生物化学笔记完整版
?第一章绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biｏchｅmｉstrｙ）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
?二、生物化学的发展：
1。叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。?2．动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期.就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
３．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。??三、生物化学研究的主要方面:
１.生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。?2。物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢,分解代谢，物质互变,代谢调控，能量代谢几方面的内容。?3.细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系.?5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能?一、氨基酸: ?1。结构特点:氨基酸(aｍiｎo acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有2０种,除脯氨酸为α—亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为Ｌ-α—氨基酸.
2.分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）;②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸（Gｌｕ和Asp）；④碱性氨基酸(Lys、Ａｒg和Hiｓ）。
?二、肽键与肽链：
肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α－氨基经脱水而形成的共价键（－ＣO—NH—)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端）与自由羧基端(Ｃ端)，肽链的方向是N端→C端.
三、肽键平面(肽单位）: ?肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。?1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。?2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ?⑴α-螺旋:其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3。6个氨基酸残基，螺距为0。54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧.
影响α—螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。?⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;②
所有肽键的C=Ｏ和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。?⑶β—转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。?⑷无规卷曲：主链骨架无
规律盘绕的部分。
3．三级结构:指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键)：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构:指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等,其维系键为非共价键.亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。?
五、蛋白质的理化性质:
１．两性解离与等电点:蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质.蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的ｐＨ值称为蛋白质的等电点。
2.蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素.
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280ｎm。
4.蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有:高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的. ?
六、蛋白质的分离与纯化: ?１.盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等.盐析时，溶液的ｐH在蛋白质的等电点处效果最好.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。?２.电泳:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.?３．透析:利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。?4。层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离.主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。?5.超速离心:利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数Ｓ成正比. ??七、氨基酸顺序分析：
蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析,即蛋白质一级结构的测定,主要有以下几个步骤：?1。分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品;
2.取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；
３．分析蛋白质的N—端和C-端氨基酸；
4。采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶)或化学试剂（如溴化氰)将蛋白质处理为若干条肽段；
５。分离纯化单一肽段；?６.测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Eｄman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；?7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；
8。将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
?第三章核酸的结构与功能?一、核酸的化学组成：?1.含氮碱:参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类.组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶(U）、胞嘧啶（C)和胸腺嘧啶(T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤(Ａ)和鸟嘌呤(Ｇ)，它们都是嘌呤的衍生物。?2.戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即β－Ｄ—核糖与β—D—２-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。?3．核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的Ｃ1’ β-羟基与嘧啶碱Ｎ1或嘌呤碱N９进行缩合，故生成的化学键称为β，N糖苷键。其中由Ｄ—核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”.假尿苷(ψ）就是由D－核糖的C1’ 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。
?二、核苷酸的结构与命名：?核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类.最常见的核苷酸为５’－核苷酸(5' 常被省略）。5’—核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷(核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷. ?此外,生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cＡＭP)和环一磷酸鸟苷(cGMP）,它们通常是作为激素作用的第二信使。?核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧,第二位用大写字母代表碱基,第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。??三、核酸的一级结构:
核苷酸通过3’，5'-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸.核酸具有方向性,5'—位上具有自由磷酸基的末端称为５’—端,3'－位上具有自由羟基的末端称为３'—端。
DＮＡ由dAMP、ｄGＭP、dCMP和dTMＰ四种脱氧核糖核苷酸所组成。DNＡ的一级结构就是指DＮA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA由AMP,GMＰ，CMP，UＭP四种核糖核苷酸组成。RNA的一级结构就是指ＲNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
?四、DＮA的二级结构：
ＤＮA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Ｗatson和Cｒick两位科学家于195３年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Charｇaｆf研究小组对DＮA的化学组成进行的分析研究，即D NA分子中四种碱基的摩尔百分比为Ａ=T、Ｇ=C、Ａ+G=Ｔ＋Ｃ（Ｃhａrgaｆf原则）,以及由Wilkins研究小组完成的DNＡ晶体X线衍射图谱分析.
天然ＤNA的二级结构以B型为主，其结构特征为:①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列;②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧;③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A—Ｔ、G-C（碱基互补原则);
④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力;⑤螺旋的螺距为3。4nm,直径为2nm.
五、DNA的超螺旋结构：
双螺旋的ＤNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,其三级结构呈麻花状。
在真核生物中,双螺旋的DNＡ分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体.核小体结构属于DＮA的三级结构。??六、ＤＮA的功能：
DＮA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。
DＮA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（ｇene).一个生物体的全部ＤNＡ序列称为基因组（g eｎｏme)。基因组的大小与生物的复杂性有关。??七、ＲＮA的空间结构与功能：?RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。RNA通常以单链存在,但也可形成局部的双螺旋结构. ?1．ｍRＮA的结构与功能：mＲＮA是单链核酸,其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRN A分子具有典型的５’—端的7—甲基鸟苷三磷酸（m7GTＰ)帽子结构和3'—端的多聚腺苷酸（ｐoｌｙA)尾巴结构。ｍRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸,这种核苷酸三联体称为遗传密码（ｃodｅn）.?２。tRNA的结构与功能：tRNＡ是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNＡ。ｔRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tＲＮA的5 '—端和3’－端构成的局部双螺旋，3’-端都带有—CCA—ＯH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DH U臂:含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。③反密码臂:其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码(anticodｅn）.④TψC臂：含保守的TψC顺序，可以识别核蛋白体上的rRNＡ，促使ｔRNＡ与核蛋白体结合。⑤可变臂：位于ＴψＣ臂和反密码臂之间，功能不详。?3．rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNＡ，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S,１6S，23Ｓ.真核生物中的rRNA有四种:5S，５。8Ｓ，18Ｓ，28S。
八、核酶:
具有自身催化作用的RNＡ称为核酶(ｒiｂozyme)，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
?九、核酸的一般理化性质: ?核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。
?十、DNA的变性：?在理化因素作用下，ＤNＡ双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性.
引起DNＡ变性的因素主要有：①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。DＮA变性后的性质改变：①增色效应:指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；②旋光性下降;③粘度降低；④生物功能丧失或改变。
加热ＤNA溶液,使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度,就是DＮA的变性温度(融解温度，Tm)。Tm的高低与DNＡ分子中G＋Ｃ的含量有关,Ｇ+Ｃ的含量越高,则Tm越高。
?十一、DNA的复性与分子杂交: ?将变性DＮA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DＮA 的复性.
两条来源不同的单链核酸（DＮＡ或ＲNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNＡ,也可以是ＤNＡ—RＮＡ杂交。不同来源的,具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。?常用的核酸分子杂交技术有:原位杂交、斑点杂交、Soｕthern杂交及Nｏrthｅrn杂交等.
在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。??十二、核酸酶:
凡是能水解核酸的酶都称为核酸酶.凡能从多核苷酸链的末端开始水解核酸的酶称为核酸外切酶，凡能从多核苷酸链中间开始水解核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶）
第四章酶
一、酶的概念：
酶（ｅnｚyｍe）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系(多酶复合体和多功能酶)三大类。??二、酶的分子组成：
酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶)两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关,辅助因子则与酶的催化活性有关。?与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
?三、辅酶与辅基的来源及其生理功用: ?辅酶与辅基的生理功用主要是：⑴运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。⑵运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
维生素（vitaｍin）是指一类维持细胞正常功能所必需的,但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。?维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitＫ四种;水溶性维生素有VitB1，ViｔB2,VitPＰ,ＶitB６，VitB12,ViｔＣ，泛酸，生物素，叶酸等。?１。TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VｉｔB1)焦磷酸化而生成,是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。
２.FMＮ和FＡD：即黄素单核苷酸（FＭN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VｉｔB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基,在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。
３．ＮAD＋和ＮADＰ＋:即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAＤ+,辅酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（ＮA DP＋,辅酶Ⅱ)，是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的
作用，为单递氢体.
4．磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺:是VitＢ6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶. ?5。CoＡ:泛酸(遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA)。ＣoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用,是酰化酶的辅酶。
6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。?7。FＨ4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。?8。VitＢ12衍生物：Vｉt B12分子中含金属元素钴,故又称为钴胺素。Ｖｉt Ｂ12在体内有多种活性形式,如5’—脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5’—脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。
?四、金属离子的作用:
1。稳定构象:稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；
2. 构成酶的活性中心:作为酶的活性中心的组成成分,参与构成酶的活性中心；?３．连接作用：作为桥梁,将底物分子与酶蛋白螯合起来. ?
五、酶的活性中心: ?酶分子上具有一定空间构象的部位,该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程,这一部位就称为酶的活性中心. ?参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关,称为酶活性中心外必需基团。?
六、酶促反应的特点:
1．具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高106～１0２０倍.酶能与底物形成ES中间复合物,从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低,活化分子的数目大大增加,从而加速反应进行。
2.具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性。?⑴绝对特异性:一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。?⑵相对特异性:一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。
⑶立体异构特异性:一种酶只能作用于一种立体异构体,或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L－精氨酸酶。
３．酶的催化活性是可以调节的:如代谢物可调节酶的催化活性,对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性,也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性. ??七、酶促反应的机制：
１．中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶－底物复合物（E Ｓ)，此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。
2．与酶的高效率催化有关的因素:①趋近效应与定向作用；②张力作用；③酸碱催化作用；④共价催化作用；⑤酶活性中心的低介电区（表面效应）。??八、酶促反应动力学: ?酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素.在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量〈５％时的反应速度。
１.底物浓度对反应速度的影响:?⑴底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到,在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应);此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应)；最后,当底物浓度增加到一定量时,反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应)。
⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaeｌis &Menten 于1９13年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程: ν= Vｍax[S]/（Km+[S])。其中，Vｍaｘ为最大反应速度，Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义：?①当ν=Vｍaｘ/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时
的底物浓度。?②当k－1＞＞ｋ+２时，Ｋm＝k-1/k＋1＝Kｓ。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。?③Km可用于判断反应级数:当[S］〈０. 01Km时,ν=(Vｍａx/Ｋm)［Ｓ]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比;当［S]＞10０Ｋｍ时，ν=Vｍaｘ，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当０.0１Km<［S］<10０Km时，反应处于零级反应和一级反应之间,为混合级反应。?④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Ｋｍ值是恒定的，因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。?
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当[S]=10Km时,ν=91%Vmａｘ，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。?⑦Vｍax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。?⑷Km和Vmax的测定：主要采用L ineweaｖeｒ—Ｂuｒk双倒数作图法和Haｎes作图法。?2．酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=ｋ［E]。?３.温度对反应速度的影响:一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数.低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低,但温度升高后，酶活性又可恢复.
4。pH对反应速度的影响：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即ｐH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的ｐH值就称为酶的最适ｐH。人体内大多数酶的最适pH 在6。５~8。０之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数.
5.抑制剂对反应速度的影响: ?凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～［E］作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制)两种.
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν~[Ｅ]作图,可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型.
①竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用.其特点为：ａ。竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b。抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c。抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；ｄ.动力学参数:Km值增大，Ｖm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。
②反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为:a。抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b。必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制.其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b。抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c。动力学参数：Km值不变,Vm值降低。?6。激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂.酶的激活剂大多数是金属离子,如K+、Mg2+、Mn2+等,唾液淀粉酶的激活剂为Cl－。??九、酶的调节:
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。
酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。?１.酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式. ?⑴变构调节:又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应.变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。变构调节的特点：①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化;③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。?⑵共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰,从而导致酶活性的改变,称为共价修饰调节。共价修饰方式有:磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应.共价修饰调节的特点为：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在;②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素)的影响;④一般为耗能过程;⑤存在放大效应。?⑶酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原.酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活.酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。?2．酶含量的调节：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量,影响其催化活性,从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。
⑴酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂;反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。?⑵酶蛋白降解的调节:如饥饿时,精氨酸酶降解减慢,故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能.?3．同工酶的调节:在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构,理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此,同工酶在体内的生理功能是不同的。
乳酸脱氢酶同工酶(LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式,即LＤH1(H4），ＬDH2(H3M1),LDH 3（Ｈ2Ｍ2），LDH4（Ｈ１M3）和ＬDH5（M4)。心肌中以LDH１含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高,因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解,以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH５，ＬDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸,以促进糖酵解的进行。
十、酶的命名与分类：?1．酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种,但常用者为习惯命名法.?2。酶的分类：根据1９61年国际酶学委员会(IEC）的分类法，将酶分为六大类:①氧化还原酶类:催化氧化还原反应；②转移酶类:催化一个基团从某种化合物至另一种化合物;③水解酶类：催化化合物的水解反应；④裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上;⑤异构酶类：催化分子内基团重排；⑥合成酶类：催化两分子化合物的缔合反应。——----—-—-
?第五章糖代谢?一、糖类的生理功用：
①氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式,后者为贮存形式.
②作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。?③作为核酸类化合物的成分:核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸,ＤNA，RNA等.
④转变为其他物质:糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物.??二、糖的无氧酵解：?糖的无氧酵
解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。?糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：?１．活化(己糖磷酸酯的生成）:葡萄糖经磷酸化和异构反应生成１,6－双磷酸果糖（FＢP），即葡萄糖→6—磷酸葡萄糖→6—磷酸果糖→1，6-双磷酸果糖（F-1，6—BP)。这一阶段需消耗两分子ＡＴP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6—磷酸果糖激酶—1是关键酶。?2。裂解(磷酸丙糖的生成）:一分子F－1，6—BＰ裂解为两分子3-磷酸甘油醛,包括两步反应:F—1,６—BP→磷酸二羟丙酮+ 3—磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3—磷酸甘油醛。?３.放能（丙酮酸的生成)：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应:3－磷酸甘油醛→１，3－二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸→２－磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成2×2=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。?４．还原(乳酸的生成）:利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADＨ,使NAＤH 重新氧化为NAD+。即丙酮酸→乳酸.
三、糖无氧酵解的调节:
主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶)、6—磷酸果糖激酶－1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G—6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰Co Ａ的反馈抑制；6—磷酸果糖激酶—1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受AＴP和柠檬酸的变构抑制，ＡMP、ADＰ、1，6—双磷酸果糖和2,６－双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATＰ的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。
?四、糖无氧酵解的生理意义：
1。在无氧和缺氧条件下,作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵从平原进入高原初期；⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧. ?２．在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径:如表皮细胞,红细胞及视网膜等,由于无线粒体,故只能通过无氧酵解供能. ?五、糖的有氧氧化：?葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C２O和Ｈ２Ｏ,并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量.此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行,一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生3６/３8分子ATＰ。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：
1．葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：
此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同,涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子(ＮADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到２×２或２×3分子AＴＰ。故第一阶段可净生成6/8分子AＴＰ。?
２．丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA: ?丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（N ADH＋H+）和乙酰CoＡ。此阶段可由两分子（NADH+H＋）?产生２×3分子ATＰ。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子,即NAＤ+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg
3.经三羧酸循环彻底氧化分解：
２+.??
生成的乙酰CｏA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H２Ｏ，并释放能量合成ATP。一分子乙酰ＣｏA氧化分解后共可生成１2分子ATP，故此阶段可生成2×12=２4分子ATP. ?
三羧酸循环是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基
?
被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程.这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Ｋreｂｓ循环. ?三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸+ 乙酰ＣｏA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸.?
三羧酸循环的特点:?①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。?②每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基，可生成1２分子ＡＴＰ。
③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。?④循环中有两次脱羧反应，生成两分子ＣO2。
⑤循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADH和一分子FＡDH2。
⑥循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP.
⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系,且α—酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似,辅助因子完全相同。??六、糖有氧氧化的生理意义：?1．是糖在体内分解供能的主要途径:⑴生成的ＡTP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ＡＴＰ数目;⑵机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。?２．是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能. ?3。是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。
?七、有氧氧化的调节和巴斯德效应:
丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、AＴＰ和ＮADH的变构抑制,受ＡMP、ＡDP和NAD+的变构激活.异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素,ATP是其变构抑制剂，AMP和ＡDP是其变构激活剂.
巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象.有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。?
八、磷酸戊糖途径：?磷酸戊糖途径是指从G－6—P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是Ｇ—6—P，返回的代谢产物是3—磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5—磷酸核糖和ＮADPH.整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6—磷酸葡萄糖脱氢酶.
九、磷酸戊糖途径的生理意义：
１。是体内生成NAＤPH的主要代谢途径:ＮADPH在体内可用于:⑴作为供氢体,参与体内的合成代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等。⑵参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。⑶维持巯基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽还原。⑸维持红细胞膜的完整性:由于6—磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性
2. 是体内生成5－磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和缺陷可导致蚕豆病,表现为溶血性贫血.??
核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5－磷酸核糖的形式提供,其生成方式可以由G—６—P脱氢脱羧生成,也可以由3-磷酸甘油醛和Ｆ-６—P经基团转移的逆反应生成。
?十、糖原的合成与分解：?
糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借α—1，4－糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借α－１,6－糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。?
1．糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。?⑴活化:由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖→6—磷酸葡萄糖→1—磷酸葡萄糖→UDPＧ。此阶段需使用UTP,并消耗相当于两分子的ＡTP。?⑵缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过α—1，4－糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。
⑶分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时,在分支酶的催化下，将距末端６～7个葡萄糖残基组成的
2.糖原的分寡糖链由α－１,4-糖苷键转变为α-1，６—糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。??
解代谢:糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。
⑴水解：糖原→１-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶,并需脱支酶协助。?⑵异构：1-磷酸葡萄糖→6—磷酸葡萄糖。?⑶脱磷酸：6—磷酸葡萄糖→葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。?
十一、糖原合成与分解的生理意义：?
1。贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。?２．调节血糖浓度:血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖.
３．利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原.这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。
?十二、糖异生:?由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生.该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶)为不可逆反应,
故需经另外的反应绕行。
1.Ｇ-6—Ｐ→G:由葡萄糖-6－磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一,不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。
2。F－1，6－BP→ F—6—P：由果糖１，6－二磷酸酶—1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。
3.丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶(需生物素)的催化下生成草酰乙酸,后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸,再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸,这两个酶都是关键酶.
糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸. ??十三、糖异生的生理意义：?1．在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定:在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。
２．回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生,但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。
葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏,再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环(Coｒｉ循环）。?
３．维持酸碱平衡:肾脏中生成的α—酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基,生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。
十四、血糖：
血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定,正常空腹血糖浓度为3。89～6。11mmol／L（70~１０0m g％）。
1.血糖的来源与去路:正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有:①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用;③肝糖原的分解。血糖的主要去路有：①氧化分解供能；②合成糖原（肝、肌、肾)；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。?
2.血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：
⑴组织器官:①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞,以及通过促进肝糖原的合成,以降低血糖浓度;通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度.②肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。?⑵激素：①降低血糖浓度的激素—-胰岛素。②升高血糖浓度的激素—-胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。
⑶神经系统。
第六章脂类代谢?一、脂类的分类和生理功用：
?脂类是脂肪和类脂的总称,是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物.其中,脂肪主要是指甘油三酯，类脂则包括磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂)、糖脂(脑苷脂和神经节苷脂)、胆固醇及胆固醇酯。
?脂类物质具有下列生理功用：?①供能贮能:主要是甘油三酯具有此功用，体内2０％～３0%的能量由甘油三酯提供.
②构成生物膜：主要是磷脂和胆固醇具有此功用。
③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸.?④保护和保温作用：大网膜和皮下脂肪具有此功用。
二、甘油三酯的分解代谢：
?1。脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸,供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。激素敏感脂肪酶（ＨSL)是脂肪动员的关键酶。HSＬ的激活剂是肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素;抑制剂是胰岛素、前列腺素Ｅ2和烟酸. ?
脂肪动员的过程为：激素＋膜受体→腺苷酸环化酶↑→ｃAＭP↑→蛋白激酶↑→激素敏感脂肪酶(HSL，甘油三酯酶)↑→甘油三酯分解↑。
脂肪动员的结果是生成三分子的自由脂肪酸（FFA）和一分子的甘油。脂肪酸进入血液循环后须与清蛋白结合成为复合体再转运,甘油则转运至肝脏再磷酸化为3—磷酸甘油后进行代谢。
２．脂肪酸的β氧化：体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸.其代谢反应过程可分为三个阶段:
（1)活化:在线粒体外膜或内质网进行此反应过程.由脂肪酸硫激酶（脂酰ＣｏA合成酶)催化生成脂酰Co A。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子AＴP。??（２）进入:借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应,脂酰CoA由肉碱(肉毒碱)携带进入线粒体.肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β—氧化的关键酶.
（３）β-氧化：由四个连续的酶促反应组成：①脱氢:脂肪酰CｏA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下,生成F ADH２和α，β-烯脂肪酰CoA。②水化：在水化酶的催化下,生成Ｌ-β-羟脂肪酰ＣoＡ。③再脱氢：在L－β—羟脂肪酰CoＡ脱氢酶的催化下，生成β—酮脂肪酰CoA和ＮAＤＨ+H+。④硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CｏＡ.后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoＡ。??
3。三羧酸循环:生成的乙酰CoＡ进入三羧酸循环彻底氧化分解.??三、脂肪酸氧化分解时的能量释放:
以１6C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为:一分子软脂酸可经七次β-氧化全部分解为八分子乙酰CｏA，故β-氧化可得5×7=35分子ATP，八分子乙酰CoA可得1２×８=９6分子ATＰ，故一共可得13１分子ＡＴP,减去活化时消耗的两分子ATＰ,故软脂酸可净生成１2９分子ATP。
?对于偶数碳原子的长链脂肪酸，可按下式计算:ＡTP净生成数目=（碳原子数÷2 —１)×5 + （碳原子数÷2)×12 －２。
四、酮体的生成及利用:
?脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
?1．酮体的生成:酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰ＣoA，关键酶是HMＧ－CoＡ合成酶。
?其过程为：乙酰CoA→乙酰乙酰CｏＡ→HMG—CoA→乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为β－羟丁酸或经自发脱羧生成丙酮。
２．酮体的利用：利用酮体的酶有两种，即琥珀酰ＣoA转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体中,不消耗ATＰ）和乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中，需消耗2分子AＴＰ）。??其氧化利用酮体的过程为:β-羟丁酸→乙酰乙酸→乙酰乙酰CoＡ→乙酰CoA→三羧酸循环。
?３．酮体生成及利用的生理意义：?
（1）在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式:由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用,成为
生物化学复习重点
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
[考研]生物化学笔记
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
复旦大学生物化学笔记完整版
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
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第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学笔记(整理版)7
第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症
第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键
生化期末复习要点
10临床康复-生化期末复习要点 第三章蛋白质 1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨 酸、苏氨酸、酪氨酸。 2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。 3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结 构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。 4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。 5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶 液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6、蛋白质各级结构主要的化学键： 一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。 二级结构：氢键是维持其主要的化学键。 三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。 第四章核酸 1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。 2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。 3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反 密码子臂、D臂、氨基酸臂。 4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。 5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、 H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。 6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端 大多数为G。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。 tRNA的三级结构特点：倒L形。 mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。 7、简述三种主要的RNA的生物功能。 mRAN：合成蛋白质的直接模板。 tRAN：携带转运氨基酸。 rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。 8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如 粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。 第五章维生素与微量元素 1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物 供给的一组低分子量的有机物质。 2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。 生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。 缺乏病：夜盲症，干眼病。
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一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH