生物化学检验考试重点知识总结(1)
临床生物化学与检验
第一章
临床生物化学的概念：临床生物化学与检验实在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗检测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
第二章
1，运输载体类（血浆脂蛋白：包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等）的血浆蛋白质有运输和营养等功能，清蛋白（Alb）运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等，蛋白酶抑制物（包括α1-抗胰蛋白酶、α1-抗糜蛋白酶、α2-巨球蛋白等六种以上）能抑制蛋白酶作用。
2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，使其血浆中浓度显著升高，而血浆清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内-α1酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
正常血清蛋白电泳（SPE）
3.前清蛋白（PA）：在SPE中显示清蛋白在前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料，临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。（n解）
4. 触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体，生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。临床意义：1.溶血性疾病；2.当烧伤和肾病综合征使清蛋白大量丢失时，大分子触珠蛋白常明显增加；
3、雌激素使触珠蛋白减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆触珠蛋白可降低。
5.转铁蛋白（Tf）用于贫血的诊断；C-反应蛋白（CRP）是一个第一个被认识的APP,在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌
细胞壁C多糖的蛋白质命名为C-反应蛋白。C-反应蛋白主要用于结合临床检测疾病：（1）、筛查微生物感染；（2）、评估炎症性疾病的活动度；（3）、检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）（4）、新生儿败血症和脑膜炎的监测；（5）、监测肾移植后的排斥反应等（多选）
6.蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：（1）、重复的肽链结构；（2）、酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；（3）、与色素结合能力；（4）、沉淀后借浊度过光折射测
定。以上这些原理不仅适合于生物样品总蛋白的测定，也可以用于分离出的蛋白质组分测定。
体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法；双缩脲法是常规
方法。
第三章、
1.人胰岛素含51个氨基酸残基，由A,B两条链形成。
胰高血糖素是胰岛A（α）细胞分泌的一种多肽（含29个氨基酸残基），主要的靶器官是肝脏，通过与特异性受体结合，增加细胞内cAMP和钙离子的浓度，促进肝糖原分解和糖异生，同时促进酮体的生成；次要靶器官是脂肪组织，促进脂肪动员。分泌主要受血糖浓度调节。
高血糖指空腹血糖浓度超过7.0mmol/L
2.糖尿病实验室诊断标准、检测指标各包括哪些（1、疾病判断，为什么？2、临床生化诊断指标有哪些？3、指标的选择原则和思想）血糖正常浓度在
3.89至6.11mmol/L之间
糖尿病(DM)是一组复杂的代谢紊乱疾病，主要是因葡萄糖的利用减少导致血糖水平升高而引起的。
糖尿病是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病，其特征是高血糖症。
糖尿病的典型症状为多食、多饮、多尿和体重减轻，有时伴有视力下
降，并容易继发感染，青少年患者可出现生长发育迟缓。长期的高血
糖症将导致多种器官的损害、功能紊乱和衰竭，尤其是眼、肾、神经、
心血管系统。糖尿病可并发危及生命的糖尿病酮症酸中毒昏迷和非酮
症高渗性昏迷。
糖尿病的分型：根据病因分为四大类：1型糖尿病（病因：胰岛B细
胞破坏，导致胰岛素绝对不足）、2型糖尿病（病因不明确，含胰岛
素抵抗、胰岛素分泌不足等）、其他特殊类型糖尿病、妊娠期糖尿病
（GDM).糖耐量减退（IGT)
P44 糖尿病的诊断标准：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机血糖浓度≥11.1mmol/L（200mg/dl）；②空腹血浆葡萄糖浓度（FPG）≥7.0mmol/L(126mg/dl)；③口服葡萄糖耐量
（OGTT）实验中2h血浆葡萄糖浓度（2h-PG）≥11.1mmol/L(200mg/dl).
（注：以上三种方法都可以单独用来诊断DM，其中任何一种出现阳性结
果，必须随后用三种方法中任意一种进行复查才能确诊。）
3. 口服葡萄糖耐量试验（OGTT）：是在口服一定量葡萄糖后2h内做系
列血浆葡萄糖浓度测定，以评价个体的血糖调节能力的标准方法,对确定
健康和疾病个体也有价值。
4. OGTT的用途：①诊断GDM；②诊断IGT；③有无法解释的肾病、神经病变或视网膜病变，其随机血糖<7.8mmol/L；④人群筛查，以获取流行病学
数据。
血浆标本专用抗凝剂：氟化钠-草酸（盐）钾混合物。
糖化蛋白的检测：血液中的己糖（主要是葡萄糖）可以将糖基连接到蛋白质的氨
基酸残基上生成糖化蛋白。其特点：①这是一个缓慢的、不可逆的非酶促反应，与血糖浓度和高血糖存在的时间相关；②可为较长时间段的血糖浓度提供回顾性评估，而不受短期血糖浓度波动的影响。临床意义：糖化蛋白浓度主要用于评估血糖控制效果，并不用于DM的诊断。
5.成人血红蛋白（Hb)通常由HbA(97%)、HbA2（2.5%）和HbF（0.5%）组成。
糖化血红蛋白（GHb）反映的是过去6-8周的平均血糖浓度。
6. 糖尿病的临床诊断标准：1、DM的实验室诊断指标包括：血糖（包括空腹与随机）；OGTT。
糖尿病酮症酸中毒、糖尿病非高渗性昏迷和乳酸酸中毒是DM的常见急性并发症。实验室诊断指标包括：血糖与尿糖；血酮体与尿酮体；酸碱失衡情况
7.DM慢性并发症的实验室监测指标包括：①血糖与尿糖②糖化蛋白（如
GHb与果糖胺）；③尿蛋白（微量清蛋白尿与临床蛋白尿）
8.低血糖诊断标准：空腹血糖参考下限为2.78mmol/L(50mg/dl).
第四章
1.血浆脂蛋白
⑴其分离方法：超速离心法和电泳法。
⑵超速离心法（是密度梯度离心法）将血浆脂蛋白按密度由低到高分为：CM
（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、（IDL中间密度脂蛋白）、LDL（低
密度脂蛋白）、HDL（高密度脂蛋白）。
2.载脂蛋白：
⑴其定义：脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（简答）
⑵其生理功能：①载脂蛋白构成并稳定脂蛋白的结构；②修饰并影响与脂蛋
白代谢有关的酶的活性；③作为脂蛋白受体的配体，参与脂蛋白与细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程。
载脂蛋白脂蛋白载体功能
AⅠHDL LCAT的辅助因子，激活其活性
AⅡHDL 激活HTGL，抑制LCAT
B100 LDL 识别LDL受体
CⅡLPL的辅助因子，激活其活
性
⑶血浆载脂蛋白的特征：
3.乳糜微粒（CM）运载外源性甘油三酯（TG）；正常空腹血液中没有
CM；CM脂质含量高。
极低密度脂蛋白（VLDL）运载内源性甘油三酯（TG）；
LDL低密度脂蛋白将胆固醇（TC）从肝脏转运到外周组织；
HDL高密度脂蛋白将胆固醇（TC）从外周组织转送到肝脏。
4.脂蛋白代谢的关键酶有：脂蛋白脂肪酶（LPL）、卵磷脂胆固醇酯酰转移酶
（LCAT）、肝脂酶（HTGL或HL）、HMGCOA还原酶。
5.HDL主要功能是参与RCT，将肝外组织细胞内的胆固醇通过血液转运到肝，
在肝脏转化为胆汁酸盐排出体外。
第五章
1.⑴酶催化化学反应的能力称为酶活性。（定义）
⑵酶活性的国际单位（IU）：在特定条件下，一分钟内催化一微摩尔底物转
变的酶量为一个国际单位。
2.血清酶包括：
⑴血浆特异酶有：铜氧化酶【铜蓝蛋白（Cp）】。
⑵非血浆特异酶：①外分泌酶：胰淀粉酶（AMS/AMY）；②细胞酶（大部分
非血浆特异酶都是细胞酶）：转氨酶、LD、CK
3.血清酶变化的病理机制：(解答)
⑴酶合成异常：①合成减少：肝损害时合成酶的能力受损，血清中相应
酶减少；
②合成增多：细胞对血清酶的合成增加或酶的诱导作用是血
清酶活性升高的重要原因。
⑵酶释放增加：酶从病变（或损伤）细胞中释放增加是疾病时大多数
血清酶增高的主要机制，其影响因素有:细胞内外酶浓度的差异；酶的相对
分子质量；酶的组织分内。
⑶酶排出异常
4.血清酶释放增加的影响因素有：①细胞内外酶浓度的差异；②酶的相对分
子量；③酶的组织分布；④酶在细胞内的定位和存在形式。
5.血清酶的生理差异：性别、年龄、进食、运动、妊娠。
6.必须根据线性反应期的反应速率才能准确计算出酶活性浓度。
7.根据米-曼方程，当底物浓度[S] ＞＞Km时，则反应速率V≌Vmax,即反应
速率呈达最大速率，在增加底物浓度也不影响反应速率，此时呈现零级
反应。
8. 一般酶测定时底物浓度最好为Km的10-20倍。
9.酶活性浓度测定方法按反应时间分类：①定时法；②连续监测法。
10.血清酶活性浓度测定中，标本的采集、运输与保存的技术误差因素（解
答，多选）：
①溶血：大部分酶在细胞内外浓度差异明显，且其活性远高于血清，
少量血细胞的破坏就可能引起血清中酶明显升高，1-2小时内必须离
心。
②抗凝剂（用肝素影响最小）：EDTA、草酸盐、柠檬酸盐可抑制需Ca2+的
AMY，使其下降。肝素适用于急诊时迅速分离血浆进行测定，可使γ-GT 升高，AMY降低。
③温度：大部分酶在低温中比较稳定，有些酶冰冻时不稳定。
11.与传统的酶活性测定法相比，免疫化学测定法的优点：（多选，简答）
①灵敏度高，能测定样品中用原有其他方法不易测出的少量或痕量酶；
②特异性高，不受体液中其他物质的影响；
③能用于一些不表现酶活性的酶蛋白；
④特别适用于同工酶测定。
12.⑴工具酶：通常把酶学分析中作为试剂用于测定化合物浓度或酶活性浓
度的酶。（解答）
⑵共通（或通用）反应途径：临床生化检验中许多项目的测定使用有
工具酶的参与的类似的反应原理。
⑶工具酶参与的共同反应途径的指示反应，最常用的有两类分光光度
法：①利用较高特异性的氧化酶产生的过氧化氢（H2O2），再加氧化
发色剂比色；②利用氧化-还原酶反应使其连接到NAD(P)-NAD(P)H
的正/逆反应后，直接通过分光光度法或其他方法测定NAD(P)H的变
化量。
13.在急性胰腺炎发病后2-3h AMY开始升高，多在12-24h达峰值，2-5d
下降至正常。
注：胰淀粉酶AMY/AMS检测含量与疾病严重程度不成正比。
14.1976年对酶活性单位定义为：在特定的条件下，一分钟内使底物转变
一微摩尔的酶量为一个国际单位。（判断）
第六章
1.⑴微量元素：系指占人体总重量的1/10000以下，每人每日需要量在100mg
以下的元素。
⑵人体必需微量元素有：铁（Fe）、铜（Cu）、锰（Mn）、锌（Zn）、碘
（I）、氟（F）。
⑶有害微量元素有：镉（Cd）、汞（Hg）、铅（Pb）、铝（Al）。
⑷地方性甲状腺肿指碘缺乏所致甲状腺肿;缺碘还可致地方性克汀病。
⑸硒缺乏是克山病的重要原因。
2.维生素
⑴根据其溶解性可分为：脂溶性维生素和水溶性维生素。
⑵脂溶性维生素包括VitA、D、E、K
⑶VitD缺乏时，可致老年人骨质疏松症、儿童佝偻病、成人和孕妇
骨质软化症。
⑷VitD缺乏所致的老年人骨质疏松症，由于其肾功能降低，胃肠吸收
欠佳，户外活动减少，影响骨钙化可发生自发性骨折。
⑸VitB1缺乏的最典型症状是脚气病。
⑹叶酸缺乏的典型症状是巨幼红细胞性贫血。
⑺VitC缺乏的典型症状是坏血症。
⑻VitB12缺乏的典型症状是恶性贫血
（9）vitA缺乏为夜盲症和皮肤病
2.缺铁性贫血：指体内可用来制造血红蛋白的储存铁已被用尽，机体铁缺乏，
红细胞生成受到障碍时发生的贫血。引起其原因有：铁的需要量增加而摄入不足；铁的吸收不良；失血（女性月经过多）；
3.缺锌可见营养性侏儒症，原发性男性不育症。
第七章
1.细胞外液主要阳离子为Na﹢、阴离子为Cl﹣，细胞内液主要为K﹢。
2.影响血钾浓度的因素：
①某种原因引起钾自细胞内移出，则血钾增高。相反，某种疾病
的原因使细胞外液钾进入细胞内，则血钾降低；
②细胞外液受稀释时，血钾降低，浓缩时血钾升高；
③钾总量过多往往血钾过高，钾总量缺乏则常伴有低血钾；
④体液酸碱平衡紊乱；
⑤肾功能异常
3.高钾血症：血清钾>5.5mmol/L
3.钠、钾测定
⑴测钾时，标本不能出现溶血。
⑵标本分离前被冷藏过，造成细胞内钾外移，会使测定结果增高。应
该离心后再冷藏。
⑶测定方法：火焰光度法（血清钠、钾测定的参考方法）、离子选择电极
法（常规方法）、分光光度法（酶法，大环发色团法）
4.⑴P50：血红蛋白与O2呈半饱和状态时的PO2。
⑵P50临床意义：①P50增加，氧解离曲线右移（血红蛋白与O2的亲和力降
低），主要原因：高热、酸中毒、高浓度的2，3-DPG、高碳酸血症、异常血红蛋白。
②P50降低，氧解离曲线左移（血红蛋白与O2的亲和力增
加）。主要原因：低热，急性碱中毒、低浓度的2，3-DPG、COHb和MetHb 增加或异常血红蛋白。
5.血气分析标本的要求
①器材：动脉血标本收集使用无菌的、密闭的、含肝素的专
用动脉采血器；
②采集部位：要求采动脉血，大多采用桡动脉采血；
③标本采集
④标本处理：收集标本使用让血液尽可能少与大气接触的厌
氧技术。采血完毕后，尽快送实验室检测，如在15min内
不能检测，将标本冰浴可稳定1h。
6.⑴实际碳酸氢根（cHCO3-）：22~27mmol/L
⑵标准碳酸氢根（SBC）：22~27 mmol/L 是反应碳酸氢根离子的指标
第八章
1.胆红素在血液中以胆红素-血浆清蛋白复合物的可逆形式存在和运输,具有
抗氧化的活性。
2.黄疸：是由于胆红素代谢障碍，血浆中胆红素含量增高，使皮肤、巩膜、
黏膜等被染成黄色的一种病理变化和临床表现。
正常人血清胆红素总量不超过17.2umol/L（1mg/100ml）。
3.黄疸的成因与发生机制：
⑴胆红素形成过多：①溶血因素：包括先天性（如地中海贫血、蚕
豆病）的红细胞膜、酶或血红蛋白的遗传性缺陷等和后天性的血型不合输血、脾亢、疟疾及各种理化因素等引起的红细胞破坏增加所致；
②非溶血因素，即造血系统功能紊乱，如恶性
贫血、珠蛋白生产障碍。
⑵肝细胞处理胆红素的能力下降。肝细胞对血中为结合胆红素的摄
取、转化和排泄发生障碍。
⑶胆红素在肝外的排泄障碍。如结石性的肝外梗阻。
4.三种类型黄疸的实验室鉴别诊断：
类型（按病因分）血液尿液
粪便颜色
未结合胆红素
结合胆红素胆红素胆素原
正常有无或极微阴性阳性棕黄色溶血性黄疸高度增加正常或微增阴性显著增加加深肝细胞性黄疸增加增加阳性不定变浅
梗阻性黄疸不变或微增高度增加强阳性减少或消失变浅或陶土色
5.⑴人体胆汁酸按其来源分为：
①初级胆汁酸：胆酸（CA）和鹅脱氧胆酸（CDCA）；
其定义：肝细胞内以胆固醇惟原料合成的胆汁酸。
②次级胆汁酸：脱氧胆酸（DCA）、少量石胆酸（LCA）和UDCA。
其定义：初级胆汁酸在肠管中经肠菌酶作用后的胆汁酸。
⑵按其结合与否分为：①游离型胆汁酸；
②结合型胆汁酸：指胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸
结合的产物。
6.⑴胆汁酸的肠肝循环：在肠道中约有95%胆汁酸被重吸收。经门静脉
入肝，在肝细胞内，游离胆汁酸被重新合成为次级结合型胆汁酸，
与新合成的初级结合型胆汁酸一同再随胆汁排入小肠，这种由肝分
泌到肠道重吸收循环进行的过程。
⑵其生理意义：使有限量的胆汁酸被反复利用，最大限度地发挥其促进
脂类物质消化吸收的生理作用。
7.血清酶检测按其与肝胆病变的关系分为三类：
⑴反映肝实质细胞损伤为主的酶类有：ALT、AST和LDH，以ALT和AST
最常用。
反映肝细胞损伤时以ALT最为敏感，反映肝细胞损伤程度时以AST
更敏感。
⑵反映胆汁淤积为主的酶类有：ALP、γ-GT、5＇-NT酶类。
⑶反映肝纤维化为主的酶类有：单胺氧化酶（MAO）、β-脯氨酸羟化酶
（β-PH）。
MAO用来检测肝脏的纤维化程度，可作为早期诊断肝硬化的指标。
8.肝功能实验项目的选择原则：①根据实验本身的功效选择；②根据临床实
际应用的需要选择；③根据具体病情和各医院的实验室条件选择。
9.肝功能实验基础
类型内容
以肝脏产生或合成的物质为基础清蛋白，胆碱酯酶，凝血因子
以肝脏代谢物质为基础药物，异源性物质，胆红素，胆固醇，
甘油
三脂
AST,ALT,ALP,r-GT,
受损组织释放或合成增多的物质为基
础
肝脏清出排泄物质为基础内源性：胆汁酸，胆红素，氨
外源性：吲哚绿，半乳糖，BSP
第九章
1.⑴肾清除率：表示肾脏在单位时间内（min）将多少量（ml）血浆中的某物
质全部清除而由尿排出。
⑵内生肌酐清除率（Ccr）：表示肾脏在单位时间内（min）将多少量（ml）
血浆中的内生肌酐全部清除而由尿排出。
⑶肌酐为肌肉中磷酸肌酸的代谢产物，人体肌肉以1mg/min速度将肌酐排入血中。
内生肌酐清除率公式：Ccr=(Ucr×V)/Pcr。Ccr能较早地反映肾小球滤过率功能并估计损伤程度。
2.肾小球滤过：指当血液流过肾小球毛细血管网时，血浆中的水和小分子物质溶质包括分子量较小的血浆蛋白，通过滤过膜滤入肾小囊形成原尿的过程。决定肾小球虑过作用的主要因素有：滤过膜的总虑过面积，通透性，有效虑过压和肾血流量。
2.⑴血液中物质浓度的测定：敏感性和特异性不高，检测简单，是临床常用
的肾功能指标。包括：血肌酐（SCr）和血尿素（Urea）浓度测定、血清
尿酸测定。
⑵血肌酐（SCr）、血尿素（Urea）浓度在一定程度上都可反映肾小球滤过功
能。
⑶血尿素的浓度取决于机体蛋白质的分解代谢速度、食物中蛋白质摄取量
及肾脏的排泄能力。
血尿素浓度除受肾功能影响外，还受到蛋白质分解实际状况影响，故血
肌酐测定比血尿素测定更能准确反映肾小球功能。
3.⑴肾小管重吸收功能检查：肾小管葡萄糖最高重吸收率（TmG）试验。
⑵肾小管排泌功能检查：酚红排泄试验。
⑶肾小管和集合管水、电解质调节功能检查：①尿比重与尿渗量测定试验；
②尿浓缩试验和稀释试验。
此外，昼夜尿比重试验（又称莫氏试验），尿浓缩试验和稀释试验也是判断远端小管和集合管浓缩和稀释功能的标准。
4.肾小球性蛋白尿：由于肾小球滤过屏障损伤而产生的蛋白尿。
尿蛋白包括：清蛋白、转铁蛋白（Tf）、IgG、IgA、IgM、C3、α2-巨球蛋白（α2-MG）。
5.尿微量清蛋白及免疫球蛋白测定：
⑴尿微量清蛋白（Alb）：指常规性或定量难以检出的一些尿蛋白。
⑵其临床意义：①有助于肾小球病变的早期诊断；②可推测肾小球病变的
严重性。
6.肾小管性蛋白尿检查：
⑴肾小管性蛋白尿：当近曲小管上皮细胞受损，对正常滤过的蛋白质重吸收
障碍，尿中低分子量蛋白质排泄增加。
⑵此组蛋白主要有：α1-微球蛋白（α1-m）、β2-微球蛋白（β2-m）。
⑶其临床意义：尿液β2-m升高是反映近端小管受损非常灵敏和特异的指标。
7.肾脏疾病实验室检查方法选择时注意点：（可结合肝功能试验选择原则阐
述）
①必须明确检查目的；
②按照所需检查的肾脏病变部位，选择与之相应的功能试验；
③欲分别了解左右肾的功能时，需插入导管分别收集左、右肾尿液；
⑤评价检查结果时，必须结合病人的病情和其他临床资料，进行
全面分析，最后做出判断
8、肾脏疾病临床试验检查项目;尿液检查，肾功能检查，肾脏免疫学检查
8.血、尿中尿素测定法分为：
⑴尿素酶法（间接法）：①酶耦联法（最常用）；②酚-次氯酸盐显色法（波
氏法）；③纳氏试剂显色法。
⑵二乙酰一肟法（直接法）。
9.肾病综合症（NS）临床生物化学表现：
⑴蛋白尿。大量蛋白尿（>3.5g/24h）是NS的标志。主要由于肾小球毛细血
管壁对蛋白质的通透性增加，肾小球滤过屏障发生异常所致。
⑵低蛋白血症。血清总蛋白浓度降低，主要是清蛋白浓度降低（<30g/L），其
产生原因：①尿中清蛋白大量丢失；②机体的其他部位清蛋白降解也增加。
10.肾脏疾病检查方法注意事项:明确检查目的；根据病变部位选用相应试验；
若了解左右肾功能需插入导尿管收集左右肾尿液；评价结果应结合相关资料
第十章
1.一个理想的心肌损伤标志物除了高敏感性和高特异性外，还应该具有以下
特性：（简答）
①主要或仅存在于心肌组织，在心肌中有较高的含量，可反映小范围
的损伤；
②能检测早期心肌损伤，且窗口期长；
③能估计梗死范围大小，判断预后；
④能评估溶栓效果。
2.传统的心肌酶谱：（简答）
⑴天门冬氨酸转氨酶（AST）：由于敏感性不高，特异性较差，当今学术界已不主张AST用于急性心肌梗死诊断。
⑵乳酸脱氢酶（LD）及其同工酶。
⑶肌酸激酶（CK）及其同工酶：用单克隆抗体测定CK-MB蛋白量，该方
法诊断急性心肌梗死较酶法更敏感、更稳定、更快。
3.肌酸激酶（CK）作为急性心肌梗死标志物的：
⑴其优点：①快速、经济、有效，能准确诊断急性心肌梗死，是应用最广
的心肌损伤标志物；②其浓度和急性心肌梗死面积有一定的相关，可大致判断梗死范围；③能测定心肌再梗死；④能用于判断再灌注成功率。
⑵其缺点：①特异性差；②在急性心肌梗死发作6h以前和36h以后敏感
度较低；③对心肌微小损伤不敏感。
4.心肌肌钙蛋白（T）的评价：(选择)
⑴优点：①由于心肌中肌钙蛋白的含量远多于CK，因而敏感度高于CK，不
仅能检测出急性心肌梗死病人，而且能检测微小损伤；
②恰当选择肌钙蛋白特异的氨基酸序列作为抗原决定簇，筛选出的
肌钙蛋白抗体，其检测特异性高于CK；
③有较长的窗口期，cTnT长达7d，cTnI长达10d，甚至14d，有利
于诊断迟到的急性心肌梗死和不稳定性心绞痛、心肌炎的一过性损伤；
④双峰的出现，易于判断再灌注成功与否；
⑤肌钙蛋白血中浓度和心肌损伤范围的较好的相关性，可用于判断
病情轻重，指导正确治疗。
⑵缺点：①在损伤发生6h小时内，敏感度较低，对确定是否早期使用溶栓
疗法价值较小；
②由于窗口期长，诊断近期发生的再梗死效果较差。
5.⑴肌红蛋白（Mb）：是一种氧结合蛋白，广泛存在于骨骼肌、心肌和平滑
肌。它是AMI（急性心肌梗死）发生后出现最早的可测标志物。
⑵其临床应用：Mb的阴性预测价值为100%，在胸痛发作2-12h内，如Mb阴性可排除急性心肌梗死。
⑶Mb的评价：
A.优点：①在急性心肌梗死发作12h内诊断敏感性很高，有利于早期诊断，
是至今出现最早的急性心肌梗死标志物。
②能用于判断再灌注是否成功；
③能用于判断再梗死；
④在胸痛发作2-12h内，Mb阴性可排除急性心肌梗死诊断。
B.缺点：①特异性较差；
②窗口期太短，回降到正常范围太快，急性心肌梗死发作16h
后测定易见假阴性。
6.心肌肌钙蛋白（cTnT或cTnI）是当前最好的确诊急性心肌梗死的标志物。
7.TC/HDL-C比值可更准确地预报冠心病的发生。？
第十一章
1.幽门螺杆菌是大多数十二指肠溃疡及非NSIAD相关性胃溃疡的重要致病因素。
2.急性胰腺炎的实验室检查可见血液淀粉酶（较早出现，最常用）、尿淀
粉酶和脂酶均升高。
3.胰岛细胞至少分为五种功能不同的细胞类型：A细胞，占胰岛细胞的百
分之二十，分泌胰高血糖素；B细胞占百分之七十五，分泌胰岛素；
D细胞占百分之五，分泌生长抑素；D1细胞分泌血管活性肠肽；PP
分泌胰多肽。
第十二章
1.钙结合蛋白可作为钙的转运蛋白。
2.血钙分为：扩散钙和不扩散钙。
不扩散钙是指与蛋白质结合的钙；
可扩散钙（占60%），一部分与柠檬酸、重碳酸根等形成不解离的复合钙，另一部分是发挥生理作用的离子钙（游离钙）。
3.钙、磷、镁的激素调节：
⑴甲状旁腺素（PTH）（PTH对骨的总作用是促进溶骨，升高血钙，靶器官
是骨、肾小管、小肠黏膜）：
调节作用：①PTH可促进前破骨细胞和间质细胞转化为破骨细胞，破骨细胞数目增加，导致溶骨和骨钙的大量释放；
②PTH作用于破骨细胞，促进溶骨；
③PTH作用于肾的相应部位，促进对钙的重吸收，抑制对磷的
重吸收，从而升高血钙，降低血磷；
④PTH升高肾（OH）-D3-1-羟化酶活性，去促进高活性的1,25
（OH）2D3的生成，进而促进小肠对钙、磷的吸收。
⑵1,25（OH）2D3维生素D3（对钙、磷代谢的总效果是升高血钙和血磷，靶
器官是小肠、骨、肾脏）：
调节作用：①直接作用于骨促进溶骨，与PTH协同作用；
②通过促进肠管对钙、磷的吸收，使血钙、血磷水平增高以
利于骨的钙化；
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶