云南大学2013年338生物化学考研真题

云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生

入学考试自命题科目试题

（考生特别注意：全部答案必须写在答题纸上，否则后果自负！）考试科目名称：生物化学考试科目代码：338

一、选择题（选择一个最佳答案的字母填入括号内，共15题，每题2分，共30分）

1、胰岛素的功能单位是（）

A、单体

B、二体

C、四体

D、六体

2、在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得（）

A、鸟氨酸

B、胍氨酸

C、精氨酸

D、精氨琥珀酸

3、催化糖原合成的三种酶是（）

A、糖原磷酸化酶，糖原合酶，糖原分支酶

B、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原分支酶

C、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原合酶

D、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原合酶，糖原分支酶

4、酵母双杂交系统被用来研究（）。

A、哺乳动物的功能基因的表型分析

B、酵母细胞的功能基因

C、蛋白质的相互作用

D、基因的表达调控

5、今有A，B，C，D四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是A＞B＞C＞D，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应是（）

A、A

B、B

C、C

D、D

6、基因有两条链，与mRNA序列相同（T代替U）的链叫做（）

A、有义链

B、反义链

C、重链

D、cDNA链

7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛（CpG island）上的（）。

A、C的3位（生成m3CpG）

B、C的5位（生成m5CpG）

C、G的3位（生成Cp m3G）

D、G的7位（生成Cp m7G）

8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它是（0

A、酪氨酸残基

B、组氨酸残基

C、丝氨酸残基

D、门冬氨酸残基

9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化，导致该酶（）

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中国农业大学考研生物化学97-10年真题-38页文档资料

根据前面发帖人的信息，整理真题97-10年的。希望对后来 人有所帮助。 1997年生物化学 一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶10 磷酸果糖激 酶 二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和 _________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、 _________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、 ___________________和 ___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生 ____________________作 用。 5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下， 裂解生成2分子三碳糖。

6 ____________________氧化脱羧，形成 ______________________，这一过程是连接糖酵 解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和 _______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和 ___________________酶的共同作用下 ，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是 ___________法测定蛋白质含量的计算基 础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它 表达了__________________关 系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质 _________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。 三、问答题（共42分） 1 讨论呼吸链的组成及电子传递顺序。（7分） 2 生物体内脱氧核苷酸是怎样合成的？（7分）

云南大学考研338-生物化学考试大纲

338-《生物化学》考试大纲 一、考试性质 《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试题结构 选择题40分 填空题30分

名词解释20分 问答分析题60分 五、考查内容 第一章糖类的结构与功能 要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。 难点: 糖的结构 第一节糖的主要分类及其各自的代表 第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节糖链和糖蛋白的生物活性 第二章脂类化学 要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。 难点: 化学性质及其功能 第一节脂肪酸 一、脂肪酸的结构特征 二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸 三、脂肪酸的理化性质 第二节甘油三酯 一、甘油三酯的结构 二、甘油三酯的生物学意义 第三节其它酯类 一、磷脂

磷脂的结构，种类，性质，生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义 三、糖酯 糖酯的结构、生物学意义 第三章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理 第一节氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点 第二节氨基酸的性质 一、物理性质 二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质 三、酸碱性质，等电点概念及其意义 四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节氨基酸的分析方法 一、分配层析原理 二、各种不同层析方法的原理、方式

中国农业大学历年考研生物化学真题--很重要

1997年生物化学 一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶 10 磷酸果糖激酶 二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。

5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。 6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵 解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下 ，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基 础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关 系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。 三、问答题（共42分）

2021年云南大学338-生物化学

338-《生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。

五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质 （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型 三级结构：结构域的概念及甄别 四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应 （三）蛋白质的折叠历程 （四）蛋白质组和蛋白质组学

最新厦门大学生物化学考研真题

机密*启用前 厦门大学2007年招生攻读硕士学位研究生 入学考试试题 科目代码：432 科目名称：生物化学 招生专业：生命科学学院各专业 考生须知：全部答案一律写在答题纸上，答在试题纸张上的不得分！请用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答。 一、填空题：（每空1分，共30分） 1.蛋白质的酸水解一般用6mol/L HCI，110℃水解20小时左右，可使蛋白质完全水解。酸水解的优点是（），缺点是使（）被完全破坏。 2.生物体内的多糖按其生物功能可以分为两类（）、（）。前者往往以（）糖苷键连接而成；后者往往以（）糖苷键连接而成。 3.酶的变性作用和抑制作用都可以使酶活力丧失，两者的根本区别在于（）。 4.蛋白质N-末端测定的方法有很多，其中（）法由于该试剂与N-末端氨基酸形成的物质具有强烈的荧光，灵敏度很高。 5.一个蛋白质分子含有四个半胱氨酸残基。若所有半胱氨酸残基都可能配对形成二硫键，则此种蛋白质形成二硫键的方式有（）种。 6.对Michaelis型的酶来说，如果要求酶促反应v =80%Vmax ,则[S]应为Km的倍数是（）。 7.双倒数作图法测定酶的米氏常数Km时，Km值可以从直线的（）截距获得。 8.维持DNA双螺旋结构稳定的因素是（）和（）。 9.当两条（）之间存在互补配对时，在一定条件下形成（），这个过程称为（）。 １０.核糖体中催化肽键合成的是（），其实质是一种（），（）只是用于维持前者构象的。 １１.人体缺乏维生素Ａ会患（），缺乏（）会患脚气病。 １２.糖酵解中有三个反应是不可逆的，催化这三个反应的酶是（），（），（）。其中（）是糖酵解反应的关键限速酶。 １３.果糖－１－磷酸在（）的催化下，产生甘油醛和磷酸二羟丙酮，前一种产物可在（）催化下生成３－磷酸甘油醛而进入酵解途径。 １４.１分子丙酮酸彻底氧化，反应中有（）次脱氢，共生成（）分子ＡＴＰ，生成（）分子ＣＯ２。 二选择题(下列每题有一个正确答案，选择正确答案的编号写在答卷纸上，每题1分，共30分) 1.在蛋白质合成过程中最主要的供能物质是： A.ATP； B.GTP； C.CTP； D.UTP。 2.下列氨基酸中，哪种氨基酸经转氨作用可直接生成草酰乙酸？ A.苏氨酸； B.天冬氨酸； C.丙氨酸； D.谷氨酸。

考研生物化学经典题集及答案

硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。

A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

2008年农学门类联考生物化学考研试题及答案详解

2008年农学门类联考生物化学考研试题 22．阐明三羧酸循环的科学家是 A. J．D．Watson B．H．A．Krebs C. L. C. Pauling D．J．B．S umner 23. DNA单链中连接脱氧核苷酸的化学键是 A. 氢键 B．离子键 C.3′，5′- 磷酸二酯键 D 2′，5′- 磷酸二酯键 24. 由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A. 54 nm B．36 nm C．34 nm D．15 nm 25. 5′- 末端通常具有帽子结构的RNA分子是 A. 原核生物mRNA B．原核生物rRNA C. 真核生物mRNA D．真核生物rRNA 28. 一碳单位转移酶的辅酶是 A. 四氢叶酸 B．泛酸 C．核黄素 D．抗坏血酸 29. 大肠杆菌中催化DNA新链延长的主要酶是 A.DNA连接酶 B．DNA聚合酶I C. DNA聚合酶II D．DNA聚合酶Ⅲ 30. 大肠杆菌DNA分子经过连续两代的半保留复制，第2代中来自DNA 含量与总DNA含量的比值是 A. 1／2 B．1／4 C．1／8 D．1／16 31. 原核生物DNA转录时，识别启动子的因子是 A. IF - 1 B．RF - 1 C．σ因子 D．ρ因子 32. 糖酵解途径中，催化己糖裂解产生3 - 磷酸甘油醛的酶是

A.磷酸果糖激酶 B．3 - 磷酸甘油醛脱氢酶 C. 醛缩酶 D．烯醇化酶 33. 下列参与三羧酸循环的酶中，属于调节酶的是 A.延胡索酸酶 B．琥珀酰CoA合成酶 C.苹果酸脱氢酶 D．柠檬酸合酶 34．真核细胞核糖体的沉降系数是 A．50S B．60S C．70S D．80S 35．下列酶中，参与联合脱氨基作用的是 A．L - 谷氨酸脱氢酶 B．L - 氨基酸氧化酶 C．谷氨酰胺酶 D．D - 氨基酸氧化酶 36．呼吸链中可阻断电子由Cytb传递到Cytc1的抑制剂是 A．抗霉素A B．安密妥 C. 一氧化碳 D．氰化物 二、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。 37．简述ATP在生物体内的主要作用。 37．答案要点： (1)是生物系统的能量交换中心。 (2)参与代谢调节。 (3)是合成RNA等物质的原料。 (4)是细胞内磷酸基团转移的中间载体。 38．简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。

(完整版)生物化学试题 华南师范

华南师范大学历年考研试题 生物化学 一、是非题（本大题共10小题，你若认为该题陈述的观点是正确的，请在题号前的括号里写“+”；若认为该题陈述的观点是错误的，请在题号前的括号里写“?”。每小题答案真确得1分，错误倒扣1分，不作答0分。整个题满分10分，最低0分）。 （）1、研究蛋白质结构可分为一级、二级、三级、四级结构，所有蛋白质都具有四级结构。 （）2、蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子的内部结构发生改变而引起，并不导致一级结构的破坏。 （）3、纯化DNA时，可用稀碱处理核酸粗提物以除去RNA杂质。 （）4、大多数真核生物的蛋白质编码基因含有不为多肽链的“居间顺序”（内含子），在成熟的mRNA中不表现其转录片段，表明编码基因在转录过程中，内含子不被转录。 （）5、酶是蛋白质，遇热易变性失活，故酶促反应会随温度升高而下降。 （）6、酶的某些基团经化学修饰后，其活性丧失，是因为这些基团均参与组成酶的活性中心。 （）7、三羧酸循环是生物体内有机物质彻底氧化的必由途径。 （）8、氰化物中毒的原理是它能阻断呼吸链末端氧化酶的电子传递途径。 （）9、同工酶能催化同一化学反应是因为这些酶具有相同的分子结构和功能。 （）10、利用同一限制性内切酶作用产生的粘性末端的DNA片段，都能通过互补碱基配对连接。 二、择填空（本大题共10分，全部为单选答案，满分10分）。 1、根据Watson-Crick模型，1μm DNA双螺旋片段平均核苷酸对为 A、294 B、2702 C、2941 D、3921 2、对全酶分子而言，在下列功能中，不是辅因子的功能。 A、决定酶的专一性 B、基团转移 C、传递电子 D、催化反应 3、下列反应途径不能直接产生3-磷酸甘油醛。 A、糖酵解 B、磷酸戊糖支路 C、糖异生 D、乙醛酸循环

2021年云南大学826-分子生物学与生物化学

826-《分子生物学与生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。

四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。 五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性） （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征

考研试题-615-生物化学讲课教案

2016年硕士研究生招生考试试题 考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟 一、名词解释（每题3分，共30分） 1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火； 6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化 二、填空题（每空格1分，共20分） 1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。 2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。 3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。 4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。 5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。 6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。 7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。 8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。 9．α?淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。 11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。 三、单项选择题（每小题1分，共20分） 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（） A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸 2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（） A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA

云南大学2013年338生物化学考研真题

云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生 入学考试自命题科目试题 （考生特别注意：全部答案必须写在答题纸上，否则后果自负！）考试科目名称：生物化学考试科目代码：338 一、选择题（选择一个最佳答案的字母填入括号内，共15题，每题2分，共30分） 1、胰岛素的功能单位是（） A、单体 B、二体 C、四体 D、六体 2、在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得（） A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3、催化糖原合成的三种酶是（） A、糖原磷酸化酶，糖原合酶，糖原分支酶 B、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原分支酶 C、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原合酶 D、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原合酶，糖原分支酶 4、酵母双杂交系统被用来研究（）。 A、哺乳动物的功能基因的表型分析 B、酵母细胞的功能基因 C、蛋白质的相互作用 D、基因的表达调控 5、今有A，B，C，D四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是A＞B＞C＞D，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应是（） A、A B、B C、C D、D 6、基因有两条链，与mRNA序列相同（T代替U）的链叫做（） A、有义链 B、反义链 C、重链 D、cDNA链 7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛（CpG island）上的（）。 A、C的3位（生成m3CpG） B、C的5位（生成m5CpG） C、G的3位（生成Cp m3G） D、G的7位（生成Cp m7G） 8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它是（0 A、酪氨酸残基 B、组氨酸残基 C、丝氨酸残基 D、门冬氨酸残基 9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化，导致该酶（） 第 1 页共3 页

生物化学模拟试题及答案

2012考研专业课自测试题及答案：生物化学 来源：万学海文 一、单项选择题 1.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致? +A +G +T +T +C 3.关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对? A.影响必需基团解离状态 B.也能影响底物的解离状态 C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D.破坏酶蛋白的一级结构 改变能影响酶的Km值 4.影响酶促反应的因素有： A.温度，pH值 B.作用物浓度 C.激动剂 D.酶本身的浓度 分子葡萄糖酵解时净生成多少个ATP? 6.关于酮体的叙述，哪项是正确的? A.酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中毒

B.各组织细胞均可利用乙酰CoA合成酮体，但以肝内合成为主 C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化 D.合成酮体的关键酶是HMG CoA还原酶 E.酮体氧化的关键是乙酰乙酸转硫酶 7.下列属呼吸链中递氢体的是： A.细胞色素 B.尼克酰胺 C.黄素蛋白 D.铁硫蛋白 E.细胞色素氧化酶 8.氨中毒的根本原因是： A.肠道吸收氨过量 B.氨基酸在体内分解代谢增强 C.肾功能衰竭排出障碍 D.肝功能损伤，不能合成尿素 E.合成谷氨酸酰胺减少 合成的直接前体是： 10. 作用于细胞内受体的激素是： A.类固醇激素 B.儿茶酚胺类激素 C.生长因子 D.肽类激素 E.蛋白类激素 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分) 1.使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白

最新生物化学-考研-题库-答案

目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的

名牌大学生物化学考研试题

天津大学硕士入学微生物学试题 一．填空和多项选择填空题： (每题5分，共30分) 1．在原核微生物中虽然有性繁殖方式，但仍可通过不同方式在细胞水平上实现基因重组。由部分缺陷型λ噬茵体参与实现的基因重组方式称为______。大肠杆菌可以通过接合实现基因重组，可选用大肠杆菌的______或______菌株做供体茵，______菌株做受体菌；如果要在不同种属的原核细胞之间实现基因重组，则应该采用______或______方式进行基因重组。 2．微生物可以通过形成子囊孢子进行有性繁殖，在______(芽孢杆菌属、链霉菌属、酵母菌属、毛霉属、曲霉属、脉抱霉属)中存在这种繁殖方式；于要池子是首先由两个配子接合，然后经过______、______和______形成的；通常一个子囊内总是形成______或______个子囊孢子。 3．在利用______做碳源生长的微生物中，普遍存在着乙醛酸循环途径，通过测定细胞内是否存在______酶和______酶可以判定细胞内是否存在乙醛酸循环途径；乙醛酸循环途径的生物学意义在于______和______。 4．根据微生物最适生长温度的不同，可将微生物分为______、______和______ 三种类型；在某微生物生长温度范围内，改变其培养温度，可以影响该微生物的______(茵体形态、菌体结构、代谢途径、生长速率、细胞收获量、遗传性状)；根据温度对不同微生物的不同影响，温度可以用作控制微生物生长的手段，实验室常见方法有______、______和______。 5．机体的特异性免疫反应由______引起；参与特异性免疫反应的免疫细胞有 ______(干细胞、T淋巴细胞、B淋巴细胞、巨噬细胞、粒细胞、单核细胞)，参与特异性免疫反应的免疫活性物质有______(抗体、补体、干扰素、白细胞介素、溶茵酶)。某些病原微生物在侵染机体的过程中，可以通过释放蛋白类的______或脂多糖类的______造成机体的伤害。 6．具有dsDNA的烈性噬茵体侵入宿主细胞后，一般早期转录和转译的产物主要是______或______，次早期转录和转译的产物主要有______和______，晚期转录和转译的主要产物是______；高感染复数的烈性噬菌体对宿主细胞进行吸附，可导致宿主发生______。 二．简单回答问题： (每题5分，共40分)

考研试题(生物化学)

第四军医大学1998年硕士研究生入学考试试题考试科目：生物化学—1（专业） 一、名词解释（30分） 1. 鞘磷脂(4分) 2. 外显子(4分) 3. LDL受体(4 分) 4. 结构域(4分) 5. 细胞内信使(4分) 6. 反转录病毒(5分) 7. 激素反应元件 8. 一碳单位(4分) 二、问答题(50分) 1.简述DNA双螺旋结构模式的要点及春与DNA生物学功能的 关系。(8分) 2.糖在机体内的主要代谢途径有哪些？其生物学意义是什 么？（8分） 3.简述蛋白质生物合成的分子机理和主要过程。（8分） 4.简述重组DNA技术的概念、主要过程和应用。（8分） 5.简述体内ATP生成的方式。（8分） 6.简述真核细胞基历组结构特点及基因表达调控方式。（10 分） 三、填空（10分） 1.蛋白质主链构象的结构单元有:_________，_________， _________，_________。（2分） 2.酮体生成的直接原料是_________，其限速酶是_________。 （2分） 3.酶活性的快速调节方式包括_________和_________。（2分） 4.PCR包括三个步骤①_________，②_________， ③_________。（2分） 5.变性蛋白质同天然蛋白质的区别是_________，_________， _________，_________。（2分） 四、选择一个最佳答案（10分） 1.真核细胞mRNA的加互修饰不包括: A.除去非结构信息部分 B.在mRNA的3'末端加poly尾巴 C.经过较多的甲基化过程 D.在mRNA的5'末端形成帽子结构 E.mRNA由核内不均一RNA转变而来 2. 带电颗粒在电场中的泳动度首先取决于下列哪项因素

2013年中山大学研究生考试真题生物化学

二0一三年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学(一) 1、胸苷酸是由___________甲基化而合成。 2、吟核苷酸在人体内分解的终产物是___________。 3、转氨酶的辅基是___________。 4、完整的尿素循环仅存在于___________细胞。 5、GABA合成的直接前体是___________。 6、为尿素循环直接提供N的代谢物是___________。 7、真核生物的翻译通过___________机制发现起始密码子。 8、DNA复制通常需要以___________为引物。 9、大肠杆菌的DNA聚合酶I具有___________种酶的活性。 10、蛋白质生物合成过程中，氨基酸需活化生成 11、美国的两位科学家因研究____________的杰出贡献而获得2012年Nobel化学奖。 12、Tyrosine的等电点是____________( pKI=2.20 } pKZ=9.11 } pK}=10.07 ) 。 13、蛋白质依据其二级结构组成，可以分为全a、全β、a+β和___________四类。 14、牛角中含量最丰富的氨基酸是____________。 15、蛋白在体内的折叠需要肤基脯酞异构酶、二硫键异构酶和____________。 16、细肌丝由肌动蛋白、肌钙蛋白和____________构成。 17、纤维素是D-葡萄糖单体通过___________糖苷键连接而成的聚合物。 18、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和___________。 19、膜脂可分为固醇、糖脂和____________。 20、膜筏中的膜脂主要是固醇和____________。 21、胆固醇在动物皮肤可被氧化为7一脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为____________。 22、siRNA多数来自____________，其作用方式通常为高度特异性的。 23、乳酸循环是耗能过程，2分子乳酸异生成葡萄糖时需消耗____________分子ATPo 24、来源于肿瘤细胞的转化生长因子α(TGFα)，其功能类似于____________。 25、哺乳动物解除氨毒的方式是将氨转变为____________，而爬行类动物和鸟类则是把氨转变为______________。 26、哺乳动物嘧啶核苷酸合成的限速酶是____________;而细菌嘧啶核苷酸合成的限速酶是___________。 27、用于特异性纯化DNA结合蛋白质的层析方法是____________。 28、硝化甘油能用于治疗心血管疾病是因为其在人体内可转变为___________。 二、是非题(每题1分，共30分)，答案请标明每题的序号。 1、嘌呤核苷酸从头合成的所有反应都发生在细胞液。 2、细胞内的CMP直接由UMP转变而来。 3、嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成都需要PRPP。 4、同源重组(Homologous genetic recombination)就是位点特异的重组(Site-specific recombination )。 5、UAA是终止密码子，将(UAA)二加到体外翻译系统中，得不到任何多肽。 6、通常tRNA二级结构决定不同tRNA的个性。 7、含硒蛋白质分子上的硒半胱氨酸(selenocysteine)是半胱氨酸的翻译后修饰产物。 8、SAM是体内甲基化反应中甲基的直接供体。

★★考研生物化学(一)试卷

本题得分 生物化学（一）试卷－1 一、选择题（本题共_15__小题,每小题 1 分，共 15 分) (从下列备选答案中选择正确答案) 1、用酸水解蛋白质，下列氨基酸中那个被破坏。（） ① Phe；② His；③ Lys；④ Trp 2、在细胞中（pH7左右），下列氨基酸中哪个氨基酸带负电荷。（） ① Lys；② Glu；③ Phe；④ Ala 3、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收。（） ① 215 nm；②260 nm；③ 280 nm；④ 340 nm 4、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种需要完整的肽链。（） ①双缩脲反应；②凯氏定氮；③紫外吸收；④茚三酮反应 5、典型的α-螺旋是：（） ① 2.610；②310；③ 3.613；④ 4.015 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质（） ①在一定pH条件下所带净电荷的不同；②分子大小不同； ③溶解度不同；④分子极性不同。 7、米氏常数：（） ①随酶浓度增加而增大；②随酶浓度增加而减少； ③随底物浓度增加而增大；④酶的特征常数。 8、酶的不可逆抑性抑制的机制是由于抑制剂：（） ①使酶蛋白变性；②与酶的催化活性中心以共价键结合很紧 密； ③与酶蛋白中的基团以共价键结合；④使酶蛋白降解。 9、变构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线是：（） ①双曲线；② S形曲线；③直线；④ U直线。 10、酶（） ①通过增加反应产物与底物的比值使反应平衡常数增加；②加快反 应达到平衡的速度；③通过增加反应进行所需能量来加快反应速

本 题得分 度； ④ 以上都不对。 11、Km 值是指 （ ） ① 酶-底物复合物的解离常数；② 酶促反应达到最大速度时所需底物浓度的一半； ③ 酶促反应的底物常数； ④ 酶与底物的亲和常数。 12、下述RNA 在细胞内含量最高的是（ ） ① tRNA ；② rRNA ；③ mRNA ；④ mtRNA 。 13、在下述核酸分子中，稀有碱基主要存在于（ ） ① DNA ；② tRNA ；③ mRNA ；④ 5SrRNA 。 14、下述基因除何者外都属于多拷贝基因？（ ） ① 组蛋白基因；② tRNA 基因；③ 胰岛素基因；④ 免疫球蛋白基因。 15、链终止法是测定DNA 核苷酸顺序的有效方法。该法利用5ˊ－dNTP 类似物2ˊ，3ˊ－ddNTP 随机终止DNA 新链的合成，获得一组大小不同的DNA 片段。为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段，你认为选择下述哪种双脱氧类似物来达到这一目的？（ ） ① 5ˊ－ddATP ；② 5ˊ－ddGTP ；③ 5ˊ－ddCTP ；④ 5ˊ－ddTTP 二、填空题（本题共 30 空，每空 0.5 分，共 15 分）（请将正确答案填入空格内）1、氨基酸在等电点以上的pH 环境中带 电荷，在电场中移向 极。 2、通常可用紫外分光光度计法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的 、 和 三种氨基酸的共轭双键具有紫外吸收能力。 3、竟争性抑制剂使酶促反应的K m V max 。 4、层析系统通常由2个相组成，一个为 ，一个为 。 5、在盐浓度很低的范围内，随着盐浓度的增加，球状蛋白质的溶解度升高，这种现象叫做 。 6、胱氨酸中的二硫键在稳定蛋白质的构象上起很大作用。 和 都