蛋白质和核酸

第十九章 蛋白质和核酸

§19—1氨基酸

一、氨基酸的结构、分类和命名

蛋白质完全水解后生成氨基酸。氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L —氨基酸。

R C 2

H

COOH 天然产的各种不同的α-由氨基酸只R 不同而已。 1．分类

① 肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。

② 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 ③ 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2．命名：根据氨基酸的来源或性质命名。

见表20-1。生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种。这二十种氨基酸都有国际通用的符号，但熟记比较困难，暂用它的中文名的第一个字，如甘氨酸用“甘”。 二、氨基酸的构型

D/L 标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。

注意和糖中讲的D/L

构型区别，糖中是以距醛基最远的手性碳原子为

HO

COOH

H CH 3H 2N

COOH

H CH 3H 2N

COOH

H

R L- 乳酸

L- 丙氨酸

L- 型氨基酸

标准。

三、化学性质 具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。 1．两性

①形成内盐 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。

如果把测得甘氨酸的K a 值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度。

H 3 NCHRCOO +

-

+H 2

O

H 3O +

+H 2NCHRCOO

-K a =

H 3O +H 2NCHRCOO

-H 3 NCHRCOO

+

-

如果把测得甘氨酸的K b 值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度。

H 3 NCHRCOO +

-

+H 2O

+HO -

H 3 NCHRCOOH +

HO -K b =

H 3 NCHRCOO

+

-H 3 NCHRCOOH +

测得甘氨酸的K a =1.6×10-10，甘氨酸的K b =2.5×10-12。而大多数羧酸K a 约为10-5，大多数脂肪胺的K b 约为10-4。

因为在水溶液中，一个共轭酸和它的共轭碱的酸碱度的关系式是

L- 苏氨酸

H 2N COOH

H CH 3H

OH D-

苏阿糖

HO CHO H CH 3H

OH R CH COOH

NH 2

R CH COO

3

+-

K a ×K b =10-14。由上式算出甘氨酸中的正离子—N +H 3，K a =1.6×10-10，这意味着它的共轭碱—NH 2的K b =6.3×10-5。同样算出甘氨酸中共轭碱—COO -的K b 为2.5×10-12，这意味着它的共轭酸—COOH 的K a =4×10-3。前者对一个脂肪胺来说，后者对一个有强吸电子的羧酸来说，其酸碱度都是合理的数值。因此，在象甘氨酸这样简单的氨基酸中它的酸性基团是—N +H 3，它的碱性基团是—COO -。

② 氨基酸存在形式：氨基酸在强酸性溶液中以正离子存在，在强碱性溶液中以负离子存在。在等电点时，氨基酸主要以两性离子存在：

这样，在强酸性介质中电解氨基酸溶液，则在阴极上析出氨基酸；反之，如在强碱性介质中，则氨基酸的负离子移向阳极。

③ 成盐

在溶液中有少量不电离的氨基酸，可与强酸、强碱都能成盐，遇酸成铵盐，遇碱成羧酸盐：

④ 离子化

-R CH COOH

NH 3R CH COO

NH 3

+-R CH COO

NH 2-

（Ⅱ）

（Ⅰ）

+

正离子

两性离子

负离子

-

R CH COOH

NH 2

R CH COO

NH 3

+

-

R C H C OOH N H 2+HCl

R C H C OOH

N H

3

++Cl

-

R

C H C OOH N H 2

+R

C H C OO N H 2

+NaOH

-Na +

在水溶液中，氨基酸分子中的羧基和氨基可以分别象酸或碱一样的离子化。

2．等电点

氨基酸在水中可以发生离子化，但离子化程度是不相同的。当向氨基酸水溶液中加入酸或碱可以抑制氨基酸分子中的羧基或氨基的离子化程度。

① 等电点：当溶液调节至一定的pH 值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH 值称为氨基酸的等电点，通常以pl 表示。

K 1：-COOH 电离常数；K 2：-NH 3+电离常数。

② pH 值：中性氨基酸的等电点小于7（负离子要多些）。等电点一般

在5～6.3之间。

酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点，故其等电点小于7

。等电点

OH -

R CH COOH

NH 3R CH COO

NH 3

++-

R CH COO NH 2-

（Ⅱ）

（Ⅰ）

+

正离子

两性离子

负离子

+H 3O

+

R CH COOH

NH 3R CH COO

NH 3

+-

R CH COO

NH 2-

（Ⅱ）

（Ⅰ）

+

+OH -OH -

+

R

C H C OOH N H 2

+R

C H C OO N H 2

+-H 2H 3O

+

R

CH COOH NH 2

+R

CH COOH NH 3

+H 2O

+

OH -

=

pI

pK 1+pK 2

2

一般在2.8～3.2之间。

碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点，故其等电点大于7。等电点一般在7.6～10.8之间。（习题：P649，2）

pHpI 氨基酸以负离子形式存在(碱性增加)。

③ 氨基酸在等电点时，溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。

3．氨基酸的反应 氨基酸分子中的氨基和羧基的化学反应。 ① 氨基酰化

乙酰氯、醋酸酐 、苯甲酰氯、邻苯二甲酸酐等都可作酰化剂，得到相应的氨基酸衍生物。因为在蛋白质中氨基酸是以酰胺的形式存在的，在研究合成蛋白质的过程中人们创造了各种构成酰胺键的试剂和方法。例如：为了保护氨基可用苄氧甲酰氯作为酰化剂，因为既可容易引入，又能用多种方法把它脱下来。

② 氨基的烃基化

2，4-二硝基氟苯能氨基酸的氨基发生反应，用2，4-二硝基氟苯作为测定N 端的试剂：

氨基酸的二硝基衍生物，用非极性溶剂抽提出来，再用层析法分离鉴定。

`R COCl

R

CH COOH

H 2N +

`R C

R

CH COOH

HN O

+HCl

`R CH 2Cl R

CH COOH

H 2N +`R

CH 2R

CH COOH HN +HCl

R

CH C OOH

H 2N +R

CH COOH

H N HF

F NO 2

N O 2

N O 2

NO 2

-

③ 与亚硝酸反应：HNO 2的作用—范斯莱克氨基酸测定法（测定计算分子中氨基的含量）

放出的氮气，一半来自氨基酸的氨基，半来自亚硝酸，反应是定量完成的，衡量放出的氮气。

④ 与茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应（鉴别α-氨基酸）

一般生成紫色。脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色。甲醛作用 （使氨基消失，既碱性消失，可用碱滴定羧基的含量）

⑤ 氨基酸羧基的反应

主要利用它能生成酯，成酐、成酰胺的一些反应。

将氨基酸转化成酯再与肼作用生成酰肼，酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物。

叠氮化合物与另一氨基酸作用即能缩合成二肽：

R`

COOR``

H 2N R 3ZHN O +`R COOR``HN R O

↑R CH COOH NH 2

+HNO 2

R CH COOH OH

+N 2+H 2O R CH COOH NH 2

+R CH COOH N=CH 2

+H 2O

H 2N

CHCOOH R +

OH OH O

O

N

O

O O O

2

+RCHO CO 23H 2O

++R

C H C O OH H 2N R

C H C O OR `

H 2N NH 2NH 2

R CH C-NH-NH

2

H 2N O

HONO

R CH C-N 3

H 2N O

叠氮法合成的肽能保持产品光学纯度。

⑥ 受热反应 （注意和前面讲过的羟基酸受热反应比较） α-氨基酸受热时，两分子α-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物

α-羟基酸加热形成交酯。

β-氨基酸受热时则失氨而形成α，β-不饱和酸。（和β-羟基酸受热产物一样）

γ-氨基酸和δ-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。

（γ-羟基酸和δ-羟基酸受热形成内酯。） 四、物理和光谱性质

1．α—氨基酸都是无色结晶。因是在等电点成两性离子时结晶出来的，在分子内即有极强的静电引力，其熔点无疑要较相应的胺或羧酸高，通常熔融时都分解。

2．α—氨基酸溶于水，在等电点时溶解度最小。由于它具两性离子的结构，一般难溶于非极性有机溶剂。

2

C CH

H 3C O OH NH 2C CH CH 3O

HO

+

HN

C CH

H 3C O

NH C

CH 3

O

3,6-二甲基-2,5-哌嗪二酮

H 2CH R CH 2COOH

△

H

C C

H

R COOH +NH 3

H 2CH R CH 2CH 2COOH

△

+H 2O

CH R CH 2

CH 2C

O

γ-氨基酸γ-内酰胺

3．α—氨基酸IR ：1600cm -1处有一羧负离子的吸收带（1720 cm -1没有羧基的典型谱带）。在3100-2600 cm -1间有一强而宽的N-H 键伸缩吸收带。

§19—2 多肽 一、肽和肽键

氨基酸分子间的氨基与羧基失水，以酰胺键（肽键）相连而成的化合物叫做肽。 1．肽键

2．肽的结构

C —端：保留游离的羧基；N —端：保留游离的氨基。

三肽有6种可能的方式；四肽有24种可能的方式；六肽有720种可能的方式。

氨基酸和二肽类的整个酰胺基是共平面的，即羰基碳、氮以及连接它们的四个原子都处于一个平面中， 3．多肽的命名

H 2N CH R N

R

COOH

O 12

二肽

H 2N CH R N

HC R O 12

三肽

N O C H

R

COOH

3H 2N CH 2O

HC CH 3COOH

（Ⅰ）甘氨酰- - 丙（Gly - Ala

）

H 2N CH

O CH 2

COOH

丙氨酰 - - 甘（Ala - Gly ）

CH 3（Ⅱ）

C

NH

O

肽键

以含C —端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨基酸名称中的酸字改为酰字，将含N —端的氨基酸写在最前，然后按它们在链中的顺序依次排列至最后含C —端的氨基酸。

二、多肽结构的测定和端基分析

确定天然多肽结构是很麻烦的。首先知道由哪些氨基酸组成的（可通过长度水解确定），还要知道各氨基酸的连接顺序。 1．分子量大小的测定（相对分子质量）

多肽虽是个高分子化合物，但是个具有极其严格而精细结构的，有固定的相对分子质量，而不是象一般高分子化合物那样只是一个平均相对分子质量，可用化学方法或用各种物理方法，如渗透压法、光散射法，以用测量超离心时的性能和X 衍射。 2．氨基酸的定量分析

多肽在6mol/LHCl ，105℃时水解（碱性水解易引起手性碳的外消旋化，故不能用）。水解后得的氨基酸混合液可用氨基酸分析仪分离和测定。 3．测定N 端和C 端

① 2，4—二硝基氟苯法

NH 2

CHCH 2CH 2O

CH 谷氨酰- 半胱氨酰 - 甘氨酸

简写为谷- 半胱 - 甘（Glu - Cys - Gly ）

HOOC

CH 2

H 2

C COOH

SH

O

H 2N CH O

CH R

R CH COOH

O

O 2N

O 2N

R 1

2

3

F +

DNFB 为标记N —端试剂。N —端的氨基酸生成为黄色的N —（2，4—二硝基苯基）氨基酸，通过纸上层析便可确定N —端是哪一种氨基酸。此法的主要缺点是当水解分离N-二硝基苯氨基酸的同时，整个多肽链也会分解成氨基酸了。

② 异硫氰酸酯法

末端氨基与异硫氰酸酯中的碳进行亲核加成得到标记的肽，小心水解，则末端氨基酸与标记试剂环化，形成苯乙酰硫脲而从多肽链上分离，再与标准试剂比较，可确定哪种氨基酸。这个方法的特点是，除多肽N

端的氨基酸

O 2N

O 2N

N H

CH N O

CH R

R CH COOH

O

R 1

2

3

水解

2N

O 2N

N H

C H C OOH R

1

H 2N C H C OOH R 2

H 2N CH COOH

R 3

+

+2CH C

H

N O

CH CO

R

R 1

2

N OH

CH CO

R 1

2

稀酸

H 2N CH CO

R 2

+N C S NH

C CHR

苯乙内酰硫脲

外，其余多肽链会保留下来。这样可继续不断的测定其N端。

③酶水解（蛋白质水解有高度选择性，往往只水解一种肽键。）

现在有自控的氨基酸顺序测定仪问世，用它测定氨基酸的顺序，就较为便捷了。

④测定C端。氨基酸的酯与肼反应生成酰肼的方法也是测定C端的方法。因为只有酯、酰胺能与肼反应而生成酰肼，而羧基不能与肼反应。所以多肽与肼反应时，所有的肽键(酰胺)都与肼反应而断裂成酰肼，只有C端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸了。

4．肽链选择性地裂解并鉴定

相对分子量较大的多肽一般需要把它裂解成小碎片，一一测定这些小碎片的顺序，再从各个碎片在排列上的重叠，重建整个肽链的顺序。

以催产素为例，说明测定的一般方法和步骤。

§19—3蛋白质

组成：由氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物，一般相对分子质量在10000以上。

一、蛋白质的分类

1．根据蛋白质的形状分为：

①纤维蛋白质。如丝蛋白、角蛋白等；

②球蛋白。如蛋清蛋白、酪蛋白等。

2．根据蛋白质的化学组成分为：

① 单纯蛋白质：它是由多肽组成的，其水解最终产物是α-氨基酸。如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。

② 结合蛋白质：它是由单纯蛋白质与非蛋白质部分结合而成的。如脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、金属蛋白、血红蛋白。 3．根据蛋白质的功能分为：

① 活性蛋白质：它包括在生命运动过程中一切有活性的蛋白质。 ② 非活性蛋白质：主要包括一大类担任生物的保护或支持作用的蛋白，从现有的了解看，都是不具有生物活性的物质。 二、蛋白质的结构

1．一级结构：蛋白质分子中氨基酸的连接顺序。蛋白质的一级结构也是由肽键连接起来的肽链，它和多肽的区别仅仅在于蛋白质有较高的相对分子量（一般认为在一万以上）和较为复杂的一些结构而已。

氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序：

肽键是蛋白质一级结构的基本结构键

2．蛋白质的次级结构：蛋白质分子中的氨基酸是通过共价键结合的，因此是最稳定、最基本的结构，称为一级结构，在一级结构的长链中，存在不同的基团如—H ，—C=O ，—NH 2，—COOH ，—R 等等。它们之间也可以互相作用，形成了分子的立体结构。这种分子中原子团间非键合的相互作用，要比共价键弱得多，称为次级键或副键。主要有以下几种：

① 氢键：蛋白质分子中形成氢键的有两种情况，一是主链的肽键之间形成的，另一是侧链与侧链间或侧链与主链间形成的。

OH

N H ---------亮丝苏半半谷异甘2

②疏水作用：蛋白质分子的侧链，有一些极性很小的基团，这些基团和水的亲和力小，而疏水性较强，也有一种自然的趋势避开水相，当蛋白质长链卷曲成特定的构象时，它们要互相接触，与水疏远，而自相粘附形成分子内胶束，藏于分子内部，这种非极性侧链互相接近的趋势说明存在着一种力，这种力称为疏水力或疏水作用。这些非极性侧链不参与水分子形成的连续氢键结构，为极性基团与水的强烈氢键结构所稳定，可以看成是反氢键，对蛋白质分子的空间结构的稳定也起着重要的作用。

③盐键：在中性溶液中，蛋白质的氨基与胍基带正电荷，羧基带负电荷。在天然蛋白质中，上述基团中有一部分是接近，因静电吸引而成键，这种键称为盐键。在蛋白质中虽然带电基团只有少数成盐键，但许多蛋白质都存在有盐键。

④范德华引力：由于次级键的作用，使肽链和链中的某些部分联系在一起，而成特定的空间结构。

3．蛋白质的空间结构

①蛋白质二级结构：α- 螺旋和β- 折叠片。

α- 螺旋：一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。

β- 折叠片：由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。

②蛋白质的三级结构和四级结构：螺旋形的肽链相互扭在一起或卷曲的其它形状的结构。蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘曲.折叠而形成特定格式的三级结构。三级结构主要依靠疏水键。具有三级结构的某些蛋白质多肽链即可表现生物学活性。

不少蛋白质是由两个以上具有三级结构的多肽链组成的。这些多肽链之间没有共价键连接，而是借次级键缔合在一起。蛋白质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。此类蛋白质只有完整四级结构才有生物学活性。 三、蛋白质的性质

1. 两性和等电点

蛋白质分子在酸性溶液中能电离成阳离子，在碱性溶液中能电离成阴离子，在某一pH 值溶液中蛋白质成两性离子，这时溶液的pH 值就是该蛋白的等电点pI 。

蛋白质在等电点时水溶性最小，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极。因此可利用蛋白质的两性和等电点分离、提纯蛋白质。

2．胶体性质：蛋白质溶液的胶体性质在生命活动中起着极为重要的作用。

蛋白质形成胶体溶液，它具有一定稳定性，主要原因是：

① 蛋白质分子中含有许多亲水基如：-COOH 、-NH 2、-OH 等，它们外在颗粒表面，在水溶液中能与水起水合作用形成水化膜，水化膜的存在增强了蛋白质的稳定性。

② 蛋白质是两性化合物，颗粒表面都带有电荷，由于同性电荷相互排斥，使蛋白质分子间不会互相凝聚。

3

．沉淀：蛋白质溶液与其它胶体一样，在各种不同的因素影响下，也会从

3

+

H

-3

+

2--

H -阳离子pH ＜pI

两性离子

pH ＝pI

阴离子pH ＞pI

溶液中析出沉淀，其方法很多。

①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如NaCl、Na

2SO

4

、硫酸铵等]，

由于盐既是电解质又是亲水性的物质，它能破坏蛋白质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从溶液中沉淀析出。

②重金属法：在蛋白质溶液中加入Hg2+、Pb2+等能与蛋白质结合成不溶性蛋白质的重金属离子（盐）。重金属中毒，可用蛋白质（如牛奶、豆浆、生鸡蛋等）解毒。

可逆沉淀：是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构基本不变，只要消除沉淀因素，沉淀物能重新溶解。盐析法则是可逆沉淀。

不可逆沉淀：则不能恢复原蛋白质的结构。如重金属法则是不可逆沉淀。

4．水解：蛋白质在酸或碱催化下能使各级结构彻底破坏，最后水解为各种氨基酸的混合物。

蛋白质→→胨→多肽→氨基酸

研究蛋白质水解中间产物的结构和性质，可以为蛋白质的研究提供有价值的资料。

5．变性：变性作用是指蛋白质受物理因素（如加热。强烈振荡、紫外线或X-射线的照射等）或化学因素（如强酸、重金属、乙醇等有机溶剂）的影响，其性质和内部结构发生改变的作用。

蛋白质的变性一向认为是蛋白质的二级、三级结构有了改变或遭受破坏，结果使肽链松散开来，导致蛋白质一些理化性质的改变和生物活性的丧失。如用酒精、煮沸、高压、紫外线消毒或杀菌的原因就在于这些条件均

可导致细菌或病毒体内蛋白质变性，从而造成细菌死亡或病毒丧失活性。6．显色反应蛋白质能发生多种显色反应，可用来鉴别蛋白质。

①与水合茚三酮反应：呈现蓝紫色（和氨基酸一样）。

②缩二脲反应：蛋白质和缩二脲（NH

2CONHCONH

2

）在NaOH溶液中加入

CuSO

4

稀溶液时会呈现红紫色。

③黄蛋白反应蛋白质中存在有苯环的氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸），遇浓硝酸呈黄色。这是由于苯环发生了硝化反应，生成黄色的硝基化合物。皮肤接触浓硝酸变黄就是这个缘故。

④米勒反应：蛋白质+硝酸汞的硝酸溶液后变为红色。(酪氨基酸的反应)。

§19—4酶

酶是生命活动的基础，哪里有生命现象，哪里就有酶的活动。

一、酶的组成

酶是一种有生物活性的蛋白质，也就是生物体内的催化剂，它可以分为单纯酶和结合酶两类。

单纯蛋白酶：仅有蛋白质构成，其催化活性仅由蛋白结构所决定。如脲酶、淀粉酶、溶菌酶等水解酶类。

结合蛋白酶：由酶蛋白和辅助因子（非蛋白部分）所组成。如两者分离，往往失去催化活性。酶催化反应的专一性和高效性主要决定于酶蛋白，而辅助因子主要对电子、原子或某些基团起传递作用。

二、酶蛋白催化反应的特异性

1．具有一般催化剂的共性。①促进某一反应的速率，酶的催化效力远远效超过化学催化剂（催化效率是一般催化剂的108-1010倍）。许多在体外有机化学家无法进行的反应，在体内却易进行，并且都是在常温常压下进行的。

②只能催化热力学上允许进行的反应，加速其达到平衡状态，而不能改变其平衡点，更不能催化热力学上不能进行的反应。③也是通过降低活化能，以加速化学反应的速度。

2．具有化学选择性——即从混合物中挑选特殊的作用物。例如麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键断裂，而不能使β-葡萄糖苷键断裂。

3．具有立体化学选择性——辨别对映体，酵母中的酶只能使天然D型糖发酵，而不能使相应的L型糖发酵。

4．一般在温和的条件下进行催化作用——即在pH7附近和37℃进行（但胃蛋白酶可在pH1-2时催化例外）。

三、酶的分类和命名

1．按其催化类型可分为六大类：

①氧化还原酶：能促进作用物氧化还原的酶类如细胞色素氧化酶等；

②转移酶：催化一个底物分子的某一基团转到另一底物上去如转氨酶：

③水解酶：催化水解反应。如淀粉酶、脂肪酶、明蛋白酶等；

④裂解酶：促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物的反应。如碳酸酐酶；

⑤异构酶：促进异构化反应。如磷酸葡萄糖异构酶；

⑥连接酶：促进两分子连接起来，同时使ATP（或其他三磷酸核苷）

中的高能键断裂，转变成ADP和无机磷酸盐，或AMP和焦磷酸。如谷氨酰胺合成酶。

2．酶的命名有习惯命名和系统命名两种

①习惯命名法：两个原则

原则1：根据所作用物命名。如水解淀粉的酶叫淀粉酶，水解蛋白质的酶叫蛋白酶。有时还要加上来源以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶。

原则2：根据催化反应的性质及类型命名。如水解酶、氧化酶、脱氢酶、转移酶等。有时也根据上述两条原则综合起来命名。

②系统命名法：是以酶的催化反应为基础进行命名的。规定每种酶的名称要写出作用物的名及其催化性质，并以“：”号将两者分开。比较长，尚未广泛使用。

§19—5核酸

一、核苷酸——构成核酸的单体

1．核苷酸中存在碱基。这些碱基都是嘧啶或嘌呤，共五种：

嘧啶衍生物：脲嘧啶、胞嘧啶、胸嘧啶。

嘌呤衍生物：腺嘌呤和鸟嘌呤。

2．两种核苷：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）

3．核苷酸：核苷的磷酸酯。

二、核酸的结构

1．核酸的一级结构：是指核酸中各核苷酸单位的排列次序。

2．核酸的二级结构

DNA的双螺旋结构。

三、核酸的生物功能

核酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质合成中起着重要的作用。

DNA的双螺旋结构学说，可以解释DNA分子本身的复制机制，细胞分裂时DNA的二条链可以拆开，分别到两个子细胞里，每条链通过碱基配套对，即A-T，G-C各自复制出一条与自相对应的链子，并一起组成一个新的DNA 分子。因此在两个分子细胞里所形成的DNA分子，必然是和母细胞的DNA 分子一样的，遗传信息也就由母代传到子代了。这种双链核酸的复制过程差错极小(几率约为10-7)。这就是生物繁衍过程中遗传性状能维持相对稳定的基础，也是种豆得豆，种瓜得瓜的生物学基础。

在机体内合成或从外界摄取的各种氨基酸进入细胞后，就可以合成蛋白质。蛋白质的生物合成与核酸有密切关系。目前认为蛋白质的合成是由DNA 通过RNA决定的。

在生物体的每一个细胞内都有携带遗传密码的DNA。DNA将特殊信息传给mRNA，mRNA接受信息后移至核糖体，当向前传送时，tRNA接受mRNA的信息，得知如何排列某些氨基酸，每个tRNA将二十种不同氨基酸中之一放在适当位置，当tRNA将氨基酸一个接一个排列成长肽链，就产生了蛋白质。

由于核酸在有机体内的重要性，核酸化学和生物化学的研究的进展，必将逐步揭开生命的秘密，为科学和技术开拓宏伟的前景，同时必将导致很大的实际价值，即在工业、农业、医疗实践中也将日益广泛应用。

(完整版)蛋白质和核酸教案

蛋白质和核酸 【本节学习目标】 学习目标 1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，氨基酸与人体健康的关系； 2、了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）； 3、认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 学习重点： 氨基酸、蛋白质的结构特点和性质； 学习难点： 蛋白质的组成； 【知识要点梳理】 一、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸的概念： 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。 说明： ①-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： ②α-氨基酸：离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。 羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 ③α-氨基酸是构成蛋白质的基石。天然蛋白质水解得到的氨基酸绝大部分是α-氨基酸。 如：甘氨酸（α-氨基乙酸）的结构简式为： 2、氨基酸的结构： α-氨基酸通式： 特点：既含有氨基(-NH2)，又含有羧基(-COOH)

注意：与同碳原子数的硝基化合物存在同分异构现象，如与CH3CH2NO2互为同分异构体。 3、几种常见的氨基酸： 4、氨基酸的物理性质： 氨基酸都是白色晶体，熔点高，易溶于水，难溶于有机溶剂。 5、氨基酸的性质： （氨基酸结构中含有官能团-COOH和-NH2，既有酸性又有碱性） ①氨基酸的两性：既与酸反应，又与碱反应。 说明： a、所学过的既能跟酸反应又能跟碱反应的物质： Al、Al2O3、Al(OH)3、(NH4)2CO3、NH4HCO3、NaHCO3等。 b、分子内部中和，生成内盐： 由于该性质使氨基酸具有较高的熔沸点，易溶于水，难溶于非极性溶剂，具有类似离子晶体的某些性质。 ②成肽反应： 一个氨基酸分子中的羧基可以跟另一个氨基酸分子中的氨基反应，按羧基脱羟基、氨基

高三生物总复习教案第3讲细胞中的蛋白质和核酸

2012高三生物总复习教案第3讲细胞中的蛋白质和核酸 教学案 【考纲要求】 【考点分析】 【考点预测】 本节是生物学习的一个基础知识，对与本节单独考察的可能性比较小，但是对于氨基 酸的结构特点及蛋白质的结构特点以及有关氨基酸数目的计算仍然是考察的主要对象，主要以选择题的形式出现。

【知识梳理】 一、氨基酸的结构通式及特点 二、蛋白质的结构层次 1.元素组成 2. 基本单位 3. 肽链 三、蛋白质的结构和功能 四、核酸的结构和功能 五、试验探究：观察DNA和RNA在细胞中的分布 【重点解析】 一、氨基酸的结构通式 1．氨基酸的结构通式中，必须确定中心碳原子，然后确定与中心碳原子相连的四部分：氨 基、羧基、R基、H原子。不同的氨基酸就是由它的R基确定的。在书写相关的化学基团时，其一端总是保留半个化学键，如--COOH —NH2、一R、一H= 2．在构成蛋白质的氨基酸中，至少都有一个氨基和一个羧基，并且都以一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这是判断构成蛋白质氨基酸的一个重要特点。由于R基的不确定 性，因此在一个氨基酸中氨基和羧基的总数也就不确定。如天门冬氨酸有两个羧基，赖氨酸有两个氨基。 例1．某氨基酸分子含有 2 个氨基，其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上，则另一个氨基的部位就是（） A. 和羧基连在同一个碳原子上 B. 一定连在羧基上 C .在R基上 D ?与氨基端相连 解析：考察的是氨基酸的结构，氨基酸的结构是一个氨基和一个羧基共同连在同一个C原子 上，还有一个R 基和一个H。 答案：C 二、蛋白质的结构层 1．元素组成 一定含有 C H、O N,由于R基中组成元素的不同，多数含有P、S,有的还含有Fe、Zn、Cu、B、Mn、I 等元素。

最新人教版高中化学《蛋白质和核酸》知识梳理

第三节蛋白质和核酸 答案：(1)氨基(2)氨基(—NH2)和羧基(—COOH) (3)α–氨基酸 (8)高分子(9)从几万到几千万(10)蛋白质中各种氨基酸的连接方式和排列顺序 (11)多肽链蜷曲盘旋和折叠的空间结构 (12)蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构(13)蛋白质分子中，亚基的立体排布、亚基间相互作用与布局(14)氨基酸(15)分离、提纯蛋白质(16)某些物理因素或化学因素(17)催化(18)载体(19)蛋白质 1．氨基酸的结构与性质 (1)氨基酸的结构 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的化合物叫氨基酸。氨基酸属于取代羧酸。 官能团：氨基(—NH2)和羧基(—COOH) 组成蛋白质的氨基酸几乎都是α–氨基酸，即氨基在羧基的α–位上。α–氨基酸的结构简式可以表示为RCHNH2COOH。

天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高。在200～300 ℃时熔化而分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。 (4)氨基酸的化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸结构中均含有—COOH 和—NH 2 ，羧基是酸性基团，氨基是碱性基团，所以氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。 氨基酸与碱反应生成盐和水 ＋NaOH ―→ 氨基酸与酸反应生成盐 谈重点 “两性”物质：在所学过的物质中既能跟酸反应又能跟碱反应的有：Al 、Al 2O 3、Al(OH)3、(NH 4)2CO 3、NH 4HCO 3、NaHCO 3、氨基酸、蛋白质等。 ②成肽反应 氨基酸在存在酸或碱的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子 水，缩合形成含有肽键()的化合物，叫做成肽反应。成肽反应是分子间脱水反 应，属于取代反应。 肽键 例如甘氨酸的成肽反应： ―→ 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的含有肽键的化合物。如上。 多肽：由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的，含多个肽键的化合物称为多肽。如

蛋白质和核酸

第三节蛋白质和核酸 四、教学过程和说明第一课时 [板书]三、蛋白质和核酸存在 [提问]说说你知道的哪些是含蛋白质的物质? [讲述]蛋白质广泛存在于生物体内，蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。 [提问]说说蛋白质的性质 （说明：因为在必修2中做了浓硝硝酸酸使鸡皮变色的实验，一般也补充了灼烧蛋白质的实验<如灼烧毛线等>。学生能总结出这两点来，也有可能有学生预习了课本，能说出蛋白质的其它性质。） [板书]1、蛋白质的性质 [板书]蛋白质的灼烧 [讲述]蛋白质灼烧时会产生特殊的气味。像烧焦羽毛的气味，根据气味可鉴别蛋白质产品。 [板书]（1）颜色反应 [板书]硝酸可以使蛋白质变黄，称为蛋白质的颜色反应。 [强调]颜色反应是检验蛋白质的方法之一。蛋白质变黄说明蛋白质含有苯环，一般蛋白质中含有苯环。 [提问]不小心把硝酸溅在皮肤上，会有什么变化？ [回答]皮肤变黄色。 （说明：必修2上的实验：取一小块鸡皮，置蒸发皿中，滴加3～5滴浓硝酸，在酒精灯上微热，观察记录实验现象。） [提问]把鸡皮改为鸡蛋清溶液，再加硝酸并加热有什么现象？ [分组实验，实验4-4] [提问]给鸡蛋的蛋清溶液加热会有什么现象？ [再提问]加热后的物质加水会溶解吗？此反应是否可逆反应?为什么?能否恢复成为原来的蛋白质? [分组实验，实验4-3] [板书]（2）变性 [讨论]什么是蛋白质的变性? [小结并板书]在热、重金属、酸、碱、某些有机物等作用下，蛋白质的物理性质和生 理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。 [提问]：医院用酒精、苯酚溶液杀菌，用福尔马林浸制动物标本，农业上用波尔多液杀灭病虫害，利用了蛋白质的什么性质? [讲述]都是使蛋白质变性（凝固）从而使细菌死亡，起到杀菌、防腐作用。 [提问]鸡蛋蛋清溶液中加入饱和硫酸铵溶液有什么现象？ [再提问]溶液物加水会溶解吗？此反应是否可逆反应?为什么?能否恢复成为原来的蛋白质? [分组实验，实验4-2] [板书]（3）盐析 蛋白质的盐析： [讲解]以上实验现象叫盐析。 [板书]蛋白质溶液加入某些无机盐的浓溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的过程叫盐析。 [提问]盐析是否可逆反应，反应过程中蛋白质性质有无改变? [提问]盐析与变性的区别? [小结] ? ? ? ? ? 生理活性。 丧失了原有的可溶性和 性质上的改变， 不可逆，蛋白质发生了 变性 不变。 可逆过程，蛋白质性质 盐析 区别 [提问]人体内怎样吸收蛋白质这种营养物质？ [板书]（4）水解 [板书]2、组成和结构： [板书]（1）蛋白质是由多种氨基酸结合而成的天然高分子化合物。 [提问]蛋白质的基本组成单位是什么?(根据《生物学》中所学知识回答) [讲述]组成蛋白质的氨基酸大约有二十多种。体内只能合成一部分，其余则须由食物 1

高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析

高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析 1.（株州高二检测）关于蛋白质的叙述错误的是（） A.浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色，是由于浓HNO3和蛋白质发生颜色反应 B.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D.高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性，从而使细菌死亡 解析：蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4能使蛋白质发生盐析，加水后析出的蛋白质又会溶解. 答案：B 2.（广东高考）下列说法正确的是（） A.乙烯和乙烷都能发生加聚反应 B.蛋白质水解的最终产物是多肽 C.米酒变酸的过程涉及了氧化反应 D.石油裂解和油脂皂化都是由高分子生成小分子的过程 解析：本题考查常见有机物，旨在考查考生对常见有机物性质的理解能力.乙烯分子中含有碳碳双键，能发生加聚反应，而乙烷分子中不含不饱和键，不能发生加聚反应，A项错误；蛋白质水解的最终产物为氨基酸，B项错误；米酒变酸的过程为米酒中的乙醇氧化为乙酸，发生氧化反应，C项正确；石油裂解是在高温条件下，把长链分子的烃断裂为各种短链的气态烃和液态烃，油脂皂化是在碱性条件下，油脂水解为高级脂肪酸钠和甘油，是由大分子（但不是高分子）生

成小分子的过程，D项错误. 答案：C 3.蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的（） A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构. 答案：A 4.下列有机物水解时，键断裂处不正确的是（） 解析：肽键（）水解的断键部位为，而不是 . 答案：D 5.在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质： （1）加入大量饱和食盐水，现象为________________，此过程叫做________. （2）加入甲醛溶液，现象为________________，此过程称为蛋白质的________. （3）加入浓硝酸并微热，现象为________________，这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故. （4）加热煮沸，现象为________________________________________________，此过程称为蛋白质的________. 解析：蛋白质遇轻金属盐能发生盐析，加热或遇到甲醛能使蛋白质变性.蛋白质与浓HNO3发生颜色反应而呈黄色. 答案：（1）产生白色沉淀盐析（2）产生白色沉淀变性（3）蛋白质变为黄色颜色（4）产生白色沉淀变性

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子，研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前，研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多，今天，小编帮您来梳理下。 一、 凝胶迁移或电泳迁移率检测（Electrophoretic Mobility Shift Assay，EMSA）是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术，可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用，是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质，并可进行未知蛋白的鉴定。 二、 染色质免疫沉淀技术（Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP）是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀，是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具，利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用，还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。 三、 / DNA Pull Down 蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心，如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。使用体外转录法标记生物素RNA探针，然后与胞浆蛋白提取液孵育，形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合，从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后，通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA 相互作用。 四、RIP RIP 技术（RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay，RNA 结合蛋白免疫沉淀）主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来，经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术，是了解转录后调控网络动态过程的有力工具，可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。 五、双 双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测，通常一个报告基因作为内对照，使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度，灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。 六、酵母单杂交 酵母单最由技术发展而来的，通过对的表型检测，分析DNA与蛋白之间的相互作用，以研究真核细胞内的。由于酵母单杂交方法检测特定与专一性相互作用的敏感性和可靠性，现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。 蛋白-蛋白互作研究 一、酵母双杂交

人教版高中化学选修5 蛋白质和核酸

课时跟踪检测（十六）蛋白质和核酸 1．化学与生产、生活、社会密切相关，下列说法错误的是() A．葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B．甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C．富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D．油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂 解析：选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基，故均可与银氨溶液反应，A项正确；甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合，故最多形成四种二肽，B项正确；富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性，并不会水解为氨基酸，C项错误；油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾，为液体肥皂的有效成分，故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂，D项正确。 2．甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析：选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3．下列过程不属于化学变化的是() A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出 B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出 D．用稀释的福尔马林溶液%～%)浸泡植物种子 解析：选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，加水后，析出的蛋白质仍能溶解，A项不是化学变化；B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，是化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物，即使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。 4．下列关于蛋白质的叙述错误的是() A．加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B．在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐 | C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸

蛋白质和核酸学案

第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 课前预习学案 一、预习目标 预习第四章第三节的内容，初步了解氨基酸和蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质。 二、预习内容 (一)、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸概念： 2.组成蛋白质的氨基酸几乎都是。 注意： (1) 氨基：氨分子(NH3)去掉一个氢原子后剩余的部分。氨基的电子式 (2) α—氨基酸（向学生介绍α、β位）：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代后的生成物。 (3) α—氨基酸是构成蛋白质的基石。 （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应：。 （2）变性 在等作用下，蛋白质的物理性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。 （3）盐析 蛋白质溶液加入某些溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的过程叫盐析。 （4）水解 2、组成和结构： （1）蛋白质是由结合而成的天然高分子化合物。 （2）组成：由C、H、O、等元素组成。 （3）蛋白质的结构 3、蛋白质的主要用途：组成细胞的基础物质、人类营养物质、工业上有广泛应用、酶是特殊。 （三）、酶 （四）、核酸 三、提出疑惑 课内探究学案 一、学习目标 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；

2.了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 3.认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 4.重点：氨基酸、蛋白质的性质。 5.难点：蛋白质的组成和结构、肽键的形成。 二、学习过程 (一)、氨基酸的结构与性质： 1.氨基酸的结构：α—氨基酸通式；既含有又含有羧基。 2.氨基酸的两性： (1)与酸反应： (2)与碱反应： 思考：①写出：R—CH—COOH与过量NaOH反应的化学方程式。 NH3Cl 答： ②在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？ 答： (3)成肽反应： （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应 （2）变性 （3）盐析 （4）水解：蛋白质水解的产物是 2、组成和结构： 3、蛋白质的用途 （三）、酶 1.酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。 2.酶催化反应的特点 (1)．（比一般催化剂高107~1013倍）。 （2）． （3）．——一般是在常温常压和接近中性的条件下进行的。 （四）、核酸 核酸是一类含的生物高分子化合物 三、反思总结 通过本节课的学习，你对生命中的基础有机化学物质——蛋白质和核酸有什么新的认识？说说看。 四、当堂检测

高中生物蛋白质知识点

高中生物蛋白质知识点 高中生物蛋白质基础知识点 一、相关概念： 氨基酸：蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸约有20种。 脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(-NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(-COOH)相连接，同时失去一分子水。 肽键：肽链中连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)。二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，只含有一个肽键。 多肽：由三个或三个以上的氨基酸分子缩合而成的链状结构。 肽链：多肽通常呈链状结构，叫肽链。 二、氨基酸分子通式： NH2 R-C-COOH H 三、氨基酸结构的特点： 每种氨基酸分子至少含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原

子上(如：有-NH2和-COOH但不是连在同一个碳原子上不叫氨基酸);R基的不同导致氨基酸的种类不同。 页 1 第 四、蛋白质多样性的原因是： 组成蛋白质的氨基酸数目、种类、排列顺序不同，多肽链空间结构千变万化。 五、蛋白质的主要功能(生命活动的主要承担者)： ①构成细胞和生物体的重要物质，如肌动蛋白; ②催化作用：如酶; ③调节作用：如胰岛素、生长激素; ④免疫作用：如抗体，抗原; ⑤运输作用：如红细胞中的血红蛋白。 六、有关计算： ①肽键数=脱去水分子数=氨基酸数目-肽链数 ②至少含有的羧基(-COOH)或氨基数(-NH2)=肽链数 氨基酸：蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸约有20种。 脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(—NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(—COOH)相连接，同时失去一分子水。 肽键：肽链中连接两个氨基酸分子的化学键(—NH—CO —)。 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，只含有一

高中化学《有机化学基础》蛋白质和核酸教案新人教版选修

第三节蛋白质和核酸 一、教学内容 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”的认识。学会运用比较、分类、归纳、概括等方法对所得信息进行加工。

2018-2019学年高中化学 专题4.3 蛋白质和核酸(含解析)(选修5)

专题03 蛋白质和核酸 一．蛋白质 1．组成及结构特点 蛋白质的元素组成有C 、H 、O 、N 、S 、P 等，其分子是由多个氨基酸缩水连接而成的高分子。 2．化学性质 (1)两性 蛋白质的多肽由氨基酸脱水形成，在多肽链的两端存在着自由的氨基和羧基，侧链中也有酸性或碱性基团，因此，蛋白质既能与酸反应，又能与碱反应。 (2)水解 ①水解原理 ②水解过程 蛋白质――→水解酸、碱或酶多肽――→水解 氨基酸。 (3)盐析 向蛋白质溶液中加入一定浓度的某些盐[如Na 2SO 4、(NH 4)2SO 4、NaCl 等]溶液，使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象。盐析是一个可逆过程。 (4)变性 概念 在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象 影响 因素 物理因素 加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等 化学因素 强酸、强碱、重金属盐、乙醇、福尔马林、丙酮等 特点 变性会使蛋白质的结构发生变化，使其失去生理活性，在水中不能重新溶解，是不可逆过程 (5)颜色反应：分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸呈黄色。(6)蛋白质灼烧有烧焦羽毛的气味。 (7)胶体的性质：用一束光照射蛋白质溶液，会产生丁达尔效应。 典例1下列关于蛋白质的叙述中，不正确的是 ( ) A ．蚕丝、羊毛、病毒等主要成分都是蛋白质

B ．蛋白质溶液中加入饱和(NH 4)2SO 4溶液，蛋白质析出，虽再加水，也不溶解 C ．重金属盐能使蛋白质凝结 D ．浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了颜色反应 【答案】B 【解析】蛋白质中加入(NH 4)2SO 4溶液后产生盐析，加水后，蛋白质又继续溶解。 3．用途 （1）蛋白质是人类必需的营养物质，成年人每天大约要摄取60～80 g 蛋白质。 （2） 动物胶可用于制造照相胶卷和感光纸等。 （3） 酶——一类特殊的蛋白质，是生物体内重要的催化剂。 一般温度越高，化学反应速率越快。在酶作催化剂的反应中，酶是一种蛋白质，温度过高会发生变性而失去活性。 【拓展提升】 1. 蛋白质的存在及组成 蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。蛋白质是构成人体的基础物质，约占人体除水分外剩余质量的一半。 蛋白质含有C 、H 、O 、N 、S 、P 等元素，结构非常复杂，相对分子质量从几万到几千万，是天然的有机高分子化合物。 2. 蛋白质的性质 ⑴ 水解：蛋白质＋H 2O ―――――→酸或碱或酶 氨基酸。 ⑵ 颜色反应：蛋白质遇浓HNO 3变为黄色。 含有苯环的蛋白质才能发生颜色反应。 ⑶ 燃烧：点燃蛋白质，则有烧焦羽毛的气味。 ⑷ 变性：蛋白质(如鸡蛋白溶液)受热达到一定温度时就会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，蛋白质的这种变化叫做变性。除加热外，在紫外线、X 射线，强酸、强碱，铅、铜、汞等重金属的盐类，以及一些有机化合物如酒精、甲醛、苯、甲酸等作用下，蛋白质均会发生变性。蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 ① 当人误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。原因是上述食品中含有较多的蛋白质，

蛋白质和核酸

第三节蛋白质和核酸 一、氨基酸缩合的反应规律 1．两分子间缩合 2．分子间或分子内缩合成环 3．缩聚成多肽或蛋白质 特别提醒氨基酸缩合机理为： ，脱去一分子水后形成肽键()，肽键可简写为“—CONH—”，不能写为“—CNHO—”。 二、盐析、变性和渗析有何区别其特点分别是什么

特别提醒①利用渗析和盐析可以分离、提纯蛋白质。 ②利用蛋白质的变性可以对环境进行杀菌消毒，还可以将动物的皮加工成皮革等。 三、焰色反应、显色反应、颜色反应的比较 反应只能鉴别含苯环的蛋白质。 四、有机物的检验与鉴别的常用方法 1．检查有机物的溶解性：通常是加水检查，观察其是否能溶于水。例如，用此法可以鉴别乙酸与乙酸乙酯、乙醇与氯乙烷、甘油与油脂等。 2．检查液态有机物的密度：观察不溶于水的有机物在水中浮沉情况可知其密度比水的密度是小还是大。例如，用此法可以鉴别硝基苯与苯、四氯化碳与1－氯丁烷等。 3．检查有机物燃烧情况：如观察是否可燃(大部分有机物可燃，四氯化碳和多数无机物不可燃)；燃烧时黑烟的多少(可区分乙烷和乙炔、乙烷和苯、聚乙烯和聚苯乙烯等)；燃烧时的气味(如识别聚氯乙烯、蛋白质)。 4．检查有机物的官能团：思维方式为官能团―→性质―→方法的选择。常用的试剂与方法见下表。

类型1 氨基酸的结构和性质 例

1据最新的美国《农业研究》杂志报道，美国的科学家发现半胱氨酸能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇 效。已知半胱氨酸的结构简式为，则下列说法错误的是( ) A．半胱氨酸属于α－氨基酸 B．半胱氨酸是一种两性物质 C．半胱氨酸可与NaOH溶液反应放出一种碱性气体 D．两分子半胱氨酸脱水形成的二肽结构简式为 答案D 解析本题以半胱氨酸为信息载体考查α－氨基酸的判断、氨基酸的化学通性及二肽的形成原理(羧基脱掉羟基，氨基脱掉氢原子，结合形成肽键)。通过概念很容易判断出A、B 项正确；C项的反应可生成氨气，正确；D项违背了二肽的形成原理。 类型2 蛋白质分子的结构 例2 A、B两种有机化合物的分子式相

蛋白质和核酸

第三节蛋白质和核酸（第2课时）教学设计 教学目标： 知识与技能：1、了解蛋白质的组成、结构和性质 2、认识蛋白质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 过程与方法：通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”的认识；学会运用比较、分类、归纳、概括等方法对所得信息进行加工。 情感态度与价值观：通过本节内容的学习，使学生了解蛋白质的重要性，并在此基础上，加强唯物主义教育；通过介绍我国科学家首先合成有生命活力的蛋白质——结晶牛胰岛素等事例，唤起学生的民族自豪感，激发学生对生命科学的研究和探索的强烈兴趣。 教学方法：情景导入，实验探究，交流归纳，联系实际 教学重点：蛋白质的结构和性质 教学难点：通过实验探究蛋白质的性质 教学过程： 1、创设情境，设疑引入 夏日临近，优雅、舒适、透气亲肤的真丝连衣裙成为许多爱美女士的首选，那么真丝的成分是什么？ 【学生回答】蛋白质 【板书】[板书]蛋白质 【屏幕展示】本节课的课程标准及学习目标 【提问】日常生活中富含蛋白质的食物有哪些？我们自身呢？ 【学生回答】------ 【老师总结】蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。 2、蛋白质的定义、组成与结构、性质 【阅读】指导学生阅读课本，找出蛋白质的定义、组成和性质方面的知识 【板书】1、定义 2、组成与结构 【提问】结构决定性质，由P88教材上蛋白质的结构可以推测出蛋白质具有什么样的性质？ 【学生回答】------ 【板书】3、性质 ?水解?两性 【实验探究】蛋白质的其他性质通过分组实验探究。

将学生分组，每组配备一套实验所需的仪器和药品，所有探究实验的实验现象、探究结论和相关解释都由学生在老师的引导下组内讨论完成，给学生一个交流的平台，充分体现学生在课堂上的主体地位，并将课本知识与生活化学联系起来，让学生真正用化学知识解释日常生活中的实际问题 【实验探究1】在两支试管中各加入鸡蛋清溶液2ml，分别缓慢地加入约2ml饱和的（NH4）2SO4和Na2SO4溶液，观察有无沉淀产生。在有沉淀的试管中加入蒸馏水，再观察沉淀是否溶解。观察并记录实验现象。 【实验现象】鸡蛋白凝聚析出，加水后又溶解。 【探究结论】向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐[如(NH 4) 2 SO 4 、Na 2 SO 4 等]溶液 后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质。因此，盐析是一个可逆的物理过程，利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质。 【板书】?盐析 【实验探究设疑】是不是所有的无机盐都可以使蛋白质盐析？ 【实验探究2】 1.在试管里加入3mL鸡蛋清的水溶液，加热，观察有无沉淀产生？加水稀释，观察现象。 2.在试管里加入3mL鸡蛋清的水溶液，加入硫酸铜溶液，观察有无沉淀产生？加水稀释，观察现象。 观察并记录实验现象 【实验现象】鸡蛋白凝结，加水后不溶解。 【探究结论】在加热或重金属盐存在的条件下蛋白质会发生凝结，加水后不能重新溶解，我们把蛋白质的这种变化叫变性。蛋白质变性后不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性，是一种不可逆的化学变化。因为细菌和病毒的成分是蛋白质，所以利用蛋白质的变性可以杀菌、消毒、预防中毒。 【板书】?变性 【老师提问】除了加热和重金属盐，还有其他方式可以使蛋白质变性吗？ 【学生回答】见教材P89 【相关生活化学】蛋白质的变性在我们的日常生活中有什么作用呢? ①重金属为什么有毒？通常怎么解毒？ ②为什么注射针剂前要用75%的酒精对皮肤消毒？ ③为什么衣服有汗渍时，不能用热水洗？ ④夏天打太阳伞和戴墨镜真的只是为了怕晒黑吗？ ⑤松花蛋的腌制原理是什么？ ⑥使用浓硝酸时不慎溅到皮肤上，为什么皮肤会发黄呢?

第一单元 第3讲 蛋白质与核酸

课时规范训练(3) 【基础题组】 1．两个氨基酸分子发生脱水缩合的过程如下图所示。下列叙述正确的是() A．甘氨酸和丙氨酸的差异在于空间结构不同 B．该过程需要腺苷二磷酸水解释放能量 C．水分子中的氧来自甘氨酸的—COOH D．a表示二肽，只含有一个肽键 解析：选D。甘氨酸和丙氨酸的差异在于R基不同，A项错误；该过程需要腺苷三磷酸水解释放能量，B项错误；水分子中的氧来自羧基，甘氨酸和丙氨酸都含有—COOH和—NH2，当甘氨酸和丙氨酸反应，可以发生甘氨酸－丙氨酸脱水缩合，也可以发生丙氨酸－甘氨酸脱水缩合，因此水分子中的氧来自甘氨酸的—COOH ，也可以来自丙氨酸的—COOH，C项错误；两个氨基酸脱水缩合生成二肽a，只含有一个肽键，D项正确。 2．下列有关蛋白质的叙述中，正确的是() A．若某蛋白质中含有N条多肽链，则其含有N个氨基 B．生物膜上的蛋白质有的能运输物质，有的能起催化作用，有的能与神经递质结合 C．蔗糖酶能催化蔗糖水解为葡萄糖和果糖，并产生ATP

D．蛋白质功能的多样性决定其结构的多样性 解析：选B。若某蛋白质中含有N条多肽链，则其至少含有N 个氨基，A项错误；生物膜上的蛋白质，载体蛋白能运输物质，信号传导过程中的信号传递蛋白的胞外部分接收信号分子、胞内部分具有催化作用，突触后膜上的受体蛋白能与神经递质结合，B项正确；蔗糖酶能催化蔗糖水解为葡萄糖和果糖，但没有产生ATP，C项错误；蛋白质结构的多样性决定其功能的多样性，D项错误。 3．下列关于氨基和蛋白质的叙述，错误的是() A．甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是C5H11O2NS B．分子式为C63H105O25N17S2的多肽化合物中，最多含有的肽键数目是16个 C．10个氨基酸构成的多肽有9个—CO—NH—，称为九肽 D．两个氨基酸脱水缩合过程中失去的H2O中的氢来源于氨基和羧基中的氢 解析：选C。氨基酸结构通式的简式是C2H4O2NR，因此如果甲硫氨酸R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是C5H11O2NS，A正确；由于每个氨基酸至少有一个氨基，一个氨基含有一个N，化合物含有N 17个，取最大化情况，即该化合物有17个氨基酸构成，所以分子式为C63H105O25N17S2的多肽化合物中，最多含有的肽键数目是17－1＝16个，B正确；10个氨基酸构成的多肽有9个

蛋白质和核酸

第十九章 蛋白质和核酸 §19—1氨基酸 一、氨基酸的结构、分类和命名 蛋白质完全水解后生成氨基酸。氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L —氨基酸。 R C 2 H COOH 天然产的各种不同的α-由氨基酸只R 不同而已。 1．分类 ① 肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。 ② 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 ③ 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2．命名：根据氨基酸的来源或性质命名。 见表20-1。生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种。这二十种氨基酸都有国际通用的符号，但熟记比较困难，暂用它的中文名的第一个字，如甘氨酸用“甘”。 二、氨基酸的构型 D/L 标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。 注意和糖中讲的D/L 构型区别，糖中是以距醛基最远的手性碳原子为 HO COOH H CH 3H 2N COOH H CH 3H 2N COOH H R L- 乳酸 L- 丙氨酸 L- 型氨基酸

标准。 三、化学性质 具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。 1．两性 ①形成内盐 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。 如果把测得甘氨酸的K a 值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度。 H 3 NCHRCOO + - +H 2 O H 3O + +H 2NCHRCOO -K a = H 3O +H 2NCHRCOO -H 3 NCHRCOO + - 如果把测得甘氨酸的K b 值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度。 H 3 NCHRCOO + - +H 2O +HO - H 3 NCHRCOOH + HO -K b = H 3 NCHRCOO + -H 3 NCHRCOOH + 测得甘氨酸的K a =1.6×10-10，甘氨酸的K b =2.5×10-12。而大多数羧酸K a 约为10-5，大多数脂肪胺的K b 约为10-4。 因为在水溶液中，一个共轭酸和它的共轭碱的酸碱度的关系式是 L- 苏氨酸 H 2N COOH H CH 3H OH D- 苏阿糖 HO CHO H CH 3H OH R CH COOH NH 2 R CH COO 3 +-

第三节 蛋白质和核酸 教案

第三节蛋白质和核酸 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”的认识。学会运用比较、分类、归纳、概括等方法对所得信息进行加工。

(完整版)高中生物蛋白质专项练习

高中生物蛋白质专项练习 一、选择题（每小题只有一个选项符合题意） 1．已知氨基酸的平均分子量为128，有100个氨基酸形成3条肽链的蛋白质，分子量约为 A．12800 B．11018 C．11054 D．11638 2．通常情况下，分子式为C63H103O65N17S2的蛋白质分子，最多含有肽腱的个数为 A．63 B．62 C．17 D．16 3．血红蛋白分子中含574个氨基酸，共有4条肽链。在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数、形成肽键数、至少含有的氨基数和羧基数分别是 A．573、573、573、573 B．570、573、571、571 C．570、573、4、4 D．570、570、4、4 4．下列对蛋白质和核酸的描述正确的是 A．核酸是一切生物的遗传物质B．蛋白质是生命活动的主要承担者 C．所有酶的化学本质都是蛋白质 D．生物新陈代谢的全部化学变化都是酶促反应 5．现有A、B、C三种氨基酸，当每种氨基酸数目不限的情况下，可形成三肽化合物的种类数及形成含3种氨基酸的三肽化合物的种类数分别为 A．3，3 B．6，3 C．9，27 D．27，6 6．某物质的分子式为C184H3012O576N468S21，则该物质最可能是 A．糖类 B．脂肪 C．蛋白质 D．核酸 7．已知20种氨基酸平均相对分子质量为a，现有某蛋白质分子由n条多肽链组成且相对分子质量为b，此蛋白质分子中的肽键数为 8．有一种二肽，化学式是C 8H 14 N 2 O 5 ，水解后得到丙氨酸和另一种氨基酸M， 则M的R基的化学式是 A．—C 5H 9 NO 4 B．—C 3 H 5 NO 2 C．—C 5 H 7 O 2 D．—C 3 H 5 O 2 9．下表为某种食物中四种氨基酸的含量和人体蛋白质中这四种氨基酸的平均含量。如果食用这种食物，可通过哪种生理过程，使食物中的这四种氨基酸得到充分合理的利用