生化生物化学重点知识总结

人体机能学生化部分重点整理

一、选择

*SAM是活性甲基供体；PAPS是活性硫酸根供体；UDPG是活性葡萄糖供体

蛋白质

1.100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 (凯式定氮法)

2.20种编码氨基酸：蛋白质由20种L-α-氨基酸组成

3.氨基酸的分类：非极性脂肪族氨基酸；酸性氨基酸；芳香族氨基酸；极性中性氨基

酸；碱性氨基酸（p10-11）

4.营养必需氨基酸:体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸

甲硫氨酸;色氨酸;赖氨酸;缬氨酸;异亮氨酸;亮氨酸;苯丙氨酸;苏氨酸

(假设来写一两本书)

5.紫外吸收最大吸收峰在280 nm 附近

6.肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键

7.蛋白质变性的应用：高温、高压灭菌、低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性

8.谷胱甘肽：GSH 缺少GSH可致“蚕豆病”

功能：①体内重要的还原剂，保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处于活性状态。②谷胱甘肽的巯基作用，可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。

酶

1.酶促反应的特点:（1）极高的催化效率；（2）高度的特异性；（3）酶活性的可调节

性

2.酶原激活的生理意义：1）避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化；2）保证酶在特

定的部位和环境中发挥作用；3）酶原可以视为酶的储存形式

3.酶的抑制作用：

⑴不可逆性抑制作用：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活

⑵可逆性抑制作用：以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失

竞争性抑制作用：

①抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，

从而阻碍酶与底物结合形成中间产物

②抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比，如加大底物浓度可减弱或解除抑制作

用

氨基酸代谢

⒈氨基酸的脱氨基作用：①转氨基作用；②氧化脱氨基作用；③联合脱氨基作用：是

体内氨基酸脱氨基的主要方式；④非氧化脱氨基作用

⒉血氨的去路：在肝内合成尿素，这是最主要的去路

⒊尿素循环：⑴部位：肝细胞线粒体、胞液

⑵关键酶：精氨酸代琥珀酸裂解酶，氨基甲酰磷酸合成酶

⑶与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸

⒋⑴高血氨症：肝功能严重损伤，尿素合成障碍,血氨浓度升高

⑵肝昏迷：脑内α—酮戊二酸减少导致脑供养不足

⒌牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分

⒍苯丙氨酸转变为酪氨酸：苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯丙酮酸尿症

蛋白质内质网定位合成

核蛋白体RNA 信使RNA

转运RNA

核内不均一RNA

核内小RNA

胞浆小RNA 细胞核和胞液线粒体功能rRNA mRNA mt rRNA tRNA mt mRNA mt tRNA HnRNA SnRNA SnoRNA scRNA/7SL-RNA

核蛋白体组分蛋白质合成模板转运氨基酸成熟mRNA 的前体参与hnRNA 的剪接、转运rRNA 的加工、修饰的信号识别体的组分核仁小RNA

核酸

⒈核苷酸是核酸的基本组成单位。

⒉真核mRNA 的结构：5’-末端的帽子结构；3’-末端的polyA 结构

⒊tRNA 的功能：参与转运氨基酸，解译mRNA 的密码。3’段是CCA 就有方向性

⒋紫外吸收：260nm 有特别吸收峰

核 苷 酸 代 谢

1、嘌呤碱合成的元素来源：头顶二氧碳；

2、8一碳团；

甘氨中间坐； 3、9谷酰胺；

天冬一边站； 合成嘌呤环。

2、嘌呤核苷酸的从头合成首先合成的是次黄嘌呤核苷酸

3、脱氧核糖核苷酸是在其二磷酸核苷水平上进行还原

4、嘧啶核苷酸的从头合成:组织器官:主要在肝脏；部位：胞液

5、嘧啶碱合成的原子的来源：氨基甲酰磷酸和天冬氨酸(既参与嘌呤碱的合成又参与嘧

啶碱的合成)

嘌呤和嘧啶分解代谢的区别

糖代谢

⒈糖酵解的关键反应：

⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（己糖激酶）

⑵ 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖（6-磷酸果糖激酶-1）

⑶磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP（丙酮酸激酶）

2.产能的方式和数量：方式：底物水平磷酸化

净生成ATP数量：从G(葡萄糖)开始:2×2-2= 2ATP ；从Gn(糖原)开始：2×2-1= 3ATP

3.糖酵解生理意义：

①在于迅速提供能量。

②缺氧条件下获取能量的重要途径。

③无线粒体的红细胞以及依赖酵解供能的白细胞、骨髓等组织获能的重要途径。

④酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段

4.有氧氧化的生理意义：供能

5.磷酸戊糖途径的生理意义：①为核苷酸的生成提供核糖

②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

6.糖原的合成：组织定位：主要在肝脏、肌肉；细胞定位：胞浆

7.糖原分解：亚细胞定位：胞浆

⑴肌糖元的分解：由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的6-磷酸葡萄糖不能转变成葡萄糖释放入血，提供血糖，而只能进入酵解途径进一步代谢。

8.糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定；②补充肝糖原；③调节酸碱平衡

9.胰岛素是体内唯一降低血糖水平的激素

脂类代谢

1.脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤，甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶

2.脂酸的β-氧化的步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。

3.酮体生成的生理意义：“肝内生成，肝外利用”

4.胆固醇：合成部位：胞液及光面内质网

合成原料：乙酰CoA（合成胆固醇的唯一碳源）；ATP；NADPH + H+

5.胆固醇转变为胆汁酸，这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。

6.血浆脂蛋白超速离心法：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）

DNA复制

1.DNA 复制的化学本质是生成3’, 5’-磷酸二酯键。

2.顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。复制中的不连续片段称为岡崎片段。

转录

1、复制和转录的区别 A-U ，T-A ，G-C A-T ，G-C 配对mRNA ，tRNA ，rRNA 子代双链DNA （半保留复制）产物

RNA 聚合酶（RNA-pol ）DNA 聚合酶酶

NTP dNTP 原料

模板链转录（不对称转录）两股链均复制模板

转录复制

2、转录和复制的相同点

⑴都以DNA 为模板;⑵都需要依赖DNA 的聚合酶⑶都从5’至3’方向延伸新链

⑷聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;⑸都遵从碱基配对规律

3、生物的转录过程有起始、延长、终止三步

蛋白质 翻译

DNA

复制 转录 RNA 逆转录

中心法则：

基因表达调控

1、基因调控是在转录起始水平上

2、起始密码子：AUG；终止密码子：UAA UAG UGA

蛋白质的生物合成

1、遗传密码的特点：方向性；连续性；简并性；摆动性；通用性

2、核蛋白体结构模式:P位：肽酰位；A位：氨基酰位；E位：排出位

3、起始肽链合成的氨基酰-tRNA：真核生物： Met-tRNAiMet

原核生物： fMet-tRNAifMet

二、名词解释和简答题

蛋白质

1.蛋白质的变性：在某些理化因素（加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子等）作用下，蛋白质空间构象破坏，其理化性质也改变，生物学活性丧失，溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化，称为蛋白质变性。破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构.。

2.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点

3.蛋白质的结构：

（1）蛋白质的一级结构：蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的包含二硫键。是蛋白质最基本的结构。

（2）蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，

不涉及氨基酸侧链的构象。主要化学键：氢键。种类有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲。

*α-螺旋：

①以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。

②螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm

③氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。

④螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。

⑶蛋白质的三级结构:指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作

用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。

⑷蛋白质的四级结构 :二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其

中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。主要稳定因素：氢键、离子键

酶

2、酶的活性中心：在酶蛋白一级结构上相距远，在空间结构上近，形成一定空间结构，与底物结合发挥催化作用的部位。酶的必需基团：结合基团:与底物结合的基团；催化基团:催化底物转变为产物的基团

3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时是无活性的酶的前体，此前体物质称为酶原。

4、酶原激活：在一定条件下，酶原水解去掉一个或几个特定的肽段，使酶蛋白分子构象改变，呈现酶的活性的过程。实质是酶活性中心的暴露或形成。

氨基酸代谢

⒈转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。

⒉一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团。体内的一碳单位：甲基（–CH3）、甲烯基（–CH2–）、甲炔基（–CH=）、甲酰基（–CHO）、亚胺甲基（–CH=NH）。CO2不是一碳单位，一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合。

核酸

⒈DNA变性：在某些因素的作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，形成无规则线团状分子的过程。

2. DNA复性:变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

3.DNA的双螺旋结构：

①两条反向平行的脱氧核苷酸链绕同一中心轴，形成右手螺旋的结构。

②磷酸-戊糖骨架位于外侧，两条链上的碱基以A=T、G=C相连，构成碱基平面，位于螺旋内侧。

③螺距为3.4nm，旋转一周为10个碱基对。螺旋直径为2.0nm，存在一个大沟和一个小沟。

④氢键：维持双螺旋横向稳定；碱基堆砌力：维持纵向稳定

核苷酸代谢

⒈嘌呤核苷酸的从头合成：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物

质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径。合成部位：肝、小肠和胸腺⒉补救合成：是指体内有些组织（脑、骨髓等）缺乏从头合成的酶，只能利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷酸的过程。组织器官：脑、骨髓；部位：胞液

糖代谢

⒈糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程。反应部位：胞浆，糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径；第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸

⒉糖的有氧氧化在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。反应部位：胞液及线粒体

3.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。细胞定位：胞液。反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应；第二阶段则是非氧化反应

4.糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。反应部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。

脂类代谢

⒈必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。

⒉脂肪动员：储存于脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步降解为游离脂肪酸及甘油，并释放入血，供其它组织氧化利用的过程。

⒊酮体：是指FFA经β氧化生成的乙酰CoA在肝外组织中能彻底氧化，而在肝细胞中因

具有活性较强的合成酮体的酶系，大多数转变为酮体。酮体是肝脏FFA代谢特有的中间产物，合成的部位在线粒体，合成的原料是乙酰CoA

DNA复制

1、半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA局部解开形成两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。

2、引发体：含有解螺旋酶、DnaC蛋白、引物酶和DNA复制起始区域的复合结构。

3、操纵子：原核生物一个转录区段可视为一个转录单位。

蛋白质的生物合成

1、开放性阅读框架（ORF）：从mRNA5'-端起始密码子AUG到3'-端终止密码子之间的核苷酸序列。

三、习题

1．核酸中核苷酸之间的连接方式是（ B ）

A．2’,3’-磷酸二酯键 B．3’,5’-磷酸二酯键

C．2’,5’-磷酸二酯键 D．糖苷键 E．氢键

2．DNA双螺旋结构模型的描述中哪一条不正确（ C ）

A．腺嘌呤的克分子数等于胸腺嘧啶的克分子数

B．同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似

C．DNA双螺旋中碱基对位于外侧

D．二股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接

E．维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力

3．tRNA 的结构特点不包括（ B ）

A．含甲基化核苷酸 B．5’末端具有特殊的帽子结构

C．三叶草形的二级结构 D．有局部的双链结构

E．含有二氢尿嘧啶环

4．与pCAGCT互补的DNA序列是（ B ）

A．pAGCTG B．pGTCGA C．pGUCGA

D．pAGCUG E．pAGCUG

5．有关DNA的变性（ C ）

A．DNA链断裂引起

B．核苷酸之间磷酸二酯键的断裂

C．维持双螺旋稳定的氢键的断裂

D．DNA变性后，分子量降低

E．变性后使DNA一级结构改变

6．有关核酶的正确解释是（ B ）

A．它是由RNA和蛋白质构成的

B．它是由RNA分子，但具有酶的催化功能

C．是专门水解核酸的酶

D．它是由DNA和蛋白质构成的

E．细胞核内的酶

1．嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是( C )

A．GMP B．AMP C．IMP D．ATP E．GTP 2．痛风症患者体内分解代谢产物增加的是（ C ）

A．肌酸 B．肌酐 C．尿酸

D．尿素 E．β-丙氨酸

3．体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成的( D )

A．核糖 B．核糖核苷 C．一磷酸核苷

D．二磷酸核苷 E．三磷酸核苷

4．HGPRT（次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应?( C )

A．嘌呤核苷酸从头合成 B．嘧啶核苷酸从头合成 C．嘌呤核苷酸补救合成 D．嘧啶核苷酸补救合成E．嘌呤核苷酸分解代谢

1．脂酰辅酶A在肝脏β-氧化的酶促反应顺序是( C )

A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解E．加水、脱氢、硫解、再脱氢

2．关于脂肪酸生物合成下列哪一项是错误的?( D )

A．存在于胞液中 B．生物素作为辅助因子参与

C．合成过程中，NADPH+H+转变成NADP+

D．不需ATP参与 E．以COOHCH2CO～CoA作为碳源3．胆固醇生物合成的限速酶是( C )

A．HMG-CoA合成酶 B．羟基戊酸激酶

C．HMG-CoA还原酶 D．鲨烯环氧酶

E． HMG-CoA裂解酶

4．胆固醇和酮体合成的共同中间产物是（ D ）

A．乙酰乙酸 B．草酰乙酸 C．鲨烯

D．HMGCoA E． MVA

5．下列磷脂中，哪一种含有胆碱（ B ）

A．脑磷脂 B．卵磷脂 C．磷脂酸

D．脑苷脂 E．心磷脂

6．人体内不能合成的脂肪酸是（ D ）

A．油酸 B．硬脂酸 C．软油酸

D．花生四烯酸 E．以上都不是

7．1摩尔软脂酸在体内彻底氧化生成多少摩尔ATP?( C )

A．108 B．106 C．120 D．32 E．30

8.在DNA复制起始过程中，下列酶和蛋白质的作用次序是（ B ）

1．DNA-pol； 2．SSB； 3．引物酶； 4．解螺旋酶

A．1，2，3，4 B．4，2，3，1 C．3，1，2，4 D．1，4，3，2

9.DNA复制需要〈1〉DNA聚合酶III；〈2〉解链酶；〈3〉DNA聚合酶I；〈4〉引物酶；〈5〉DNA连接酶，其作用顺序是（ E ）

A．4，3，1，2，5 B．2，3，4，1，5 C．4，2，1，5，3

D．4，2，1，3，5 E．2，4，1，3，5

10.逆转录的遗传信息流向是（ C ）

A．DNA→DNA B．DNA→RNA

C．RNA→DNA D．RNA→蛋白质

11.嘧啶二聚体的解聚方式靠( E )

A．S．0．S．修复 B．原核生物的切除修复

C．重组修复 D．真核生物的切除修复

E．光修复酶的作用

1．蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项? （ C ）

A．L-β-氨基酸

B．D-β-氨基酸

C．L-α-氨基酸

D．D-α-氨基酸

E．L、D-α-氨基酸

2．下列有关氨基酸的叙述，错误的是（ C ）

A．丝氨酸和苏氨酸侧链都含羟基

B．异亮氨酸和缬氨酸侧链都有分支

C．组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸

D．苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸

E．精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸

3．蛋白质具有紫外吸收特性，它的最大吸收峰在多少？（ B ）

A．260nm

B．280nm

C．350nm

D．420nm

E．650nm

4．某蛋白质的等电点为7.2，该蛋白质在pH为8.6的溶液中会出现（ B ）

A．带正电荷

B．带负电荷

C．不泳动

D．向负极泳动

E．不带电荷

5．下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（ A ）

A．多肽链中氨基酸的排列顺序

B．氨基酸分子间通过去水缩合形成肽链

C．从N-端至C-端氨基酸残基排列顺序

D．蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置

E．通过肽键形成的多肽链中氨基酸排列顺序

6．下列哪个不属于蛋白质二级结构的范畴（ E ）

A．α-螺旋

B．β-折叠

C．β-转角

D．无规卷曲

E．结构域

1．有关酶的活性中心的论述, ，正确的是( D )

A．酶的活性中心专指能与底物特异性结合的必需基团

B．酶的活性中心是由一级结构上相互邻近的基团组成的

C．酶的活性中心在与底物结合时不应发生构象改变

D．没有或不能形成活性中心的蛋白质不是酶

E．酶的活性中心外的必需基团也参与对底物的催化作用

2．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于( E )

A．可逆性抑制作用

B．竞争性抑制作用

C．非竞争性抑制作用

D．反竞争性抑制作用

E．不可逆性抑制作用

3．下列关于同工酶的叙述，正确的是（ A ）

A．它们催化相同的化学反应 B．它们的分子结构相同

C．它的的理化性质相同 D．它们催化不同的化学反应 E．它们的差别是化学修饰不同的结果

4．有关竞争性抑制剂的论述，错误的是（ D ）

A．结构与底物相似

B．与酶的活性中心相结合

C．与酶的结合是可逆的

D．抑制程度只与抑制剂的浓度有关

E．与酶非共价结合

1．人体的营养非必需氨基酸是（ C ）

A．苯丙氨酸 B．甲硫氨酸 C．谷氨酸

D．色氨酸 E．苏氨酸

2.糖、脂肪酸与氨基酸二者代谢的交叉点是（ E ）

A．磷酸烯醇式丙酮酸 B．丙酮酸 C．延胡索酸

D．琥珀酸 E．乙酰辅酶A

3．转氨酶的辅酶中含有的维生素是（ D ）

A．维生素B1 B．维生素B2 C．维生素B12 D．维生素B6 E．维生素C

4．下列哪一种不属于一碳单位?（ A ）

A．CO2 B．-CH3 C．＝CH2

D．≡CH E．-CHO

5．哺乳类动物体内氨的主要去路是（ B ）

A．合成尿酸 B．在肝中合成尿素

C．经肾泌氨随尿排出 D．生成谷氨酰胺

E．合成氨基酸

6．高血氨症导致脑功能障碍的生化机理是氨增高可（ C ）

A．抑制脑中酶活性 B．升高脑中pH

C．大量消耗脑中α-酮戊二酸 D．直接抑制呼吸链

E．升高脑中尿素浓度

7．苯丙酮酸尿症患者缺乏( C )

A．酪氨酸转氨酶 B．酪氨酸酶 C．苯丙氨酸羟化酶

D．多巴脱羧酶 E．酪氨酸

8．肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是（ A ）

A．嘌呤核苷酸循环 B．谷氨酸氧化脱氨作用 C．转氨基作用 D．非氧化脱氨作用

E．转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合脱氨

1. 1分子葡萄糖酵解时可生成几分子ATP？（ B ）

A 1 B．2 C．3 D．4 E．5

2．在下列反应中，经三羧酸循环及氧化磷酸化中能产生ATP最多的步骤是E A．苹果酸→草酰乙酸

B. 琥珀酸→苹果酸

C. 柠檬酸→异柠檬酸

D．异柠檬酸→α—酮戊二酸

E. α—酮戊二酸→琥珀酸

3．下列哪种代谢过程是在胞液和线粒体内共同完成的（ C ）A．TAC B．糖酵解 C．尿素的合成

D．脂肪酸合成E．胆固醇合

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰

2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

生物化学重点总结 期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。（碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶）， 蛋白质稳定胶体溶液的条件：（颗粒表面电荷同性电荷、水化膜）， 蛋白质变性：指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。实质：空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键，即只破坏其构象，不破坏其氨基酸序列。变性本质：破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数，称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素：P，组成元素：C、H、O、N、P，核苷酸的组成成分：一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U），

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、（名解）肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。

2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

考研备考生物化学知识点总结

考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶

生化考研复习题

生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500