王镜岩生物化学下册复习总结

第十九章代谢总论

新陈代谢（metabolism）是生命最基本的特征之一，泛指生物与周围环境进行物质交换、能量交换和信息交换的过程。

同化作用（assimilation）：生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通过一系列生物反应转变成自身组织成分。

异化作用（dissimilation ）：将原有的组成成份经过一系列的生化反应，分解为简单成分重新利用或排出体外。

特点：特异、有序、高度适应和灵敏调节、代谢途径逐步进行。

新陈代谢是生物体内所有化学变化的总称；是生物体表现其生命活动的重要特征之一；它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。

新陈代谢的功能:①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。

代谢过程是通过一系列酶促反应完成的。完成某一代谢过程的一组相互衔接的酶促反应称为代谢途径(metabolic pathways)。

代谢途径特点:1.没有完全可逆的代谢途径。物质的合成与分解，有的要完全不同的两条代谢途径（如脂肪酸的代谢）；有的要部分地通过单向不可逆反应（如糖代

谢）。

2.代谢途径的形式是多样的，有直线型的，有分支型的，也有环形的。

3.代谢途径有确定的细胞定位。酶在细胞内有确定的分布区域，所以每个过程都是在确

定的区域进行的。例如，糖酵解在细胞质中进行，三羧酸循环在线粒体基

质中进行，氧化磷酸化在线粒体内膜进行。

4.代谢途径是相互沟通的。

5.代谢途径之间有能量关联。

6.代谢途径的流量可调控。代

谢是酶促过程，可通过控制酶的活力与数量来实现。每个代谢途径的流量，

都受反应速度最慢的步骤的限制，这个步骤称为限速步骤，或关键步骤，

这个酶称为限速酶或关键酶。

新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。

分解代谢：机体将营养物质转变为较小、较简单的物质，又称异化作用，是指机体将自身物质转化为代谢产物，排出体外

合成代谢是机体利用小分子或大分子的结构元件建造成大分子。又称同化作用，是指机体从环境中摄取营养物质，把它们转化为自身物质；这种过程是需能过程。

第二十二章糖酵解

糖酵解是酶将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程。是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。

糖酵解的过程在细胞质中进行，是不可逆(irreversible)反应过程，全部过程从葡萄糖开始，经过10步反应10种酶催化。全部在细胞质中进行。

反应分2个阶段进行：第一阶段为耗能的准备阶段；第二阶段为放能的收入阶段。

糖酵解的反应

糖酵解小结

（1）反应部位：胞液

（2）关键酶：己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶

（3）能量的净生成：2ATP

消耗ATP 的步骤:

生成ATP 的步骤：

反应全过程中有三步不可逆的反应

糖酵解中酶的反应类型

磷酸果糖激酶(PFK) 别构调节 别构激活剂：AMP; ADP; F-2,6-BP NADH;脂肪酸; H +

丙酮酸激酶 1. 别构调节

别构激活剂：1,6-双磷酸果糖 别构抑制剂：ATP, 丙氨酸 糖酵解的生理意义 1. 是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。 2. 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

① 无线粒体的细胞，如：红细胞

② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞

要 点

新陈代谢 合成代谢 分解代谢 糖酵解

新陈代谢的功能？

代谢途径特点？

糖酵解途径及意义？

糖酵解能量的计算及调控？

1,3-二磷酸甘油酸 ATP 3-磷酸甘油酸

磷酸烯醇式丙酮酸 ATP 丙酮酸

G G-6-P AT ADP 己糖激酶 AT ADP F-6-F-1,6-2P 磷酸果糖激酶 ADP ATP PE 丙酮酸 丙酮酸激酶

?氧化还原酶（1种）

：3－磷酸甘油醛脱氢酶 ?转移酶（4种）：己糖激酶、磷酸果糖激酶、磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶 糖酵解中产生的能量 净生成ATP 的计算：

消耗ATP=2个（G 6-P-G ；6-P-F 1,6-2P-F ）； 生成ATP=2×1＋2×1=4个（1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸；磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸）即底物水平磷酸化；净生成ATP= －2=2个 产生NADH=2 ×1（3-磷酸甘油醛1，3-磷酸甘油酸）

葡萄糖＋2Pi ＋2ADP ＋2NAD ＋——2丙酮酸＋2ATP ＋2NADH ＋2H ＋＋2H2O

生物学意义 ★是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量； ★形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架； ★为糖异生提供基本途径。 糖酵解的调节： –磷酸果糖激酶催化的反应是糖酵解的限速步骤，该酶受ATP 和柠檬酸的抑制，受AMP 和2，6-二磷酸-果糖激活。 此酶有二个结合ATP 的部位： ① 活性中心底物结合部位（低浓度时）

丙酮酸的去路？

23章柠檬酸循环

1、概念：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰

CoA。乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成CO

2和H

2

2、糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。部位：胞液及线粒体

3、糖的有氧分解实际上是丙酮酸在有氧条件下的彻底氧化，因此无氧酵解和有氧氧化是在丙酮酸生成以后才开始进入不同的途径。

?有氧氧化的反应过程：第一阶段：酵解途径第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧第三阶段：三羧酸循环第四阶段：氧化磷酸化原核生物：①-④阶段在胞质中

?真核生物：①在胞质中，②-④在线粒体

a\丙酮酸的氧化可分为两个阶段丙酮酸氧化为乙酰-CoA

b、乙酰-CoA的乙酰基部分经过三羧酸循环被彻底氧化为CO2和H2O，同时释

放出大量能量。

4、丙酮酸脱氢酶复合体的组成

E1：丙酮酸脱氢酶

E2：二氢硫辛酰胺转乙酰酶

E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶

丙酮酸转化为乙酰-CoA特点：该反应既脱氢又脱羧，故称氧化脱羧?它本身并不属于三羧酸循环，而是连接糖酵解与三羧酸循环的桥梁与纽带?是丙酮酸进入三羧酸循环的必经之路

?此反应在真核细胞的线粒体基质中进行，这是连接糖酵解与TAC的中心环节

5、乙酰CoA即是柠檬酸循环的入口物质，又是合成脂类的起始物质（如胆固

醇的生物合成）

?TAC中第一个调节酶，是限速酶，异柠檬酸脱氢酶为第二个调节酶，第三个调节酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体

步骤：

1、乙酰COA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸（单向不可逆，可调控的限速步

骤）

2、柠檬酸异构化成异柠檬酸（顺乌头酸酶）

3、由异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）TCA中第一

次氧化作用、脱羧过程，异柠檬酸脱氢酶为第二个调节酶

4、α-酮戊二酸氧化脱羧成为琥珀酰COA（α-酮戊二酸脱氢酶复合体）（TCA

中第二氧化作用、脱羧过程）α-酮戊二酸脱氢酶系，TAC循环中的第三个调节酶：并同样受产物NADH、琥珀酰-CoA及ATP、GTP的反馈抑制。先脱羧，后脱氢。

5、琥珀酰COA转化成琥珀酸，并产生GTP（TCA中唯一底物水平磷酸化直接

产生高能磷酸化合物的步骤）

6、琥珀酸脱氢生成延胡索酸(琥珀酸脱氢酶是TAC循环中唯一嵌入线粒体

内膜的酶,TCA中第三次氧化的步骤, 丙二酸为该酶的竞争性抑制剂开始四碳酸之间的转变)

7、延胡索酸被水化生成苹果酸（延胡索酸酶）

?8、苹果酸脱氢生成草酰乙酸（苹果酸脱氢酶）（TCA中第四次氧化的步骤，最后一步,反应在能量上不利，平衡有利于逆反应，但生理条件下，反应产物草酰乙酸不断合成柠檬酸，其在细胞中浓度极低，少于10-6 mol/L，使反应向右进行）。

）

6、异柠檬酸脱氢酶有两种

?一种以NAD+为辅酶：对NAD+专一的酶位于线粒体中，它是三羧酸循环中重要的酶。能量高时活性被抑制。

?另一种则以NADP+为辅酶：对NADP+专一的酶既存在于线粒体中，也存在于细胞质中，它有着不同的代谢功能。

7、?总反应式：

丙酮酸?+?4NAD+?+?FAD?+?GDP??→?4NADH?+?FADH2?+?GTP?+?3CO2?+?H2O

乙酰CoA?+?3NAD+?+?FAD?+?GDP?→?3NADH?+?FADH2?+?GTP?+?2CO2?+?H2O

8、一次底物水平的磷酸化、二次脱羧反应，三个调节位点，四次脱氢反应。3NADH、FADH2进入呼吸链。

1次底物水平磷酸化

琥珀酰CoA转变成琥珀酸时发生的底物水平磷酸化生成1分子GTP。GTP可将分子未端的高能磷酸键转移给ADP生成ATP。

2次脱羧反应

异柠檬酸脱氢酶和?–酮戊二酸脱氢酶复合体催化。?–酮戊二酸脱氢酶复合体的组成和催化反应过程与前述的丙酮酸脱氢酶复合体类似。

三步不可逆反应

即草酰乙酸与乙酰CoA缩合生成柠檬酸、异柠檬酸转变成?–酮戊二酸和?–酮戊二酸氧化脱羧反应，保证三羟羧酸循环向一个方向进行。

4次脱氢反应

异柠檬酸、?–酮戊二酸和苹果酸脱下的氢均被NAD+接受生成NADH+H+每对氢原子氧化后可生成2.5分子ATP供线粒体外利用琥珀酸脱氢酶的辅基为FAD，接受2H后，生成FADH2。通过FAD递氢，每对氢原子氧化后可生成1.5分子ATP 供线粒体外利用。

胞浆内反应阶段

糖酵解：

葡萄糖→葡糖-6–磷酸﹣1

果糖–6–磷酸→果糖–1，6–二磷酸﹣1

甘油醛–3–磷酸→ 1，3–二磷酸甘油酸 2×2.5或2×1.5 * 1，3–二磷酸甘油酸→ 3–磷酸甘油酸 2×1

磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸 2×1

线粒体内反应阶段

丙酮酸→乙酰CoA

三羧酸循环：

异柠檬酸→?–酮成二酸2×2.5

?–酮戊二酸→琥珀酰CoA 2×2.5

琥珀酰CoA →琥珀酸2×1

琥珀酸→延胡索酸2×1.5

苹果酸→草酰乙酸小结:①三羧酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。

② TAC过程的反应部位是线粒体。

③三羧酸循环的要点

经过一次三羧酸循环，

–消耗一分子乙酰CoA，

–经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。

–生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。

④整个循环反应为不可逆反应

8、三羧酸循环不仅是产生ATP的途径，它的中间产物也是生物合成的前体，这些过程均可导致草酰乙酸浓度下降，从而影响三羧酸循环的运转，因此必须不断补充才能维持其正常进行，这种补充称为回补反应(anaplerotic reaction)。

9、回补反应之间的转换：

三羧酸循环的调节

调节三羧酸循环的关键因素

?［NADH］／［NAD＋］的比值

?［ATP］／［ADP］的比值

?草酰乙酸、乙酰CoA等代谢物的浓度

三羧酸循环的调控位点及相应调节物

三羧循环的生物学意义

是有机体获得生命活动所需能量的主要途径

?是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽

?为呼吸链提供H+ + e

?形成多种重要的中间产物;在植物体内，三羧酸循环中间产物如柠檬酸、苹果酸等既是生物氧化基质，也是一定生长发育时期特定器官中的积累物质，如柠檬、苹果分别富含柠檬酸和苹果酸。

?是发酵产物重新氧化的途径

磷酸戊糖途径

1、磷酸戊糖途径是指由6-磷酸葡萄糖氧化脱羧生成磷酸戊糖及NADPH+H+、CO2，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，最终转化为6-磷酸葡萄糖的反应过程。细胞定位：胞液

?2、磷酸戊糖途径的主要特点：葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环

?脱氢酶的辅酶不是NAD＋而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无ATP的产生与消耗

?*3、反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应

6-磷酸葡萄糖氧化脱羧生成5-磷酸核糖，NADPH+H+及CO2（催化第一步脱氢反应的6-磷酸葡萄糖脱氢酶是此代谢途径的关键酶。

）

第二阶段则是非氧化反应

包括一系列基团转移,磷酸戊糖分子重排，产生不同碳链长度的磷酸单糖

4、磷酸戊糖途径的特点

⑴脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。

⑵反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。

⑶反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖

⑷一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H

5、磷酸戊糖途径的生物学意义

?产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力

?磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料

?细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件?磷酸戊糖途径与糖的有氧、无氧分解是相互联系的

6、磷酸戊糖途径中间产物3-磷酸甘油醛是三种代谢途径的枢纽点

1.磷酸戊糖途径受阻，3-磷酸甘油醛则进入无氧或有氧分解途径

2.如果用碘乙酸抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶，使糖酵解和三羧酸循环不能进

行， 3-磷酸甘油醛则进入磷酸戊糖途径

糖异生

糖异生

糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程

主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

糖异生途径(gluconeogenic pathway)指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。糖异生总反应：

2丙酮酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H++4H20→

Glc+2NAD++4ADP+2GDP+6Pi

从2分子丙酮酸形成Glc共消耗6个ATP，2个NADH。

无效循环：由不同酶催化的两个相反代谢，反应条件不一样，一个方向需ATP参加，另一方向则进行水解，结果使ATP水解，消耗能量，反应物无变化。

酵解和异生中有三个点可能产生无效循环，这种无效循环只能产生热量供自身需要

糖异生的生理意义

（一）维持血糖浓度恒定

二）补充肝糖原

三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖

三碳途径：指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三

碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。

?1糖原的结构特点及其意义葡萄糖单元以α-1,4-糖苷键形成长链

? 2. 约10个葡萄糖单元处形成分枝，分枝处葡萄糖以α-1,6-糖苷键连接，分支增加，溶解度增加

? 3. 每条链都终止于一个非还原端.非还原端增多，以利于其被酶分解

糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程细胞定位：胞浆关键酶：糖原磷酸化酶

糖原n+1 + Pi 糖原n + 1-磷酸葡萄糖

（葡萄糖链非还原端的 -1,4糖苷键而形成的磷酸酯）

经糖原磷酸化酶磷酸解生成的葡糖–1–磷酸转变为葡糖–6–磷酸。由葡糖–6–磷酸酶（glucose-6-phosphatase）催化葡糖–6–磷酸水解成葡萄糖释放入血。葡糖–6–磷酸酶只存在于肝（肾）中，所以只有肝（肾）中的糖原可直接补充血糖。

磷酸戊糖途径

1、磷酸戊糖途径是指由6-磷酸葡萄糖氧化脱羧生成磷酸戊糖及NADPH+H+、CO2，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，最终转化为6-磷酸葡萄糖的反应过程。细胞定位：胞液

?2、磷酸戊糖途径的主要特点：葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环

?脱氢酶的辅酶不是NAD＋而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无ATP的产生与消耗

?*3、反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应

6-磷酸葡萄糖氧化脱羧生成5-磷酸核糖，NADPH+H+及CO2（催化第一步脱氢反应的6-磷酸葡萄糖脱氢酶是此代谢途径的关键酶。

）

第二阶段则是非氧化反应

包括一系列基团转移,磷酸戊糖分子重排，产生不同碳链长度的磷酸单糖

4、磷酸戊糖途径的特点

⑴脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。

⑵反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。

⑶反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖

⑷一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H

5、磷酸戊糖途径的生物学意义

?产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力

?磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料

?细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件?磷酸戊糖途径与糖的有氧、无氧分解是相互联系的

6、磷酸戊糖途径中间产物3-磷酸甘油醛是三种代谢途径的枢纽点

3.磷酸戊糖途径受阻，3-磷酸甘油醛则进入无氧或有氧分解途径

4.如果用碘乙酸抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶，使糖酵解和三羧酸循环不能进

行， 3-磷酸甘油醛则进入磷酸戊糖途径

糖异生

糖异生

糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程

主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

糖异生途径(gluconeogenic pathway)指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。糖异生总反应：

2丙酮酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H++4H20→

Glc+2NAD++4ADP+2GDP+6Pi

从2分子丙酮酸形成Glc共消耗6个ATP，2个NADH。

无效循环：由不同酶催化的两个相反代谢，反应条件不一样，一个方向需ATP参加，另一方向则进行水解，结果使ATP水解，消耗能量，反应物无变化。

酵解和异生中有三个点可能产生无效循环，这种无效循环只能产生热量供自身需要

糖异生的生理意义

（一）维持血糖浓度恒定

二）补充肝糖原

三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖

三碳途径：指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。

?1糖原的结构特点及其意义葡萄糖单元以α-1,4-糖苷键形成长链

? 2. 约10个葡萄糖单元处形成分枝，分枝处葡萄糖以α-1,6-糖苷键连接，分支增加，溶解度增加

? 3. 每条链都终止于一个非还原端.非还原端增多，以利于其被酶分解

糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程细胞定位：胞浆关键酶：糖原磷酸化酶

糖原n+1 + Pi 糖原n + 1-磷酸葡萄糖

（葡萄糖链非还原端的?-1,4糖苷键而形成的磷酸酯）

经糖原磷酸化酶磷酸解生成的葡糖–1–磷酸转变为葡糖–6–磷酸。由葡糖–6–磷酸酶（glucose-6-phosphatase）催化葡糖–6–磷酸水解成葡萄糖释放入血。葡糖–6–磷酸酶只存在于肝（肾）中，所以只有肝（肾）中的糖原可直接补充血糖。

第二十六章

一、糖原的分解与合成

糖原 (glycogen)

是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。糖原是以葡萄糖为基本单位聚合而成的多糖。在糖原分子中，葡萄糖之间以?–1，4糖苷键相连形成12～14个葡糖单位组成的直链，两直链间以?–1.6糖苷键相连形成分支。

糖原的分解代谢

* 定义

糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。

* 细胞定位：胞浆

*关键酶：糖原磷酸化酶（glycogen phosphorylase）

分解过程：

糖原n+1 + Pi糖原n + 1-磷酸葡萄糖

磷酸化酶a（催化1.4-糖苷键l磷酸解断裂）

三种酶协同作用：转移酶（催化寡聚葡萄糖片段转移）

脱枝酶（催化1.6-糖苷键水解断裂）

磷酸化酶催化的特点

?1、从糖原分子的非还原端开始

?2、只催化1→4糖苷键的磷酸解

?辅助因子：PLP

磷酸解的意义：跟ATP的节省有关系生成的葡萄糖-1-磷酸不需能量可转化为葡萄糖-6-磷酸，进入糖酵解在生理条件下，葡萄糖-1-磷酸以解离的形式存在，不会扩散细胞外

糖原磷酸解的步骤（P181）

脱支酶双重功能酶

1：脱支酶将此分支未端的三糖单位转移到附近糖链的未端，两者以 –1，4糖苷键相连。糖原磷酸化酶可继续发挥催化作用，逐个解离该链末端的葡萄糖残基。

2：脱支酶具有寡?-1，4??-1，4-葡聚糖转移酶和?-1，6-葡糖苷酶的双重作用。

二、糖原的合成代谢

（一）定义：糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。

（二）合成部位

组织定位：主要在肝脏、肌肉

细胞定位：胞浆

（三）糖原合成途径 (耗能)

糖原的生物合成

1、UDP-葡萄糖焦磷酸化酶（ UDP -glucose pytophosphorylase）

——催化单糖基的活化形成糖核苷二磷酸，为各种聚糖形成时，提供糖基和能量。动物细胞中糖元合成时需UDPG；植物细胞中蔗糖合成时需UDPG，淀粉合成时需ADPG，纤维素合成时需GDPG和UDPG。

2、糖原合成酶（glycogen synthase）

——催化?-1，4-糖苷键合成

3. 糖原分支酶（ glycogen branching enzyme）

——催化?-1，6-糖苷键合成

关键酶：糖原合酶

只能催化糖链延长，不能形成分支

当糖链延长到11个葡萄糖残基以上时，分支酶将含6个以上葡萄糖残基的糖链转移到邻近的糖链上，两者以?–1，6糖苷键相连，形成分支

糖原分解和合成的调控

糖原的分解和合成都是根据肌体的需要由一系列的调控机制进行调控，其限速酶分别为磷酸化酶和糖原合成酶。它们的活性是受磷酸化或去磷酸化的共价修饰的调节及变构效应的调节。二种酶磷酸化及去磷酸化的方式相似，但其效果相反。

糖原积累症

糖原累积症(glycogen storage diseases)是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些器官组织中有大量糖原堆积。引起糖原累积症的原因是患者先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类。

第二十八章

本章要求重点掌握脂肪酸在生物体内的

氧化分解及相关的化合物酮体

脂肪酸的功能：

1. 磷脂和糖脂的组成单元；

2. 与糖蛋白的蛋白部分连接，帮助糖蛋白转运到膜

的靶标位置

3. 燃料分子，以三脂酰甘油形式储存；

4.某些衍生物具有激素和胞内信使职能。

脂肪酸的氧化

脂肪酸的氧化分三阶段进行，即：

1：脂肪酸的活化

2：脂酰CoA转入线粒体

3：脂酰CoA的氧化

1. 饱和脂肪酸的氧化

脂肪酸的分解（代谢）发生于：①原核生物的细胞

溶胶；②真核生物的线粒体基质中。

在进入线粒体基质前，脂肪酸先与CoA结合形成脂

酰CoA。

(一)脂肪酸的活化

软脂酸活化机制（P233）

(二) 脂肪酸转入线粒体：肉碱的作用

1.短或中长链的脂酰-CoA分子（10个碳原子以下）可容易地渗透过线粒体内膜

（inner mitochondrialmembrane）；

2.10个碳以上的脂酰-CoA不能轻易透过气内膜，需要一个特殊的运送机制；与

极性的肉碱（carnitine)分子结合。

步骤

1.细胞溶胶中的脂酰-CoA转移到肉碱上，释放CoA到细胞溶胶；

2.经传送系统，上述产物脂酰-肉碱被送进线粒体机质；

3.脂酰基转移到来自线粒体的CoA分子上；

4.释放出的肉碱又回到细胞溶胶中。

(三)脂肪酸的 -氧化-发生于线粒体中

?活化(activation);

?氧化 (oxidation);

?水合 (hydration);

?氧化 (oxidation);

?断裂 (cleavage)。

脂肪酸的?-氧化

软脂酸形成8个乙酰-CoA

线粒体中脂肪酸彻底氧化的三大步骤

1. b 氧化；

2.氧化形成的乙酰-CoA进入

3.柠檬酸循环；

4.电子传递到呼吸链。

脂肪酸的?-氧化

a、脱氢

b、水化

c、再脱氢

d、硫解

β-氧化过程中能量的释放及转换效率

例：软脂酸CH3(CH2)14COOH ——7次β-氧化

脂肪酸的α-氧化作用

脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。

脂肪酸的ω氧化作用

脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。

胆固醇的代谢

一、胆固醇的合成

二、胆固醇的转化

复杂的胆固醇分子能在动物体内由小分子物质乙酸缩合而成，乙酰CoA为合成胆固醇的原料

动物体内胆固醇可转变成类固醇如：孕酮、肾上腺皮质激素、雌激素、VitD3胆酸等。

脂肪酸β－氧化和从头合成的关系

A. 两条途径运行方向相反

β－氧化：每经历一次脱氢、加水、脱氢、裂解的循环反应，脂肪酸减少两个碳片段，生成一分子乙酰CoA。

从头合成：每经历一次缩合、还原、脱水、还原的循环反应，脂肪酸延长两个碳片段。

B. 两条途径的中间产物基本相同

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。

王镜岩生物化学知识点整理版80605

v1.0 可编辑可修改 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素（化学）组成 主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数××100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。（三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。 第二节蛋白质的分子结构 蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。 一、蛋白质的一级结构（primary structure） 1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，

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第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。

王镜岩《生物化学》课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］

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第七章糖代谢 1.糖酵解（Glycolysis）概念、过程。（P80） 2.糖酵解的调节。（P83） 3.计算糖酵解生成ATP的数目。（P80） 4.丙酮酸的去路。（P80） 5.三羧酸循环过程，能量计算。（P107） 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽？（P110） 7.磷酸戊糖途径有何意义？（P153） 8.糖异生概念。（P154） 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应（包括催化的酶）。（P156） 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中（）？ （A）糖酵解途径（B）三羧酸循环 （C）戊糖磷酸途径（D）C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）？ （A）磷酸戊糖途径（B）糖酵解 （C）糖的有氧氧化（D）糖异生 3.糖酵解的限速酶是（）？ （A）磷酸果糖激酶（B）醛缩酶 （C）3-磷酸甘油醛脱氢酶（D）丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物？体内ATP 有哪些生理功能？ 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡？原理何在？ 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（） （A）c1→b→c→aa3→O2 （B）c→c1→b→aa3→O2 （C）c1→c→b→aa3→O2 （D）b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释：氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比（P\0）、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况（P264 ）。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。

王镜岩生物化学名词解释.

生物化学名词解释 1 .氨基酸（am i no acid）：是含有一个碱性氨基（-N H 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（essential am i no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序

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第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。 9．DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章

导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。

王镜岩生物化学上册总结

糖类可以定义为:多羟基醛；多羟基酮；多羟基醛或多羟基酮的衍生物。 糖的命名与分类：1.单糖：不能被水解称更小分子的糖.2。寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4.结合糖(复合糖，糖复合物)：糖脂、糖蛋白（蛋白聚糖）、糖核苷酸等5。糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 蛋白聚糖属于（） A．多糖 B．双糖 C．复合糖 D．寡糖 E．单糖 第三章 蛋白质（protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键（peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外)。 等电点（isoelectric point， pI） 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基）.也含有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子 pH 〉 pI时，氨基酸带负电荷，—COOH解离成- COO-,向正极移动。★ pH = pI时,氨基酸净电荷为零★ pH 〈 pI时,氨基酸带正电荷，-NH2解离成— NH3+,向负极移动. 若pI?pH 〉 0,两性离子带净正电荷,若pI?pH 〈 0，两性离子带净负电荷，差值越大,所带的净电荷越多。 1.半胱氨酸 pK1(α-COO—）=1.96, pK2(R-SH）=8。18，pK3（α—NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5。07 B.6.12 C。6。80 D.7。68 E。9.23 2。赖氨酸 pK1(α-COO—)=2.18， pK1（α-NH3+）=8.95,pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A. (pK1+ pK2）/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. （pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3）/3 E. （pK1+ pK2+ pK3）/2 3 .天冬氨酸 pK1（α-COO-)=1。96， pK2（α-COO—）=3.65,pK3(α—NH3+)=9。60，该氨基酸pI值为：A。2。92 B.3.65 C。5.7 4 D。6。62 E。7。51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 第四章 100克样品中蛋白质的含量 ( g ％ )= 每克样品含氮克数× 6。25×100 蛋白质具有重要的生物学功能1)作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。 主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键 肽键（peptide bond）是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整,被称为氨基酸残基(residue)。参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit） .肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内（酰氨平面）.肽链中的肽键一般是反式构型 同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。

《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列组合数目是一个天文数字。糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸

第3章 脂类 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)

第三章脂类 提要 一、概念 脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。 （二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种： 动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。

王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况

王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化

王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解

生物化学学习指导及习题 1

第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2

1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3

王镜岩生物化学课后习题答案

生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号

王镜岩生物化学知识点整理版

教学目标: 1、掌握蛋白质得概念、重要性与分子组成。 2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。 3、掌握蛋白质得一、二、三、四级结构得特点及其重要化学键。 4、了解蛋白质结构与功能间得关系。 5、熟悉蛋白质得重要性质与分类 第一节蛋白质得分子组成 一、蛋白质得元素(化学)组成 主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋白质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质得大致含量。 每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质得基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶得作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋白质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。 (三)氨基酸得重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中得溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋白质含量得快速简便得方法。 2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子得形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。 在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势与程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得pH称为该氨基酸得等电点。氨基酸得pI就是由α-羧基与α-氨基得解离常数得负对数pK1与pK2决定得。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边得pK值得平均值,即为此氨基酸得等电点(酸性氨基酸得等电点取两羧基得pK值得平均值,碱性氨基酸得等电点取两氨基得pK值得平均值)。 第二节蛋白质得分子结构 蛋白质就是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质得一级、二级、三级与四级结构。一级结构描述得就是蛋白质得线性(或一维)结构,即共价连接得氨基酸残基得序列,又称初级或化学结构。二级以上得结构称高级结构或构象(conformation)。一、蛋白质得一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F、Sanger首先测定了胰岛素(insulin)得一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链与一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。 蛋白质得一级结构测定或称序列分析常用得方法就是Edman 降解与重组DNA法。Edman降解就是经典得化学方法,比较复杂。首先要纯化一定量得待测蛋白质,分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析;要应用不同得化学试剂或特异得蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同得肽段,测出它们得序列,对照不同水解制成得两套肽段,找出重叠片段,最后推断蛋白质得完整序列。重组DNA法就是基于分子克隆得分子生物学方法,比较简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,而就是先要得到编码该种蛋白质得基因(DNA片段),测定DNA中核苷酸得序列,再按三个核苷酸编码一个氨基酸得原则推测蛋白质得完整序列。这两种方法可以相互印证与补充。 目前,国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构就是空间结构与特异生物学功能得基础。 二、蛋白质得二级结构(secondary structure) 蛋白质得二级结构就是指其分子中主链原子得局部空间排列,就是主链构象(不包括侧链R基团)。 构象就是分子中原子得空间排列,但这些原子得排列取决于它们绕键得旋转,构象不同于构型,一个蛋白质得构象在不破坏共价键情况下就是可以改变得。但就是蛋白质中任一氨基酸残基得实际构象自由度就是非常有限得,在生理条件下,每种蛋白质似乎就是呈现出称为天然构象得单一稳定形状。 20世纪30年代末,L、Panling 与R、B、Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸与寡肽得晶体结构,获得了一组标准键长与键角,提出了肽单元(peptide unit)得概念, 还提出了两种主链原子得局部空间排列得分子模型(α-螺旋)与(β-折叠)。 1.肽单位 肽键及其两端得α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在得平面称肽键平面)。 肽键C—N键长为0、132nm,比相邻得单键(0、147nm)短,而较C=N双键(0、128nm)长,有部分双键得性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上得O、H以及2个α-碳原子为反式构型(trans configuration)。 主链中得Cα—C与Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻得肽键平面相对关系。由于肽键平面得相对旋转,使主链可以以非常多得构象出现。事实上,肽链在构象上受到很大限制,因为主链上有1/3不能自由旋转得肽键,另外主链上有很多侧链R得影响。蛋白质得主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2、α-螺旋(α-helix) α-螺旋就是肽键平面通过α-碳原子得相对旋转形成得一种紧密螺旋盘绕,就是有周期得一种主链构象。其特点就是: ①螺旋每转一圈上升3、6个氨基酸残基,螺距约0、54nm(每个残基上升0、15nm,旋转100O)。 ②相邻得螺圈之间形成链内氢键,氢键得取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3、613),前后间隔3个残基。 ③螺旋得走向绝大部分就是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团得