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生物化学复习重点汇总

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生物化学

第1章蛋白质的结构与功能

1.蛋白质:是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物

2.蛋白质的主要成分:C、H、O、N、S

含氮量:16%

*微量凯式定氮法:蛋白质含量(g)=每克样品含氮克数*6.25

3.组成人体蛋白质的氨基酸有20种,均属于L-氨基酸(甘氨酸除外)

非极性氨基酸(7)

4.氨基酸根据R侧链基团可分为:不带电的极性氨基酸(8)

极性氨基酸带负电酸性氨基酸(2)

带正电碱性氨基酸(3)5.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸Gly 异亮氨酸Ile

丙氨酸Ala 苯丙氨酸Phe

缬氨酸Val 脯氨酸Pro

亮氨酸Leu

极性中性氨基酸:丝氨酸Ser 天冬酰胺Asn

苏氨酸Thr 谷氨酰胺Gln

酪氨酸Tyr 半胱氨酸Cys

色氨酸Trp 蛋氨酸Met

酸性氨基酸:天冬氨酸Asp 碱性氨基酸:赖氨酸Lys

谷氨酸Glu 精氨酸Arg (*天谷酸---天上的谷子很酸)组氨酸His

6.氨基酸的理化性质:

(1)等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。

(2)两性解离性:所有氨基酸都含有酸性的α-羧基和碱性的α-氨基,使氨

+),在碱性溶液中释出H+ 带负点基酸在酸性条件下与H+ 结合而带正电荷(—NH

3

荷(—COO-),因此氨基酸是一种两性电解质,具有两性解离的特性,其解离方式取决于所处溶液的H+ 浓度,即pH。

*pH

pH=pI:兼性离子不移动

pH>pI:阴离子移向正极

(3)含共轭双键的氨基酸据具有紫外吸收性质

色氨酸、酪氨酸具有共轭双键

在中性pH条件下,其紫外吸收峰在280nm

可凭此对溶液中蛋白质进行定性定量分析

(4)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

在弱酸性溶液中氨基酸与茚三酮水合物共热,生成蓝紫色化合物

此化合物最大吸收峰在波长570nm处

可作为氨基酸定量分析的方法

7.肽键:是指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成

的酰胺键

8.肽:由氨基酸通过肽键缩合相连而形成的化合物

9.氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的氨基酸

10.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成

(谷氨酸的γ-羧基形成肽键)

11.蛋白质的一级结构

定义:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,20n

化学键:只要是肽键,有些蛋白质还包括二硫键

12.蛋白质的二级结构

定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象

类型:α-螺旋、β-折叠、β-转角、有序非重复结构(无规卷曲)

化学键:氢键

*肽单元(肽平面):是蛋白质构象的基本结构单位

肽键具有部分双键的性质,参与肽键构成的六个原子被

束缚在同一平面上

13.二级结构的主要形式

(1)α-螺旋

①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧

②每圈螺旋含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm

③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢

键与螺旋长轴基本平行

*每个氨基酸残基沿中心轴上升0.15nm,旋转100°,氢键与长轴平行

(2)β-折叠

由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象,是多肽链主链的

另一种有规律的结构单元

①相邻两肽键平面间折叠成锯齿状,并构成110°夹角,氨基酸残基侧链

位于锯齿状结构的上下方

②两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构平行排列,两条肽链

走向可相同(顺向平行),也可相反(反向平行【更稳定】)

③稳定因素是链间肽键的羰基C=O与亚氨基N-H形成的氢键,氢键与螺旋

长轴垂直

(3)β-转角

多肽链180°回折部分形成的一种二级结构

①肽链内形成180°回折

②通常有4个氨基酸残基构成,第一个氨基酸残基与第四个形成氢键

③第二个氨基酸残基常为脯氨酸(Pro)

(4)有序非重复结构(无规卷曲)

指多肽链主链部分形成的无确定规律的卷曲构象

(5)模体(超二级结构)

蛋白质分子中,若干个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象

14.蛋白质的三级结构

定义:指整条肽链所有原子在三维空间的整体排布位置,即在二级结构和模体等结构层次的基础上,侧链R基团的相互作用,整条肽链的折叠和

盘曲,不包括亚基间的相互作用

化学键:非共价键(次级键)

如:疏水键(主要作用力)、离子键(盐键)、氢键、范德华力、(二硫键)

*结构域:分子量大的蛋白质可在三级结构层次上形成多个结构较为紧密的独立折叠单位或局部区域,每个区域具有独立的功能

实质:是二级结构的组合体,充当三级结构的构件,每逢结构域分别代表一种功能

*分子伴侣:有些蛋白质被合成以后,自己不能独立形成自由能量最低的立体结构,需要一类蛋白质来帮助折叠,这类蛋白质成为分子伴侣15.蛋白质的四级结构

定义:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用作用力:(主要)疏水作用

(其次)氢键、离子键、范德华力。二硫键

*蛋白质的亚基:参与构成蛋白质四级结构的,每条具有完整的三级结构的多

肽链

16.一级结构中关键部位氨基酸残基改变引起蛋白质功能异常

“分子病”:镰刀形红细胞贫血

病因:基因突变

17.肌红蛋白:只具有三级结构的单链蛋白质

血红蛋白:具有四级结构,由4个亚基组成的四聚体

18.协同效应:一个亚基与其配体(Hb中的配体为O

)结合后,能影响此寡聚体

2

中另一亚基与配体的结合能力的现象

变构效应:蛋白质与它的配体结合后,空间结构发生改变,从而调节了蛋白

质的生物学功能,使它更适合于功能的需要的一类变化19.蛋白质的理化性质

(1)两性电解质:蛋白质分子两端的氨基和羧基及氨基酸残基侧链中的某些基

团,在一定pH的溶液中可解离成带负电荷或正电荷的基团,

因此蛋白质具有两性解离的性质

(2)等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即所带正、负电荷相等,此时蛋白质成为兼性离子,净电

荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点

(3)胶体性质:①亲水溶胶的性质

蛋白质属于生物大分子,分子的颗粒为1-100nm,处于胶体

颗粒的范围

②蛋白质胶体稳定的因素

蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶

的两个重要因素

(4)空间结构被破坏引起蛋白质变性

变性:在某些物理或化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象

复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能

(5)芳香族氨基酸使蛋白质具有紫外吸收的性质

含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,在280nm波长处有特征性紫外吸收峰(6)呈色反应可用于蛋白质的定性和定量

①Folin-酚试剂反应:含酚羟基的酪氨酸残基生成蓝色化合物(钼蓝)

②茚三酮反应:α-氨基酸生成蓝紫色化合物

③双缩脲反应:肽键+硫酸铜(Cu+)生成紫红色产物

20.盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的现象

21.电泳:通过带电粒子在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术

第2章核酸的结构与功能

1.组成核酸的元素:C、H、O、N、P(含量较多且恒定)

2.核苷酸是核酸的基本单位,可进一步水解产生核苷和磷酸,核苷还可再水解,产生戊糖和含氮碱基

3.常见的碱基:(嘌呤碱)鸟嘌呤G、腺嘌呤A

(嘧啶碱)胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T

*DNA:A、G、C、T

RNA:A、G、C、U

4.核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成多聚核苷酸链

5.DNA的B型双螺旋结构模型的要点

1)DNA是反向平行的右手双螺旋结构

螺距为3.4nm;每个螺旋含有10个碱基对

两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟

2)DNA双链之间形成了互补碱基对

脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋的外侧

碱基位于双螺旋的内侧;氢键相连

A与T之间形成两个氢键;C与G之间形成三个氢键

碱基对平面与螺旋轴垂直

3)氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋的稳定

*DNA,双螺旋,正反向,互补链。

A对T,GC连,配对时,靠氢键,AT2,GC3。

十碱基,转一圈,螺距34点中间。

碱基力和氢键,维持螺旋结构坚。

6.DNA是遗传信息的载体

7.基因组:一个细胞或生物所含的全套基因

8.参与蛋白质合成的RNA主要有三种:信使RNA(mRNA)

转运RNA(tRNA)

核糖体RNA(rRNA)

9. mRNA从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成

tRNA是蛋白质合成的接合器分子

rRNA参与蛋白质合成的场所核糖体的组成

10.tRNA具有类似于三叶草型的二级结构

11.DNA和RNA具有紫外吸收特性,最大吸收峰在260nm

(因为其所含有的碱基都有共轭双键的性质)

12.DNA变性:指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象

12.增色效应:指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应

13.核酸的解链温度(融解温度):50%DNA变性时的温度

14.复性:指变性DNA在适当条件下,两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋

结构的现象

15.退火:热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性的过程

第3章酶和维生素

1.酶:由生物活细胞产生的具有高效催化功能和高度专一性的有机生物大分子,

又叫生物催化剂

*酶的本质:绝大多数的酶都是蛋白质

少数是以核酸为主要结构的酶,又称核酶

2.关键酶:某一代谢途径中,控制整个代谢途径反应方向和速率的酶,又称限速

3.酶的必需基团:酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团

4.酶的活性中心:酶的必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构

的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域

5.酶的分类(按照酶促反应的性质):氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解

酶类、异构酶类、合成酶类

6.酶促反应的特点:

①酶具有高效催化效率:显著降低反应的活化能

②酶催化作用具有高度专一性:绝对专一性和相对专一性、立体异构体专一性、

光学异构体专一性

7.诱导契合学说:酶与底物相互接近时,通过相互诱导、相互变形和相互适应,

才使酶与底物相互结合形成ES复合物

8.酶动力学:指定量研究酶催化反应的特征,包括各种影响因素下的催化反应特

9.影响酶促反应的因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂

10.米氏方程:

* [S]:底物浓度K m:米氏常数(酶的特征常数)V:不同[S]时的反应速度V max:最大反应速度

11.K m:在数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时对应的底物浓度

12.米氏酶:动力学特征可以用米氏方程描述的酶又称米氏酶

13.温度对酶促反应速度存在双重影响

温度升高,酶促反应速度升高;由于酶的本质是蛋白质,温度升高,可引起酶的变性,从而反应速度降低

*最适温度:酶促反应速度最快时的温度(不是酶的特征性常数)

大多在35-40℃(37℃)

14.pH可影响酶分子结构而影响酶促反应速度

最适pH:能使酶催化活性达到最大的反应体系的pH(不是酶的特征性常数)15.酶抑制剂:凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白构象发生非常显著变化

的物质

16.酶的可逆性抑制及其特点:

(1)竞争性抑制:Vmax不变,Km增大

(2)非竞争性抑制:Vmax降低,Km不变

(3)反竞争性抑制:Vmax降低,Km降低

17.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时,没有催化活性,无活性状态的酶的

前体

18.酶原的激活:酶原向有活性的酶转化的过程,其本质是酶的活性中心形成或

暴露

19.酶共价修饰:酶蛋白肽链上的一些基团在特定酶催化下,可与某种化学基团

发生可逆的共价结合,快速改变酶的活性的过程

20.酶级联(放大)效应:生物细胞内酶的修饰需由另一种酶催化,由多种酶串

联成一系列连续的酶催化酶的修饰反应,可以使最终酶

的催化效应获得极度放大,这种效应成为酶级联效应21.同工酶:能催化相同的化学反应,但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫

性能等方面都存在明显差异的一组酶

*生理意义:在体内适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要

第5章糖代谢

1.直链的化学键:α-1,4糖苷键

支链的化学键:α-1,6糖苷键

2.糖酵解:缺氧情况下,葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解生成乳酸,

并产生能量的过程

【环境:细胞液过程:①由葡萄糖分解成丙酮酸②由丙酮酸转变成乳酸】3.糖酵解的反应特点:

(1)全过程无O

参加,终产物为乳酸

2

(2)净生成ATP数量:从G(葡萄糖)开始 2*2-2=2ATP

从Gn(糖原)开始 2*2-1=3ATP

(3)三个关键酶:不可逆的单向反应

已糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

(4)产能方式:底物水平磷酸化

4.底物水平磷酸化:底物氧化过程中产生的能量直接将ADP磷酸化生成ATP的

过程

5.多酶复合体:催化功能上有联系的几种酶彼此嵌合形成的复合体,每一个酶都

有其特定的催化功能和辅酶

6.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成H2O和CO2,并产生大量能量

的过程,是集体主要供能方式,部位:胞液及线粒体

7.糖的有氧氧化包括的阶段:1)葡萄糖或糖原在胞液中经糖酵解途径分解成丙

酮酸

2)丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧生成乙酰CoA进

入三羧酸循环

3)乙酰CoA进入三羧酸循环氧化生成H2O和CO2,

并释放出大量能量

8.三羧酸循环(TAC):乙酰CoA进入由一连串反应构成的循环体系,被氧化生

成H2O和CO2。这个循环反应开始于乙酰CoA与草酰乙

酸缩合生成含有三个羧基的柠檬酸,在线粒体中进行9.三羧酸循环反应过程的特点:

(1)三羧酸是乙酰辅酶A的彻底氧化过程

(2)三羧酸循环是能量的产生过程

消耗1分子乙酰CoA,经2次脱羧,生成2个CO2 ;4次脱氢产生3*NADH,1*FADH2 ;1次底物水平磷酸化,产生1GTP;共产

生12个ATP

(3)不可逆,关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系10.TAC的能量计量

11.葡萄糖完全氧化产生的ATP:

*糖原完全氧化产生31ATP或33ATP 12.TAC的全过程:

13.糖有氧氧化和糖酵解之间的互相调节

14.磷酸戊糖途径

(1)氧化阶段:(原料)6—磷酸葡萄糖

(产物)5—磷酸核酮糖、NADPH、CO2

(2)非氧化阶段

15.磷酸戊糖途径的生理意义

(1)5—磷酸核糖:为核酸的生物合成提供核糖

(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体

②用于维持谷胱甘肽的还原状态

③NADPH参与体内羟化反应,是加单氧酶系的供氢体,参与激素、药物、毒

物的生物转化过程

16.糖异生:从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程

其主要原料:生糖氨基酸、乳酸、甘油

其主要发生器官:肝脏(其次在肾脏)

其过程的关键酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖-1,6-磷酸

酶、葡萄糖-6-磷酸酶

17.乳酸循环:由肌肉糖酵解产生的乳酸,经血液转运入肝,肝又将乳酸通过糖

异生补充血糖,可再被肌肉利用的现象称为乳酸循环或Cori循环18.糖原合成的特点.

(1)在糖原引物基础上进行糖原合成反应,反应在糖原的非还原端进行生成α-1,4-糖苷键

(2)糖原合酶延长糖链(α-1,4-糖苷键)

分支酶形成分支(α-1,6-糖苷键)

(3)糖原合酶是限速酶

(4)UDPG是活性葡萄糖基供体,生成过程中消耗ATP和UTP

19.糖原分解的酶:(糖原)磷酸化酶、脱支酶

19.血糖:指血液中的葡萄糖,主要指葡萄糖

20.血糖的来源和去路:

*正常人的空腹血糖浓度:3.9-6.1mmol/L

糖尿:高于8.89-10.00mmol/L

高血糖:空腹7.22-7.78mmol/L

第6章生物氧化

1.生物氧化:糖、脂肪、蛋白质在生物体内进行氧化分解最终氧化为H2O和CO2

同时释放能量的过程

2.呼吸链:代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷,破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽,正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常() A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖,不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成,水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖,不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链,则有直链、支链多糖之分 按其功能不同,可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说,则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分,则称糖缀合物或复合糖类,例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1)构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时,要求共价键的断裂和重新形成。★2)单糖的D-、L-型:以距羰基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右面为D构型。 3)环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应;葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛,只能与一分子醇反应;葡萄糖溶液有变旋现象。 4)一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖,不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖(2-10个)缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时,糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1)直链淀粉:葡萄糖分子以α(1-4)糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2)支链淀粉:由多个较短的1、4-苷键直链结合而成,不可溶于热水、可溶于冷水、>6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3)淀粉的降解:在酸或淀粉酶作用下被降解,终产物为葡萄糖: 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原:α-D-葡萄糖多聚物 1)结构:同支链淀粉;区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2)分布:主要存在于动物肝、肌肉中。 3)特点:遇碘呈红色。 4)功能:同淀粉,亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1)结构:由D-葡萄糖以β(1-4)糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.sodocs.net/doc/76854894.html, 2006-11-13 23:44:37 来源:绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种); ② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=O和

生物化学重点总结 期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核,而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层(细胞)膜,真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器,原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体,真核生物可能是单细胞,也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳(分子中的第二个碳)结合着一个氨基和一个酸性的羧基,,α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端,垂直画一个氨基酸,然后与立体化学参照化合物甘油醛比较,a-氨基位于a-C左边的是L-异构体,位于右边的为D-异构体,氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 (含S基团的氨基酸)半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)侧链上含有一个(-SH)巯基,又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子,巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离,等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下,[共轭碱]/ [共轭酸]([A-]/ [HA] )可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg([A-]/ [HA] ) 等电点:氨基酸的正负电荷相互抵消,对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 (1)与亚硝酸反应用途:Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 (2)与甲醛发生羟甲基化反应用途:可以用来直接测定氨基酸的浓度。 (3)和2,4—二硝基氟苯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 (4)和丹磺酰氯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 (5)和苯异硫氰酸酯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 (1)与茚三酮反应用途:常用于氨基酸的定性或定量分析。 (2)成肽反应 7、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一份子水形成的酰胺键。肽:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位,使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

最新医学生物化学复习大纲

医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系;基本结构单位——是20种L、α-氨 基酸,熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念;一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点;高分子性质(蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜);沉淀的概念及其方式;变性的概念及其方式;这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成:熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构:掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解DNA的三级结构——核小体。熟悉rRNA、mRNA和tRNA的结构特点及功能。熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质:掌握核酸的紫外吸收特性,DNA变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L—α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼,个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量, 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 (一)氨基酸的分类 1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸( Ala)缬氨酸(Val)亮 氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try) 蛋氨酸(Met) 2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2): 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) (二)氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 (2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 (一)肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

生物化学知识点总结

生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素? 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 (1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 (2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 (3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 (4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C末端)指多肽链中含有α-羧基的一端 (5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 (6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 (7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 (8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 (9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 (10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 (12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 (14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 (1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式? 组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图。氨基酸的等电点 指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相 等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点,计算公式如下: 中性氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 一氨基二羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 二氨基一羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 3 2 pK pK pI+ = (2)氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类?并举例 -1-

生化总结

生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念,不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力,以下主要是各章最重要、需要记的内容,其它内容请大家根据自己实际情况进行复习,主要考的是知识点,大题方面要靠自己理解去答,切忌不要空着,请大家调整好心态,合理复习,祝各位考试顺利通过!如有相关问题,请与总结成员(张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东)联系! 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 (一)结构 (1)一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键:肽键、二硫键 (2)二级结构:指多肽链骨架上原子的局部空间排布,并不涉及侧链位置。化学键:氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 (3)三级结构:是一条多肽链的完整的构象,包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键:次级键——氢键、离子键(盐键)、疏水作用和Van Der Wassls 力 (4)四级结构:指含有两条或多条肽链的蛋白质,其每一条肽链都具有其固定的三级结构(亚基),并靠次级键相连接 (二)理化性质 (1)变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质分子中非共价键(有时也包括二硫键)被破坏,而引起其空间结构改变,并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为变性。 复性:在去除变性因素后,部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性,这样的过程称为复性。 (2)蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 (一)结构 (1)一级结构:指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序(简称核苷酸序列),也称碱基序列。 (2)二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型:反向平行、互补双链结构: 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧,走向相反;碱基配对,A-T,G-C右手螺旋,并有大沟和小沟;螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对,碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系;横向是碱基对氢键,纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能:遗传信息的载体,基因复制和转录的模板,生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点:-帽子结构(m7GpppNm)-多聚A尾、遗传密码 功能:指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构(或发夹结构) 包括:氨基酸接纳茎(氨基酸臂) TΨ环反密码环 DHU环 (二)理化性质 1变性:理化因素作用下,DNA分子互补双链之间氢键断裂,使双螺旋结构松散,变成单链的过程。 2复性(退火):适当条件下,两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交:不同来源的核酸经变性和复性的过程,其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段,而在复性时形成杂化双链(heteroduplex),此过程称分子杂交。(杂化双链:不同DNA间,DNA与RNA或 RNA 与 RNA) 三、酶 (一)结构 <1>酶活性中心:能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域,该区域包含结

生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一:糖无氧酵解过程中的“1、2、3、4”1:1分子的葡萄糖2:此中归纳为:6个2 2个阶段;经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化; 2个异构化,即可逆反应; 2个底物水平磷酸化;2个ATP消耗,净得2个分子的ATP; 产生2分子NADH 3:整个过程需要3个关键酶4:生成4分子的ATP. 二:糖有氧氧化中的“1、2、3、4、5、6、7”1:1分子的葡萄糖2:2分子的丙酮酸、2个定位3:3个阶段:糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰CO-A三羧酸循环和氧化磷酸化 4:三羧酸循环中的4次脱氢反应生成3个NADH和1个FADH2 5:三羧酸循环中第5步反应:底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应6:期待有人总结7:整个有氧氧化需7个关键酶参与:己糖激酶、6-

磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释: 1.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是:肽键。蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

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