蛋白质与核酸的区别与联系最新版

蛋白质与核酸的区别与联系

比较项目核酸蛋白质

DNA RNA

组成元素

基本元

素

C、H、O、N、P C、H、O、N、P C、H、O、N 特征元素P P S（一般）

相对分子量几十万~几百万几千~几百万

组成成分

磷酸磷酸磷酸氨基酸五碳糖脱氧核糖核糖

含

氮

碱

基

共

有

腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)

特

有

胸腺嘧啶(T) 尿嘧啶(U)

单体

名称脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸种类4种4种20种结构简式

分子结构一般是反向平行的双螺旋

结构一般为单链结构氨基酸→多肽链→空

间结构→蛋白质分子

分布主要在细胞核中，线粒体、

叶绿体、质粒中也有分布主要在细胞质中，叶绿体、

线粒体、核糖体中也有分

布

广泛分布在细胞中

合成

主要场所主要在细胞核中合成主要在细胞核中合成均在核糖体合成

反应名称聚合（DNA复制、逆转录）聚合（转录、RNA复制）缩合反应（翻译）

可能参与

的酶

DNA解旋酶、DNA聚合酶、

DNA连接酶、逆转录酶等

DNA解旋酶、RNA聚合酶酶

种类核DNA、质DNA mRNA、tRNA、rRNA 结构蛋白、功能蛋白等多样性DNA分子上脱氧核苷酸的

数量、排列顺序不同

RNA分子上核糖核苷酸的

数量、排列顺序不同

氨基酸的种类、数量、

排列顺序及肽链的空

间结构不同

主要功能细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和

蛋白质的生物合成中具有极其重要的作用蛋白质是生命活动的主要承担者

生物体内的主要遗传物质；可通过复制、转录等过程，控制蛋白质的合成。RNA病毒中，RNA是遗传物

质；mRNA是蛋白质合成的

模板，tRNA是氨基酸的转

运工具，rRNA是核糖体的

组成成分。少量RNA具有

催化功能。

组成生物体的重要结

构物质，催化功能、免

疫功能、调节功能、运

输功能等。

鉴定试剂二苯胺（呈蓝色）

甲基绿（呈绿色）

吡罗红（呈红色）双缩脲试剂（呈紫色）

水解产物脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸

彻底水解产物磷酸、脱氧核糖、含氮碱

基

磷酸、核糖、含氮碱基氨基酸

氧化产物CO2、H2O、含氮代谢产物CO2、H2O、含氮代谢产物CO2、H2O、尿素特异性均具有特异性mRNA具有特异性，

tRNA、rRNA没有特异性

均具有特异性

联系

三者之间的关

系

有关计

算

DNA多样性、蛋白质多样性、生物多样性的关

系

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蛋白质与核酸的区别与联系60588

蛋白质与核酸的区别与联系 比较项目核酸蛋白质 DNA RNA 组成元素 基本元 素 C、H、O、N、P C、H、O、N、P C、H、O、N 特征元素P P S（一般） 相对分子量几十万~几百万几千~几百万 组成成分 磷酸磷酸磷酸氨基酸五碳糖脱氧核糖核糖 含 氮 碱 基 共 有 腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C) 特 有 胸腺嘧啶(T) 尿嘧啶(U) 单体 名称脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸种类4种4种20种结构简式 分子结构一般是反向平行的双螺旋 结构一般为单链结构氨基酸→多肽链→空 间结构→蛋白质分子 分布主要在细胞核中，线粒体、 叶绿体、质粒中也有分布主要在细胞质中，叶绿体、 线粒体、核糖体中也有分 布 广泛分布在细胞中 合成 主要场所主要在细胞核中合成主要在细胞核中合成均在核糖体合成 反应名称聚合（DNA复制、逆转录）聚合（转录、RNA复制）缩合反应（翻译） 可能参与 的酶 DNA解旋酶、DNA聚合酶、 DNA连接酶、逆转录酶等 DNA解旋酶、RNA聚合酶酶 种类核DNA、质DNA mRNA、tRNA、rRNA 结构蛋白、功能蛋白等多样性DNA分子上脱氧核苷酸的 数量、排列顺序不同 RNA分子上核糖核苷酸的 数量、排列顺序不同 氨基酸的种类、数量、 排列顺序及肽链的空 间结构不同 主要功能细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和 蛋白质的生物合成中具有极其重要的作用蛋白质是生命活动的主要承担者 生物体内的主要遗传物质；可通过复制、转录等过程，控制蛋白质的合成。RNA病毒中，RNA是遗传物 质；mRNA是蛋白质合成的 模板，tRNA是氨基酸的转 运工具，rRNA是核糖体的 组成成分。少量RNA具有 催化功能。 组成生物体的重要结 构物质，催化功能、免 疫功能、调节功能、运 输功能等。 鉴定试剂二苯胺（呈蓝色） 甲基绿（呈绿色） 吡罗红（呈红色）双缩脲试剂（呈紫色）

知识十六 主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义.

知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义 教学目的： 1、熟悉血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义； 2、掌握个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义； 3、了解疾病时血浆蛋白质的变化等。 重点：个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。 难点：血浆蛋白质测定的临床意义；疾病时血浆蛋白质的变化。 教学方法和手段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。 授课时数：1学时 教学内容及组织： 一、血浆蛋白质的组成及功能 血浆蛋白质是血浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固体成份90%左右，目前已经研究的血浆蛋白质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成，主要功能。 1. 维持血浆胶体渗透压；清蛋白。 2. 作为某些物质的载体，起运输作用；如清蛋白能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋白具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋白、运皮质醇蛋白。 3. 维持体液pH恒定；血浆蛋白pI一般都小于7.4是弱酸，一部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。 4. 免疫功能；血浆中许多具有免疫功能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异球蛋白，如补体。 5. 凝血与纤溶作用；凝血与纤溶是一对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固，防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器的动脉栓塞。 6. 营养作用；血浆蛋白质可分解成AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。 7. 催化作用；血浆中有许多酶类，其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋白、LPL、LCAT、肾素等。 二、个别血浆蛋白质 （一）前白蛋白（prealbumin，PA）分子量5.4万，由肝细胞合成，电泳时移动速度较白蛋白快，位于其前方面得名，半寿期短12h，PA是一类运载蛋白，一种能与甲状腺素结合，称为甲状腺结合蛋白，一种能与VitA结合，称为VitA 结合蛋白，常用测定方法是免疫学方法，正常参与范围0.2～0.4g /L,急性炎症，

人教版高中化学选修5 蛋白质和核酸

课时跟踪检测（十六）蛋白质和核酸 1．化学与生产、生活、社会密切相关，下列说法错误的是() A．葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B．甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C．富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D．油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂 解析：选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基，故均可与银氨溶液反应，A项正确；甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合，故最多形成四种二肽，B项正确；富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性，并不会水解为氨基酸，C项错误；油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾，为液体肥皂的有效成分，故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂，D项正确。 2．甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析：选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3．下列过程不属于化学变化的是() A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出 B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出 D．用稀释的福尔马林溶液%～%)浸泡植物种子 解析：选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，加水后，析出的蛋白质仍能溶解，A项不是化学变化；B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，是化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物，即使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。 4．下列关于蛋白质的叙述错误的是() A．加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B．在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐 | C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子，研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前，研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多，今天，小编帮您来梳理下。 一、 凝胶迁移或电泳迁移率检测（Electrophoretic Mobility Shift Assay，EMSA）是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术，可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用，是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质，并可进行未知蛋白的鉴定。 二、 染色质免疫沉淀技术（Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP）是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀，是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具，利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用，还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。 三、 / DNA Pull Down 蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心，如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。使用体外转录法标记生物素RNA探针，然后与胞浆蛋白提取液孵育，形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合，从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后，通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA 相互作用。 四、RIP RIP 技术（RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay，RNA 结合蛋白免疫沉淀）主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来，经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术，是了解转录后调控网络动态过程的有力工具，可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。 五、双 双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测，通常一个报告基因作为内对照，使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度，灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。 六、酵母单杂交 酵母单最由技术发展而来的，通过对的表型检测，分析DNA与蛋白之间的相互作用，以研究真核细胞内的。由于酵母单杂交方法检测特定与专一性相互作用的敏感性和可靠性，现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。 蛋白-蛋白互作研究 一、酵母双杂交

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质

蛋白质和核酸学案

第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 课前预习学案 一、预习目标 预习第四章第三节的内容，初步了解氨基酸和蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质。 二、预习内容 (一)、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸概念： 2.组成蛋白质的氨基酸几乎都是。 注意： (1) 氨基：氨分子(NH3)去掉一个氢原子后剩余的部分。氨基的电子式 (2) α—氨基酸（向学生介绍α、β位）：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代后的生成物。 (3) α—氨基酸是构成蛋白质的基石。 （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应：。 （2）变性 在等作用下，蛋白质的物理性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。 （3）盐析 蛋白质溶液加入某些溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的过程叫盐析。 （4）水解 2、组成和结构： （1）蛋白质是由结合而成的天然高分子化合物。 （2）组成：由C、H、O、等元素组成。 （3）蛋白质的结构 3、蛋白质的主要用途：组成细胞的基础物质、人类营养物质、工业上有广泛应用、酶是特殊。 （三）、酶 （四）、核酸 三、提出疑惑 课内探究学案 一、学习目标 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；

2.了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 3.认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 4.重点：氨基酸、蛋白质的性质。 5.难点：蛋白质的组成和结构、肽键的形成。 二、学习过程 (一)、氨基酸的结构与性质： 1.氨基酸的结构：α—氨基酸通式；既含有又含有羧基。 2.氨基酸的两性： (1)与酸反应： (2)与碱反应： 思考：①写出：R—CH—COOH与过量NaOH反应的化学方程式。 NH3Cl 答： ②在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？ 答： (3)成肽反应： （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应 （2）变性 （3）盐析 （4）水解：蛋白质水解的产物是 2、组成和结构： 3、蛋白质的用途 （三）、酶 1.酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。 2.酶催化反应的特点 (1)．（比一般催化剂高107~1013倍）。 （2）． （3）．——一般是在常温常压和接近中性的条件下进行的。 （四）、核酸 核酸是一类含的生物高分子化合物 三、反思总结 通过本节课的学习，你对生命中的基础有机化学物质——蛋白质和核酸有什么新的认识？说说看。 四、当堂检测

蛋白质的理化性质教学内容

蛋白质的理化性质

第四节蛋白质的理化性质 一、两性离解和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，在其分子表面带有很多可解离基团，如羧基、氨基、酚羟基、咪唑基、胍基等。此外，在肽链两端还有游离的α-氨基和α-羧基，因此蛋白质是两性电解质，可以与酸或碱相互作用。溶液中蛋白质的带电状况与其所处环境的pH 有关。当溶液在某一特定的pH 条件下，蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷数为零，此时蛋白质分子在电场中不移动，这时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，此时蛋白质的溶解度最小。由于不同蛋白质的氨基酸组成不同，所以蛋白质都有其特定的等电点，在同一pH 条件下所带净电荷数不同。如果蛋白质中碱性氨基酸较多，则等电点偏碱，如果酸性氨基酸较多，等电点偏酸。酸碱氨基酸比例相近的蛋白质其等电点大多为中性偏酸，约在5.0 左右。 1、两性解离 蛋白质可以在酸性环境中与酸中和成盐，而游离成正离子，即蛋白质分子带正电，在电场中向阴极移动；在碱性环境中与碱中和成盐而游离成负离子，即蛋白质分子带负电，在电场中向阳极移动。以“P”代表 收集于网络，如有侵权请联系管理员删除

收集于网络，如有侵权请联系管理员删除 蛋白质分子，以―NH 2 和―COOH 分别代表其碱性和酸性解离基团，随 pH 变化，蛋白质的解离反应可简示如下： （pH>pI ） （pH=pI ） （pH

高中化学蛋白质和核酸的测试题和答案

高中化学蛋白质和核酸的测试题和答案 A.浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色，是由于浓HNO3和蛋白质发生颜色反应 B.蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D.高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性，从而使细菌死亡 解析：蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4能使蛋白质发生盐析，加水后析出的蛋白质又会溶解. 答案：B 2.(2010•广东高考)下列说法正确的是() A.乙烯和乙烷都能发生加聚反应 B.蛋白质水解的最终产物是多肽 C.米酒变酸的过程涉及了氧化反应 D.石油裂解和油脂皂化都是由高分子生成小分子的过程 解析：本题考查常见有机物，旨在考查考生对常见有机物性质的理解能力.乙烯分子中含有碳碳双键，能发生加聚反应，而乙烷分子中不含不饱和键，不能发生加聚反应，A项错误;蛋白质水解的最终产物为氨基酸，B项错误;米酒变酸的过程为米酒中的乙醇氧化为乙酸，发生氧化反应，C项正确;石油裂解是在高温条件下，把长链分子的烃断裂为各种短链的气态烃和液态烃，油脂皂化是在碱性条件下，油脂水解为高级脂肪酸钠和甘油，是由大分子(但不是高分子)生成小分子的过程，D项错误. 答案：C 3.蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的() A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构. 答案：A 4.下列有机物水解时，键断裂处不正确的是() 解析：肽键( )水解的断键部位为，而不是. 答案：D 5.在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质： (1)加入大量饱和食盐水，现象为________________，此过程叫做________. (2)加入甲醛溶液，现象为________________，此过程称为蛋白质的________. (3)加入浓硝酸并微热，现象为________________，这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故. (4)加热煮沸，现象为________________________________________________， 此过程称为蛋白质的________. 解析：蛋白质遇轻金属盐能发生盐析，加热或遇到甲醛能使蛋白质变性.蛋白质与浓HNO3发生颜色反应而呈黄色. 答案：(1)产生白色沉淀盐析(2)产生白色沉淀变性(3)蛋白质变为黄色颜色 (4)产生白色沉淀变性 一、选择题(本题包括6小题，每题5分，共30分) 1.(2011•大同高二检测)误食重金属盐会使人中毒，可以解毒的急救措施是() A.服用鸡蛋清或牛奶 B.服用葡萄糖 C.服用适量的泻药 D.服用大量食盐水 解析：鸡蛋清或牛奶中含有大量蛋白质，能代替人体中的蛋白质与重金属盐作用而解毒.

2018学年度高二化学《蛋白质和核酸》知识点归纳总结+典例导析

蛋白质和核酸 【学习目标】 1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义； 2、掌握氨基酸和蛋白质的结构特点及其重要的化学性质。 【要点梳理】 要点一、氨基酸的结构和性质 蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。 1．氨基酸的组成和结构。 (1)氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。 (2)组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。α-氨基酸的结构简式可表示为： 常见的α-氨基酸有许多种。如： 2．氨基酸的物理性质。 天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。 提示： (1)内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子(如 )。 (2)氨基酸具有一般盐的物理性质。 3．氨基酸的主要化学性质。 (1)氨基酸的两性。 氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。 氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。 不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH(即等电点)不同，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。 (2)氨基酸的成肽反应。 在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键()的化合物，称为成肽反应。例如：

蛋白质的理化性质(一)

蛋白质的理化性质(一) 关键词：蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。 一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。 与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。 蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X 为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。 二、蛋白质的两性电离和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动。蛋白质溶液的pH 大于等电点，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。 凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏碱性，如组蛋白、精蛋白等。反之，凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏酸性，人体体液中许多蛋白质的等电点在pH5.0左右，所以在体液中以负离子形式存在。 三、蛋白质的变性 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如

人教版化学高二选修5第四章第三节蛋白质和核酸同步练习A卷

人教版化学高二选修5第四章第三节蛋白质和核酸同步练习A卷 姓名:________ 班级:________ 成绩:________ 一、基础题 (共20题；共41分) 1. （2分）糖类、油脂和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质。下列叙述正确的是（） A . 植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色 B . 淀粉水解的最终产物是葡萄糖 C . 葡萄糖能发生氧化反应和水解反应 D . 蛋白质溶液遇硫酸铜后产生的沉淀能重新溶于水 2. （2分） (2016高一下·杭州期末) 糖类、油脂和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质．以下叙述不正确的是（） A . 淀粉水解的最终产物是葡萄糖 B . 葡萄糖与新制氢氧化铜悬浊液共沸有砖红色沉淀产生 C . 油脂在碱性条件下水解可制肥皂 D . 蛋白质遇硫酸铜溶液后产生的沉淀能重新溶于水 3. （2分）油脂皂化反应后，要使肥皂和甘油等充分分离，采用的方法是（） A . 盐析 B . 分液 C . 结晶 D . 过滤 4. （3分）(2018·全国Ⅰ卷) 下列说法错误的是（） A . 蔗糖,果糖和麦芽糖均为双糖 B . 酶是一类具有高选择催化性能的蛋白质

C . 植物油含不饱和脂肪酸酯,能使Br?/CCl4色 D . 淀粉和纤维素水解的最终产物均为葡萄糖 5. （2分） (2016高一下·福建期末) 化学与生活密切相关．下列有关说法错误的是（） A . 用灼烧的方法可以区分蚕丝和人造纤维 B . 医用消毒酒精中乙醇的浓度为75% C . 加热能杀死流感病毒是因为蛋白质受热变性 D . 糖类、油脂和蛋白质均为高分子化合物，均可发生水解反应 6. （2分）下图表示蛋白质分子的一部分，图中A、B、C、D标出分子中不同的键，当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是（）。 A . A B . B C . C D . D 7. （2分）糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质，以下叙述正确的是（） A . 淀粉水解的最终产物是葡萄糖 B . 植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色 C . 葡萄糖能发生水解和氧化反应 D . 蛋白质溶液遇硫酸铜后产生的沉淀能重新溶于水 8. （2分） (2018高二下·盘县期末) 下列表示物质结构的化学用语或模型正确的是（） A . 醛基的电子式：

蛋白质与核酸的区别与联系96163

. 蛋白质与核酸的区别与联系 比较项目核酸蛋白质 DNA RNA 组成元素基本元素C、H、O、N、P C、H、O、N、P C、H、O、N 特征元素P P S（一般） 相对分子量几十万~几百万几千~几百万 组成成分磷酸磷酸磷酸氨基酸五碳糖脱氧核糖核糖 含 氮 碱 基 共有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C) 特有胸腺嘧啶(T)尿嘧啶(U) 单体名称脱氧核苷酸核糖核苷酸氨基酸种类4种4种20种结构简式 分子结构一般是反向平行的双螺旋 结构一般为单链结构氨基酸→多肽 链→空间结构 →蛋白质分子

. 分布主要在细胞核中，线粒体、 叶绿体、质粒中也有分布主要在细胞质中， 叶绿体、线粒体、 核糖体中也有分布 广泛分布在细 胞中 合成主要场所主要在细胞核中合成主要在细胞核中合 成 均在核糖体合 成 反应名称聚合（DNA复制、逆转录）聚合（转录、RNA 复制） 缩合反应（翻 译） 可能参与的酶DNA解旋酶、DNA聚合酶、 DNA连接酶、逆转录酶等 DNA解旋酶、RNA聚酶 种类核DNA、质DNA mRNA、tRNA、rRNA结构蛋白、功能 蛋白等 多样性DNA分子上脱氧核苷酸的 数量、排列顺序不同RNA分子上核糖核 苷酸的数量、排列 顺序不同 氨基酸的种类、 数量、排列顺序 及肽链的空间 结构不同 主要功能细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、 变异和蛋白质的生物合成中具有极其重要的作 用蛋白质是生命活动的主要承担者 生物体内的主要遗传物质；可通过复制、转录等过程，控制蛋白质的合成。RNA病毒中，RNA是 遗传物质；mRNA是 蛋白质合成的模 板，tRNA是氨基酸 的转运工具，rRNA 是核糖体的组成成 组成生物体的 重要结构物质， 催化功能、免疫 功能、调节功 能、运输功能 等。

山东省郯城三中高二化学蛋白质和核酸教案

高二年级化学备课组 主备人陈方旭课型新授验收结果： 合格/需完善时间２0１２年５月２9 日 分管领导课时１第１7周第１课时总第２9 课时教学目标： 知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 过程与方法：１、通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ２、培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能力。 情感态度价值观： 通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 重点：氨基酸的性质 难点：氨基酸的结构特点 教学过程 教师活动学生活动 [导入]同学们，你们知道世界上第一头克隆羊叫什么名 字吗？对，叫多利。（用投影片打出多利的照片）你 们看多利长得多漂亮、健壮。它是应用克隆技术的成 果。由中国“两院”院士在１998年评出的十大科技

进展。其中的第三位：我国转基因羊研究获重大突破； 第七位：我国的人类基因组研究获重大进展；第九位： 我国研制成功基因重组人胰岛素。在十大科技进展中 与蛋白质、生物工程有关的占有三项，由此可见该领 域的研究是何等的活跃。今天我们就一起来学习有关 蛋白质和核酸的知识。 [板书]第三节蛋白质和核酸 [讲] 有赖氨酸饼干、“红牛”饮料中也含有赖氨酸。 ［板书］一、氨基酸的结构与性质 １、氨基酸的概念： ２、赖氨酸的结构简式： —NH２叫氨基。可以看成NH３失一个H后得到的， 是个碱性基。 ３、定义：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后 的生成物叫氨基酸。 ［投影］甘氨酸（α—氨基乙酸）的结构简式为： [阅读思考]α—氨基酸是构建蛋白质的基石，首先来 学习氨基酸。你们都听说过氨基酸吗？有哪些？

第2章蛋白质与核酸的化学教案

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教学内容 第二章蛋白质与核酸的化学 前言：自然界各种生物体内都含有蛋白质和核酸，它们是生命的主要物质基础。要研究蛋白质与核酸在生命活动中的重要作用，首先就要学习这两类物质的化学。 第一节蛋白质的分子组成 ●蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 ●蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程 中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 一、蛋白质的元素组成 ●主要元素：碳、氢、氧、氮四种，大多数还含有硫 少量含：磷、铁、铜、锰、锌、碘等微量元素。 ●各种蛋白质的含N量很接近，平均约16%。 通过样品含氮量计算样蛋白质含量： 100g样品中所含蛋白质克数(g%) = 每克样品中含氮克数* 6.25 * 100 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 ●氨基酸是蛋白质的基本组成单位 氨基酸的结构通式：既含有氨基(—NH2)又含有羧基(—COOH)。 H H2N ——C ——COOH R ●必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成，必须从外界食物中摄取的， 称为必需氨基酸。8种，它们是：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨 酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。 ●口诀 假设来写一两本书 甲硫（蛋）色赖缬异亮亮苯丙苏

第二节蛋白质的结构与功能 一级结构是蛋白质的基本结构，二至四级结构为其空间结构。 一、蛋白质的基本结构 （一）肽键和肽 1、肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的β-羧基脱水缩合而成的化学 键称为肽键(—CONH—)。 2、肽、氨基酸残基、肽链的方向、肽链的主链及侧链 ●氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。 ●肽中的氨基酸单位因氨基或羧基用于脱水缩合形成肽键而不完整，故 称为氨基酸残基。 ●肽有两个末端，即氨基末端(N-末端或N-端)和羧基末端(C-末端或C- 端)。 书写时，N-末端常用H-表示，写在左侧；C-末端常用-OH表示，写在 右侧。 但即使的顺序编号从N-端开始到C-端。 ●多肽链中由肽键连接的部分称为主链或骨干结构； 氨基酸残基的R基团从主链的α-C伸出称为侧链。 3、生物活性肽 人体内存在某些具有重要生理功能的低分子多肽，称为生物活性肽。如谷胱甘肽、缩宫素、生长素、脑啡肽等。

高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结以及例题导析

优选精品欢迎下载 蛋白质和核酸 【学习目标】 1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义； 2、掌握氨基酸和蛋白质 的结构特点及其重要的化学性质。 【要点梳理】要点一、氨基酸的结构和性质 蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。 1．氨基酸的组成和结构。 (1)氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。 (2)组成蛋白质的氨基酸几乎都是-氨基酸。-氨基酸的结构简式可表示为： 常见的-氨基酸有许多种。如： 2．氨基酸的物理性质。 天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。 提示： (1)内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子( 如 )。 (2)氨基酸具有一般盐的物理性质。 3．氨基酸的主要化学性质。 (1)氨基酸的两性。氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。氨基酸 分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH 不同，可发生不同的解离。不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH( 即等电点)不同，可以通过控制溶液的pH 分离氨基酸。 (2)氨基酸的成肽反应。在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一 分子水，缩合形成 含有肽键( )的化合物，称为成肽反应。例如： 由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。相对分子质量在10000 以上并具有一定空间结构的多肽，称为蛋 白质。 4．-氨基酸的鉴别。 大多数-氨基酸在pH 为5.5 时与茚三酮( )的醇溶液共热煮沸，可以生成蓝紫色物质，与脯氨酸 和羟脯氨酸生成黄色，这一显色反应可以用于识别除脯氨酸和羟脯氨酸以外的-氨基酸。 5．氨基酸与人体健康的关系。 组成生物体内蛋白质的氨基酸只有20 余种，其中有8 种氨基酸在人体内不能合成，必须从食物中摄取，它们是赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，这8 种氨基酸称为必需氨基酸。肉、蛋、鱼、奶等食物富含由必需氨基酸构成的蛋白质，是人体必需氨基酸的主要来源。因此，为了维护人体的健康，应注意合理膳食、科学营养，保证人体必需氨基酸的摄取。 优选精品欢迎下载 要点二、蛋白质的结构和性质

蛋白质理化性质

第三节蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ-羧基和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定pH的溶液中可解离成带负电荷或正电荷的基团。由于蛋白质分子中既含有能解离出H+的酸性基团，又含有能结合H+的碱性基团，故蛋白质具有两性解离性质。 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(pI)。当蛋白质溶液的pH>pI时，蛋白质解离为阴离子，带负电荷;当蛋白质溶液的pH＜pI时，蛋白质解离为阳离子，带正电荷。 体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于5.0，所以在人体体液pH在7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，被称为碱性

蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶和丝蛋白等。 由于组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同，其蛋白质的等电点也各不相同。在同一pH条件下，不同蛋白质所带净电荷的性质及电荷量不同。因此，利用蛋白质两性解离性质，可通过电泳、层析等方法将不同蛋白质分离、纯化。 二、蛋白质的高分子性质 蛋白质属于生物大分子，分子量在104-106D，其分子的直径可达1-100nm，在胶粒范围之内。在蛋白质颗粒中，疏水基团大多位于分子内部，而亲水基团多分布于分子表面，在溶液中与水发生水合作用，颗粒表面形成一层水化膜，相互不会聚集。此外，在非等电点的溶液中，同种性质的蛋白质颗粒表面都带有同种的电荷，相互排斥，使蛋白质颗粒相互隔开，不易聚集沉淀。因此，蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是蛋白质胶体溶液稳定的两个重要因素。 蛋白质是高分子化合物，蛋白质溶液具有胶体溶液的性质，不能透过半透膜，是某些蛋白质分离纯化方法的基础。最简单的纯化蛋白质的方法是将含有小分子杂质的蛋白质溶液放在半透膜内，置于蒸馏水或适宜的缓冲液中，杂质即可透过半透膜渗出而与蛋白质分离，这种方法称为透析。 三、蛋白质的变性

蛋白质和核酸

第十九章 蛋白质和核酸 §19—1氨基酸 一、氨基酸的结构、分类和命名 蛋白质完全水解后生成氨基酸。氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L —氨基酸。 R C 2 H COOH 天然产的各种不同的α-由氨基酸只R 不同而已。 1．分类 ① 肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。 ② 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 ③ 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2．命名：根据氨基酸的来源或性质命名。 见表20-1。生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种。这二十种氨基酸都有国际通用的符号，但熟记比较困难，暂用它的中文名的第一个字，如甘氨酸用“甘”。 二、氨基酸的构型 D/L 标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。 注意和糖中讲的D/L 构型区别，糖中是以距醛基最远的手性碳原子为 HO COOH H CH 3H 2N COOH H CH 3H 2N COOH H R L- 乳酸 L- 丙氨酸 L- 型氨基酸

标准。 三、化学性质 具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。 1．两性 ①形成内盐 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。 如果把测得甘氨酸的K a 值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度。 H 3 NCHRCOO + - +H 2 O H 3O + +H 2NCHRCOO -K a = H 3O +H 2NCHRCOO -H 3 NCHRCOO + - 如果把测得甘氨酸的K b 值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度。 H 3 NCHRCOO + - +H 2O +HO - H 3 NCHRCOOH + HO -K b = H 3 NCHRCOO + -H 3 NCHRCOOH + 测得甘氨酸的K a =1.6×10-10，甘氨酸的K b =2.5×10-12。而大多数羧酸K a 约为10-5，大多数脂肪胺的K b 约为10-4。 因为在水溶液中，一个共轭酸和它的共轭碱的酸碱度的关系式是 L- 苏氨酸 H 2N COOH H CH 3H OH D- 苏阿糖 HO CHO H CH 3H OH R CH COOH NH 2 R CH COO 3 +-

.蛋白质的理化性质及分类

第四节蛋白质的理化性质 Ⅰ复习题问： ⒈什么是分子病？试举例。 ⒉何为变构效应？ ⒊什么是蛋白质的构象病？试举例。 Ⅱ新授 一、蛋白质的紫外吸收 述：蛋白质的紫外吸收特征： 蛋白质溶液能吸收一定波长的紫外线，主要是由带芳香环的氨基酸决定的。由于这些分子中含有共轭双键使蛋白质在紫外光280nm波长处有特征性吸收波，其对紫外光吸收能力的强弱顺序为：色（Trp）>酪（Tyr）>苯丙（Phe）。 二、蛋白质的等电点与电泳 ㈠两性电离与等电点 述：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或 正电荷的基团。 蛋白质的等电点（pI）：（课本P11） 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成阴、阳离子的趋势相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时溶液的 pH称为该蛋白质的等电点。 （P课本11图1－13）蛋白质阴、阳离子、兼性离子转换图 述：体内各蛋白质的等电点不同，但大多接近于pH5.0，所以人体液pH为7.4的环境，大多蛋白质解离成阴离子。

过渡：蛋白质两性电离的性质非常重要，可以依此进行蛋白质的分离纯化。 ㈡电泳 ⒈概念 电泳：指带电颗粒在电场中向电性相反的电极移动的现象。述：蛋白质在高于或低于等电点的pH溶液中为带电颗粒，能发生电泳。在同一pH溶液中，由于各蛋白质所带电荷性 质和数量不一，分子大小和形状不同，因此它们在同一电 场中移动的速度也有差异。根据这一原理可以用电泳法进 行蛋白质的分离与鉴定。 ⒉几种重要的蛋白质电泳 ⑴种类：纤维膜电泳，粉末电泳，凝胶电泳等 ⑵举例：双向凝胶电泳 述：双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术，它利用各蛋白质等电点和相对分子质量的差异，将复杂的蛋白质 混合物分离，后利用质谱等技术对蛋白质逐一鉴定。 蛋白质组学：研究一个生物体系（生物群体、生物个体、 器官、组织或细胞）蛋白质的结构、功能和 蛋白质群体的相互作用。 三、蛋白质的胶体性质 述：蛋白质是生物大分子，其溶液有许多高分子溶液的性质，如：扩散慢、易沉降、粘度大、不能透过半透膜等。另 外，蛋白质的分子直径为1～100nm，在胶粒范围之内， 所以又是亲水胶体溶液。