《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料

《生物化学》重点大题

1．简述Chargaff 定律得主要内容。

答案：(1）不同物种生物得DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官得DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 得碱基组成并不随年龄、营养状况与环境变化而改变。

(3）几乎所有生物得DNA 中，嘌呤碱基得总分子数等于嘧啶碱基得总分子数，腺嘌呤(A)与胸腺嘧啶(T) 得分子数量相等，鸟嘌呤(G)与胞嘧啶(C)得分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要得结论统称

为Chargaff 定律或碱基当量定律。

2．简述DNA 右手双螺旋结构模型得主要内容。

答案：DNA 右手双螺旋结构模型得主要特点如下：

(1）DNA 双螺旋由两条反向平行得多核苷酸链构成，一条链得走向为5′→3′，另一条链得走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。

(2）由脱氧核糖与磷酸构成得骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。

(3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋得虚拟中心轴垂直。

(4）双螺旋每旋转一圈上升得垂直高度为3、4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径就是2、

0nm。

(5）双螺旋表面有两条深浅不同得凹沟，分别称为大沟与小沟。

3．简述DNA 得三级结构。

答案：在原核生物中，共价闭合得环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也就是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体就是DNA 高级结构得主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。

4．简述tRNA 得二级结构与功能得关系。

答案：已知得tRNA 都呈现三叶草形得二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸得作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部得三个碱基可与mRNA 得三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确得氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，与tRNA 与核糖体得结合有关。

5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴得作用。

答案：真核生物mRNA 得3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质得移动有关，也与mRNA 得半衰期有关;研究发现，polyA 得长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成得mRNA 寿命较长，“老”得mRNA 寿命较短。

6．简述分子杂交得概念及应用。

答案：把不同来源得DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补得区域可以通过氢键重新形成局部得DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成得双链称杂合双链。DNA 与DNA 得杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。

核酸杂交已被广泛应用于遗传病得产前诊断、致癌病原体得检测、癌基因得检测与诊断、亲子鉴定与动

植物检疫等方面。

7．DNA 热变性有何特点？

答案：将DNA 溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA 得热变性。有以下特点：变性温度范围很窄;260nm 处得紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。

8、试述下列因素如何影响DNA 得复性过程：(1）阳离子得存在;(2）低于Tm 得温度;(3）高浓度得DNA 链。

答案：(1）阳离子可中与DNA 分子中磷酸基团得负电荷，减弱DNA 链间得静电作用，促进DNA 得复性;(2）低于Tm 得温度可以促进DNA 复性;(3）DNA 链浓度增高可以加快互补链随机碰撞得速度与机会，从而促进DNA 复性。

9．对一双链DNA 而言，若一条链中(A＋G)/(T＋C)= 0、8，则：

(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= ？

(2）在整个DNA 分子中(A＋G)/(T＋C)= ？

(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)= 0、8，则互补链中(A＋T)/(G＋C)= ？

(4）在整个DNA 分子中(A＋T)/(G＋C)= ？答案：

(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= 1/0、8 =1、25

(2）在整个DNA 分子中，因为A = T，G = C，所以，A＋G = T＋C，(A＋G)/(T＋C)= 1

(3）互补链中(A＋T)/(G＋C)= 0、8

(4）整个DNA 分子中(A＋T)/(G＋C)= 0、8

10、在pH7、0，0、165mol/L NaCl 条件下，测得某一组织DNA 样品得Tm 为89、3℃，求出四种碱基百分组成。答案：

大片段DNA 得Tm 计算公式为: (G＋C)% =(Tm-69、3）×2、44%，小于20bp 得寡核苷酸得Tm 得计算公式为: Tm

=4(G＋C)＋2(A＋T)。

(G ＋C)% = (Tm – 69、3) × 2、44 %= (89、3-69、3) × 2、44 %=48、8%，那么G%=

C%= 24、4%(A ＋T)% = 1-48、8% =51、2%，A %= T% = 25、6%]

11、为什么说蛋白质就是生命活动所依赖得重要物质基础？

答案：

1、①论述蛋白质得催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动得每一个过程，在错综复杂得生命活动过程中发挥着极其重要得作用，就是生命活动所依赖得重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。

12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：

谷胱甘肽(GSH）就是由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸组成得三肽。GSH 得第一个肽键与一般肽键不同，就是由

谷氨酸以γ-羧基而不就是α-羧基与半胱氨酸得α-氨基形成肽键。GSH 分子中半胱氨酸得巯基就是该化合物得主要功能基团。

GSH 得巯基具有还原性，可作为体内重要得还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质

或酶处在活性状态。此外，GSH 得巯基还有嗜核特性，能与外源得嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，

从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA 或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。

13、简述蛋白质变性与沉淀得关系。答

案：

蛋白质沉淀与变性得概念就是不同得。沉淀就是指在某些因素得影响下，蛋白质从溶液中析出得现象;

而变性就是指在变性因素得作用下蛋白质得空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变

性得蛋白

质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但就是沉淀得蛋白质却不一定变性，如加热引起得蛋白质沉淀

就是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。

14、概述蛋白质一级结构测定得一般程序。答

案：

蛋白质一级结构测定得一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上）得相对分子质量与它

得氨基酸组成，推测所含氨基酸得大致数目。②测定多肽链N-末端与C-末端得氨基酸，从而确定蛋白质

分子中多肽链得数目。然后通过对二硫键得测定，查明蛋白质分子中二硫键得有无及数目。如果蛋白质

分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同得多肽链进行分离提纯。③用裂解点不同

得两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法与溴化氰裂解法)分别将很长得多肽链裂解成两套较短得肽段。④分

离提纯所产生得肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们得氨基酸序列。⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽

段在多肽链中得排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中

得位置。

15、试论蛋白质一级结构与空间结构得关系。答

案：

①以RNA 酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素得人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。

②Anfinsen 发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键得形成;如RNA 酶复性得过程就是十分缓慢得，有时需要几个小时，而PDI 在体外能帮助变性后得RNA 酶在2min 内复性。分子伴侣在细胞内

能够帮助新生肽链正确组装成为成熟得蛋白质。由此可见，蛋白质空间结构得形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白得助折叠作用密不可分。

16、概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量得原理。答

案：

层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分就是按分子量从大到小得顺序依次被洗脱出来得;并

且

蛋白质相对分子质量得对数与洗脱体积之间呈线性关系。因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡

聚糖凝胶得排阻极限）得标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质得洗脱体积;然后，以每种

蛋白质相对分子质量得对数为纵坐标，以相对应得洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶

液在上述相同得层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质得相对分

子质量。

17、概述SDS-PAGE 法测蛋白质相对分子质量得原理。

答案：

(1）聚丙烯酰胺凝胶就是一种凝胶介质，蛋白质在其中得电泳速度决定于蛋白质分子得大小、形状与所

带

电荷数量。(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS 就是阴离子，故使不同得亚基或单体蛋白质都带上大量得负电荷，掩盖了它们自身所带电荷得差异;②使它们得形状都

变成杆状。这样，它们得电泳速度只决定于其相对分子质量得大小。(3）蛋白质分子在SDS-PAGE 凝胶中

得移动距离与指示剂移动距离得比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量得对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量得标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同得点样

孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量得对数为纵坐标，以相对应得相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白得相对迁移率，即可计算出待测蛋白得相对分子质量。

18．简述蛋白质得抽提原理与方法。答案：

抽提就是指利用某种溶剂使目得蛋白与其她杂质尽可能分开得一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某

种

溶剂中得溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目得蛋白溶解度大，而其她杂蛋白溶解度小，然后

经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂得选择就是抽提得关键，由于大多数蛋白质可溶于水、

稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于与脂类结合比较牢固或分子

中非极性侧链较多得蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。

19、根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质得空间结构。假设有下列氨基酸序列：Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg (1）预测在该序列得哪一部位可能会出卷曲或β-转角。

(2）何处可能形成链内二硫键？

(3）假设该序列只就是大得球蛋白得一部分，试分析在Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、Leu 中，哪些可能

分布在该蛋白得外表面，哪些分布在内部？

答案：

(1）可能在7 位与18 位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。

(2）12 位与23 位得半胱氨酸可形成二硫键。

(3）分布在外表面得为极性带电荷得残基：Asp、Gln 与Lys;分布在内部得就是非极性得氨基酸残基：Try、Leu 与Val;Thr 尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面与内部得可能性都有。

20、简述抑制剂对酶活性得抑制作用与酶变性得不同点。

答案：(1）抑制剂对酶有一定得选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶得抑制;而使酶变性失活

得因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2）抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶得结构，

不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子得非共价键，部分或全

部地改变酶得空间结构，从而导致酶活性得降低或丧失。

21、在很多酶得活性中心均有His 残基参与，请解释？

答案：酶蛋白分子中组氨酸得侧链咪唑基pK 值为6、0～7、0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体(不解离部分），又可以作为质子受体(解离部分），既就是酸，又就是碱，可

以作为广

义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶得活性中心。

22、以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统就是怎样实现反应信号放大

得？

答案：(1）级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信

号得逐级放大，这样得连锁代谢反应系统称为级联系统。糖原磷酸化酶得激活过程就就是一个例子。(2）放大过程：激素(如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP 与生成cAMP;

cAMP 使蛋白激酶活化，使无活力得磷酸化酶b 激酶转变成有活力得磷酸化酶b 激酶;磷酸化酶b 激酶使

磷酸化酶b 转变成激活态磷酸化酶a;磷酸化酶a 使糖原分解为磷酸葡萄糖。

23．对活细胞得实验测定表明，酶得底物浓度通常就在这种底物得Km 值附近，请解释其生理意义？为

什么底物浓度不就是大大高于Km 或大大低于Km 呢？

答案：据V-[S]得米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km 值时，酶不能被底物饱与，从酶得利用角度而言，很不经济;当底物浓度大大高于Km 值时，酶趋于被饱与，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不

利于反应速度得调节;当底物浓度在Km 值附近时，反应速度对底物浓度得变化较为敏感，有利于反应速

度得调节。

24．举例说明竞争性抑制得特点及实际意义。有时别构酶得活性可以被低浓度得竞争性抑制剂激活，请

解释？

答案：竞争性抑制剂得特点：(1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;(2）

抑制剂得结构与底物结构相似，可与底物竞争酶得活性中心;(3）抑制剂使反应速度降低，Km 值增大，

但对Vmax 并无影响，(4）增加底物浓度可降低或解除对酶得抑制作用。

竞争性抑制作用得原理可用来阐明某些药物得作用原理与指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸就是细菌核酸合成得

辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，就是细菌二氢叶酸合成酶得竞争性抑制剂。它通过降低菌

体内四氢叶酸得合成能力，阻碍核酸得生物合成，抑制细菌得繁殖，达到抑菌得作用。

25、在一个符合米氏方程得酶促反应体系中，已知：无抑制剂时，双倒数图中横轴得截距就是-

2L/mmol，

纵轴得截距就是2min、L/mmol，当加入可逆抑制剂后，横轴得截距没有变，而纵轴得截距就是3min、

L/mmol。问：

(1）上述双倒数示意图怎么表示？

(2）无抑制剂时，反应最大速度与米氏常数各就是多少？(3）有抑制剂时，反应最大速度与米氏常数又分别就是多少？

(4) 该抑制剂就是何种类型得？

答案：(略）

26．简述G 蛋白耦联受体介导得跨膜信号转导得基本过程。

激素就是第一信使，与靶细胞膜上得受体结合，使G 蛋白活化，进而激活膜上得腺苷酸环化酶(AC）系统。AC 催化ATP 转变为cAMP。cAMP 作为第二信使可激活蛋白激酶A(PKA），继而激活磷酸化酶并催化细胞

内磷酸化反应，引起靶细胞特定得生理效应：腺细胞分泌、肌细胞收缩与舒张、神经细胞膜电位变化、

细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各种酶促反应等。

(该题也可问：简述依赖于cAMP 得蛋白激酶A 得激活机制）答案：(略）

27．简述酶耦联受体介导得跨膜信号转导得基本过程。

答案：(1）具有酪氨酸激酶得受体：该受体简单，只有一个横跨细胞膜得α螺旋，有两种类型，①受体

具有酪氨酸激酶得结构域，即受体与酪氨酸激酶就是同一个蛋白质分子;当与相应得化学信号结合时，直

接激活自身得酪氨酸激酶结构域，导致受体自身或细胞内靶蛋白得磷酸化。②受体本身没有酶得活性，但

当它被配体激活时立即与酪氨酸激酶结合，并使之激活，通过对自身与底物蛋白得磷酸化作用，把信号

传入细胞内。

(2）具有鸟苷酸环化酶得受体:该受体也只有一个跨细胞膜得α螺旋，其膜内侧有鸟苷酸环化酶，当配体

与它结合后，即将鸟苷酸环化酶激活，催化细胞内GTP 生成cGMP，cGMP 又可激活蛋白激酶G(PKG），PKG 促使底物蛋白质磷酸化，产生效应。

上述几种跨膜信号转导过程并不就是截然分开得，相互之间存在着错综复杂得联系，形成所谓得信号网络。

28、1 分子乙酰CoA 彻底氧化生成CO2 与H2O，可提供几分子ATP？为什么？

答案：可提供10 分子ATP。具体情况如下：(1) 在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成α- 酮戊二酸与NADH＋H＋;(2）在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸脱氢生成琥珀酰CoA 与NADH ＋H＋;(3）在琥珀酰CoA 合成酶作用下，琥珀酰CoA 水解生成琥珀酸，产生1 分子GTP;(4）在琥珀酸脱氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸与FADH2;(5）在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸与NADH＋H＋。

1 分子NADH 进入NADH 呼吸链氧化可提供2、5 分子ATP，而1 分子FADH

2 进入F ADH2 呼吸链氧化可提

供1、5 分子ATP，所以1 分子乙酰CoA 彻底氧化生成CO2 与H2O，可提供10 分子A TP(3×2、5＋1、5＋1）。

29、何谓三羧酸循环?它有何生理意

义?

答案：在线粒体中，乙酰CoA 与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰CoA 彻底氧化生成H2O 与CO2，并释放能量。这个循环反应称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs 循环。

生理学意义：(1）糖得有氧分解就是产生动物生理活动所需能量得主要来源;(2）三羧酸循环就是糖、脂肪、

蛋白质在体内彻底氧化得共同代谢途径;(3）三羧酸循环就是糖、脂肪、蛋白质及其她有机物质代谢得联系枢纽。

30、为什么说三羧酸循环就是糖类、脂类与蛋白质分解得共同通

路？

答案：(1）葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA，而乙酰CoA 必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解。(2）脂肪分解产生得甘油与脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，最终得氧化分解也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经β-氧化途径产生乙酰CoA，乙酰CoA 可进入三羧酸循环氧化。(3）蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生得碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环得中间产物可作为氨基酸得碳骨架，接受NH3 重新生成氨基酸。所以，三羧酸循环就是三大物质共同通路。

31、磷酸戊糖途径得主要生理意义就是什

么？

答案：(1）中间产物核糖-5-磷酸就是动物体内合成多种物质得重要原料;(2）产生得NADPH(还原力）参与

多种代谢反应;(3）磷酸戊糖途径与糖得有氧分解及糖得无氧分解相互联系;(4）通过转酮基与转醛基反应，使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相转化。

32、简述葡萄糖激酶与己糖激酶得差别。

答案：己糖激酶与葡萄糖激酶得主要差别在于：①葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏与肌肉中都存在;②己糖激酶得Km 值为0、1mmol/L，葡萄糖激酶得Km 值为10mmol/L;③己糖激酶受产物葡萄糖-6-磷酸得反馈抑制，葡萄糖激酶不受产物葡萄糖-6-磷酸得反馈抑制。所以，当血液中葡萄糖浓度低时，己糖激酶起主要作用;当血液中葡萄糖浓度高时，葡萄糖激酶起主要作用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。

33．试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控?

答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用得两个产物乙酰CoA 与NADH 都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，

乙酰CoA 抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH 抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3）组分。

(2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP 抑制，为AMP 所活化。

34、呼吸链就是由哪些成分组成得？各有何作用？

答案：主要有五大类：①NAD＋，在呼吸链中传递氢，传递氢与电子;②FMN 与FAD，传递氢;③铁硫蛋白，传递电子;④CoQ，传递氢;⑤细胞色素体系，就是一类以铁卟啉为辅基得结合蛋白，传递电子，电子

在细胞色素中得传递顺序为b→c1→c→aa3。

35、为什么说在呼吸链中，辅酶Q 就是一种特殊灵活得载体?

答案：辅酶Q 就是呼吸链中唯一得非蛋白质组分，其结构中含有由数目不同得类异戊二烯组成得侧链，所以它就是非极性分子，可以在线粒体内膜得疏水相中快速扩散，也有得CoQ 结合于内膜上。另外，它也就是

呼吸链中惟一不与蛋白质紧密结合得传递体，因此，可以在黄素蛋白与细胞色素类之间作为一种特殊灵

活得载体而起作用。

36、铁硫蛋白与细胞色素就是如何传递电子得? 答案：铁硫蛋白与细胞色素传递电子得方式就是相同得，都就是通过铁得价变，即Fe2＋与Fe3＋得互变来进行电子得传递。这两类蛋白质得差别在于细胞色素中

得铁就是血红素铁，铁与血红素分子紧密结合;而铁硫蛋白中得铁就是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸

得硫与无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。

37、试述体内能量得生成方式以及水得生成。

答案：ATP 得生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用与氧化磷酸化作用(二者概念略），后者就是

主要得。

体内水得生成方式主要就是代谢物脱氢经呼吸链传递与激活得氧化合;除此以外，非线粒体氧化体系中得

氧化酶、过氧化氢酶等催化得反应也能生成水。

38、阐述一对电子从NADH 传递至氧就是如何生成2、5 个A TP 得？

答案：每对电子通过呼吸链传递复合体I 、复合体Ⅲ与复合体Ⅳ时，分别有4 个H＋、4 个H＋与2 个H

＋从基质泵出，导致线粒体内膜两侧形成跨膜得质子梯度。当这些质子通过ATP 合酶返回基质时，能够

促使ATP 合成。已知每3 个H＋通过ATP 合酶可促使1 分子ATP 合成，同时，产生得ATP 从线粒体基质

进入胞质需消耗1 个H＋，所以每形成1 个ATP 需4 个H＋，这样一对电子从NADH 传递至氧共生成2、5个ATP[(4＋4＋2)/4

39、一对电子从FADH2 传递至氧可产生多少分子A TP?为什么?

答案：一对电子从FADH2 传递至氧产生1、5 个ATP。由于FADH2 直接将电子传送给呼吸链传递复合体II，不经过呼吸链传递复合体I，所以当一对电于从FADH 2 传递至氧时只有6 个H＋由基质泵出，合成1 分

子ATP 需4 个H＋，共形成1、5 个ATP[(4＋2)／4]。

40、化学渗透学说得要点就是什么? 答案：化学渗透学说得要点就是：(1）呼吸链中各递氢体与递电子体

按特定得顺序排列在线粒体内膜上;(2）呼吸链中复合体Ⅰ、复合体Ⅲ与复合体Ⅳ都具有质子泵得作用，

在传递电子得过程中将H＋泵出内膜，

所以呼吸链得电子传递系统就是一个主动运输质子得体系;(3）质子不能自由通过线粒体内膜，泵出膜外得

H＋不能自由返回膜内侧，使膜内外形成H＋浓度得跨膜梯度;(4）线粒体内膜上有ATP 合酶，当质子通

过ATP 合酶返回线粒体基质时，释放出自由能，驱动ADP 与Pi 合成ATP。

41、简述ATP 合成酶得结构特点及功能。

答案：ATP 合酶主要有两个功能单位：F1 与F0。

(1）F1 由5 种亚基组成(α3β3γδε），就是一种可溶性得膜周边蛋白，具有催化ATP 合成得功能;其中，α

与β亚基上有ADP 与ATP 结合位点;β亚基为催化亚基，单独存在时，不具有ATP 合酶得作用，但能使ATP 水解。

(2）F0 就是由多亚基组成得不溶于水得跨膜蛋白，含有大量得疏水性氨基酸，在内膜中形成了跨膜得质

子通道，便于质子回流。

42、试述影响氧化磷酸化得因素及其作用机制。

答案：(1）呼吸链抑制剂：鱼藤酮、杀粉蝶菌素、安密妥与复合体I 中得铁硫蛋白结合，抑制电子传递;

抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ;一氧化碳、氰化物、叠氮化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2）解偶

联剂：该类典型代表就是2，4-二硝基苯酚。在线粒体内膜外侧pH 较低，2，4-二硝基苯酚得羟基

不能解离，可自由进入线粒体;进入线粒体后，2，4-二硝基苯酚得羟基解离带负电荷。1 分子2，4-二硝

基苯酚进入线粒体就相当于从内膜外侧带入线粒体内1 个H＋，破杯了内膜两侧得H＋梯度，使ATP 不

能合成，而电子传递继续进行，结果使电子传递得氧化与磷酸化两个过程分离。(3）氧化磷酸化抑制

剂：寡霉素可阻止质子从F0 质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子在呼吸链上传递。

(4）ADP 得调节作用：ADP 浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。

43、试比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂与解偶联剂对生物氧化作用得影响。

答案：(1）电子传递抑制剂使电子传递链得某一部位阻断，电子不能传递，氧得消耗停止，同时ATP 得

合成停止。(2）氧化磷酸化抑制剂得作用位点在ATP 合酶，使ATP 合酶被抑制，而不能合成ATP，结果

电子传递也被抑制，氧消耗停止。(3）解偶联剂得作用就是使电子传递与氧化磷酸化两个过程分离，结

果就是电子传递失去控制，氧消耗增加，ATP 却不能合成，产生得能量以热得形式散失，使体温升高。

44、在脂肪酸合成中，乙酰CoA、羧化酶起什么作用？乙酰CoA 羧化酶受哪些因素调控？

答案：乙酰CoA 羧化酶得作用就是催化乙酰CoA 与CO2 合成丙二酸单酰CoA，为脂肪酸合成提供二碳化

合物。乙酰CoA 羧化酶就是脂肪酸合成反应中得一种限速调节酶，柠檬酸与异柠檬酸可增强该酶得活性，而长链脂肪酸则抑制该酶得活性。此酶经磷酸化后活性丧失，胰高血糖素及肾上腺素等能促进这

种磷酸化

作用，从而抑制脂肪酸得合成;而胰岛素则能促进酶得去磷酸化作用、增强乙酰CoA 羧化酶得活性。45．试比较脂肪酸β-氧化与其生物合成得差异。

答案：(1）进行得部位不同，脂肪酸β-氧化在线粒体内进行，脂肪酸得合成在胞液中进行。

(2）主要中间代谢物不同，脂肪酸β-氧化得主要中间产物就是乙酰CoA，脂肪酸合成得主要中间产物就

是丙

二酸单酚CoA 。

(3）脂肪酰基得转运载体不同，脂肪酸β-氧化得脂肪酰基转运载体就是CoA，脂肪酸合成得脂肪酰基转

运载体就是ACP 。

(4）参与得辅酶不同，参与脂肪酸β-氧化得辅酶就是FAD 与NAD＋，参与脂肪酸合成得辅酶就是NADPH。(5）脂肪酸β-氧化不需要CO2，而脂肪酸得合成需要CO2。

(6）反应发生时ADP/ATP 比值不同，脂肪酸β-氧化在ADP/ATP 比值高时发生，而脂肪酸合成在ADP/ATP

比值低时进行。

(7）柠檬酸发挥得作用不同，柠檬酸对脂肪酸β-氧化没有激活作用，但能激活脂肪酸得生物合成。(8）脂酰CoA 得作用不同，脂酰辅酶A 对脂肪酸β-氧化没有抑制作用，但能抑制脂肪酸得生物合成。46、图示鸟氨酸循环得过程，并简述该途径得生理意义。

答案：图略

意义：(1）机体内，氨就是有毒化合物，通过该途径合成尿素，尿素就是中性无毒物质，从而起到解氨毒得

作用，这就是哺乳动物最终排出氨得方式;(2）通过该途径也可以清除氨基氮及二氧化碳，能够减少体内CO2

溶于血液所造成得酸性。

47．简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖得主要代谢途径。

答案：(1）天冬氨酸经转氨基作用或联合脱氨基作用形成草酰乙酸;(2）草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮酸;(3）然后沿着糖酵解途径得逆反应，依次生成甘油酸-2-磷酸、甘油酸-3- 磷酸、甘油酸-1，3-二磷酸、甘油醛-3-磷酸、磷酸二羟丙酮与果糖-1，6-二磷酸;果糖-1，6-二磷酸在果糖二磷酸酶得催化下形成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸;(4）葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖，反应由葡萄糖-6- 磷酸酶催化。

48．鸟氨酸循环、三羧酸循环与转氨基作用就是如何联系得？答案：图

略，

鸟氨酸循环过程中，天冬氨酸不断被消耗转变为延胡索酸。延胡索酸可以经过三羧酸循环转化为苹果酸，苹果酸再氧化成草酰乙酸，后者可再与谷氨酸进行转氨基反应，重新生成天冬氨酸。而谷氨酸又可通过其她得各种氨基酸把氨基转移给α-酮戊二酸生成。因此，其她得各种氨基酸得氨基可以通过天冬氨酸得形式用于合成尿素。天冬氨酸与延胡索酸可使尿素循环、三羧酸循环与转氨基作用联系起来。

50．简述保证DNA 复制忠实性得因素及其功能？

(1）半保留复制得原则，

(2）碱基互补配对得规律，A-T G-C 。

(3）DNA 聚合酶I 得校对作用，

(4）引物得切除，

51、简述DNA 复制时所需得主要酶类及其功能。

答案：(1）DNA 聚合酶：催化核苷酸之间生成磷酸二酯键，也具有一定得校正功能;(2)拓扑异构酶：催化DNA 超螺旋解开，使之变为双螺旋;(3）解旋酶：解开DNA 双链，使之变为单链;(4）单链结合蛋白：与单链DNA 结合，使之变为能够作为复制模板得稳定单链;(5）引物酶：以解旋后得单链DNA 为模板，催化合成一小段带有3′-OH 得RNA;(6）DNA 连接酶：催化DNA 双链中得一条单链缺口处游离得3′末端-OH 与5′末端磷酸形成磷酸二酯键，从而把两段相邻得DNA 链连成完整得链。

52．真核生物染色体得端粒就是怎样复制得？

答案：(1）端粒DNA 得3′端与端粒酶所含得RNA 分子得3′端形成碱基配对;(2）端粒酶利用RNA 为模板，将dNTP 加到端粒DNA 得3′端，这个逆转录过程一直进行到RNA 模板得第35 位;(3）DNA-RNA 杂交链之间发生相对滑动，新生长得端粒DNA 链3′端再与RNA 3′端形成新得碱基配对，重新暴露出部分RNA 模板序列;(4）继续逆转录过程。该结合→聚合→转位得过程周而复始，直至在端粒DNA 得3′端

形成了足够长度(提供后随链回旋时所需得长度）得单链突出;(5）该3′突出端能够弯转过来成为后随链合成得起始端，然后由DNA 聚合酶复制DNA 5′端空缺得DNA，最后由连接酶连接。

53．简述转录过程与复制过程得不同点。

答案：(1）复制时两条DNA 链均为模板，转录时一条DNA 链均为模板;(2）复制时dNTP 为底物，转录时NTP 为底物;(3）复制时需要DNA 聚合酶、连接酶等，转录时仅需要RNA 聚合酶;(4）复制产物为子产物代双链DNA ，转录产物为mRNA、tRNA 、rRNA;(5）复制时A=T 、G≡C 配对，转录时A=U、G≡C、T=A 配对;(6）复制时需要一小段RNA 为引物，转录时不需引物。

54．简述转录起始阶段得几个反应。

答案：起始阶段包括下面几个反应：①RNA 聚合酶全酶得σ亚基识别模板DNA 得启动子，并与之紧密结合;②局部解开双螺旋，以使模板链可与核糖核苷酸进行碱基配对;③RNA 聚合酶催化底物核苷酸脱去焦

磷酸形成磷酸二酯键，合成RNA 链最初得2～9 个核苷酸后，σ亚基脱离，起始阶段结束。

55、简述真核生物与原核生物转录得不同点。

答案：真核生物得转录在很多方面与原核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括：

(1）转录单位一般为单基因(单顺反子），而原核生物得转录单位多为多基因(多顺反子）;

(2）真核生物得三种成熟得RNA 分别由三种不同得RNA 聚合酶催化合成;

(3）在转录得起始阶段，RNA 聚合酶必须在特定得转录因子得参与下才能起始转录;

(4）组织或时间特异表达得基因转录常与增强子有关，增强子就是位于转录起始点上游得远程调控元件，具有增强转录效率得作用;

(5）转录调节方式以正调节为主，调节蛋白得种类就是转录因子或调节转录因子活性得蛋白因子。

56、简述操纵子模型，并阐明各组分得功能。

答案：操纵子就是原核生物基因表达调控得功能单位，由调节基因、启动子、操纵基因与一个或多个功能相关得结构基因组成。

各组分得功能如下：①启动子就是与RNA 聚合酶结合并启动转录得特异性DNA 序列;②调节基因位于操纵

子得上游，编码阻遏蛋白，阻遏蛋白能与一些小分子诱导物或辅阻遏物结合，从而决定它能否与操纵基因结合，并进一步调控操纵基因得“开”与“关”;③操纵基因在启动子与结构基因之间，就是激活阻遏蛋白得

结合位点，由它来开启与关闭相应结构基因得转录;④结构基因就是转录mRNA 得模板。

57、简述乳糖操纵子得正调控机理。为什么葡萄糖水平对正调控作用有影响？

答案：乳糖操纵子得启动子就是弱启动子，RNA 聚合酶与之结合得能力很弱。但乳糖操纵子中有降解物基因激活蛋白(CAP）结合位点。当细胞内cAMP 浓度较高时，cAMP 与CAP 结合形成复合物，该复合物结

合到启动子上游得CAP 结合位点，可促进RNA 聚合酶与启动子结合，使转录得以进行。所以说CAP 就是一种转录起始得正调节物，对结构基因得转录起正调节作用。

因为细胞内CAP 得正调控作用与cAMP 水平有关，而cAMP 水平又与葡萄糖水平密切相关。当有葡萄糖时，葡萄糖分解代谢得降解物能抑制腺苷酸环化酶活性，同时活化磷酸二酯酶，所以cAMP 水平很低;当葡萄糖缺乏时，腺苷酸环化酶活性升高，催化ATP 生成cAMP。因此，葡萄糖水平对CAP 得正调控作用有影响。

58、简述色氨酸操纵子得反馈阻遏调控机理。

答案：(1）当大肠杆菌培养基中没有色氨酸时，大肠杆菌色氨酸操纵子得调节基因编码产生没有活性得

阻遏蛋白，它不能与操纵基因结合，结构基因可以转录，并翻译生成合成色氨酸所需要得5 种酶。(2）当大肠杆菌培养基中有色氨酸时，色氨酸作为辅阻遏物与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白由无活性得构象变

成有活性得构象，辅阻遏物-阻遏蛋白复合物与操纵基因结合，RNA 聚合酶不能移动，结构基因不能转录。这种以结构基因表达得酶所催化产生得终产物来阻止基因转录得作用称为反馈阻遏。

59、某一肽链中有一段含15 圈α-螺旋得结构，问：

(1）这段肽链得长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？

(2）翻译得模板链就是何种生物分子？它对应这段α -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成？(3）在合成这段肽链过程中，若以氨基酸为原料，活化阶段至少消耗多少ATP？延长阶段至少消耗多少GTP？

答案：(1）肽链长度：15＊0、54=8、1nm 氨基酸残基数：15＊3、6=54( 个)

(2）模板就是mRNA 分子，对应这段α -螺旋片段得mRNA 至少含有162 个核苷酸(54＊3=162）。

(3）活化阶段消耗ATP 数：54＊2=108 延长阶段消耗GTP 数：54＊2=108

60．简要真核生物得蛋白质合成特点。

答案：真核生物得蛋白质合成与原核生物基本相同，只就是过程更加复杂一些，其特点如下：

(1）真核生物核糖体更大更复杂，分子量为80S，小亚基40S、大亚基60S。(2）真核细胞得起始氨基酸也就是甲硫氨酸(蛋氨酸），但不需要进行甲酰化。

(3）真核细胞得mRNA 无SD 序列，但其5′端有“帽子”结构，该结构可促进mRNA 与核糖体得结合及蛋白质合成起始复合物得形成。

(4)真核细胞mRNA 就是单顺反子，即一种RNA 只能翻译产生一种蛋白质。

(5)真核生物得蛋白质合成与mRNA 得转录过程不同时进行。

(6)真核生物得翻译过程需要更多得蛋白因子参与。有13 种起始因子、2 种延长因子与1 种终止因子。

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

2021厦大生物学考研真题经验参考书

厦大考研的那些事儿 ——生物学

我的考研史 时间过得可真快啊，2018级考研已经落幕半年了，但是一提起这段自我感觉略带些传奇色彩的考研史我就心潮澎湃，激动不已，当然更多的是感慨，毕竟这一路走来，用一句话形容就是：“兄弟，咱太不容易了！”。如今一举成功拿到目标院校的录取通知书，这成就感简直无法言表，就差眼泪夺眶而出了。为了分享，同时也是为了纪念我人生路上的这一次小成功，决定把我在备考时期准备的资料全部记录在此。 先说下我自身情况，我本科就读于一所普通二本院校，在上大二的时候，身边的同学，老师还有亲戚朋友有意无意的都会提起来：“你以后怎么打算的啊？”，“将来想做什么工作啊？”，“你以后想往什么方向发展啊？”，每次听到这些问题的时候我就会感到很迷茫，相信大家被问到的时候也会有同样的感觉，我专业是学习生物的，虽然不知道自己将来能干什么但是我觉得我还是挺喜欢这个专业的，而且专业课的升级在院系也是名列前茅的，不止一个专业课老师建议我深造，能在这个专业领域有所建树，可能是也和我个人的沉稳、耐心和认真的性格有关系。所以当时就开始考虑考研继续深造的这个事情，等大二下学期的时候，身边的同学都开始陆续的准备考研了，我也算是跟上大部队的潮流，下定决心跟他们一起准备考研。 在没决定考研之前，我就对厦门大学有一个情结，因为不止有一个人跟我说厦门大学环境好，学习氛围也好，网上的校园风景的图片更是吸引我，当时我还有开玩笑说，如果要是考研究生的话我就报考厦门大学。当我真的决定报考厦门大学的时候，可能所有人，甚至包括我的专业课老师都觉得我这目标订的有点儿高，因为我是一个普通二本院校的学生，而考研的目标院校确是一个名副其实的985院校，这个难度不是一般的大，即使我的专业课感觉学的还不错。当然，我的心里也没底，那个时候，可以说厦门大学就是我一个梦，连我自己都没有想过这个梦真的实现了。 既然已经决定好了自己的目标院校，那就要努力一搏，即使考不上，至少我也曾为我的目标认真的奋斗过，不会给自己留下遗憾，所以，备考的那段日子我真的是拼尽全力，那种劲头可能比高三学生来的还要猛烈，总算是皇天不负有心人，最后能够如愿以偿拿到录取通知书。

生物化学-考研-题库-答案学习资料

目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的

生物化学必考大题——简答题38道

1酮体生成和利用的生理意义。 (1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。 2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用. 在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。 3试述人体胆固醇的来源与去路? 来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。 4酶的催化作用有何特点？ ①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。 5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。 一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。 6简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km 小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 7温度对酶促反应有何影响。 (1) 温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:①温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)③反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。 8竞争性抑制作用的特点是什么？ (1) 竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km值增大，Vm值不变。 9说明酶原与酶原激活的意义。 （1）有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余的肽段，构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；

生物化学考研资料

第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）

2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。

生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版

学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处

《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月

南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)

南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处

生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析 第六章生物氧化 一、选择题（A 型题） 1.关于生物氧化的错误描述是（） A.生物氧化是在体温，pH 近中性的条件下进行的 B.生物氧化过程是一系列酶促反应，并逐步氧化，逐步释放能量 C.其具体表现为消耗氧和生成CO 2 D.最终产物是H 2O，CO 2和能量 E.生物氧化中，ATP 生成方式只有氧化磷酸化 2．生命活动中能量的直接供给者是（） A.葡萄糖 B.ATP C.ADP D.脂肪酸 E.磷酸肌酸 3．下列关于呼吸链的叙述，其中错误的是（） A.它普遍存在于各种细胞的线粒体或微粒体 B.它是产生ATP，生成水的主要方式 C.NADH 氧化呼吸链是体内最普遍的 D.呼吸链中氧化与磷酸化的偶联，可以解离 E.氢和电子由电负性较高的、电子密度较大的流向电负性较低、电子密度较小的成分,最后传递到正电性最高的氧 4．当氢和电子经NADH 氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成的ATP 分子数是（） A．1B．2C．3D．4E．5 5．当氢和电子经琥珀酸氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成ATP 的分子数是（） A．1B．2C．3D．4 E.5 6．细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是（） A.a→a 3→b→c 1→c B.b→a→a 3→c 1→c C.b→c 1→c→aa 3 D.c 1→c→b→a→a 3E .c→c 1→aa 3→b 7．线粒体内膜表面的α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是（） A.FAD B.NAD+ C.NADP+ D.FMN E.TPP 8．作为递氢体,能将电子直接传递给细胞色素的是（） A.NADH+H+ B.NADPH+H+ C.CoQ D.FADH2 E.FMNH2 9．能接受还原型辅基上两个氢的呼吸链成分是（） A.NAD+ B.FAD C.CoQ D.Cytc E.Cytb 10．鱼藤酮抑制呼吸链的部位是（） A.NAD→FMN B.c 1→c C.CoQ→b D.aa 3→O 2 E.b→c 1 二、填空题1．琥珀酸呼吸链的组成成分有、、、、。2．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、，此三处释放的能量均

生物化学实验重点试题

一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体 二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出，清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中，卵清蛋白（PI4.6）移动方向分别为负移 动，正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸，它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时，蛋白质分子带正电荷；当溶液的 PH大于蛋白质等电点时，蛋白质分子带负电荷； 10．凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11．蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12．常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层 和水化膜、 14、蛋白质在等电点时，主要以两性离子离子形式存在；当溶液的P H＞PI 时，蛋白质分子以负离子形式存在；当溶液的P H＜PI时，蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ，样品中的蛋白质含量常以测 氮量乘以 6.25 、即 6 。 三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷，破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性（） A 酶是生物催化剂，催化效率极高 B 易受Ph，温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在（） A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、．凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为（） A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1

生物化学考研精解名词解释答案(下)资料

生化考研精解名词解释答案（下） 温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！ 第十章糖代谢（P124-125） 1.糖酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。 2.发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。 3.巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。 4.底物/无效循环（substrate/futile cycle）：一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i 反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋H2O＝ＡＤＰ＋Ｐi。 6.底物水平磷酸化（substrate-level phosphorylation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的传递链无关。 7.糖原分解（glycogenolysis/glycogen breakdown）：从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程，由糖原磷酸化酶等催化完成。 8.糖原合成（glycogen synthesis）：体内由葡萄糖合成糖原的过程。主要合成场所为肝和肌肉。包括UDPG途径和三碳途径。 9.磷酸解作用（phosphorolysis）：通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。 10.糖异生作用（gluconeogenesis）：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。 11.丙酮酸脱氢酶（pyruvate dehydrogenase complex）：催化丙酮酸为乙酰CoA的不可逆反应的复合酶。有三种酶和六种辅助因子参于这一反应。它们组成如下系统：（1）丙酮酸脱氢酶（2）二氢硫辛酰胺转乙酰酶（3）二氢硫辛酸脱氢酶。 12.柠檬酸/三羧酸/Krebs循环（citric acid/tricarboxylic acid cycle）：是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 13.回补反应（anaplerotic reaction）：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。 14.乙醛酸循环（glyoxylate cycle）：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以使乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 19.Cori/乳酸循环（Cori/lactate cycle）：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉），此循环称为乳酸循环。 21.别构调节（allosteric regulation）：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。 22.共价修饰（covalent modification）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。

考研生物化学经典题集及答案

硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。

A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

生化重点大题

一、试述酮体的生成过程。 1. 两个乙酰辅酶A被硫解酶催化生成乙酰乙酰辅酶A。β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。 2. 乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成β-羟基-β-甲基戊二酰辅酶A，由HMG辅酶A合成酶催化。 3. HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。 4. D-β-羟丁酸脱氢酶催化，用NADH还原生成β羟丁酸，反应可逆，不催化L-型底物。 5. 乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮。 二、酮体生成和利用的生理意义。 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝内生成，肝外利用，酮体是肝为肝外组织提供的一种能源物质，脑组织的重要能源。 三、解释重症糖尿病病人为什么会产生酮血症和酸中毒。 糖尿病患者由于机体不能很好地利用葡萄糖，必须依赖脂肪酸氧化供能。脂肪动员加强，肝脏酮体生成增多，超过肝外组织利用酮体的能力，从而引起血中酮体增多，由于酮体中的乙酰乙酸、β-羟丁酸是一些有机酸，血中过多的酮体会导致酮血症和酸中毒。 四、简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小； ③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 五、说明酶原与酶原激活的意义。 （1）酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程为酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用； ②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 六、什么叫同工酶？有何临床意义？ （1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。 （2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。 七、简述糖酵解的生理意义 (1)机体在相对缺氧时快速补充能量的一种方式 (2)某些细胞在氧供正常下重要的能源途径，如红细胞 八、糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？ 糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：维生素B1：TPP。维生素B2：FAD。维生素PP：NAD+、NADH。生物素：生物素。硫辛酸：硫辛酸。半酸：CoA 九、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？ 唯一的脱氢反应要被NAD+接受，才能生成NADPH和氢离子。 十、简述糖异生的生理意义 (1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。 （2）补充和恢复肝糖原。 （3）促进肾排酸排氨 （4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。 十一、简述三羧酸循环的要点及生理意义 （1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）不消耗中间产物（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。 生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。

生物化学必考大题-简答题28道

根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复习！！ DNA双螺旋模型要点 (1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右 手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。 (2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的 碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。 (3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大 沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。 生物学意义：揭示了DNA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？ （1）催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10^7—10^13倍 （2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。 （3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格 （4）酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。 3、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明 某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用 举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。 4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用 ①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。说明底物和酶的亲和力明显下降。举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物 5、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 生理意义：可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤，酶原还可以视为酶的一种储存形式 6、什么叫同工酶？简述其存在的部位，来源及临床意义？ 同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中，它在调节代谢上起着重要作用。 同工酶是长期进化过程中基团分化的产物，同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链，或同一基团转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构，生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同，这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同，编码各亚基的基因表达程度不同，合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱，不同的同工酶对底物的亲和力不同，使不同组织与细胞具有不同的代谢特点，当某组织器官发生病变时，可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。