上海交通大学生物化学教学大纲

（四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点

教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。

参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。

罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。

张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。

Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。

从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容：

（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；

（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；

（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控；

（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术

（五）课程的教学方法、教学手段和特点

⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。

⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。

⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。

⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。

（六）课程教学重点与难点

本课程的教学重点与难点为以下三个方面：

（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；

（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、

生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；

（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控。5．课程教学方法与手段

本课程采用课堂教授、讨论、多媒体教学和《生物化学实验》课程相结合的多种手段开展教学。

6．课程考核方法与要求

本课程采用平时考查与期末考试相结合的考核方法，平时成绩占30%，要求通过课堂讨论，小论文等形式了解学生对课程的学习状况。期末考试成绩占70%，命题要求覆盖大纲，题型灵活，难易适中，着重考查学生对基本理论的掌握，分析问题的能力。

7．实践性教学内容安排

本课程的实践性教学由《生物化学实验》课程开课，共36课时，详见《生物化学实验大纲》。

二、教学内容

本大纲共二十三章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。

第一章绪论

教学目的与要求

【掌握】

生物化学的概念。

【熟悉】

生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

【了解】

生物化学的发展史。

教学内容

第一章绪论

第一节生物化学发展简史

第二节当代生物化学研究的主要内容

第四节本书纲要

第一篇生物大分子的结构与功能

第二章蛋白质的结构与功能

教学目的与要求

【掌握】

1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。氨基酸的分类、三字英文缩写符号。

2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。

3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋，

β-折叠的结构特点。

4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。

6．蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

7．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。【熟悉】

1. 肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念。

2. 肽单元概念。

3. 模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念。

4. 结构域(domain)的特点。

5. 蛋白质的分类。

6. 蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心。

7. 蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。

【了解】

1．几种重要的生物活性肽。

2．胰岛素一级结构的特点。

3．分析血红蛋白的四级结构特点。

4．多肽链中氨基酸序列分析的原理。

5．蛋白质空间结构预测的原理和意义。

教学内容

第二章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质的分子组成

一、氨基酸

二、肽

三、蛋白质的分类

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

二、蛋白质的二级结构

三、蛋白质的三级结构

四、蛋白质的四级结构

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

二、蛋白质二级结构与功能的关系

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化

一、蛋白质的理化性质

二、蛋白质的分离和纯化

三、多肽链中氨基酸序列分析

四、蛋白质空间结构测定

教学方法

首先从蛋白质是生物体含量最多的固体成分，种类繁多，功能复杂，在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命，激发学生的学习兴趣。

本章的难点是蛋白质的结构及蛋白质结构与功能的关系，讲授过程中充分利用多媒体课件，用动画等三维空间结构图形象、生动地讲授蛋白质分子上各基团的相互作用形成蛋白质特定的空间结构，进而表现出不同的理化性质和功能，利用蛋白质的理化性质又可进行蛋白质的分离、纯化，进一步进行蛋白质的研究。

第三章核酸的结构与功能

教学目的与要求

【掌握】

1．常见核苷酸的结构、符号和性质。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。

2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能

3．RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点。tRNA二级结构的特点与功能。

4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。

【熟悉】

1．核蛋白体RNA的结构与功能。

2．核酸分子杂交原理。

【了解】

了解核酸酶的分类与功能。

教学内容

第一节核酸的化学组成

一、核苷酸中的碱基成分

二、戊糖与核苷

三、核苷酸的结构与命名

第二节核酸的一级结构

第三节DNA的空间结构与功能

一、DNA的二级结构----双螺旋结构模型

二、DNA的超螺旋结构

三、DNA的功能

第四节RNA的空间结构与功能

一、信使RNA的结构与功能

二、转运RNA的结构与功能

三、核蛋白体RNA的结构与功能

四、其他小分子RNA

五、核酶

第五节核酸的理化性质及其应用

一、核酸的一般理化性质

二、DNA的变性

三、DNA的复性与分子杂交

第六节核酸酶

教学方法

首先从核酸在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出核酸是生命活动的基本物质，没有核酸就没有生命，激发学生的学习兴趣。

讲授过程中分析与综合相结合、常规讲授与多媒体教学相结合、启发式教学与课堂讨论教学相结合等教授方法

第四章酶

教学目的与要求

【掌握】

1．酶的概念，酶的化学本质。

2．酶的分子组成，单纯酶和全酶。

3．酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。

4．酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。

5．底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义

6．抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。

7．酶原与酶原激活的过程与生理意义。

8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。

9．同工酶的概念和生理意义。

【熟悉】

1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。

2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。

3．酶活性的测定与酶活性单位概念。

4．酶含量的调节特点和调控

【了解】

1．酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。2．酶的分类与命名的原则。

3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

教学内容

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成

二、酶的活性中心

第二节酶促反应的特点与机制

一、酶促反应的特点

二、酶促反应的机制

第三节酶促反应动力学

一、底物浓度对反应速度的影响

二、酶浓度

三、温度

四、pH

五、抑制剂

六、激活剂

七、酶活性测定与酶活性单位

第四节酶的调节

一、酶活性的调节

二、酶含量的调节

三、同工酶

第五节酶的命名与分类

一、酶的命名

二、酶的分类

第六节酶与医学的关系

一、酶与疾病的关系

二、酶在医学上的应用

教学方法

生命活动最基本的特征是新陈代谢（即生物体进行物质的谢与分解代谢），新陈代谢的停止就生命的终止，生命活动离不开酶的催化作用。在酶的催化下，机体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常会导致代谢的异常，严重的会引起疾病，甚至危及生命，激发学生学习本章的兴趣，接着引入正题。

酶是蛋白质，具有蛋白质的一般结构特点和理化性质，讲授过程中联系前面已讲授的蛋白质知识，做到知识的连贯，酶结构的改变会引起酶催化活性的改变，进一步说明了本质为蛋白质的酶其催化功能是与其结构密切相关的。

本章的难点是酶促反应动力学与酶的调节，其实质基本上都是通过改变酶的结构来影响酶的催化活性，从而调节酶促反应速度，掌握了这个要点，学习起来就有规律可循了。

第二篇物质代谢及其调节

第五章糖代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、AT P生成、作用部位及生理意义。

3. 磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。

4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。

5．糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。

6．正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。

【熟悉】

1．糖酵解调节。

2．糖的有氧氧化的调节。

3．巴斯德效应的概念。

4．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

5．肝糖原合成与分解的调节。

6．糖异生途径的调节。

7．乳酸循环及其生理意义。

【了解】

1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。了解糖代谢的概况。

2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。

3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。教学内容

第一节概述

一、糖的生理功能

二、糖的消化吸收

三、糖代谢的概总

第二节糖的无氧分解

一、糖酵解的反应过程

二、糖酵解的调节

三、糖酵解的生理意义

第三节糖的有氧氧化

一、有氧氧化的反应过程

二、有氧氧化生成的ATP

三、有氧氧化的调节

四、巴斯德效应

第四节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径的反应过程

二、磷酸戊糖途径的调节

三、磷酸戊糖途径的生理意义

第五节糖原的合成与分解

一、糖原的合成代谢

二、糖原的分解代谢

三、糖原合成与分解的调节

四、糖原累积症

第六节糖异生

一、糖异生途径

二、糖异生的调节

三、糖异生的生理意义

四、乳酸循环

第七节血糖及其调节

一、血糖的来源和去路

二、血糖水平的调节

三、血糖水平异常

第六章脂类代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．脂肪动员的概念和限速酶。

2．脂肪酸的β—氧化概念。掌握脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β—氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。

3．酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。

4．磷脂的分类。甘油磷脂的组成、分类和结构。

5．胆固醇的合成：部位、合成原料和限速酶。掌握胆固醇的转化产物。

6．血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。

【熟悉】

1．甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程。

2．酮体生成的调节。

3．脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，熟悉脂肪酸合成酶的特点，激素对脂酸合成的调节。

4．甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。

5．胆固醇合成的主要步骤和调节。

6．血浆脂蛋白的结构。载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用。

7．血浆脂蛋白的代谢。熟悉血浆脂蛋白代谢异常：高脂血症。

【了解】

1．脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸的命名、来源和分类。

2．脂类的消化和吸收。

3．脂肪酸的其它氧化方式。

4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。

5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能。

6．鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。

教学内容

第一节脂类的消化和吸收

第二节甘油三酯代谢

一、甘油三酯的合成代谢

二、甘油三酯的分解代谢

三、脂酸的合成代谢

四、多不饱和脂酸的重要衍生物----前列腺素、血栓噁烷及白三烯

第三节磷脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢

二、鞘磷脂的代谢

第四节胆固醇代谢

一、胆固醇的合成

二、胆固醇的转化

第五节血浆脂蛋白代谢

一、血脂

二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构

三、载脂蛋白

四、血浆脂蛋白代谢

五、血浆脂蛋白代谢异常

第七章生物氧化

教学目的与要求

【掌握】

1．生物氧化的概念及生理意义。

2．呼吸链的概念。掌握线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。

3．氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。

【熟悉】

1．影响氧化磷酸化的因素。

2．高能磷酸化合物的类型。ATP的利用。

3．胞液中NADH氧化的两种转运机制：α—磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。

【了解】

1．化学渗透假说。

2．ATP合酶的结构及ATP合成的机制。

3．机体其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。

教学内容

第一节生成ATP的氧化体系

一、呼吸链

二、氧化磷酸化

三、影响氧化磷酸化的因素

四、ATP

五、通过线粒体内膜的物质转运

第二节其他氧化体系

一、需氧脱氢酶和氧化酶

二、过氧化物酶体中的氧化酶类

三、超氧物歧化酶

四、微粒体中的氧酶类

第八章氨基酸代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。

2．氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。

3．氨的来源与去路。氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。

4．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。

5．一碳单位的概念。一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义。

6．含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。

【熟悉】

1．蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的腐败作用。

2．蛋白质的一般代谢。

3．α—酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。

4．氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。

5．芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。

【了解】

1．蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。

2．小肠中氨基酸和肽的吸收机制。

3．尿素合成的调节。了解高血氨症和氨中毒。

教学内容

第一节蛋白质的营养作用

一、蛋白质营养的重要性

二、蛋白质的需要量和营养价值

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化

二、氨基酸的吸收

三、蛋白质的腐败作用

第三节氨基酸的一般代谢

一、氨基酸的脱氨基作用

二、α-酮酸的代谢

第四节氨的代谢

一、体内氨的来源

二、氨的转运

三、尿素的生成

第五节个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用

二、一碳单位的代谢

三、含硫氨基酸的代谢

四、芳香族氨基酸的代谢

五、支链氨基酸的代谢

第九章核苷酸代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。2．嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物。

3．嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。4．嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。

5．脱氧核苷酸的生成。

【熟悉】

1．核苷酸的多种生物功能。

2．嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。

3．嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。

【了解】

1．食物中核酸的消化吸收。

2．尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。

教学内容

第一节嘌呤核苷酸代谢

一、嘌呤核苷酸的合成代谢

二、嘌呤核苷酸的分解代谢

第二节嘧啶核苷酸代谢

一、嘧啶核苷酸的合成代谢

二、嘧啶核苷酸的分解代谢

第十章物质代谢的联系与调节

教学目的与要求

【掌握】

1．酶的别构调节、化学修饰调节的概念及其生理意义。2．酶促化学修饰的特点

3．激素水平的代谢调节

【熟悉】

1．物质代谢的特点。

2．物质代谢的相互联系

3．酶量的调节

【了解】

1．整体调节

2．组织、器官的代谢特点及联系。

教学内容

第一节物质代谢的特点

第二节物质代谢的相互联系

一、在能量代谢上的相互联系

二、糖、脂和蛋白质之间的相互联系

第三节组织、器官的代谢特点及联系

第四节代谢的调节

一、细胞水平的代谢调节

二、激素水平的代谢调节

三、整体调节

第二篇（物质代谢及其调节）教学方法

在学习《物质代谢及其调节》这一篇时，因为有一定的规律可循，故其学习方法放在一起介绍。本篇主要从各种物质代谢的基本反应途径、部位（包括亚细胞定位）、关键酶、主要调节环节、重要生理意义、各种物质代谢的相互联系，以及代谢异常与疾病的关系等方面去理解和学习，根据各章节的具体要求各有侧重。又由于各种物质代谢的联系密切，除课堂讲授外，还安排了以启发式教学为主的课堂讨论，让学生参与到教学中来，化被动接受知识为主动学习，这样充分调动了学生的学习积极性和创造性思维，从而极大地提高了教学效果。

第三篇基因信息的传递

第十一章DNA的生物合成(复制)

教学目的与要求

【掌握】

1．半保留复制的意义。

2．复制的保真性。

3．复制的起始、延长、终止过程

4．突变的意义、类型

【熟悉】

1．DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用

2．引发体、冈崎片段的生成、连接酶的作用

3．切除修复过程。

4．逆转录

【了解】

1．半保留复制实验

2．真核生物复制的特点。

3．DNA修复的方式

教学内容

第一节半保留复制

一、半保留复制的实验依据

二、半保复制的意义

第二节DNA复制的酶学

一、复制的化学反应

二、DNA聚合酶

三、复制中解链和DNA分子的拓扑学变化

四、引物酶和引发体

第三节DNA生物合成过程

一、复制的起始

二、复制的延长

三、复制的终止

第四节DNA损伤（突变）与修复

一、突变的意义

二、引发突变的因素

三、突变分子改变的类型

四、DNA损伤的修复

第五节逆转录现象和逆转录酶

教学方法

以DNA复制所需的条件为主线，讲授过程中联系前面已讲授的DNA双螺旋结构知识，做到知识的连贯，充分利用多媒体课件，用动画等三维空间结构图形象、生动地讲授DNA生物合成过程。

第十二章RNA的生物合成(转录)

教学目的与要求

【掌握】

1．不对称转录、模板链和编码链。

2．原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成

3．转录的起始、延长、终止过程。

4．真核生物mRNA的转录后加工过程

【熟悉】

1．真核生物与原核生物转录过程的异同

2．tRNA和rRNA的转录后加工过程

【了解】

真核生物的RNA聚合酶

教学内容

第一节模板和酶

一、转录模板

二、RNA聚合酶

三、模板与酶的辨认结合

第二节转录过程

一、转录起始

二、转录延长

三、转录终止

第三节真核生物的转录后修饰

一、真核生物mRNA的转录后加工

二、tRNA的转录后加工

三、rRNA的转录后加工

教学方法

以转录和复制所需的条件作比较为主线，讲授过程中联系前面已讲授的DNA复制过程的知识，充分利用多媒体课件，使抽象的内容形象化。

第十三章蛋白质的生物合成(翻译)

教学目的与要求

【掌握】

1．mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系。

2．遗传密码的特点

3．密码子和反密码子的关系

【熟悉】

1．遗传密码表的用法

2．翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程

3．翻译后的加工

【了解】

1．原核、真核生物翻译起始的异同

2．蛋白质生物合成与医学的关系

教学内容

第一节参与蛋白质生物合成的物质

一、mRNA是翻译的直接模板

二、核蛋白体是肽链合成的场所

三、tRNA和氨基酰-tRNA

第二节蛋白质的生物合成过程

一、翻译的起始

二、肽链的延长

三、肽链合成的终止

第三节翻译后加工

一、高级结构的修饰

二、一级结构的修饰

三、蛋白质合成后的靶向输送

第四节蛋白质生物合成的干扰和抑制

一、抗生素

二、干扰蛋白质生物合成的生物活性物质

教学方法

以蛋白质生物合成所需的条件为主线，将真核生物和原核生物的蛋白质生物合成过程作比较，充分利用多媒体课件动画的形式使内容直观化。

第十四章基因表达调控

教学目的与要求

【掌握】

1．基因表达的概念

2．乳糖操纵子调节机制

3．顺式作用元件和反式作用因子

【熟悉】

1．基因表达调控的基本原理

2．原核基因转录调节特点

3．真核基因组结构特点

4．真核基因表达调节特点

【了解】

1．基因表达的方式

2．其他转录调节机制

教学内容

第一节基因表达调控基本概念与原理

一、基因表达的概念

二、基因表达的时间性及空间性

三、基因表达的方式

四、基因表达调控的生物学意义

五、基因表达调控的基本原理

第二节原核基因转录调节

一、原核基因转录调节特点

二、乳糖操纵子调节机制

三、其他转录调节机制

第三节真核基因转录调节

一、真核基因组结构特点

二、真核基因表达调控特点

三、真核基因转录激活调节

教学方法

以原核生物乳糖操纵子调节机制为主线，常规讲授与多媒体教学相结合、启发式教学与课堂讨论教学相结合等教授方法。

第十五章基因重组与基因工程

教学目的与要求

【掌握】

1．基因重组和重组DNA技术相关概念

2．目的基因的获取

【熟悉】

1．转化及转导作用

2．重组体的筛选

3．克隆基因的表达

4．基因载体的筛选

5．DNA诊断与基因治疗

【了解】

1．重组DNA技术重要的工具酶

2．制备目的基因的方法

3．重组DNA技术与医学的关系

教学内容

第一节自然界的基因转移和重组

一、接合作用

二、转化及转导作用

三、转座

四、基因重组

第二节重组DNA技术

一、重组DNA技术相关概念

二、重组DNA技术基本原理

三、重组DNA技术与医学的关系

教学方法

讲授时可先从人类基因组计划及克隆羊多莉开始介绍，说明学习本章的重要性，从而激发学生的学习兴趣。讲授时以重组DNA技术基本原理为重点，以分、切、接、转、筛、表为主线，使复杂的内容简练化。

第十六章维生素

教学目的与要求

【掌握】

1．维生素的概念、分类

2．B族维生素与辅酶的关系及功能

3．微量元素的概念

【熟悉】

1．脂溶性维生素的来源、化学本质及生理功能

2．B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能

3．维生素C的化学结构特点、性质与生理功能

4．维生素的缺乏症

【高考生物】运动生物化学考题(A卷)

（生物科技行业）运动生物化学考题(A卷)

运动生物化学考题(A卷) 一.名词解释：（每题4分，共24分） 1．电子传递链（呼吸链） 2．底物水平磷酸化（胞液） 3．糖酵解作用 4．酮体 5．氨基酸代谢库 6．运动性疲劳 二．填空题：（每空1分，共25分） 1．运动生物化学是生物化学的分支，是研究时体内的化学变化即及其调节的特点与规律，研究运动引起体内变化及其的一门学科。是从生物化学和生理学的基础上发展起来的，是体育科学和生物化学及生理学的结合。 2．据化学组成，酶可以分为：类和类，在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为，非蛋白质部分称为（或辅助因子）。 3．人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即、、。 4．生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的，在呼吸链上有两条呼吸链，一条为：NADH 氧化呼吸链，一分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP；另一条为FADH2氧化呼吸

链，一分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP。 在肝脏，每分子甘油氧化生成乳酸时，释放能量可合成ATP；如果完全氧化生成CO2和H2O时，则释放出的能量可合成ATP。 5．正常人血氨浓度一般不超过μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮；尿中。 血尿素在安静正常值为毫摩尔／升 6．运动强度的生化指标有、、；运动负荷量的生化评定指标主要有：、、、。 三、辨析题：（判断正误，如果表述错误，请将正确的表述论述出来。每题判断正误2分，论述2分，共16分） 1．安静时，运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限；运动后或次日晨血清酶活性升高；血清中酶浓度升高多少与运动持续时间、强度和训练水平有关。运动员安静时血清升高是细胞机能下降的一种表现，属于病理性变化。 2.底物水平磷酸化与氧化磷酸化都是在线粒体中进行的。 3.所有的氨基酸都可以参与转氨基作用。 4.脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖。脂肪酸不能转化为糖。

(完整版)生物化学理论教学大纲

《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。

大连海事大学《生物化学》课程教学大纲

大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。

运动生物化学学习重点大全

绪论生物化学：是研究生命化学的科学，它从分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。运动生物化学：是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 运动生物化学的任务主要体现在：1、解释人体运动变化的本质；2、评定和监控运动人体的机能；3、科学的知道体育锻炼和运动训练。 第一章 1.酶催化反应的特点是什么？影响酶促反应速度的因素有哪些？ 一、高效性；二、高度专一性；三、可调控性 一、底物浓度与酶浓度对反应速度的影响；二、PH对反应速度的影响；三、温度对反应速度的影响；四、激活剂和抑制剂对反应速度的影响； 2.水在运动中有何作用？水代谢与运动能力有何关系？ 人体内的水是进行生物化学反应的场所，水还具有参与体温调节、起到润滑等作用，并与体内的电解质平衡有关。 运动时，人体出汗量迅速增多，水的丢失加剧。一次大运动负荷的训练可以导致人体失水2000~7000ml,水丢失严重时即形成脱水，会不同程度的降低运动能力。 3.无机盐体内有何作用？无机盐代谢与运动能力有何关系？ 无机盐在体内中解离为离子，称为电解质，具有调节渗透压和维持酸碱平衡等重要作用。

4.生物氧化合成ATP有几种形式，他们有何异同？ 生物氧化共有两种形式：1、底物水平磷酸化；2、氧化磷酸化 相同点：1、反应场所都是在线粒体；2、都要有ADP和磷酸根离子存在 不同点：1、在无氧代谢供能中以底物水平磷酸化合成ATP为主，而人体所利用的ATP约有90%来自于氧化磷酸化的合成即在有氧代谢中主要提供能量；2、底物水平低磷酸化不需要氧的参与，氧化磷酸化必须要有氧；3、反应的方式不同。 5.酶对运动的适应表现在哪些方面？运动对血清酶有何影响？ 一、酶催化能力的适应；二、酶含量的适应。 ①、运动强度：运动强度大，血清酶活性增高 ②、运动时间：相同的运动强度，运动时间越长，血清酶活性增加越明显 ③、训练水平：由于运动员训练水平较高，因此完成相同的运动负荷后，一般人血清酶活性增高比运动员明显 ④、环境：低氧、寒冷、低压环境下运动时，血清酶活性升高比正常环境下明显。 6.试述ATP的结构与功能。 ATP分子是由腺嘌呤、核糖和三个磷酸基团组成的核苷酸，其分子结构 功能：生命活动的直接能源；合成磷酸肌酸和其他高能磷酸化合物 7.酶：酶是生物体的活性细胞产生的具有生物催化功能的蛋白质。 生物氧化：指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中一系列氧化---还原反应，故又称为细胞呼吸。 同工酶：人体内有一类酶，他们可以催化同一化学反应，但催化特性、理

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。

“运动生物化学”课程教学大纲

“运动生物化学”课程教学大纲 教研室主任：田春兰执笔人：王凯 一、课程基本信息 开课单位：体育科学学院 课程名称：运动生物化学 课程编号：144213 英文名称：sports biochemistry 课程类型：专业方向任选课 总学时： 36理论学时：36 实验学时： 0 学分：2 开设专业：休闲体育 先修课程：运动解剖运动生理 二、课程任务目标 （一）课程任务 运动生物化学是从分子水平上研究运动与身体化学组成之间的相互适应，研究运动过程中机体内物质和能量代谢及调节的规律，从而为增强体质、提高竞技能力提供理论和方法的一门学科，是一门科学性和应用性很强的学科。重视最新科学成就的介绍和体现体育专业的特点及需要。在体育科学和体育教学中占有重要的地位，在体育专业各层次教学中被列为专业基础理论课，是体育院校学生的必修课。 （二）课程目标 在学完本课程之后，学生能够： 1.使学生初步了解运动与身体化学组成之间的相互适应，初步掌握运动过程中机体物质和能量 代谢及调节的基本规律。 2.为增强体质、提高竞技能力(如运动性疲劳的消除和恢复、反兴奋剂及其监测技术、机能监 控和评定、制定运动处方等)提供理论和方法。 3.增强学生的科学素养，培养科学思维的良好习惯。 三、教学内容和要求

第一章绪论 1.理解运动生物化学的概念，研究任务，发展、现状及展望； 2.了解运动生物化学在体育科学中的地位；激发学生学习本学科的兴趣； 3.使学生树立整体观、动态观，用辩证的思维去看待生命、看待运动人体。 重点与难点：运动生物化学的概念；运动生物化学的研究任务。 第二章糖代谢与运动 1.掌握糖的概念、人体内糖的存在形式与储量、糖代谢不同化学途径与ATP合成的关系； 2.了解糖酵解、糖的有氧氧化的基本代谢过程及其在运动中的意义； 3.掌握糖代谢及其产物对人体运动能力的影响； 4.熟悉糖原合成和糖异生作用的基本代谢过程及其在运动中的意义； 5.了解运动训练和体育锻炼中糖代谢产生的适应性变化。 重点与难点：糖代谢的不同化学途径及其与ATP合成的关系 第三章脂代谢与运动 1.掌握脂质的概念与功能、脂肪酸分解代谢的过程； 2.了解酮体的生成和利用及运动中酮体代谢的意义； 3.掌握运动时脂肪利用的特点与规律； 4.理解运动、脂代谢与健康的关系。 重点与难点：脂肪酸分解代谢的过程、酮体代谢的意义；运动时脂肪利用的特点与规律。第四章蛋白质代谢与运动 1.掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程； 2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系。 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应。 重点与难点：运动时蛋白质和氨基酸代谢变化的规律；蛋白质的代谢过程； 第五章水无机盐维生素的生物化学与运动 1.了解掌握水的生物学功能与对运动能力影响 2.了解掌握无机盐的生物学功能及与运动能力的关系 3.了解掌握维生素的生物学功能与运动能力的关系 第六章酶与激素 1了解酶的特点，理解运动中酶的适应变化及运动对血清酶的影响和应用 2了解运动对

运动生物化学 名词解释

运动生物化学：运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法，研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 1、新陈代谢：新陈代谢是生物体生命活动的基本特征之一，是生物体内物质不断地进行着的化学变化，同时伴有能量的释放和利用。包括合成代谢和分解代谢或分为物质代谢和能量代谢。 2、酶：酶是由生物细胞产生的、具有催化功能和高度专一性的蛋白质。酶具有蛋白质的所有属性，但蛋白质不都具有催化功能。 3、限速酶：限速酶是指在物质代谢过程中，某一代谢体系常需要一系列酶共同催化完成，其中某一个或几个酶活性较低，又易受某些特殊因素如激素、底物、代谢产物等调控，造成整个代谢系统受影响，因此把这些酶称为限速酶。 4、同工酶：同工酶是指催化相同反应，而催化特性、理化性质及生物学性质不同的一类酶。 5、维生素：维生素是维持人体生长发育和代谢所必需的一类小分子有机物，人体不能自身合成，必须由食物供给。 6、生物氧化：生物氧化是指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应，又称为细胞呼吸。 7、氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢，经呼吸链传递最终生成水，同时伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。 8、底物水平磷酸化：将代谢物分子高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP的方式。 9、呼吸链：线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构，称为呼吸链 。1、糖酵解：糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化作用，最后生成乳酸的过程称为糖酵解。 2、糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解，生成二氧化碳和水，同时释放出大量的能量，该过程称为糖的有氧氧化。 3、三羧酸循环：在线粒体中，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经过一系列酶促反应，最后生成草酰乙酸；接着再重复上述过程，形成一个连续、不可逆的循环反应，消耗的是乙酰辅酶A，最终生成二氧化碳和水。因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环。 4、糖异生作用：人体中丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏中能生成葡萄糖或糖原，这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 1、脂肪：脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。 2、必需脂肪酸：人体不能自身合成，必须从外界摄取以完成营养需要的脂肪酸。如亚麻酸、亚油酸等。 3、脂肪动员：脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸，并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程，称为脂肪动员。 4、β－氧化：脂肪酸在一系列酶的催化作用下，β-碳原子被氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。 5、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化不完全，生成的乙酰辅酶A有一部分生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种产物统称酮体。 1、氧化脱氨基作用：通过氧化脱氨酶的作用，氨基酸转变为亚氨基酸，再水解为α-酮酸和氨的过程。

关于运动生物化学知识总结

辨析体能、体适能、体质、身体素质。 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是Physical Fitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。 健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的倾向性。所以，对体质的研究有助于分析疾病的发生和演变，为诊断和治疗疾病提供依据。 身体素质，通常指的是人体肌肉活动的基本能力，是人体各器官系统的机能在肌肉工作中的综合反映。身体素质一般包括力量、速度、耐力、灵敏、柔韧等。

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四

蛋白质工程课程教学大纲

《蛋白质工程》课程教学大纲 赵艮贵 课程名称：蛋白质工程 课程类型: 专业基础课 总学时：讲课学时：36 学分：2 适用对象: 生物技术专业 先修课程：生物化学，细胞生物学，分子生物学，基因工程 一、课程性质、目的和任务 蛋白质工程是随着生物化学、分子生物学、结构生物学、晶体学和计算机技术等的迅猛发展而诞生的，也与基因组学、蛋白质组学、生物信息学等的发展密切相关，是融合了蛋白质晶体学、蛋白质动力学、蛋白质化学和计算机辅助设计等多学科而发展起来的新兴研究领域。由于蛋白质工程学科的边缘性，所以本课程在介绍蛋白质基本内容的同时，兼顾学科发展动向，旨在使学生了解现代蛋白质工程理论的新进展并为相关学科提供知识和技术。 二、教学基本要求 通过本课程的学习，使学生掌握蛋白质工程的基本理论、基础知识、主要研究方法和技术以及生物信息学和现代生物技术在蛋白质工程上的应用及典型研究实例，熟悉从事蛋白质工程的重要方法和途径。努力培养学生具有科学思维方式、启发学生科学思维能力和勇于探索，善于思考、分析问题的能力，激发学生的学习热情，为未来的学习和工作奠定坚实的理论和实践基础。

重点内容包括蛋白质分子基础、分子设计、折叠、理化性质、结构解析与预测以及蛋白组学、生物信息学在蛋白质工程中的应用、蛋白质的分离纯化鉴定技术和现代生物技术在蛋白质工程中的应用。难点蛋白的分子设计和结构解析。 五、实践环节 独立开课六、参考性教学时间安排 4 蛋白质分子设计 4 蛋白质的修饰和表达2 蛋白质的物理化学性质3 蛋白质结构解析 3 生物信息学在蛋白质工程中的应用 4 蛋白质的分离纯化与鉴定4 现代生物学技术在蛋白质工程中的应用4 蛋白质组学 蛋白质工程的应用3 七、考核方式 期末笔试 八、推荐教材和教学参考书 教材： 《蛋白质工程》（第二版），汪世华主编，科学出版社，2008. 普通高等教育十一五规划教材

生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版

学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处

《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月

南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)

南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处

生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性

南医大-生物化学-教学大纲

南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月

一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）

运动生物化学

一.名词解释 1运动生物化学:从分子水平上研究生物体化学组成和生命过程化学变化特点和规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。 2、酶：是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是具有催化功能的蛋白质。 3生物氧化：能源物质在生物体内氧化生成CO2和H2O并释放出能量的过程。 4、糖酵解:糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化，最后生成乳酸的过程。 5、糖有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解生成CO2和水，同时释放出大量能量的过程 6葡萄糖-丙氨酸循环：运动时肌肉中糖代谢加强，其代谢中间物丙酮酸经转氨基作用生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经糖异生转变为葡萄糖后再输入到血液中的过程。 7、磷酸原：ATP和CP 的合称，两者的分子结构中，均含有高能磷酸键，在代谢中通过转移磷酸基团的过程释放能量。 8、运动性疲劳：机体生理过程不能持续其机能在一特定水平上或不能维持预定的运动强度。9超量恢复：运动中消耗的能源物质在运动后一段时间内不仅恢复到原来水平，甚至超过原来水平的现象。 10、中枢疲劳：由运动引起的、发生在从大脑到脊髓运动神经元的神经系统的疲劳。 11、外周疲劳：指运动引起的骨骼肌功能下降，不能维持预定收缩强度的现象。 12、糖异生：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程 二.是非判断题 1、人体的化学组成是相对稳定的，在运动的影响下，一般不发生相应的变化。T 2、运动生物化学是研究生物体化学组成的一门学科。T 3、1937年Krebs提出了三羧酸循环的代谢理论。T 4、《运动生物化学的起源》是运动生物化学的首本专著。F 5、酶是蛋白质，但是不是所有的蛋白质都是酶。T 6、通过长期训练可以提高酶活性、增加酶含量。T 7、一般意义上的血清酶是指那些在血液中不起催化作用的非功能性酶。T 8、训练引起的酶催化能力的适应性变化，可因停训而消退.T 9、CP是骨骼肌在运动过程中的直接能量供应者。F 10、生物氧化发生的部位在细胞质。F 11、生物氧化中生成的水由有机物脱羧产生，二氧化碳由碳和氧结合生成。F 12、人体所利用的ATP都是来自氧化磷酸化的合成。F 13、在以无氧代谢供能为主的运动中，肌肉收缩所需的ATP 主要是以底物 水平磷酸化的方式合成的。T 14、糖类物质就是碳水化合物。F 15运动饮料中常配入4～8(10)个葡萄糖单位的低聚糖，以有利于糖的利用和水分的吸收。T 16、血糖是骨骼肌利用的最重要肌内燃料。F 17、常见的低聚糖是麦芽糖、半乳糖和蔗糖。F 18、多糖一般无甜味，而且不易溶于水。T 19、脑组织糖原储量很少，正常大脑生理活动所需要的能量主要来自血浆游离脂肪酸。F 20、肌糖原可以大量分解成葡萄糖释放进入血液维持血糖稳定.F 21、糖酵解的底物在短时间激烈运动中主要是肌糖原。T

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14

医学遗传学教学大纲(详细)

《医学遗传学》教学大纲 （讨论稿） 2013年11月修订 一、课程简介 本课程在医学生学习了细胞生物学、组织胚胎学、解剖学、生理学、生物化学等课程的基础上，从个体、细胞和分子水平阐释遗传性疾病的遗传规律、发病机制、诊断、治疗和遗传保健等基本理论、基本知识和基本技能，是一门从基础医学到临床医学的桥梁课程。 二、基本学习内容和教学要求 本课程的主要学习内容包括医学遗传学基本知识、医学遗传学基础理论和人类遗传学疾病。通过本课程的教学，学生既应掌握五大类遗传性疾病的基本特点，也应掌握常见的遗传性疾病的发病机制、主要临床特征、遗传学改变和遗传病再显危险率的估计，以达到理论联系实际的目的。 按要求程度的不同，将学习内容分为三级：第一级为“掌握”，要求理解和熟记所学内容，并能脱离书本进行简明扼要的口头与书面叙述；第二级为“熟悉”，要求理解所学内容，并记住内容提要；第三级为“了解”，要求基本理解所学内容。 三、教学方法 理论联系实际，基础结合临床，遗传病案例贯穿全程；课堂讲授与课外练习并重，文献检索与英文阅读并进，知识面拓展贯穿全程。。 四、建议教材 《医学遗传学》（第三版），顾鸣敏、王铸钢主编。上海科学技术文献出版社，2013年8月 五、参考书目 1. 陈竺主编，《医学遗传学》（第二版），人民卫生出版社，2010年7月 2. 左伋主编，顾鸣敏、张咸宁副主编，《医学遗传学》（第六版），人民卫生出版社，2013年3月 3. Robert Nussbaum, Roderick R. McInnes, Huntington F. Willard. Thompson & Thompson Genetics in Medicine, 7th edition, Saunders Elsevier, 2007 六、主要参考网址 1. 上海市精品课程——医学遗传学： https://www.sodocs.net/doc/6e14902075.html,/jpkc/med_heredity/index.asp， 2.人类基因突变数据库：https://www.sodocs.net/doc/6e14902075.html, 3. 美国生物技术信息中心：https://www.sodocs.net/doc/6e14902075.html, 4. 人类孟德尔遗传数据库：https://www.sodocs.net/doc/6e14902075.html, 5. 人类基因组委员会：https://www.sodocs.net/doc/6e14902075.html, 七、本大纲的编写基础和适用对象及考核方法

医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)

医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月

目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)

医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002

运动生物化学》试卷

《运动生物化学》试卷1 一、填空（2０分） １、ＡＴＰ是生命活动的能源，ＡＴＰ和ＣＰ统称 为。写出ＡＴＰ的结构式。ＡＴＰ再合成的途径有、 和。 ２、无机盐是人体重要的组成成份，可分为常量元素和两类。 ３、糖是和及其衍生物的总称。动物多糖又称主要贮存于和组织中。血糖是指。 4、糖异生是指，其过程主要在组织进行，糖异生主要的底物有、、和。 5、脂肪又称为，其通式是。酮体是的正常代谢中间产物，包括、和。酮体主要在组织中生成。 6、氨基酸脱氨基主要有和两种方式，支链氨基酸包括、和。 7、尿素是分解代谢的最终产物之一。血尿素升高一般出现在运动后。训练周期中，血尿素开始上升，然后逐渐恢复正常，说明。 8、乳酸是的最终产物。运动时，是

生成乳酸的主要部位。乳酸的消除途径有、、 、。 二、名词解释（１０分） 1、同工酶： 2、氧化磷酸化： 3、血浆脂蛋白： 4、葡萄糖-丙氨酸循环（图示）： 5、运动性蛋白尿： 三、选择题（单选或多选）（10分） １、乳酸脱氢酶同工酶ＬＤＨ5主要存在于。 Ａ、心肌Ｂ、肝脏Ｃ、肾脏Ｄ、骨骼肌 ２、糖酵解的关键限速酶是。 Ａ、ＣＫＢ、ＬＤＨＣ、ＰＦＫＤ、ＨＫ ３、运动训练对磷酸原系统的影响有。 Ａ、明显提高ＡＴＰ酶活性Ｂ、明显提高ＡＴＰ储量 Ｃ、提高ＣＫ活性Ｄ、提高ＡＴＰ转换速率。 ４、导致外周疲劳的代谢因素有。 Ａ、γ-氨基丁酸浓度升高Ｂ、能源物质消耗 Ｃ、代谢产物堆积Ｄ、5-羟色胺增多 ５、酶催化反应的特点是。 Ａ、高效性Ｂ、高度专一性 Ｃ、不稳定性Ｄ、可调控性 四、判断题（正确的打“√”错误的打“×”）（１０分） １、肌糖元可分解为葡萄糖，释放入血供其他组织利用。（） ２、辅酶I（ＮＡＤ+）分子中含维生素ＰＰ，其功能是传递氢原子。

生物化学教学大纲

生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：

17版教学大纲《细胞生物学》

《细胞生物学》教学大纲 课程编号：08300063 学时： 32 学分： 2 一、课程的性质和任务 细胞生物学是为生物技术、生命科学和生态学专业学生开设的专业必修课。该课程是是从细胞的显微、亚显微和分子三个水平研究细胞结构与功能，细胞增殖、分化、代谢、运动、衰老、死亡，以及细胞信号传导，细胞基因表达与调控，细胞起源与进化等生命活动的专业基础学科。通过本课程的学习，使学生正确认识细胞结构、功能及各种生命活动和生命现象；掌握细胞的形态结构及细胞生命活动规律，了解细胞生物学研究领域的重点和热点，提高学生对细胞生物学知识的应用能力。 二、相关课程的衔接 先修课程：生物化学。 后续课程：遗传学、细胞工程。 三、教学的基本要求 1.重点掌握细胞结构与功能，理解并掌握各个亚细胞结构功能及各结构的装配。 2.理解并掌握细胞重要生命活动（增殖、分化、衰老及调亡等）过程的规律及调控，各细胞 组分的互动与网络架构及细胞调控的基本规律。 3.掌握细胞生物学的学科历史，了解该领域研究重点及热点。 四、教学方法与重点、难点 教学方法：本课程采用课堂讲授、讨论及多媒体教学相结合开展教学。 重点：重点讲授各个亚细胞结构、各结构的装配及功能，细胞生命活动（增殖、分化、衰老及调亡等）过程的规律及调控，个细胞组分的互动与网络架构及细胞调控的基本规律。 难点：细胞结构的功能中涉及的作用机制（包括假说、模型等）以及细胞生命活动的调控机制（如蛋白质的分选、膜泡运输等）。 本课程力求做到突出重点内容，讲清难点内容，并着重做好以下两点： 1.重视基础性和系统性：细胞结构、功能是课程的重点讲解内容，也是了解生命活动和生命 现象的基础，更是学好本课程的基石。图文结合从细胞的显微、亚显微和分子三个水平来 系统的认识细胞的结构及功能，使学生更全面系统的掌握细胞的形态结构及细胞生命活动 规律。 2.了解相关的学科历史及当前研究热点：在传授传统的基础理论的同时，适当加入相关内容 的学科历史，以及研究进展。熟知历史可以更好的理解该领域的研究发展方向。