蛋白质与核酸的区别与联系

蛋白质与核酸的区别与联系

比较项目核酸蛋白质

DNA RNA

组成元素

基本元

素

C、H、O、N、P C、H、O、N、P C、H、O、N 特征元素P P S（一般）

相对分子量几十万~几百万几千~几百万

组成成分

磷酸磷酸磷酸氨基酸五碳糖脱氧核糖核糖

含

氮

碱

基

共

有

腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)

特

有

胸腺嘧啶(T)尿嘧啶(U)

单体

名称脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸种类4种4种20种结构简式

分子结构一般是反向平行的

双螺旋结构一般为单链结构氨基酸→多肽链

→空间结构→蛋

传物质；可通过复制、转录等过程，控制蛋白质的合成。是遗传物质；mRNA

是蛋白质合成的模

板，tRNA是氨基酸

的转运工具，rRNA

是核糖体的组成成

分。少量RNA具有

催化功能。

要结构物质，催

化功能、免疫功

能、调节功能、

运输功能等。

鉴定试剂二苯胺（呈蓝色）

甲基绿（呈绿色）吡罗红（呈红色）双缩脲试剂（呈

紫色）

水解产物脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸

彻底水解产物磷酸、脱氧核糖、含

氮碱基磷酸、核糖、含氮碱

基

氨基酸

氧化产物CO2、H2O、含氮代

谢产物CO2、H2O、含氮代

谢产物

CO2、H2O、尿素

特异性均具有特异性mRNA具有特异性，

tRNA、rRNA没有特

异性

均具有特异性

三者之

间的关

系

系DNA多样性、蛋白质多样性、生物多样性的关系

实验二细胞内糖原蛋白质及核酸的显示

实验二细胞内糖原、蛋白质及核酸的显示 [实验目的] 1.熟悉糖原、蛋白质、核酸在细胞内的主要存在部位。 2.了解细胞内糖原、蛋白质、核酸显示的原理和方法。 3.进一步掌握显微镜的使用方法。 [实验用品] 1.材料：土豆、洋葱、肝糖原切片、蟾蜍。 2.器材：显微镜、载（盖）玻片、刀片、小镊子、解剖剪刀、染色缸、染色架。 3.试剂：革兰氏碘液、5%三氯醋酸、固绿染液、甲基绿·派洛宁染液、carnoy固定液、 酒精、丙酮。 [实验内容与方法] 一、糖原淀粉的显示 （一）原理 糖原和淀粉是生物有机体生命活动能量的主要来源。淀粉是一种植物多糖，贮藏于植物的种子、块茎、块根中。淀粉遇碘呈蓝色，这是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物—碘化淀粉。碘化淀粉是不稳定的，极易被醇、氢氧化钠和热分解，因而使颜色褪去。其它多糖大多能与碘呈特异的颜色反应，这些呈色物质不稳定。糖原又称动物淀粉，是动物细胞内贮藏能量的多糖类物质。在肝脏中尤为丰富。可用过碘酸雪夫试剂反应（periodic acid schiff reaction），简称pas反应检测。含乙二醇基的多糖在高碘酸的作用下氧化而产生双醛基，醛基进而与schiff氏液反应，使其中的无色品红变成紫红染料而附于含糖的组织上，着色的部分即为肝糖原。 （二）试剂配制 革兰氏碘液：称碘化钾1g，溶于50ml蒸馏水中，再加0.5g碘使之溶解。最后用蒸馏水稀释至150 ml，盛于棕色瓶内，保存暗冷处。

（三）方法 1. 淀粉 （1）马铃薯徒手切片。 （2）取一薄片放在载玻片上，用吸管吸取革兰氏碘液一滴于马铃薯薄片上，盖上盖玻片。 （3）置光学显微镜低倍镜下观察。可见在多角形的薄壁细胞中，有许多椭圆形蓝色的颗粒，即为淀粉粒。 2. 糖原：在光镜下观察肝糖原切片（schiff氏反应肝组织切片），可见肝细胞略呈多角形，中央有1～2个染成蓝色圆形的细胞核。在细胞质中可见许多紫红色的小颗粒，即为肝糖原，如图2-1。 图 2-1 肝细胞的糖原 1.糖原颗粒 2.细胞核 二. 细胞内酸性蛋白质和碱性蛋白质的显示 （一）原理

蛋白质与核酸的区别与联系60588

蛋白质与核酸的区别与联系 比较项目核酸蛋白质 DNA RNA 组成元素 基本元 素 C、H、O、N、P C、H、O、N、P C、H、O、N 特征元素P P S（一般） 相对分子量几十万~几百万几千~几百万 组成成分 磷酸磷酸磷酸氨基酸五碳糖脱氧核糖核糖 含 氮 碱 基 共 有 腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C) 特 有 胸腺嘧啶(T) 尿嘧啶(U) 单体 名称脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸种类4种4种20种结构简式 分子结构一般是反向平行的双螺旋 结构一般为单链结构氨基酸→多肽链→空 间结构→蛋白质分子 分布主要在细胞核中，线粒体、 叶绿体、质粒中也有分布主要在细胞质中，叶绿体、 线粒体、核糖体中也有分 布 广泛分布在细胞中 合成 主要场所主要在细胞核中合成主要在细胞核中合成均在核糖体合成 反应名称聚合（DNA复制、逆转录）聚合（转录、RNA复制）缩合反应（翻译） 可能参与 的酶 DNA解旋酶、DNA聚合酶、 DNA连接酶、逆转录酶等 DNA解旋酶、RNA聚合酶酶 种类核DNA、质DNA mRNA、tRNA、rRNA 结构蛋白、功能蛋白等多样性DNA分子上脱氧核苷酸的 数量、排列顺序不同 RNA分子上核糖核苷酸的 数量、排列顺序不同 氨基酸的种类、数量、 排列顺序及肽链的空 间结构不同 主要功能细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和 蛋白质的生物合成中具有极其重要的作用蛋白质是生命活动的主要承担者 生物体内的主要遗传物质；可通过复制、转录等过程，控制蛋白质的合成。RNA病毒中，RNA是遗传物 质；mRNA是蛋白质合成的 模板，tRNA是氨基酸的转 运工具，rRNA是核糖体的 组成成分。少量RNA具有 催化功能。 组成生物体的重要结 构物质，催化功能、免 疫功能、调节功能、运 输功能等。 鉴定试剂二苯胺（呈蓝色） 甲基绿（呈绿色） 吡罗红（呈红色）双缩脲试剂（呈紫色）

高中化学糖类、油脂、蛋白质性质

糖类、油脂、蛋白质性质 教学课时： 2.5课时 知识体系 4 9. 油脂：高级脂肪酸与甘油所生成的高级脂肪酸甘油酯称为油脂。 ⑴ 生成： ⑵ 水解 ⑶ 分类： 油（液态）：植物油一般呈液态，高级不饱和脂肪酸甘油酯 脂肪（固态）：动物油一般呈固态，高级饱和脂肪酸甘油酯 10. 糖类 ㈠ 葡萄糖（果糖） ⑴ 分子结构 分子式：C 6H 12O 6 (180) 结构简式：CH 2OH(CHOH)4CHO 结构式：略 从葡萄糖的结构式可以看出，其分子中除-OH 外还含有一个特殊的原子团 ，这个原子团称为醛基，醛基能被弱氧化剂氧化成羧基。 ⑵ 物理性质：白色晶体，有甜味，易溶于水 ⑶ 化学性质 ① 还原性： 与银氨溶液反应：银镜反应 CH 2OH(CHOH)4CHO ＋2〔Ag(NH 3)2〕OH ??→?水浴 CH 2OH(CHOH)4COONH 4＋2Ag↓＋3NH 3＋H 2O 与新制氢氧化铜反应：砖红色沉淀

CH 2OH(CHOH)4CHO ＋2Cu(OH)2?→? ?CH 2OH(CHOH)4COOH ＋Cu 2O↓＋2H 2O ② 具有与乙醇相似的性质 ⑷ 葡萄糖的制法：淀粉水解 ⑸ 用途：医疗，制糖，制镜 ㈡ 蔗糖（麦芽糖） 低聚糖: 糖类水解后生成几个分子单糖的糖.双糖、三糖等. 其中最重要的是双糖(蔗糖 ㈢ 淀粉和纤维素：属于天然高分子化合物 定义:多糖是由很多个单糖分子按照一定方式，通过在分子间脱去水分子而成的多聚体。因此多糖也称为多聚糖。一般不溶于水，没有甜味，没有还原性。

12. 蛋白质 ⑴ 蛋白质的组成 定义：蛋白质是由不同的氨基酸(天然蛋白质所含的都是α一氨基酸)经缩聚后形成的高分子化合物。 ① 含有C 、H 、O 、N 、S 等元素，相对分子质量很大，从几万到几千万，属于天然高分子化合物。 ② 1965年我国科技工作者成功合成了具有生物活性的——结晶牛胰岛素。 ⑵ 性 质 ① 水解反应： ② 盐析 — 可逆过程 — 可分离提纯蛋白质 铵盐、钠盐等 蛋白质溶液是胶体。 ③ 变性 — 不可逆过程 紫外线照射、加热或加入有机化合物、酸、碱、重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等） ④ 颜色反应—可鉴别蛋白质 带有苯环的蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色 ⑤ 灼烧时有烧焦羽毛的气味—可鉴别蛋白质

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子，研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前，研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多，今天，小编帮您来梳理下。 一、 凝胶迁移或电泳迁移率检测（Electrophoretic Mobility Shift Assay，EMSA）是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术，可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用，是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质，并可进行未知蛋白的鉴定。 二、 染色质免疫沉淀技术（Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP）是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀，是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具，利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用，还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。 三、 / DNA Pull Down 蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心，如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。使用体外转录法标记生物素RNA探针，然后与胞浆蛋白提取液孵育，形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合，从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后，通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA 相互作用。 四、RIP RIP 技术（RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay，RNA 结合蛋白免疫沉淀）主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来，经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术，是了解转录后调控网络动态过程的有力工具，可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。 五、双 双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测，通常一个报告基因作为内对照，使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度，灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。 六、酵母单杂交 酵母单最由技术发展而来的，通过对的表型检测，分析DNA与蛋白之间的相互作用，以研究真核细胞内的。由于酵母单杂交方法检测特定与专一性相互作用的敏感性和可靠性，现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。 蛋白-蛋白互作研究 一、酵母双杂交

最新人教版高中化学《蛋白质和核酸》知识梳理

第三节蛋白质和核酸 答案：(1)氨基(2)氨基(—NH2)和羧基(—COOH) (3)α–氨基酸 (8)高分子(9)从几万到几千万(10)蛋白质中各种氨基酸的连接方式和排列顺序 (11)多肽链蜷曲盘旋和折叠的空间结构 (12)蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构(13)蛋白质分子中，亚基的立体排布、亚基间相互作用与布局(14)氨基酸(15)分离、提纯蛋白质(16)某些物理因素或化学因素(17)催化(18)载体(19)蛋白质 1．氨基酸的结构与性质 (1)氨基酸的结构 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的化合物叫氨基酸。氨基酸属于取代羧酸。 官能团：氨基(—NH2)和羧基(—COOH) 组成蛋白质的氨基酸几乎都是α–氨基酸，即氨基在羧基的α–位上。α–氨基酸的结构简式可以表示为RCHNH2COOH。

天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高。在200～300 ℃时熔化而分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。 (4)氨基酸的化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸结构中均含有—COOH 和—NH 2 ，羧基是酸性基团，氨基是碱性基团，所以氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。 氨基酸与碱反应生成盐和水 ＋NaOH ―→ 氨基酸与酸反应生成盐 谈重点 “两性”物质：在所学过的物质中既能跟酸反应又能跟碱反应的有：Al 、Al 2O 3、Al(OH)3、(NH 4)2CO 3、NH 4HCO 3、NaHCO 3、氨基酸、蛋白质等。 ②成肽反应 氨基酸在存在酸或碱的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子 水，缩合形成含有肽键()的化合物，叫做成肽反应。成肽反应是分子间脱水反 应，属于取代反应。 肽键 例如甘氨酸的成肽反应： ―→ 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的含有肽键的化合物。如上。 多肽：由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的，含多个肽键的化合物称为多肽。如

第一章蛋白质化学习题答案

（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

实验二-核酸及蛋白质序列的比对

实验二核酸及蛋白质序列的比对 姓名：班级：序号：指导老师： 一、实验内容 利用检索出的蛋白质和核酸序列进行序列比对并进行分子进化树分析。 二、实验步骤 键入上次实验获得的phyA的核酸序列编号（NM_100828），获得核酸及蛋白质序列。利用blastx程序寻找与phyA蛋白质序列相似性的序列→选择下列序列：sorghum propinquum（高粱）；zea mays（玉米）；水稻；大豆；arabidopsis thaliana （拟南芥）；cyrtosia septentrionalis（血红肉果兰）→点击get select sequence按钮显示序列为纯文本格式文件→分别命名为各自的文件名保存在本地电脑上备用。 在数字基因网https://www.sodocs.net/doc/4e2650773.html,/找到dnaman及clustalx软件安装并进行多序列比对及分子进化树分析。 利用ebi上提供多序列比对工具再作一次比对https://www.sodocs.net/doc/4e2650773.html,/clustalw/。 选作核酸序列的比对 5、打开ncbi主页点击BLAST→学习网页左侧的BLAST FAQS及program guide 三、作业 1、绘制分子进化树，并标明各个物种phyA蛋白之间的序列相

似性。 2、根据你所学生物分类的知识，试解释该分子进化树的合理性 ①拟南芥：植物界种子植物门被子植物门双子叶植物纲十字花目十字花科鼠耳芥属（拟南芥属） ②大豆：植物界种子植物门被子植物亚门双子叶植物纲豆目蝶形花科大豆属 ③血红肉果兰：植物界种子植物门被子植物亚门百合纲百合目兰科树兰亚科肉果兰属 ④水稻：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科稻属 ⑤玉米：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科玉米属 ⑥高粱：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科高粱属 经过对比可得下列同源性关系 高粱 玉米

高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析

高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析 1.（株州高二检测）关于蛋白质的叙述错误的是（） A.浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色，是由于浓HNO3和蛋白质发生颜色反应 B.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D.高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性，从而使细菌死亡 解析：蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4能使蛋白质发生盐析，加水后析出的蛋白质又会溶解. 答案：B 2.（广东高考）下列说法正确的是（） A.乙烯和乙烷都能发生加聚反应 B.蛋白质水解的最终产物是多肽 C.米酒变酸的过程涉及了氧化反应 D.石油裂解和油脂皂化都是由高分子生成小分子的过程 解析：本题考查常见有机物，旨在考查考生对常见有机物性质的理解能力.乙烯分子中含有碳碳双键，能发生加聚反应，而乙烷分子中不含不饱和键，不能发生加聚反应，A项错误；蛋白质水解的最终产物为氨基酸，B项错误；米酒变酸的过程为米酒中的乙醇氧化为乙酸，发生氧化反应，C项正确；石油裂解是在高温条件下，把长链分子的烃断裂为各种短链的气态烃和液态烃，油脂皂化是在碱性条件下，油脂水解为高级脂肪酸钠和甘油，是由大分子（但不是高分子）生

成小分子的过程，D项错误. 答案：C 3.蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的（） A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构. 答案：A 4.下列有机物水解时，键断裂处不正确的是（） 解析：肽键（）水解的断键部位为，而不是 . 答案：D 5.在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质： （1）加入大量饱和食盐水，现象为________________，此过程叫做________. （2）加入甲醛溶液，现象为________________，此过程称为蛋白质的________. （3）加入浓硝酸并微热，现象为________________，这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故. （4）加热煮沸，现象为________________________________________________，此过程称为蛋白质的________. 解析：蛋白质遇轻金属盐能发生盐析，加热或遇到甲醛能使蛋白质变性.蛋白质与浓HNO3发生颜色反应而呈黄色. 答案：（1）产生白色沉淀盐析（2）产生白色沉淀变性（3）蛋白质变为黄色颜色（4）产生白色沉淀变性

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质的结构和性质教案 高中化学

高二化学第四章第三节蛋白质的结构和性质 一、内容及其解析 1、内容：这节我们学习蛋白质的组成与性质，本节内容主要分为：①、从蛋白质在生物界的广泛存在引入，介绍“蛋白质是生命的基础”；②、介绍蛋白质的组成；③、介绍蛋白质的性质；④、介绍蛋白质的用途。 2、分析：“氨基酸的组成”是本节学习的难点，因为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的。氨基酸属于多官能团化合物，教学中可考虑用迁移、替代、延伸的方法让学生轻松的接受。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边演示的方法进行，或边讲边做试验、边讨论的教学方法。 二、目标及其解析 1、目标 ⑴、使学生学习蛋白质是生命最基本的物质基础。 ⑵、学习蛋白质的组成、性质及用途。 ⑶、学习酶的特性与广泛的用途。 2、分析 ⑴、通过蛋白质在生物界里的广泛存在作简单的介绍，得出“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”这一重要结论。 ⑵、蛋白质的组成及性质是本节的难点及重点，可用通过阅读课本相关内容及习题讲解来突破难点、突出重点，让学生轻松接受。 ⑶、联系生活、生产和社会，渗透相关学科知识，让学生真正了解蛋白质重要而广泛的用途，以体现化学教育的经济价值、社会价值和人文价值。 三、教学问题诊断分析 学生在学习氨基酸的组成上可能会出现障碍，以为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的，且氨基酸属于多官能团化合物。同时在学习蛋白质的性质上也可能会出现困难，要克服以上困难我们可借助实验来帮助学生理解，根据实验现象来得出结论的教学方法。 四、教学支持条件分析 在课本演示实验的基础上，增添多媒体来教学。 五、教学过程设计 【引入】师生活动复习上节课内容氨基酸。 【板书】一、蛋白质的组成 【师】请同学们阅读课本88页，回答下列问题。 蛋白质的定义：蛋白质是由氨基酸分子经过缩合后通过肽键构成的天然有机高分子化合物。 1. 构成蛋白质的基础物质是什么？ 2 蛋白质的组成元素主要有哪些？ 3、蛋白质的结构 【学生活动】 【师生互动】解决以上问题。

2015年高中化学 4.3 蛋白质和核酸教案 新人教版选修5

第三节蛋白质和核酸 一、教学内容 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质

人教版高中化学选修5 蛋白质和核酸

课时跟踪检测（十六）蛋白质和核酸 1．化学与生产、生活、社会密切相关，下列说法错误的是() A．葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B．甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C．富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D．油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂 解析：选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基，故均可与银氨溶液反应，A项正确；甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合，故最多形成四种二肽，B项正确；富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性，并不会水解为氨基酸，C项错误；油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾，为液体肥皂的有效成分，故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂，D项正确。 2．甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析：选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3．下列过程不属于化学变化的是() A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出 B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出 D．用稀释的福尔马林溶液%～%)浸泡植物种子 解析：选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，加水后，析出的蛋白质仍能溶解，A项不是化学变化；B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，是化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物，即使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。 4．下列关于蛋白质的叙述错误的是() A．加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B．在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐 | C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸

蛋白质与核酸的定性与定量实验方法资料

蛋白质与核酸的定性与定量 一、实验目的 1、学习和掌握纯化蛋白质的原理和方法、蛋白质等电点的测量原 理和方法。 2、进一步掌握使用双缩脲法对蛋白质的定性测定、利用定糖法对 核酸的定性与定量测定 二、实验原理 1、蛋白质的定性测定：双缩脲法，课本P99 2、蛋白质的定量测定：Folin-酚法，实验P19 3、核酸的定性与定量测定：定糖法，课本P131、 4、蛋白质等电点的测量 在IEF的电泳中，具有pH梯度的介质其分布是从阳极到阴极，pH值逐渐增大。如前所述，蛋白质分子具有两性解离及等电点的特征，这样在碱性区域蛋白质分子带负电荷向阳极移动，直至某一pH位点时失去电荷而停止移动，此处介质的pH恰好等于聚焦蛋白质分子的等电点（pl）。同理，位于酸性区域的蛋白质分子带正电荷向阴极移动，直到它们的等电点上聚焦为止。可见在该方法中，等电点是蛋白质组分的特性量度，将等电点不同的蛋白质混合物加入有pH梯度的凝胶介质中，在电场内经过一定时间后，各组分将分别聚焦在各自等电点相应的pH位置上，形成分离的蛋白质区带 pH梯度的组成 pH梯度的组成方式有二种，一种是人工pH梯度，由于其不稳定，重复性差，现已不再使用。另一种是天然pH梯度。天然pH梯度的建立是在水平板或电泳管正负极间引入等电点彼此接近的一系列两性电解质的混合物，在正极端吸入酸液，如硫酸、磷酸或醋酸等，在负极端引入碱液，如氢氧化钠、氨水等。电泳开始前两性电解质的混合物pH为一均值，即各段介质中的pH相等，用pH0表示。电泳开始后，混合物中pH最低的分子，带负电荷最多，pI1为其等电点，向正极移动速度最快，当移动到正极附近的酸液界面时，pH突然下降，甚至接近或稍低于PI1，这一分子不再向前移动而停留在此区域内。由于两性电解质具有一定的缓冲能力，使其周围一定的区域内介质的pH保持在它的等电点范围。pH稍高的第二种两性电解

高中化学蛋白质性质教案

普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版] 第二课时 [复习]氨基酸性质:两性. [讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。 [板书]二、蛋白质性质 [思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？ 1．盐析（边实验、边观察。） [思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？ （2）盐析有哪些应用？ （经实验、阅读后回答。） [回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下： [讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。 2．变性 [思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？ 2．蛋白质变性有哪些应用？ （1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？ （2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？ （3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？ （4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？ （经思考、议论后回答。）

[板书] [讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。 [回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。 （2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。 （3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。 （4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。 3．颜色反应 [实验1—4] [讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。 [板书]三、人体必需的氨基酸 [阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。 [讲解] 人体必需的8种氨基酸 口诀：甲携来一本亮色书

蛋白质和核酸学案

第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 课前预习学案 一、预习目标 预习第四章第三节的内容，初步了解氨基酸和蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质。 二、预习内容 (一)、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸概念： 2.组成蛋白质的氨基酸几乎都是。 注意： (1) 氨基：氨分子(NH3)去掉一个氢原子后剩余的部分。氨基的电子式 (2) α—氨基酸（向学生介绍α、β位）：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代后的生成物。 (3) α—氨基酸是构成蛋白质的基石。 （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应：。 （2）变性 在等作用下，蛋白质的物理性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。 （3）盐析 蛋白质溶液加入某些溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的过程叫盐析。 （4）水解 2、组成和结构： （1）蛋白质是由结合而成的天然高分子化合物。 （2）组成：由C、H、O、等元素组成。 （3）蛋白质的结构 3、蛋白质的主要用途：组成细胞的基础物质、人类营养物质、工业上有广泛应用、酶是特殊。 （三）、酶 （四）、核酸 三、提出疑惑 课内探究学案 一、学习目标 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；

2.了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 3.认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 4.重点：氨基酸、蛋白质的性质。 5.难点：蛋白质的组成和结构、肽键的形成。 二、学习过程 (一)、氨基酸的结构与性质： 1.氨基酸的结构：α—氨基酸通式；既含有又含有羧基。 2.氨基酸的两性： (1)与酸反应： (2)与碱反应： 思考：①写出：R—CH—COOH与过量NaOH反应的化学方程式。 NH3Cl 答： ②在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？ 答： (3)成肽反应： （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应 （2）变性 （3）盐析 （4）水解：蛋白质水解的产物是 2、组成和结构： 3、蛋白质的用途 （三）、酶 1.酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。 2.酶催化反应的特点 (1)．（比一般催化剂高107~1013倍）。 （2）． （3）．——一般是在常温常压和接近中性的条件下进行的。 （四）、核酸 核酸是一类含的生物高分子化合物 三、反思总结 通过本节课的学习，你对生命中的基础有机化学物质——蛋白质和核酸有什么新的认识？说说看。 四、当堂检测

2018-2019学年高中化学 专题4.3 蛋白质和核酸(含解析)(选修5)

专题03 蛋白质和核酸 一．蛋白质 1．组成及结构特点 蛋白质的元素组成有C 、H 、O 、N 、S 、P 等，其分子是由多个氨基酸缩水连接而成的高分子。 2．化学性质 (1)两性 蛋白质的多肽由氨基酸脱水形成，在多肽链的两端存在着自由的氨基和羧基，侧链中也有酸性或碱性基团，因此，蛋白质既能与酸反应，又能与碱反应。 (2)水解 ①水解原理 ②水解过程 蛋白质――→水解酸、碱或酶多肽――→水解 氨基酸。 (3)盐析 向蛋白质溶液中加入一定浓度的某些盐[如Na 2SO 4、(NH 4)2SO 4、NaCl 等]溶液，使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象。盐析是一个可逆过程。 (4)变性 概念 在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象 影响 因素 物理因素 加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等 化学因素 强酸、强碱、重金属盐、乙醇、福尔马林、丙酮等 特点 变性会使蛋白质的结构发生变化，使其失去生理活性，在水中不能重新溶解，是不可逆过程 (5)颜色反应：分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸呈黄色。(6)蛋白质灼烧有烧焦羽毛的气味。 (7)胶体的性质：用一束光照射蛋白质溶液，会产生丁达尔效应。 典例1下列关于蛋白质的叙述中，不正确的是 ( ) A ．蚕丝、羊毛、病毒等主要成分都是蛋白质

B ．蛋白质溶液中加入饱和(NH 4)2SO 4溶液，蛋白质析出，虽再加水，也不溶解 C ．重金属盐能使蛋白质凝结 D ．浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了颜色反应 【答案】B 【解析】蛋白质中加入(NH 4)2SO 4溶液后产生盐析，加水后，蛋白质又继续溶解。 3．用途 （1）蛋白质是人类必需的营养物质，成年人每天大约要摄取60～80 g 蛋白质。 （2） 动物胶可用于制造照相胶卷和感光纸等。 （3） 酶——一类特殊的蛋白质，是生物体内重要的催化剂。 一般温度越高，化学反应速率越快。在酶作催化剂的反应中，酶是一种蛋白质，温度过高会发生变性而失去活性。 【拓展提升】 1. 蛋白质的存在及组成 蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。蛋白质是构成人体的基础物质，约占人体除水分外剩余质量的一半。 蛋白质含有C 、H 、O 、N 、S 、P 等元素，结构非常复杂，相对分子质量从几万到几千万，是天然的有机高分子化合物。 2. 蛋白质的性质 ⑴ 水解：蛋白质＋H 2O ―――――→酸或碱或酶 氨基酸。 ⑵ 颜色反应：蛋白质遇浓HNO 3变为黄色。 含有苯环的蛋白质才能发生颜色反应。 ⑶ 燃烧：点燃蛋白质，则有烧焦羽毛的气味。 ⑷ 变性：蛋白质(如鸡蛋白溶液)受热达到一定温度时就会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，蛋白质的这种变化叫做变性。除加热外，在紫外线、X 射线，强酸、强碱，铅、铜、汞等重金属的盐类，以及一些有机化合物如酒精、甲醛、苯、甲酸等作用下，蛋白质均会发生变性。蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 ① 当人误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。原因是上述食品中含有较多的蛋白质，

高中化学蛋白质

蛋白质 一、蛋白质的组成、结构和性质 1．蛋白质是由多种氨基酸结合而成的含氮生物高分子化合物。 氨基酸→多肽→蛋白质 2．组成：由C、H、O、N、S等元素组成。 二、蛋白质的性质 （1）蛋白质的两性：形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基。而且，侧链中也有酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸一样也是两性分子，既能与酸又能与碱反应。 （2）蛋白质的水解 蛋白质氨基酸 （3）蛋白质的灼烧：分别点燃一小段棉线和纯毛线，观察现象并闻气味。结论：____________。（4）蛋白质的盐析：在试管里加入1~2ml鸡蛋清的水溶液，然后分别加入少量饱和(NH4)2SO4、Na2SO4溶液，观察现象。把少量有沉淀的液体倒入另一个盛蒸馏水的试管里，观察现象。结论：。 （5）蛋白质的变性： ①在试管里加入2ml鸡蛋清的水溶液，加热，观察现象。将试管里的下层絮状蛋白质取出一些放在水中，观察现象。结论：。 ②在试管里加入3ml鸡蛋清溶液，分别加入1ml10%CuSO4溶液、1%的醋酸铅溶液2 滴，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。 ③在试管里加入2ml鸡蛋清溶液和2ml甲醛溶液，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。结论：。 1、下列不属于天然高分子化合物的是（） A．淀粉B．氨基酸C．油脂D．蛋白质 2、下列变化肯定属于不可逆的是（） A．电离B．水解C．盐析D．蛋白质变性 3．可以用来分离蛋白质与食盐溶液的方法是（） A．渗析B．过滤C．电泳D．分液 4．使蛋白质因氧化而变性起到杀菌消毒作用的药物是（） A．苯酚B．福尔马林C．食盐D．漂白粉 5．下列说法中，正确的是（） A．CH3COOC3H7水解后产物中，一定含有1-丙醇 B．淀粉水解的最后产物是乙醇 C．天然蛋白质水解的最后产物是多种α-氨基酸 D．蛋白质溶液中加入硫酸钾溶液后，蛋白质从溶液析出，这种变化叫做变性 6．下列各组物质制成的无色透明液体，能通过丁达尔现象鉴别的是（） A．葡萄糖和蔗糖B．蛋白质和甘氨酸C．麦芽糖和甘油D．淀粉和蛋白质7．糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质。以下叙述正确的是（）A．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色B．葡萄糖能发生氧化反应和水解反应 C．淀粉水解的最终产物是葡萄糖D．蛋白质溶液遇硫酸铜后产生的沉淀能重新溶

高考生物复习——蛋白质和核酸考点分析及训练

高考生物复习——蛋白质和核酸考点分析及训练 考纲、考情——知考向 核心素养——提考能 最新考纲 1.蛋白质、核酸的结构和 功能(Ⅱ) 2.实验：观察DNA、RNA 在细胞中的分布 生命 观念 蛋白质结构的多样性决定功能 的多样性；核酸种类及功能 全国卷考 情 2018·全国卷Ⅰ(2)、 2018·全国卷Ⅱ(1)、 2018·全国卷Ⅲ(30)、 2018·全国卷Ⅰ(5) 科学 思维 1.蛋白质分子多种多样的功能 归纳 2.蛋白质与核酸的内在关系整 合 考点一生命活动的主要承担者——蛋白质 1.组成蛋白质的氨基酸及其种类 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 2.蛋白质的合成及其结构、功能多样性 (1)二肽的形成过程

①过程a：脱水缩合，其场所一定(一定，主要)在核糖体中。b：二肽，c：肽键。 ②H2O中H来源于氨基和羧基；O来源于羧基。 ③多个氨基酸发生脱水缩合，产物名称为多肽，其不具备(填“具备”或“不具备”)生物活性。 (2)蛋白质的结构层次 点悟：一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，分别位于肽链的两端；其余的氨基(或羧基)在R基上。 (3)蛋白质结构多样性的原因 3.蛋白质的功能(连线) 下图甲表示有关蛋白质分子的简要概念图；图乙中的①②③分别表示生物体内的三个生理过程，其中Q分别代表三种物质。请分析：

(1)图甲中a的元素一定有哪些？可能还会有哪些？ (2)图甲中①过程是指________，该过程进行的场所是什么？ (3)真核细胞中进行图甲中②过程的场所有哪些？ (4)图甲中b、c的内容是什么？请写出b、c的化学表达式。 (5)图乙中①②③分别体现了蛋白质怎样的功能？ 提示(1)一定有C、H、O、N，可能还会有S等。 (2)脱水缩合核糖体 (3)内质网、高尔基体。 (4)b、c依次为“氨基酸”“肽键”； b的化学表达式为； c的化学表达式为—CO—NH—。 (5)催化功能、运输功能、免疫功能。 教材VS 高考 1.高考重组判断正误 (1)肌细胞中的某些蛋白质参与肌肉收缩的过程(2018·全国卷Ⅱ，1B)() (2)细胞核中某些蛋白质是染色体的重要的组成部分(2018·全国卷Ⅱ，1D)() (3)蛋白质空间结构的改变可以使其功能发生变化(2015·全国卷Ⅰ，5C)() (4)线粒体中的DNA能控制某些蛋白质的合成(2013·全国卷Ⅰ，1D)() (5)氨基酸序列相同的多肽链可折叠成不同的空间结构(2017·海南卷，1D)()