生物化学教学大纲

生物化学教学大纲

前言

近年来，生物化学与分子生物学的发展突飞猛进，已成为医学基础学科中的先进领域，为其它多种学科发展的必不可少的核心。生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命，研究生命，探索生命的奥秘，掌握生物化学与分子生物学，是非常必要的，尤其作为医学生，要想在今后的医学领域中施展才华，在分子水平上解决疾病的诊断，治疗以及进行预防，学好生物化学与分子生物学这门课程就显得更加重要。

生物化学与分子生物学的研究内容已从五十年代的新陈代谢为中心转移到分子生物学为重点。为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的主要理论如核酸、蛋白等生物大分子的结构和功能，代谢调节机制及基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。

本大纲正是从上述目的出发，在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上，使学生们着重联系生命现象及临床医学进行学习，在对分子生物学的研究内容有充分认识的同时又可为从事临床医学打下深厚的基础。

生物化学与分子生物学是一门实验科学，它的理论发展与各项技术的发明密切相关。因此，在生物化学与分子生物学教学中，实验课占有很大比重，应予重视。

(完整版)生物化学理论教学大纲

《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。

最新医学生物化学复习大纲

医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能

生物化学实验指导

生物化学实验须知 一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。 二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。 三、实验报告 实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。 四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

医学生物化学试题集

医学生物化学试题集 目录 第一章．蛋白质结构与功能 (1) 第二章．核酸的结构与功能 (15) 第三章．酶 (22) 第四章．糖代谢 (32) 第五章．脂类代谢 (42) 第六章．生物氧化 (55) 第七章．氨基酸代谢 (60) 第八章．核苷酸代谢 (67) 第九章．物质代谢的联系与调节 (72) 第十章．DNA的生物合成(复制) (77) 第十一章．RNA的生物合成(转录) (85) 第十二章．蛋白质的生物合成(翻译) (93) 第十三章．血液的生物化学 (97) 第十四章．肝的生物化学 (99)

第一章蛋白质的结构与功能 本章要点 一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均 为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。 二、氨基酸 1．结构特点 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类 3．理化性质： ⑴等电点（isoelectric point,pI） ⑵紫外吸收 ⑶茚三酮反应 三、肽键与肽链及肽链的方向 四、肽键平面(肽单位) 五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。 一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。

结构概念及稳定的力。 六、蛋白质一级结构与功能的关系 1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构 2．一级结构与功能的关系 3．蛋白质的空间结构与功能的关系 4．变构效应（allosteric effect） 5．协同效应(cooperativity) 七、蛋白质的理化性质 1．两性解离与等电点 2．蛋白质的胶体性质 3．蛋白质的变性(denaturation) 4．蛋白质的沉淀 5．蛋白质的复性(renaturation) 6．蛋白质的沉淀和凝固 7．蛋白质的紫外吸收 8．蛋白质的呈色反应 八、蛋白质的分离和纯化

临床生物化学实验原理方法及检测介绍

临床生物化学实验原理、分析方法及检测技术 中国中医研究院广安门医院临床检测中心 生物化学实验——是把化学(分析技术)和生物化学(实验反应原理)的方法应用于疾病的诊断、治疗、监控的实验分支。 一个生化实验的最后测定结果应包括四大部分来完成。 一、实验反应原理及分析方法（理论依据） 二、实验检测技术（手段）生化仪的分析技术。 三、质量控制程序（质量保证）室内质控、室间质评、仪器、试剂、人员五要素。 四、临床意义（目的）咨询服务、异常结果的解释。 实验反应原理及分析方法(理论依据) 一个生物化学实验的反应原理设计，首先要找出所检测的化学特性，如测定体液（首先是血液）中酶的含量血液中除少数酶（如凝血溶血酶、铜氧化酶及假性胆碱脂酶等）含量较多外，血液正常生理状况下含量微乎其微。一般每毫升含微微克（Pg）水平，要直接测定如此微量物质是相当困难的。用免疫化学方法可测定全部酶蛋白分子含量（不论其有无活性）而用化学方法测定只能测定酶的催化活性，间接计算出酶的含量。目前利用酶具有催化活性这一特性，在临床上已普遍应用测定酶蛋白，同时还可以测定三大代谢的产物，如糖、脂类、蛋白质、这样也就建立起利用酶促反应的一级反应测定代谢物的方法。一级反应—反应速度与底物浓度成正比，因此只有当酶反应为一级反应时，才能准确测定底物含量，（如测定血糖、总甘油三脂、总胆固醇等）。从此在临床试剂盒的方法中出现了以酶为试剂测定各种代谢产物。 临床化学方法的分类 特别是自动生化仪方法的特点 以往临床化学实验都采用比色法进行各个项目的测定，这是因为比色法具有微量、迅速、准确的优点，特别适合于微量的生物体体液中各项物质测定。 在一般比色法中，手工使用比色计或分光光度计可以测定各种反应溶液的吸光度，但由于很难控制测定时间和反应温度，很难准确记录反应过程中吸光度变化，因此，毫不奇怪在很长一段时间内我们所使用的方法，都是在呈色反应达到完全或者反应达到平衡时，吸光度达到稳定时才进行测定。即所谓平衡法或终点法。 但自从自动生化仪出现后，从根本上改变了上述情况。通过各项先进技术，人们可以精确测定反应的动态过程。并可以准确计算任何一段反应时间内的反应速率，这样大大开阔了临床化学家对方法选择。除经典的终点法外还可以进行动态测定。这样不仅缩短了操作时间，大大提高了工作效率，还可进行一些用常规比色方法不能进行的测定。如测定酶反应的初速 度（V o ）等等。测酶初速度（V o ）只能用分光光度法。 因此，用好自动生化仪一个重要前提必须对自动生化仪可以提供的测试方法类型有所了解。 生化自动分析仪特点： 1 精确测定反应的动态过程； 2 准确计算任何一段反应时间内的反应速率； 3 除经典的终点法外还可以进行动态测定。 分析方法的分类

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14

最新电大-医学生物化学

电大 01任务_0005 试卷总分：100 测试时间：0 单项选择题多项选择题填空选择题 一、单项选择题（共 30 道试题，共 60 分。） 1. 酶化学修饰调节的主要方式是( ) A. 甲基化与去甲基化 B. 乙酰化与去乙酰化 C. 磷酸化与去磷酸化 D. 聚合与解聚 E. 酶蛋白与cAMP结合和解离 2. 下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是（） A. dGMP B. dAMP C. dCMP D. dTMP E. dUMP 3. 下列关于ATP中，描述错误的是( ) A. 含五碳糖 B. 含嘧啶碱 C. 含有三分子磷酸 D. 含有二个高能键 E. 是体内能量的直接供应者 4. 氰化物是剧毒物，使人中毒致死的原因是( ) A. 与肌红蛋白中二价铁结合，使之不能储氧 B. 与Cytb中三价铁结合使之不能传递电子 C. 与Cytc中三价铁结合使之不能传递电子 D. 与Cytaa3中三价铁结合使之不能激活氧 5. 下列描述DNA分子中的碱基组成的是( ) A. A＋C＝G＋T B. T＝G C. A＝C D. C＋G＝A＋T E. A＝G 6. 以下辅酶或辅基含维生素PP的是（）。 A. FAD和FMN B. NAD+和FAD C. TPP 和 CoA

D. NAD+和NADP+ E. FH4和TPP 7. 一氧化碳是呼吸链的阻断剂，被抑制的递氢体或递电子体是( )。 A. 黄素酶 B. 辅酶Q C. 细胞色素c D. 细胞色素aa3 E. 细胞色素b 8. 酶原所以没有活性是因为( ) A. 酶蛋白肽链合成不完全 B. 活性中心未形成或未暴露 C. 酶原是一般蛋白质 D. 缺乏辅酶或辅基 E. 是已经变性的蛋白质 9. 下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( ) A. 生物学活性丧失 B. 易回复天然状态 C. 易溶于水 D. 结构紧密 E. 形成超螺旋结构 10. 关于酶的叙述正确的一项是( ) A. 所有的酶都含有辅酶或辅基 B. 都只能在体内起催化作用 C. 所有酶的本质都是蛋白质 D. 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行 E. 都具有立体异构专一性 11. 有关cAMP的叙述正确的是( ) A. cAMP是环化的二核苷酸 B. cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C. cAMP是激素作用的第二信使 D. cAMP是2'，5'环化腺苷酸 E. cAMP是体内的一种供能物质 12. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素有( ) A. 分子中的3'，5'-磷酸二酯键 B. 碱基对之间的氢键 C. 肽键 D. 盐键

生物化学实验内容

《生物化学》实验教学大纲 课程类别：专业基础 适用专业：本科临床学专业 课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称：生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表

2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 （一）蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。

医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)

医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月

目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)

医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002

生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版

学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处

《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月

南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)

南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处

生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性

生化实验报告模版

生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心

【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。

4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆 的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。 它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中 各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电 泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液 醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液 电泳仪、电泳槽 实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定） 实验步骤： （一）盐析+凝胶柱层析除盐：

临床专业生物化学教学大纲

《生物化学》理论教学大纲 （供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用） I 前言 生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下： 一、为了使教师和学生更好地掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。 二、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。 三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。 四、教材：《生物化学》，人民卫生出版社，周爱儒主编，6版，2004年。

II 正文 绪论 一、教学目的 通过生物化学概念、发展简史、研究的主要内容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、教学要求 （一）熟悉生物化学的定义。 （二）了解生物化学发展史。 （三）了解生物化学研究的主要内容。 （四）了解生物化学与医学的关系。 三、教学内容 （一）概述：生物化学的定义。 （二）生物化学发展简史 （三）生物化学研究的主要内容 （四）生物化学与医学 第一章蛋白质的结构与功能 一、教学目的 在认识蛋白质是生物体内重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。

南医大-生物化学-教学大纲

南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月

一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）

医学生物化学基本实验

医学生物化学基本实验 第一节蛋白定量分析实验 蛋白质是一切活细胞和有机体的最重要组成成分，它是构成人体及所有动物机体组织的主要部分。蛋白质是由二十种氨基酸以肽键相互连接而成的复杂的高分子化合物。蛋白质含量可通过它们的物理化学性质，如折射率﹑比重﹑紫外吸收﹑染色等测定而得知，或用化学方法，如微量凯氏定氮﹑folin-酚试剂、双缩脲反应等方法来测定，表2-1为五种蛋白质的测定方法的比较。 表五种蛋白质测定方法比较 方法灵敏度原理干扰物质 凯氏定氮法(Kjedahl法) 0.2～1.0mg 将蛋白质转化为氮，用 酸吸收后滴定 非蛋白氮（可用三氯乙 酸沉淀蛋白质而分离） 双缩脲法(Biuret法) 1～20mg 多肽键加碱性铜离子 生成紫色络合物 硫酸铵；Tris缓冲液； 某些氨基酸 Folin-酚试剂法(Lowry法) 5μg 磷钼酸-磷钨酸试剂被 Tyr和Phe还原 硫酸铵；Tris缓冲液； 甘氨酸；各种硫醇 考马斯亮蓝法(Bradford法) 1～5μg 考马斯亮蓝染料与蛋 白质结合时其λmax由 465nm变为595nm 强碱性缓冲液； TritonX-100； SDS 紫外吸收法50～100μg 蛋白质中的酪氨酸和 色氨酸残基在280nm 处的光吸收 各种嘌呤和嘧啶；各种 核苷酸 实验一双缩脲法测定蛋白质含量 【实验目的】 掌握双缩脲法测定蛋白质浓度的原理和标准曲线的绘制。 【实验原理】蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物（称双缩脲反应）。在一定浓度范围，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，故可用比色法测定蛋白质的含量。含有两个以上肽键的物质才有此反应，故氨基酸无此反应。 【实验内容与方法】 1. 标准曲线的制作 (1) 取小试管7支，编号，按表2-2操作 表2-2 双缩脲法操作步骤

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：

【高考生物】医学生物化学综合练习(一)

（生物科技行业）医学生物化学综合练习(一)

医学生物化学综合练习（一）一、名词解释 1．蛋白质的变性： 2．蛋白质的二级结构： 3．蛋白质的三级结构： 4．蛋白质的四级结构： 5．变构效应（或变构调节）：6．等电点： 7．蛋白质的变性： 8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值： 13．核酸的分子杂交： 14．同工酶： 15．限速酶： 16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心： 18．糖酵解： 19．糖的有氧氧化： 20．糖异生作用： 21．必需脂肪酸： 22．血脂：

23．载脂蛋白： 24．脂肪动员： 25．生物氧化： 26．呼吸链： 27．腐败作用： 28．一碳单位： 29．酶的化学修饰： 二、填空题 1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。 2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP和dATP_____。 3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。 4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。 5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。 6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。 7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。 8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。 9．6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。 10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______pI。 11．写出中文名称：ATP，cAMP_____，CTP。 12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。 13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。 14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。 15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______酶，白化病患者缺乏_____酶。

生物化学实验指导

《生物化学》实验指导 实验室规则 一、实验目的 生物化学是医学教育中的一门实践性较强的基础学科。实验教学是过程的重要组成部分，是理论教学的延伸和补充。实验目的是： 1、初步学会生物化学实验的基本操作技能及实验研究的基本方法。 2、熟悉生物化学实验原理，了解一些临床生化检验项目。 3、培养严肃认真的工作方法、实事求是的科学态度、团结协作的工作作风 和观察分析、思考、独立解决问题的能力。 二、实验基本要求 实验教学包括实验前准备、实验操作、整理实验结果、书写实验报告等环节，为了提高实验效果，实现实验目的，要求学生必须做到以下几点。 （一）实验前 1、仔细阅读实验指导，了解实验目的和要求，充分理解实验原理，熟悉实 验步骤、操作程序和注意事项。 2、预测实验各个步骤可能得到的结果，对预期实验结果能做出合理的解释。 3、注意和估计实验中可能发生的误差，并制定防止误差的措施。 （二）实验时 1、保持实验室肃静，不能进行与实验无关的活动。 2、在教师或实验技术人员的指导下，熟悉仪器的构造、性能及操作规程。 3、实验器材摆放整齐，有条不紊、装置正确。 4、按照实验步骤，严肃认真的循序操作，不能随意更动。 5、爱护公物，注意节省实验器材和药品。注意安全，严防触电、火灾、酸 碱灼伤及中毒事故的发生。 6、仔细、耐心地观察实验田中出现的现象，随时客观的记录实验结果，以 免发生错误或遗漏。实验条件应始终保持一致，如有变动,应加文字说明。（三）实验后 1、整理实验结果，书写实验报告，按时交给指导教师评阅。

2、整理实验仪器和清洗玻璃仪器，关闭仪器、设备和电源。清点实验器材， 办理借还手续。 3、做好实验室清洁卫生工作，关闭水、气阀门，切断电源，关闭门窗，确 保安全。