执业医师笔试手打笔记(贺银成版)__生化

糖代谢

1、糖酵解的基本过程、关键酶、生理意义

1次脱氢（无脱羧）

2次底物水平磷酸化—2ATP

每分子GS产生2分子乳酸

3个不可逆反应

2、糖有氧氧化

3、有氧氧化与糖酵解的区别

4、磷酸戊糖途径

5、糖原合成与分解

6、糖异生

7、乳酸循环

8、血糖

脂类代谢

1、脂类分类

2、脂类的消化与吸收

3、甘油三酯的合成代谢

脂肪酸的β氧化

脂肪酸合成

4、酮体和胆固醇的合成

5、胆固醇的转化

6、甘油磷脂代谢

7、血脂

高脂血症

生物氧化

1、生物氧化的概念及特点

2、氧化磷酸化的概念

3、ATP的生成方式

4、呼吸链组成及排列顺序

5、氧化磷酸化的偶联部位（CoQ是交汇点）

6、影响氧化磷酸化的因素

7、ATP

肌酸不是高能化合物，磷酸化后的磷酸肌酸则是高能化合物

氨基酸代谢

1、蛋白质的生理作用及营养作用

2、蛋白质的消化、吸收与腐败

3、氨基酸的代谢概况

4、氨基酸的脱氨基作用

5、氨基酸的脱羧基作用

6、一碳单位代谢

7、芳香族氨基酸—酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

8、含硫氨基酸—半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸

甲硫氨酸循环

9、氨的代谢

10、鸟氨酸循环

核苷酸代谢

1、嘌呤核苷酸的合成

2、合成嘌呤和嘧啶合成元素来源

3、核苷酸的分解代谢

4、嘌呤核苷酸合成抗代谢物

5、嘧啶核苷酸抗代谢物

蛋白质的结构与功能1、蛋白质的分子组成

2、氨基酸常考特点

3、肽键与肽链

生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢

核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？ B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的

临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案

临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案 [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D、E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．丙氨酸和。—酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪种酶的连续作用才能产生游离的氨A．谷草转氨酶 B．谷氨酰氨合成酶 C．α—酮戊二酸脱氢酶 D．谷氨酸脱氢酶 E．谷丙转氨酶 2．肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A．嘌呤核甙酸循环 B．嘧啶核甙酸循环 C．L—谷氨酸氧化脱氨作用 D．联合脱氨作用 E．鸟氨酸循环 3．别嘌呤醇治疗痛风的原因是 A．可抑制腺甙脱氨酶 B．可抑制鸟嘌呤脱氨酶 C．可抑制黄嘌呤脱羧酶 D．可抑制尿酸还原酶 E．可抑制黄嘌呤氧化酶 4．有关电子传递链的叙述，错误的是 A．链中的递氢体同时也是递电子体 B．电子传递的同时伴有ADP的磷酸化 C．链中的递电子体同时也是递氢体 D．该链中各组分组成4个复合体 E．A十D 5．脂肪细胞酯化脂酸所需的甘油是 A．由氨基酸转化而来 B．大多数来自葡萄糖 C．由糖酵解产生 D．由糖异生形成 E．由脂解作用形成 6．脂肪酰CoA在肝脏中进行β氧化的酶促反应顺序为 A．脱氢、加水、硫解、再脱氢 B．加水、脱氢、硫解、再脱氢 C．脱氢、硫解、再脱氢、加水 D．脱氢、加水、再脱氢、硫解 E．以上均不对 7．下列反应中不需要1’—焦磷酸—5’—磷酸核糖的是 A．次黄嘌呤转变为次黄甙酸 B．腺嘌呤转变为腺甙酸

C．鸟嘌呤转变为鸟甙酸 D．生成5’—磷酸—1’—氨基核糖的反应 E．嘧啶生物合成中乳清酸的生成 8．5—Fu的抗癌作用机制为 A．抑制尿嘧啶的合成 B．抑制胸腺嘧啶核甙酸合成酶的活性，从而抑制DNA的生物合成 C．抑制胞嘧啶的合成，从而抑制DNA合成 D．合成错误的DNA，抑制癌细胞生长 E．抑制FH2合成酶的活性 9．Mesdlson和Stahl在1958年利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明的是哪一种机制 A．DNA的半保留复制机制 B．DNA的全保留复制机制 C．DNA基因可转录为mRNA D．DNA基因可表达为蛋白质 E．DNA能被复制 10．DNA复制时除哪种酶外其余均需要 A．拓扑异构酶 B．DNA指导的RNA聚合酶 C．RNA指导的DNA聚合酶 D．DNA指导的DNA聚合酶 E．连接酶 11．下列关于大肠秆菌DNA聚合酶I的叙述，正确的是 A．具有5’→3’内切核酸酶活性 B．具有3’→5’外切核酸酶活性 C．duTP是它的一种作用物 D．以有缺口的双股DNA为模板 E．是惟一参与大肠扦茵DNA复制的聚合酶 12．以下哪个过程中不需要DNA连接酶 A．DNA复制 B．DNA重组 C．DNA断裂和修饰 D．制备重组DNA E．DNA修复 13．原核生物参与转录起始的酶是 A．RNA聚合酶全酶 B．RNA聚合酶核心菌 C．引物酶 D．解链酶 E．RNA聚合酶Ⅱ 14．外显子是 A．不转录的DNA就是反义链 B．基因突变的表现 C．真核生物基因的非编码序列

执业医师笔试手打笔记(贺银成版)--外科总论

无菌术 1、概念 甲醛蒸汽熏蒸法不是灭菌法，熏蒸1小时即可达到消毒目的，但是灭菌需6-12小时10%甲醛溶液浸泡则是灭菌法（20-30min）--可杀死所有微生物 2、几种常用的灭菌消毒法 3、常考数据 外科体液失调

1、概述 无功能性细胞外液---脑脊液、关节液、消化液等 2、体液平衡及渗透压的调节 渗透压维持---下丘脑垂体ADH—水被重吸收、尿量减少血容量维持---肾素AT醛固酮---保Na排K、恢复血容量3、等渗性缺水---急性脱水/混合性脱水 4、低渗性缺水---慢性脱水/继发性脱水 5、高渗性脱水—原发性脱水 6、三种类型脱水的比较

7、临床表现

8、低钾与高钾 ①钾的分布：细胞外液（2%）3.5-5.5mmol/L 细胞内液（98%） ②低钾的原因：摄入不足—长期禁食 丢失过多—消化道、肾丢失 分布异常--家族周期性麻痹症、GS+RI、急性碱中毒 ③低钾的临床表现： ④高钾的原因：摄入过多—口服或库血 排出障碍—肾功能异常、保钾性利尿剂、醛固酮缺乏 分布异常—家族高钾血症性周期性麻痹症、急性酸中毒、细胞内的钾外移（溶血、挤压伤综合征） ⑤高钾的临床表现—无特异性 ⑥低钾、高钾的鉴别

反常性酸性尿---远曲小管Na-H交换↑，H排出↑；低钾性碱中毒，尿酸性高钾—酸中毒—反常性碱性尿；低钾—碱中毒—反常性酸性尿 9、酸碱平衡 ①维持机体酸碱平衡的3大要素—PH、HCO3、PaCO2 HCO3—反应代谢性因素 PaCO2—反应呼吸性因素 ②HCO3：PaCO2=20:1 代酸---- HCO3↓；代碱---HCO3↑ ③肾脏调节算酸碱平衡 10、代谢性酸中毒 ①原因：酸性物质产生过多—乳酸酸中毒 碱性物质丢失过多、肾功能不全 ②临床表现 11、代谢性碱中毒 ①原因：碱性物质摄入过度—库血 酸性物质丢失过多—幽门梗阻、胃肠减压 缺钾、利尿剂的作用 ②临床表现

执业医师考试内容速记大全笔记

执业医师考试内容速记大全笔记今天我们来说说执业医师考试内容速记大全笔记 微循环的特点： 低、慢、大、变； 影响静脉回流因素： 血量、体位、三泵(心、呼吸、骨骼肌)； 激素的大凡特征： 无管、有靶、量少、效高； 糖皮质激素对代谢作用： 升糖、解蛋、移脂； 醛固酮的生理作用： 保钠、保水、排钾等等。 植物性神经对内脏功能调节： 交感兴奋心跳快，血压升高汗淋漓， 瞳孔扩大尿滞留，胃肠蠕动受抑制； 副交兴奋心跳慢，支气管窄腺分泌， 瞳孔缩小胃肠动，还可松驰括约肌。 生物化学 人体八种必须氨基酸(第一种较为顺口)

1.“一两色素本来淡些“(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。 2.“写一本胆量色素来“(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。 3.鸡旦酥，晾(亮)一晾(异亮)，本色赖。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老“(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸)，其中生酮氨基酸为“亮赖“；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。 酸性氨基酸： 天谷酸--天上的谷子很酸，(天冬氨酸、谷氨酸)； 碱性氨基酸： 赖精组--没什么好解释的，(Lys、Arg、His)。 芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 色老笨---只可意会不可言传，(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸)，顺序一定要记清，色酪苯丙，今年西医考题-19。 一碳单位的 肝胆阻塞死--很好理解，(甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸)。 酶的竞争性抑制作用 按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆： 1.“竞争“需要双方--底物与抑制剂之间； 2.为什么能发生“竞争“--二者结构相似； 3.“竞争的焦点“--酶的活性中心；

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.sodocs.net/doc/563700324.html, 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)； ② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和

2018执业医师考试重点-生物化学

单元细目要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 （1）氨基酸的结构与分类 （2）肽键与肽链 2.蛋白质的结构 （1）一级结构 （2）二级结构 （3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸 （甘氨酸除外） （二）氨基酸的分类 极性中性氨基酸（7个） 非极性疏水性氨基酸（8个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸（3个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸（2个） 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键（—CO—NH—） 一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。 肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。 肽键的形成 二、蛋白质的结构 （一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键：肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 （二）蛋白质的二级结构 1. 概念：局部主链！ 2. 主要的化学键：氢键 3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点 （1）一般为右手螺旋； （2）每3.6个氨基酸残基上升一圈； （3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节

（三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 一条所有！ 肌红蛋白三级结构 （四）蛋白质的四级结构 亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。

执业医师笔试手打笔记贺银成版生化

执业医师笔试手打笔记贺银成版生化 集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

糖代谢 1、糖酵解的基本过程、关键酶、生理意义 1次脱氢（无脱羧） 2次底物水平磷酸化—2ATP 每分子GS产生2分子乳酸 3个不可逆反应 2、糖有氧氧化 3、有氧氧化与糖酵解的区别 4、磷酸戊糖途径 5、糖原合成与分解 6、糖异生 7、乳酸循环 8、血糖 脂类代谢 1、脂类分类 2、脂类的消化与吸收 3、甘油三酯的合成代谢 脂肪酸的β氧化 脂肪酸合成 4、酮体和胆固醇的合成 5、胆固醇的转化 6、甘油磷脂代谢 7、血脂 高脂血症 生物氧化 1、生物氧化的概念及特点 2、氧化磷酸化的概念 3、ATP的生成方式 4、呼吸链组成及排列顺序 5、氧化磷酸化的偶联部位（CoQ是交汇点） 6、影响氧化磷酸化的因素 7、ATP 肌酸不是高能化合物，磷酸化后的磷酸肌酸则是高能化合物氨基酸代谢 1、蛋白质的生理作用及营养作用 2、蛋白质的消化、吸收与腐败 3、氨基酸的代谢概况 4、氨基酸的脱氨基作用 5、氨基酸的脱羧基作用 6、一碳单位代谢

7、芳香族氨基酸—酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 8、含硫氨基酸—半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 甲硫氨酸循环 9、氨的代谢 10、鸟氨酸循环 核苷酸代谢 1、嘌呤核苷酸的合成 2、合成嘌呤和嘧啶合成元素来源 3、核苷酸的分解代谢 4、嘌呤核苷酸合成抗代谢物 5、嘧啶核苷酸抗代谢物 蛋白质的结构与功能 1、蛋白质的分子组成 2、氨基酸常考特点 3、肽键与肽链 4、蛋白质的分子结构 5、蛋白质的结构与功能的关系 镰刀形贫血：血红蛋白β亚基的第六位氨基酸GAA（谷氨酸）—GUA（缬氨酸）6、蛋白质的变性 核酸的结构和功能 1、核苷酸分子组成 核糖+碱基+磷酸=核苷酸 2、DNA—AGTC RNA---AGUC （1）Chargaff规则 （2）DNA双螺旋结构模型—反向、配对、平行、双链 3、DNA的变性、复性与分子杂交 4、DNA变性和蛋白质变性的比较 5、RNA的种类和功能 （1）mRNA←hnRNA （2）tRNA tRNA的二级结构---三叶草型；三级结构—倒L型 酶 1、酶的概念 结合酶=酶蛋白+辅助因子的结构特点 2、酶促反应的特点 3、酶促反应的机制—诱导契合假说 （1）Km的特点 （2）米氏方程的推导 4、酶的调节 5、维生素与辅酶

大苗老师执业医师笔记重点内容

精心整理慢支+肺气肿=COPD ?题目中慢支病人出现黄色脓性痰表示慢支急性发作。 吸氧浓度（%）=21+4*氧流量 （1）可同时用于两种疾病的药：氨茶碱 （2）只能用于支气管哮喘的药：肾上腺素（或异丙肾） ADA(腺苷脱氨酶)：>45IU提示结核性胸膜炎 ．Rivalta试验：阳性--渗出液。 胸膜间皮瘤---属于渗出的。 气胸：肺萎陷<20%，无症状，伤后1-2周可自行吸收恢复，可观察保守治疗； 肺萎陷>20%，行胸腔穿刺、闭式引流术。临床表现：急促，胸闷。

气体引流一般在前胸壁锁骨中线第2肋间隙； 液体引流则在腋中线和腋后线6~8肋间隙； 颈静脉怒张，皮下气肿-----就是张力性气胸 纵膈肿瘤好发部位： 歌诀：前面的机场(畸胎瘤)，后面的神经(神经源性肿瘤)，快看前上方有个胸(胸腺瘤) 胃溃疡（GU）好发于胃小弯，胃角；十二指肠溃疡（DU）好发于球前壁多见。 粘膜皱襞向其集中------良性溃疡； 粘膜皱襞中断或者断裂-----恶性溃疡； 十二指肠（D U）的这种穿孔多发生于球部前壁。 出血发生后部。

胃溃疡（GU）的穿孔发生于小弯 促胃液素瘤：亦称Zollinger—Ellison（卓艾）综合征：溃疡最容易发生的部位：不典型部位（十二指肠降段、横段、甚或空肠近端）歌诀：横空下降 胃大部切除术：①胃溃疡（GU）多选择胃十二指肠吻合术（毕I式） ②十二指肠溃疡(DU)首选胃空肠吻合术（毕II式） 术。 1.U波：低钾 2.不规则龛影---恶变，胃癌。 3、长期腹泻---酸中毒 肝脏的血液供应有：主要来自于门静脉占75%，肝动脉25%。

肝脏有两个管道系统：Glissom系统（格里森系统）和肝静脉系统。Glissom纤维鞘里包裹的管道有门静脉，肝动脉，肝胆管，这三者走形都是一致的。 歌诀：母（M）鸡（J）感(G)动(D)郭(G)德(D)纲(G) 寒颤和高热＋肝区疼痛和肿大=肝脓肿 肝癌：进行性肝肿大，这是个很特异性的表现（食管癌-进行性的吞咽困难；胆管癌 4.胆囊结石---梗阻---胆囊炎 只要题目告诉你“进油腻食物后加重”就选胆囊结石和胆囊炎 胆囊结石：无症状结石一般不需手术，有下列情况可考虑手术： 2类人群：（1）儿童胆囊结石（2）就医不方便的人群 2种质地：（1）胆囊壁增厚（2）胆囊钙化或瓷性胆囊

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，

临床执业医师考点---生物化学

生物化学（16分） 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸。 组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)； 唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸； 含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯； 含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺； 含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸； 含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸； 含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸； 天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸； 不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸； 亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) （2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) （3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸) （5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 （6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 （7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 （8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键 1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键； 二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)；

循环系统(执业医师医考笔记)

循环系统 心衰病因：1、心肌收缩力下降（心梗、高血压）。2、前负荷↑。3后负荷↑（前夫后夫不给力）前负荷：容量负荷（射血之前）。后负荷：射血后，A压↑ 前负荷见于：关（关闭不全）心（心脏病）前夫评（贫血）价（甲亢） 后负荷见于：后夫提（高血压）刀宰（瓣膜窄）肥（肺A高压）羊慢性左心衰，肺V淤血，左房大，二尖瓣增大，闻及杂音，呼吸困难。 心衰诱因：1、呼吸道感染。2、心律不齐（房颤最常见）。 ANP（心钠肽）↑，BNP（脑钠肽）↑何心衰成正比。 分类：1、排出量：A、低排出量。B、高排出量（甲亢、AV漏、脚气病、贫血、孕辰） 好转提示合并右心衰） 心功能分期：A:二无→无心脏结构改变，无症状体征。B→有改变无症状。C→二有。D→顽固心衰。 心功能分级：有心梗Kllip→ 1、无心衰，无肺部罗音。2、肺罗音＜1/2。3、肺罗音＞1/2（肺（陈旧性心梗是NYHA分级）水肿）。4、休克：收缩压＜90. 无心梗NYHA→N1、平常活动无症状。N2、一般活动有症状，休息时无。N3、体力活动明显受限，小于正常活动。N4、不能从事任何活动，休息时也有症状,端坐呼吸。 诊断：金标准：超声心动图UCG UCG：收缩功能→EF(射血分数) 舒张功能→E/A ＞1/2 X线：1、心腔扩大。2、肺淤血（可累线kerly） 治疗：1、限水，严重心衰＜1000-1500 2、抗感染。 3、药物： A利尿剂：排钠排水，首选。急性→速尿，慢性→先消肿，然后剂量无限制 使用。双克+螺内酯。 B血管扩张剂：仅在合并冠心病时使用，二狭，主狭禁用。硝普钠→降低前后 复合，扩张小A、V,用于高血压急救。初0.3mg，最大10mg。 硝酸甘油→扩张冠脉、肺A、扩V，初10ug。 C、ACEI：**普利 1、转心肌肥厚。2、改善愈后，降低死亡率。3、高钾， ↓肾功能，低血压（副作用）。禁忌：血钾＞5.5，肌苷＞225.4、干 咳，ARB无干咳，**沙坦。5、用于心肌肥厚。6、起效时间2-3周 D、β受体阻滞剂：**洛尔 1、只有比索洛尔、卡地洛尔、美托洛尔才能治疗 心衰。2、起效时间2-3月。3、禁忌：急性心衰，心动过缓，哮喘。 4、心衰伴陈旧心梗首选。 E、洋地黄：1、增强心肌收缩力，减慢心率，↓耗氧量。2、适用症：心脏增 大，房颤。3、禁忌：（急死肥鱼价格低） 洋地黄中毒：1、最早表现：厌食、胃肠道。2、最常见：心律失常，室早二联律。3、

执业医师笔试手打笔记(贺银成版)呼吸

肺炎链球菌性肺炎 1、肺炎球菌肺炎和克雷伯杆菌肺炎的鉴别 肺炎球菌肺炎的常考特点 2、普通球菌肺炎 3、肺炎支原体肺炎---间质性肺炎 4、各型肺炎的首选药—支原红军送白糖

肺脓肿 1、概念：肺组织坏死形成的脓腔 临床特征：高热、咳痰、咳大量脓臭痰 胸片：显示一个或多个含气液平的空洞 发病：男＞女 2、病因及发病机制 感染途径：病原菌 吸入性：最多见（60%），多为厌氧菌（80%）血源性：金黄色葡萄球菌 3、肺脓肿的临床表现及治疗 急性肺脓肿抗菌治疗的疗程---8-12周 4、肺部空洞的鉴别

支气管扩张症 1、概念 2、病因及发病机制 支气管-肺组织感染（慢支）、支气管阻塞 先天性发育缺损和遗传因素 免疫功能失调—SLE、类风湿关节炎、IBD 3、临床表现—慢性咳嗽、大量浓痰、反复咳血、病变部位固定湿罗音 4、辅助检查及诊断 X线：早期轻症者—无特殊发现；典型胸片---轨道征、囊状扩张呈卷发状支气管造影： HRCT：确诊 纤维支气管镜： 5、治疗：防治呼吸道反复感染，保持呼吸道引流通畅 体位引流： 纤支镜吸痰： 控制感染：急性感染期的主要措施 手术： 6、病程短---肺脓肿、肺炎---大量浓痰----肺脓肿—鉴别各型肺炎 特异临床表现：大量浓痰—肺脓肿、支扩 剧烈咳嗽无痰或少痰---病毒性肺炎、支原体肺炎 长期低热盗汗—肺结核 固定局限性湿罗音---支扩、中心型肺癌 满肺哮鸣音---支气管哮喘 Velcro啰音---间质性肺疾病 P2亢进—肺心病 肺结核

1、病因：结核杆菌，人型 迟发型变态反应，IV型 3、基本病理变化 渗出、增生、坏死、结核结节 4、原发肺结核和继发肺结核的鉴别 5、临床表现 发热：最常见，午后潮热、乏力、盗汗、消瘦、食欲减退 咳嗽咳痰：最常见， 咯血：1/3-1/2的患者咯血 痰中带血—炎性病灶毛细血管扩张 中等量以上咯血—小血管损伤或来自空洞的血管瘤破裂 咯血后低热—小支气管内残留血块或阻塞支气管感染 发热持续不退—结核病灶播散 胸痛：累及胸膜时可出现不剧烈的刺痛 呼吸困难：多见于干酪样肺炎、大量胸腔积液患者 6、诊断： 胸片：首选 痰涂片：确诊每毫升5000-10000个 纤支镜：活检 OT试验：检出结核杆菌感染 7、肺结核的诊断程序 可疑症状患者的筛选：痰涂片 是否肺结核：X线 有无活动性： 活动性—胸片上表现为边缘模糊不清的斑片状阴影，可有中心溶解和空洞，或出现播散灶

大苗老师执业医师笔记重点内容

慢支+肺气肿=COPD ?题目中慢支病人出现黄色脓性痰表示慢支急性发作。 吸氧浓度（%）=21+4*氧流量 （1）可同时用于两种疾病的药：氨茶碱 （2）只能用于支气管哮喘的药：肾上腺素（或异丙肾） （3）只能用于心源性哮喘的药：吗啡（抑制呼吸，降低心肌耗氧量）进行性呼吸困难就是ARDS（呼吸窘迫综合症），氧疗不管用，只能用PEEP（呼吸末正压通气） PaO2<60mmHg，伴或不伴PaCO2>50mmHg（只要PaO2<60mmHg 可以诊断为呼衰） 吸入氧浓度=21+4*氧流量 胸水：有积液不一定有体征，胸水<300ml可无症状；300~500ml为少量积液，出现症状；>500ml，出现呼吸困难，出现症状少量（300~500ml）见肋膈角变钝；小于300x线不可见。 大量（>500ml）积液见弧形上缘的积液影（呈“抛物线”）；纵膈推向键侧。 包裹性积液呈“D”字型。不随体位改变而变动。 。LDH（乳酸脱氢酶）：>500IU提示恶性胸液。 ADA(腺苷脱氨酶)：>45IU提示结核性胸膜炎 ．Rivalta试验：阳性--渗出液。 胸膜间皮瘤---属于渗出的。

气胸：肺萎陷<20%，无症状，伤后1-2周可自行吸收恢复，可观察保守治疗； 肺萎陷>20%，行胸腔穿刺、闭式引流术。临床表现：急促，胸闷。 气体引流一般在前胸壁锁骨中线第2肋间隙； 液体引流则在腋中线和腋后线6~8肋间隙；颈静脉怒张，皮下气肿-----就是张力性气胸 纵膈肿瘤好发部位： 歌诀：前面的机场(畸胎瘤)，后面的神经(神经源性肿瘤)，快看前上方有个胸(胸腺瘤)大的。 胃周围淋巴依据主要引流方向分为4群： ①胃小弯上部淋巴液引流到腹腔淋巴结群； ②胃小弯下部淋巴液引流到幽门上淋巴结群； ③胃大弯右侧淋巴液引流到幽门下淋巴结群； ④胃大弯上部淋巴液引流到胰脾淋巴结群。 歌诀：小弯上腹腔，大弯上胰腺。 小弯下幽门上，大弯幽门下 溃疡： Curing—“r”像高的火苗，是烧伤引起的。 Cushing—脑肿瘤，脑外伤引起的。 十二指肠悬韧带（treitz）是空肠起始部的标志。长25cm。 A型胃炎发，胃酸贫血差。

生物化学考试知识点提要

Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。 主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。 胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶） 有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）： 总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢 脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质： 1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化（MIT基质）： ⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA） 总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。 LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。

执业医师生物化学模拟试题(一)

执业医师生物化学模拟试题（一） [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D.E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．下列不含极性链的氨基酸是 A．酪氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．半脱氨酸 E．丝氨酸 2．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为 A．除甘氨酸外均为L系 B．除丝氨酸外均为L系 C．均只含a－氨基 D．旋光性均为左旋 E．以上说法均不对 3．有关酶的各项叙述，正确的是 A．蛋白质都有酶活性 B．酶的底物均是有机化合物 C．酶在催化时都不需辅助因子 D．酶不见得都是蛋白质

E．酶对底物有绝对的专一性 4．酶只所以能加速化学反应，是因为 A．酶能使反应物活化 B．酶能降低反应的活化能 C．酶能降低底物能量水平 D．酶能向反应体系提供能量 E．以上均正确 5．Km值的概念是 A．达到Ⅴmax所需底物的浓度 B．与底物毫无关系， C．酶一底物复合物的解离常数 D．酶在同一反应中Km值随浓度而变化E．是达到会1/2Ⅴmax时的底物浓度6．酶的竞争性抑制剂具有哪种效应 A．Km值降低，Ⅴmax变大 B．Km值增大,Ⅴmax变大 C. Km值不变,Ⅴmax不变 D. Km值增大,Ⅴmax不变 E．Km值和Ⅴmax均降低 7．乳酸脱氢酶能够形成几种同工酶 A．5种

B．7种 C．3种 D．4种 E．6种 8．真核生物的mRNA大多数在3′端有A．多种终止密码子 B．一个帽子结构 C．一个起始密码子 D．一个聚A尾巴 E．多个CCA序列 9．关于 RNA的叙述，错误的是 A．主要有 mRNA、tRNA、rRNA三大类 B．胞质中只有一种RNA，即mRNA C．最小的一种RNA是tRNA D．原核生物没有hnRNA E．原核生物没有SnRNA 10．只有一个遗传密码的氨基酸是 A．甘氨酸和蛋氨酸 B．精氨酸和丝氨酸 C．色氨酸和甲硫氨酸 D．天门冬氨酸和赖氨酸

执业医师笔试手打笔记贺银成版病理

执业医师笔试手打笔记贺 银成版病理 The latest revision on November 22, 2020

细胞和组织的适应与损伤 1、适应—变性—坏死 4种适应的方式—萎缩、增生、肥大、化生 细胞和由其构成的组织、器官对内外环境中各种有害因子和刺激作用产生的非损伤性应答反应，称为适应 2、适应的形态学变化 适应的各类型 3、变性的形态学变化 ①细胞水肿（水变性）---线粒体、内质网 病毒性肝炎：胞质疏松化—细胞水肿—气球样变—溶解性坏死 ②脂肪变性 肝是最易发生脂肪变性的器官 虎斑心：心肌脂肪变性，心肌脂肪变性常累及左室内膜下和乳头肌，肉眼观横行的脂肪变的黄色条纹，与未脂肪变的暗红色心肌相间。 ③玻璃样变性 细胞内玻璃样变—Mallory小体、Russell小体 瘢痕组织—胶原蛋白蓄积，如瘢痕、动脉粥样硬化斑块、肾小球纤维化、硅肺 细小动脉硬化—血浆蛋白渗入血管壁—高血压、DM的肾、脑、脾视网膜的细小动脉壁 缓进型高血压---血管壁玻璃样变；急进型高血压—血管壁纤维素样坏死 ④病理性色素沉着---细胞内外 ⑤病理性钙化—骨和牙齿外的软组织内固体性钙盐的蓄积 排酸器官—肾、肺泡、胃粘膜 4、细胞坏死 ①坏死的概念：是以酶溶性变化为特点的活体内局部组织细胞的死亡 基本病理改变：核固缩、核碎裂和核溶解 ②坏死的类型 ③坏疽 5、损伤的修复 ①再生 ②各种细胞的再生潜能 再生能力---结缔组织C＞平滑肌C、横纹肌C＞心肌C＞神经C ③肉芽组织 肉芽组织的成分 ④瘢痕组织 局部血液循环障碍 1、充血 2、心衰细胞 3、血栓的分类 心瓣膜上的疣状赘生物---白色血栓 房颤或二尖瓣狭窄的球形血栓—混合血栓 4、概念 5、血栓形成的条件 心血管内皮细胞的损伤----动脉粥样硬化