高中化学蛋白质性质教案

普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版]

第二课时

[复习]氨基酸性质:两性.

[讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。

[板书]二、蛋白质性质

[思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？

1．盐析（边实验、边观察。）

[思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？

（2）盐析有哪些应用？

（经实验、阅读后回答。）

[回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下：

[讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。

2．变性

[思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？

2．蛋白质变性有哪些应用？

（1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？

（2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？

（3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？

（4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？

（经思考、议论后回答。）

[板书]

[讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。

[回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。

（2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。

（3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。

（4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。

3．颜色反应

[实验1—4]

[讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。

[板书]三、人体必需的氨基酸

[阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。

[讲解] 人体必需的8种氨基酸

口诀：甲携来一本亮色书

注：甲（甲硫氨酸）、携（缬氨酸）、来（赖氨酸）、一（异亮氨酸）、

本（苯丙氨酸）、亮（亮氨酸）、色（色氨酸）、书（苏氨酸）

[阅读]资料卡片——酶，总结酶的特性。

[总结]酶是有生物活性（生物催化作用）的蛋白质。它有条件温和、高效、专一的催化活性。

[课外作业]P18、P19两个实践活动。

[课堂练习]

1．下列物质中，不能使蛋白质变性的是

A、硫酸铜

B、苯酚

C、乙醇

D、硫酸铵

2．下图表示蛋白质分子的一部分，图中(A)、(B)、(C)、(D)标出分子中不同的键，当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是

3、关于氨基酸的叙述中不正确的是

A．氨基酸的组成上只有碳、氢、氮三种元素

B．氨基酸既能和强酸反应又能和强碱反应

C．蛋白质水解得到α－氨基酸

D．氨基酸分子结构中有酸性的羧基和碱性的氨基，但氨基酸溶液不一定是中性的

4．属于物理变化的是

A．麦芽糖和稀硫酸共热B．蛋白质溶液中加入饱和NaCl溶液有固体析出

C．蛋白质溶液中加入浓NaOH溶液D．氨基酸加入盐酸

5．重金属盐能使人体中毒，这是由于它使人体内的蛋白质

A．发生了水解作用；B．发生了盐析作用；

C．发生了变性作用；D．发生了分解作用。

6．在热、酸、碱、重金属盐、紫外光线的作用下，蛋白质会发生___。它是不可逆的，所以用高温和紫外线消毒，就是使细菌的____。

7．脂肪、淀粉、蛋白质被称为人类的三大营养物质，它们的共同性质是都与水发生________反应。我们从食物中摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下________反应，生成________，它被人体吸收后，重新合成人体所需要的各种________，人体内各组织的蛋白质不断分解，最后主要生成________排出体外。

8．缬氨酸是一种中性的α-氨基酸，分子量117，经分析测得含氮12%，每一个缬氨酸分子中碳原子数是氮原子数的5倍，氢原子数是碳原子数的2倍再多一个，已知缬氨酸的碳链上有支链，且氨基与支链在不同碳原子上，写出缬氨酸分子式______，其结构简式为______，井用系统命名法加以命名______。

参考答案：

1、D

2、C

3、C

4、B

5、C

6、变性凝聚菌体蛋白质变性

7、水解；水解；氨基酸；蛋白质；尿素

α-氨基-β-甲基- 丁酸

[板书计划]

二、蛋白质性质

1．盐析

蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，2．变性

3．颜色反应

蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。

三、人体必需的氨基酸

(完整word版)2017人教版高中生物选修1专题5课题3《血红蛋白的提取和分离》word导学案

专题5课题3 血红蛋白的提取和分离 一、基础知识 （一）凝胶色谱法 1、凝胶色谱法也称做，是根据分离蛋白质的有效方法。 2、凝胶实际上是一些微小的球体，这些小球体大多数是由构成的，如葡聚糖或琼脂糖。 3、在小球体内部有许多贯穿的通道，相对分子质量不同的蛋白质分子通过凝胶时速度不同，相对分子质量的蛋白质容易进入凝胶内部的通道，路程，移动速度；而相对分子质量的蛋白质无法进入凝胶内部的通道，只能在移动，路程，移动速度。相对分子质量不同的蛋白质分子因此得以分离。 （二）缓冲溶液 1、缓冲溶液的作用是。 2、缓冲溶液通常由溶解于水中配制而成的。 3、生物体内进行的各种生物化学反应都是在一定的pH下进行的，为了 ，必须保持体外的pH与体内的。 （三）电泳 1、电泳是指。 2、许多重要的生物大分子，如多肽、核酸等都具有可解离的基团，在一定的pH下，这些基团会带上 。在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷的电极移动。电泳利用了待分离样品中各分子的差异以及分子本身的、的不同，使带电分子产生不同的，从而实现样品中各种分子的分离。 3、两种常用的电泳方法是和，在凝胶中加入SDS，电泳速率完全取决于 ，因此，在测定蛋白质分子量时通常使用。 二、实验操作 蛋白质的提取和分离一般分为四步：、、和。（一）样品处理 1、红细胞的洗涤：洗涤红细胞的目的是，采集的血样要及时分离红细胞，分离时采用离心（500r/min），然后用胶头吸管吸出上层透明的，将下层暗红色的 倒入烧杯，再加入（质量分数为），缓慢搅拌 min，离心，如此重复洗涤三次，直至，表明红细胞已洗涤干净。 2、血红蛋白的释放：在和作用下，红细胞破裂释放出血红蛋白。 3、分离血红蛋白溶液：将搅拌好的混合溶液离心（2000r/min）后，试管中的溶液分为4层。第一层为无色透明的，第2层为白色薄层固体，是，第3层是红色透明液体，这是 ，第4层是的暗红色沉淀物。将试管中的液体用滤纸过滤，除去脂溶性沉淀层，于分液漏斗中静置片刻后，分出下层的。 （二）粗分离：透析 取1mL的血红蛋白溶液装入中，将透析袋放入盛有300mL的物质的量的浓度为20mmol/L的

最新人教版高中生物必修1《生命活动的主要承担者——蛋白质》导学案

第2节生命活动的主要承担者——蛋白质 学习目标 1.通过观看氨基酸演示动画，结合教材学习，能够说出氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2.通过观看蛋白质相关演示动画及讲解视频，结合教师引导性讲解，能够概述蛋白质的结构和功能，说明蛋白质是生命活动的主要承担者。 学习重点和难点 1.重点 （1）氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 （2）蛋白质的结构和功能。 2.难点 （1）氨基酸形成蛋白质的过程。 （2）蛋白质的结构多样性的原因。 自主学习： 1.组成蛋白质的基本单位是，其结构通式：________________，在生物体中约有___________种。人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取的氨基酸叫做______，有种；人体细胞能够合成的，叫做_______________。有种 2.一个氨基酸分子的______________和另一个氨基酸分子的_________________相连接，同时脱去___________分子的水，这种结合方式叫做_________________，连接两个氨基酸分子的化学键（____）叫做_________________。 3.由两个氨基酸分子缩合（失去_____分子水）而成的化合物，叫做____________。由三个氨基酸分子缩合（失去_________分子水）而成的化合物，叫做三肽。由多个（n个）氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做________，通常呈____________状结构，叫做___________________。 4.在细胞内，每种氨基酸的数目__________，氨基酸形成多肽链时，____________氨基酸的______________千变万化，多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的______________千差万别，因此蛋白质分子的结构是相其多样的。 5.蛋白质分子在细胞中承担着多种重要功能。①构成___________________的重要物质，称为________蛋白；②对细胞内的化学反应有________作用；③具有

高中化学《糖类 蛋白质》导学案+课后提升练习

第4课时糖类蛋白质 [学习目标] 1.了解糖类和蛋白质的组成和应用。2.掌握糖类和蛋白质的化学性质。 一、糖类 [自主学习] 1．糖类的组成及分类 (1)组成：由□01C、H、O三种元素组成的一类有机化合物。 (2)分类 糖类依据□02是否能水解以及水解产物的不同进行分类。 2．葡萄糖 (1)分子组成和结构 (2)主要化学性质 ①在人体中缓慢氧化，为生命提供能量。反应的化学方程式为□10C6H12O6＋6O2―→6CO2＋6H2O。 ②与新制Cu(OH)2悬浊液反应

3．淀粉和纤维素 葡萄糖和果糖、蔗糖和麦芽糖、淀粉和纤维素是否互为同分异构体？ 提示：葡萄糖和果糖、蔗糖和麦芽糖分别互为同分异构体；淀粉和纤维素不是同分异构体，淀粉和纤维素的化学式通式均为(C6H10O5)n，但n值不同，分子式

不同，所以淀粉和纤维素不互为同分异构体。 [点拨提升] 1．糖类通式C n(H2O)m中n、m可以相同也可以不同，通式只反映出大多数糖的组成，不能反映它们的结构特点。 (1)糖类分子中的H、O原子并不是结合成水的形式存在。 (2)多数糖类符合通式，但也有少数糖类不符合通式，如鼠李糖(C6H12O5)。 (3)有些物质虽然符合通式但不是糖类，如甲醛(HCHO)、乙酸(CH3COOH)、甲酸甲酯(HCOOCH3)等。 2．淀粉水解程度的判断 [练习与活动] 1．乙醇、乙酸和葡萄糖三种溶液，只用一种试剂就能将它们区别开来，该试剂是() A．金属钠B．石蕊溶液 C．新制的氢氧化铜悬浊液D．NaHCO3溶液 答案 C 解析乙醇分子中含有羟基，乙酸分子中含有羧基，葡萄糖分子中含有羟基和醛基，所以，金属钠均能与乙醇、乙酸和葡萄糖反应放出氢气；乙醇和葡萄糖

高中化学知识点—糖类油脂蛋白质

高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1．糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构：分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛，以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物．糖类根据其能否水解以及水解产物的多少，可分为单糖、二糖和多糖等． (2)糖类的组成：糖类的通式为Cn(H2O)m，对此通式，要注意掌握以下两点：①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的，并不能反映糖类的结构；②少数属于糖类的物质不一定符合此通式，如鼠李糖的分子式为C6H12O5；反之，符合这一通式的有机物不一定属于糖类，如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等． [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在：葡萄和其他带甜味的水果中，以及蜂蜜和人的血液里． (2)结构：分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同，均为CH2O)，其结构简式为：CH2OH－(CHOH)4－CHO，是一种多羟基醛． (3)化学性质：兼有醇和醛的化学性质． ①能发生银镜反应． ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀． ③能被H2还原： CH2OH－(CHOH)4－CHO + H 2CH2OH－(CHOH)4－CH2OH(己六醇) ④酯化反应： CH2OH－(CHOH)4－CHO+5CH3COOH CH2－(CH)：--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途：①是一种重要的营养物质，它在人体组织中进行氧化反应，放出热量，以供维持人体生命活动所需要的能量； ②用于制镜业、糖果制造业；③用于医药工业．体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养． [二糖——蔗糖和麦芽糖] 蔗糖(C12H22O11) 麦芽糖(C12H22O11) 分子结构特征分子中不含－CHO 分子中含有－CHO 物理性质无色晶体，溶于水，比葡萄糖甜白色晶体，易溶于水，不如蔗糖甜 化学性质①没有还原性，不能发生银镜反应，也不能与新 制的Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→C6H1206 (蔗糖) (葡萄糖) ~C6H1206 (果糖) ①有还原性，能发生银镜反应，能与新制的 Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→ (麦芽糖) 2C6H1206 (葡萄糖) 存在或制法存在于甘蔗、甜菜中2(C6H l005)。+nH2O→ (淀粉) nC l2H22011 (麦芽糖) 相互联系 ①都属于二糖，分子式都是C12H22O11，互为同分异构体 ②蔗糖为非还原糖，而麦芽糖为还原糖 ③水解产物都能发生银镜反应，都能还原新制的Cu(OH)2悬浊液 [食品添加剂] 功能品种 食用色素调节食品色泽，改善食品外观胡萝卜素(橙红色)、番茄红素(红色)、胭脂红酸(红色)、苋菜红(紫红色)、靛蓝(蓝色)、姜黄色素(黄色)、叶绿素(绿色)、柠檬黄(黄色) 食用香料赋予食品香味，引人愉悦花椒、茴香、桂皮、丁香油、柠檬油、水果香精 甜味剂赋予食品甜味，改善口感糖精(其甜味是蔗糖的300倍～500 倍)、木糖醇(可供糖尿病患者食用) 鲜味剂使食品呈现鲜味，引起食欲味精(谷氨酸钠) 防腐剂阻抑细菌繁殖，防止食物腐败苯甲酸及其钠盐、山梨酸及其盐、丙酸钙 抗氧化剂抗氧化，阻止空气中的氧气使食物氧化变质抗坏血酸(维生素C)、维生素E、丁基羟基茴香醚

江苏省高中化学知识点学案(必修2)

江苏省高中化学知识点学案（必修2） 复习材料 一、食品、药品与人体健康 1．提供能量与营养的食物 人类的生命活动需要的营养素有糖类、油脂、蛋白质、维生素、无机盐和水等六大类营养物质，能给人体提供能量的营养物质是糖类、油脂和蛋白质，它们在人体内的代谢和生理功能见下表： 营养物 质 食物来源代谢与功能 糖类葡萄糖：葡萄 等带有甜味的 水果、蜂蜜， 植物种子、叶 和动物血液 蔗糖：甘蔗和 甜菜 淀粉：植物种 子和块茎（大 米、马铃薯） 纤维素：干果、 鲜果、蔬菜等 糖类是生命的基础能源物质，提供人体所需的大部分能量。 葡萄糖容易被人体吸收并能直接为人体组织所利用；淀粉和蔗 糖必须在酶的催化下，先水解为葡萄糖，供人体组织的营养需 要： (C6H10O5)n(淀粉)＋n H2O n C6H12O6(葡萄糖)。 葡萄糖在人体中的功能： ①氧化放能，C6H12O6＋6O2→6CO2＋6H2O； ②合成肝糖元，当血糖低于正常值时，再转变成葡萄糖补 充到血液中； ③合成肌糖元，供给肌肉运动时使用； ④转变成脂肪，储存在脂肪组织中。 纤维素在人体内不能水解为葡萄糖，不能作为人类的营养物质。它在人体内的作用：①刺激肠道蠕动和分泌消化液，有 助于食物消化和废物排出；②减少有害物质与肠黏膜的接触时 间；③预防便秘、痔疮和直肠癌；④降低胆固醇、防治糖尿病。 油脂猪、牛、羊等 家畜肉类和大 豆、花生等油 料作物的种子 油脂是人类的主要食物之一，是人体不可缺少的营养物质。 人体摄入油脂后，在酶的催化作用下水解为高级脂肪酸和甘 油，脂肪酸在人体内的主要功能有： ①氧化热量，1 g脂肪在体内氧化时放出约39.3 kJ的热量， 远高于糖类和蛋白质； ②合成人体所需的脂肪，存于脂肪细胞中（相当于“能量” 的储存）； ③合成人体所需的其他化合物，如磷脂、固醇（细胞的主 要成分）等； ④促进发育、维持健康和参与胆固醇的代谢等。 蛋白质动物性蛋白 质，如鸡、鸭、 鱼、肉等 植物性蛋白 质，如谷类、 豆类、菌类、 蔬菜、水果等 人体摄入的蛋白质在酶的作用下发生水解，最终生成氨基酸。这些氨基酸被人体吸收后，一部分重新结合成人体所需的 各种蛋白质，包括激素和酶，满足各种生命活动的需要；另一 部分氨基酸发生氧化反应，释放能量，供给人体活动的需要。 另一方面，人体内各种组织蛋白质也不断地分解，生成尿素， 排出体外。高中生每天大约要摄取80～90 g蛋白质。 酶是一类特殊蛋白质，对于生物体内复杂的新陈代谢反应有很强的催化作用。

第二节蛋白质导学案(导学案)

第二节蛋白质导学案（导学案） 【学习目标】 1、说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2、概述蛋白质的结构和功能。 3、认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 教学重点： 1、氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2、蛋白质的结构和功能。 教学难点： 1、氨基酸形成蛋白质的过程。 2、蛋白质的结构多样性的原因。 【课前自主预习】 使用说明：①依据学习目标进行预习，完成以下内容。②用红笔做好疑难标记，以备讨论。1．组成蛋白质的基本单位是，其结构通式：____________________，在 生物体中约有___________种。人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取的 氨基酸叫做______________，有种；人体细胞能够合成的，叫做____________。 有种 2．一个氨基酸分子的_____________和另一个氨基酸分子的_____________相连接， 同时脱去___________分子的水，这种结合方式叫做_____________，连接两个氨基酸 分子的化学键（________________）叫做______________。 3．由两个氨基酸分子缩合（失去______分子水）而成的化合物，叫做__________。 由三个氨基酸分子缩合（失去_______分子水）而成的化合物，叫做三肽。由多个（n 个）氨基酸分子缩合（失去_______分子水）而成的化合物，叫做_______，通常呈______ 状结构，叫做_____________。 4．在细胞内，每种氨基酸的数目_____________，氨基酸形成多肽链时，____________ 氨基酸的________千变万化，多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的_____________千 差万别，因此蛋白质分子的结构是相其多样的。 5．蛋白质分子在细胞中承担着多种重要功能。①构成___________________的重要物 质，称为________蛋白；②对细胞内的化学反应有________作用；③具有 _______________功能，如血红蛋白；④起_________传递作用，能够________机体的 生命活动，如胰岛素；⑤具有___________作用，如抗体；等等。可以说， _____________________离不开蛋白质，蛋白质是______________________。 【课前预习自测】 1、谷氨酸的R基为—C3H5O2，在一个谷氨酸分子中，含有碳和氧的原子数分别是（） A、4，4 B、5，4 C、4，5 D、5，6 2、氨基酸通式中的R基不同，决定了（） A.生物种类不同 B.肽键数目不同 C.氨基酸的种类不同 D.蛋白质的种类不同 3、下列选项中，能够正确表示肽键结构的是（） A、—CO—NH2— B、—CO—N2H2— C、—NH2—CO— D、—CO—NH— 4、下列叙述中，能高度概括出蛋白质功能的一项是（） A、细胞和生物体的重要结构物质 B、调节细胞和生物体新陈代谢的重要物质 C、生命活动的主要承担者 D、收缩、运输、免疫等功能活动的物质基础

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

2020高中化学 生命的基础—蛋白质知识讲解学案 新人教版选修1

生命的基础—蛋白质 【学习目标】 1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质； 2、介绍几种氨基酸的结构和名称，了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质； 3、了解肽键及多肽的初步知识。 【要点梳理】 要点一、蛋白质的组成和结构 1．蛋白质的组成元素 蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，含碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。 2．蛋白质的物质属类 蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几十万，属于天然有机高分子化合物。 3．氨基酸组成了蛋白质 要点诠释： （1）羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： （2）氨基酸至少包含一个氨基和一个羧基，其通式为：（-R表示烃基或氢原子）。由于氨基具有碱性，羧基具有酸性，因此，氨基酸与酸或碱都能发生反应生成盐，具有两性。 （3）离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α-氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β-氢原子。羧酸分子里的α-氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 （4）蛋白质的结构非常复杂，它在酶或酸、碱的作用下能发生水解反应，最终生成氨基酸。所以说氨基酸是蛋白质的基石。天然蛋白质大都是由α-氨基酸组成。常见的氨基酸及其结构简式如下表： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸 α-氨基丙酸丙氨酸 α-氨基戊二酸谷氨酸 4．多肽 （1）肽和肽键 一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应而生成的产物叫做肽，其中的酰胺基结构（-CO-NH-）叫做肽键。 肽键的形成：

（2）二肽、多肽和肽链 由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物是二肽。由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物是多肽。多肽常呈链状，因此也叫肽链。 （3）多肽与蛋白质的关系 多肽与蛋白质之间没有严格的界限，一般常把相对分子质量小于10 000的叫做多肽。蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。上述过程可用下式表示： 5．蛋白质结构的复杂性 氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列的次序差异很大，所以，蛋白质的结构很复杂。 一个蛋白质分子可以含有一条或多条肽链，肽链中有很多肽键，一个肽键中的氧原子与另一个肽键中氨基的氢原子通过氢键连接，形成类似于螺旋状的结构，最后形成具有三维空间结构的蛋白质分子。 要点诠释：氢键是一种特殊的静电吸引作用。F、O、N等非金属原子的半径比较小，原子吸引电子的能力很强，能把与它结合的H原子的电子吸引，使H原子几乎成为“裸露”的质子。这个半径很小，带正电的H核，允许带负电的F、O、N等原子充分接近它，形成氢键。氢键通常用X-H…Y表示，其中X、Y分别代表F、O、N等原子。 6．蛋白质分子结构的多样性与功能的关系 蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。肌肉、血清、蛋白质、毛发、指甲、角、蹄、蚕丝、蛋白激素、酶等都是由不同的蛋白质组成的，一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白质密切相关。 蛋白质分子结构的多样性，决定了蛋白质分子具有多种重要功能。如胰岛素调节功能、酶的催化功能、肌肉的运动功能等。 要点二、蛋白质的性质 1．溶解性：蛋白质在水中的溶解性不同，有的能溶于水，如鸡蛋白；有的难溶于水，如丝、毛等。 2．两性：蛋白质是由氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，其中存在氨基和羧基，因此，它也有两性。 3．盐析：向蛋白质溶液中加入轻金属盐的浓溶液，可以使蛋白质的溶解度变小而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。 要点诠释： （1）析出的蛋白质仍然具有原来的生理活性，所以说这是一个物理变化。 （2）盐析是可逆的，当加水时，析出的蛋白质又会溶解。因此，可以采用多次盐析的方法来分离和提纯蛋白质。 （3）使蛋白质盐析成功的关键有两点：一是盐的类型为轻金属盐或铵盐，切不可用重金属盐（重金属盐能使蛋白质变性）；二是盐溶液为饱和溶液，且用量要较大。 （4）盐析是物理变化，这一性质体现了蛋白质溶液是胶体。 4．变性：当向蛋白质溶液中加入重金属盐、强酸、强碱、有机物溶液（如甲醛、酒精、苯甲酸等），或者紫外线照射、X射线照射均能使蛋白质发生不可逆的凝固，凝固后不能在水中溶解，这种变化叫做变性。 要点诠释： （1）蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 （2）高温杀菌消毒就是利用加热使蛋白质凝固从而使细菌死亡。重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等）能使蛋白质凝固，所以使人中毒。万一误食了重金属离子，应立即喝大量牛奶等来缓解毒性，以减小人体蛋白质中毒的程度。 （3）前生命科学工作者积极展开如何防治衰老保持青春活力，也就是防止蛋白质变性过程的研究。 （4）蛋白质的变性属于化学变化。

蛋白质和核酸导学案

蛋白质和核酸导学案 【目标导学】 1、了解氨基酸、蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质； 2、了解核酸的组成 3、通过动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 【问题独学】 一、氨基酸(amino acid)的结构与性质 1、氨基酸的定义： 2、α-氨基酸的定义： 几种重要的氨基酸 3、常见氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 谷氨酸 4、氨基酸的化学性质： （1）既能与酸反应又能与碱反应与碱反应 ⑵、成肽反应 5、多肽与氨基酸的区别 二、蛋白质的结构与性质 1、蛋白质的结构 蛋白质的一级结构是指： 蛋白质的二级结构是指

蛋白质的三级结构是 蛋白质的四级结构： 2、蛋白质的性质 ⑴、蛋白质的两性： ⑵、水解：同多肽。 ⑶、蛋白质的盐析—可逆的物理变化： ⑷、蛋白质的变性： 蛋白质的变性的因素有哪些？ ⑸、蛋白质的颜色反应 三、酶 1、定义： 2、特点： （1）条件温和，不需加热。 （2）具有高度的专一性。 （3）具有高效催化作用。 四、核酸 1、脱氧核糖核酸（DNA）：生物遗传信息的载体；还指挥着蛋白质的合成、细胞的分裂和制造新的细胞。 2、核糖核酸（RNA）：根据DNA提供的信息控制体内蛋白质的合成。 【合作互学】

二、氨基酸缩合的反应规律 1．两分子间缩合 2．分子间或分子内缩合成环 3．缩聚成多肽或蛋白质 【练习固学】 1、据最新的美国《农业研究》杂志报道，美国的科学家发现半胱氨酸能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的结构简式为 ，则下列说法错误的是() A．半胱氨酸属于α－氨基酸 B．半胱氨酸是一种两性物质 C．半胱氨酸可与NaOH溶液反应放出一种碱性气体 D．两分子半胱氨酸脱水形成的二肽结构简式为 答案 D 2、A、B两种有机化合物的分子式相同，都可用CaHbOcNd表示，且a＋c＝b，a－c＝d。已知：化合物A是天然蛋白质水解的最终产物，B是一种含有醛基的硝酸酯。试回答： (1)A、B的分子式是____________； (2)光谱测定显示，A的分子结构中不存在甲基，则A的结构简式是________________________________________________________________________。 (3)光谱测定显示，B的烃基中没有支链，则B的结构简式为 ________________________________________________________________________。 答案(1)C5H9O4N (2)

高中化学蛋白质性质教案

普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版] 第二课时 [复习]氨基酸性质:两性. [讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。 [板书]二、蛋白质性质 [思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？ 1．盐析（边实验、边观察。） [思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？ （2）盐析有哪些应用？ （经实验、阅读后回答。） [回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下： [讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。 2．变性 [思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？ 2．蛋白质变性有哪些应用？ （1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？ （2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？ （3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？ （4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？ （经思考、议论后回答。）

[板书] [讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。 [回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。 （2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。 （3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。 （4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。 3．颜色反应 [实验1—4] [讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。 [板书]三、人体必需的氨基酸 [阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。 [讲解] 人体必需的8种氨基酸 口诀：甲携来一本亮色书

二轮复习选修一 专题五蛋白质知识点梳理导学案填空 答案

班级姓名 血红蛋白的提取和分离导学案 一、基础 1、蛋白质提取与分离的依据:1.分子的大小2.电荷性质和多少3.溶解度4.吸附性质5.对其他分子亲和力 2、血红蛋白由四条肽链组成，包括2个a－肽链和2个β一肽链；（4个亚铁红素基团）；血红蛋白因含血红素而成红色；血红蛋白作用：运输氧气和二氧化碳 2、分离蛋白质的方法：凝胶色谱法也叫分配色谱法：根据被分离物质的相对分子质量的大小来分离蛋白质凝胶①性质：一些微小的多孔球体，球内含许多贯穿的通道； ②化学本质：多糖类化合物化合物，如葡聚糖、琼脂糖 原理：相对分子质量的较大的蛋白质无法进入凝胶颗粒内部，路程较短，移动速度较快，先流出，相对分子质量的较小的蛋白质由于扩散作用进入凝胶颗粒内部，路程较长，移动速度较慢，后流出。 3、透析法：透析袋又称玻璃纸；一般用硝酸纤维素制成。利用透析袋小分子自由通过，大分子留下。 4、电泳法：利用分离样品中各种分子带电性质的差异以及分子本身大小，使带电分子产生不同的迁移速率，从而实现样品中各种分子的分离。 两种常用电泳法琼脂糖凝胶电泳法和聚丙烯酰胺凝胶电泳法； 测定蛋白质分子量即鉴定方法：常用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 SDS能消除净电荷对迁移速率的影响，原因：SDS使蛋白质变成单链，SDS所带负电荷大大超过蛋白质分子原有的电荷量，因此掩盖了不同种类蛋白质的电荷的差别，使电泳迁移速率完全取决于分子大小。 二、蛋白质提取与分离四步 1、样品处理（1）红细胞的洗涤：目的：去除杂蛋白，洗涤次数过少，无法除净； 洗涤干净的标志：上清液不在呈现黄色；洗涤用生理盐水 低速短时离心，防止白细胞和淋巴细胞沉淀 加入柠檬酸钠，防止血液凝固 缓慢搅拌的目的，防止防止红细胞破裂 （2）血红蛋白的释放：加蒸馏水和40%体积甲苯。 蒸馏水的作用：使红细胞大量吸水胀裂；甲苯的作用溶解红细胞的细胞膜（3）分离血红蛋白第1层（最上层）：无色透明甲苯层 离心第2层白色薄层固体，脂溶性物质的沉淀层， 第3层：红色透明，血红蛋白的水溶液层 第4层：其它杂质的暗红色，沉淀层 滤纸的作用：过滤除去脂质和细胞破碎物 分液漏斗的作用是：分离血红蛋白和有机溶剂 2、粗分离—透析血红蛋白目的除去样品中分子量较小的杂质。将透析袋放入磷酸缓冲溶液中，透析12h 缓冲溶液的作用：模拟细胞内的pH环境，保证血红蛋白的正常结构和功能。。 3、纯化—凝胶色谱法①胶色谱柱的制作②凝胶色谱柱的装填. ③.样品的加入和洗脱 观察到红色区域均匀移动，说明色谱柱制作成功 注意：凝胶装填时尽量紧密，均匀，以低凝胶颗粒之间的空隙； 加入洗脱液的湿凝胶用沸水浴加热目的：不但节约时间，还能除去凝胶中可能带有的微生物和排除凝胶内的空气。 装填凝胶柱时不能有气泡存在。（气泡和空隙会扰乱洗脱液中蛋白质的洗脱次序，降低分离效果液面不要低于凝胶表面，否则可能有气泡混入，影响液体在柱内的流动与最终生物大分子物质的分离效果不能发生洗脱液洗脱液流干，露出凝胶颗粒的现象。 4、纯度鉴定常用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 1.判断常考语句，澄清易混易错 (1)纯化主要是根据蛋白质以及蛋白质与其他物质之间的理化性质的差异进行的() (2)透析法可去除小分子化合物杂质，原理是不同分子所携带净电荷不同() (3)通过控制离心速率，可使分子大小、密度不同的蛋白质沉降分层，从而分离不同的蛋白质() (4)不同的物质在同一电场中的泳动速度不同，因此可用电泳法分离蛋白质() (5)影响泳动速度的因素包括带电颗粒的性质、电场强度、溶液的pH等() (1)√(2) ×(3) √(4) √(5) √ 2.分析命题热图，明确答题要点 下图是用凝胶色谱法分离a、b两种蛋白质的示意图，请分析： (1)先从层析柱中洗脱出来的是哪种蛋白质？a蛋白质先洗脱出来。为什么？，因为a的相对 分子质量较大，被排阻在凝胶颗粒外面，在颗粒之间迅速通过 (2)d是什么？有什么特点？d是多孔板，蛋白质可以通过，凝胶颗粒不能通过。 (3)层析柱装填时不能有气泡的原因是什么？气泡会扰乱蛋白质的洗脱次序，干扰实验结果。 4.如图表示血红蛋白提取和分离的部分实验装置，请据图回答下列问题： (1)血红蛋白是人和其他脊椎动物红细胞的主要组成成分，它在红细胞中的作用体现 了蛋白质具有______功能 (2)甲装置中，B是血红蛋白溶液，则A是_____________；乙装置中，C溶液的作用 是______________。 (3)甲装置用于___________ ，目的是_______________________________。用乙装置 分离蛋白质的方法叫__________，是根据____________分离蛋白质的有效方法。 (4)用乙装置分离血红蛋白时，待____________________________时，用试管收集流出液，每5 mL收集一管，连续收集。 答案(1)运输(2)磷酸缓冲溶液洗脱血红蛋白(3)透析(粗分离)去除样品中相对分子质量较小的杂质凝胶色谱法相对分子质量的大小(4)红色的蛋白质接近色谱柱的底端 10.血红蛋白是人和其他脊椎动物红细胞的主要组成成分，负责血液中O2和部分CO2的运输。请根据血红蛋白的提取和分离流程图回答下列问题： (1)将实验流程补充完整：A为______________，B为_________________。凝胶色谱法是根据_________________________而分离蛋白质的有效方法 (2)洗涤红细胞的目的是去除____________________；离心速度过高和时间过长会使__________一同沉淀，达不到分离的效果。洗涤干净的标志是________________________。释放血红蛋白的过程中起作用的是______________。 (3)某同学利用琼脂糖凝胶电泳技术将得到的蛋白质进行分离，在电泳过程中，影响蛋白质迁移速度的因素包括蛋白质分子的______________、分子的大小、形状等。而另一位同学则利用凝胶过滤分离蛋白质。待蛋白质接近凝胶色谱柱底端时，用试管连续收集流出液。先收集到的蛋白质与后收集到的蛋白质的区别是____________________________________ 答案(1)血红蛋白的释放样品的加入和洗脱蛋白质相对分子质量的大小(2)杂质蛋白(血浆蛋白)白细胞等离心后

高中化学必修二学案：蛋白质和氨基酸

高一化学教学案（22） 专题3 有机化合物的获得与应用 第二单元食品中的有机化合物 蛋白质和氨基酸 班级学号姓名 【学习目标】 1、了解蛋白质的基本组成和结构； 2、了解蛋白质的性质和检验方法； 3、了解几种常见的氨基酸的结构和性质； 4、通过有关实验掌握蛋白质的检验方法，提高分析研究蛋白质问题的能力。 【知识梳理】 1、蛋白质的结构 蛋白质广泛存在于___________ ，是组成细胞的基础物质。含有_______________ _等元素。分子量很大，从___________ 到______________。所含的官能团有____________和______________。 2、蛋白质的性质： (1)两性：在蛋白质分子中存在着没有缩合的羧基和氨基，它既能跟酸反应又能跟碱反应，具有两性。 (2)盐析——可逆过程： 浓的盐溶液[如(NH4)2SO4] 蛋白质溶液蛋白质（结晶） 加水 注：①蛋白质溶液具有胶体的性质。 ②少量的某些盐能促进蛋白质的溶解，浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低。 ③盐析是物理过程，是可逆过程 ④盐析可以用来分离、提纯蛋白质。 (3)变性——不可逆过程 热、酸、碱、重金属盐、紫外线、某些有机物（如乙醇、甲醛、苯酚）等都能使蛋白质发生变性。 3、蛋白质的用途： (1)蛋白质是不可缺少的营养物质；

(2)蛋白质是重要的纺织原料。 (3)蛋白质可应于食品、医药制剂等方面。 ［问题与讨论］ ①人误食重金属盐如何解毒？ ②人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌？ ③红汞、酒精为什么有消毒杀菌作用？ ④如何鉴别人造丝和真丝布料？ 4、蛋白质的水解，在一定条件下，能够____________转化为______________。氨基酸之间也能够______________________转化为______________，构成蛋白质。氨基酸的结构特点是:________________________ 。它具有_____________和_______________性。 几种常见的氨基酸： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸 CH2—COOH NH2 α—氨基丙酸丙氨酸 CH3—CH—COOH NH2 α—氨基戊二酸谷氨酸 HOOC—CH2—CH2—CH—COOH NH2 【典例分析】 1.下列关于蛋白质的叙述正确的是 ( ) A.鸡蛋黄的主要成分是蛋白质 B.鸡蛋生食营养价值更高 C.鸡蛋白遇碘变蓝色 D.蛋白质水解最终产物是氨基酸 2．下列物质中可以使蛋白质变性的是：（） ①福尔马林②酒精③高锰酸钾溶液④硫酸铵溶液⑤硫酸铜⑥双氧水⑦硝酸 A．除④、⑦外 B．除③、⑥外 C．①②⑤D．除④外

高中生物蛋白质专题复习学案

《蛋白质专题复习》学案 一、蛋白质的化学组成和结构 1、元素组成 一定含有 ．．．．C、H、O、N，有的还含有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I 等。 2、基本单位——氨基酸 1）组成蛋白质的氨基酸种类约有种，其结构特点：至少 ．． ．．含有一个，至少含有一个，并且都有一个和一个连接在上。2）结构通式。 3、蛋白质的结构 1）氨基酸分子互相结合的方式是。反应方程式是 。 2）蛋白质分子结构多样性的原因 <1> 直接原因：、 、 <2> 根本原因：。 3）蛋白质合成有关的细胞器：提供能量，将氨基酸合成为多肽，加工、合成蛋白质，负责蛋白质的加工、分类、包装。 4）与蛋白质相关的计算 ．．．．．．．．． <1> 氨基酸脱水缩合过程中肽键数、失去水分子数的计算 公式：肽键数 = 失去水分子数 = 数 - 数 <2> m条肽链组成的蛋白质至少含有游离氨基个，至少 ．．含有游离羧基个 <3> 蛋白质分子量的计算 公式：蛋白质（多肽）的分子量= 氨基酸的平均分子量×氨基酸数—18 ×失去的水分子数（氨基酸数—肽链数） 二、蛋白质的功能——生命活动的主要承担者（体现者） 1、结构蛋白：肌肉、毛发、羽毛等 2、催化功能：大多数酶 3、运输功能：血红蛋白、载体蛋白 4、信息传递：胰岛素、生长激素 5、免疫功能：抗体、部分抗原 三、蛋白质的性质 1、显色反应：用于化学鉴定，实验室常用检测试剂为：试剂，呈现色。 2、变性：在一定的理化因素（如加热、强酸、强碱）作用下，蛋白质分子的空间结构发生 改变，此过程不发生肽键断裂。 四、典型例题 1、下列化合物合成过程中需要供给N元素的是（） A. 脂肪 B. 葡萄糖 C. 蛋白质 D. 淀粉 2、下列四种氨基酸中，哪项不是 ．．构成蛋白质的氨基酸（）

高中化学蛋白质

蛋白质 一、蛋白质的组成、结构和性质 1．蛋白质是由多种氨基酸结合而成的含氮生物高分子化合物。 氨基酸→多肽→蛋白质 2．组成：由C、H、O、N、S等元素组成。 二、蛋白质的性质 （1）蛋白质的两性：形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基。而且，侧链中也有酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸一样也是两性分子，既能与酸又能与碱反应。 （2）蛋白质的水解 蛋白质氨基酸 （3）蛋白质的灼烧：分别点燃一小段棉线和纯毛线，观察现象并闻气味。结论：____________。（4）蛋白质的盐析：在试管里加入1~2ml鸡蛋清的水溶液，然后分别加入少量饱和(NH4)2SO4、Na2SO4溶液，观察现象。把少量有沉淀的液体倒入另一个盛蒸馏水的试管里，观察现象。结论：。 （5）蛋白质的变性： ①在试管里加入2ml鸡蛋清的水溶液，加热，观察现象。将试管里的下层絮状蛋白质取出一些放在水中，观察现象。结论：。 ②在试管里加入3ml鸡蛋清溶液，分别加入1ml10%CuSO4溶液、1%的醋酸铅溶液2 滴，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。 ③在试管里加入2ml鸡蛋清溶液和2ml甲醛溶液，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。结论：。 1、下列不属于天然高分子化合物的是（） A．淀粉B．氨基酸C．油脂D．蛋白质 2、下列变化肯定属于不可逆的是（） A．电离B．水解C．盐析D．蛋白质变性 3．可以用来分离蛋白质与食盐溶液的方法是（） A．渗析B．过滤C．电泳D．分液 4．使蛋白质因氧化而变性起到杀菌消毒作用的药物是（） A．苯酚B．福尔马林C．食盐D．漂白粉 5．下列说法中，正确的是（） A．CH3COOC3H7水解后产物中，一定含有1-丙醇 B．淀粉水解的最后产物是乙醇 C．天然蛋白质水解的最后产物是多种α-氨基酸 D．蛋白质溶液中加入硫酸钾溶液后，蛋白质从溶液析出，这种变化叫做变性 6．下列各组物质制成的无色透明液体，能通过丁达尔现象鉴别的是（） A．葡萄糖和蔗糖B．蛋白质和甘氨酸C．麦芽糖和甘油D．淀粉和蛋白质7．糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质。以下叙述正确的是（）A．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色B．葡萄糖能发生氧化反应和水解反应 C．淀粉水解的最终产物是葡萄糖D．蛋白质溶液遇硫酸铜后产生的沉淀能重新溶

高中生物蛋白质专题复习学案

蛋白质专题复习（一）导学案 【学习目标】 1．说出氨基酸的结构特点及其种类。2、简述氨基酸通过脱水缩合形成蛋白质的过程3．描述蛋白质结构多样性的原因及蛋白质的功能。 【学习重点】氨基酸的结构特点；蛋白质的结构和功能。 【学习难点】氨基酸形成蛋白质的过程；蛋白质的结构具有多样性的原因。 一、氨基酸及其种类 1、种类（1）组成蛋白质的氨基酸种类约有种， （2）根据能否在人体内合成可分为和。 2、结构特点： （1）每种氨基酸都至少 ．．含有一个和．， （2）并且一个氨基和一个羧基连接在上，这个碳原子还连接一个和。 3、氨基酸的结构通式。各种氨基酸的区别在于的不同。 4、构成蛋白质的元素组成中，肯定含有，有的可能含有。 二、蛋白质的结构及其多样性 1脱水缩合 （1）过程：一个和，同时脱去这种结合方式叫做。 （2）反应方程式（以二肽的形成为例） （3）肽键：连接两个氨基酸分子的化学键，可表示为 2蛋白质分子结构多样性的原因 （1）直接原因：<1>氨基酸①不同 ②成百上千 ③千变万化 <2>多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的 （2）根本原因：。 3与分泌蛋白质合成有关的细胞器：提供能量，将氨基酸合成 多肽，加工、合成蛋白质，负责蛋白质的加工、分类、包装。三、蛋白质的功能——生命活动的主要承担者（体现者） 1、蛋白：肌肉、毛发、羽毛等； 2、功能：大多数酶 3、功能：血红蛋白、载体蛋白； 4、信息传递，能够：胰岛素、生长激素等蛋白质类的激素； 5、功能：抗体、部分抗原． 6、作用：如细胞膜上的糖蛋白，突触后膜上的受体。 因此，一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的____________。 四、蛋白质的性质 1、鉴定蛋白质，实验室常用检测试剂为：试剂，呈现色。 2、盐析：在鸡蛋清中加入一些食盐，会看到白色的絮状物，这是在食盐的作用下析出的蛋白质，称为盐析，兑水后，发现絮状消失，说明盐析是（可逆/不可逆）。 3、变性：在一定的理化因素（如加热、强酸、强碱）紫外线、重金属盐和有机溶 等的作用下，蛋白质分子的空间结构发生改变，此过程不发生肽键断裂。变性是（可逆/不可逆）。 【合作探究】 1、氨基酸脱水缩合产生的水中，H、O原子分别来自？ 2、蛋白质和多肽有何区别？ 3、基因控制蛋白质的合成，包括哪两个过程？场所分别是？ 4、最终产生的蛋白质中氨基酸数与碱基数的关系------即：DNA上的碱基数：mRNA的碱基数：氨 基酸数= ； 5、蛋白质初步水解的产物是，彻底水解的产物是，蛋白质在人体内经过彻底氧化分解的产物是。 6、形成蛋白质分子结构的层次从小到大依次是（） ①氨基酸②C、H、O、N等元素③氨基脱水缩合④一条或几条多肽链连接在一起⑤多肽⑥蛋白质 A．②→①→③→⑤→④→⑥B．①→③→②→④→⑥→⑤ C．②→①→⑥→③→④→⑤D．②→①→③→④→⑥→⑤ 【课堂巩固】 1、请写出下面两种氨基酸的R基？