蛋白质化学习题与答案
一、填空题
1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为
侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有
性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位
氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA
酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI 时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以
离子形式存在。
18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征
是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物活性，表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息，所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19．盐析作用是指；盐溶作用是指。
20．当外界因素（介质的pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。
二、选择填空题
1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）
A、甲硫氨酸
B、半胱氨酸
C、精氨酸
D、组氨酸
2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）
A、Glu
B、Lys
C、Ser
D、Asn
3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（α-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）
A、1/2(2.17+9.04)
B、1/2(2.17+12.48)
C、1/2(9.04+12,48)
D、1/3（2.17+9。04+12。48）
4．谷氨酸的Pk1=2.19(α-COOH)、pk2=9.67(α-NH3)、pk3=4.25(γ-COOH) pl=（）
A、1/2（2.19+9。67）
B、1/2（9.67+4.25）
C、1/2(2.19+4.25)
D、1/3(2.17+9.04+9.67)
5．氨基酸不具有的化学反应是（）
A、肼反应
B、异硫氰酸苯酯反应
C、茚三酮反应
D、双缩脲反应
6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的R f值之间关系应为：（）
A、F＞A＞T
B、F＞T＞A
C、A＞F＞T
D、T＞A＞F
7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）
A、25%
B、50%
C、80%
D、100%
8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）
A、2，4-二硝基氟苯
B、肼
C、异硫氰酸苯酸
D、丹酰氯
9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）
A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序
B、多肽链中氨基酸残基的键链方式
C、多肽链中主肽链的空间走向，如α-螺旋
D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19
10．下列叙述中哪项有误（）
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、
三级结构乃至四级结构中起重要作用
B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Cα碳原子
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力
11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）
A、理化因素致使氢键破坏
B、疏水作用破坏
C、蛋白质空间结构破坏
D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小
12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（）
A、尿素（脲）
B、盐酸胍
C、十二烷基磺酸SDS
D、硫酸铵
13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）
A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）
B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强
C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥
D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变
14．下列因素中主要影响蛋白质α-螺旋形成的是（）
A、碱性氨基酸的相近排列
B、酸性氨基酸的相近排列
C、脯氨酸的存在
D、甘氨酸的存在
15．蛋白质中多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）
A、疏水键
B、肽键
C、氢键
D、二硫键
16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）
A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构
B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物
体系中，它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链
在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的
17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）
A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部
B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部
C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面
D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部
19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）
A、范德华力
B、疏水作用力
C、氢键
D、离子键
20．引起蛋白质变性原因主要是（）
A、三维结构破坏
B、肽键破坏
C、胶体稳定性因素被破坏
D、亚基的解聚
21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）
A、胰岛素
B、Rnase
C、血红蛋白
D、肌红蛋白
22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（）
A、SDS-PAGE法
B、渗透压法
C、超离心法
D、凝胶过滤（分子筛）法
23．分子结构式为HS－CH2－CH－COO－的氨基酸为（）
A、丝氨酸
B、苏氨酸、半胱氨酸 D、赖氨酸
26．关于二级结构叙述哪一项不正确（）
A、右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链
空间位阻大，不稳定；
B、一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它
的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；
C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；
D、β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。
27．根据下表选出正确答案：
①pH8.6条件下电泳一定时间，最靠近阳极的组分一般是（）；
②SephadexG100柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（）。
28．前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（）
A、碱性氨基酸残基
B、酸性氨基酸残基
C、羟基氨基酸残基
D、亲水性氨基酸残基
29．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）
A、氨基酸的组成、顺序和数目
B、氢键、盐键、范德华力和疏水力
C、温度、pH和离子强度等环境条件
D、肽链间或肽链内的二硫键
30．双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CCl4)其主要作用是（）
A、促进双缩脲反应
B、消除色素类对比色的干扰
C、促进难溶性物质沉淀
D、保持反应物颜色的稳定
31．醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（）
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态
B、以血清为样品，pH8.6条件下，点样的一端应置于电泳槽的阴极一端
C、电泳过程中保持恒定的电压（90～110V）可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾，结果不易分析
三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）
1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（）
2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。（）
3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。（）4．构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。（）
5．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。（）6．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（）7．具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（）8．胰岛素分子中含有A7-S-S-B7，A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键，这些属于二级结构的内容。（）
9．β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）
10．在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。（）
11．变性后的蛋白质电泳行为不会改变（）
12．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。（）
13．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。（）
14．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同，会使测定结果往往带来较大偏差。（）
15．重金属盐对人畜的毒性，主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。（）
16．利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即为6.25）。（）17．胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专一性可称为基团专一性。（）
18．同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）
O
19．肽平面或酰胺平面是因为－C－NH－结构中 C=0的π电子离域或说是sp2杂化N的孤对电子
与 C=0 P-π共轭后引起的。（）
20．有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2，在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快。（）
21．多肽链出现180°回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在β-转角处，因为其侧链较短，对4→1氢键形成空间位阻小。（）
22．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强（）
23．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小（）
24．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的（）
25．当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0（）
26．蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词（）
四、解释下列名词
1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构
4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构
7．别构效应 8．同源蛋白质 9．简单蛋白质
10．结合蛋白质 11．蛋白质变性作用 12．蛋白质盐析作用
13．蛋白质分段盐析 14．结构域 15．寡聚蛋白
16．构象 17．构型 18．肽单位
19．肽平面 20．α—螺旋 21．β—折叠或β—折叠片
22．超二级结构 23．β—转角 24．蛋白质的变性作用
25．蛋白质的复性作用 26．亚基
五、问答题
1．组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？这种分类在生物学上有何重要意义？
2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？
3．Edman反应所有的试剂和反应的特点如何？
4．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？
5．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？
6．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？
7．蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。
8．有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？
9．溴化氰在多肽裂解中的作用部位，和裂解产物的末端氨酸残基为何物？
10．举例说明蛋白质一级结构与功能关系。
11．举例说明蛋白质变构效应与意义。
12．一样品液中蛋白质组分为A（30KD）、B（20KD）、C（60KD），分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。
13．多聚赖氨酸（poly－Lys）在pH7时呈无规线团，在pH10时则呈α－螺旋；而多聚的谷氨酸酸（poly－Glu）在pH7时也呈无规线团，而在pH4时则呈α－螺旋，为什么？
14．简述胰蛋白酶原激活过程。
15．α－螺旋的特征是什么？如何以通式表示？
16．高浓度的硫酸铵（pH5时）可使麦清蛋白沉淀析出，并用于初步分离该种蛋白的早期步，简要说明其原理。
17．用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：pH3.25，0.2N柠檬酸钠），其结果如下：①各洗脱峰的面积大小或高度有何含义？②Asp比Glu先洗脱出来的原因？
18．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？
六、计算题
1．测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp
的分子量为204Da）。
2．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质最低分子量。（注：两种氨基酸的分子量都是131Da）。
3．某种氨基酸α－COOHpK＝2.4，α－N＋H3pK＝9.6，ω－N＋H3pK＝10.6，计算该种氨基酸的等电点（pI）。
4．某种四肽α－COOHpK＝2.4，α－N＋H3pK＝9.8，侧链－N＋H3pK＝10.6侧链－COOHpK＝4.2，试计算此种多肽的等电点（pI）是多少？
5．有一种多肽，其侧链上羧基30个（pK＝4.3），嘧唑基有10个（pK＝7），ε－N＋H3（pK＝10），设C末端α－羧基pK＝3.5，N－末端氨基pK＝9.5，计算此多肽的pI。
6．已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α－螺旋形式存在，试计算此α－螺旋的长度和圈数。
答案：
一、填空 1. 20 非极性极性疏水亲水赖精天冬 2.色苯丙
酪 3. －OH －SH －COOH N NH 4.氨基紫红亮黄 5.肽氢键二硫键
疏水作用（键）范德华力二硫键 6. 谷缬极非极 7.异硫氰酸苯酯从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 8. α-螺旋β-折叠β转角无规卷曲氢氨基酸种类数目排列次序中断 9. 分子表面的水化膜同性电荷斥力 10.溶解度最低电场中无电泳行为 11.空间结构二硫氢复性 12.正电负电 13.谷天冬赖精细
15. b a c
二、选择填空 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B
14.C 15.C 16.A 17.C 18.B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 26.D
三、判断题 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.√ 6.× 7.× 8.× 9.× 10.√ 11.×
12.√ 13.× 14.√ 15.√ 16.× 17.√ 18.√ 19.√ 20.× 21.× 22.√
六、计算题
1.解：Trp残基MW/蛋白质MW＝0.29%，蛋白质MW＝64138Da。
2.解：异亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2
所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个。由此推理出：
1.65%＝2×（131－18）/蛋白质MW
答案：蛋白质MW＝13697Da。
3.答案：pI＝10.1
4.答案：pI＝7.0
5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有（30＋1）个单位负电荷，而正电荷最多只有（15＋10＋1）个，相差了5个电荷。要想让正负电荷数相等，只能让30个羧基（侧链－COOHpK＝4.3）少带5个负电荷（α－COOHpK＝3.5，它比侧链－COOH易于解离，难于接受质子），即在30个侧链－COOH中有25个处于解离状态（－COO－），5个不解离（－COOH）。因此：
pH＝pKa＋lg（[碱]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。
6.解：答案：肽链长度＝43.92(nm)；该蛋白质（或多肽）分子量＝14640Da
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学 、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A. 含大量的碳 B.含大量的糖 C. 含少量的硫 D.含少量的铜 E.含氮量约16% 2. —血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A. 15g/L B. 20g/L C. 31/L D. 45g/L E. 55g/L 3. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A. 亮氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.谷氨酸 E.脯氨酸 4. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A. 天冬氨酸 B.丙氨酸 C.脯氨酸 D.精氨酸 E.甘氨酸 5. 含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 B.苏氨酸
C.酪氨酸 D.谷氨酸 E.赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A. 丙氨酸 B.精氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.天冬氨酸 7. 在时，哪种氨基酸带正电荷？ A. 精氨酸 B.亮氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 8. 蛋氨酸是 A.支链氨基酸 B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸 D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9. 构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A. 8种 B. 15种 C. 20种 D. 25种 E. 30 种 10. 构成天然蛋白质的氨基酸 A. 除甘氨酸外，氨基酸的a碳原子均非手性碳原子 B. 除甘氨酸外，均为L-构型 C.只含a羧基和a氨基 D. 均为极性侧链 E.有些没有遗传密码
11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 B.蛋氨酸 C. 丝氨酸 D.半胱氨酸 E. 丙氨酸 12. 在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A.疏水分子 B.非极性分子 C.负离子 D.正离子 E.兼性离子 13. 所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.酚试剂反应 D. xx反应 E. 考xxxx反应 14. 蛋白质分子中的肽键 A. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B. 某一氨基酸的Y羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 C. 一个氨基酸的a-羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 D. 肽键无双键性质 E. 以上均不是 15. 维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键 B.二硫键 C.疏水键 D.肽键
蛋白质化学复习题1
第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。
7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。
大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程
精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量
蛋白质化学复习题
蛋白质化学（48题） 1.下列蛋白质的生物学功能中，哪种相对是不重要的? A.作为物质运输载体 B.氧化供能 C.作为生物催化剂 D.抵御异物对机体的侵害和感染 E.调节物质代谢和控制遗传信息 2.在各种蛋白质中含量相近的元素是 A.C B.H C.O D.N E.S 3.蛋白质的元素组成中氮的平均含量是 A.8% B.12% C.16% D.20% E.24% 4.组成蛋白质的氨基酸有 A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 5.用酸水解蛋白质时，易被破坏的氨基酸是： A.Met B.Trp C.Thr D.Val E. Tyr 6.下列哪一种氨基酸的不解引起偏振光的旋转。 A.Ala B.Gly C.Leu D.Ser E.Val 7.氨基酸的等电点是： A.溶液ph7.0时氨基酸所带正负电荷数比值 B.氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液PH值 C.氨基酸水溶液的ph值 D.氨基酸净电荷等于零时的溶液ph值 E.氨基酸的可解离基因均是解离状态的溶液ph值 8.?关于多肽“Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Phe”电泳的以下描述，哪项是错崐误的? A.PH3时泳向负极 B.ph5时泳向负极 C.PH7时泳向负极 D.ph9时泳向正极 E.PH9时泳向负极 9.?含有Gly、?Asp、Arg、Cys的混合液，其PI依次分别是5.97、2.77、崐10.76、?5.07，在PH10环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电崐泳区带顺序是 A.Gly.Asp.Arg.Cys B.Asp.Cys.Gly.Arg C.Arg.Gly.Cys.Asp D.Cys.Arg.Gly.Asp E.均处于同一位置 10.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 A.含硫氨基酸的多少 B.脂肪族氨基酸的多少 C.碱性氨基酸的多少 D.芳香族氨基酸的多少 E.亚氨基酸的含量多少 11.哪一种蛋白质组份在280nm处具有最大光吸收 A.Trp B.Tyr C.Phe D.Cys E.肽键 12.除脯氨酸外，所有的a-氨基酸都能与茚三酮作用是： A.红色反应 B.黄色反应 C.绿色反应 D.紫兰色反应 E.紫红色 13.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是 A.Phe B.Tyr C.Trp D.His E.Pro 14.蛋白质分子中的主键是 A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐键 E.氢键 15.关于肽键特点描述的错误是 A.肽键中的C-N键较N-C键短 B.肽键中的C-N键有单，双键双重性 C.肽键有顺反两种构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面 E.肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 16.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于 A.氨基酸的组成，顺序和数目
生物化学第一章蛋白质习题含答案
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
蛋白质化学习题参考答案
习题——蛋白质化学
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键 B．疏水键 C．肽键 D．二硫 键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变 B．构型发生改变 C．分子量变小 D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（ A ） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线 D．直线 4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变 B．溶解度变大 C．构型发生改变 D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4
6、不会导致蛋白质变性的方法有（A ） A．低温盐析 B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀 D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸 B．丙氨酸 C．亮氨酸 D．甘氨酸 8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．色氨酸 D．组氨酸 9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A ） A．二级结构一定改变 B．二级结构一定不变C．三级结构一定改变 D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症 状
C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因 缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（ A ） A．双曲线 B．抛物线 C．S形曲线 D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收 B．凯氏定氮法 C．双缩脲法 D．茚三酮反应 13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨 14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用 15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质 B．变性性质 C．两性性质 D．双
大学生物化学》蛋白质习题参考答案
《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量
生物化学习题-蛋白质的生物合成
第十二章蛋白质的生物合成 一、知识要点 （一）蛋白质生物合成体系的重要组分 蛋白质生物合成体系的重要组分主要包括mRNA 、tRNA 、rRNA、有关的酶以及几十种蛋白质因子。其中，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板。tRNA的作用体现在三个方面：3ˊCCA接受氨基酸；反密码子识别mRNA链上的密码子；连接多肽链和核糖体。rRNA和几十种蛋白质组成合成蛋白质的场所——核糖体。 遗传密码的特点：无标点性、无重叠性；通用性和例外；简并性；变偶性。 （二）蛋白质白质生物合成的过程 蛋白质生物合成的过程分四个步骤：氨基酸活化、肽链合成的起始、延伸、终止和释放。 其中，氨基酸活化即氨酰tRNA的合成，反应由特异的氨酰tRNA合成酶催化，在胞液中进行。氨酰tRNA合成酶既能识别特异的氨基酸，又能辩认携带该氨酰基的一组同功受体tRNA分子。 肽链合成的起始对于大肠杆菌等原核细胞来说，是70S起始复合物的形成。它需要核糖体30S和50S亚基、带有起始密码子AUG的mRNA、fMet-tRNA f 、起始因子IF1、IF2、IF3（分子量分别为10 000、80 000和21 000的蛋白质）以及GTP和Mg2+的参加。 肽链合成的延伸需要70S起始复合物、氨酰-tRNA、三种延伸因子：一种是热不稳定的EF-Tu，另一种是热稳定的EF-Ts，第三种是依赖GTP的EF-G以及GTP和Mg2+。 肽链合成的终止和释放需要三个终止因子RF1、RF2、RF3蛋白的参与。 比较真核细胞蛋白质生物合成与原核细胞的不同。 （三）蛋白质合成后的修饰 蛋白质合成后的几种修饰方式：氨基末端的甲酰甲硫氨酸的切除、肽链的折叠、氨基酸残基的修饰、切去一段肽链。 二、习题 （一）（一）名词解释 1．密码子(codon) 2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon) 4．变偶假说(wobble hypothesis) 5．移码突变(frameshift mutant) 6．氨基酸同功受体(isoacceptor) 7．反义RNA(antisense RNA) 8．信号肽(signal peptide) 9．简并密码(degenerate code) 10．核糖体(ribosome) 11．多核糖体(poly some) 12．氨酰基部位(aminoacyl site) 13．肽酰基部位(peptidy site) 14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding) 17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger) 19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor)
蛋白质化学习题
蛋白质化学习题 蛋白质化学习题 一、选择题 1.为了形成稳定的肽链空间结构，肽键中的四个原子和与其相邻的两个α-碳原子必须位于() a、连续卷绕状态 b、相对自由旋转状态 c、同一平面d以及随不同外部环境变化的状态 2.甘氨酸的解离常数为pK1=2.34，pK2=9.60，等电点为()A，7.26 B，5.97 C，7.14 D，10.77 3，肽键为: () a，顺式结构b，顺式和反式共存c，反式结构 4.维持蛋白质二级结构稳定性的主要因素有: () 静电力b，氢键c，疏水键d，范德华力 5、蛋白质变性是由于() 一级结构改变b，空间构象破坏c，生长素脱落d，蛋白质水解6，必需氨基酸为()。 植物b，动物c，动物和植物d，人和动物 7.天然蛋白质中包含的20个氨基酸的结构(A)都是L-型，都是D-型，部分是L-型，部分是D-型，除了甘氨酸以外都是L-型。 8、天然蛋白质中不存在的氨基酸是() a、半胱氨酸 b、瓜氨酸 c、丝氨酸 d、甲硫氨酸9，破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是: () 亮氨酸b，丙氨酸c，脯氨酸d，谷氨酸
10、当蛋白质处于等电点时，可以使蛋白质分子() 稳定性增加，表面净电荷保持不变，表面净电荷增加，溶解度最小2.真或假(在问题后的括号中打勾或打x) 1.所有的蛋白质都有一、二、三和四种结构。( ) 2.蛋白质分子中单个氨基酸的取代不一定会引起蛋白质活性的变化。( ) 3.镰状细胞性贫血是一种先天性遗传性分子疾病，其原因是正常血红蛋白分子中的谷氨酸残基被缬氨酸残基取代。()4。天然氨基酸都有一个不对称的α碳原子。( ) 5.变性蛋白质的分子量也会改变。( ) 6.蛋白质在等电点的净电荷为零，溶解度最小。()3。问题和计算问题 1.为什么蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2.尝试比较甘氨酸、脯氨酸和其他常见氨基酸结构的异同，以及它们如何影响多肽链二级结构的形成？ 3.为什么蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 4.试着说明蛋白质结构和功能之间的关系(包括初级结构、高级结构和功能之间的关系)。 5.什么是蛋白质变性？退化的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 6.聚赖氨酸在pH7时不规则卷曲，在pH10时呈α螺旋。聚谷氨酸Glu)在pH7呈现不规则螺旋，在pH4呈现α螺旋。为什么？ 7.多肽链片段在疏水环境或亲水环境中更有利于α-螺旋的形成，为什
生物化学习题及答案蛋白质
蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基
蛋白质化学练习题及参考答案
－第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:
A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:
九年级下册化学元素 营养与健康 知识讲解
元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质；掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系；了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质（高清课堂《化学与生活》课题１、一） 1.蛋白质：蛋白质是构成人体细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的原料，也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质，可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸，所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化，放出供人体活动的热量，同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。此外，调节生理机能的某些激素也是蛋白质，生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一，在人的生命活动中执行着各种功能，扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能： （1）血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气，人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强，是氧气的200倍。当CO浓度较大时，因CO与血红蛋白牢固结合，使其丧失输氧功能，会使人因缺氧而中毒，甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO，抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 （2）酶（一类重要的、特殊的蛋白质）——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应，这些反应的共同点是在温和的条件下进行，反应速率大，反应十分完全，且易于灵活控制，能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点：a.条件温和，不需加热；b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107～1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用，如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用，如淀粉酶应用于食品、发酵等工业；蛋白酶用于医药等方面；酶还可用于疾病的诊断；在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用，科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性： 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂（呈碱性）洗涤呢？高温蒸煮，为什么能杀菌消毒呢？这是因为当蛋白质分子受某些物理因素（如高温、紫外线、超声波、高电压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等）的影响时，其结构会被破坏，导致其失去生物活性（称为蛋白质的变性）。 例如，在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品，香烟烟雾中都含有甲醛，均会成为居室的污染源，对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛（防腐剂福尔马林的主要成分）会与蛋白质中的氨基酸反应，使蛋白质分子结构发生变化，从而失去生物活性并发生凝固，所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类，通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能，为了维持人的正常生命活动，我们必须注意防止有害物质（如甲醛、一氧化碳）对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH最新生物化学蛋白质测试题
蛋白质化学习题答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案