生物化学蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学
一、单项选择题
1．蛋白质分子的元素组成特点是
A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%
2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是
A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L
3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？
A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸
4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？
A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸
5．含有两个羧基的氨基酸是
A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸
6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？
A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸
7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？
A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸
8．蛋氨酸是
A．支链氨基酸B．酸性氨基酸
C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸
E．含硫氨基酸
9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？
A．8种B．15种
C．20种D．25种
E．30种
10．构成天然蛋白质的氨基酸
A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子
B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是
A．瓜氨酸B．蛋氨酸
C．丝氨酸D．半胱氨酸
E．丙氨酸
12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？
A．疏水分子B．非极性分子
C．负离子D．正离子
E．兼性离子
13．所有氨基酸共有的显色反应是
A．双缩脲反应B．茚三酮反应
C．酚试剂反应D．米伦反应
E．考马斯亮蓝反应
14．蛋白质分子中的肽键
A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键
B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成
C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成
D．肽键无双键性质
E．以上均不是
15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是
A．盐键B．二硫键
C．疏水键D．肽键
E．氢键
16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于
A．一级结构B．二级结构
C．三级结构D．四级结构
E．高级结构
17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是
A．肽键B．离子键
C．氢键D．二硫键
E．疏水键
18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？
A．2.5 B．2.6
C．3.0 D．3.6
E．5.4
19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是
A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nm
C．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键
E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成
20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：
A．β转角B．β片层
C．α螺旋D．无规则卷曲
E．以上都不是
21．模体属于：
A．二级结构B．超二级结构
C．三级结构D．四级结构
E．以上都不是
22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是
A．天然蛋白孩子分子均有这种结构
B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C．三级结构的稳定性主要是次级键维持
D．亲水基团聚集在三级结构的表面
E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基
23．具有四级结构的蛋白质特征是
A．分子中必定含有辅基
B．每条多肽链都具有独立的生物学活性
C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成
D．依赖肽键维系四级结构的稳定性
E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成
24．维持蛋白质四级结构的化学键是
A．盐键B．氢键
C．二硫键D．范德华力
E．次级键
25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成
A．肽键B．盐键
C．二硫键D．疏水键
E．氢键
26．分子病患者体内异常蛋白质是由于
A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代
B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒
C．蛋白质的空间结构发生改变
D．一级结构中某一氨基酸缺失
E．以上都不是
27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是
A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基
C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基
28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时
A．可使蛋白质表面的净电荷不变
B．可使蛋白质表面的净电荷增加
C．可使蛋白质稳定性增加
D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出
E．对蛋白质表面水化膜无影响
29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？
A．pH3.5 B．pH4.9
C．pH5.9 D．pH6.5
E．pH8.6
30．蛋白质变性是由于
A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解
C．肽键断裂D．氨基酸组成改变
E．氨基酸排列顺序改变
31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定
A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI
C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4
E．在水溶液中
32．变性蛋白质的主要特点是
A．黏度下降B．溶解度增加
C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失
E．容易被盐析出沉淀
33．盐析法沉淀蛋白质的原理是
A．中和电荷B．去掉水化膜
C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜
E．蛋白质凝固
34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为
A．8B．＞8
C．＜8D．≤8
E．≥8
35．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入
A．高浓度HCl B．硫酸铵
C．三氯醋酸D．氯化汞
E．钨酸
36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？
A．电泳B．阳离子交换层析
C．阴离子交换层析D．纸层析
E．凝胶过滤
37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）
38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）
C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）
E．天冬氨酸（pI2.77）
39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？
Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链
Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链
Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链
Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链
Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链
40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？
A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成
Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成
Ｅ．是由2α和2δ亚基组成
41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是
A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
Ｅ．以上都不是
二、多项选择题
1．稳定蛋白质空间结构的作用力是
A．氢键B．疏水键
C．盐键D．二硫键
E．范得华引力
2．关于蛋白质基本组成正确的是
A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型
3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？
A．丝氨酸B．谷氨酸
C．苏氨酸D．亮氨酸
E．苯丙氨酸
4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸
C．酪氨酸D．赖氨酸
E．缬氨酸
5．蛋白质的二级结构包括
A．α螺旋B．β片层
C．β转角D．双螺旋
E．以上都是
6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？
A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同
E．以上都是
7．含硫氨及酸包括
A．蛋氨酸B．苏氨酸
C．组氨酸D．半胱氨酸
E．丝氨酸
8．下列哪些是碱性氨基酸
A．组氨酸B．蛋氨素
C．精氨酸D．赖氨酸
E．谷氨酸
9．芳香族氨基酸是
A．苯丙氨酸B．酪氨酸
C．色氨酸D．脯氨酸
E．组氨酸
10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？
A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状
C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确
11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？
A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质
C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质
E．pI为6.5的蛋白质
12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有
A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质
C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白
E．以上方法均可以
13．变性蛋白质的特性有
A．凝固B．沉淀
C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失
E．易被蛋白酶水解
14．谷胱甘肽
A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用
E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成
15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？
A．Folin酚试剂法B．双缩脲法
C．紫外吸收法D．茚三酮法
E．考马斯亮蓝法
16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？
A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部
C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部
E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区
三、填空题
1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
2．在各种蛋白质中含量相近的元素是_____，测得蛋白质样品中其含氮量为12.8克，样品中蛋白质含量位_____克。
3．蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为_____，该溶液的pH值称为蛋白质的_____。
4．蛋白质的一级结构是指_____在蛋白质多肽链中的_____、_____。
5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的_____与另一个氨基酸α碳原子上的_____脱去一分子水形成的键叫_____，它是蛋白质分子中的基本结构键。
6．蛋白质颗粒表面的_____和_____是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_____键，使天然蛋白质原有的_____与_____性质改变。
8．稳定蛋白质的次级键包括_____、_____、_____等。
9．构成蛋白质的氨基酸有_____种，其中碱性氨基酸有_____、_____、_____；酸性氨基酸有_____、_____。
10．在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是_____，移向负极的是_____，原点的是_____。
11．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子_____而与水结合。
12．HbS与HbA的区别在于HbA的_____链的_____端的_____位的_____残基被_____残基所取代。
13．沉淀蛋白质的主要方法有：_____、_____、_____、_____。
14．由一条多肽链组成的蛋白质没有_____，由几条多肽链通过_____连接的蛋白质也没有_____。
15．一级结构是蛋白质的_____结构，决定蛋白质的_____结构。
16．标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是：_____、_____、_____。
17．标准氨基酸中，_____、_____、_____是芳香族氨基酸。
18．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_____，蛋白质分子形状的长短之比大于10的称为_____。按照组成成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_____，分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称_____，其中非蛋白质部分称_____。四、名词解释
1．标准氨基酸
2．等电点
3．肽键
4．肽
5．肽键平面
6．多肽
7．氨基酸残基
8．蛋白质的一级结构
9．蛋白质的二级结构
10．蛋白质的三级结构
11．蛋白质的四级结构
12．α－螺旋
13．超二级结构
14．结构域
15．亚基
16．分子病
17．蛋白质的变性
18．透析
19．盐析
20．蛋白质的沉淀
21．蛋白质的凝固
22．层析
23．电泳
24．沉降系数
25．茚三酮反应
26．离子交换层析
27．凝胶过滤层析
28．亲和层析
29．凝胶电泳
30．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
31．等电聚焦电泳
32．双向电泳
五、问答题
1．组成蛋白质的元素和基本单位分别是什么？分别有何特点？
2．何谓蛋白质的两性解离？
3．蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么？
4．如果一个人发高烧（40℃以上）几小时就会发生细胞内部可逆的损伤。对这种高温损伤有一种可能的解释是什么？
5．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？
6．沉淀蛋白质的主要方法有哪些？各有何特点？
7．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？
8．变性后蛋白质有何特点？
9．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
10．举例说明蛋白质构象与功能的关系。
11．比较蛋白质的沉淀与变性。
12．简述α螺旋的结构特点。
13．简述离子交换层析的原理。
14．简述凝胶过滤层析的原理。
参考答案
一、单项选择题
1.E
2.C
3.B
4.A
5.D
6.A
7.D
8.E
9.C 10.B
11.A 12.E 13.B 14.C 15.D 16.B 17.C 18.D 19.E 20.A
21.B 22.B 23.E 24.E 25.C 26.A 27.D 28.D 29.C 30.A
31.C 32.D 33.D 34.B 35.B 36.E 37.A 38.E 39.B 40.A
41.C
二、多项选择题
1.ABCDE
2.ABCD
3.ABC
4.BC
5.ABC
6.ABC
7.AD
8.ACD
9.ABC 10.ABD 11.BDE 12.AC
13.CDE 14.BCD 15.ABCE 16.ACE
三、填空题
1. C H O N
2. N 80
3.兼性离子等电点
4. 氨基酸组成排列顺序
5. 羧基氨基肽键
6. 同种电荷水化膜
7. 次级生物学活性物理化学
8. 氢键盐键疏水键
9. 20 精氨酸组氨酸赖氨酸谷氨酸天冬氨酸
10. 谷氨酸精氨酸丙氨酸
11. 极性表面
12. βN 六谷氨酸缬氨酸
13. 盐析有机溶剂沉淀法重金属盐沉淀法生物碱试剂沉淀法
14. 四级结构四级结构
15. 基本空间
16. 丝氨酸苏氨酸酪氨酸
17. 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸
18. 球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白结合蛋白辅基
四、名词解释
1．具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的20种氨基酸。
2．当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。
3．一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4．氨基酸通过肽键连接而成的化合物
5．由于肽键具有部分双键的性质，使得与肽键相连的6个原子（CCONHC）构成一个刚性的平面。
6．多个氨基酸分子缩合而成的肽
7．多肽链中每个氨基酸单位
8．多肽链中氨基酸的组成和排列顺序
9．蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象
10．在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空间构象，包括主链和侧链所有原子的空间排布。
11．两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键连接形成的空间构象。12．肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。
13．2个或3个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构，又称模体。14．超二级结构的进一步组合、折叠，形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分的、相对独立的区域性结构。
15．在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。
16．由于蛋白质分子的变异或缺失而产生的疾病
17．在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程。
18．用半透膜将大小分子分开的方法
19．在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质从溶液中析出沉淀的方法
20．蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象
21．蛋白质发生热变性后，多肽链相互缠绕形成固体状态的过程。
22．按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
23．带电粒子在电场中向相反电极移动的现象
24．对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。
25．在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
26．使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法27．也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
28．利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。
29．以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
30．在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
31．利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
32．是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
五、问答题
1．组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等，其中氮是蛋白质的特征性元素，平均含量为16%。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，组成蛋白质的20种氨基酸，都属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
2．蛋白质是两性电解质。在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基
团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。这种现象称蛋白质的两性解离。3．一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；维持二级结构的作用力使氢键；维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。
4．高温可以引起蛋白质（酶）的变性，导致细胞生化反应能力的损伤。
5．在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。
6．沉淀蛋白质的主要方法有：盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀。盐析特点：利用中性盐破坏蛋白质的胶体稳定性（电荷和水化膜）而使其从溶液中析出。蛋白质不变性。不同蛋白质盐析时所需盐的浓度不同，故可用逐渐加大盐浓度的办法使溶液中混合的蛋白质先后分离不发生变性（分段盐析）。有机溶剂沉淀的特点：与水亲和性强，破坏蛋白质表面的水化膜，但不能中和电荷，因此需在等电点附近沉淀蛋白质，且在低温下进行以防止蛋白质变性。重金属盐沉淀的特点：调节溶液pH大于蛋白质的等电点，蛋白质带负电，与重金属结合而沉淀，一般使蛋白质变性。生物碱试剂沉淀特点：调节溶液pH小于蛋白质的等电点，蛋白质带正电，与某些酸的酸根结合而沉淀，一般使蛋白质变性。
7．组成蛋白质的氨基酸虽然只有20种，但由于氨基酸在蛋白质多肽链中的种类、数目、比例、排列顺序及组合方式的不同，所以可构成种类繁多，结构各异的蛋白质。
8．（1）生物学活性丧失（2）溶解度下降（3）易形成沉淀（4）易被蛋白酶水解
9．蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性：一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换都会直接影响该蛋白质的功能，另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团，但它们在蛋白质的构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的活性。因此，一级结构不同的各种蛋白质，它们的结构和功能就不同；反之，一级结构
大体相似的蛋白质，它们的构象和功能也可能相似。如来源于不同动物种属的胰岛素，它们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。
10．蛋白质的构象决定功能。如，蛋白质天然构象被破坏，蛋白质的生物活性就丧失。正常情况下，很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象，但只有一种构象能显示出正常的功能活性。因而，常可通过构象的变化来影响蛋白质的活性。如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象，通过构象的变化来完成对氧的运输。11．蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。12．右手螺旋；螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，R基分布在螺旋的外侧，每个肽键的C=O与第四个肽键的H-N形成氢键，R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。
13．离子交换层析是利用蛋白质所带电荷与固相基质（离子交换剂）之间相互作用达到分离纯化的目的。基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成，带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子交换树脂。由于蛋白质在不同pH条件下，其带电状况不同，阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，反之阳离子交换基质结合带有正电荷得蛋白质。14．凝胶过滤层析一又称分子筛层析。工作原理是利用多孔的固相载体（葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等制成），当不同大小和形状的分子流经固相载体时，所受到的排阻力不等，从而将混合物种的不同组分分离。
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生物化学题库及答案大全
《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参
与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 ）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？ 答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、 （β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径： 答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量 生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸 生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 生物膜 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是： 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。 大学生物化学试题库三 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形生物化学-蛋白质化学练习含答案
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