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生物化学考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料

《生物化学》重点大题

1．简述Chargaff定律的主要容。

答案：(1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。

(3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。

2．简述DNA右手双螺旋结构模型的主要容。

答案：DNA右手双螺旋结构模型的主要特点如下：

(1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。

(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。

(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。

(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。

3．简述DNA的三级结构。

答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。

4．简述tRNA的二级结构与功能的关系。

答案：已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱

基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21个核苷酸组成;(5)TψC环，由7个核苷酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。

5．简述真核生物mRNA3′端polyA尾巴的作用。

答案：真核生物mRNA的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300个腺苷酸。该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA的半衰期有关;研究发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正相关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。

6．简述分子杂交的概念及应用。

答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。

核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动...

植物检疫等方面。

7．DNA热变性有何特点？

答案：将DNA溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性。有以下特点：变性温度围很窄;260nm处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。

8. 试述下列因素如何影响DNA的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm的温度;(3）高浓度的DNA 链。

答案：(1）阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;(2）低于Tm的温度可以促进DNA复性;(3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA复性。

9．对一双链DNA而言，若一条链中(A＋G)/(T＋C)=0.8，则：

(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= ？

(2）在整个DNA分子中(A＋G)/(T＋C)= ？

(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)=0.8，则互补链中(A＋T)/(G＋C)= ？

(4）在整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)= ？答案：

(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)=1/0.8=1.25

(2）在整个DNA分子中，因为A=T，G=C，所以，A＋G=T＋C，(A＋G)/(T＋C)=1(3）

互补链中(A＋T)/(G＋C)=0.8

(4）整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)=0.8

10.在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百分组成。答案：

大片段DNA的Tm计算公式为:(G＋C)%=(Tm-69.3）×2.44%，小于20bp的寡核苷酸的Tm的计算公式为:Tm =4(G＋C)＋2(A＋T)。

(G ＋C)%=(Tm–69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=48.8%，那么G%=C%=24.4%(A

＋T)%=1-48.8%=51.2%，A%=T%=25.6%]

11. 为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？答案：

1.①论述蛋白质的催化、代调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支

持等生物学功能。②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。

12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答

案：

谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GSH的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

GSH的巯基具有还原性，可作为体重要的还原剂保护体蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质

或酶处在活性状态。此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。

13. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。答案：

蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。

14. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。答案：

蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。②测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。如果蛋白质

分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。③用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。④分

离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。

15. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。答案：

①以RNA 酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。

②Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min复性。分子伴侣在细胞

能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。

16. 概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：

层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分

子质量。

17. 概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。

答案：

(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，

故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都

变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。(3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中

的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。

18．简述蛋白质的抽提原理和方法。答

案：

抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。

19. 根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列：

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-

Phe-His-Arg(1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或β-转角。

(2）何处可能形成链二硫键？

(3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，试分析在Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、Leu中，哪些可能分布在该蛋白的外表面，哪些分布在部？

答案：

(1）可能在7位和18位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。

(2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。

(3）分布在外表面的为极性带电荷的残基：Asp、Gln和Lys;分布在部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val;Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和部的可能性都有。

20. 简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。

答案：(1）抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制;而使酶变性失活的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2）抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子的非共价键，部分或全部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低或丧失。

21. 在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？

答案：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体(不解离部分），又可以作为质子受体(解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。

22. 以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反应信号放大的？

答案：(1）级联系统：在连锁代反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代反应系统称为级联系统。糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。

(2）放大过程：激素(如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP和生成cAMP;

cAMP使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶b激酶转变成有活力的磷酸化酶b激酶;磷酸化酶b激酶使磷酸化酶b转变成激活态磷酸化酶a;磷酸化酶a使糖原分解为磷酸葡萄糖。

23．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

答案：据V-[S]的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而

言，很不经济;当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节;当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

24．举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

答案：竞争性抑制剂的特点：(1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;(2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心;(3）抑制剂使反应速度降低，Km 值增大，但对Vmax并无影响，(4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。

竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。

25. 在一个符合米氏方程的酶促反应体系中，已知：无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是-2L/mmol，纵轴的截距是2min.L/mmol，当加入可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是3min.L/mmol。问：

(1）上述双倒数示意图怎么表示？

(2）无抑制剂时，反应最大速度和米氏常数各是多少？(3）有抑制剂时，反应最大速度和米氏常数又分别是多少？

(4) 该抑制剂是何种类型的？

答案：

(略）

26．简述G蛋白耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。

激素是第一信使，与靶细胞膜上的受体结合，使G蛋白活化，进而激活膜上的腺苷酸环化酶(AC）系统。AC催化ATP转变为cAMP。cAMP作为第二信使可激活蛋白激酶A(PKA），继而激活磷酸化酶并催化细胞磷酸化反应，引起靶细胞特定的生理效应：腺细胞分泌、肌细胞收缩与舒、神经细胞膜电位变化、

细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各种酶促反应等。

(该题也可问：简述依赖于cAMP的蛋白激酶A的激活机制）答案：

(略）

27．简述酶耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。

答案：(1）具有酪氨酸激酶的受体：该受体简单，只有一个横跨细胞膜的α螺旋，有两种类型，①受体具有酪氨酸激酶的结构域，即受体与酪氨酸激酶是同一个蛋白质分子;当与相应的化学信号结合时，直接激活自身的酪氨酸激酶结构域，导致受体自身或细胞靶蛋白的磷酸化。②受体本身没有酶的活性，但

当它被配体激活时立即与酪氨酸激酶结合，并使之激活，通过对自身和底物蛋白的磷酸化作用，把信号传入细胞。

(2）具有鸟苷酸环化酶的受体:该受体也只有一个跨细胞膜的α螺旋，其膜侧有鸟苷酸环化酶，当配体

与它结合后，即将鸟苷酸环化酶激活，催化细胞GTP生成cGMP，cGMP又可激活蛋白激酶G(PKG），PKG促使底物蛋白质磷酸化，产生效应。

上述几种跨膜信号转导过程并不是截然分开的，相互之间存在着错综复杂的联系，形成所谓的信号网络。

28.1分子乙酰CoA彻底氧化生成CO2和H2O，可提供几分子ATP？为什么？

答案：可提供10分子ATP。具体情况如下：(1) 在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成α- 酮戊二酸和NADH＋H＋;(2）在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸脱氢生成琥珀酰CoA 和NADH ＋H＋;(3）在琥珀酰CoA合成酶作用下，琥珀酰CoA水解生成琥珀酸，产生1分子GTP;(4）在琥珀酸脱氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸和FADH2;(5）在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸和NADH＋H＋。

1分子NADH进入NADH呼吸链氧化可提供2.5分子ATP，而1分子FADH2进入FADH2呼吸链氧化可提

供1.5分子ATP，所以1分子乙酰CoA彻底氧化生成CO2和H2O，可提供10分子A TP(3×2.5＋1.5＋1）。

29. 何谓三羧酸循环?它有何生理意义?

答案：在线粒体中，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰CoA彻底氧化生成H2O和CO2，并释放能量。这个循环反应称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs循环。

生理学意义：(1）糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要来源;(2）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体彻底氧化的共同代途径;(3）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物质代的联系枢纽。

30. 为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路？

答案：(1）葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA，而乙酰CoA必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解。(2）脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，最终的氧化分解也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经β-氧化途径产生乙酰CoA，乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。(3）蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，

三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架，接受NH3重新生成氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质共同通路。

31. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？

答案：(1）中间产物核糖-5-磷酸是动物体合成多种物质的重要原料;(2）产生的NADPH(还原力）参与

多种代反应;(3）磷酸戊糖途径与糖的有氧分解及糖的无氧分解相互联系;(4）通过转酮基和转醛基反应，使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相转化。

32. 简述葡萄糖激酶和己糖激酶的差别。

答案：己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差别在于：①葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏和肌肉中都存在;②己糖激酶的Km值为0.1mmol/L，葡萄糖激酶的Km值为10mmol/L;③己糖激酶受产物葡萄

糖-6-磷酸的反馈抑制，葡萄糖激酶不受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制。所以，当血液中葡萄糖浓度低时，己糖激酶起主要作用;当血液中葡萄糖浓度高时，葡萄糖激酶起主要作用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。

33．试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控?

答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，

乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3）组分。

(2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP抑制，为AMP所活化。

34. 呼吸链是由哪些成分组成的？各有何作用？

答案：主要有五大类：①NAD＋，在呼吸链中传递氢，传递氢和电子;②FMN和FAD，传递氢;③铁硫蛋白，传递电子;④CoQ，传递氢;⑤细胞色素体系，是一类以铁卟啉为辅基的结合蛋白，传递电子，电子在细胞色素中的传递顺序为b→c1→c→aa3。

35. 为什么说在呼吸链中，辅酶Q是一种特殊灵活的载体?

答案：辅酶Q是呼吸链中唯一的非蛋白质组分，其结构中含有由数目不同的类异戊二烯组成的侧链，所以它是非极性分子，可以在线粒体膜的疏水相中快速扩散，也有的CoQ结合于膜上。另外，它也是

呼吸链中惟一不与蛋白质紧密结合的传递体，因此，可以在黄素蛋白和细胞色素类之间作为一种特殊灵活的载体而起作用。

36. 铁硫蛋白和细胞色素是如何传递电子的? 答案：铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是相同的，都是通过铁的价变，即Fe2＋和Fe3＋的互变来进行电子的传递。这两类蛋白质的差别在于细胞色素中的铁是血红素铁，铁与血红素分子紧密结合;而铁硫蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。

37. 试述体能量的生成方式以及水的生成。

答案：ATP 的生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用(二者概念略），后者是主

要的。

体水的生成方式主要是代物脱氢经呼吸链传递与激活的氧化合;除此以外，非线粒体氧化体系中的

氧化酶、过氧化氢酶等催化的反应也能生成水。

38. 阐述一对电子从NADH传递至氧是如何生成2.5个A TP的？

答案：每对电子通过呼吸链传递复合体I 、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ时，分别有4个H＋、4个H＋和2个H ＋从基质泵出，导致线粒体膜两侧形成跨膜的质子梯度。当这些质子通过ATP合酶返回基质时，能够促使ATP合成。已知每3个H＋通过ATP合酶可促使1分子ATP合成，同时，产生的ATP从线粒体基质进入胞质需消耗1个H＋，所以每形成1个ATP需4个H＋，这样一对电子从NADH传递至氧共生成2.5个ATP[(4＋4＋2)/4

39. 一对电子从FADH2传递至氧可产生多少分子A TP?为什么?

答案：一对电子从FADH2传递至氧产生1.5个ATP。由于FADH2直接将电子传送给呼吸链传递复合体II，不经过呼吸链传递复合体I，所以当一对电于从FADH2传递至氧时只有6个H＋由基质泵出，合成1分子ATP需4个H＋，共形成1.5个ATP[(4＋2)／4]。

40. 化学渗透学说的要点是什么? 答案：化学渗透学说的要点是：(1）呼吸链中各递氢体和递电子体按特定的顺序排列在线粒体膜上;(2）呼吸链中复合体Ⅰ、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ都具有质子泵的作用，在传递电子的过程中将H＋泵出膜，

所以呼吸链的电子传递系统是一个主动运输质子的体系;(3）质子不能自由通过线粒体膜，泵出膜外的

H＋不能自由返回膜侧，使膜外形成H＋浓度的跨膜梯度;(4）线粒体膜上有ATP合酶，当质子通

过ATP合酶返回线粒体基质时，释放出自由能，驱动ADP和Pi合成ATP。

41. 简述ATP合成酶的结构特点及功能。

答案：ATP合酶主要有两个功能单位：F1和F0。

(1）F1由5种亚基组成(α3β3γδε），是一种可溶性的膜周边蛋白，具有催化ATP合成的功能;其中，α和β亚基上有ADP和ATP结合位点;β亚基为催化亚基，单独存在时，不具有ATP合酶的作用，但能使ATP 水解。

(2）F0是由多亚基组成的不溶于水的跨膜蛋白，含有大量的疏水性氨基酸，在膜中形成了跨膜的质子通道，便于质子回流。

42. 试述影响氧化磷酸化的因素及其作用机制。

答案：(1）呼吸链抑制剂：鱼藤酮、杀粉蝶菌素、安密妥与复合体I中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递;抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ;一氧化碳、氰化物、叠氮化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2）解偶联剂：该类典型代表是2，4-二硝基苯酚。在线粒体膜外侧pH较低，2，4-二硝基苯酚的羟基

不能解离，可自由进入线粒体;进入线粒体后，2，4-二硝基苯酚的羟基解离带负电荷。1分子2，4-二硝基苯酚进入线粒体就相当于从膜外侧带入线粒体1个H＋，破杯了膜两侧的H＋梯度，使ATP不

能合成，而电子传递继续进行，结果使电子传递的氧化和磷酸化两个过程分离。(3）氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子在呼吸链上传递。

(4）ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。

43. 试比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。

答案：(1）电子传递抑制剂使电子传递链的某一部位阻断，电子不能传递，氧的消耗停止，同时ATP的合成停止。(2）氧化磷酸化抑制剂的作用位点在ATP合酶，使ATP合酶被抑制，而不能合成ATP，结果电子传递也被抑制，氧消耗停止。(3）解偶联剂的作用是使电子传递和氧化磷酸化两个过程分离，结果是电子传递失去控制，氧消耗增加，ATP却不能合成，产生的能量以热的形式散失，使体温升高。

44. 在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？乙酰CoA羧化酶受哪些因素调控？

答案：乙酰CoA羧化酶的作用是催化乙酰CoA和CO2合成丙二酸单酰CoA，为脂肪酸合成提供二碳化合物。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，柠檬酸和异柠檬酸可增强该酶的活性，而长链脂肪酸则抑制该酶的活性。此酶经磷酸化后活性丧失，胰高血糖素及肾上腺素等能促进这种磷酸化作用，从而抑制脂肪酸的合成;而胰岛素则能促进酶的去磷酸化作用、增强乙酰CoA羧化酶的活性。45．试比较脂肪酸β-氧化与其生物合成的差异。

答案：(1）进行的部位不同，脂肪酸β-氧化在线粒体进行，脂肪酸的合成在胞液中进行。

(2）主要中间代物不同，脂肪酸β-氧化的主要中间产物是乙酰CoA，脂肪酸合成的主要中间产物是丙二酸单酚CoA 。

(3）脂肪酰基的转运载体不同，脂肪酸β-氧化的脂肪酰基转运载体是CoA，脂肪酸合成的脂肪酰基转运载体是ACP 。

(4）参与的辅酶不同，参与脂肪酸β-氧化的辅酶是FAD和NAD＋，参与脂肪酸合成的辅酶是NADPH。(5）脂肪酸β-氧化不需要CO2，而脂肪酸的合成需要CO2。

(6）反应发生时ADP/ATP比值不同，脂肪酸β-氧化在 ADP/ATP 比值高时发生，而脂肪酸合成在ADP/ATP

比值低时进行。

(7）柠檬酸发挥的作用不同，柠檬酸对脂肪酸β-氧化没有激活作用，但能激活脂肪酸的生物合成。(8）脂酰CoA的作用不同，脂酰辅酶A对脂肪酸β-氧化没有抑制作用，但能抑制脂肪酸的生物合成。

46. 图示鸟氨酸循环的过程，并简述该途径的生理意义。答

案：图略

意义：(1）机体，氨是有毒化合物，通过该途径合成尿素，尿素是中性无毒物质，从而起到解氨毒的

作用，这是哺乳动物最终排出氨的方式;(2）通过该途径也可以清除氨基氮及二氧化碳，能够减少体CO2

溶于血液所造成的酸性。

47．简述天冬氨酸在体转变成葡萄糖的主要代途径。

答案：(1）天冬氨酸经转氨基作用或联合脱氨基作用形成草酰乙酸;(2）草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮酸;(3）然后沿着糖酵解途径的逆反应，依次生成甘油酸-2-磷酸、甘油酸-3- 磷酸、甘油酸-1，3-二磷酸、甘油醛-3-磷酸、磷酸二羟丙酮和果糖-1，6-二磷酸;果糖-1，6-二磷酸在果糖二磷酸酶的催化下形成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸;(4）葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖，反应由葡萄糖-6-

磷酸酶催化。

48．鸟氨酸循环、三羧酸循环和转氨基作用是如何联系的？答案：图

略，

鸟氨酸循环过程中，天冬氨酸不断被消耗转变为延胡索酸。延胡索酸可以经过三羧酸循环转化为苹果酸，苹果酸再氧化成草酰乙酸，后者可再与谷氨酸进行转氨基反应，重新生成天冬氨酸。而谷氨酸又可通过其他的各种氨基酸把氨基转移给α-酮戊二酸生成。因此，其他的各种氨基酸的氨基可以通过天冬氨酸的形式用于合成尿素。天冬氨酸和延胡索酸可使尿素循环、三羧酸循环和转氨基作用联系起来。

50．简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能？

(1）半保留复制的原则，

(2）碱基互补配对的规律，A-T G-C 。

(3）DNA聚合酶I的校对作用，

(4）引物的切除，

51. 简述DNA复制时所需的主要酶类及其功能。

答案：(1）DNA聚合酶：催化核苷酸之间生成磷酸二酯键，也具有一定的校正功能;(2)拓扑异构酶：催化DNA超螺旋解开，使之变为双螺旋;(3）解旋酶：解开DNA双链，使之变为单链;(4）单链结合蛋白：和单链DNA结合，使之变为能够作为复制模板的稳定单链;(5）引物酶：以解旋后的单链DNA为模板，催

化合成一小段带有3′-OH的RNA;(6）DNA连接酶：催化DNA双链中的一条单链缺口处游离的3′末端-OH与5′末端磷酸形成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连成完整的链。

52．真核生物染色体的端粒是怎样复制的？

答案：(1）端粒DNA的3′端和端粒酶所含的RNA分子的3′端形成碱基配对;(2）端粒酶利用RNA为模板，将dNTP加到端粒DNA的3′端，这个逆转录过程一直进行到RNA模板的第35位;(3）DNA-RNA杂交链之间发生相对滑动，新生长的端粒DNA链3′端再和RNA3′端形成新的碱基配对，重新暴露出部分RNA模板序列;(4）继续逆转录过程。该结合→聚合→转位的过程周而复始，直至在端粒DNA的3′端

形成了足够长度(提供后随链回旋时所需的长度）的单链突出;(5）该3′突出端能够弯转过来成为后随链合成的起始端，然后由DNA聚合酶复制DNA5′端空缺的DNA，最后由连接酶连接。

53．简述转录过程和复制过程的不同点。

答案：(1）复制时两条DNA链均为模板，转录时一条DNA链均为模板;(2）复制时dNTP为底物，转录时NTP为底物;(3）复制时需要DNA聚合酶、连接酶等，转录时仅需要RNA聚合酶;(4）复制产物为子产物代双链DNA，转录产物为mRNA、tRNA、rRNA;(5）复制时A=T、G≡C配对，转录时A=U、G≡C、T=A配对;(6）复制时需要一小段RNA为引物，转录时不需引物。

54．简述转录起始阶段的几个反应。

答案：起始阶段包括下面几个反应：①RNA聚合酶全酶的σ亚基识别模板DNA的启动子，并与之紧密结合;②局部解开双螺旋，以使模板链可与核糖核苷酸进行碱基配对;③RNA 聚合酶催化底物核苷酸脱去焦磷酸形成磷酸二酯键，合成RNA链最初的2～9个核苷酸后，σ亚基脱离，起始阶段结束。

55. 简述真核生物与原核生物转录的不同点。

答案：真核生物的转录在很多方面与原核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括：

(1）转录单位一般为单基因(单顺反子），而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反

子）;(2）真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成;

(3）在转录的起始阶段，RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录;

(4）组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关，增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件，具有增强转录效率的作用;

(5）转录调节方式以正调节为主，调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。

56. 简述操纵子模型，并阐明各组分的功能。

答案：操纵子是原核生物基因表达调控的功能单位，由调节基因、启动子、操纵基因和一个或多个功能相关的结构基因组成。

各组分的功能如下：①启动子是与RNA聚合酶结合并启动转录的特异性DNA序列;②调节基因位于操纵子的上游，编码阻遏蛋白，阻遏蛋白能与一些小分子诱导物或辅阻遏物结合，从而决定它能否与操纵基因结合，并进一步调控操纵基因的“开”与“关”;③操纵基因在启动子和结构基因之间，是激活阻遏蛋白的

结合位点，由它来开启和关闭相应结构基因的转录;④结构基因是转录mRNA的模板。

57. 简述乳糖操纵子的正调控机理。为什么葡萄糖水平对正调控作用有影响？

答案：乳糖操纵子的启动子是弱启动子，RNA聚合酶与之结合的能力很弱。但乳糖操纵子中有降解物基因激活蛋白(CAP）结合位点。当细胞cAMP浓度较高时，cAMP与CAP结合形成复合物，该复合物结

合到启动子上游的CAP结合位点，可促进RNA聚合酶与启动子结合，使转录得以进行。所以说CAP是一种转录起始的正调节物，对结构基因的转录起正调节作用。

因为细胞CAP的正调控作用与cAMP水平有关，而cAMP水平又与葡萄糖水平密切相关。当有葡萄糖时，葡萄糖分解代的降解物能抑制腺苷酸环化酶活性，同时活化磷酸二酯酶，所以cAMP水平很低;当葡萄糖缺乏时，腺苷酸环化酶活性升高，催化ATP生成cAMP。因此，葡萄糖水平对CAP的正调控作用有影响。

58. 简述色氨酸操纵子的反馈阻遏调控机理。

答案：(1）当大肠杆菌培养基中没有色氨酸时，大肠杆菌色氨酸操纵子的调节基因编码产生没有活性的

阻遏蛋白，它不能与操纵基因结合，结构基因可以转录，并翻译生成合成色氨酸所需要的5种酶。(2）当大肠杆菌培养基中有色氨酸时，色氨酸作为辅阻遏物与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白由无活性的构象变成有活性的构象，辅阻遏物-阻遏蛋白复合物与操纵基因结合，RNA聚合酶不能移动，结构基因不能转录。这种以结构基因表达的酶所催化产生的终产物来阻止基因转录的作用称为反馈阻遏。

59. 某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的结构，问：

(1）这段肽链的长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？

(2）翻译的模板链是何种生物分子？它对应这段α-螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成？

(3）在合成这段肽链过程中，若以氨基酸为原料，活化阶段至少消耗多少ATP？延长阶段至少消耗多少GTP？

答案：(1）肽链长度：15＊0.54=8.1nm 氨基酸残基数：15＊3.6=54(个)

(2）模板是mRNA分子，对应这段α-螺旋片段的mRNA至少含有162个核苷酸(54＊3=162）。

(3）活化阶段消耗ATP数：54＊2=108 延长阶段消耗GTP数：54＊2=108

60．简要真核生物的蛋白质合成特点。

答案：真核生物的蛋白质合成与原核生物基本相同，只是过程更加复杂一些，其特点如下：

(1）真核生物核糖体更大更复杂，分子量为80S，小亚基40S、大亚基60S。(2）真核细胞的起始氨基酸也是甲硫氨酸(蛋氨酸），但不需要进行甲酰化。

(3）真核细胞的mRNA无SD序列，但其5′端有“帽子”结构，该结构可促进mRNA与核糖体的结合及蛋白质合成起始复合物的形成。

(4)真核细胞mRNA是单顺反子，即一种RNA只能翻译产生一种蛋白质。

(5)真核生物的蛋白质合成与mRNA的转录过程不同时进行。

(6)真核生物的翻译过程需要更多的蛋白因子参与。有13种起始因子、2种延长因子和1种终止因子。

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学-考研-题库-答案学习资料

目录第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的

生物化学必考大题——简答题38道

1酮体生成和利用的生理意义。 (1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。 2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用. 在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。 3试述人体胆固醇的来源与去路? 来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。 4酶的催化作用有何特点？ ①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。 5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。 6简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km 小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 7温度对酶促反应有何影响。 (1) 温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:①温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)③反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。 8竞争性抑制作用的特点是什么？ (1) 竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km值增大，Vm值不变。 9说明酶原与酶原激活的意义。（1）有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余的肽段，构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；

中国农业大学历年考研生物化学真题--很重要

1997年生物化学一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶 10 磷酸果糖激酶二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。

5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。 6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。三、问答题（共42分）

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

2008年农学门类联考生物化学考研试题及答案详解

2008年农学门类联考生物化学考研试题 22．阐明三羧酸循环的科学家是 A. J．D．Watson B．H．A．Krebs C. L. C. Pauling D．J．B．S umner 23. DNA单链中连接脱氧核苷酸的化学键是 A. 氢键 B．离子键 C.3′，5′- 磷酸二酯键 D 2′，5′- 磷酸二酯键 24. 由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A. 54 nm B．36 nm C．34 nm D．15 nm 25. 5′- 末端通常具有帽子结构的RNA分子是 A. 原核生物mRNA B．原核生物rRNA C. 真核生物mRNA D．真核生物rRNA 28. 一碳单位转移酶的辅酶是 A. 四氢叶酸 B．泛酸 C．核黄素 D．抗坏血酸 29. 大肠杆菌中催化DNA新链延长的主要酶是 A.DNA连接酶 B．DNA聚合酶I C. DNA聚合酶II D．DNA聚合酶Ⅲ 30. 大肠杆菌DNA分子经过连续两代的半保留复制，第2代中来自DNA 含量与总DNA含量的比值是 A. 1／2 B．1／4 C．1／8 D．1／16 31. 原核生物DNA转录时，识别启动子的因子是 A. IF - 1 B．RF - 1 C．σ因子 D．ρ因子 32. 糖酵解途径中，催化己糖裂解产生3 - 磷酸甘油醛的酶是

A.磷酸果糖激酶 B．3 - 磷酸甘油醛脱氢酶 C. 醛缩酶 D．烯醇化酶 33. 下列参与三羧酸循环的酶中，属于调节酶的是 A.延胡索酸酶 B．琥珀酰CoA合成酶 C.苹果酸脱氢酶 D．柠檬酸合酶 34．真核细胞核糖体的沉降系数是 A．50S B．60S C．70S D．80S 35．下列酶中，参与联合脱氨基作用的是 A．L - 谷氨酸脱氢酶 B．L - 氨基酸氧化酶 C．谷氨酰胺酶 D．D - 氨基酸氧化酶 36．呼吸链中可阻断电子由Cytb传递到Cytc1的抑制剂是 A．抗霉素A B．安密妥 C. 一氧化碳 D．氰化物二、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。 37．简述ATP在生物体内的主要作用。 37．答案要点： (1)是生物系统的能量交换中心。 (2)参与代谢调节。 (3)是合成RNA等物质的原料。 (4)是细胞内磷酸基团转移的中间载体。 38．简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析第六章生物氧化一、选择题（A 型题） 1.关于生物氧化的错误描述是（） A.生物氧化是在体温，pH 近中性的条件下进行的 B.生物氧化过程是一系列酶促反应，并逐步氧化，逐步释放能量 C.其具体表现为消耗氧和生成CO 2 D.最终产物是H 2O，CO 2和能量 E.生物氧化中，ATP 生成方式只有氧化磷酸化 2．生命活动中能量的直接供给者是（） A.葡萄糖 B.ATP C.ADP D.脂肪酸 E.磷酸肌酸 3．下列关于呼吸链的叙述，其中错误的是（） A.它普遍存在于各种细胞的线粒体或微粒体 B.它是产生ATP，生成水的主要方式 C.NADH 氧化呼吸链是体内最普遍的 D.呼吸链中氧化与磷酸化的偶联，可以解离 E.氢和电子由电负性较高的、电子密度较大的流向电负性较低、电子密度较小的成分,最后传递到正电性最高的氧 4．当氢和电子经NADH 氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成的ATP 分子数是（） A．1B．2C．3D．4E．5 5．当氢和电子经琥珀酸氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成ATP 的分子数是（） A．1B．2C．3D．4 E.5 6．细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是（） A.a→a 3→b→c 1→c B.b→a→a 3→c 1→c C.b→c 1→c→aa 3 D.c 1→c→b→a→a 3E .c→c 1→aa 3→b 7．线粒体内膜表面的α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是（） A.FAD B.NAD+ C.NADP+ D.FMN E.TPP 8．作为递氢体,能将电子直接传递给细胞色素的是（） A.NADH+H+ B.NADPH+H+ C.CoQ D.FADH2 E.FMNH2 9．能接受还原型辅基上两个氢的呼吸链成分是（） A.NAD+ B.FAD C.CoQ D.Cytc E.Cytb 10．鱼藤酮抑制呼吸链的部位是（） A.NAD→FMN B.c 1→c C.CoQ→b D.aa 3→O 2 E.b→c 1 二、填空题1．琥珀酸呼吸链的组成成分有、、、、。2．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、，此三处释放的能量均

生物化学实验重点试题

一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出，清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中，卵清蛋白（PI4.6）移动方向分别为负移动，正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸，它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时，蛋白质分子带正电荷；当溶液的 PH大于蛋白质等电点时，蛋白质分子带负电荷； 10．凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11．蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12．常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层和水化膜、 14、蛋白质在等电点时，主要以两性离子离子形式存在；当溶液的P H＞PI 时，蛋白质分子以负离子形式存在；当溶液的P H＜PI时，蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ，样品中的蛋白质含量常以测氮量乘以 6.25 、即 6 。三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷，破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性（） A 酶是生物催化剂，催化效率极高 B 易受Ph，温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在（） A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、．凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为（） A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧失B．溶解度增加C．易被蛋白酶水解D．蛋白质的空间构象破坏E．蛋白质的一级结构无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现为A．溶解度降低B．易受蛋白酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。

考研生物化学经典题集及答案

硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案第二章蛋白质的结构与功能自测题一、单项选择题１. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。

A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构３. 蛋白质变性 4. 模序蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级五、简答题１. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

生化重点大题

一、试述酮体的生成过程。 1. 两个乙酰辅酶A被硫解酶催化生成乙酰乙酰辅酶A。β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。 2. 乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成β-羟基-β-甲基戊二酰辅酶A，由HMG辅酶A合成酶催化。 3. HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。 4. D-β-羟丁酸脱氢酶催化，用NADH还原生成β羟丁酸，反应可逆，不催化L-型底物。 5. 乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮。二、酮体生成和利用的生理意义。酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝内生成，肝外利用，酮体是肝为肝外组织提供的一种能源物质，脑组织的重要能源。三、解释重症糖尿病病人为什么会产生酮血症和酸中毒。糖尿病患者由于机体不能很好地利用葡萄糖，必须依赖脂肪酸氧化供能。脂肪动员加强，肝脏酮体生成增多，超过肝外组织利用酮体的能力，从而引起血中酮体增多，由于酮体中的乙酰乙酸、β-羟丁酸是一些有机酸，血中过多的酮体会导致酮血症和酸中毒。四、简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小； ③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。五、说明酶原与酶原激活的意义。（1）酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程为酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用； ②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。六、什么叫同工酶？有何临床意义？（1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。（2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。七、简述糖酵解的生理意义 (1)机体在相对缺氧时快速补充能量的一种方式 (2)某些细胞在氧供正常下重要的能源途径，如红细胞八、糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：维生素B1：TPP。维生素B2：FAD。维生素PP：NAD+、NADH。生物素：生物素。硫辛酸：硫辛酸。半酸：CoA 九、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？唯一的脱氢反应要被NAD+接受，才能生成NADPH和氢离子。十、简述糖异生的生理意义 (1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。（2）补充和恢复肝糖原。（3）促进肾排酸排氨（4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。十一、简述三羧酸循环的要点及生理意义（1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）不消耗中间产物（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其

考研试题-615-生物化学讲课教案

2016年硕士研究生招生考试试题考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟一、名词解释（每题3分，共30分） 1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火； 6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化二、填空题（每空格1分，共20分） 1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。 2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。 3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。 4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。 5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。 6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。 7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。 8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。 9．α?淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。 11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。三、单项选择题（每小题1分，共20分） 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（） A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸 2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（） A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA

复旦大学生物化学考研试题

复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)

生物化学必考大题-简答题28道

根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复习！！ DNA双螺旋模型要点 (1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。 (2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。 (3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。生物学意义：揭示了DNA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？（1）催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10^7—10^13倍（2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。（3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格（4）酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。 3、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。 4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用 ①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。说明底物和酶的亲和力明显下降。举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物 5、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义：可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤，酶原还可以视为酶的一种储存形式 6、什么叫同工酶？简述其存在的部位，来源及临床意义？同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中，它在调节代谢上起着重要作用。同工酶是长期进化过程中基团分化的产物，同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链，或同一基团转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构，生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同，这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同，编码各亚基的基因表达程度不同，合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱，不同的同工酶对底物的亲和力不同，使不同组织与细胞具有不同的代谢特点，当某组织器官发生病变时，可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。