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802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)

802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)
802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)

生物化学考试大纲

一、《生物化学》课程说明

生物化学亦即生命的化学,是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学,是生命科学的核心课程。

通过本课程的学习,使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论,基础知识、基本技能,为进一步学习植物生理学,植物病理学,遗传与育种,微生物学等课程打好基础,并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。

二、《生物化学》考试大纲

(一)绪论

1、生物化学的概念,研究对象和主要内容。

2、生物化学发展简史。

3、生物化学与其他学科的关系。

4、生物化学的应用与发展前景。

基本论点:

1、生物化学是生命的化学。

2、工农业生产推动了生物化学的发展。

3、生物化学是生命科学的领头科学。

(二)蛋白质

1、蛋白质的生物学意义和化学组成。

2、氨基酸。

3、肽。

4、蛋白质的分子结构。

5、蛋白质分子结构与功能的关系。

6、蛋白质的重要性质。

7、蛋白质的分类。

基本论点:

1、蛋白质是由氨基酸构成的。

2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。

3、蛋白质的结构具有层次性。

4、蛋白质的初级结构决定高级结构。

5、蛋白质的结构决定功能。

6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。

(三)酶

1、概述。

2、酶的化学本质。

3、酶的分类及命名。

4、酶的专一性。

5、酶的作用机理。

6、影响酶促反映速度的因素。

7、调节酶

基本论点:

1、酶是一种具有生物活性的大分子。

2、酶可以降低反应活化能,增加反应速度。

3、酶催化作用具有条件温和,催化效率高,专一性强,可调节等特点。

4、酶催化反应要先形成中间产物。

5、酶促催化作用的锁钥学说和诱导契合学说。

6、底物浓度与酶促反应速度呈线性关系。

7、Km值可近似地表示底物与酶的亲和力。

8、竞争性抑制作用最大反应速度不变,Km增加,非竞争性抑制作用最大反应速度减少,Km不变,反竞争性抑制作用最大反应速度减少,Km减少。

9、变构酶的动力学曲线为S形曲线,解释其作用机理有齐变模型和序变模型。

10、同工酶是指能依据相同的化学反应,而结构不同的一组酶。

(四)核酸化学

1、核酸的种类和生物学功能。

2、核苷酸。

3、DNA的分子结构。

4、RNA的分子结构。

5、核酸的理化性质。

基本论点:

1、核苷酸是核酸的基本构成单位。

2、DNA由四种脱氧核糖核苷酸构成,RNA由四种核糖核苷酸构成。

3、核苷酸由磷酸二酯键连接形成核酸。

4、DNA由走向相反的两股链条形成双螺旋结构。

(五)生物膜的组成与结构

1、生物膜的组成。

2、生物膜的流动性。

3、生物膜的分子结构。

基本论点:

1、生物膜主要由蛋白质、脂质、多糖类组成。

2、膜脂的流动性、膜蛋白的运动性。

3、生物膜的“流动镶嵌”模型。

(六)生物氧化与氧化磷酸化

1、概述。

2、生物氧化的特点和方式。

3、电子传递链。

4、氧化磷酸化。

基本论点:

1、生物氧化是在温和条件下逐步氧化的过程。

2、电子传递链中电子的流向是从低电位向高电位流动。

3、线粒体内氧化作用的发生偶联着磷酸化作用。

4、化学偶联假说设定氧化过程中的自由能暂时贮存在某些化合物的共价键中,构象偶联假说设定自由能贮于某些化合物构象中,而化学渗透学说则设定自由能贮于线粒体膜内外的线粒体中。

(七)糖类代谢

1、单糖的结构与性质

2、寡糖

3、多糖

4、结合糖

5、糖的合成与降解。

6、单糖的分解。

7、单糖的生物合成。

8、糖醛酸途径

9、糖原的合成与分解

基本论点:

1、糖代谢以葡萄糖为中心。

2、糖参与代谢要以糖核苷酸的活化形式参与。

3、糖酵解是一个将大分子分解成小分子,氧化程度低变成氧化程度高,并形成ATP的过程。

4、丙酮酸在不同生物不同含氧状态下代谢路径不同。

5、三羧酸循环是一条高产能途径。

6、磷酸戊糖途径是一条能产生NADPH的途径。

(八)脂类代谢

1、脂酰甘油类

2、磷脂类

3、萜类和类固醇类及前列腺素

4、结合脂类

5、蜡

6、脂肪的分解代谢。

7、脂肪的生物合成。

8、磷脂、鞘脂、胆固醇的代谢

基本论点:

1、CoA是脂肪酸合成的硫供体,而丙二酸单酰CoA则是脂肪酸合成中二硫

单位的直接供体。

2、脂肪酸合成酶是一个多酶体系。

3、脂肪酸的生物合成要经历酰基移换、缩合、还原、脱水、再还原等历程。

4、脂酰CoA在进行?氧化时,须经过脱氢、水化、在脱氢、硫解四个反应步骤。

5、脂肪酸的?氧化是一个高产能途径。

(九)蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

1、蛋白质的酶促降解。

2、氨基酸的分解与转化。

3、氨的同化及氨基酸的生物合成。

基本论点

1、蛋白水解酶内外切酶之分。

2、固氮酶能将空气中的N2还原成氨。

3、植物根系吸收的硝态氮经硝酸还原酶和亚硝酸还原酶还原成氨。

4、谷氨酸脱氢酶是真核生物氨同化的主要途径。

5、在生物体中很多氨基酸是通过转氨基作用合成的。

6、氨基酸的脱氨基有氧化脱氨和非氧化脱氨。

7、氨基酸的脱羧基作用是形成吲哚乙酸、多胺等生长调节物质的途径(十)核酸的降解与核苷酸代谢

1、核酸和核苷酸的分解代谢。

2、核苷酸的生物合成。

3、辅酶核苷酸的生物合成。

基本论点:

1、核酸的解聚作用。

2、核苷酸的降解。

3、嘌呤碱、嘧啶碱的分解。

4、嘌呤、嘧啶核糖核苷酸的合成。

5、脱氧核糖核苷酸的合成。

6、烟酰胺核苷酸的合成。

7、黄素核苷酸的合成。

(十一)核酸生物合成与降解

1、DNA的复制

2、逆转录作用

3、DNA损伤与修复

4、RNA的合成(转录)

5、RNA的转录后加工

基本论点:

1、DNA的复制是以半保留方式复制

2、参与DNA复制的酶有多种

3、DNA的复制是不连续的

4、逆转录酶能以RNA为模板合成DNA

5、转录与复制的模板\原料和酶是不同的

6、转录过程包括起始,链延伸及终止等步骤

7、RNA转录后须经加工才具功能

(十二)蛋白质的生物合成

1、遗传密码

2、蛋白质合成体系的组分

3、氨基酸的激活与氨酰-tRNA的合成

4、原核生物多肽链的合成

5、真核生物多肽链的合成

6、蛋白质合成后的修饰

基本论点:

1、代表着一个氨基酸或终止信号的核苷酸三联体称为密码子。

2、遗传密码具有简并、兼职、无标点、无重叠、摆动性和通用性等特性。

3、在蛋白质合成过程中mRNA起模板作用,tRNA起运输氨基酸作用,rRNA 则构成核糖体提供合成场所。

4、tRNA具有“第二遗传密码”与氨酰tRNA合成酶识别。

5、GTP在蛋白质的生物合成中提供能量。

6、蛋白质分子中多肽链的修饰和局部断裂,是生物活性蛋白质的形成并执行特定生物功能所必需的过程。

7、在蛋白质合成中,氨基酸要活化。

8、多肽链合成时,遗传密码的阅读方向是5ˊ→3ˊ。

(十三)代谢调节

1、代谢途径的相互联系。

2、酶量的调节。

3、酶活性的调节。

4、代谢的区域化。

基本论点:

1、生物体内各代谢途径是相互联系的。

2、操纵子是转录水平上控制基因表达的协调单位,它包括启动子,操纵基因和结构基因。

3、转录水平上有正负两种调控方式。

4、衰减子是一种位于结构基因上游前导区的终止子。

5、酶活性受酶原激活、级联系统、前馈和反馈等方式的调节。

6、细胞内由膜系统分隔成不同区域,许多代谢途径既被分隔又有着一定的联系。

三、主要参考书:

《基础生物化学》赵武玲主编,中国农业大学出版社,2008年.

《生物化学》上、下册,王镜岩主编,高等教育出版社,2002年.

生物化学选择题含答案

1.在生理pH 条件下,下列哪种氨基酸带正电荷C A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.异亮氨酸 2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.苏氨酸 3.蛋白质的组成成分中,在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是:A A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子 } C.肽键D.苯丙氨酸 4.下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸 5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸 6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展 ) C.每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为. 7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性 8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val 9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链B / A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法 10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶 11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确 ? 12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的A A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相 C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D.白质的空间结构主要靠次级键维持 13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链 C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在

生物化学题目

问答题: 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用,一条代谢途径活跃时,另一条代谢途径必然减弱,这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. (1)变构效应剂的调节作用;(2)激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解,使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径,这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号,使一个酶呈活性状态,另一个酶则呈非活性状态,可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行,造成ATP的浪费。(1)糖原磷酸化酶:(2)糖原合酶:胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶,使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A,使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化,从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化,导致糖原分解加强,糖原合成受到抑制,血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源:1、食物经消化吸收的葡萄糖;2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路:1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 (1)6-磷酸葡萄糖的来源:1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖;3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。(2)6-磷酸葡萄糖的去路:1、经糖酵解生成乳酸;2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP;3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,合成糖原;4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经;5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 (1)供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,NADH + H+供氢,还原生成乳酸。 (2)供氧充足时,丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下,氧化脱羧生成乙酰CoA,再经过三羧酸循环和氧化磷酸化,彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 (3)丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸,再异生为糖。 (4)丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸;可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 (5)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸;柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA,后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。(6)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性,这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时,肌肉收缩产生大量乳酸,试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液,肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖,或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解;②三羧酸循环;③磷酸戊糖途径;④糖醛酸途径;⑤糖异生作用;⑥糖原的合成和分解。

最新医学生物化学复习大纲

医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系;基本结构单位——是20种L、α-氨 基酸,熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念;一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点;高分子性质(蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜);沉淀的概念及其方式;变性的概念及其方式;这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成:熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构:掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解DNA的三级结构——核小体。熟悉rRNA、mRNA和tRNA的结构特点及功能。熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质:掌握核酸的紫外吸收特性,DNA变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能

生物化学B卷新编

生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是( C ) A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是( E ) A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述,正确的是( A ) A.有些酶可以没有活性中心 B.都有辅酶作为结合基团 C.都有金属离子 D.都有特定的空间构象 E.抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述,错误的是() A.生物学性质相同 B.酶分子一级结构不同 C.同工酶各成员K m 值不同 D.是一组催化相同化学反应的酶 E.酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是( C ) A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是( C ) A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH

7. 长期饥饿时,血糖主要来自(D ) A.肌肉蛋白降解的氨基酸 B.肝蛋白降解的氨基酸 C.肌糖原分解 D.肝糖原分解 E.甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是( E ) A. 脂肪酸氧化 B. 2,3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自( C ) A.类脂 B.生糖氨基酸 C.葡萄糖 D.脂肪酸 E.酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为( C ) A.脱氢、再脱氢、加水、硫解 B.硫解、脱氢、加水、再脱氢 C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 D.脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E.加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是( A ) A.肝脏可生成酮体,但不能氧化酮体 B.仅在病理情况下产生 C.主要成分为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮 D.合成酮体的酶系存在于线粒体 E.原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是( D ) A.电子传递链各组分组成4个复合体 B.主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C.每对氢原子氧化时都生成3个ATP D.抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E.如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L—α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学选择题

生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是:( A ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时,底物浓度[S]: ( D ) A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是:( D ) A.糖异生 B.糖酵解 C.三羧酸循环 D.磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:( B ) A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用 C.非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有:( C ) A.鸟氨酸 B.精氨酸 C.天冬氨酸 D.瓜氨酸 6.糖酵解途径中,第二步产能的是: ( B ) A. 1,3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1,3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中,并不包括哪类酶的作用: ( D ) A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: ( C ) A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: ( C ) A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制?(D) A.DNA能被复制 B.DNA基因可转录为mRNA C.DNA基因可表达为蛋白质

天津医科大学802生物化学考研参考书

天津考研网(https://www.sodocs.net/doc/467728674.html,) 天津医科大学802生物化学考研参考书 天津医科大学802生物化学考研复习都是有依据可循的,考研学子关注事项流程为:考研报录比-大纲-参考书-资料-真题-复习经验-辅导-复试-导师,缺一不可。 作为一名去年参加过天津医科大学802生物化学研究生入学考试的学子,对自己最终的考研成果还是比较满意的。之前自己还在备考的时候,就想着考上了研究生,我也要写经验贴,这样后面的学弟学妹们才能有最新的信息啊。好了,我就不多啰嗦了,下面就是详细的干货了。 我备考天津医科大学802生物化学用到的教材和资料是下面三本: 1.《生物化学》,周爱儒,人民卫生出版社,第五版; 2.《生物化学》,张迺蘅,北京医科大学、协和医科大学出版社,第二版; 3.《天津医科大学802生物化学考研全套复习资料(超全版)》。 补充说明一下《天津医科大学802生物化学考研全套复习资料(超全版)》资料,书中不仅包含了历年真题:生物化学1988-2010考研历年真题(其中88-07年为初试专业基础课,07-2010为复试科目),还包含了对大纲的解析,专业课复习启动阶段指导视频,历年真题和答案解析,甚至说复试的详细分析等等。是天津考研网和天津医科大学在读研究生合作编写的,旨在帮助考研党们更好的把握教材上的知识点,以及教材以外的必备知识等等。建议大家结合《天津医科大学802生物化学考研全套复习资料(超全版)》来安排专业课的复习计划。 而且,我建议同学们在看参考书的时候要对知识点进行逐个的学习,在这个过程中明确什么是重点,哪些是难点,哪几个考点会在一起出现。对于那些重点内容一定要反复多次的理解揣摩,一定要做到理解透彻,要进行大量的相关练习,不断强化记忆,理清知识结构。这个过程还要尽量的缩短时间。这样后期才有足够的时间去细细研究真题,我自己去年留给真题的时间就有些少,两遍真题都没刷完,希望学弟学妹们可以汲取我的教训。 最后,祝福各位学弟学妹们在经历考研的洗礼后,都能有所收获,考入自己的理想学府,拿下天津医科大学802生物化学的考试。加油!

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

最新电大-医学生物化学

电大 01任务_0005 试卷总分:100 测试时间:0 单项选择题多项选择题填空选择题 一、单项选择题(共 30 道试题,共 60 分。) 1. 酶化学修饰调节的主要方式是( ) A. 甲基化与去甲基化 B. 乙酰化与去乙酰化 C. 磷酸化与去磷酸化 D. 聚合与解聚 E. 酶蛋白与cAMP结合和解离 2. 下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是() A. dGMP B. dAMP C. dCMP D. dTMP E. dUMP 3. 下列关于ATP中,描述错误的是( ) A. 含五碳糖 B. 含嘧啶碱 C. 含有三分子磷酸 D. 含有二个高能键 E. 是体内能量的直接供应者 4. 氰化物是剧毒物,使人中毒致死的原因是( ) A. 与肌红蛋白中二价铁结合,使之不能储氧 B. 与Cytb中三价铁结合使之不能传递电子 C. 与Cytc中三价铁结合使之不能传递电子 D. 与Cytaa3中三价铁结合使之不能激活氧 5. 下列描述DNA分子中的碱基组成的是( ) A. A+C=G+T B. T=G C. A=C D. C+G=A+T E. A=G 6. 以下辅酶或辅基含维生素PP的是()。 A. FAD和FMN B. NAD+和FAD C. TPP 和 CoA

D. NAD+和NADP+ E. FH4和TPP 7. 一氧化碳是呼吸链的阻断剂,被抑制的递氢体或递电子体是( )。 A. 黄素酶 B. 辅酶Q C. 细胞色素c D. 细胞色素aa3 E. 细胞色素b 8. 酶原所以没有活性是因为( ) A. 酶蛋白肽链合成不完全 B. 活性中心未形成或未暴露 C. 酶原是一般蛋白质 D. 缺乏辅酶或辅基 E. 是已经变性的蛋白质 9. 下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( ) A. 生物学活性丧失 B. 易回复天然状态 C. 易溶于水 D. 结构紧密 E. 形成超螺旋结构 10. 关于酶的叙述正确的一项是( ) A. 所有的酶都含有辅酶或辅基 B. 都只能在体内起催化作用 C. 所有酶的本质都是蛋白质 D. 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行 E. 都具有立体异构专一性 11. 有关cAMP的叙述正确的是( ) A. cAMP是环化的二核苷酸 B. cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C. cAMP是激素作用的第二信使 D. cAMP是2',5'环化腺苷酸 E. cAMP是体内的一种供能物质 12. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素有( ) A. 分子中的3',5'-磷酸二酯键 B. 碱基对之间的氢键 C. 肽键 D. 盐键

生物化学选择+填空题-含答案

生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

生物化学知识点总结

两性化合物:在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点:当溶液pH为某一pH值时,氨基酸分子中所含的正负数目正好相等,净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点,简称p I。 在等电点时,氨基酸既不向正极也不向负极移动,即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH:分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小,易发生沉淀 在等电点pH条件下,蛋白质为电中性,比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值,易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质, 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成: ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内,此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯(DNFB)法 丹磺酰氯(DNS)法 羧肽酶法:从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法:多肽与肼在无水条件下加热,C-端氨基酸即从肽链上解离出来,其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起,称为寡聚蛋白质

生物化学选择题含答案

1.在生理pH 条件下,下列哪种氨基酸带正电荷? C A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.异亮氨酸 2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸? B A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.苏氨酸 3.蛋白质的组成成分中,在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是: A A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子 C.肽键D.苯丙氨酸 4.下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链? D A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸 5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸? B A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸 6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点? B A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展 C.每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一? C A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性 8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性? C A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val 9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链? B A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法 10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键? D A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶 11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的? A A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确 12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的? A A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相 C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D.白质的空间结构主要靠次级键维持 13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构? E A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链 C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在 E.以上各项都是 14.于β-折叠片的叙述,下列哪项是错误的? C A.β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B.的结构是借助于链内氢键稳定的

802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)

生物化学考试大纲 一、《生物化学》课程说明 生物化学亦即生命的化学,是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学,是生命科学的核心课程。 通过本课程的学习,使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论,基础知识、基本技能,为进一步学习植物生理学,植物病理学,遗传与育种,微生物学等课程打好基础,并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。 二、《生物化学》考试大纲 (一)绪论 1、生物化学的概念,研究对象和主要内容。 2、生物化学发展简史。 3、生物化学与其他学科的关系。 4、生物化学的应用与发展前景。 基本论点: 1、生物化学是生命的化学。 2、工农业生产推动了生物化学的发展。 3、生物化学是生命科学的领头科学。 (二)蛋白质 1、蛋白质的生物学意义和化学组成。 2、氨基酸。 3、肽。 4、蛋白质的分子结构。 5、蛋白质分子结构与功能的关系。 6、蛋白质的重要性质。 7、蛋白质的分类。 基本论点: 1、蛋白质是由氨基酸构成的。 2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。 3、蛋白质的结构具有层次性。 4、蛋白质的初级结构决定高级结构。 5、蛋白质的结构决定功能。 6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。 (三)酶 1、概述。 2、酶的化学本质。 3、酶的分类及命名。 4、酶的专一性。 5、酶的作用机理。

6、影响酶促反映速度的因素。 7、调节酶 基本论点: 1、酶是一种具有生物活性的大分子。 2、酶可以降低反应活化能,增加反应速度。 3、酶催化作用具有条件温和,催化效率高,专一性强,可调节等特点。 4、酶催化反应要先形成中间产物。 5、酶促催化作用的锁钥学说和诱导契合学说。 6、底物浓度与酶促反应速度呈线性关系。 7、Km值可近似地表示底物与酶的亲和力。 8、竞争性抑制作用最大反应速度不变,Km增加,非竞争性抑制作用最大反应速度减少,Km不变,反竞争性抑制作用最大反应速度减少,Km减少。 9、变构酶的动力学曲线为S形曲线,解释其作用机理有齐变模型和序变模型。 10、同工酶是指能依据相同的化学反应,而结构不同的一组酶。 (四)核酸化学 1、核酸的种类和生物学功能。 2、核苷酸。 3、DNA的分子结构。 4、RNA的分子结构。 5、核酸的理化性质。 基本论点: 1、核苷酸是核酸的基本构成单位。 2、DNA由四种脱氧核糖核苷酸构成,RNA由四种核糖核苷酸构成。 3、核苷酸由磷酸二酯键连接形成核酸。 4、DNA由走向相反的两股链条形成双螺旋结构。 (五)生物膜的组成与结构 1、生物膜的组成。 2、生物膜的流动性。 3、生物膜的分子结构。 基本论点: 1、生物膜主要由蛋白质、脂质、多糖类组成。 2、膜脂的流动性、膜蛋白的运动性。 3、生物膜的“流动镶嵌”模型。 (六)生物氧化与氧化磷酸化 1、概述。 2、生物氧化的特点和方式。 3、电子传递链。 4、氧化磷酸化。 基本论点: 1、生物氧化是在温和条件下逐步氧化的过程。 2、电子传递链中电子的流向是从低电位向高电位流动。 3、线粒体内氧化作用的发生偶联着磷酸化作用。

生物化学题库及答案

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有 20 种,一般可根据氨基酸侧链(R)的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两3种,它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是-OH ;半胱氨酸的侧链基团是-SH ;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基,除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色;因为脯氨酸是 —亚氨基酸,它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5.蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有、 、

氢键疏水键、范德华力、二硫键;次级键中属于共价键的是二硫键键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代,前一种氨基酸为极性侧链氨基酸,后者为非极性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8.蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。

生物化学期末复习(选择判断填空)

糖代谢 一、选择题 1.果糖激酶所催化的反应产物是:( C ) A、F-1-P B、F-6-P C、F-1,6-2P D、G-6-P E、G-1-P 2.醛缩酶所催化的反应产物是:( E ) A、G-6-P B、F-6-P C、1,3-二磷酸甘油酸 D、3-磷酸甘油酸 E、磷酸二羟丙酮 3.14C标记葡萄糖分子的第1,4碳原子上经无氧分解为乳酸,14C应标记在乳酸的:( E ) A、羧基碳上 B、羟基碳上 C、甲基碳上 D、羟基和羧基碳上 E、羧基和甲基碳上 4.哪步反应是通过底物水平磷酸化方式生成高能化合物的?( C ) A、草酰琥珀酸→α-酮戊二酸 B、α-酮戊二酸→琥珀酰CoA C、琥珀酰CoA→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 E、苹果酸→草酰乙酸5.糖无氧分解有一步不可逆反应是下列那个酶催化的?( B ) A、3-磷酸甘油醛脱氢酶 B、丙酮酸激酶 C、醛缩酶 D、磷酸丙糖异构酶 E、乳酸脱氢酶 6.丙酮酸脱氢酶系催化的反应不需要下述那种物质?( D ) A、乙酰CoA B、硫辛酸 C、TPP D、生物素 E、NAD+ 7.三羧酸循环的限速酶是:( D ) A、丙酮酸脱氢酶 B、顺乌头酸酶 C、琥珀酸脱氢酶 D、异柠檬酸脱氢酶 E、延胡羧酸酶 8.糖无氧氧化时,不可逆转的反应产物是:( D ) A、乳酸 B、甘油酸-3-P C、F-6-P D、乙醇 9.三羧酸循环中催化琥珀酸形成延胡羧酸的琥珀酸脱氢酶的辅助因子是:( C ) A、NAD+ B、CoA-SH C、FAD D、TPP E、NADP+ 10.下面哪种酶在糖酵解和糖异生作用中都起作用:( C ) A、丙酮酸激酶 B、丙酮酸羧化酶 C、3-磷酸甘油酸脱氢酶 D、己糖激酶 E、果糖-1,6-二磷酸酯酶 11.催化直链淀粉转化为支链淀粉的酶是:( C ) A、R酶 B、D酶 C、Q酶 D、α-1,6糖苷酶 12.支链淀粉降解分支点由下列那个酶催化?( D ) A、α和β-淀粉酶 B、Q酶 C、淀粉磷酸化酶 D、R—酶 13.三羧酸循环的下列反应中非氧化还原的步骤是:( A ) A、柠檬酸→异柠檬酸 B、异柠檬酸→α-酮戊二酸 C、α-酮戊二酸→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 14.一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化后产物是: ( D ) A、草酰乙酸 B、草酰乙酸和CO2 C、CO2+H2O D、CO2,NADH和FADH2 15.关于磷酸戊糖途径的叙述错误的是: ( B ) A、6-磷酸葡萄糖转变为戊糖 B、6-磷酸葡萄糖转变为戊糖时每生成1分子CO2,同时生成1分子NADH+H C、6-磷酸葡萄糖生成磷酸戊糖需要脱羧 D、此途径生成NADPH+H+和磷酸戊糖 16.由琥珀酸→草酰乙酸时的P/O是:( B )

1997年802生物化学

华中农业大学1997年生物化学考研真题 一、名词解释 1、酶的比活力 2、固定化酶 3、不对称转录 4、蛋白质的盐析作用 5、遗传信息 6、粘性末端 7、解偶联作用

8、糖异生作用 9、同义密码子 二、专业名词解释 1、PRPP 2、RNP 3、Bis 4、PAL 5、Trp 6、ssDNA 7、hnRNA 8、DHU 9、GSSG 10、UDPG 三、填空题 1、乙醛酸通过转氨基作用可生成()。 2、3—羟基丙酮酸通过转氨基作用可生成()。

3、色氨酸脱氨基后生成(),并可以转变为植物激素中的()。 4、磷酯酶C水解卵磷脂生成()和()。 5、中心法则是由()于1958年提出的。 6、()是限制脂肪酸生物合成速度的酶。 7、操纵子学说由()于1961年提出的。 8、含一个以上双键的不饱和脂肪酸的氧化,可按β—氧化途径进行,但还要二种酶,即()和()。 9、氧化还原反应的自由能ΔG0的变化与电量、电势之间的关系式为 ()。 10、在磷酸戊糖途径的氧化阶段,两种脱氢酶是()和(),它们的辅酶都是()。 四、选择题 1、各种细胞色素的呼吸链中的排列顺序是() A、c→b→c1→aa3→O2 B、c→c1→b→aa3→O2 C、c1→c→b→aa3→O2 D、b→c1→c→aa3→O2 2、生物体内一碳单位的载体是() A、叶酸 B、维生素B12 C、四氢叶酸 D、生物素 3、脂肪酸合成酶是() A、催化不饱和脂肪酸合成

B、催化脂酰CoA延长两个碳原子 C、多酶复合体,由一个核心蛋白及六种酶组成 D、催化乙酰CoA生成丙二酸单酰CoA 4、tRNA分子结构特征是() A、有密码环 B、有反密码环和3’—端CCA C、有反密码环和5’—端CCA D、 3’—端有多聚A尾 5、核酸变性后可发生哪种效应() A、减色效应 B、增色效应 C、失去对紫外线的吸收能力 D、溶液粘度增加 6、在丙酮酸脱氢酶系的辅酶或辅基中,不含B族维生素的是: A、TPP B、 CoA—SH C、FAD D、NAD+ 7、有一七肽,Asp—Arg—Cys—Lys—Tyr—Ile—Gly ,经胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶共同处理将产生() A、三肽和两个肽 B、三个二肽和Tyr C、一个二肽和一个五肽 D、Asp、Lys、一个二肽和一个三肽

生物化学 名词解释

四、名词解释 1.peptide unit—肽单元,是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子(Ca 1、C、O、N、H、Ca2)位于同一平面,Ca 1和C a 2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。 2.motif—模体,是具有特殊功能的超二级结构,由两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。 3.cooperativity—协同效应,指一个亚基与其配体(Hb中的配体为O2)结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应;反之,则为负协同效应。 4.electrophoresis—电泳,指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。 5.salt precipitation—盐析,指将中性盐加入蛋白质溶液中,使蛋白质水化膜脱去,电荷被中和,导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。 6.分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代,都会严重影响空间构象乃至生理功能,甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病,被称之为分子病。其病因为基因突变所致。 7.primary structure of protein—一级结构,是蛋白质分子中,从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。 8.chromatography—层析,是蛋白质分离纯化的重要手段之一,待分离蛋白溶液(流动相)经过一种固态物质时,根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等,将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配,并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 9.protein coagulation—蛋白质凝固作用,指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能溶解于强酸或强碱溶液中,若将pH调至等电点,则变性蛋白立即

【高考生物】医学生物化学综合练习(一)

(生物科技行业)医学生物化学综合练习(一)

医学生物化学综合练习(一)一、名词解释 1.蛋白质的变性: 2.蛋白质的二级结构: 3.蛋白质的三级结构: 4.蛋白质的四级结构: 5.变构效应(或变构调节):6.等电点: 7.蛋白质的变性: 8.DNA的一级结构:9.DNA的二级结构:10.DNA的三级结构:11.DNA的变性和复性:12.Tm值: 13.核酸的分子杂交: 14.同工酶: 15.限速酶: 16.酶的特异性(专一性):17.酶的活性中心: 18.糖酵解: 19.糖的有氧氧化: 20.糖异生作用: 21.必需脂肪酸: 22.血脂:

23.载脂蛋白: 24.脂肪动员: 25.生物氧化: 26.呼吸链: 27.腐败作用: 28.一碳单位: 29.酶的化学修饰: 二、填空题 1.稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。 2.写出下列核苷酸的中文名称:CTP和dATP_____。 3.FAD含维生素_____,NAD+含维生素_____。 4.糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。 5.体内ATP的产生有两种方式,它们是_____和_____。 6.非线粒体氧化体系,其特点是在氧化过程中不伴有_____,也不能生成_____。 7.核苷酸抗代谢物中,常见的嘌呤类似物有_____,常见的嘧啶类似物有_____。 8.蛋白质合成的原料是_____,细胞中合成蛋白质的场所是_____。 9.6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____,琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。 10.某些酸类沉淀蛋白质时,沉淀的条件是溶液pH值应______pI,而重金属盐沉淀蛋白质时,其沉淀的条件是______pI。 11.写出中文名称:ATP,cAMP_____,CTP。 12.以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。 13.催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。 14.LDL的生理功用是_____,高密度脂蛋白的生理功用是_____。 15.苯丙酮尿症患者是因为缺乏______酶,白化病患者缺乏_____酶。

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