe3+转化为(Fe2+)。保护VitA,VitE免遭氧化。抗病毒,防止肿瘤。

2、缺乏症:坏血病

十、硫辛酸

1、活性形式:硫辛酸

2、生化作用及缺乏病

(1)、生化作用:是α-酮酸脱氢酶系的辅助因子,参与传递氢和酰基作用。

(2)、缺乏病:未发现

第六章酶

1、酶的概念:酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。

2、目前将生物催化剂分为两类酶、核酶、脱氧核酶

第一节酶的组成、活性中心与功能

一、酶的组成

(一)分子组成:单纯酶和结合酶

2、全酶:由蛋白质部分(酶蛋白)和辅助因子(小分子有机化合物和金属离子)组成

3、只有全酶才有催化作用。

4、辅助因子分类:(1)辅酶):与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。

(2)辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。

5、酶蛋白决定酶促反应的特异性,辅助因子决定酶促反应的类型。

(二)酶的结构组成

1、单体酶:由一条多肽链构成的酶,只含有一个活性中心。

2、寡聚酶:有多个相同或不同的亚基以非共价键结合构成,含有多个活性中心

的酶。

3、多酶复合体:由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物共同完成催化功能的多酶复合体。

3、多功能酶或串联酶:多种不同催化功能存在于一条多肽链中,这类酶称为多

功能酶

4、多酶体系:物质代谢的各条途径有许多酶共同参与,依次完成反应过程,这些酶在结构上无彼此关联,称为多酶体系。

二、酶的活性中心

1、定义:某些必需基团在一级结构上可能相距得很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,它能与底物结合,并催化底物生成产物,称这个区域为酶的活性中心

2、必需基团:一些与酶活性密切相关的化学基团。

3、常见的必需基团有:组氨酸残基的咪唑基,丝氨酸残基的羟基,半胱氨酸残基的巯基,天冬氨酸残基的羧基。

三、酶促反应的特点与机制

(一)酶促反应的特点

1、高效性

2、特异性(绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性)

3、可调节性

4、不稳定性

(二)酶促反应的机制

酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说

第二节酶促反应动力学

1、概念:研究各种因素对酶促反应速度的影响

2、影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂

一、底物浓度对反应速度的影响

在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。

1、当底物浓度较低时,反应速度与底物浓度成正比;反应为一级反应。

2、随着底物浓度的增高,反应速度不再成正比例加速;反应为混合级反应。

3、当底物浓度高达一定程度,反应速度不再增加,达最大速度;反应为零级反应

4、Km值:酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是mol/L。

5、K m的意义:a) Km是酶的特征性常数之一;只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关,不同的酶有不同的Km。(一组同工酶有不同的Km值)

b) Km反映酶与底物的亲和力:Km越大,酶与底物的亲和力越小;

c)一种酶对不同底物有不同的Km值,Km最小的底物是天然底物(最适底物)

6、V max ——是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶浓度成正比。

二、酶浓度对反应速度的影响

1、当[S]>>[E],酶可被底物饱和的情况下,反应速度与酶浓度成正比。

三、温度对反应速度的影响

1、双重影响

2、最适温度(optimum temperature):酶促反应速度最快时的环境温度。

四、 pH对反应速度的影响

五、抑制剂对反应速度的影响

1、酶的抑制剂:凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基团结合抑制酶的活性(特异的结合)。

2、根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同分为:不可逆性抑制,可逆性抑制

(一) 不可逆性抑制作用

1、概念:抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。抑制剂不能用透析、超滤等方法除去。

2、举例1、有机磷中毒?→羟基酶解毒-- -- -- 解磷定(PAM)

2、重金属中毒?→巯基酶解毒-- -- -- 二巯基丙醇(BAL)

(二)可逆性抑制作用

*1、概念:抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

2、类型:根据抑制剂与底物的竞争关系:竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制1、竞争性抑制作用:抑制剂(I)与底物(S)结构相似

* 特点:1)抑制剂与底物的结构相似。

2)抑制剂与底物竞争酶的活性中心。

3)酶的活性中心与抑制剂结合后,酶失去活性。

4)抑制作用的大小取决于亲和力及[I]/[S]。当[S]》[I]时,抑制作用可以忽略

举例:(1)抑制剂丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶(2)磺胺类药物的抑菌机制

与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

机理:磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸结构相似,竞争性抑制二氢叶酸合成酶,从而使细菌的核酸合成受阻,从而影响其生长繁殖,达到抑菌的效果。由于是竞争性抑制,因而,服用磺胺类药物时,必须保持血液中药物达到一定浓度,才能发挥有效的竞争抑菌作用。

2、非竞争性抑制

* 特点:1)抑制剂与酶的活性中心以外的必需基团相结合。抑制酶的催化活性。

2)抑制剂与底物之间无竞争关系。

3)形成酶-底物-抑制剂复合物不能释放出产物。

3、反竞争性抑制作用

特点:1)抑制剂与中间产物(ES)结合。抑制酶的催化活性。

2)降低ES的有效浓度,促进底物和酶的结合。

3)抑制作用与竞争性抑制作用相反。

1、激活剂:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质

2、大多数为金属离子:Mg2+,K+,Mn2+等,少数为阴离子:Cl-

有机化合物:胆汁酸盐酶原激活剂:肠激酶等

第三节酶的存在形式及其调节

一、酶原与酶原的激活

1、酶原:酶的无活性前体,称为酶原。

2、酶原的激活:在一定条件下,无活性的酶的前体转变成有活性的酶的过程。

3、酶原激活的生理意义:(1)避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部

位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。(2)酶原是酶的储存形式。

二、同工酶及其临床意义

1、定义:同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质,乃至免疫学性质和电泳行为均不同的一组酶。

2、举例:乳酸脱氢酶(LDH

1~LDH

5

)

(1)、LDH的含量与分布LDH1在心肌中的比例较高,LDH5在肝脏、骨骼肌中所占比例较大

(2)诊断LDH1作为心肌疾病诊断的辅助指标,LDH5作为肝脏和骨骼肌疾病的辅助指标3、生理及临床意义:同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断;同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。

三、关键酶

1、定义:在代谢途径的各个反应中,催化单向反应、速度最慢、控制着整个代谢速度的酶促反应为该途径的限速反应。催化此反应的酶称之。又称为限速酶(limiting velocity enzyme)四、酶活性测定和酶活性单位

国际单位(IU):在25℃、最适PH值、最适底物浓度时,每分钟催化1μmol底物生成产物所需的酶量。

催量单位(katal):1催量(kat)是指在特定条件下,每秒钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量。

第七章糖代谢

第二节糖的氧化分解

一、糖酵解

1、糖酵解的定义:在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。

2、糖酵解的反应部位:胞浆

3、糖酵解分为两个阶段:第一阶段:由葡萄糖分解成丙酮酸,称之为糖酵解途径

第二阶段由丙酮酸转变成乳酸。

(一)葡萄糖分解成丙酮酸

⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖

⑵6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖

⑶6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖

⑷磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖

⑸磷酸丙糖的同分异构化

⑹3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸

⑺1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸

⑻3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸

⑼2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸

⑽磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化生成ATP

(二) 丙酮酸转变成乳酸

反应中的NADH+H+ 来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。

(三)糖酵解的生理意义

1. 是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。

2. 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

①无线粒体的细胞,如:红细胞②代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞

3. 糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。

(四)糖酵解小结

⑴反应部位:胞液

⑵糖酵解全过程要求掌握

⑶关键酶(限速酶):己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

⑷能量改变--产能

净生成ATP数量:从G开始2×2-2=2ATP 从Gn开始2×2-1=3ATP

(五)糖酵解的调节

调节方式:①别构调节②共价修饰调节

二、糖的有氧氧化

1、概念:糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O 和CO2,并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。

2、部位:胞液及线粒体

(一)有氧氧化的反应过程

第一阶段:酵解途径

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧

1、丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA

2、总反应式:NAD+ , HSCoA CO2 , NADH + H+

丙酮酸————————————————————————乙酰CoA

丙酮酸脱氢酶复合体

2、丙酮酸脱氢酶复合体的组成:E1:丙酮酸脱氢酶E2:二氢硫辛酰胺转乙酰酶E3:二氢硫辛酰胺脱氢酶

第三阶段:三羧酸循环

1、定义:三羧酸循环(TAC)也称为柠檬酸循环,这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说,故此循环又称为Krebs循环,它由一连串反应组成。

2、反应部位:所有的反应均在线粒体中进行

3、ATP的生成:NADH+H+————3ATP NADPH————2ATP

4、三羧酸循环的生理意义:①是三大营养物质氧化分解的共同途径;②是三大营养物质代谢联系的枢纽;③为其它物质代谢提供小分子前体

5、小结①部位:线粒体②掌握TAC全过程。

③关键酶:柠檬酸合(成)酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系

④能量改变(产能:12molATP)

⑤生理意义

第四阶段:氧化磷酸化

(二)有氧氧化的关键酶

己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系

(三)有氧氧化的能量改变

产能:1mol葡萄糖经过有氧氧化,生成36或38molATP

(四)有氧氧化的生理意义

1、糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。

2、是三大营养物质氧化分解的共同途径。

3、是三大营养物质代谢联系的枢纽。

糖有氧氧化的小结:①部位:胞液及线粒体②掌握糖有氧氧化全过程。③关键酶

④能量改变(产能:36或38molATP)⑤生理意义

三、磷酸戊糖途径

1、定义:磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

(一)、反应过程

1、细胞定位:胞液

2、反应过程可分为二个阶段:第一阶段:氧化反应生成磷酸戊糖,NADPH+H+及CO2

第二阶段则是非氧化反应包括一系列基团转移。

(二)、磷酸戊糖途径的生理意义

1、为核苷酸的生成提供5-磷酸核糖

3、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

四、糖醛酸途径

生理意义:1、生成活化的葡萄糖醛酸UDPGA,即UDPGA是葡萄糖的活性形式

2、参与生物转化,为合成透明质酸等多糖提供葡萄糖醛酸。

第三节糖原合成和分解

1、糖原储存的主要器官及其生理意义

(1)肌肉:肌糖原,180 ~ 300g,主要供肌肉收缩所需

(2)肝脏:肝糖原,70 ~ 100g,维持血糖水平

一、糖原的合成代谢

(一)定义

糖原的合成(指由葡萄糖合成糖原的过程。

(二)合成部位

组织定位:主要在肝脏、肌肉细胞定位:胞浆

(四)糖原合成途径

1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖

2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖

3. 1- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖

4、α-1,4-糖苷键式结合

二、糖原的分解代谢

(一)定义:糖原分解习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。

部位:亚细胞定位:胞浆

(二)肝糖原的分解

1. 糖原的磷酸解—从糖原的非还原端

2、1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖

3、6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖

三、糖原合成与分解的生理意义

1、体内糖来源丰富,能量充足时,合成糖原储能。空腹时机体将储存的糖原迅

速分解,提供能量。 2、维持血糖浓度的相对恒定(肝糖原)。3、在肌肉组织为肌肉收缩提供能量(肌糖原)

四、糖原合成与分解的调节

1、关键酶:①糖原合成:糖原合酶②糖原分解:糖原磷酸化酶

1、别构调节

(1)6-磷酸葡萄糖是糖原合酶的别构激活剂。

(2)ATP、葡萄糖是磷酸化酶的别构抑制剂。

2、共价修饰调节

①两种酶磷酸化或去磷酸化后活性变化相反

②此调节为酶促反应,调节速度快

③调节有级联放大作用,效率高;

④受激素调节。

第四节糖异生作用

概念糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。

原料主要有乳酸(有机酸)、甘油、生糖氨基酸

部位:主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

过程:糖异生途径不完全是糖酵解的逆过程。

一、糖异生途径

1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)

①丙酮酸羧化酶,辅酶为生物素(反应在线粒体)

②磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶(反应在线粒体、胞液)

2. 1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖

3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖

4、底物循环定义:由不同的酶催化的单向反应使两个底物通过循环相互转化。

底物循环在正常生理条件下不会进行。

糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调。

4、乳酸循环

二、糖异生的生理意义

(一)维持血糖浓度的相对恒定(二)补充糖原储备

(三)调节酸碱平衡(四)协助氨基酸代谢

第五节血糖及其调节

一、血糖来源和去路

1、来源:①食物经消化吸收的葡萄糖②肝糖原分解③糖异生

2、去路:①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪及某些非必须氨基酸④转变为其他糖类物质

3、平恒定的生理意义:要组织器官的能量供应,特别是某些依赖葡萄糖供能的组织器官。脑组织不能利用脂酸,正常情况下主要依赖葡萄糖供能;

红细胞没有线粒体,完全通过糖酵解获能;

骨髓及神经组织代谢活跃,经常利用葡萄糖供能

二、血糖水平的调节

1、肝脏调节

是维持血糖浓度的主要器官,在神经,激素的控制下进行。

血糖↑→肝糖原合成↑,糖异生↓

血糖↓→肝糖原分解↑,糖异生↑

2、肾脏调节

肾糖阈:血糖8.9-10.0mmol/L

血糖低于肾糖阈,肾小管将葡萄糖全部重吸收

血糖高于肾糖阈,出现糖尿。

3、依靠激素的调节降低血糖:胰岛素

升高血糖:胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素

三、糖代谢紊乱

(一)低血糖

1. 低血糖的定义:腹血糖浓度低于3.33~3.89mmol/L时称为低血糖。

2. 低血糖的影响:血糖水平过低,会影响脑细胞的功能,从而出现头晕、倦怠无力、心悸等症状,严重时出现昏迷,称为低血糖休克。

3. 低血糖的病因:①胰性(胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等)②肝性(肝癌、糖原积累病等)③内分泌异常(垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等)④肿瘤(胃癌等)⑤饥饿或不能进食

(二)高血糖及糖尿症

1. 高血糖的定义:临床上将空腹血糖浓度高于7.22~7.78mmol/L称为高血糖。

2. 肾糖阈的定义:当血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L时,超过了肾小管的重吸收能力,则可出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。

3. 高血糖及糖尿的病理和生理原因

a.持续性高血糖和糖尿,主要见于糖尿病(diabetes mellitus, DM)。

b. 血糖正常而出现糖尿,见于慢性肾炎、肾病综合征等引起肾对糖的吸收障碍

c. 生理性高血糖和糖尿可因情绪激动而出现。

第八章脂类代谢

第一节脂类的消化、吸收、分布及生理功能

脂类:脂肪和类脂总称为脂类

一、脂类的消化

1、部位主要在小肠上段

2、条件①乳化剂(胆汁酸的乳化作用);②酶的催化作用

二、脂类的吸收

1、部位十二指肠下段及空肠上段

三、脂类分布及生理功能

第二节三酰甘油代谢

一、三酰甘油的分解代谢

(一)脂肪的动员

1、定义:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

2、关键酶:激素敏感性脂酶(三酰甘油脂酶)

3、脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾上腺素、促肾上腺皮质激素(ACTH) 、促甲状腺激素(TSH) 等。

4、抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素E2、雌二醇等。

激素敏感性脂酶二酰甘油脂酶一酰甘5、脂肪动员过程:三酰甘油—————————二酰甘油———————酰甘油———油脂酶

————甘油

(二)脂肪酸氧化(β-氧化)

1、部位:(1)组织:除脑组织外,大多数组织均可进行,其中肝、肌肉最活跃。

(2)亚细胞:胞液、线粒体

2、过程:(1)脂酸的活化——脂酰CoA 的生成(胞液)

关键酶:脂酰CoA合成酶:存在于内质网及线粒体外膜上活化形式:脂酰CoA

条件:A TP、HSCOA、Mg2+,消耗两个高能磷酸键

(2)脂酰CoA进入线粒体(载体分子——肉碱)

关键酶:肉碱脂酰转移酶I

(3) 脂肪酸的β-氧化(线粒体):脱氢、加水、再脱氢、硫解

(4)脂酸氧化的能量生成——以16碳软脂酸的氧化为例

活化:消耗2个高能磷酸键

β氧化:

每轮循环四个重复步骤:脱氢、水化、再脱氢、硫解

产物:1分子乙酰CoA 1分子少两个碳原子的脂酰CoA 1分子NADH+H+1分子FADH2

软脂酸(16C)的彻底氧化

7 轮循环产物:8分子乙酰CoA 7分子NADH+H+7分子FADH2

能量计算:生成ATP 8×12 + 7×3 + 7×2 = 131 净生成ATP 131 – 2 = 129

脂酸氧化是体内能量的重要来源

(四)酮体的生成和利用

1、乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。

2、合成原料:脂酸β-氧化生成的乙酰CoA

3、代谢定位:生成:肝细胞线粒体利用:肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体

4、酮体生成和利用的特点:肝内生成,肝外利用

5. 酮体生成的生理意义:①酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障和肌肉的毛细血管壁,是肌肉尤其是脑组织的重要能源。

②酮体利用的增加可减少糖的利用,有利于维持血糖水平恒定,节省蛋白质的消耗。

③在饥饿、糖尿病、高脂低糖膳食时,脂肪动员加强,酮体生成增加,引起酮血症和酮尿症及酮症酸中毒。

6、酮体生成的调节

1)饱食及饥饿的影响(主要通过激素的作用)

饱食————胰岛素增多————抑制脂解,脂肪动员————脂酸β氧化减弱,酮体

生成下降————进入肝的脂酸

(2)肝细胞糖原含量及代谢的影响

糖代谢减弱,脂酸β氧化及酮体生成均加强

3)丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体

丙二酰CoA竞争性抑制肉碱脂酰转移酶 ,抑制脂酰CoA进入线粒体,脂酸β氧化减弱,酮体生产减少。

二、三酰甘油的合成代谢

(一)合成部位:

1、肝脏:肝内质网合成的TG,组成VLDL入血

2、脂肪组织:主要以葡萄糖为原料合成脂肪,也利用CM或VLDL中的FA合成脂肪

3、小肠粘膜:利用脂肪消化产物再合成脂肪。

(二)合成原料

1.甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢

2. CM中的FFA(来自食物脂肪)

(三)合成基本过程

1. 甘油一酯途径(小肠粘膜细胞)

2. 甘油二酯途径(肝、脂肪细胞)

三、脂酸的合成代谢

(一)软脂酸的合成

1. 合成部位

(1)组织:肝(主要)、脂肪等组织

(2)亚细胞:胞液:主要合成16碳的软脂酸(棕榈酸)肝线粒体、内质网:碳链延长

2. 合成原料:乙酰CoA、ATP、HCO3﹣、NADPH、Mn2+

3、关键酶:乙酰CoA羧化酶,存在于胞液中,其辅基是生物素,Mn2+是其激活剂。(三)脂酸合成的调节

1. 代谢物的调节作用

乙酰CoA羧化酶的别构调节物

抑制剂:软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂:柠檬酸、异柠檬酸

2. 激素调节

胰高血糖素:激活PKA,使之磷酸化而失活

胰岛素:通过磷蛋白磷酸酶,使之去磷酸化而复活

第三节类脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢

1、组成:甘油、脂酸、磷脂、含氮化合物

(一)甘油磷脂的合成

1. 合成部位:全身各组织内质网,肝、肾、肠等组织最活跃。

2. 合成原料及辅因子:脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、蛋氨酸、ATP、CTP

三、胆固醇代谢

(一)胆固醇的生理功能:1、是生物膜的重要成分,是决定细胞膜性质的一种重要成分。

2、是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。

(二)胆固醇在体内含量及分布

1、分布:

广泛分布于全身各组织中大约?分布在脑、神经组织肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂肪组织

中也较多肌肉组织含量较低肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高

2、存在形式:游离胆固醇胆固醇酯

(三)、胆固醇的合成

1、合成部位

组织定位:除成年动物脑组织及成熟红细胞外,几乎全身各组织均可合成,以肝、小肠为主。

细胞定位:胞液、光面内质网

2、合成原料:18乙酰CoA + 36ATP + 16(NADPH+H+)

3、关键酶:HMG-CoA还原酶

(二)胆固醇的酯化

两种方式

1、组织细胞:脂酰-胆固醇酰基转移酶(ACAT)

2、血浆:磷脂酰胆碱-胆固醇酰基转移酶(LCAT)

(三)胆固醇合成的调节

1、饥饿与饱食

饥饿与禁食可抑制肝合成胆固醇。

摄取高糖、高饱和脂肪膳食后,胆固醇的合成增加。

(2)胆固醇:胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。它主要抑制HMG-CoA还原酶的合成。

3)激素:①胰岛素及甲状腺素能诱导肝HMG-CoA还原酶的合成,从而增加胆固醇的合成。

②胰高血糖素及皮质醇则能抑制HMG-CoA还原酶的活性,因而减少胆固醇的合成。

③甲状腺素还促进胆固醇在肝转变为胆汁酸。

(五)胆固醇的转化

1、转变为胆汁酸(肝脏)

2、转化为类固醇激素

3、转化为7 - 脱氢胆固醇

第四节血脂

一、定义:血浆所含脂类统称血脂,包括:甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸。

二、血脂的来源和去路

1、来源:①食物脂类消化吸收②体内合成脂类③脂库脂肪动员释放

2、去路:①氧化供能②进入脂库储存③构成生物膜④转变成其他物质

三、血浆脂蛋白的分类

1、电泳法:CM 、β脂蛋白、前β脂蛋白、α脂蛋白

2、超速离心法:CM、VLDL、LDL、HDL

3、载脂蛋白定义:载脂蛋白指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。

apo A: AⅠ、AⅡ、AⅣapo B: B100、B48

apo C: CⅠ、CⅡ、CⅢapo D apo E

4、载脂蛋白功能①结合和转运脂质,稳定脂蛋白的结构

②载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别:AⅠ识别HDL受体B100,E 识别LDL受体

③载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性:AⅠ激活LCAT (卵磷酯胆固醇脂转移酶)

CⅡ激活LPL (脂蛋白脂肪酶) AⅣ辅助激活LPL CⅢ抑制LPL AⅡ激活HL (肝脂肪酶)

4、血浆脂蛋白的组成特点和功能

CM VLDL LDL HDL

密度 <0.95 0.95~1.006 1.006~1.063 1.063~1.210

成 脂类 含TG 最多, 80~90% 含TG 50~70% 含胆固醇及其酯最多,40~50% 含脂类50% 胆固醇及其酯

20%

最少, 1% 5~10% 20~25%

最多,约50% 部位

小肠黏膜细胞 肝细胞 血浆 肝及小肠 功能 转运外源性

TG 转运内源性TG 转运内源性Ch 逆向转运Ch

四、血浆脂蛋白的代谢

(一)乳糜微粒

1、CM 由小肠粘膜细胞合成

2、CM 的生理功能:运输外源性甘油三酯至骨骼肌、心肌、脂肪等组织,运输外源性胆固醇至肝脏。

(二)极低密度脂蛋白

1、VLDL 的合成以肝脏为主,小肠亦可合成少量

2、VLDL 的生理功能:运输内源性的甘油三酯

(三)低密度脂蛋白

1、由VLDL 在血浆中转变而来

2、LDL 的生理功能:转运肝合成的内源性胆固醇

(四)高密度脂蛋白

1、主要在肝合成;小肠亦可合成。

2、HDL 的生理功能:主要是参与胆固醇的逆向转运,即将肝外组织细胞内的胆固醇,通过血液循环转运到肝,被肝摄取的胆固醇可转化为肝汁酸或直接通过胆汁排出体外。

第九章

1.生物氧化:是指糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,同时逐步释放能量的过程。

2.营养物质的生物氧化过程与在体外氧化或燃烧过程的异同:

3.物质在生物体内通过加氧、脱氢和失电子等方式进行氧化。

4.呼吸链:也称电子传递链,是位于线粒体内膜(原核细胞位于胞膜)的一组排列有序的氢和电子传递体,将代谢物脱下的氢传递给氧生成水

5.呼吸链作用:将生物氧化脱下的氢和电子经各传递体的链式反应,依次传递给氧生成水,并产生能量用于A TP的生成。

6.呼吸链组成成分:

①铁硫蛋白,传递电子

②NAD+/NADP+,传递电子和氢

③黄素蛋白,传递电子

④泛醌,传递电子和氢

⑤细胞色素有a、b、c三种,传递电子,其电子传递顺序Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→?O2

7.四种具有传递电子功能的酶复合体:

①复合体Ⅰ:NADH-泛醌还原酶,将电子从NADH传递给泛醌

②复合体Ⅱ:琥珀酸-泛醌还原酶,将电子从琥珀酸传递给泛醌

③复合体Ⅲ:泛醌细胞色素C还原酶,将电子从NADH传递给泛醌

④复合体Ⅳ:细胞色素氧化酶,将电子从细胞色素c传递给氧

8.NADH氧化呼吸连

NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

9.琥珀酸氧化呼吸链

琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

10.呼吸链排列的主要依据:

①呼吸链各组分的标准氧化还原电位值

②呼吸链成分的氧化态和还原态有不同的吸光度值

③分离线粒体的四种复合物,在体外进行组合研究

④特异的抑制剂阻断某一组分的电子传递

11.高能键:在标准条件下水解时释放的自由能大于30.5KJ/mol的化学键称为高能键,常表示为‘‘~”。

12.ATP的生成方式:底物水平磷酸化和氧化磷酸化

13.底物水平磷酸化:在分解代谢过程中,底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布,生成高能磷酸化合物,然后将高能基团转移给ADP生成ATP的过程。

14.氧化磷酸化:在生物氧化过程中,代谢物脱下的氢/电子经呼吸链氧化生成水时,释放的能量能够偶联ADP磷酸化,生成A TP,又称为偶联磷酸化。(是体内主要的产能方式)15.氧化磷酸化偶联部位:复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ

推测偶联部位的依据:

①磷/氧比值:每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷摩尔数,即:合成ATP的摩尔数。第一个部位在NADH和Q之间,第二个在Q和Cyt c之间,第三个在Cyt c和?O2之间

②自由能变化:三个阶段分别为0.27V、0.22V、0.53V→52.1、40.5、102、3KJ/mol

16.氧化磷酸化偶联机制:

化学渗透理论:电子经呼吸链传递时,可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧,产生膜内外质子电化学梯度,储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi 生成ATP。

17.A TP合酶包括F0和F1两部分。H+顺梯度经过F0回到基质时将能量提供给F1,F1利用离子转移的能量合成ATP

18.影响氧化磷酸化的因素:

①抑制剂:(1)呼吸链抑制剂:阻断呼吸链中某些部位电子传递

(2)解偶联剂:使氧化与磷酸化偶联过程脱离。如:二硝基苯酚,解偶联蛋白

(3)氧化磷酸化抑制剂:对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。如:寡霉素

②ADP的调节作用:氧化磷酸化的速度主要受ADP的调节。

③甲状腺激素:甲状腺激素可诱导细胞膜上Na+,K+–ATP酶的合成,亦可促进解偶联蛋白基因表达。

④线粒体DNA突变:突变直接影响氧化磷酸化过程,使ATP生成减少、细胞功能下降而致病。

19.肌肉和脑组织中,ATP将高能磷酸转移给肌酸生成磷酸肌酸,磷酸肌酸是ATP的储存形式。

20.胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体,再经呼吸链进行氧化磷酸化其进入呼吸链的两种机制:3-磷酸甘油穿梭,最终生成2个ATP。

苹果酸-天冬氨酸穿梭,经NADH呼吸链生成3个ATP。

第十章氨基酸代谢

1.蛋白质消化的生理意义:便于吸收、消除种属特异性。

2.胃蛋白酶的最适PH值1.5~2.5.

3.小肠是蛋白质消化的主要部位。蛋白质的消化主要靠胰酶来完成,分为内肽酶和外肽酶。

4.氨基酸的吸收主要在小肠中进行,是一个耗能的主动吸收过程。

5.人肠粘膜上有5种类型的载体:中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体、亚氨基酸和甘氨酸载体、二肽或三肽的载体

6.γ-谷氨酰基循环:谷胱甘肽对氨基酸的转运、谷胱甘肽再合成

7.蛋白质的营养作用:①维持细胞组织的生长、更新、修复;②参与合成重要的含氮化合物;

③氧化供能。

8.氮平衡:是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系。

氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人)

氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等)

氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)

9.蛋白质的最低生理需要量:30~50g/天,我国营养学会推荐的需要量:70~80g/天

10。必需氨基酸:指体内需要而自身又不能合成的、必需由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。共有八种。(来写一两本淡色书)

体内可以合成,不需要由食物供给的氨基酸称为非必需氨基酸。精氨酸和组氨酸属半必需氨基酸。

11.蛋白质的互补作用:指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。

12蛋白质的腐败作用:肠道细菌对部分未消化的蛋白质及部分消化产物所进行的代谢作用,称为蛋白质的腐败作用。

13苯丙氨酸和酪氨酸在肠菌的作用下生成苯乙胺和酪胺,在肝脏功能正常的情况下可解毒转化为无毒形式排出体外;若肝有病变,苯乙胺和酪胺进入脑组织在B-羟化酶的作用下转化为苯乙醇胺和羟酪胺,其化学结果类似于儿茶酚胺,称为假神经递质,可竞争性干扰儿茶酚胺,但并不能传递神经冲动,导致大脑功能障碍,发生昏迷,临床上称为肝性脑昏迷简称肝昏迷。

14食物蛋白质经消化吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混合在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。

15氨基酸的来源:①食物蛋白质的消化吸收②组织蛋白质的分解③利用α-酮酸和氨合成的非必需氨基酸。

氨基酸的去路:①合成组织蛋白质和多肽②经脱羧产生α-酮酸和氨,或脱羧产生胺类和co2等③转变成其他含氮化合物。

16氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用,脱氨基方式有:氧化脱氨基、转氨基作用和联合脱氨基,以联合脱氨基最为重要。

17L-谷氨酸氧化脱氨基作用

谷氨酸+NAD(P)++H2O?α-酮戊二酸+NAD(P)H+NH3+H+

催化反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶,存在于肝、脑、肾中,辅酶为NAD+ 或NADP+

其逆反应是细胞合成谷氨酸的主要方式。

18转氨基作用:是指氨基酸在氨基转移酶或称转氨酶的作用下,将α-氨基转移到α-酮酸的羰基碳原子上,生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛,大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸除外。

19体内重要的转氨酶:

①丙氨酸氨基转移酶(ALT) 或谷丙转氨酶(GPT):主要存在于肝细胞

②天冬氨酸氨基转移酶(AST)或谷草转氨酶(GOT):主要存在于心肌

α-酮戊二酸+丙氨酸?谷氨酸+丙酮酸(酶:ALT)

α-酮戊二酸+天冬氨酸?谷氨酸+草酰乙酸(酶:AST)

20转氨基作用的生理意义:不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式,也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。(通过此种方式并未产生游离的氨)

21联合脱氨基作用:

①转氨基偶联氧化脱氨基作用:主要在肝、肾组织进行。

③转氨基偶联嘌呤核苷酸循环:主要在肌肉组织进行。

22氨①氨是机体正常代谢产物,具有毒性;②体内的氨主要在肝脏合成尿素而解读;③正常人血氨浓度一般不超过0.6μmol/L。

23血氨的来源:①氨基酸脱氨基作用以及胺类的分解可产氨②肠道吸收的氨(腐败作用、肠道尿素水解)③肾小管上皮细胞分泌的氨(主要来自谷氨酰胺)

血氨的去路:①在肝内合成尿素,经肾排出体外(主要)②在脑组织中合成谷氨酰胺,运输到肾③合成非必需氨基酸及其它含氮化合物。

24氨是有毒物质,是以丙氨酸和谷氨酰胺两种形式运输的。

⑴丙氨酸-葡萄糖循环意义:①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝②肝为肌肉提供合成丙酮酸的葡萄糖。(反应过程)

⑵谷氨酰胺的运氨作用:部位是脑和肌肉。意义:谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式。(反应过程)

25尿素的生成部位主要在肝细胞的线粒体及胞液中。尿素的生成过程称为鸟氨酸循环又称为尿素循环或Krebs- Henseleit循环。

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分)( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题(每小题1分,共20分) 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个:( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是:( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2C、3 D、4.E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP?( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法:蛋白质含量=总含氮量-无机含氮量)×6.25 例如:100%的蛋白质中含N 量为16%,则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构,可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性,可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷(1)一般物理性质 无色晶体,熔点极高(200℃以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定: 酸碱确定,根据pK 值(该基团在此pH 一半解离)计算: 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

(2)化学性质 ①与水合茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm (黄色)定量测定(几μg)。 ②与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应:形成黄色的DNP-氨基酸,用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸,又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl,又称丹磺酰氯)也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应:多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应,生成PTC-蛋白质,用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链,书写时规定N端放在左边,C端放在右边,用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来,如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始,连续读出氨基酸残基的名称,除C端氨基酸外,其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”,如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时,可将氨基酸组成写在括号中,并以逗号隔开,如(Ala,Cys2,Gly),表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成,但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一个平面,称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 (一)蛋白质的一级结构(化学结构) 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 (二)蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋(如毛发) 结构要点:螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°。(2)β-折叠结构(如蚕丝) (3)β-转角 (4)β-凸起 (5)无规卷曲 (三)蛋白质的三级结构(如肌红蛋白) (四)蛋白质的司机结构(如血红蛋白) 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析: ?酸水解:破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解:Trp保持完整,其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定:

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题(每小题 1 分,共30 分) 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人,酗酒呕吐,急腹症,检查左上腹压痛,疑为急性胰腺炎,应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖,是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是: A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础,下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1.糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制,在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 主要类别:α-螺旋,β-折叠,β-转角,β-凸起,无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下,消耗1分子GTP,以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4.何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸?哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些? 必需脂肪酸:自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸:自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 共性:能显著的提高化学反应速率,是化学反应很快达到平衡 个性:酶对反应的平衡常数没有影响,而且酶具有高效性和专一性 6.简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量,而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物,对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架,以供细胞合成之用。 7.何为必需氨基酸和非必需氨基酸?哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些? 必需氨基酸:自身不能合成,必须由膳食提供的氨基酸。(苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸) 8.简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 三级:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 四级:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别? β-氧化:细胞内定位(发生在线粒体)、脂酰基载体(辅酶A)、电子受体/供体(FAD、NAD+)、羟脂酰辅酶A构型(L型)、生成和提供C2单位的形式(乙酰辅酶A)、酰基转运的形式(脂酰肉碱) 脂肪酸的合成:细胞内定位(发生在细胞溶胶中)、脂酰基载体(酰基载体蛋白(ACP))、电子受体/供体(NADPH)、羟脂酰辅酶A构型(D型)、生成和提供C2单位的形式(丙二酸单酰辅酶A)、酰基转运的形式(柠檬酸) 10.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用? 生成:脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全,二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A:乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A(HMG-CoA),后者分裂成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化:乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶,所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2 C、3 D、4. E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

[考研]生物化学笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。 1)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的

生物化学期末考试重点

等电点:在某PH的溶液中,氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性:某些理化因素会导致氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称为DNA变性 解链温度(Tm):在解链过程中,紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心:酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合,并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心 同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合:在酶和底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变性、相互适应,这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数(Km值):等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活:酶的活性中心形成或暴露,酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环:是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再4次脱氢,2次脱羧,又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生:从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织,氧化利用的过程 酮体:是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白:血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模极,按碱基配对规律,合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这中复制方式称为半保留复制 生物转化:机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程为生物转化 氧化磷酸化:代谢物脱氢进入呼吸链,彻底氧化成水的同时,ADP磷酸化生成ATP,称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化:底物由于脱氢脱水作用,底物分子内部能量重新分布生成高能键,使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解:葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程,最终形成乳酸或丙酮酸,同时释放出部分能量,形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构:指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构:多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题(每小题1分,共20分)

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分,参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素:维持生物正常生命过程所必需,但机体不能合成,或合成量很少,必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子; 2、水溶性维生素、脂性维生素; 3、B族维生素; 4、VA、VD、VE、VK; 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1.生物氧化是____ 在细胞中____,同时产生____ 的过程。 3.高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物,其中重要的是____,被称为能量代谢的____。 4.真核细胞生物氧化的主要场所是____ ,呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5.以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用,即参与从____到____的电子传递作用;以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6.由NADH→O2的电子传递中,释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。 12.ATP生成的主要方式有____和____。 14.胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26.NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP,琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1.试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2.描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7.简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1.物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2.代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合为水,此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3.代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水,同时伴有ADP磷酸化为ATP,此过程称氧化磷酸化。 4.物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数,即生成ATP的摩尔数,此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H++e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9.复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10.NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12.氧化磷酸化底物水平磷酸化 14.NAD+ FAD

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。

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