生物化学基础复习资料
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第一章绪论
生物化学的概念：运用化学的原理和方法，在分子水平研究生物体的物质组成和生物体内的化学变化规律，进而深入揭示生命活动本质的一门科学。
生物大分子的概念：是由基本结构单位（单体）按一定顺序和方式连接形成的多聚体。
生物化学的发展概括起来经历了3个阶段：叙述生物化学阶段：萌芽时期(18世纪下半叶-20世纪初）；动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-20世纪中叶)；分子生物学阶段：大发展时期（20世纪下叶以后）
第二章蛋白质和核酸化学
蛋白质主要由C、H、O、N组成，经科学测定蛋白质含氮量很接近，平均为16%。
测量蛋白质含量的方法是凯氏定氮法。
自然界中的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且大部分属L-α-氨基酸。
氨基酸的分类：非极性氨基酸；非电离的极性氨基酸；碱性氨基酸：组氨酸、赖氨酸、精氨酸；酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
蛋白质的分子结构包括: 一级结构，维持一级结构的主要化学键是肽键，有些还含有二硫键；二级结构，维持二级结构主要的化学键是氢键；三级结构，维持三级结构主要的化学键：氢键、离子键、二硫键、疏水键、范德华力等，其中以疏水键最为重要；四级结构，维持四级结构稳定的非共价键主要为疏水键、氢键、离子键，其中以离子键最为重要。
蛋白质的理化性质：蛋白质的两性解离和等电点；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固。
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等五种元素，其中P元素的含量较多并且恒定，约占9～10%。
DNA的二级结构特点：
1.DNA分子是由两条反向平行的多核苷酸链以右手螺旋方式围绕同一中心轴盘绕而成的双螺旋结构；
2.在两条链中，磷酸与脱氧核糖链位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内侧。两条链之间的碱基处在同一平面，构成碱基平面，碱基平面彼此平行、互相重叠，并垂直于双螺旋的中心轴，螺旋表面形成大沟和小沟；
3.双螺旋的直径为2nm，每两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，其旋转夹角为36°，
螺旋每旋转一周含10对碱基，螺距为3.4nm；
4.两条多核苷酸链之间的碱基通过氢键配对，A-T之间形成2个氢键，G-C之间形成3个氢键。
第三章酶与维生素
酶的分类
1.按化学组成分为：单纯酶、结合酶
2.按酶促反应性质分为：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类（或连接酶类）
酶原激活的实质就是酶的活性中心形成或暴露的过程。
同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
酶促反应的机制：酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
酶促反应的特点：高度的催化效率；高度的特异性；酶活性的不稳定性和可调节性
影响酶促反应的因素有：底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂
脂溶性维生素：
1．维生素A 又称抗干眼病维生素。
生理作用：构成视网膜的感光物质、维持上皮细胞的完整、促进生长和发育等。
缺乏症：夜盲症、干眼病；儿童可出现生长停顿、骨骼发育受阻。
2．维生素D 又称抗佝偻病维生素。
生理作用：促进小肠对钙、磷的吸收，提高血钙、血磷的浓度，有利于新骨的生成和钙化。
缺乏症：儿童发生佝偻病；成人特别是孕妇、乳母易发生骨软化症。
3．维生素E 又称为生育酚。
生理作用：具有抗氧化作用，与动物生殖及血红素合成有关。
缺乏症：很少发生。
临床上常用维生素E治疗习惯性流产和先兆流产。
4．维生素K 又称凝血维生素。
生理作用：促进肝脏合成多种凝血因子，促进血液凝固。
缺乏症：凝血时间延长，严重时发生皮下、肌肉和胃肠道出血。
水溶性维生素：
当维生素B1缺乏时，典型的如丙酮酸的氧化脱羧受阻，使组织内丙酮酸堆积，导致细胞功能障碍，特别是神经传导的障碍，最终脚气病。
维生素B2又称为核黄素，缺乏时，表现为口角炎、舌炎、阴囊炎及角膜血管增生和巩膜
充血等。
维生素PP又称抗癞皮病因子，缺乏时，表现为癞皮病。
叶酸在体内必须转变成四氢叶酸(FH4)才有生理活性，缺乏时可导致DNA合成障碍，骨髓幼红细胞分裂增殖速度下降，细胞体积增大，核内染色质疏松，造成巨幼红细胞贫血；也可能造成神经管畸形，造成畸形儿。
第四章糖的代谢
根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖（葡萄糖、半乳糖、果糖、戊糖）、寡糖（麦芽糖、蔗糖、乳糖）、多糖（淀粉、糖原、纤维素）、结合糖（糖脂、糖蛋白）糖的生理功能：氧化供能；机体组织细胞结构；提供碳源，转变成其他物质；参与形成具有一些特殊的生理功能的糖蛋白和糖衍生物。
葡萄糖在体内分解有三种途径：
1. 在无氧条件下进行糖酵解（无氧分解）；
2. 在有氧条件下进行有氧分解，通过三羧酸循环，完全氧化；
3. 通过磷酸戊糖途径进行代谢。
三羧酸循环的生理意义：
1.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径；
2.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质代谢相互联系的枢纽；
3.三羧酸循环为某些物质的合成提供原料。
糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；发生部位主要在肝。
血糖：血中的中葡萄糖，称为血糖。
血糖的调节方式有：肝脏的调节、激素的调节、神经的调节。
调节血糖高低的主要激素有：降血糖激素（胰岛素）、升血糖激素（胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素）
高血糖是指空腹血糖水平大于7mmol/L时的代谢状态。
第五章生物氧化
生物氧化概念：糖、脂、蛋白质等有机物在机体细胞内氧化分解，生成CO
2和H
2
O，并逐
步释放能量的过程。
生物氧化过程中二氧化碳的生成方式：α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧
呼吸链：在线粒体内膜上，由一系列递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，能够将代谢物脱下的氢传递给氧生成水的连锁反应体系称为电子传递链。由于此反应体系与细胞呼吸有关，故又称为呼吸链。
呼吸链分为NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
生成ATP的方式有：底物水平磷酸化和氧化磷酸化
氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中，释放能量使ADP磷酸化生成ATP 的过程。氧化磷酸化是体内生成ATP 的主要方式。
第六章脂类代谢
脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。
脂肪动员：脂肪细胞内储存的甘油三酯在一系列脂肪酶的依次作用下逐步分解成甘油和脂肪酸的过程。
酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称。生成酮体的原料是乙酰CoA。
甘油三酯的合成：
1．合成部位：肝、脂肪组织及小肠细胞等组织的内质网中进行，其中肝的合成能力最强。
2．合成原料：α-磷酸甘油和脂肪酰CoA。
3．合成的基本过程:1分子α-磷酸甘油与2分子脂肪酰CoA在α-磷酸甘油脂酰基转移酶的催化下首先合成磷脂酸，磷脂酸经磷酸酶水解生成甘油二酯，然后甘油二酯又与1分子脂酰CoA缩合生成甘油三酯。
胆固醇在体内既不能彻底氧化生成CO
2和H
2
O，也不能作为能源物质提供能量，但可被氧
化、还原，实现胆固醇的转化。可以转变为胆汁酸、维生素D
3
、类固醇激素等。
血浆中的脂类称为血脂，主要包括甘油三酯（TG）、磷（PL）、胆固醇（Ch）、胆固醇酯（CE）及游离脂肪酸（FFA）等。
肥胖症：全身性脂肪堆积过多，导致体内一系列病理生理变化。
肥胖度的衡量标准：体重指数
BMI = 体重（kg）/ 身高2（M2）
成人：<18.5：过轻
18.5-23.9：正常
24-26：轻度肥胖（过重）
28-32：中度肥胖
>32：重度肥胖
肥胖症常伴有高血糖、高血脂、高血压等。
第七章氨基酸代谢
蛋白质的生理功能：维持组织细胞的生长、更新和修复；参与体内各种生理活动；氧化供能。
蛋白质的生理需要量：成人每日蛋白质最低生理需要量为30g~50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
决定蛋白质营养价值高低的因素有：必需氨基酸的含量、种类、比例。
必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，或合成速度太慢不能满足体内的需要，必须由食物供应的氨基酸。
脱氨基作用是指氨基酸脱氨基生成氨和α-酮酸的过程；其方式包括有转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
尿素生成的过程由Hans Krebs 发现，称为鸟氨酸循环，又称尿素循环。
氨基酸的脱羧基作用：氨基酸在脱羧酶的作用下脱去羧基生成相应的胺和CO
的过程。几
2
种重要的胺类：组胺、γ-氨基丁酸、5-羟色胺。
一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团；其载体是四氢叶酸。
酪氨酸代谢：可以生成儿茶酚胺和黑色素；当缺乏酪氨酸酶时，黑色素合成受阻，皮肤、毛发等发白，称为白化病。
第九章核酸代谢和蛋白质的生物合成
嘌呤核苷酸的合成包括从头合成途径和补救合成途径；其中从头合成途径原料有天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、CO
2
、一碳基团、5-磷酸核糖；补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗，体内脑、骨髓等只能进行补救合成。
嘧啶核苷酸的合成包括从头合成途径和补救合成途径；其中从头合成途径原料有天冬氨
酸、谷氨酰胺、CO
2
、5-磷酸核糖。
嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物是尿酸，过多可导致痛风。
嘧啶碱的分解代谢最终产物NH
3、CO
2
、β-丙氨酸和β-氨基异丁酸。
遗传密码：在翻译过程中，按照mRNA分子5′→3′的方向，每三个相邻的核苷酸组成一个三联体，每个三联体代表一种氨基酸或其他信息，此三联体称为遗传密码或密码子。一共有64个密码子，其中始密码子1个——AUG；终止密码子3个——UAA、UAG、UGA。
蛋白质的生物合成过程：氨基酸的活化、肽链的合成——核糖体循环【起始阶段、延伸阶段（进位、成肽、移位）、终止阶段】、多肽链合成后的加工修饰。
第十二章水、无机盐代谢与酸碱平衡
水的生理功能：参与和促进体内的物质代谢、调节体温、润滑作用、赋形作用、运输作用
电解质：体液中以离子状态存在的物质称为电解质，主要是无机盐，也包括某些小分子有机物和蛋白质。
无机盐的生理功能：维持体液的正常渗透压；维持体液的酸碱平衡；维持神经、肌组织
的应激性；维持或影响酶的活性；构成牙齿、骨髓及其他组织。
K+浓度对心肌细胞的应激性的影响。K+浓度升高可降低心肌细胞兴奋性，患者表现为心动过缓，严重者导致心跳停止于舒张期；相反，K+浓度降低则使患者心动过速，严重者导致心跳停止于收缩期。
临床上，如果肾功能基本正常，尽量选择口服补钾。如果选择静脉注射补钾，要坚持输入的K+不宜过浓、不宜过多、不宜过快、不宜过早，见尿补钾的原则，以避免引起暂时性高血钾。
钠和氯的代谢：
1.含量分布：成人每天需要氯化钠约4.5～9.0g，主要来自食盐。正常成人血清中钠浓度为135～145mmol/L。血清中氯浓度为98～106mmol/L。
2.排泄：钠、氯主要由肾排出，少量汗液排出。肾对血钠的调节能力很强，其特点是：多吃多排，少吃少排，不吃不排。
钾的代谢：
1.含量分布：成人每天需钾约
2.5g，正常成人血清中钾浓度为
3.5～5.5mmol/L。
2.排泄：钾主要由肾排出，少量经肠道由粪便排出。其特点：多吃多排、少吃少排、不吃也排。
水与无机盐代谢的调节：神经调节、激素调节（抗利尿激素、醛固酮）
酸碱平衡：机体通过一系列的调节作用，使体液PH值维持在相对恒定的范围内的过程。
体内酸碱物质的来源：挥发性酸、固定酸、药物（阿司匹林、氯化铵）
体内碱性物质的来源：食物中的碱、机体代谢产生的碱、药物
酸碱平衡的调节：血液的缓冲体系（血浆缓冲体系和红细胞缓冲体系）、肺在调节酸碱平衡中的作用、肾在调节酸碱平衡中的作用（起到保钠排氢排氨的作用）
水、钠代谢紊乱：脱水（高渗性脱水、低渗性脱水、等渗性脱水）和水中毒
钾代谢紊乱：高血钾和低血钾
酸碱平衡失调：呼吸性酸中毒、呼吸性碱中毒、代谢性酸中毒、代谢性碱中毒
第十三章肝胆生物化学
肝是人体重要的器官，重约1.5kg，具有多种多样的代谢功能，它在体内糖、脂、蛋白质、维生素、激素等物质的代谢中均起着重要的作用。同时，肝还有分泌、排泄、生物转化等方面的功能。
胆汁是由肝细胞分泌的一种有苦味的黄色液体，储存于胆囊，经胆管流至肠道发挥其作用。正常成人每天分泌300〜700ml胆汁。
胆汁酸的功能：促进脂类物质的消化吸收；抑制胆固醇结石的形成；胆汁酸的肠肝循环。
生物转化作用是指各种非营养物质在体内的代谢，并使之转变成为易于随胆汁、尿液排出体外的过程。
体内非营养物质按来源不同分为内源性和外源性两类：内源性非营养物质主要来自于体内产生的激素、神经递质等生物活性物质以及物质代谢产物，如氨、胆红素等；外源性非营养物质主要包括从外界摄入的药物、食品添加剂、色素、环境污染物等。
生物转化的反应类型有氧化、还原、水解和结合四种反映；包括两相反应
1．第一相反应使作用物的某些基团转化或分解，理化性质改变，包括：氧化、还原和水解反应。有些物质经过第一相反应即可顺利排出体外。
2．第二相反应与强极性物质的结合反应，使其水溶性增强，易于排出，包括结合反应。
胆色素是血红素在体内分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等多种化合物。
胆色素的肠肝循环：在小肠下段生成的胆素原少量可被肠粘膜重吸收，经门静脉入肝，其中大部分又被肝细胞摄取，再随胆汁回到肠腔，构成胆色素的肠肝循环。
黄疸按病变发生的原因大致分为三型：溶血性黄疸、肝细胞性黄疸、阻塞性黄疸
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生物化学复习资料 1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸 2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键 3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm 4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失 5、核酸的基本组成单位是核苷酸 6、tRNA的二级结构为三叶草形 7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂 8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键 9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能 10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变 11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强 12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化 13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起 15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA 16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL 17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏 18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素 19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ 20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例 22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛 23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素 24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸 25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA 26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白 27、体内胆红素主要来源是血红蛋白 28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸 29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸 30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶 31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子 32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成 33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶 34、下列是密码子的特点，例外的是间断性 35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症 36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段 37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链 38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行
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生物化学复习资料 氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。(P45) 必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。（亚油酸和亚麻酸）(P25) 必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。(P39) 超二级结构：也称之基元。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级 结构组合体。(P53) 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。(P98) 解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。符号：Tm。每种DNA或 RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多， Tm值越高。(P98) 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。(P98) 酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。(P147) 酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。提高酶活性的别构效应，称为别构激活或 正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。(P167) 酶的比活力：每毫克蛋白所含的酶活力单位数。(P172) 对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。 米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（V）与底物浓度（S）关系的速度方程， V＝Vmax[S]/（Km+[S]）。(P157) 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底 物浓度。符号Km。(P157) 同工酶：一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。(P169) 氧化磷酸化：指细胞内伴随有机物氧化，利用生物氧化过程中释放的自由能，促使ADP与无机磷酸结合生成ATP的过程。主要在线粒体中进行。(P206) 底物水平磷酸化：指直接由一个代谢中间产物（如磷酸稀醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移到 ADP分子上，而生成ATP的反应。(P206) 解偶联剂：指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转为ATP的化合物。(P212) 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。(P296)
生物化学复习提纲
生物化学基础 复习提纲
生物化学专业复习提纲 第一章糖类 本章节包括以下几个知识点 1，糖的定义和分类。 2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。 3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。 4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。 5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。 6，了解糖的生理功能。 ，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。 基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。 在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。 当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。 好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。 【知识点1】 糖的定义和分类： 定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。 化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮 分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些 【例题1】琼脂和琼脂糖（09） A、主要成分相同,属同多糖 B、主要成分不同,属同多糖 C、主要成分相同,应用不能代替 D、主要成分不同,应用不能代替
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生物化学复习资料 第一章蛋白质的结构与功能 1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。 2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。 3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。 4.氨基酸分类： ①非极性疏水性氨基酸7种： 甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F ②极性中性氨基酸8种： 酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q ③酸性氨基酸2种： 天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E ④：碱性氨基酸3种： 赖氨酸Lysine Lys K 精氨酸Arginine Arg R 组氨酸Histidine His H 5.氨基酸的理化性质： ①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。 ②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。 ③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。 6.几种生物活性肽：
①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。 ②多肽类激素及神经肽。 7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，部分含二硫键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。 8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。化学键：H键。 主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 9.肽单元（位）：多肽链中相邻两个α-C之间的结构。具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。Cα1、Cα2在平面所处的位置为反式构型。 10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。 11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。 12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。 13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。 亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。 同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同 14.蛋白质的四级结构：蛋白质亚基之间的聚合。 15.构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。 16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。 17.一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础。 ②不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。如：胰岛素。
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生物化学复习资料 绪论： 生物化学是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动中的化学变化（即反应代谢）规律及复杂生命现象本质的一门科学。 第一章、糖 1、糖的概念：糖是指由多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总和。 2、糖的化学组成我C、H、O 3、糖的生物学功能: 3.1 糖是人和动物的主要能源物质 3.2糖类还具有结构功能 3.3糖具有复杂的多方面的生物活性及功能 4、糖的分类：根据含糖单位的数目将糖分为以下几类 4.1 单糖，凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 丙糖、丁糖、戊糖、己糖 4.2 寡糖。是有单糖缩合而成的断链结构（一般含2-6个单糖分子） 二糖、三糖 4.3 多糖，是由许多单糖分子缩合而成的长链结构。 如淀粉、糖原、纤维素 5、多糖的分类 5.1 按照多糖来源分为：植物多糖、动物多糖、微生物多糖、海洋生物多糖 植物多糖：从植物，尤其是从中药中提取的水溶性多糖。如当归多糖、枸杞多糖、大黄多糖； 动物多糖：从动物的组织、器官及体液中分离、纯化得多的多糖。如肝素、透明质酸、硫酸软骨素等 微生物多糖：如香菇多糖、茯苓多糖、银耳多糖等 海洋生物多糖：从海洋、湖泊生物体内分离、纯化得到的多糖。如几丁质、螺旋藻多糖等 5.2 按多糖在生物体内的生理功能分为贮存多糖、结构多糖。 贮存多糖：是细胞在一定生理发展阶段形成的材料，主要以固定形式存在，较少是溶解的或高度水化的胶体状态。如淀粉和糖原 结构多糖：也称水不溶性多糖，具有硬性和韧性。结构多糖在生长组织里进行合成，是构成细菌的细胞壁或动植物的支撑组织所必需的物质，如几丁质、纤维素。 5.3 多糖按其组成成分不同分为同聚多糖、杂聚多糖、黏多糖、结合糖。 同聚多糖：由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素 杂聚多糖：有不同单糖缩合而成，肝素，透明质酸 黏多糖：是含氮的不均一多糖，其化学组成糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，如透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 5.4 结合糖是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质组合和复合分子。糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂、脂多糖。 糖蛋白：是糖和蛋白质以共价键结合的复合分子。和含羟基的氨基酸以糖苷键形式结合，称为O链接；和酰胺基链接，称为N链接。 6 淀粉 直链淀粉：是由α-1,4糖苷键相连而成的直链结构。 支链淀粉：是由多个较短的α-1,4糖苷键相连而成，每两个短链之间以α-1,6糖苷键链接。 7、糖原：又称动物淀粉，是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中。 8、肽聚糖：又称为胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分。 第二章脂类的化学
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生物化学复习资料 一、单项选择题 1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g） 2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠） 3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间 位置） 4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键） 5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧） 6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间 位置） 7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都 有生物学活性） 8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构） 9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚 合） 10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层） 11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂） 12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷 13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键） 14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1） 15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA） 16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）
17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度） 18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构） 19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂） 20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂） 21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性） 22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白） 23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与 整个酶分子无关） 24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心） 25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象） 26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能） 27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能） 28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性） 29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关） 30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的 特征性常数） 31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶 的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低） 32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时 间很短，也不能提高反应温度） 33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制 剂后，酶活性可恢复）
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基础生物化学复习资料 Standardization of sany group #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#
一、名词解释 1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列 和分布。 2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分 子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。 3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和 负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点 4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。 5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键 断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。 6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲 状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。 7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温 度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。 8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质 等不同的一组酶。 9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应 的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活 性的酶。 11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区 域。 12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作 用。 13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心 时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。 14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基 酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。 15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引 起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应 16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的 过程。 17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP 产生的过程。 18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸， 而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。 19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）
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第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
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第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
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脂质代谢 名词解释 1、必需脂肪酸：人体自身不能合成，必须由食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。 2、脂肪动员：指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。 3、血脂：是血浆所有脂质的统称。包括甘油三酯、磷脂。胆固醇及其酯、以及游离的脂肪酸等。 4、酮体：是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。包括丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸。 简答 1、甘油三酯合成的部位、原料及途径。 肝、小肠粘膜和脂肪细胞是甘油三酯合成的主要途径。脂肪酸、甘油是合成甘油三酯的基本原料。甘油三脂的合成有甘油一酯途径和甘油二酯途径，其中小肠粘膜以甘油一酯途径合成甘油三酯，肝和脂肪细胞以甘油二酯途径合成甘油三酯。 2、软脂酸合成部位、原料、关键酶及调控。 软脂酸在肝、肾、脑、肺、脂肪组织等胞质内合成。乙酰CoA、NADPH、ATP、HCO3-、Mn2+是合成软脂酸的基本原料。软脂酸合成的关键酶是乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合酶。 脂肪酸合成受代谢物和激素调节。 ①代谢物通过改变原料供应量和乙酰CoA羧化酶活性调节脂肪酸合成。ATP、NADPH及乙酰CoA是脂肪酸合成的原料，可促进脂肪酸合成。脂酰CoA是乙酰CoA羧化酶的别构抑制剂，柠檬酸、异柠檬酸是别构激活剂。同时，乙酰CoA 磷酸化失活、去磷酸化活化。 ②胰岛素能够促进脂肪酸的合成，而胰高血糖素、肾上腺素、生长素能够抑制脂肪酸的合成。 ③脂肪酸合酶可作为药物治疗的靶点。 3、何谓脂肪动员？如何调控？ 脂肪动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。 脂肪动员中的关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。当禁食、饥饿或交感神经兴奋时，肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等分泌增加，作用于脂肪细胞膜受体，激活腺苷酸环化酶，使腺苷酸环化成cAMP，激活cAMP依赖蛋白激酶，使胞质内激素敏感性脂肪酶磷酸化而激活，分解脂肪。这些能够激活脂肪酶、促进脂肪动员的激素称为脂解激素。而胰岛素、前列腺素E、烟酸等能对抗脂解激素的作用，降低激素敏感性脂肪酶活性，抑制脂肪动员，称为抗脂解激素。 4、简述脂肪酸氧化过程、指出关键酶。 首先脂肪酸活化为脂酰CoA，由内质网、线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶消耗ATP催化生成。第二步是脂酰CoA在肉碱脂酰转移酶ⅠⅡ的催化下经肉碱的转运
中考复习资料生物化学重点
中考复习资料生物化学重点 生物化学是生命科学的一个重要分支，它研究生物体在分子层 次上的结构、组成、代谢、调节等方面的内容。在中考中，生物 化学是一个非常重要的考点，作为考生必须要掌握的基础知识点。下面就来共同学习一下中考复习资料生物化学的重点。 1. 主要化学元素 主要化学元素是指构成生物体的基本元素。生物体的主要化学 元素包括碳、氢、氧、氮、磷和硫。这些元素不仅构成了生物体 的有机分子，而且还构成了无机物如水、盐酸等的分子。 2. 生物分子 生物分子是构成生物体的有机分子，主要包括糖类、脂质、蛋 白质和核酸四大类。其中，糖类是构成有机体能量来源的重要物质，其次是蛋白质，负责构成有机体的细胞、器官和结缔组织等。其它的还包括松香酸、沥青酸等。 3. 酶的作用及分类
所谓酶，就是催化反应的生物分子，可以促进化学反应，使其进程更快。酶主要可以分为水解酶、氧化还原酶和转移酶三类。不同的酶对于化学反应的催化作用也不尽相同。 4. 食物消化和营养吸收 生物体的营养吸收和食物消化是生命体系中至关重要的一环。食物消化包括口腔内消化、胃消化和肠消化三个阶段，其中，胃消化主要作用是利用胃酸对食物进行分解。而营养吸收则主要是在小肠中完成的，通过脂肪分解酶、肠酯酶等进行的。 5. 细胞呼吸 细胞呼吸是生物体产生能量的重要过程，其主要过程是糖类分子氧化。主要途径包括糖类分子的糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化过程。通过这种方式，细胞可以产生充足的能量，维持生命体系的正常运行。 6. 其它重要的生物化学知识点
除了以上几个基本的生物化学知识点外，中考中还涉及到一些其它的重要知识点。比如水的物理性质，芳香族化合物、主要维生素的作用原理等等。这些知识点必须深入掌握，才能在中考中取得较好的成绩。 总之，生物化学是一个非常重要的中考考点，考生必须要掌握好相关的知识点。只有深入了解其中的原理和概念，才有可能在中考中取得更好的成绩。同时，考生还应该多做习题，不断巩固和提高自己的学习水平。
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生物化学课程复习资料 第一章：糖 一、填空题 1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。 5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。 7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。 二、是非题 1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。 错。L—葡萄糖不存在于自然界。 2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质 一、是非题 1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。（错） 2 磷脂是中性脂（错） 3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对） 4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。（对） 5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。（错） 6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。（对） 7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。（对） 8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。（错） 9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。（对） 10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。（错） 二、选择题 2 下列不属于脂的物质是（ D ） A 维生素E B 前列腺素 C 胆汁酸 D 甘油 3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ） A 甘油三硬脂酸酯 B 胆固醇硬脂酸酯 C 羊毛蜡 D 石蜡 6下列哪个是饱和脂酸（ D ） A 油酸 B 亚油酸 C 花生四烯酸 D 棕榈酸
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解 1.1.细胞内蛋白质的降解 一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系. 其一是溶酶体降解. 其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解. 1.2外源蛋白质的酶促降解 外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收. 就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料. 2.氨基酸的分解代谢 氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面. 氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质. 氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、
非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用. 3.氨的排泄方式 水生动物排氨 鸟类及爬行动物排尿酸 哺乳动物排尿素 尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物 10章.脂质代谢 1脂质的酶促水解 1.1三酰甘油的酶促水解 三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能. 1.2磷脂的酶促水解 磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解. 2.脂肪酸的β-氧化作用 2.1 脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β 位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.
生物化学知识点总结
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学;其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达;生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 1生物化学的发展史分为哪几个阶段 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系; 2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素;第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素; 第二章蛋白质 1. 名词解释 1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域;结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应 11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构;造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通 式如右图;氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸 分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴 极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：
生物化学期末重点复习资料
生物化学期末重点复习资料 对于生物化学这门复合型的科学来说，期末考试的准备是非常 重要的。要想成功应对考试，理解生命的化学原理是必不可少的。下面是一些关于生物化学期末重点复习资料的建议。 核酸和蛋白质 在生物化学的世界中，核酸和蛋白质是最重要的两类分子。要 想成功应对期末考试，就必须掌握它们的基本结构和功能。 核酸是由核苷酸单元组成的，它们分为DNA和RNA两种类型。DNA 分子是一个由四种碱基（腺嘌呤，胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶）组成的双链分子。RNA分子是单链的，由三种碱基（腺嘌呤，胸腺嘧啶和尿嘧啶）组成。 蛋白质是在生命中扮演最重要角色的分子之一。它在生物体内 起到诸多重要的功能，如催化代谢反应，传递信号和支持细胞结构。蛋白质是由数十甚至数百个氨基酸单元组成的，这些单元通 过肽键相互连接。
糖类和代谢 糖类是生命中极其重要的物质，在细胞中提供能量支持代谢。 要想应对期末考试，必须掌握糖类的基本结构和功能。 糖类分为简单糖和复合糖两种类型。简单糖是单一的单糖分子，如葡萄糖、果糖和半乳糖。复合糖是由多种类型的单糖组成的， 如淀粉和纤维素。 代谢是指细胞利用食物中的营养元素和氧气来生产和维持生命 所需的能量和物质，这是其中很重要的一部分。代谢分为两种类型，即有氧代谢和无氧代谢。前者需要氧气参与，后者则不需要。 酶和能量 酶是帮助加速生物代谢反应的重要分子。掌握酶基本结构和其 与酶促反应的关系对于期末考试中的生物化学问题至关重要。
能量是维持生命的另一个重要组成部分，而ATP是维持细胞生命所需的主要能量来源。在期末考试时，了解ATP的不同成分及其在代谢中的作用非常关键。 总的来说，生物化学期末考试的准备需要对生命的基本组成和其基本功能有深刻的理解。对于以上提到的生物化学领域中的知识，掌握得越牢靠，考试的成功率就会越高。
生物化学复习资料
生物化学复习资料 1。氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。 2。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸 3。氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离. 等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点. 4。试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基 5。简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？ 一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置 二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。 三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。 四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构 6。维持蛋白质各级结构的主要作用力有：①肽键②H键③疏水作用、H键、部分离子键、少量共价键 7。蛋白质的紫外吸收有何特点：单纯蛋白质不吸收可见光,是无色的。一些缀合蛋白质的辅基能吸收可见光,所以呈现不同的颜色，如血红素使血红蛋白呈红色。不过因为两点而对紫外线有吸收：①其肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收②是所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收，在一定条件下，蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度与其浓度成正相关，在分离分析蛋白质时常以此作为检测手段。 8.变性:在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变,生物活性丧失 复性：当变性程度较轻时,除去其变性因素,蛋白质能恢复或部分恢复其原来构象及功能。9。蛋白质的两性解离:因为他们肽链主链C端的羧基,谷氨酸的γ—羧基和天冬氨酸的β-羧基,可以给出H+而带负电荷，也有肽链主链N端的氨基,赖氨酸的ε-氨基，精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合H+而带正电 10.引起蛋白质变性的因素: 物理因素（高温、高压、震荡、紫外线、超声波) 化学因素(强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂eg.十二烷基硫酸钠）
基础生物化学复习重点
基础生物化学重要知识要点一名词解释 1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构 的构象; 2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力; 3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三 维结构; 4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认 的二级结构组合体; 5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 称为盐析; 6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象; 7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象;蛋白质在受到光照、热、 有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变; 8.蛋白质复性：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象; 9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内,此刚性结构的平面叫肽平面 或酰胺平面; 10.反密码子anticodon：在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对 原则识别mRNA链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反; 11.核酸的变性、复性denaturation、renaturation：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时,其中的氢 键便断开,双链DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性;在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋;这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”; 12.DNA退火annealing：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新 结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”; 13.必需氨基酸：指人体和其它哺乳动物自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸; 14.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域,在复性时可形成 局部双螺旋区,称核酸分子杂交; 15.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示; 16.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置; 17.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式; 18.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装 体; 19.增色效应hyper chromic effect：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm