蛋白质的元素组成

一、蛋白质的元素组成

蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

按照蛋白质的组成，可以分为

1.简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。

2.结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。

（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。

（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清α-，β-脂蛋白等。

（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。

（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。

依据蛋白质的营养价值分类：按照蛋白质含的必需氨基酸的种类、数量、比例可分为完全蛋白、半完全蛋白和不完全蛋白。

1.完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、数量充足、比例恰当。

2.半完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、但有的氨基酸数量不足、比例不恰当。

3.不完全蛋白：必需氨基酸的种类不全。

蛋白质的功能

一、构成和修复组织；

二、调节生理功能；

三、供给机体热能。

氨基酸为L-α-氨基酸(L-α-amino acid)，其结构通式如下：

必需氨基酸的定义、种类

氨基酸模式(amino acid pattern)：某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。reference protein: 将AA pattern 较接近于人体的食物蛋白质称为参考蛋白质(基准蛋白质或理想蛋白质)。通常将鸡蛋蛋白和人奶蛋白作为参考蛋白。limiting AA:如果food protein中一种或几种ＥAA缺少或数量不足，使机体合成过程受到限制，这一种或几种ＥAA称limiting AA。

优质蛋白质：动物蛋白+大豆蛋白。

肽键与肽链

1.胰液中的蛋白酶及其作用：内肽酶:水解蛋白质内部肽键,如: 胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶:羧基肽酶A、羧基肽酶B。

2.肠肠激肽酶和小肠粘膜细胞的消化作用:

(1)肠激酶:激活胰蛋白酶原,胰蛋白酶，再激活其他酶。

(2)小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用：1/3氨基酸、2/3寡肽被肠粘膜细胞分泌的寡肽酶从氨基末端逐个水解成二肽,再经二肽酶水解成氨基酸. (一)氨基酸吸收载体：肠粘膜细胞上载体蛋白将氨基酸及Na+运入细胞. Na泵再耗能排Na+.氨基酸性质不同,载体不同.

四种氨基酸载体：中性氨基酸载体；碱性氨基酸载体；酸性氨基酸载体；亚氨基酸与甘氨酸载体。

(三)肽的吸收:

吸收二肽或三肽的转运机制,在小肠近端较强,存在竞争,亦为耗能过程.

丙氨酸氨基转移酶（alanine trans-aminase,ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。

天冬氨酸氨基转移酶（aspartate transaminase,AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。

某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位

(one carbon unit)。 一碳单位的生理功能，作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来

苯酮酸尿症(phenyl keronuria, PKU)体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。支链氨基酸的代谢

种类

亮 异亮 缬

食物蛋白质营养学评价

一 食物中蛋白质的含量

二 蛋白质消化率(protein digestibility)：

蛋白质消化率＝食物Ｎ吸收量／食物Ｎ

⑴表观蛋白质消化率(apparent protein N digestibility)：

表观消化率（%）=（I-F ）/I ×100％

式中：Ｉ 食物Ｎ， Ｆ 粪中排出Ｎ

⑵真蛋白质消化率(true protein N digestibility)：

真消化率（%）=[I-（F-Fk ）]/I ×100％

Ｆk ：粪代谢Ｎ或肠道代谢废物Ｎ。

三蛋白质利用率

（一）生物价(protein biological value BV)

BV=储留N/吸收N ×100

=[I-(F-Fk)-(U-Um)]/[I-(F-Fk)] ×100

式中： Ｕ 尿Ｎ； Ｕm （无Ｎ膳食时）尿内源Ｎ。生物价的含意为吸收的Ｎ被体内储留利用的百分比。

（二）蛋白质净利用率(net protein-utilization,NPU)： NPU ＝生物价×消化率

（三）蛋白质功效比值(protein efficiency rate,PER)：指实验期内，动物平均每摄入1g 蛋白质时所增加的体重g 数。

PER ＝动物增加体重(g)／摄入蛋白质(g)。

(四) aa 评分(amino acid score) or chemical score or protein score:

AAS=每g 待评蛋白质中某aa(mg)/每g 理想蛋白质中某aa(mg) ×100

一、蛋白质需要量

研究方法：

（一）要因加算法（factorial method ）

CH 3CH

CH 2

CHNH 2

COOH

CH 3CH 3CH CHNH 2COOH CH 3CH 3CH CH 2CHNH 2COOH CH 3

原理：令受试者吃无氮（蛋白质）膳食，几日后机体可减少氨基酸的氧化及尿素的生成，但两者均不可能降为零。仍然有一些必不可少的氨基酸的分解和氮的丢失（必要的氮损失，obligatory nitrogen loss ）。为维持健康，每日丢失的氮必须给予补偿，从补偿量可以得出蛋白质的需要量。

要因加算法就是测定当受试者吃无氮膳时各种途径丢失的氮的总和。[假定每日氮（蛋白质）的最低需要量就是上述必不可少丢失的氮量。]

（二）氮平衡法（nitrogen balance method）人类对蛋白质需要量的研究，虽已有100多年的历史，但理论上的发展缓慢。50年代前后，Rose等人对人体各种必需氨基酸需要量进行了一系列的测定，以后国联和联合国曾多次召集专家讨论和修订蛋白质和氨基酸的需要量，有关的研究工作至今仍在进行中。2．5．1 蛋白质的需要量和供给量

营养素的需要量是维持人体正常生理功能和健康所必需的最低量；供给量是能满足人群中绝大多数人需要的摄取量，是根据需要量制订的。蛋白质需要量的测定方法有要因加算法、氮平衡法两种。

要因加算法（factorial method）是用测定必需丢失氮（obligatory nitrogen loss）来确定蛋白质需要量的方法。人（或动物）在进食无蛋白膳的条件下所丢失的内源氮，包括尿、粪氮和皮肤氮等，称为必需丢失氮。为维持健康，每日丢失的氮必须给予补偿，从补偿量可以得出蛋白质的需要量。人从摄入普通膳改为无氮膳后，氮的排出量会逐日下降。约8～14天后达到稳定的最低值，此值即内源氮。FAO/WHO专家委员会在1965年介绍了要因加算法，1973年作了修改，其测定值和蛋白质供给量的计算见表2-5。

平均必需丢失氮加上两个标准差（个体差异）可以得到满足97.5%人群需要的供给量，也可按照生物学个体差异的规律加上两个15%以计算供给量。此处按后者计算，54mg加上30%得70mg。为补偿丢失氮，用参考蛋白作用标准来换算蛋白质需要量。由于卵蛋白在常规大鼠实验中的利用率为95～98%，1965年用其作为天然参考蛋白，但以后在人体氮平衡实验中证明卵蛋白的利用率仅70%左右。因此，在1973年的计算中，为校正卵蛋白利用率的不足，在70mg氮上增加30%得91mg。以0.091g·kg-1体重氮乘上6.25,得蛋白质供给量0.57g·kg-1体重。有些国家在这种方法的基础上加以修改，提出本国蛋白的供给量。如美国（1980年）为0.8g·kg-1体重，日本（1980年）为1.18g·kg-1体重。

氮平衡法（nitrogen balance method）是在控制膳食中有同量蛋白质的情况下，求出达到维持氮平衡时的蛋白质摄入量，作为机体蛋白质的需要量。这种方法虽然古老，而且测定值又受体内蛋白质储备和热能摄入量的影响，但目前国际上仍作为测定人体蛋白质需要量的一种方法。1963年国际根据Sherman的氮平衡实验，提出成年人蛋白质需要量为1g/kg体重。

王成发和陈学存对成年男子进行氮平衡实验，在热能供给充裕的情况下，蛋白质的需要量在0.9 ～1.0g·kg-1体重范围内。我国膳食以植物性食品为主，植物蛋白的生物价值稍低。因此，每日膳食中蛋质的供给量应按1.1g·kg-1体重，成年男子63kg体重为70g(1988年第五届全国营养学术会议修订)。

儿童时期需要更多的蛋白质以保证生长发育，1岁以内婴儿蛋白质的需要量：人乳喂养者为2g·kg-1体重；牛乳喂养者3.5g·kg-1体重；混合喂养者4g·kg-1体重。1岁以后逐渐减少，直至成年人的1.1g·kg-1体重。妊娠期为保证母体和胎儿增长需要，在妊娠第4～6个月每日供给量增加15g、第7～9个月每日增加25g。乳母每日也增加25g。

2．5．2 必需氨基酸需要量

人体需要蛋白质，确切地说是需要蛋白中的氨基酸，因此测定氨基酸的需要量比测定蛋白质的需要量更有直接意义。

研究氨基酸需要量的方法是给实验对象先摄食缺乏某一种氨酸的食物，然后补充不同量的该种氨基酸。当达到氮平衡（成人）或促进生长发育（儿童）时，所需的最低量即该种氨基酸的需要量。Rose首先用氮平衡法得出成年男子各种氨基酸的需要量。以后，不少学者研究了不同年龄、性别的人群的必需氨基酸需要量。用氮平衡法得出的需要量一般选范围较大，现将Rose 等人测定的需要量平均值列于表2-6。

目前我国暂参照FAO/WHO（1973）数据，作为成年男子必需氨基酸需要量标准。

-1-1

（）内数值是根据原表以色氨酸为1的计算值。摘自White,PL et(1974):“Total Parenteral Nutrition",p.65

前已提到胱氨酸和酪氨酸在体内可以分别由蛋氨酸和苯丙酸合成。摄入此两种非必须氨基酸可分别节省蛋氨酸和苯丙氨酸，即胱氨酸可代替30%蛋白酸、酪氨酸可代替50%苯丙氨酸。人体蛋白质和必需氨基酸的需要量（按kg体重计），都随年龄的增长而下降，但必需氨基酸下降的幅度更大些。成人每公斤体重必需氨基酸的需要量仅约为婴儿需要量的1/8。将各年龄组必需氨基酸的平均需要量加上30%计算成为97.5%人群的需要量，再和相应年龄组的蛋白质需要量比较，分别得出必需氨基酸的需要量占蛋白质需要量的比值：婴儿为43%；儿童为36%；成人为19～20%。婴幼儿的需要量比成人高的理由是：婴幼儿除了满足维持的需要量（补偿内源氧化损失的氨基酸）外，还有生长发育的需要。

各种必需氨基酸除了要求数量足够，还要求互相间的比例（或称模式）恰当。因为人体细胞蛋白质的氨基酸有一定的比例，膳食蛋白所提供的各种必需氨基酸和这种比例相近，才能充分为机体所利用。如果缺乏其中的一种，则tRNA就不可能及时地将所需要的各种氨基酸全部带给rRNA，其他氨基酸得不到充分利用，蛋白质的合成也就不能顺利进行。表2-6括号内的数值列举了各个模式。实验证明不给或给过量的某种氨基酸，造成与适宜模式有较大

的偏离时，都可引起受试动物发生代谢障碍或出现毒性症状。如每日饲料中增加2%蛋氨酸，可使动物生长迟缓，肝、脾、胰发生退行性变性，肾脏肥大等；而蛋氨酸供给不足，也可引起物肝脏坏死；赖氨酸不足，大鼠可出现脂肪肝；色氨酸不足，造成烟酸缺乏。还应指出：热能和非必需氨基酸的供应必须充裕，才能使表2-6中列举的必需氨基酸的量能够满足机体构成组织蛋白的营养效能。

2．5．3 影响蛋白质需要量的因素：膳食热能有节省蛋白质的作用，热能供给不足，蛋白质将氧化产生热能。Callowag（1974）等发现供给氮7～8g，逐步增加热能时，氮的损失就减少；当热能供给达到12600kJ时，就得到正氮平衡。因而在营养支持时和研究蛋白质需要量的实验中，都必须注意在给时，就得到正氮平衡。还要配合足够的热能。热环境对蛋白质需要量的影响，意见不一致。Consolazio分析热适应者在38.7℃下进行中等体力劳动时，手臂汗液氮含量为241mg·L-1，因而认为人在热环境下进行中等体力劳动时，蛋白质的摄取量应在一般摄入量的基础上增加13～14%。但Ashworth测定6名牙买加热适应者的全身汗液，发现汗氮浓度不高；Weinen测定6名坦桑尼亚青年的汗液，发现汗氮每日最大丢失量只有0.5～1g；Thaper还发现当汗氮浓度增高时，尿氮含量会代偿性降低；因此，他们认为即使在热环境多汗的情况下，也不必增加蛋白质的供给量。

重体力劳动时，热能需要量增高。蛋白质摄入量随着膳食摄入量的增加而有所增高。体力劳动是否增加蛋白质的需要量，也有不同的意见。较多的看法倾向于在劳动尚不熟练的阶段或在运动训练时期，提高蛋白质的供给对修补组织和预防运动性贫血是有益的。Buskirk等（1972）认为某些可能发生挫伤的运动，如足球或摔跤，蛋白质需要量增至每日2.5g·kg-1体重。实验研究报道我国体操运动员蛋白质需要量是1.8g·kg-1体重，其中2/3是优质蛋白，蛋白质占总热能的12～14%；儿童或者少年运动员按单位体重计算，蛋白质的需要量比成年人高，9～11岁体操运动员的需要量为3g左右。已知剧烈的肌肉活动可增加红细胞的破坏。Yamaji通过实验证明，在运动实验开始时，红细胞、血红蛋白、血清蛋白都下降。下降持续时间的长短和蛋白质摄取量有关，如每天摄取蛋白质1～1.5 g·kg-1体重，血红蛋白和血清蛋白降低后不易恢复。Yoshimura称这种运动期间出现的贫血为运动性贫血。他根据动物实验推测运动性贫血的机理是：剧烈运动时，可能由于肾上腺素的作用，使脾脏收缩释放出溶血因子以破坏红细胞。从红细胞游离出的血红蛋白可用于制造肌红蛋白和新的红细胞，以适应运动的需要。为了预防运动性贫血，Yoshimura提出在体力锻炼期间，蛋白质供给量应为每日2 g·kg-1体重。在失眠、精神紧张、生活节律改变等应激情况下，蛋白质需要量增加6～12%不等，但个体差异较大。

一、衡量蛋白质需要量的方法

对人体蛋白质需要量的研究，100年前就已经开始了，但进展缓慢。衡量

蛋白质需要量的方法主要有要因加算法和氮平衡法。两种方法各存在一定问题，均不理想。

1.要因加算法：当令受试者吃无氮（蛋白质）膳食，几日后机体可减少氨基酸的氧化及尿素的生成，但两者均不可能降为零。仍然有一些必不可少的氨基酸的分解和氮的丢失。要因加算法（factorial method）就是测定当受试者吃无氮膳时各种途径丢失的氮的总和。假定每日氮（蛋白质）的最低需要量就是上述必不可少丢失的氮量。1971年，FAO／WHO专家委员会根据11项人体实验用要因加算法的原则得到成人每日每千克体重平均排出尿氮38mg，粪氮12mg，汗液及皮肤丢失氮为2～3mg，因此每日每千克体重必不可少丢失的氮为53mg，这相当于0.34g蛋白质。为了满足大多数人（97.5％的人）的需要，加上两个标准差的个体变异，得出成人每日每千克体重需要0.44g蛋白质。考虑到食物蛋白质的消化率，蛋白质利用效率等因素，专家委员会提出成人每日每千克体重的蛋白质需要量为0.57g。这一数值于1973年发表后引起争议，有些专家认为需要量定得太低。由于要因加算法是测定在吃无氮（蛋白质）膳时氮的丢失量，可能并不反映蛋白质摄入量接近需要量时的蛋白质代谢情况。因此，专家们对要因加算法的结果提出质疑。

2.氮平衡法当机体摄入氮量与排出氮量（粪氮、尿氮及皮肤等途径排出的氮）相等时称为氮平衡状态。若摄入氮量多于排出氮量，称正氮平衡（生长中的儿童）；摄入氮量少于排出氮量，称负氮平衡（饥饿或消耗性疾病）。因为氮在蛋白质组成中含量相对恒定，测定方法简便，因此，可借测定氮的摄入量与排出量数值来反映机体蛋白质合成与分解之间的平衡状态称为氮平衡法（nitrogen balance method）。氮平衡试验应进行数期，从接近需要量的摄入水平到高于需要量的水平，每期摄入氮量不同，将氮摄入与排出量的结果代入直线回归方程，求得氮平衡为零时的截距，即为达到氮平衡的氮摄入量。成人达到氮平衡时所摄入的蛋白质量即可代表蛋白质需要量。儿童及孕妇等的需要量，应在正氮平衡的某一范围，反映一定量新组织的生成。氮平衡法容易低估排出氮，而高估摄入氮量。此法受诸如能量摄入等其他因素的影响。而且从氮平衡法得到的蛋白质需要量未能与机体的功能状态相联系。因此，它也不是理想的方法。1981年，FAO／WHO／UNU（联合国大学）专家委员会主要以10次短期和3次长期氮平衡实验结果作为成人蛋白质需要量的依据，得到平均需要量为每千克体重0.61g优质蛋白质。再加上25％的两个标准差，使推荐的蛋白质摄入量可以满足大多数人的需要。这样得到推荐的蛋白质供给量为每日每千克体重0.75g优质蛋白质。这一数值发表在1985年FAO ／WHO／UNU的联合报告中。

二、影响蛋白质需要量的因素

炎热天气和高温环境下身体大量出汗，增加从皮肤排出的氮，但出汗多时相应地减少尿量，氮的丢失得到部分抵偿。还没有充分证据表明劳动强度影响蛋白质的需要量。但劳动强度加大时增加膳食能量摄入，蛋白质的摄入

量必然同时增高。中国营养学会推荐的蛋白质供给量随劳动强度增加而相应提高。此外，严重的心理压力会增加氮的排出。感染、发烧、烧伤和外科手术也能导致氮大量丢失。疾病恢复期需要替补损伤的组织，故需增加蛋白质及能量的供给。而在另一些疾病情况下，例如尿毒症患者肾脏排泄蛋白质分解产物的能力下降，则应限制其蛋白质摄入量。

三、中国营养学会推荐的每日膳食中蛋白质摄入量

2000年，中国营养学会重新修订了中国人膳食中蛋白质推荐摄入量（表1-2-5）。对成人的推荐量是参考了WHO／FAO／UNU专家委员会的推荐值，并结合我国学者1984年报道的16名成人氮平衡实验的结果而制定的。该实验得到成人的蛋白质需要量为0.92g／kg，加两个标准差后，推荐的供给量为1.16g／kg。对婴儿的推荐值主要以生长发育良好的母乳喂养儿每日从母乳中所能获得的蛋白质量为依据求得蛋白质需要量。孕妇、乳母的推荐量系以孕期体内合成的蛋白质量或乳汁中蛋白质含量为依据，再根据食物蛋白质转变成机体或乳蛋白质的转换率计算出孕妇或乳母比同龄妇女每日应多摄入多少克蛋白质。

表1-2-5 中国居民膳食蛋白质推荐摄入量（RNI）

年龄（岁）RNI（g／d）

0 1～

1.5～3g（kg·d）

男女35 35

2～40 40

3～45 45

4～50 50

5～55 55

6～55 55

7～60 60

8～65 65

10～70 65

11～75 75

14～85 80

18a～

轻体力劳动75 65

中体力劳动80 70

重体力劳动90 80

孕妇（mg）

第一孕期＋5

第二孕期＋15 第三孕期＋20 乳母（mg）＋20

60b～75 65

注：a：成年人按1.16g／（kg·d）计；b：老年人按1.27 g／（kg·d）

或蛋白质能量占总能量15％计

四、过高摄入蛋白质是否有害

许多研究指出，动物也像人类一样，随着增龄会有肾小球硬化发生。大鼠自由进食含蛋白质20％～25％的饲料，在2岁时肾小球出现硬化。如果限食到1／2～2／3，或者自由进食低蛋白质饲料，则可推迟肾小球的硬化。动物饲料中蛋白质含量过高会影响肾血流量、肾小球滤过率，最终会发展成像在健康动物者龄时发生的肾小球硬化。人类吃高蛋白质膳食也会增加肾血流量和肾小球滤过率，但高蛋白质膳食与人类慢性肾病的关系，尚有待于进一步研究。

吃高蛋白质膳食会增加尿钙的排出量已被动物及人体实验所证实。王喜彬等以青年男性大学生为受试者，观察高蛋白质膳食对钙代谢的影响。在每日平均摄入67g蛋白质的实验膳食基础上，添加40g鸡蛋白蛋白质，尿钙排出量显著增加。提高蛋白质提入是否会引起钙从骨路中丢失，引起人们的关注。世界范围内凡动物性蛋白质摄入高的地区，髋部骨折的发生率也高，但由于骨折的发生与多种原因有关，尚不能肯定这是由于摄入高蛋白质膳食所引起。

虽然目前尚没有确凿的证据证明蛋白质摄入量显著高于需要量是有害的，美国科学院在1989年出版的《膳食与健康》一书中还是建议人们每日摄入的蛋白质以不超过推荐供给量的两倍为宜。

2.6 蛋白质营养状况的评价

评价蛋白质营养状况的指标主要有以下数种。

2．6．1 上臂肌围（arm muscle circumference,AMC）和上臂肌区（arm muscle area,AMA）

上臂肌围和上臂肌区是评价总体蛋白储存的较可靠的指标。假设上臂为圆筒，上臂骨径不计，测量上臂中点处的围长（AC）和三头肌部皮褶厚度（TSF），即可计算上臂肌围和上臂肌区。其计算式：AMC（mm）=AC(mm)-3.14×TSF(mm)

AMA(mm2)=[AC(mm)-3.14×TSF(mm)]2/(4×3.14)

AMC评价标准：国际标准25.3cm(男)、23.2cm(女)，日本24.8cm（男）、21.0cm(女)。测定值＞90%标准值为正常。我国某单位根据1532舰艇人员（男）的测量，提出AMC≥237mm为正常，＜237mm为缺乏；AMA≥4490mm2为正常，＜4490mm2缺乏。

上臂肌围测算简便，评价结果和其他蛋白质营养状况的评价（总体K和肌肉CT）的结果有显著相关。但测量易有误差，由于上臂是纺缍形的，即使同一人操作，上臂围和皮褶厚度两处测量误差的合计可约达10%。此外，“上臂为圆筒形”“骨径不计”的假设是不妥当的。

2．6．2 血清蛋白

低蛋白膳可引起血浆蛋白合成降低。用血浆蛋白除去法（plasmaphresis）使动物丢失50%的血浆蛋白，再饲以高蛋白膳可在一日内迅速恢复其损失的1/3，并在二周内完全恢复到正常水平。如果血清总蛋白和白蛋白长期低于正常值，可以说明体蛋白不足。

血清蛋白中白蛋白（albumin,Alb）、前白蛋白（prealbumin,PreAlb）、运铁蛋白（transferrin,TFN）和视黄醇结合蛋白（retinol binding protein,RBP）主要都在肝脏合成。这几种血清蛋白浓度降低，可以认为是脏器蛋白缺乏、生化合成减低的缘故。

（1）白蛋白白蛋白是群体调查时常用的指标。人群调查发现平均血清白蛋白水平低，往往与膳食蛋白的摄入量不足有关。

Alb评价标准：＞35g·L-1正常，28～34g·L-1轻度缺乏，21～27g·L-1中度缺乏，＜21g·L-1严重缺乏。当白质蛋白浓度低于28g·L-1时，会出现水肿。

白蛋白测定样品易采集，方法简易。但白蛋白体库大（4～5g·L-1）、生物半寿期（20d）长，早期缺乏时不易测出。

（2）运铁蛋白运铁蛋白是输送铁的蛋白。和白蛋白比较，运铁蛋白体库较小、生物半寿期（8～10日）较短，故能及时地反映脏器蛋白急剧的变化。在高蛋白膳治疗时，血浆中浓度上升快，是判断治疗效果的良好指标。

TFN评价标准：2500～3000mg·L-1正常。1500～2000 mg·L-1轻度缺乏，1000～1500 mg·L-1中度缺乏，＜1000 mg·L-1严重缺乏（用放射免疫法测定）。

运铁蛋白的浓度又受铁的影响。当蛋白质和铁的摄取量都低时，其血浆浓度出现代偿性增高，在评价时应注意。

（3）前白蛋白前白蛋白的主要功能是运输甲状腺素。它的体库很小，生物半寿期1.9天。

PreAlb评价标准：157～296 mg·L-1为正常，100～150 mg·L-1轻度缺乏，50～100 mg·L-中度缺乏，＜50 mg·L-1严重缺乏。

在任何急需合成蛋白质的情况下，如创伤、急性感染，血清前白蛋白都迅速下降。因而从测试资料判断是否有蛋白质营养不良必须慎重。

（4）视黄醇结合蛋白视黄醇结合蛋白是运输维生素A醇的特殊蛋白。从肾小球滤过，在肾脏代谢，生物半寿期10h。是评价蛋白质营养不良急性变化的敏感指标。

RBP评价标准：2～76 mg·L-1为正常。此指标高度敏感，甚至在很小的应激情况下，也有变化，因而临床很少应用。肾脏有病变时，血清RBP浓度升高。此外，血清总蛋白、球蛋白也用作评价指标。我国正常成年人血清总蛋白的正常值是65～80 g·L-1、白蛋白/球蛋白的比是1.5～2.5:1。但这两项指标特异性差，尤其是球蛋白，在有感染和寄生虫病时都增高。

应该看到，血清蛋白浓度不仅与蛋白质摄取和合成有关，也受分解、血管内外运行、渗出和细胞外液增加等因素的影响。因此，在评价时必须综合分析，避免过于简单地下结论。

2．6．3 血清氨基酸比值（serum amino acid ratios,SAAR）

在蛋白质营养不良时，可能由于适应性代谢的结果，血清游离氨基酸的模式发生变化。蛋白质营养不良的儿童，空腹血亮氨酸、异亮氨酸等必需氨基酸和酪氨酸、精氨酸等非必需氨基酸减少；而其他非必需氨基酸正常或增高。

SAAR=（甘氨酸+丝氨酸+谷酰胺+牛磺酸）/（异亮氨酸+亮氨酸+缬氨酸+蛋氨酸）

评价标准：SAAR〈2为正常，〉3蛋白质营养不良。

此指标测试仪器复杂，而且受试者必须在热能摄入充足而蛋白质不足的条件下，才有意义，因而不常采用。

2．6．4 尿肌酸酐（urinary creatinine）

尿肌酸酐来自肌酸的磷酸肌酸，而后两者储于骨胳肌（参看2.2.3节）。因此，测定24h尿肌酸可作为瘦体组织营养状况评价的指标。人群调查表明瘦体组织和尿肌酸酐两者有非常显著的相关。但由于肌酸来自食物和体内合成两个部分，用尿肌酸评价廋体重约有0.3～0.5%的误差。在测定技术上，24h 尿样很难准确收集，即使收尿时间有15min之差，也能使测定结果产生1%误差。

2．6．5 尿肌酸酐/身高指数（urinary ceratinine/height index,CHI）尿肌酸酐/身高指数是24h尿肌酸酐（A）和同性别、同身高的成年人24h 预期的尿肌酸酐（B）的比值：CHI=A/B×100A=受试者24h尿肌酸酐，B=与受试者同身高中等体型理想体重的人预期的24h尿肌酸值[或采用肌酸酐系数23 mg·kg-1(男)、18 mg·mg-1(女)体重计算]。

CHI评价标准：60～80%中度缺乏，＜60%严重缺乏。

这项指标评价体蛋白营养状况还存在一些问题：①24h尿难于准确收集；

②理想体重不适用，有些病人正常时的体重不符合理想体重；③标准没有年龄差别，而实际上尿肌酸酐随年龄增长而降低。因而临床应用价值不大。2．6．6 发根的生化和形态检查

头发生长时的毛基质细胞有高度合成蛋白质的能力、增殖快。检查头发的生化和形态可以作为早期判断蛋白质营养不良的指标。据Zain等人的调查，335名儿童发根中DNA和可溶性蛋白质随蛋白质营养不良的发展而有进行性的减少。Bradfield(1970)观察8名健康男子蛋白质的摄取和头发生长的关系。在摄食无蛋白膳15天后，见到发根球部明显萎缩，而血清蛋白尚未见到异常。Smelser介绍用拔毛发计测定拔发所需的功，可以反映蛋白质营养状况。拔毛用力度和体重、上臂肌围、血清白蛋白有显著相关。

上述指标，种类虽然很多，但各有不足之处，实际应用还须结合膳食史和临床观察进行综合评价。

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

(完整版)第一章蛋白质的结构与功能(试题及答案)

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生命活动的主要承担者—蛋白质知识点总结.doc

<第二节生命活动的主要承担者——蛋白质> 一、氨基酸结构及其种类 1.氨基酸的组成元素： C、 H、 O、 N，有的含有 S 等元素。 2.氨基酸的结构通式： 结构特点： 1）氨基酸分子中， -NH2和 -COOH至少各有一个； 2）至少一个 -NH2和一个 -COOH连在同一个碳 原子上； 3）生物体中氨基酸种类、性质不同是由R 基决定的。 ※即：“一个中心三个基本点” 【巧记】可把氨基酸想象成一个人， R基是人脸，我们分辨一个人时，主要 看人的脸；羧基和氨基代表该人的双手； H代表双腿。 3.氨基酸种类：生物体中含氨基酸约 20 种 必需氨基酸 (8) 种：人体不能合成，必须从外界环境中获取。（巧计：“一家来写两三本书”） 即：异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、 苏氨酸 非必需氨基酸 (12) 种：人体能够合成，可以不用从外界环境中获取。 二、蛋白质的结构及其多样性 1、※氨基酸形成蛋白质的方式——→脱水缩合（书22页过程） ☆注意： 1）脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基（— NH2）和另一个氨基酸分子的羧基（— COOH）相连接 , 同时脱去一分子的水的结合方式 . 2）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，其表达式写成以下几种形式都可以： O H O —CO— NH—或—NH— CO—或‖—C—NH—或—N—C— 丨‖ 肽键表示式中两端的“—”表示不成对的电子，不能漏写。 3）反应产物中有“ H2O”。脱去的水分子中的“ H”分别来自羧基和氨基，脱 去的水分子中的“ O”来自羧基。 4）参与脱水缩合的分别是两个氨基酸分子中与中心碳原子相连的氨基和羧 基， R 基中的 -NH2和-COOH不参与脱水缩合。

组成细胞的化学成分(蛋白质)(三)

第 1 页 共 3 页 细胞的化学成分(二) Ⅰ。教学目标： 一． 知识目标： 1． 了解蛋白质的含量和元素组成； 2． 掌握蛋白质的基本结构组成单位的结构通式和共同特点； 3． 掌握蛋白质的形成过程------缩合反应及图解； 4． 理解二肽、三肽及多肽，肽键和肽链的定义； 5． 理解和掌握蛋白质分子的功能； 二．能力目标： 1． 通过蛋白质的有关知识的学习，培养学生对生物和化学知识的综合能力； 2． 通过蛋白质分子结构多样性和功能关系学习，培养分析问题和推理的思维能力； 三．情感目标： 通过生物和化学知识、蛋白质和核酸知识的综合学习，培养学生认识到事物之间都具有联系的观点。 Ⅱ。重点和难点： 1． 氨基酸的结构通式及共同特点； 2． 缩合反应图解； 3． 蛋白质的结构和功能的多样性； 难点： 1． 蛋白质的结构和功能； 2． 有关氨基酸缩合反应的计算。 Ⅲ。教学环节： 复 习： 评讲<课时练习一> 讲授新课： 五．蛋白质： 自学提纲： 1． 含量： 鲜重：7—10% (第二) 干重：50%以上(第一) 2． 元素组成：

第 2 页 共 3 页 都有：C 、H 、O 、N 四种元素，有的还有： S （胰岛素）、F e （血红蛋白）、I （甲状腺激素）、C u （血蓝蛋白）等等。 3． 基本组成单位----（1） 种类： 约20种 （2） R （侧链基团、R 基） H 2N C COOH 氨基 羧基 H （氢原子） （3） 共同特点： Ⅰ。每种氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基； Ⅱ。在每一个氨基酸中都至少有一个氨基和羧基连在同一个α碳原子上； 说明： 1． 在一个氨基酸中除了在α碳原子上一定有一个氨基和一个羧基外，在R 基上也 有可能存在着氨基和羧基； 如：HOOC---CH 2---CH 2--- CH---COOH 谷氨酸，在R 基上有一个羧基 NH 2 CH 3---CH 2---CH 2---CH---COOH 赖氨酸，在R 基上有一个氨基； NH 2 NH 2 2． 在每一个氨基酸中都必须有一个氨基和一个羧基连在同一个而且必须是α碳 原子上；否则就不是构成生物体的氨基酸。 3． 在计算时一定要引导学生记住：除了在α碳原子上有一个氨基和一个羧基以 外，其它的氨基和羧基都在R 基上。 例题一：根据氨基酸的结构特点，判断下列的是否属于构成生物体的氨基酸，并说明理由： 例题二：某氨基酸有三个氨基和二个羧基，问：连在α碳原子上和R 基上的氨基和羧基各 有多少个？ 例题三：谷氨酸的R 基是 C 3H 5O 2 ，问谷氨酸中含有的碳原子和氧原子各有多少个？ A. 4, 4 B. 5, 5 C. 5, 4 D. 4, 5 例题四：构成生物体的氨基酸的R 基有多少种？ 4． 蛋白质的形成过程：

蛋白质的结构与功能概述

蛋白质的结构与功能概述 「考纲」 1.蛋白质的分子组成：①元素组成；②基本单位。 2.蛋白质的分子结构：①肽键与肽；②一级结构；③二级结构--α螺旋；④三级和四级结构概念。 3.蛋白质的理化性质：①等电点；②沉淀；③变性。 「考点」 1.蛋白质的含氮量平均为16%。 2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 5.一级结构的主要化学键是肽键。 6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键 7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。 8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH 9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。 「试题」 （1～3题共用备选答案） A.蛋白质一级结构 B.蛋白质二级结构 C.蛋白质三级结构 D.蛋白质四级结构 E.单个亚基结构 1.不属于空间结构的是 答案：A 2.整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是 答案：C 3.蛋白质变性时，不受影响的结构是 答案：A 4.维系蛋白质分子一级结构的化学键是 A.离子键 B.肽键 C.二硫键 D.氢键 E.疏水键 答案：B 5.变性蛋白质的主要特点是 A.不易被蛋白酶水解 B.分子量降低 C.溶解性增加 D.生物学活性丧失 E.共价键被破坏 答案：D 6.蛋白质二级结构是指分子中

A.氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象 C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置 答案：C 7.下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是 A.由Cα和C-COOH组成 B.由Cα1和Cα2组成 C.由Cα和N组成 D.肽键有一定程度双键性质 E.肽键可以自由旋转 答案：D （8～9题共用备选答案） A.一级结构破坏 B.二级结构破坏 C.三级结构破坏 D.四级结构破坏 E.空间结构破坏 8.亚基解聚时 答案：D 9.蛋白酶水解时 答案：A 10.关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指 A.氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象 C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置 答案：C

蛋白质结构

四级结构（quaternary structure） 四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。 蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。 亚基的立体排布 稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和

疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。 血红蛋白的四级结构 血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。 蛋白质－－名词辨析 蛋白质一级结构(primary structure): 氨基酸序列。 蛋白质二级结构(secondary structure): 蛋白质主干原子间形成的二面角Φ(phi)和φ(psi)以及主链 上原子间形成的氢键决定的，在某些情况下，这些二面角和

人教版高一生物必修一生命活动的主要承担者蛋白质练习题

练习2.2生命活动的承担者一一蛋白质 、选择题 C.N 、P 、K 、Mg D. C 、H O P 、S 、Mg 2. 下列分子中，与构成生物体的蛋白质的氨基酸分子式不相符的是 ( A.H 2N- CH- CH 1 B. H 2 N- CH — CH —COOH COOH C. H 2N — (CH 2)4— CH-COOH 1 D. H 2N — CH- COOH NH 2 CH 2 CHCOOH 3. 组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是 ( A. NH — CO B. — NH- CO- C. — NH —COO — D. NH 2— COOH 4. 下列能正确表示蛋白质分子由简到繁的结构层次的一组是 ( ① 氨基酸 ②C H O N 等化学元素 ③氨基酸分子 相互结合 ④多肽 ⑤肽链 ⑥形成具有一定空间结构的蛋白质分子 C. 有的蛋白质是调节生物体细胞新陈代谢的重要物质 D. 蛋白质就是一种多肽 7. 下列有关蛋白质结构、功能多样性的说法正确的是 A. 蛋白质结构的多样性与构成蛋白质的氨基酸的种类、数目和空间结构有关 B. 已知某化合物含有 C H O N 等元素，可以推断此物质为蛋白质 C. 不同蛋白质分子中组成肽键的化学元素无差异性 D. 蛋白质空间结构改变，可能会导致蛋白质失去生物活性， 但这种改变一般是可逆的 8. 华北地区乃至全国都知道，山东阿胶是一种名贵的中 药，极为珍贵的补品一一“东阿阿胶，国之瑰宝” 。据 资料显示，正宗的山东阿胶是山东省阿县生产的阿胶， 该胶 1.构成蛋白质的主要元素有 A.C 、H 、0、P 、S B. C () 、H ON A.①②③④⑤⑥ B. ②①④③⑥⑤ C. 5. 下列各项与蛋白质结构多样性无关的是 A. 氨基 酸的数目、种类和排列顺序 B. C.构成蛋白质的多肽链的空间结构 D. 6. 下列有关蛋白质功能的叙述中， 不正确的是 A. 催化口腔内少量淀粉分解成麦芽糖的是蛋白质 ②①④③⑤⑥ D.②①③④⑤⑥ ( ) 构成蛋白质的多肽链的数目 氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基 ( )

蛋白质的元素组成

一、蛋白质的元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。 按照蛋白质的组成，可以分为 1.简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 （1）清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 （2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。 （3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 （4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。 2.结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 （2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清α-，β-脂蛋白等。 （4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。 （6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。 依据蛋白质的营养价值分类：按照蛋白质含的必需氨基酸的种类、数量、比例可分为完全蛋白、半完全蛋白和不完全蛋白。 1.完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、数量充足、比例恰当。 2.半完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、但有的氨基酸数量不足、比例不恰当。 3.不完全蛋白：必需氨基酸的种类不全。 蛋白质的功能 一、构成和修复组织； 二、调节生理功能； 三、供给机体热能。

(完整版)蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质的组成及特点

蛋白质的组成及特点 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。 (1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%; (2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数 整体结构 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结 构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构(primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。 二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲(如α-螺旋结构)或折叠(如β-折叠结构)形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结

构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基(—NH—)上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而 实现的。 三级结构(tertiary structure)：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。 四级结构(quaternary structure)：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质 的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。 连接方法 用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。 检测方法 分别向甲乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲乙两试管

蛋白质的作用及组成

蛋白质的组成： 食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。 必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说，有9种，多一种组氨酸。 非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。 有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。 蛋白质作用： 蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和形状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。 蛋白质占人体的20 %是,占身体比例最大的。胆汁，尿液除外，都是蛋白质合成的。只有蛋白质充足，才能代谢正常。就像盖房子，构建身体的原材料最主要的是蛋白质。 1.蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，；维持钾钠平衡；消除水肿。 2.是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。 3.提供一部分能量。 4.调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。 5.形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。 7.大脑细胞分裂的动力源是蛋白质；脑脊液是蛋白质合成的；记忆力下降 8.性功能障碍 9.肝脏：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白质，肝细胞不健康。有一副好肝脏，人健康就有保障。 10.心脏---泵器官。缺乏蛋白质会出现手脚冰凉；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。 11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白质合成的。缺乏会造成胃动力不够，消化不良，打嗝。胃溃疡，胃炎；胃酸过多，刺激溃疡面你会感觉到疼，蛋白质唯一具有修复再造细胞的功能。消化壁上有韧带，缺乏蛋白质会松弛，内脏下垂，子宫下垂脏器移位。 12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白质肌肉萎缩；骨头的韧性减低，易骨折 13.抗体会减少，易感冒，发烧。

生物化学--蛋白质部分习题及答案知

生物化学--蛋白质部分习题及答案第四章蛋白质化学一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖 C．含少量的硫D．含少量的铜 E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸 C．甘氨酸D．谷氨酸 E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸 C．脯氨酸D．精氨酸 E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸 C．酪氨酸D．谷氨酸

E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码

11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．xx反应 E．考xxxx反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质 E．以上均不是 15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键 C．疏水键D．肽键

生命活动的主要承担者—蛋白质 知识点总结

<第二节生命活动的主要承担者——蛋白质> 一、氨基酸结构及其种类 １.氨基酸的组成元素：C、H、Ｏ、N，有的含有Ｓ等元素。 2.氨基酸的结构通式: 结构特点： 1）氨基酸分子中,-NH２和-ＣＯOH至少各有一个; 2）至少一个-NH２和一个-COＯH连在同一个碳原子上; 3)生物体中氨基酸种类、性质不同是由R基决定的。 ※即：“一个中心三个基本点” 【巧记】可把氨基酸想象成一个人,Ｒ基是人脸,我们分辨一个人时,主要看人的脸;羧基和氨基代表该人的双手;H代表双腿。 3.氨基酸种类:生物体中含氨基酸约２０种 必需氨基酸(8)种：人体不能合成,必须从外界环境中获取。(巧计:“一家来写两三本书”) 即:异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 非必需氨基酸（１2）种:人体能够合成,可以不用从外界环境中获取。 二、蛋白质的结构及其多样性 1、※氨基酸形成蛋白质的方式——→脱水缩合（书２２页过程) ☆注意： 1）脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(—NH2)和另一个氨基酸分子的羧基（—COＯH）相连接,同时脱去一分子的水的结合方式. 2）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，其表达式写成以下几种形式都可以: —CO—NH—或—NH—CO—或—C—NH—或—N—C— ?肽键表示式中两端的“—”表示不成对的电子，不能漏写。 3）反应产物中有“H2O”。脱去的水分子中的“H”分别来自羧基和氨基,脱去的水分子中的“O”来自羧基。 4)参与脱水缩合的分别是两个氨基酸分子中与中心碳原子相连的氨基和羧基，R基中的-NH2和-ＣO ＯH不参与脱水缩合。 ５)一条肽链至少含有一个游离的-ＮH２和一个游离的－COＯH，分别位于肽链的两端。 ６)二肽:是指由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物； 多肽:由三个或三个以上氨基酸分子脱水缩合而成的化合物，多肽通常呈链状结构，又叫肽链。 O ‖ H 丨 O ‖

蛋白质的结构与功能教学设计

《蛋白质的结构与功能》教学设计 南京市秦淮中学俞志茹 “蛋白质的结构和功能”是苏教版普通高中生物学课程标准教科书《分子与细胞》模块第二章第二节的内容。本节内容比较抽象，高一学生没有有机化学的知识，对于氨基酸的结构通式以及氨基酸如何脱水缩合等理解起来有一定困难。在教学中让学生主动参与,利用问题的递进设置,逐步解决学生在学习中遇到的困难。 【教学目标】 1、知识与技能：说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程，概述蛋白质的结 构和功能。 2、过程与方法：通过氨基酸结构通式的推导，培养学生分析归纳的能力；通过探讨氨基酸 的缩合过程，培养学生解决问题的能力；通过获取形象的图文信息，培养 学生分析处理资料的能力。 3、情感态度与价值观：使学生理解蛋白质是生命活动的主要承担者，形成结构决定功能的 生物学基本观点。 【教学重点】氨基酸的结构特点；蛋白质的结构与功能。 【教学难点】氨基酸的脱水缩合。 【教学方法】分组合作，问题引导。 【教学过程设计】 （一）、创设情境，导入新课 师：展示一组食物图片，请生说出这些食物在组成成分上的一个明显的共同点？ 生：都富含蛋白质 师导入新课：蛋白质是构成细胞的基本有机物，是生物大分子。它在细胞内的含量只比水少，大约占细胞干重的50﹪以上，蛋白质是含量最高的有机化合物，本节课我们一起来认识生命活动的主要承担者——蛋白质。 （二）、主动参与，探求新知 1、组成元素 师：蛋白质的构成元素主要有C、H、O、N，大多数蛋白质还含有S。 2、氨基酸 师：蛋白质的相对分子质量一般都很大，例如血红蛋白（C3032H4816O872N280S8Fe4），血红蛋白的相关介绍

生物化学考题_蛋白质结构与功能

蛋白质结构与功能 一级要求单选题 1组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种 A 300 B 30 C 20 D 10 E 5 2蛋白质元素组成的特点是含有的16%相对恒定量的是什么元素A C B N C H D O E S 3组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH 2 4氨基酸的平均分子量是 A 1000 B 500 C 110 D 100 E 80 5组成蛋白质的酸性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 6组成蛋白质的碱性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 7组成蛋白质中的含巯基氨基酸是 A 酪氨酸 B 缬氨酸 C 谷氨酸 D 胱氨酸 E 半胱氨酸 8蛋白质分子中属于亚氨基酸的是 A 脯氨酸 B 甘氨酸 C 丙氨酸

D 组氨酸 E 天冬氨酸 9组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异 A 种族差异 B 个体差异 C 组织差异 D 器官差异 E 无差异 10体内蛋白质分子中的胱氨酸是由什么氨基酸转变生成A 谷氨酸B 精氨酸C 组氨酸 D 半胱氨酸 E 丙氨酸 11精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸 A 酸性 B 碱性 C 中性极性 D 中性非极性 E 芳香族 12下列那种氨基酸无遗传密码子编码 A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对羟苯丙氨酸 D 异亮氨酸 E 羟脯氨酸 13氨基酸间脱水的产物首先产生小分子化合物为 A 蛋白质 B 肽 C 核酸 D 多糖 E 脂肪 14人体内的肽大多是 A 开链 B 环状 C 分支 D 多末端 E 单末端链,余为环状 15谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 A 2 B 3 C 9 D 10 E 39

蛋白质结构

第二章 与蛋白质可逆结合的分子称为配体。蛋白质与配体间的相互作用的瞬时性质对生命体至关重要，它可使生物体对外界环境及新陈代谢环境的变化作出迅速而可逆的反应。配体在蛋白质上的结合位点称为结合部位。结合部位与配体在大小、形状、电荷以及疏水性或亲水性上是互补的。 蛋白质与配体结合，经常伴随着蛋白质分子的构象变化，从而使得结合部位与配体的互补性增强，促进两者更加紧密地结合，蛋白质与配体间的这种结构适应性称为诱导契合。 酶与这其他分子结合，并改变它们的化学结构，就是它的催化反应，酶所作同的分子称为底物而不是配体，其结合位点称为催化部位而不是活性部位。 铁离子通常镶嵌于血红素辅基中称为血红素，血红素是由复杂的有机环状结构原啉组成的，其上结合了单个二价的铁离子。潜水哺乳动物肌红蛋白丰富。 每个氨基酸残基可通过两种方式进行标识，一种是根据它在氨基酸序列中的位置，另一种是根据它在特定α-螺旋节段中的位置。 动物血液中携带的几乎全部的氧，都是由红细胞中的血红蛋白结合和运输的。红细胞在人体内仅存约120天，主要功能装载血红蛋白，以很高的浓度溶解在其胞浆中。 血红蛋白分子（Mr64500；可缩写为Hb）近似球形结构，它是一个四聚体蛋白，含有四个血红素辅基，每一个辅基都连有一个多肽链。 血红蛋白主要有两种构象：R态和T态。R态对氧具有明显较高的亲和力。 血红蛋白具有一个杂合的即S形氧结合的曲线。 蛋白质的一个配体位点的结合能影响同一个蛋白的另一个配体位点的结合性质，这种蛋白就是变构蛋白。变构蛋白的调解物可以是抑制物，也可以是激活物。当正常配体与调节物相同，这种相互作用称为同促作用。不相同是为异促作用。 有些蛋白具有两个或两个以上的调解物，因此它们就可能有同促和异促两种作用。 两种表明协同结合机制的模型：协同模型、序变模型。 血红蛋白也可以运输H+、CO 2，此反应由碳酸酐酶催化。H+、CO 2 与血红蛋白 的结合是与氧的结合呈负相关的，其结合导致稳定T状态的离子对的形成，从而减弱其与氧气的结合，这就是Bohr效应。 二氧化碳结合形成氨基甲酰血红蛋白。血红蛋白结合氧受2,3-二磷酸甘油酸的调控。 免疫由多种白细胞引起，包括巨噬细胞和淋巴细胞。它们都来自于骨髓中未分化的干细胞。 免疫应答由两个互补系统组成：体液免疫和细胞免疫。体液免疫系统直接针对细菌感染和细胞外病毒，也能对进入机体中的单个蛋白作出应答。细胞免疫系统能破坏被病毒感染了的细胞，也能破坏某些寄生物和外来组织。 T细胞形成于骨髓，发育后期在胸腺内完成。辅助T细胞产生可溶性信号转导蛋白。称为细胞因子，包括白细胞介素。 任何能够引起免疫应答的分子或病原体都成为抗原。 一个抗体或T细胞受体仅仅只能结合抗原中的一种特殊结构，这种结构称为抗原决定簇。

蛋白质的基本组成单位---氨基酸

第一章蛋白质 第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸 （一）氨基酸的种类 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。 根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。 （二）氨基酸的性质 氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。 除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。 氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。 氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。 第二节蛋白质的结构 （一）蛋白质的结构层次*** 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为多个结构水平，包括一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。一般将二级结构---四级结构称为三维构象或高级结构。 1．一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个港性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C 端。 2．蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 3．结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 4．蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进