生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢
核 苷 酸
一级要求 单选题
1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸
在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于:
15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？
B GSH
C D 嘌呤环的N3和N9
D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸
B 谷氨酸
D 丙氨酸
3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的?
A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成
B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成
C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的
基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成
D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成
E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP
4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于:
C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸
C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸
D 甘氨酸
E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是:
A C E NH3
B D CO 2
黄嘌呤 尿酸
次黄嘌呤
E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的?
A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连
B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及
CO 2作用逐步合成
C UMP 的合成需要有一碳单位的参加
D 主要是在线粒体内合成
E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加
A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于:
A 游离的氨
B 谷氨酸
C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基
D 天冬氨酸
8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于:
A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4
B N5N10-CH2-FH4
D N10-CHOFH4
E N5N10=CH-FH4
B C
9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料?
A 谷氨酸 D 丙氨酸
B 甘氨酸
C 天冬氨酸
E 天冬酰胺
10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的
A ．嘌呤环的氮原于均来自氨基酸的α氨基
B ．合成过程中不会产生自由嘌呤碱
C ．氨基甲酰磷酸为嘌呤环提供氨甲酰基
D ．由 IMP 合成 AMP 和 GMP 均由 ATP 供能，
E. 次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶催化 IMP 转变成 GMP 11 嘌呤核苷酸从头合成时生成的重要代谢中间物是
B C A GMP B AMP C IMP D ATP E GTP 12 能在体内分解产生β氨基异丁酸的核苷酸是
A D CMP
B AMP IMP
C TMP
cAMP E C 13 胸腺嘧啶分子中的甲基生物合成时来自
A C E N 10~-CHOFH 4 N 5，N 10-CH 2—FH 4
B D N 5,N 10=CHOFH 4
N 5-CH 3FH4
N5-CH=NHFH 4 C E
C D C B B 14 最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是
A 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 1-
磷酸葡萄糖 1，6-二磷酸葡萄糖 5-磷酸核糖
15 下列哪种物质不是嘌呤核苷酸从头合成的直接原料
B C D E A 甘氨酸 D CO 2 B 天冬氨酸 E 一碳单位 C 谷氨酸 16 体内脱氧核苷酸是由下列哪类物质直接还原生成的
A 核糖
B 核糖核苷
C 一磷酸核苷
D 二磷酸核苷
E 三磷酸核苷 17 嘧啶核苷酸合成中，生成氨基甲酰磷酸是在细胞内的什么部位
A 线粒体 D 溶酶体
B 微粒体 E 细胞核
C 胞浆
18 催化 dUMP 转变为 dTMP 的酶是
A 核苷酸还原酶
B 胸苷酸合成酶
C 甲基转移酶
D 脱氧胸苷激酶
E 核苷酸激酶 19 下列化合物中作为合成 IMP~UMP 的共同原料是
A 天冬酰胺 D 甲硫氨酸
B 磷酸核糖
C 甘氨酸
E 一碳单位 20 dTMP 合成的直接前体是
A D dUMP dUDP
B E TMP
C TDP
dCMP A 二级要求
21关于天冬氨酸氨甲酰基转移酶的下列叙述，哪一种是错误的
A C CTP 是其反馈抑制剂
B 是嘧啶核苷酸从头合成的调节酶
D 是别构酶
多个亚基组成 E 不服从米—曼氏方程式
在CTP 的合成中其第四位碳原子上的氨基来源于:
A 谷氨酸
B 谷氨酰胺的酰胺基
E 22 C 天冬氨酸 D 丙氨酸
D 天冬酰胺的酰胺基 B
23 体内进行嘌呤核苷酸从头合成最主要的组织是’
A 胸腺C
B 小肠黏膜
C 肝
D 脾
E 骨髓
24 嘧啶核苷酸生物合成途径的反馈抑制是由于调节了下列哪种酶的活性：
A 二氢乳清酸酶
C 二氢乳清酸脱氢酶E 胸苷酸合成酶B 乳清酸磷酸核糖转移酶
D 天冬氨酸转氨甲酰酶
D
C
25
26 HGPRT(次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶)参与下列哪种反应A 嘌呤核苷酸从头合成
C 嘌呤核苷酸补救合成
E 嘌呤核苷酸分解代谢
6-巯基嘌呤核苷酸不抑制
B 嘧啶核苷酸从头合成
D 嘧啶核苷酸补救合成
A
C
IMP~AMP B IMP→GMP
PRPP合成酶 D 酰胺转移酶
E 嘧啶磷酸核糖转移酶
27 下列哪种化合物对嘌呤核苷酸的生物合成不产生直接反馈抑制作用
E
A D TMP
GMP
B
E
IMP C AMP
ADP A
三级要求
28 哺乳类动物体内直接催化尿酸生成的酶是
A 尿酸氧化酶
B 黄嘌呤氧化酶
E 核苷酸酶C 腺苷脱氨酸
D 鸟嘌呤脱氨酶 B
29 核糖核苷酸还原酶可催化下列哪种反应?
A ATP→腺嘌呤脱氧核苷三
磷酸(dATP) B GTP→鸟嘌呤脱氧核苷三磷
酸(dGTP)
C ADP→腺嘌呤脱氧核苷
二磷酸(dADP) D AMP→腺嘌呤脱氧核苷一磷
酸(dAMP)
E GMP→鸟嘌呤脱氧核苷一磷酸(dGMP) C
30 5-氟尿嘧啶的抗癌作用机理是
A 合成错误的 DNA C 抑制胞嘧啶的合成
E 抑制二氢叶酸还原酶
31 B 抑制尿嘧啶的合成
D 抑制胸苷酸的合成
D
一级要求多选题
1 嘌呤核苷酸从头合成的原料包括
A 磷酸核糖
B CO2
C 一碳单位
E O2
D 谷氨酰胺和天冬氨酸
2 PRPP参与的代谢反应有
A 嘌呤核苷酸的从头合成
C 嘌呤核苷酸的补救合成
E 糖异生过程ABCD ABC
B 嘧啶核苷酸的从头合成；
D NMP→NDP→NTP，
3 尿酸是下列哪些化合物分解的终产物
A A AMP
B UMP
C IMP
D TMP
E cAMP ACD
4 嘧啶核苷酸分解代谢产物有
NH3 B 尿酸 C CO2 D 氨基酸 E 肌酸ACD 二级要求
5 对嘌呤核苷酸合成产生反馈抑制作用的化合物有
A IMP
B AMP
C GMP
D 尿酸
E 肌酐ABC
6 下列关于由核糖核苷酸还原成脱氧核糖核苷酸的叙述，哪些是正确
4种核苷酸都涉及到相同的还原酶体系
A
B C D 多发生在二磷酸核苷水平上
还原酶系包括氧化还原蛋白和硫氧化还原蛋白还原酶
NADPH+H + E GSSG/GSH参与ABC
7 叶酸类似物抑制的反应有
嘌呤核苷酸的从头合成
A B 嘌呤核苷酸的补救合成
C 胸腺嘧啶核苷酸的生成
D 嘧啶核苷酸的补救合成
E 核苷酸的分解AC 三级要求
8 嘧啶核苷酸合成时反馈抑制的酶是
A C E 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ
天冬氨酸氨基甲酰转移酶
酰胺转移酶
B
D
二氢乳清酸酶
乳清酸核苷酸脱羧酶
AC
一级要求名词解释
1 嘌呤核苷酸的从头合成
2 嘧啶核苷酸的补救合成
3 嘧啶核苷酸的从头合成
4 5 6 7 8 9 嘌呤核苷酸的补救合成
氨基甲酰磷酸合成酶II
嘧啶核苷酸合成过程中的多功能酶胸腺嘧啶核苷酸合成酶
尿酸
PRPP
10 IMP
二级要求
11 核苷酸还原体系
12 核苷酸的抗代谢药
13
14
15 痛风症
核糖核苷酸还原酶
次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶
三级要求
16 Lesch Nyhan 综合症
17
18
19 别嘌呤醇
黄嘌呤氧化酶MTX
一级要求问答题
1 2 3 4 UMP如何转变为dTMP?
核苷酸中嘌呤环与嘧啶环在体内的合成原料是哪些?主要分解产物又是什么? 试述糖、蛋白质代谢与核苷酸、核酸代谢的密切关系.
PRPP可参加哪些物质的合成代谢?为什么PRPP合成酶活性强时,尿酸排
泄会增加?
5 试追踪嘌呤环和嘧啶环C和N原子的来源.IMP和UMP分别能转变成哪些核
苷酸?
6 哪些生化反应利用PRPP作为底物?倘使PRPP大量异常出现,
可能导致何种后果?
7 合成IMP的关键酶是什么,怎样调节?
8 UMP能转变为哪些嘧啶核苷酸?胸苷酸又是怎样生成的?
9 试述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸生物合成过程的特点.
10 核糖核苷酸如何转变为脱氧核糖核苷酸?
二级要求
11 在核苷酸合成代谢中有哪些反馈调节作用?
12 别嘌呤醇被用于降低尿酸,其作用的分子机理何在?
13 MTX是一种叶酸拮抗物,它何以能作为有效的抗癌剂?
14 核糖核苷酸转变成脱氧核糖核苷酸时有哪些酶参加,这些酶怎样起作用? 三级要求
15
16
17
18
19 叶酸拮抗剂氨甲蝶呤为何能抑制DNA合成?
食物中缺乏核酸是否会引起疾病,为什么?
列举影响核苷酸合成的抗代谢物及其抗癌作用原理.
为什么应用抗癌药物治疗肿瘤时,常出现造血系统及消化道的症状? 试讨论β-丙氨酸和β-氨基异丁酸的代谢来源与去向.
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学考试知识点提要
Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。 主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。 胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶） 有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）： 总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢 脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质： 1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化（MIT基质）： ⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA） 总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。 LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
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