考研生物化学复习笔记
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章氨基酸和蛋白质
一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类
1、非极性氨基酸
包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、极性氨基酸
极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸
注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组
二、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2、氨基酸的紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波
长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
3、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素
称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：
谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构
1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架
原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：
a -螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔
3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54Onm 0 a -螺旋的每个肽键的N - H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
B -折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定.
B -转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
B -巯基乙醇可破坏二硫键
2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条a 肽链（141个氨基酸残基）和两条B -肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛 ^态0
六、蛋白质的理化性质
1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH 条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：
a. 丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。
b. 盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在
280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
5、蛋白质的呈色反应
a. 茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3
b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化
1、沉淀，见六、2
2、电泳：蛋白质在咼于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分幵的方法。
4、层析：
a. 离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b. 分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分幵。
八、多肽链中氨基酸序列分析
a. 分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成
（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）
DNP法）
测定肽链头、尾的氨基酸残基
I- 二硝基氟苯法（D【
尾端羧肽酶A、E、C法
丹酰氯法
水解肽链，分别分析
胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键胰蛋白酶法：水解赖氨
酸、精氨酸的羧基侧肽键
溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键
Edman 降解法测定各肽段的氨基酸顺序
（氨基末端氨基酸的游离a -氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层 析法鉴定氨基
酸种类）
b. 通过核酸推演氨基酸序列。
第二章
核酸的结构与功能
一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和 磷酸三种成分连
接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA ），存在于细胞核和线粒体内 核糖核酸（RNA ），存在于
细胞质和细胞核内。
1、碱基：
吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分 析。
2、戊糖：DNA 分子的核苷酸的 糖是B -D-2-脱氧核糖，RNA 中为B -D-核 糖。
3、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上
二、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过 3‘，5 '
磷酸二酯键连接。
三、DNA 的空间结构与功能
1、DNA 的二级结构
DNA 双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由 糖和磷酸基构成，两 股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者， DNA 半保留复制的基础，结构要
占： 八、、?
a. DNA 是一反向平行的互补双链结构
亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于
双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸 腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b. DNA 是右手螺旋结构 螺旋直径为2nm 。每旋转一周包含了 10个碱基， 每个碱基的旋转角度为 36度。螺距为3.4nm ，每个碱基平面之间的距离为 0.34nm 。
c. DNA 双螺旋结构稳定的维系 横向靠互补碱基的氢键维
系，纵向则靠碱基
平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
2、DNA 的三级结构
三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生 物细胞核内，
DNA 三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上， DNA 链经反复折叠形成染色
体。
NH2 || O
O' " O -
胞嘧啶
胸腺嘧啶
卩 CH3 O
O
尿嘧啶
ii
II
O NH2
鸟嘌呤/'
NH2
腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长 260nm 左右的紫外光有较强
3、功能
DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子
只是碱基的排列顺序不同。
四、RNA的空间结构与功能
DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：
名称功能
核蛋白体RNA （rRNA）核蛋白体组成成分
信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板
转运RNA(tRNA)转运氨基酸
不均一核RNA
成熟mRNA的前体
(Hn RNA)
小核RNA(Sn RNA)参与HnRNA的剪接、转运
小核仁RNA(Sn oRNA)rRNA的加工和修饰
1、信使RNA （半衰期最短）
1）hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质
2）大多数的真核mRNA在转录后5’末端加上一个7 -甲基鸟嘌呤及三磷
酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA 的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。3’末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
3）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至
胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一
组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
2、转运RNA （分子量最小）
1）tRNA分子中含有10 %?20 %稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
2）二级结构为三叶草形，位于左右两侧的环状结构分别称为DHU环和T
如环，位于下方的环叫作反密码环。反密码环中间的3个碱基为反密码子，与
mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补。所有tRNA3 ’末端均有相同的
CCA-OH 结构。
3）三级结构为倒L型。
4）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。
3、核蛋白体RNA （含量最多）
1）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S ;真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA 的二级结构呈花状。
2）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，它是蛋白质合成机器一一核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。
4、核酶：某些RNA分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。这种具有催化作用的RNA称为核酶。
五、核酸的理化性质
1、DNA的变性
在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使
DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。紫外光吸收值达到最
大值的50 %时的温度称为DNA的解链温度（Tm ），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G + C比例相关，G + C比例越高，Tm值越高。
2、DNA的复性和杂交
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。杂交可发生于DNA —DNA之间，RNA —RNA之间以及RNA —DNA之间。
六、核酸酶（注意与核酶区别）
指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。可分为DNA酶和
RNA酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。
第三章酶
一、酶的组成
单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；
辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
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复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
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第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架
生物化学笔记(整理版)7
第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症
第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键
王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
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Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记－－泰戈尔 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时能够只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸取性质 芳香族氨基酸在280nm波长邻近有最大的紫外吸取峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸取峰在570nm波长处。由于此吸取峰值的大小与氨基酸开释出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的要紧功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 要紧化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
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生物化学考试重点笔记(完整) 版． 临床医学
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每 克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 天:2带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（） 3、
冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 2 临床医学 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽
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?第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biｏchｅmｉstrｙ）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 ?二、生物化学的发展： 1。叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。?2．动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期.就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 ３．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。??三、生物化学研究的主要方面: １.生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。?2。物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢,分解代谢，物质互变,代谢调控，能量代谢几方面的内容。?3.细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系.?5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能?一、氨基酸: ?1。结构特点:氨基酸(aｍiｎo acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有2０种,除脯氨酸为α—亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为Ｌ-α—氨基酸. 2.分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）;②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸（Gｌｕ和Asp）；④碱性氨基酸(Lys、Ａｒg和Hiｓ）。 ?二、肽键与肽链： 肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α－氨基经脱水而形成的共价键（－ＣO—NH—)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端）与自由羧基端(Ｃ端)，肽链的方向是N端→C端. 三、肽键平面(肽单位）: ?肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。?1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。?2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ?⑴α-螺旋:其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3。6个氨基酸残基，螺距为0。54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧. 影响α—螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。?⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=Ｏ和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。?⑶β—转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。?⑷无规卷曲：主链骨架无
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生物化学知识总结 第一章 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、0、N、S o 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16% o 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（ami no acid ），即蛋白质组成单体 或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨 基酸）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1 ?氨基连接在a - C上，属于a -氨基酸（脯氨酸为a -亚氨基酸）。 2. R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸 都是L-型。 （二）氨基酸的分类 1?按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2?按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R （烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（人。）、缬（Vai）、亮（Leu）、异亮（lie）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R （羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn ）、 谷胺（Gin）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu ）、赖（Lys ）、精（Arg ）、组（His ），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 （三）氨基酸的重要理化性质 1 .一般物理性质 a -氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 0C以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪 氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析岀。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收 峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2 .两性解离和等电点（isoelectric point, pl ） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸，又可作为碱起作用，是两性 电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈 电中性， 此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 3 ?氨基酸的化学反应 氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
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第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。 2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向就是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:
生物化学笔记
生物化学笔记 The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020
生物化学笔记 一蛋白质的共价结构 1.氨基酸（amino acid） －20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质 －人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构 ●每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨 基），—R(R集团) 羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构 ●暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构 ●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性： ?独特的折叠结构 ?溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用 ?聚集状态：单体，二聚体等 ?与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性 ?修饰 ●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律， 其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的 ●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例 如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变） 1．2氨基酸分类（根据极性分类） 在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类： ?非极性氨基酸（Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M. Pro-P） 性质：1.具有疏水性 2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子） 3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形 成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定 反应。 4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中 心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结 构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十 分重要作用 5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合
生物化学笔记(整理版)
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为
生物化学笔记英文
WEEK 1：Overview of the cardiovascular system Learning Objective ? explain the basic anatomy of the heart and its arrangement into 4 chambers. ? describe the location and function of the heart valves. ? list in sequence the direction of blood flow through the four chambers of the heart. ? appreciate that blood flows in series through the systemic and pulmonary circulations. ? explain what causes fluid to flow through a tube. ? understand the relationship between blood flow, pressure and resistance ? appreci ate the three factors that influence the resistance to flow through a tube. Why do we have a circulatory system? distribute nutrients/hormones O2 remove wastes + CO2 thermo regulation transport antibodies and white blood cells penile erection Heart (pump) Aortic and Pulmonary Valves ?(semilunar valves) Allow flow from ventricles into arteries (aorta or pulmonary artery) ?but prevent backflow from arteries to ventricles Atrioventricular Valves ?mitral (bicuspid) valve (between left atrium and ventricle) ?tricuspid valve (between right atrium and ventricle) Allow flow from atria into ventricles ?but prevent flow from ventricles back into atria Difference in pressure causes flow Flow is always from region of high pressure to region of lower pressure It is the DIFFERENCE in pressure that is important, not the absolute pressure. Flow is proportional to the pressure difference (F P) Directly proportional if flow is laminar.
最新生物化学笔记(汇总)
1.1 蛋白质的分子组成 构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸） 【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】 含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸） 脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸 20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】 1.2 蛋白质的分子结构 一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键 二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象氢键 螺旋（个残基上升一圈，螺距），折叠（平行和反平行，个残基）转角转角处常有，无规卷曲 超二级结构（αα、βαβ、ββ）模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键 四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2） 1.3 蛋白质结构与功能的关系 尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键 【肌红蛋白与血红蛋白】 肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基； 血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基； 肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似； 肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线； 血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。 蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病 1.4 蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度） 1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。 丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心 ＊简答题或论述题： 1、简述α-螺旋结构的主要特征 要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定 2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？ 要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂 3、蛋白质变性后有什么改变？ （1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低 （4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解