生物化学考试知识点提要
Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。
主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。
肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。
α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。
不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规
则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)；
超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体；
胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。
胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。
很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶）
有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。
(转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。
泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。
蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。
泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。
氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位
⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶
//变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。
⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。
//转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。
⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。
高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。
尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）：
总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。
0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP）
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。
1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT
2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质
3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质
4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质
胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏)
⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢
脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏)
长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi
⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键
⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶
脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质：
1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱
2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换
3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA
脂肪酸的β-氧化（MIT基质）：
⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2
⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA
⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH
⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA）
总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。
⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA
⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C
血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。
LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。
高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网
到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。
肽链的方向N→C（-NH-CαHR-CO-）。转译时，mRNA沿5’→3’翻译，肽链合成方向N→C。核苷酸方向5'→3'，指核糖位置。复制/转录的DNA /RNA沿5’→3’生长：读3’→5’，写5’→3’。
基因：RNA/DNA中编码某一肽链的一段碱基序列称为基因。遗传物质的最小功能单位。
Watson & Crick：DNA双螺旋结构模型//每圈10个碱基
拓扑异构酶，DNA解旋酶，DNA结合蛋白，RNA引物酶，DNA聚合酶，DNA连接酶。
复制子，复制叉，半保留复制，前导链，延迟链——半不连续复制，冈崎片断。
DNA聚合酶(核心作用)：需要模板DNA链；四种前体物质dNTP及Mg2+；引物(一小段RNA分子)。//DNA连接酶将切除引物片断留下的缺口填上。//DNA聚合酶的外切酶活力起校对错误的作用。编码链- 模板链- mRNA 原核DNA聚合酶Ⅰ~校验, Ⅲ~合成。
真核RNA聚合酶Ⅰ~rRNA(除5S),Ⅱ~mRNA, Ⅲ~tRNA & 5SrRNA。RNA聚合酶也需要模板DNA链；四种前体物质NTP及Mg2+；但转录不需要引物，从单个NTP开始。真核生物mRNA前体加工：1)剪接：由剪接体除去内含子；
2)5’端戴上帽子；(阻碍RNA外切酶和磷酸酶的攻击，也是起始密码子识别的标志)
3)3’端加上尾巴(Poly A)。(与mRNA寿命有关，还可增加转录活性及稳定性)
DNA复制时：需要复制起始序列，真核生物染色体上多处。
转录时：RNA聚合酶需要DNA上的起始/终止信号，称启动子/终止子(信号识别：σ因子/ρ因子)。转译时：核糖体需要mRNA上的起始密码子AUG(Met)/GUG(Val)和终止密码子UAA/UAG/UGA。
mRNA上密码子；tRNA上反密码子。摆动假说：前两碱基严格配对，3rd碱基容忍不正常。
遗传密码的：非重叠性；无标点性；简并性；几乎普适性(线粒体例外)。
核糖体：60S大亚基(肽酰位点P，氨酰位点A)，40S小亚基。氨酰-tRNA合成酶：氨基酸+tRNA。
核苷酸的降解：限制性内切酶，外切酶，核苷磷酸化酶，核苷水解酶。
嘌呤脱氨成(次)黄嘌呤，再氧化成尿酸直至尿素。嘧啶脱氨水解形成CO2，NH3及β-丙氨酸。
//自毁容貌综合症：缺乏H-G磷酸核糖转移酶的补救合成途径缺陷。核苷酸的从头合成：CO2，氨基酸为原料合成；补救合成：由预先形成的碱基与核苷合成核苷酸。
//谷氨酰胺，天冬AA，甘AA提供合成嘌呤碱基的骨架；天冬AA还提供合成嘧啶碱基的骨架。
糖异生作用的丙酮酸和草酰乙酸可来源于AA的分解
利用TCAC中间物的合成途径：葡萄糖异生；脂类，氨基酸，卟啉类(血红素)合成。
NH3转化为有机物涉及：氨甲酰磷酸合成酶、谷氨酸脱氢酶(逆用)、谷氨酰胺合成酶。
AA的C-骨架前体：
⑴谷氨酸族AA：谷，谷氨酰胺，脯，精，赖——α-酮戊二酸。
⑵天冬氨酸族AA：天冬，天冬酰胺，甲硫，苏，异亮——草酰乙酸→天冬。
⑶丙酮酸族AA：丙，缬，亮——丙酮酸；合成赖、异亮也需丙酮酸供C。
⑷丝氨酸族AA：丝，甘，半胱——丝。
⑸芳香族AA：苯丙，酪，色——仅在微生物及植物中合成，磷酸烯醇式丙酮酸& 分支酸。DNA测序：Sanger双脱氧法。RNA测序：核糖核酸酶降解法。
限制性内切酶(常用II型)：识别DNA中特异的碱基序列，并切割成限制性片断(for克隆、凝胶电泳)。
原核生物用于切割外来DNA——自身DNA不被切割，因识别位点处的碱基经甲基化保护。
//扭曲底物DNA分子，磷酰基团置于被攻击部位——但若甲基化则妨碍扭曲。
//识别反向重复序列——二重旋转对称结构，酶的两单体之间也为二重旋转对称。
PCR(Polymerase Chain Reaction)聚合酶链式反应：
使特异的DNA片段增殖，以利于微量DNA片段检测——病原体检测、法医、考古等。
//PCR每个循环：加热使链分离；引物与模板链杂交；DNA聚合酶引发DNA合成。
单克隆抗体与HAT培养基：细胞融合的选择培养基，有三种关键成分：次黄嘌呤(H)、氨甲蝶呤(A)
和胸腺嘧啶(T)，只有融合细胞可在HAT培养基中长期存活与繁殖。
重组DNA技术：基因被克隆——引入到各种各样的细胞系中，质粒及噬菌体为DNA克隆载体。
//限制性内切酶切割→粘性末端形成→粘性末端处杂交→DNA连接酶连接切口→引入细胞
//质粒：宿主染色体外能自主复制的小型环状双螺旋DNA分子，带有某些遗传信息。
文库技术：基因组DNA酶切片段的克隆——基因文库；逆转录片段的克隆——cDNA文库。
逆转录酶：将真核生物的mRNA分子逆转录为互补的单链DNA分子：cDNA（不含内含子）。
盐析-溶解度；透析-大小。质谱/光谱/X衍射/NMR HPLC
凝胶过滤色谱——基于分子大小分离（“分子筛吸附色谱”，大者先洗脱）。
离子交换色谱——基于电荷分离。亲和色谱——基于“结合特异性”，混和物中特定蛋白得以吸附。聚丙烯酰胺凝胶电泳——小分子在多孔网状介质中的迁移速度较快。
等电聚集电泳——电场作用下，带电氨基酸在pH梯度中迁移至pH = 其pI的位置。
区带密度梯度离心——分子在离心过程中迁移至密度与其相等的位置。
//沉降系数(s-1)：单位离心场中的沉降速度，10-13 s-1为沉降系数单位，用S表示。
//与分子的大小、形状相关：相同形状的分子，分子量越大沉降系数越大。
Edman降解——测多肽的N-端序列；羧肽酶/ 氨肽酶——从C/ N端降解肽键。
ELISA(Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay)：酶联免疫吸附检验。
使用酶结合的抗原/抗体与待检样品发生免疫反应，测定相应的抗体/抗原。
Western Blotting用抗体鉴定特异性蛋白(抗原)。Southern Blotting & Northern Blotting
核酸印迹：32P标记的DNA/RNA单链利用互补配对特异性，鉴定特异的SB~DNA或NB~RNA片段。
人类基因组计划：测定人体细胞每条染色体上的核苷酸排列顺序。中国1％—3rd染色体上三千万个。
//基因组：代表一个生物体整套遗传信息的所有DNA碱基序列。
生命开始~35亿年前：1.生命关键分子产生Urey-Miller实验
2.转变为复制系统(进化三原则：复制或繁殖，变异，竞争-自然选择)
3.能量转换体系形成
4.对环境变化的反应能力(就细胞而言：调节已有酶的活力；合成新的酶；改变膜运输过程等。)
群体&细胞分化——群体中所有细胞遗传上相同，但是又因不同的基因表达而不同。
细胞运动的两种方式：鞭毛和纤毛；微管、微丝和中等纤维构成的细胞骨架变形。
微丝：肌动蛋白聚合体；微管：α及β-微管蛋白聚合体。高度动态——添加/除去蛋白快速增长/缩短。
糖酵解(胞质溶胶中)：总：葡萄糖+2NAD++2ADP+2Pi→2丙酮酸+2NADH+2ATP 1葡萄糖共生成4ATP，在葡萄糖(1)和果糖-6-磷酸(3)磷酸化消耗2ATP，净得2ATP。
⑴葡萄糖+ATP→葡萄糖-6-磷酸+ADP 己糖激酶（与ATP、Mg2+复合）
⑵葡萄糖-6-磷酸(醛糖)←→果糖-6-磷酸(酮糖) 磷酸果糖（葡萄糖）异构酶
⑶果糖-6-磷酸+ATP→果糖-1,6-二磷酸+ADP 磷酸果糖激酶(PFK) 限速步
⑷果糖-1,6-二磷酸←→二羟丙酮磷酸+甘油醛-3-磷酸醛缩酶裂解，以下均须乘2
⑸二羟丙酮磷酸←→甘油醛-3-磷酸丙糖磷酸异构酶( T I M )
⑹甘油醛-3-磷酸+NAD++Pi←→1,3-二磷酸甘油酸+NADH+H+甘油醛-3-磷酸脱氢酶
//高能的酰基磷酸键形成，也是糖酵解中仅有的一步使NAD+还原为NADH。
⑺1,3-二磷酸甘油酸+ADP←→3-磷酸甘油酸+ATP 磷酸甘油酸激酶
⑻3-磷酸甘油酸←→2-磷酸甘油酸磷酸甘油酸变位酶
⑼2-磷酸甘油酸←→磷酸烯醇式丙酮酸+H2O 烯醇化酶活性中心Mg2+，被氟抑制⑽磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)+ADP→丙酮酸+ATP 丙酮酸激酶
第1、3、10步控制速率——不可逆步骤，糖异生迂回绕过此三个。
己糖激酶被葡萄糖-6-磷酸抑制：别构抑制&竞争性抑制；其在肝脏中的替代物——葡萄糖激酶不受葡萄糖-6-磷酸抑制，却被葡萄糖激酶调节蛋白抑制。PFK被ATP别构抑制，AMP拮抗ATP的抑制。
果糖-1,6-二磷酸酶被AMP抑制。
//丙酮酸羧化酶被乙酰-CoA别构激活。
葡萄糖异生(正常in肝脏)：基本是逆糖酵解途径，原料为丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸。
总：2丙酮酸+2NADH+4ATP+2GTP→葡萄糖+2NAD++4ADP+2GDP+6Pi 异生出1葡萄糖共消耗6ATP/GTP，故“酵解+异生无效循环”净浪费4ATP(6-2)。⑽丙酮酸+HCO-3+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 丙酮酸羧化酶(with生物素)
//生物素+ATP+HCO-3→羧化生物素+ADP+Pi & 羧化生物素+丙酮酸→生物素+草酰乙酸
草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)+GDP+CO2PEP羧激酶
⑶果糖-1,6-二磷酸+H2O→果糖-6-磷酸+Pi 果糖-1,6-二磷酸酶
⑴葡萄糖-6-磷酸+H2O→葡萄糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶
乳酸循环(Cori循环)：肌肉中ATP、磷酸肌酸，糖酵解得乳酸提供ATP；肝脏中乳酸异生出葡萄糖。发酵（续糖酵解⑽步之后）总：葡萄糖+2ADP+2Pi→2乳酸/乙醇+2ATP
⑾丙酮酸+NADH+H+→乳酸+NAD+乳酸脱氢酶（逆用）
OR 丙酮酸(丙酮酸脱羧酶,-CO2)→乙醛→(乙醇脱氢酶逆用,NADH+H+→NAD+)乙醇
糖原的α-糖苷键：1-4构造主链，1-6形成分支。
肌肉中糖原合酶&糖原磷酸化酶经变构和磷酸化修饰交互调节
糖原磷酸化酶被AMP激活；ATP &葡萄糖-6-磷酸抑制
糖原分解(磷酸解)：糖原(n残基)+Pi→糖原(n–1)+葡萄糖-1-磷酸糖原磷酸化酶
葡萄糖-1-磷酸←→葡萄糖-6-磷酸磷酸葡萄糖变位酶葡萄糖-6-磷酸可进入糖酵解或-Pi产生游离的葡萄糖进入血液（肝中的葡萄糖-6-磷酸酶催化）。
磷酸吡哆醛占据糖原磷酸化酶活性部位，酶的糖原储积位点与活性位点间距决定其仅能切割
α(1→4)键；而脱支酶中的α(1→6)糖苷酶催化水解α(1→6)键，脱去支链并产生游离的葡萄糖。糖原合成——不是分解的逆过程，尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）为糖原合成的直接前体：
葡萄糖-1-磷酸+UTP→UDP-葡萄糖+PPi UDP-葡萄糖焦磷酸化酶
PPi+H2O→2Pi //糖原合成中仅有的能量消耗，驱动整个反应
引物与UDP-G(葡萄糖供体)形成糖苷键，UDP释放。反复进行形成α(1→4)糖苷键连接的短线状聚集物：糖原(n残基)+UDP-葡萄糖→糖原(n+1)+UDP 糖原合酶//1-4糖苷键
分支酶催化形成一经1-6糖苷键连接的分支。
丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧成乙酰-CoA开始TCAC：
(0)丙酮酸+NAD++ HS-CoA→乙酰-CoA +NADH+H++CO2丙酮酸脱氢酶复合体
//丙酮酸脱氢酶复合体(变构效应&共价修饰调节)由E1,E2,E3的多份拷贝组成，with[辅基]：
//E1丙酮酸脱氢酶[ TPP]，E2二氢硫辛酸转乙酰基酶[硫辛酰胺]，E3二氢硫辛酸脱氢酶[FAD]。
三羧酸循环{TCAC，柠檬酸循环，Krebs循环}（线粒体基质中）：
总：乙酰-CoA +3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O→2CO2+3NADH+3H++FADH2+GTP+ HS-CoA 净结果：乙酰基彻底氧化成CO2并产生3NADH(H+)和1FADH2（但CO2的C来自草酰乙酸）
⑴草酰乙酸+乙酰-CoA→柠檬酸+ HS-CoA 柠檬酸合成酶(4C+2C=6C)
⑵柠檬酸←→顺乌头酸←→异柠檬酸顺乌头酸酶
⑶异柠檬酸+NAD+→α-酮戊二酸+NADH+H++CO2异柠檬酸脱氢酶(6C→5C)
⑷α-酮戊二酸+HS-CoA+NAD+→NADH+H++CO2+琥珀酰-CoA α-酮戊二酸脱氢酶复合体(5C→4C)
⑸琥珀酰-CoA +GDP+Pi→琥珀酸+GTP+ HS-CoA 琥珀酰-CoA合成酶
⑹琥珀酸+FAD→延胡索酸+FADH2琥珀酸脱氢酶
⑺延胡索酸+H2O→苹果酸延胡索酸酶
⑻苹果酸+NAD+→草酰乙酸+NADH+H+苹果酸脱氢酶
第3,4,6,8步脱氢，1,3,4步改变碳数——不可逆，关键。
异柠檬酸脱氢酶及α-酮戊二酸脱氢酶被ATP别构抑制；
果糖-2,6-二磷酸，变构激活PFK(糖酵解3)拮抗高[ATP]；并同时抑制果糖-1,6-二磷酸酶(糖异生3)。而[果糖-2,6-二磷酸] 的变化是对外部激素-cAMP级联信号的反应：
磷酸果糖激酶2(PFK2)结构域：果糖-6-磷酸+ATP→果糖-2,6-二磷酸+ADP
果糖-二磷酸酶2(FBPase2)结构域：果糖-2,6-二磷酸+H2O→果糖-6-磷酸+Pi
（双催化结构域的双功能酶。cAMP-蛋白激酶使其磷酸化，激活FBPase2和抑制PFK2）胰高血糖素激活cAMP信号使[果糖-2,6-二磷酸]↓；胰岛素拮抗胰高血糖素/肾上腺素cAMP级联效应
胰岛素和胰高血糖素维持血糖浓度：
血糖降低，胰高血糖素→[果糖-2,6-二磷酸]↓→糖酵解↓糖异生↑，肝脏分解糖原释放葡萄糖。
肾上腺素→肌肉分解糖原，增强PFK糖酵解↑
血糖升高，胰岛素→[果糖-2,6-二磷酸]↑→糖酵解↑，糖异生↓，肝脏摄取葡萄糖合成糖原。
底物水平磷酸化(底物将高能键转移到NDP上得NTP) ……电子传递链水平磷酸化。
电子传递链：供/受氢体、传递体、酶系统组成的生物氧化还原链。最终受氢体是氧时称呼吸链，但一般水是直接受氢体。NADH氧化呼吸链Ⅰ—Ⅲ—Ⅳ；琥珀酸氧化呼吸链Ⅱ—Ⅲ—Ⅳ。四种嵌膜酶复合物：
ⅠNADH-泛醌还原酶：NAD+，FMN，铁硫蛋白，Q NADH+ Q+H+←→NAD++ QH2Ⅱ琥珀酸-泛醌还原酶：FAD，铁硫蛋白，细胞色素b 琥珀酸氧化脱氢及Q加氢还原Ⅲ泛醌-细胞色素c还原酶：Cyt.b&c1，铁硫蛋白QH2+ 2Cyt.c(Fe3+)←→Q+ 2Cyt.c(Fe2+)+2H+
Ⅳ细胞色素c氧化酶：Cyt.a-a3，Cu2+Cu+/Cu2+直接传电子给O2：H++O2+e-→H2O 电子传递体（Cyt.与铁硫蛋白是单电子传递体；NAD+,FMN,Q为双电子传递体）：
1. 黄素蛋白：辅基是FMN(黄素单核苷酸)或FAD，来自核黄素VB2。
2. 铁硫蛋白：辅基是Fe-S，等量的铁硫。Fe3+/ Fe2+变化传递电子。
3. 泛醌(CoQ , Q)：电子传递链中唯一的非蛋白电子载体。
4. 细胞色素(Cyt.)：辅基是含铁卟啉的色蛋白(红色)。Fe3+/ Fe2+变化传递电子。
氧化磷酸化：NADH或琥珀酸的电子通过呼吸链传递到O2的过程与磷酸化偶联合成ATP。
化学渗透偶联假说：MIT中的NADH和QH2通过呼吸链氧化产能，用于H+由MIT基质跨内膜转移到膜间腔——产生[H+]梯度。H+通过另一嵌膜酶复合物H+-ATP合成酶回到基质时，能量释放供磷酸化。
// H+-ATP合成酶F1-F0：F1催化ATP←→ADP，F0为H+通道，逆用作H+泵。1NADH~2.5ATP；1FADH2~1.5ATP。FMNH2 /Q；cyt.b/cyt.c1；cyt.a-a3 /O2三个氧还反应(H+泵)与磷酸化偶联，称为偶联部位——复合体I,III,IV各泵4,4,2个H+：3H合成1ATP，转运1Pi到基质需1H+。葡萄糖分解总反应式：
C6H6O6+6H2O+10NAD++2FAD+4ADP+4Pi 6CO2+10NADH+10H++2FADH2+4ATP //共32ATP
呼吸控制：[ADP]↓，电子传递也随之降。解偶联剂(H+载体)：2,4-二硝基苯酚。
细胞溶胶NADH不能透过MIT内膜进入MIT：甘油-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径。
辅因子：金属或小分子有机物。除去辅因子的酶叫脱辅酶，拥有辅因子的酶叫全酶。
烟酸/烟酰胺Vpp→辅酶I，II：分解代谢NAD+=I，合成代谢NADP+=II (烟酰胺腺嘌呤二核苷酸[磷酸])。生物素VB7：羧化酶的辅酶，CO2的载体。//肠道细菌能合成；禽蛋中有抗生物素蛋白。
泛酸VB3 →辅酶A(HS-CoA)：乙酰-CoA是酰基载体，催化乙酰化。
丙酮酸脱氢酶复合体(进入TCAC的关键酶)的三个辅基：硫胺素VB1 →TPP(焦磷酸硫胺素)：E1的；硫辛酸和硫辛酰胺：E2的辅基；核黄素VB2 →FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)：E3的辅基。
碳酸酐酶Zn2+；限制性内切酶Mg2+；NMP Kinases（单磷酸核苷酸激酶），Mg2+-NTP复合物为底物，
转移三磷酸核苷酸(常为ATP)末端的Pi到单磷酸核苷酸NMP。稳定过渡态；广义酸碱催化；金属离子催化
改变结构——诱导契合有利于酶与底物结合（各种激酶(磷酸化)，羧化酶）；共价修饰催化——磷酸化/乙酰化/腺嘌呤化；邻近催化——两个不同的底物分子引入同一结合表面以提高反应速度。光反应(类囊体膜)：光能→化学能，H2O→O2+H+并产生NADPH和ATP——即光合磷酸化和水的光解。光反应电子传递链——光合链(PSII & PSI，cyt.b6f复合体，Fp，质体醌)，最终受氢体是NADP+。
光合磷酸化：光致电子传递与磷酸化偶联合成ATP。//质子梯度：[H+]类囊体腔侧>基质侧非环式光合磷酸化（电子流经两个光系统）：水光解，电子传递产生H+梯度，合成ATP并生成NADPH。环式光合磷酸化（只涉及PSI）：P700光电子不向NADP+传递，而通过Q循环产生H+梯度合成ATP。
//只生成ATP而无NADPH和O2，是植物及光细菌需要ATP时的选择两种光反应系统：光系统I和II(PSI，PSII)均含有一个光反应作用中心及集光复合体。
PSI除作用中心蛋白外，还有质体蓝素及其结合蛋白，铁氧还蛋白及其结合蛋白，氧化还原酶等，
最大吸收在700nm，又称为P700。生成NADPH，ATP。PSII反应中心-天线色素分子复合体(含有Mn2+)，最大吸收在680nm，又称为P680。促进水光解。除叶绿素a以外的其它色素(包括叶绿素b)称辅助色素，叶绿素a为主要色素。a~680nm，b~460nm
暗反应(叶绿体基质)：由光反应产生的NADPH、ATP使CO2还原成糖类——即CO2的固定和还原。固定CO2的第一个产物：C3途径是三碳的3-磷酸甘油酸；C4途径(甘蔗,玉米)是四碳的草酰乙酸。
C3途径（3C循环，Calvin循环）涉及磷酸戊糖途径：
每六次循环：12NADPH+12H++18ATP＋6CO2+12H2O→C6H12O6+12NADP++18ADP+18Pi
核酮糖-1,5-二磷酸(RuBP)羧化固定CO2；3-磷酸甘油酸(3-PGA)还原为醛；产生葡萄糖；RuBP再生。
//每循环1RuBP固定1CO2生成1果糖-6-磷酸（5/6分子再循环，1/6转变成葡萄糖）。
C4/CAM途径先富集CO2再进入C3循环，减少光呼吸浪费——RuBP羧化酶(Rubisco酶)具有羧化及加氧的双重功能，CO2少O2多时能催化RuBP氧化成磷酸乙醇酸，光呼吸最终释放CO2+NH3。
激素→受体→第二信使（cAMP, Ca2+, 肌醇三磷酸IP3 , 二酰基甘油DG）→细胞应答
G蛋白介导腺苷酸环化酶的激活与抑制：多种激素受体激活G蛋白，由此产生cAMP。信号放大：“激素-受体复合物”→多个G蛋白；“G蛋白-GTP-腺苷酸环化酶复合物”→多个cAMP。
抑制剂：竞争性(底物的结构类似物)，非竞争性；可逆性，不可逆性(自杀性底物，亲和标记)。
别构酶不遵循米氏动力学，含多个活性位点，一个的结合能改变另一个的结合力。
别构调节不直接涉及活性部位，别构调节物结合酶的“别构部位”引起酶构象变化，导致活性改变。
T态（紧张态，抑制态）←→R态（松弛态，活性态）ATCase(天冬转氨甲酰酶)别构调节：激活剂(底物，ATP)，抑制剂(CTP)。// 其后继反应最终生成CTP 底物诱导的同促效应（总是正效应）；非底物(如ATP/CTP)诱导的异促效应（正/负）非酶蛋白别构调节：血红蛋白。2α2β看成αβ二聚体的二聚体，均含辅基血红素，各能结合一个O2结合氧导致构象变化——两二聚体相对15°旋转，T to R使其余亚基更易结合氧，饱和效应延后。
二磷酸甘油酸(BPG/DPG)结合并稳定T态，降低血红蛋白对氧的亲和；H+、CO2能促进释放O2
供能物质：脑部：葡萄糖/饥饿时酮体。
肌肉：葡萄糖，脂肪酸，酮体。静息时肌肉使用脂肪酸；心肌优先利用酮体。
肝脏：不以葡萄糖及脂肪酸——而是氨基酸的降解产物-酮酸提供能量。
RNA分子催化剂——核酶：能在特定的位点切割其它RNA分子。
ATPase：ATP酶，催化ATP水解。
蛋白激酶——催化添加磷酸基团；蛋白磷酸酶——催化除掉磷酸基团。
酶的高度选择性包括对底物及反应类型的选择；高效性；条件温和性。
脂类主要包括甘油三酯(脂肪)、磷脂和类固醇。
软脂酸16C，硬脂酸18C
快速调节：数秒及数分钟内（快）改变酶的分子结构
迟缓调节：数小时或几天（慢而持久）改变细胞内酶的含量
PKA（蛋白激酶A）由两个调节亚基(R)及两个催化亚基(C)构成，
有cAMP时R亚基结合cAMP别构，蛋白解离为R2及两个催化亚基2C。
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学期末考试试题及答案范文
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
生物化学复习重点
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学期末考试试卷与答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
2014生物化学期末考试试题
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学期末考试试题及答案
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。 生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、 生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD生物化学考试重点笔记(完整版)
生物化学试题及答案期末用