生化试验思考题总结

生化实验思考题总结

1.蛋白质定量测量的方法有哪些？简要说明其原理。

答：a.紫外吸收，在280nm处有最大吸收峰。

b.定氮法，利用蛋白质中氮元素含量为16%固定比例来测定。

c.分光光度计法，利用OD值和蛋白质浓度成正比的原理。显色剂为考蓝。

d.双缩脲法。也是利用显色反应。

e.Folin酚法。

2.如果凝胶过滤层析分离的蛋白质样品中含有多种蛋白质，在各蛋

白质分子量已知的情况下，如何判断哪一种蛋白质时所想要的？答：现在假设有三种蛋白质a b c，分子质量a>b>c。

那么，a最先流出，在体积V1处有一个洗脱体积，对应的a的溶液浓度在

V1处也最高，就会有一个OD值的峰值。b c同理。由不同的OD峰值，

对应不同的洗脱体积，就可以筛选出想要的蛋白质。如果想要b，那么在第

二个吸收峰的时候，找到相应的洗脱体积，然后在其附近的所接到的溶液

进行选取。就会得到想要的蛋白质。

3.如果盐析后的样品不经脱盐处理便上样电泳，对其结果有何影响？

答：如果没有去除清蛋白里面的盐分，则会使电泳速度下降。原因在于溶液离子强度太大，蛋白质表面的电荷减少，所以导致电泳速度下降，甚至无法泳动。

4.对电泳所得的结果如何进行定量分析？

答：将电泳完毕的样品（凝胶），按条带宽度的分布剪下，分别把每个小块样品用NaOH溶液漂洗，再将漂洗过的溶液进行OD值的测量。

5.使SDS-PAGE具有高分辨率的三个因素是什么？

答：浓缩效应。电荷效应。分子筛效应。

6.实验所得的各点数据中，哪些易出现较大的误差？

答：有两个点。第一个，在三十秒的点，反应速度太快，时间如果掌握不准，容易出现误差。另一个，在3min的点，反应速度很慢，斜率小，则倒数大，所以

时间掌握不好，也容易出现大误差。

7.假如把碱性磷酸酶对底物的亲和力提高十倍，实验方案该如何修

改？

答：把底物和酶的浓度都降低。

8.请举出三种提取质粒的方法，并简要说明其中一种方法的原理。

答：碱裂解（要求原理，书上有）；一步法（见书上46，47页有关TELT试剂的内容）；SDS法；煮沸法。

9.分析质粒DNA切割不完全的原因。

答：a.质粒因素：碱裂解时间太长，无法复性；乙醇挥发不完全，影响酶的活性。

b.酶的因素：酶的浓度太高或者太低。或者酶的活性降低。

c.酶切体系：温度不是最适温度；时间不够长；缓冲溶液的问题。

10.分析酶切后没有观察到目的DNA的原因。

答：a.重组失败。

b.酶切失败。

c.目的基因量太少。

11. 从哪些方面可预防PCR出现假阳性结果？

答：假阳性就是出现了不该出现的条带。

a.防止污染，例如模板的污染。

b.引物设计合适，保证特异性。

c.控制反应条件。

d.必要时，要减少循环次数。

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生物化学实验思考题

生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022

生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？

四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？

实验报告总结报告的优秀范文

实验报告总结报告的优秀范文 总结报告是会议领导同志对会议召开的情况和会议所取得的成果进行总结的陈述性文件。写总结报告时应注意明确目的，突出重点，切不可面面俱到;要鼓舞人心，富有号召力。小编精选了一些关于总结报告的优秀范文，让我们一起来看看吧。 实验报告总结(一)： 学校实验室是完成教学任务的重要场地，是根据实验教学大纲中要求培养学生初步的科学实验能力和开展科技活动的场所，并对开展实验教学，提高教学质量具有十分重要的作用。对于一个拥有各类实验室且实验仪器基本配套齐全的学校来讲，管理是关键，因为只有管理跟上去了，才能更合理、有效地使用好各类仪器设备。对此，作为一所中学的实验室人员，我们在长期的工作实践中做了如下几个方面的工作： 一、努力提高自身素质 实验人员是科学管理实验室的基本队伍，在整个实验室的管理和运作中起着决定性的作用。一个好的实验员，可以改变整个实验室的面貌，推动实验教学的发展;而一个差的实验员，可导致整个实验室变成脏、乱、差的劣境，从而使实验教学无法正常进行。因此，我们每一个实验员，一方面在平时加强政治学习，提高自身素质，使大家在平凡的点滴工作中认识到这项工作的重要性，从而更加热爱本职工作。另一方面，我们还不断去兄弟学校和单位进行学习交流，参加实验设备和成果展览。这不仅使我们开阔了视野，了解了实验仪器发展的新情况，更看到了兄弟单位的先进管理经验，有利于我们在今后的工作中加以借鉴和改进。

同时学校还鼓励我们总结自己的经验，撰写论文，或进行业余进修，以增强我们在各方面的修养。由于平时有着严格的要求和业务考核，现有的每一位理、化、生实验员都能很好地胜任自己的工作，做到实验室整洁有序，实验准备快捷无误，从而保证了各项教学实验的顺利完成。 二、健全各项规章制度 俗话说没有规矩，不成方圆。我们学校根据上级的规定和本校的具体情况，制定了比较健全的规章制度：如《实验室管理守则》、《学生实验守则》、《实验室工作人员职责》、《实验室安全防护制度》等，进而做到使每项工作都有章可循，有据可查。除此以外，我们还对危险品的使用实行了领用登记手续，从而保证了对危险品的安全管理。由于各位实验员的同心协力，齐抓共管，保证了各项制度的顺利贯彻和实验室工作的正常开展。 三、科学管理仪器设备 仪器设备的规范管理是合理使用仪器的保证，为此我们做了以下的工作： 首先，我们根据建帐要求，设立了总帐、分类明细帐、低值易耗帐，并建立了橱卡，注明仪器的编号、名称、数量。平时对购进或调拨来的仪器设备物品都按统一编号顺序进行登记入帐，且对消耗掉的物品及时记入各分类记录薄上。每学期末都进行一次帐、物、卡核实，并把报废报损的仪器遣报损单，经领导批审后销帐，ZUI后把核查的数目转入总帐、分类帐上，这样就能做到巾长物卡三统一了。

《生化分离工程》思考题与答案

第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。

4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端，为什么？ 答；电泳时点样端应靠近负极，因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的作用,为什么？ 答；空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理？ 答；血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值？影响Rf值的因素？ 答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关，对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析？盐析会引起蛋白质的变性吗？一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性，因为蛋白质的结构并未发生改变，去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解；一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么？沉淀和变性有什么联系？ 答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

初中实验报告范文.doc

初中实验报告范文 篇一：初中毕业化学实验报告 一、实验内容（含实验原理介绍）： 二、实验目的 三、涉及实验的相关情况介绍（包含使用软件或实验设备等情况）： 四、实验结果（含程序、数据记录及分析和实验总结等，可附页）： 1．常用仪器的名称、形状和主要用途。 2．化学实验的基本操作 （1）药品的取用和称量 （2）给物质加热 （3）溶解、过滤、蒸发等基本操作 （4）仪器连接及装置气密性检查 （5）仪器的洗涤 （6）配制一定质量分数的溶液 3．常见气体的实验室制备及收集 （1）三种气体（H2、O2、CO2）的制备 （2）三种气体的收集方法 4．物质的检验与鉴别 （1）常见气体的检验及鉴别

（2）（2）两酸、两碱及盐的鉴别 5．化学基本实验的综合 把握好以上这些知识点的关键是要做好以下几个方面： （1）化学实验就要动手，要进入化学实验室，参与化学实践的一切活动。在实验室要观察各种各样各具用途的实验仪器、实验用品、实验药品试剂，各种各类药品，它们的状态、气味、颜色、名称、使用注意事项。还要观察各种各类成套的实验装置。在老师指导下，自己也应动手做所要求完成的各种实验，在实验过程中应有目的地去观察和记忆。例如： ①各种仪器的名称、形状、特点，主要用途，如何正确使用，使用时应注意的事项。 ②无论做什么内容的实验都离不开化学实验的基本操作，因此，要熟练掌握各项化学实验的基本操作，明确操作的方法、操作的注意事项，且能达到熟练操作的程度。 ③还应注意观察各种实验现象，这是培养观察能力、思考问题、分析问题最开始的一步。下面还要进一步详细说明。 ④动手做记录，因为在实验活动中感性知识很多，如不做记录，可能被遗忘或遗漏。这都不利于对实验的分析和判断。 （2）如何做好观察 观察能力是同学们应具备的各种能力之一，观察是获得感性认识最直接的手段，学会观察事物，无论现在或将来都是受益匪浅的基本素质。特别是对于化学实验的现象更要求学会观察，

生化实验思考题参考答案[1].

生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么？ 答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些？ 答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法； (2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等； (3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？ 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 （1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？ 答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。 （2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答：防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？ 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。

蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。 答： 2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？ 答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？ 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点？ 答:

医学检验生物化学考试复习题

2012年上半年生化考试复习题 一：单选题 1．琼脂糖凝胶电泳用pH8.6的巴比妥缓冲液可以把血清蛋白质分成五条区带，由正极向负极数起它们的顺序是：（ B ） A．白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白 B．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白 C．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白、β-球蛋白 D．α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白、白蛋白 E．白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、γ-球蛋白、α2-球蛋白 2．已经确定的稳定而均一的物质，它的数值已由决定性方法确定，所含杂质也已经定量，该物质为:（A ） A.一级标准品 B.二级标准品 C.校准品 D.控制物 E.参考物 3．从结构上看能较好的避免交叉污染的自动生化分析仪是:( B ) A.流动式 B.分立式 C.离心式 D.单通道式 E.多通道式 4．临床生物化学检验中应用最广泛的一类分析技术是：（C ） A.发射光谱分析法 B.散射光谱分析法 C.吸收光谱分析法 D.荧光分光光度法 E.原子吸收分光光度法 5．离心机砖头的旋转速度为20000γ/min的离心为：（ C ） A．低速离心 B．平衡离心 C．高速离心 D．超速离心 E．等密度离心 6．反映神经系统疾病最好的测定标本是：（ C ） A.血清 B.全血 C.脑脊液 D.尿液 E.溶血血清 7．由实验室自己配置或为商品，其中有关物质的量由参考方法定值的标准品为（ B ）A．一级标准品

B．二级标准品 C．控制物 D．参考物 E．原级参考物 8．经过详细的研究，没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法为（ A ）A．决定性方法 B．推荐方法 C．参考方法 D．常规方法 E．对比方法 9．影响电泳的因素包括：（D ） A.电场强度 B.电泳缓冲液的PH值 C.电泳缓冲液的离子强度 D.以上都是 E.以上均不是 10.干化学自动生化分析仪的光学系统是：（ B ） A.分光光度计 B.反射光分析仪 C.比色计 D.浊度计 E.原子吸收光谱仪 11.下列哪项不属于NCCLS所规定的纯水等级标准的特性指标：（ C ） A.微生物含量 B.电阻率 C.钙离子 D.PH值 E.硅 12.有关比浊测定法的描述哪项是错误的：（ D ） A.比浊法不是比色分析 B.比浊法分为化学比浊法和免疫比浊法 C.免疫比浊法分为透射比浊法和散射比浊法 D.分立式自动生化分析仪不能做散射比浊分析 Ｅ.干片式生化分析仪不能做比浊分析 13.临床生化实验室用水一般采用：（ B ） A.一级水 B.二级水 C.三级水 D.次级水 E.自来水 14. 生化质控目的是:（E ） A.使随机误差逐渐缩小 B.消灭随机误差 C.使随机误差得到监测和及时发现

生物化学实验题目

实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么？ 被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时，与值呈良好的线性关系？ 在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中，为什么要加无水乙醇？ 促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂，会产生什么现象？（至少写2点） 产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时，正确的加法是什么？将产生什么现象？请准确描述 该现象。 沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇，下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中，无水乙醇为什么要分两次加入？ 目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么？ 分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时，能用稀硫酸吗？为什么？ 不能。因为FeCl3本身是亲水性物质，稀硫酸中含有水，会降低P-S-Fe试剂的浓度，从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。 根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。 调好量程。 插枪头。 吸取液体。 将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。 准确称取胆固醇80mg，溶于无水乙醇，定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。

实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处 拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖，用什么方法进行糖含量的测定？ 酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应，是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色，谁的A值更大？为什么？ 产物的更大，因为产物生成棕红色，颜色越深，吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中，为什么要离心两次？ 因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。 海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗？为什么？ 是的，因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量？ 因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是？ 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中，碘液的作用是什么？ 确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。 通过标准曲线来算出未知样品的浓度。

实验报告总结(15篇汇总)

实验报告总结第1篇 课程学习和实验的操作诚然是一门专业课必须要去做的，能够使很多专业知识以及专业技能上桌面GIS的功能与菜单操作以及对地形分析等等的实验操作的提升，同时又是一门辩思课，给我很多思，给我莫大的空间。同时，设计专题地图和数据处理让我感触很深。使我对抽象的.理论有具体的认识。经过这次课程实验学习，我掌握专业软件件的简单运用；掌握地图专题制作的不一样方法，地图匹配，属性修改，数据处理，地形分析，缓冲区分析和网络分析以及如何提高地图质量，地图美观，也掌握制图方法和技术，也懂得很多的专业术语和知识。 地理信息系统分析与应用的实验资料主要包括专题地图的制作，GIS的矢量化分析，数据误差校正，GIS数据格式转换，空间内插等等。每一步都需要大家仔细的揣摩研究，并且需要有清晰的思路，思路确定，也就在整体上把握住方向，接下来，就是把它细化，一步一步完成每一个实验模块。可是这个过程曲折可谓一言难尽。整个半天都是对着电脑，不然就是翻阅书本。再此期间我失落过，因为自我不懂的地方还很多。在做GIS实验的点点滴滴让我回味无穷，好多数据都是一边做一边为后面的操作打基础的，如果出现误差或者错误，就会导致后面的一些实验操作无法正常的开展和完成，这更是使我体会到仅有耐心细心和恒心，才能做好事情。本次的这些实验加强我们动手、思考和解决问题的本事，也进一步巩固和加深我对地理信息系统原理和方法的理解，提高 综合运用本课程所学的知识和对知识的加强理解。培养我查阅资料的本事和

独立思考，解决问题的本事。经过实际操作，应用软件的分析方法，并培养严认真的工作作风，在制作实验操作的过程中有些问题不是很理解，但当我做完这些实验后，有些问题就迎刃而解。操作时经常会遇到这样那样的错误，有的是因为粗心造成的，也有的是用错方法，总之就是实现不。同时在实验的过程中发现自我的不足之处，对以前所学的知识点理解得不够透彻，掌握得不牢固。 我认为，在这学期的GIS实验中，不仅仅培养独立思考、动手操作的本事，在各种其它本事上也都有提高。更重要的是，在实验课上，我们学会很多学习的方法。而这也是日后最实用的，真的是受益匪浅。要应对社会的挑战，仅有不断的学习、实践，再学习、再实践。这对于我们的将来也有很大的帮忙。以后，不管有多苦，我想我们都能变苦为乐，找寻趣味的事情，发现其中珍贵的事情。就像中国提倡的艰苦奋斗一样，我们都能够在实验结束之后变的更加成熟，会应对需要应对的事情。 实验报告总结第2篇 回顾起此课程设计，感慨颇多，从理论到实践，在这学期的学习中，能够说得是苦多于甜，累，可是能够学到很多很多的东西，不仅仅巩固以前所学过的知识，也学到很多在书本上所没有学到过的知识。在实验操作与设计的过程中遇到问题也颇多，但可喜的是最终都得到解决。 此次课程实验学习给自我最大的感触是，不管什么样的软件，懂的也好不懂

食品·微生物学实验思考题答案

食品微生物学技术思考题答案1.如何区别高倍镜和油镜 答：（1）油镜更接近标本片（2）油镜与标本间的介质是香柏油（3）油镜刻有“oil”或“Hi”字样，也刻有一圈红线或黑线为标记。 2．为什么在使用高倍镜及油镜是应特别注意避免粗调节器的错误操作答：使用高倍镜及油镜时镜头距离标片很近，而粗调节器的调节幅度较大，粗调节器的错误操作会使镜头大幅度向标本移动，很容易损坏标本和镜头。一般先用低倍镜找到物象后换到高倍镜，就只需要用细调节器了。 3.用油镜观察时应注意哪些问题在载破片和镜头之间加滴什么油起什么作用 答：（1）应该先用擦镜纸将镜头擦干净，以防止上次实验的污染，操作时，先低倍再高倍，用完要擦掉油。（2）在转换油镜时，从侧面水平注视镜头注视镜头与玻片的距离。使镜头浸入油中而不以压破载玻片为宜。（3）从目镜内观察，把孔径光阑开到最大，使其明亮。然后用微调将镜台下降，直至视野内物象清晰。如油镜已离开油面仍未见物象，需重复操作。加的是香柏油。作用是增加折光率，增加显微镜的分辨率。 4.在调节焦距时，往往出现一些疑似观察标本的物象点，物象点可能是目镜或物镜上的杂质，也可能是标本片上的观察对象，如何通过操作判断这些物象点是否在标片上 答：移动标本片，看物象点是否移动，如果不移动，则不在标本片上。 5．如果涂片未经热固定或固定温度过高、时间过长，会出现什么现象答：固定时间是杀死菌体，使菌体蛋白质凝固黏附于载玻片上，增加菌体对染色剂的结合力，易于着色。但是如果没固定，不容易着色，且容易被清水冲走。

温度过高会使细胞收缩变形，时间过长会导致菌体变形或形态破坏，难以着色，从而导致难以着色。 6.为什么要培养18-24h的细菌菌体进行革兰氏染色 答:此时菌体进入比较活泼的繁殖生长期，细胞壁比较好着色。若菌龄太老，由于菌体死亡或自溶常使革兰氏阳性菌转呈阴性反应，关键在于细胞壁的通透性的改变。如果菌龄过老，不便于显微镜下观察时阴性还是阳性菌。 7．如何操作才能保证革兰氏染色结果正确，其中的关键环节是什么答：具体操作步骤为（1）涂片，与简单染色法相同，要求薄而均匀。（2）干燥、固定，在空气中自然晾干，或将涂面朝上，在酒精灯微小火焰上干燥；在酒精灯火焰上通过3-4次，温度不宜过高。（3）染色，用结晶紫进行初染1min,然后水洗。用碘液进行媒染，用碘液覆盖染色部位1min,水洗。在涂有细菌的部位连续滴加95%乙醇，约30s，水洗脱色。用番红溶液复染1min,水洗。（4）干燥，自然干燥或用吸水纸吸干，也可以用电吹风吹干。（5）镜检。 关键环节是酒精脱色。 8．为何常用插片法培养放线菌观察个体形态 答：放线菌的营养菌丝生长在培养基表面或插入培养基里面，不易被接种针挑取制片。采用插片法可观察到放线菌自然生长状态下的特征，而且便于观察不同生长时期的形态。 9.在显微镜下，如何区分基内菌丝和气生菌丝 答：一般气生菌丝颜色较深，直生或分枝丝状，比基内菌丝粗；而基内菌丝色浅、发亮，可看到隔膜，继而断裂成球状或杆状小体。 10.放线菌与细菌的菌落最显着的差异是什么

生物化学实验习题及参考答案完整版

生物化学实验习题及参 考答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】

生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶； 9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（ ） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（） A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（） A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（） A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（） A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（） A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为（）

实验报告总结模板

xx 大学实验报告（理工类） 开课学院及实验室：xx 业实验中心 实验时间 ：xx 年 6月17日 一、实验目的 熟悉CCS 软件仿真下，DSP 程序的下载和运行；熟悉借助单片机的DSP 程序下载和运行； 熟悉借助仿真器的DSP 程序下载和运行；熟悉与DSP 程序下载运行相关的CCS 编程环境。 二、实验原理 CCS 软件仿真下，借用计算机的资源仿真DSP 的内部结构，可以模拟DSP 程序的下载和运行。 如果要让程序在实验板的DSP 中运行、调试和仿真，可以用仿真器进行DSP 程序下载和运行。初学者也可以不用仿真器来使用这款实验板，只是不能进行程序调试和仿真。 在本实验板的作用中，单片机既是串口下载程序的载体，又是充当DSP 的片外存储器（相对于FLASH ），用于固化程序。 三、实验设备、仪器及材料 安装有WINDOWS XP 操作系统和CCS3.3的计算机。 四、实验步骤（按照实际操作过程） 1、CCS 软件仿真下，DSP 程序的下载和运行。 第一步：安装CCS ，如果不使用仿真器，CCS 的运行环境要设置成一个模拟仿真器（软仿真）。 第二步：运行CCS ，进入CCS 开发环境。 第三步：打开一个工程。

将实验目录下的EXP01目录拷到D:\shiyan下（目录路径不能有中文），用[Project]\[Open]菜单打开工程，在“Project Open”对话框中选EXP01\CPUtimer\CpuTimer.pjt，选“打开”， 第四步：编译工程。 在[Project]菜单中选“Rebuild All”，生成CpuTimer.out文件。 第五步：装载程序。 用[File]\[Load Program]菜单装载第四步生成CpuTimer.out文件，在当前工程目录中的Debug 文件夹中找到CpuTimer.out文件，选中，鼠标左键单击“打开”。 第六步：运行程序。 用[Debug]\[Run]菜单运行第五步装载的程序。用[Debug]\[Halt] 菜单停止程序运行。 2、借助单片机的DSP程序下载和运行。 (1) 将\CpuTimer\Debug 中的CpuTimer. Out 拷到CHANGE 文件夹中并将CpuTimer.out.out 文件名重

生物化学实验练习题及参考答案[1]

生物化学实验 一、名词解释： 分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力 二、填空题： 1. 测定蛋白质含量的方法有，，和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2，其活性大小以来表示，当CAT与H2O2反应结束，再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳，这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶，其自由基的引发剂是，催化剂是______________；光聚合法适于制备大孔径的_________________胶，催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________，_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前，必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，表示E对S的亲合力愈，Km愈大，表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热，注意预热及样品槽空时必须_________（打开、合上）样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一，其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中，____________形成固定相，____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的，在具有自由基团体系时，两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种：和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________和________________。 三、问答题： 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些？ 参考答案： 生物化学实验 一、名词解释： 1、电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。

实验报告通用模板

实验报告通用模板 实验报告是把实验的目的、方法、过程、结果等记录下来，经过整理，写成的书面汇报。以下是###整理的实验报告通用模板，欢迎阅读！ 心理学实验报告 1．教学目的测定各种彩色视野的范围以及盲点的位置，学习使用视 野计 2．实验程序 2—1 准备工作。 2—1—1 准备好视野图纸、彩色铅笔(红、黄、蓝、绿)、单眼罩。 把视野图纸放在视野计视野计 上相对应的地方，学习在图纸上作记录的方法。 记录时与被试反应的左右、上下方位相反。 2—1—2 被试用右眼罩招右眼遮起来(只测左眼)，把下巴放在支架上，调好距离。眼睛与支架 靠近后，保持头部位置不变。被试用左眼注视正前方的白光点。要求 被试发现视野中彩色出现或 消失就报告，被试视线要始终注视视野弧正中的白点，要求只用眼睛 的余光去看彩色光点是否出 现或消失。 2—l—3 测定过程中，视野弧的位置可分别为900、450、1350和1800等不同角度。 2—2 正式实验。

2—2—I 主试将视野计弧轨故到水平位置上．把一个红色刺激点投在弧轨右边靠近注视点处， 主试将红色刺激由内慢慢向外移动，直到被试看不到红色为止，把这时红色刺激所在位置记下来， 然后主试再把红色刺激从员外例向注视点移动到被试刚刚看到红色为止，记下刺激所在位置的角 度，取两次的平均致，在视野图纸上图点。还有一点应注意，当实行右边实验时红色刺激由内向 外或由外向内时，会出现红色突然消失和再现的现象，红色突然消失和再现的位置就是盲点的位 置，将盲点位置也记录在图纸上。 2—2—2 再把视野弧轨放到下列位置测定红色视野的范围：900、450、1350(与水平交角)以及 其他不同角度。 2—2—3 按上述测红色视野的程序分别测定黄、绿、蓝、白各色助视野范围。 2—2—4 每个颜色做完一种角度位置后休息2分钟，注意每次休息后头部的位置要前后不变。 3．结果 把各彩色视野范围和盲点位置画在一个图纸上。 4．讨论 4—1 各种彩色视野大小次序如何排列？盲点在视野及视网上的位置及大小。 4—2 彩色在视野消失前有何变化?

生物化学实验思考题

生物化学实验思考题

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生物化学实验考试试题

细胞破碎 1 常用的细胞破碎的方法有哪些？ 机械法：研磨，高速捣碎机;物理法:反复冻溶,超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法:自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。 2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些? 有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等 ３酶法破碎细胞原理:酶分解作用 4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用 层析技术 1.什么叫层析技术？ 层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等),使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相,从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。 2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类? 根据分离的原理不同分类,层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。 按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。 3.指出常用层析技术的应用范围。 凝胶层析法:⑴脱盐;⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量;⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子 高效液相层析法:⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析 ４.ＳeｐhadｅxG-１0０凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么? 大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。 ５．用SeｐhａdeｘG2５脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰?蛋白质 6．相对分子量为8万和1０万的蛋白质能否在SephadｅxＧ－７5柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。 7．将分子量分别为a(9０000）、b(45０0０）、c（１10 000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析,正常情况下,将它们按被洗脱下来的先后排序。ｃ、ａ、ｂ 8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高?离子交换层析较高。 9.如果样品中只有Ala和His(Ala pI=6．0，Ｈis pＩ＝7.6)，在ｐH4条件下，这两种氨基酸那一种与CM(阳离子交换剂)结合的紧密?如果用pH4-7的洗脱液梯度洗脱，那种氨基酸先洗脱出来？Aｌa 10. 柱层析时湿装柱的注意事项有哪些？ 用水灌注、不能有气泡。 11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则

实验报告的总结怎么写

实验报告的总结怎么写 篇一:实验报告的总结通过这两周的实训，我们学会了手持编程器的编程方法，编入、写出、删除及修改都会了。在以后学习过程中希望大家多多提点 .我和倪泽旭主要负责程序设计和调试。第一个项目比较简单，只有一点小问题，和快我们就解决了。第二个项目相对于第一个来说复杂了很多也难了很多，也是我们第一次真正接触并使用三相交流发电机。在梯形图的编辑上出现了很多问题问题，导致第一次调试的失败。在一次完整运行成与重新启动运行之间的循环出现一点问题，经过我们对梯形图的监控检查，发现循环与上面编程有点冲突，后来我们调整了一下，调试终于成功了。接线方面，在星三角转换的上遇到了困难，经过我们不懈努力最终成功了。 通过这次的实训使我们学到了很多，同时也让我们意识到我们要学的更多。从程序的设计到编写、画图、调试、修改、完善、到最后的实训报告，每个人都付出了时间和精力去做好自己的任务帮助队友，所以团队的合作和队友之间的相互协助非常重要。通过实训让我们更深一步的对自己的专业，对自己的能力，对自己所学的有正确的认识，并且能在以后的学习工作中不断提高和完善自己。实训台上的接线我们比较乱，这也是我们接线检查困难的主要原因，才导致出现了一些接线问题。

总的来说，这次实训还是比较成功的，无论是个人动手能力还是团队协作能力都得到了很好的锻炼。在实训过程中老师也交给我们很多简单实用的技巧。我们也学到了，做好做对一个项目固然重要，同时美观程度也是必不可少的，无论是从参观者的角度还是自己看的角度都很重要。 篇二:实验报告的总结实训，就是把我们在学校所学的理论知识，运用到客观实际中去，是自己所学到的理论知识有用武之地，只学不实践，那么所学的就等于零。理论应该与时间相结合。另一方面，实践卡可以为以后找工作打基础。通过这段时间的实习，学到一些在学校里学不到的东西。因为环境不同，接触的人与事不同，从中学到的东西自然就不一样。要学会从实践中学习，从学习中时间。而且中国的紧急飞速发展，在拥有越来越多的机会的同是，也有了更多的挑战。对于人才的要求就会越来越高，我们不只要学号学校所学到的知识，好药不断充生活中，实践中学其他知识，不断从各方面武装自己，才能在竞争中突出自己，表现自己。 短短两个月的工作过程是我受益很大。不仅让我开阔了眼界，最主要的是懂得了如何更好的为人处事。 第一要真诚：你可以伪装自己的面孔，但绝不可以忽略真诚的力量。记得第一天来这里时，心里不可避免的有些疑

生物化学思考题

《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶