生物化学检验考试重点知识总结
临床生物化学与检验
第一章
临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。（选择题）
第二章
1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白
2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
3.M蛋白→多发性骨髓瘤
4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质
5.CRP的临床意义：
CRP是第一个被认识的APP。CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题）
6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。
7.清蛋白可与阴离子染料溴甲酚绿（BCG）或溴甲酚紫（BCP）结合，而球蛋白基本不结合这些染料。
8.前清蛋白（PA）：在正常血清蛋白电泳（SPE）中显示在清蛋白前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料。临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。
9.触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体。生理功能：主要能与红细胞中释放出
的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。临床意义：①溶血性疾病;②当烧伤和肾病综合征使Alb大量丢失时，大分子Hp常明显增加;③雌激素使Hp减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆Hp可降低。
10.转铁蛋白（Tf）临床意义：①用于贫血的诊断，缺铁性贫血时，Tf代偿性合成增加；②作为营养状态的一项指标，在营养不良及慢性肝病时下降;③是负性APP，而妊娠和应用雌激素时则增高。
11.简述测定体液总蛋白六种方法的性能特点及其适用范围。
蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合能力；④沉淀后借浊度过光折射测定。以上这些原理不仅适合于生物样品总蛋白的测定，也可以用于分离出的蛋白质组分测定。
第三章
1.血糖：是指血液中的葡萄糖。正常情况下空腹血糖浓度相对恒定在3.89～6.11mmol/L(70～110mg/dl)
2.降低血糖的激素：胰岛素（是由胰腺的胰岛B(β)细胞所产生的多肽激素）
升高血糖的激素：胰高血糖素（是由胰岛A(α)细胞分泌的
一种多肽），肾上腺素（是肾上腺髓质分泌的儿茶酚胺类激素），生长激素，皮质醇
3.糖尿病的定义：糖尿病是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病，其特征是高血糖症。糖尿病的典型症状为多食、多饮、多尿和体重减轻，有时伴有视力下降，并容易继发感染，青少年患者可出现生长发育迟缓。长期的高血糖症将导致多种器官的损害、功能紊乱和衰竭，尤其是眼、肾、神经、心血管系统。糖尿病可并发危及生命的糖尿病酮症酸中毒昏迷和非酮症高渗性昏迷。
4.糖尿病的分型：根据病因分为四大类：1型糖尿病（病因：胰岛B细胞破坏，导致胰岛素绝对不足）、2型糖尿病（病因不明确，含胰岛素抵抗、胰岛素分泌不足等）、其他特殊类型糖尿病、妊娠期糖尿病（GDM).
5.糖尿病的诊断标准（简答/论述）：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机血糖浓度≥11.1mmol/L（200mg/dl）；②空腹血浆葡萄糖浓度（FPG）≥7.0mmol/L(126mg/dl)；③口服葡萄糖耐量（OGTT）实验中2h血浆葡萄糖浓度（2h-PG）≥11.1mmol/L(200mg/dl). （注：以上三种方法都可以单独用来诊断DM，其中任何一种出现阳性结果，必须随后用三种方法中任意一种进行复查才能确诊。）
6.什么是OGTT，其用途是什么？
口服葡萄糖耐量试验（OGTT）：是在口服一定量葡萄糖后2h
内做系列血浆葡萄糖浓度测定，以评价个体的血糖调节能力
的标准方法,对确定健康和疾病个体也有价值。
OGTT的用途：①诊断GDM；②诊断IGT；③有无法解释的肾
病、神经病变或视网膜病变，其随机血糖<7.8mmol/L，可用
OGTT评价。在此时如有异常OGTT结果，不代表有肯定的因
果关系，还应该排除其他疾病；④人群筛查，以获取流行病
学数据。
7.诊断DM应使用血浆或血清标本
血浆标本专用抗凝剂：氟化钠-草酸（盐）钾混合物。
8.糖化血红蛋白（GHb）反映的是过去6-8周的平均血糖浓度。
糖化清蛋白浓度反映的是近2～3周血糖的情况。（所有糖化清蛋白都是果糖胺）
9.糖尿病的早期筛查指标包括：①免疫学标志物（包括ICA、
IAA、GAD抗体和IA-2抗体）；②基因标志物（如HLA的某些
基因型）；③胰岛素分泌（包括空腹分泌、脉冲分泌和葡萄
糖刺激分泌）；④血糖（包括IFG和IGT）。
10.糖尿病的临床诊断标准：（简答）
DM的实验室诊断指标包括：血糖（包括空腹与随机）；OGTT。
DM的临床诊断并不困难，根据“三多一少”症状（多饮、多
食、多尿、体重减轻）和血糖浓度升高（FPG≥7.0mmol/L或
随机血糖浓度≥11.1mmol/L）即可诊断。虽然OGTT试验2h 血糖（2h PG）≥11.1mmol/L也可诊断DM，但是由于OGTT 重复性差，操作繁琐，所以临床一般不用于DM诊断。
11.DM慢性并发症的实验室监测指标包括：①血糖与尿糖；
②糖化蛋白（如GHb与果糖胺）；③尿蛋白（微量清蛋白尿
与临床蛋白尿）；④其他并发症评估指标（如肌酐、胆固醇和甘油三酯等）；⑤胰腺移植效果评估指标（如C肽和胰岛素）。
12.低血糖诊断标准：空腹血糖参考下限为2.78mmol/L(50mg/dl).
第四章
1.血浆脂类包括游离胆固醇（FC）、胆固醇酯（CE）、磷脂（PL）、
甘油三酯或三酰甘油（TG）、糖酯、游离脂肪酸（FFA）等。
（记缩写）
2.血浆脂蛋白依据各种脂蛋白的水化密度及电泳迁移率的
不同分为:①超速离心法②电泳法。
超速离心法（是密度梯度离心法）将血浆脂蛋白按密度由低到高分为：CM（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、（IDL 中间密度脂蛋白）、LDL（低密度脂蛋白）、HDL（高密度脂蛋白）。
3.载脂蛋白：（简答）
⑴其定义：脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白。
⑵其生理功能：①载脂蛋白构成并稳定脂蛋白的结构；②修饰并影响与脂蛋白代谢有关的酶的活性；③作为脂蛋白受体的配体，参与脂蛋白与细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程。
⑶血浆载
脂
蛋
白
的
特
征：
4.乳糜微粒（CM ）运载外源性甘油三酯（TG ） 正常空腹血液中没有CM ；CM 脂质含量高。 载脂蛋白 脂蛋白载体 功能 A Ⅰ HDL ，CM LCAT 的辅助因子，激活其活性 A Ⅱ HDL ，CM 激活HTGL ，抑制LCAT ，稳定HDL B100 VLDL ，IDL ，LDL 转运TG 、TC ，识别LDL 受体 C Ⅱ CM ，HDL ，VLDL LPL 的辅助因子，激活其活性
极低密度脂蛋白（VLDL）运载内源性甘油三酯（TG）；
低密度脂蛋白（LDL）将胆固醇（TC）从肝脏转运到外周组织；
高密度脂蛋白（HDL）将胆固醇（TC）从外周组织转送到肝脏。
5.降低血TC、TG、LDL和升高血HDL是防治动脉粥样硬化性
心脑血管疾病的重要措施。
6.脂蛋白代谢的关键酶有：脂蛋白脂肪酶（LPL）、卵磷脂胆
固醇酯酰转移酶（LCAT）、肝脂酶（HTGL )或HL）、HMGCOA
还原酶。
第五章
1.⑴酶催化化学反应的能力称为酶活性。（定义）
⑵1976年对酶活性单位定义为：在特定的条件下，一分钟
内使底物转变一微摩尔的酶量为一个国际单位。
(3)各国学者几乎都习惯用U/L来表示体液中酶催化浓度。
(4)LD（LD1、LD2、LD3、LD4、LD5）
(5)最常用的同工酶分析方法：电泳法
2.血清酶包括：（选择）
⑴血浆特异酶：凝血酶原、ChE、铜氧化酶【铜蓝蛋白（Cp）】、脂蛋白酯酶等。
⑵非血浆特异酶：①外分泌酶：胰淀粉酶（AMS/AMY）；②细
胞酶（大部分非血浆特异酶都是细胞酶）：转氨酶、LD、CK
3.血清酶的来源与去路
来源：①血浆特异酶②非血浆特异酶：外分泌酶、细胞酶
去路：①尿排②肝或网状内皮系统的清除③在血管内失活和分解④转入其他体液
4.血清酶变化的病理机制：(简答/论述)
⑴酶合成异常：①合成减少：肝损害时合成酶的能力受
损，血清中相应酶减少慢性肝病是更为显著。②合成增多：细胞对血清酶的合成增加或酶的诱导作用是血清酶活性升高的重要原因。
⑵酶释放增加：酶从病变（或损伤）细胞中释放增加是
疾病时大多数血清酶增高的主要机制，其影响因素有:①细胞内外酶浓度的差异；②酶的相对分子质量；③酶的组织分内；④酶在细胞内的定位和存在形式。
⑶酶排出异常
5.血清酶的生理差异：性别、年龄、进食、运动、妊娠、其
他。（多选）
6.血清酶活性浓度测定中，标本的采集、运输与保存的技术
误差因素（解答，多选）：
①溶血：大部分酶在细胞内外浓度差异明显，且其活性远高
于血清，少量血细胞的破坏就可能引起血清中酶明显升高，1-2小时内必须离心。
②抗凝剂（用肝素影响最小）：EDTA、草酸盐、柠檬酸盐可
抑制需Ca2+的AMY。肝素适用于急诊时迅速分离血浆进行测定，可使γ-GT升高，AMY降低。
③温度：大部分酶在低温中比较稳定，有些酶冰冻时不稳定。
7.试述酶促反应的动力学特征。
主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。
酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。
8.酶促反应的影响因素有哪些？（简答/论述）
①酶浓度：在适宜的温度、PH和底物浓度恒定时，反应速度在初始阶段与酶浓度成正比。
②底物的种类和浓度：有些酶专一性不强，可作用多种底物，
则须根据需要选择合适的底物。其他条件恒定时反应速度取决于酶和底物的浓度，如酶的浓度保持不变，则反应速度随底物浓度增加而加快。
③缓冲液的种类、离子强度和pH：酶与底物结合的能力，酶
的催化活性，会受不同pH的影响，只有在最佳缓冲系统内才能充分表达。各种酶都具有使酶促反应速率最大时的pH，即最适pH
④温度: 随温度升高，反应速度升高至最大值，超过此温度反应速度随温度升高反而下降
⑤激活剂和抑制剂
⑥其他：酶偶联法加指示剂或有些方法加辅酶，反应时间及产物等。
9.⑴工具酶：通常把酶学分析中作为试剂用于测定化合物浓
度或酶活性浓度的酶称为工具酶。（简答）
⑵共通（或通用）反应途径：临床生化检验中许多项目的
测定使用有工具酶的参与的类似的反应原理，即所谓共同（或通用）反应途径。最常用的有两类分光光度法：①利用较高特异性的氧化酶产生过氧化氢（H2O2），再加氧化发色剂比色；②利用氧化-还原酶反应使其连接到NAD(P)-NAD(P)H 的正/逆反应后，直接通过分光光度法或其他方法测定NAD(P)H的变化量。
10.在急性胰腺炎发病后2-3h AMY开始升高（也有延至12h
升高者），多在12-24h达峰值，2-5d下降至正常。（选择题）注：胰淀粉酶AMY/AMS检测含量与疾病严重程度不成正比。
11.酶谱：①心肌酶谱②肌酶谱③肝酶谱④肿瘤酶谱⑤胰酶谱
第六章
1.⑴微量元素：系指占人体总重量的1/10000以下，每人每日需要量在100mg以下的元素。
⑵人体必需微量元素有：铁（Fe）、铜（Cu）、锰（Mn）、锌
（Zn）、钴（Co）、铬（Cr）、钼（Mo）、镍（Ni）、钒（V）、锡（Sn）、硅（Si）、硒（Se）、碘（I）、氟（F）。
⑶有害微量元素有：镉（Cd）、汞（Hg）、铅（Pb）、铝（Al）。
⑷地方性甲状腺肿指碘缺乏所致甲状腺肿;缺碘还可致地方性克汀病。
⑸硒缺乏是克山病的重要原因。
(6)锌缺乏临床可见营养性侏儒症，原发性男性不育症等。
2.铁的作用：①合成血红蛋白②合成肌红蛋白③构成人体必需的酶④铁参与能量代谢⑤铁与免疫功能
3.维生素（多选）
⑴根据其溶解性可分为：脂溶性维生素和水溶性维生素。
⑵脂溶性维生素包括VitA、D、 E、 K
↓↓↓↓
(眼) (钙) (抗氧化) (凝血)
名称以化学结构或功
能命名
常见缺乏症
维生素A 抗干眼病维生素
视黄醇夜盲症干眼病
维生素D 抗佝偻病维生素
钙化醇佝偻病骨软化病
维生素E 生育酚溶血性贫血新
生儿出血
维生素K 凝血维生素出血倾向
⑶VitD缺乏时，可致老年人骨质疏松症、儿童佝偻病、成人
和孕妇骨质软化症。
⑷VitD缺乏所致的老年人骨质疏松症，由于其肾功能降低，
胃肠吸收欠佳，户外活动减少，影响骨钙化可发生自发性骨折。
⑸VitB1缺乏的最典型症状是脚气病。
⑹叶酸缺乏的典型症状是巨幼红细胞性贫血。
⑺VitC缺乏的典型症状是坏血症。
⑻VitB12缺乏的典型症状是恶性贫血
(9)VitA缺乏为夜盲症和皮肤病
4.缺铁性贫血：指体内可用来制造血红蛋白的储存铁已被用
尽，机体铁缺乏，红细胞生成受到障碍时发生的贫血。引起其原因有：铁的需要量增加而摄入不足；铁的吸收不良；失血（女性月经过多）
第七章
1.细胞外液的主要阳离子和阴离子为Na﹢和Cl﹣，细胞内液主要为K﹢。
2.阴离子间隙见于哪些疾病（或临床意义）？（简答题）
阴离子间隙（AG）是指细胞外液中所测的阳离子总数和阴离子总数之差，计算公式为AG＝(Na＋＋K-)－(Cl－＋HCO-3)。临床上AG升高多见于：①肾功能不全导致氮质血症，或尿毒症时引起磷酸盐和硫酸盐潴留②严重低氧血症、休克、组织
缺氧等引起的乳酸堆积③饥饿时或糖尿病人，因脂肪动员分解增强，酮体堆积，形成酮血症和酮尿症。
3.影响血钾浓度的因素：（简答/论述）
①某种原因引起钾自细胞内移出，则血钾增高。相反，某种
疾病的原因使细胞外液钾进入细胞内，则血钾降低；
②细胞外液受稀释时，血钾降低，浓缩时，血钾增高；
③钾总量过多往往血钾过高，钾总量缺乏则常伴有低血钾；
④体液酸碱平衡紊乱，必定会影响到钾在细胞内外液的分布
及肾排量的变化；
⑤肾功能异常等。
4.高钾血症：血清钾>
5.5mmol/L
高钾血症常见原因：（简答）
①输入过多：如钾溶液输入过快或量过大，特别是肾功能不
全、尿量减少时，尤其容易引起高钾血症。②排泄障碍：少尿或无尿时。如急性肾功能衰竭。③细胞内钾向细胞外转移：如大面积烧伤，组织细胞大量破坏，细胞内钾大量释放入血。代谢性酸中毒，血浆H＋往细胞内转移，细胞内的钾转移到细胞外。与此同时，肾小管上皮细胞泌H＋增加，泌钾减少，使钾潴留于体内。
5.钠、钾测定：参考方法→火焰光度法（FES）、临床方法→离子选择电极法（ISE）
ISE分为间接法和直接法，大多数临床化学家和临床医生推
荐用直接ISE法。
6.血气分析仪测定pH、PCO2、PO2
第八章
(1、2、3题可能简答可能论述)
1.黄疸的概念：是由于胆红素代谢障碍，血浆中胆红素含量
增高，使皮肤、巩膜、黏膜等被染成黄色的一种病理变化和临床表现。
正常人血清胆红素总量不超过17.2umol/L（1mg/100ml）。
2.黄疸的类型：
按病变部位可分为肝前性、肝性和肝后性黄疸；按病因可分为溶血性黄疸、肝细胞性黄疸和梗阻性黄疸；按血中升高的胆红素的类型分为高未结合胆红素性黄疸及高结合性胆红素性黄疸两类。
3.黄疸的成因与发生机制：
⑴胆红素形成过多：①溶血因素：包括先天性（如地中海贫
血、蚕豆病）的红细胞膜、酶或血红蛋白的遗传性缺陷等和后天性的血型不合输血、脾亢、疟疾及各种理化因素等引起的红细胞破坏增加所致；
②非溶血因素，即造血系统功能紊乱，如恶性贫血、珠蛋白生成障碍等引起的无效造血。
⑵肝细胞处理胆红素的能力下降。肝细胞对血中未结合胆红素的摄取、转化和排泄发生障碍。
⑶胆红素在肝外的排泄障碍。如结石性的肝外梗阻。
4.三种类型黄疸的实验室鉴别诊断：
类型（按病因分）
血液尿液
粪便颜色未结合
胆红素
结合胆
红素
胆红素胆素原
正常有无或极
微
阴性阳性棕黄色
溶血性黄疸高度增
加
正常或
微增
阴性显著增
加
加深
肝细胞性
黄疸
增加增加阳性不定变浅
梗阻性黄疸不变或
微增
高度增
加
强阳性减少或
消失
变浅或陶
土色
5.⑴人体胆汁酸按其来源分为：（选择题）
①初级胆汁酸：胆酸（CA）和鹅脱氧胆酸（CDCA）；
其定义：肝细胞内以胆固醇为原料合成的胆汁酸。
②次级胆汁酸：脱氧胆酸（DCA）、少量石胆酸（LCA）和UDCA。
其定义：初级胆汁酸在肠管中经肠菌酶作用后形成的胆汁酸。
⑵按其结合与否分为：①游离型胆汁酸；
②结合型胆汁酸：指胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸结合的产物。
6.⑴胆汁酸的肠肝循环：在肠道中约有95%胆汁酸被重吸收。
经门静脉入肝，在肝细胞内，游离胆汁酸被重新合成为次级结合型胆汁酸，与新合成的初级结合型胆汁酸一同再随胆汁排入小肠，这种由肝分泌到肠道重吸收循环进行的过程。
⑵其生理意义：使有限量的胆汁酸被反复利用，最大限度
地发挥其促进脂类物质消化吸收的生理作用。
7.肝胆疾病的临床酶学检测项目主要有哪些？其临床意义
如何？(简答)
血清酶检测按其与肝胆病变的关系分为三类：
⑴反映肝实质细胞损伤为主的酶类主要有：ALT、AST和LDH等，以ALT和AST最常用。
反映肝细胞损伤时以ALT最为敏感，而反映损伤程度时以AST 更敏感。
⑵反映胆汁郁积为主的酶类主要有：ALP、γ-GT、5＇-NT
酶类等，三者均属膜结合性糖蛋白酶类。
⑶反映肝纤维化为主的酶类主要有：单胺氧化酶（MAO）、
β-脯氨酸羟化酶（β-PH）。
MAO的作用是能够促进结缔组织成熟，在胶原形成过程中参与最后阶段的所谓“架桥”。血清中该酶活性测定主要用来检测肝脏的纤维化程度，可作为早期诊断肝硬化的指标。
8.肝功能实验项目的选择原则（论述）：
①根据实验本身的功效选择理想的肝脏实验室检查项目
应是：敏感性高，即对疾病的检出率、阳性率或异常率高；
特异性强，即针对无疾病的试验应阴性；对不同疾病鉴别的选择性好，即阳性预测和阴性预测的正确性高，当试验阳性时即有某病的可能，而试验阴性即可排除某病。目前尚难找到符合以上条件的试验项目，临床上应尽可能选用相对灵敏和特异的实验项目。②根据临床实际应用的需要选择按肝脏实验检查的目的，选择合理的肝功能实验项目。③根据具体病情和各医院的实验室条件选择肝脏实验检查项目繁多，一个医院的实验室不可能全部都可以检查，而且过多的进行各种实验，也会增加病人的痛苦和经济负担。因此，肝功能实验室检查项目应根据检测项目的性质和特点，按临床实际应用的需要并结合具体病情及所在医院的实验室条件，选择诊断灵敏度高、特异性强、对不同疾病鉴别的选择性好及操作简便、费用省的肝脏实验室检查项目。
第九章
1.肾小球滤过：是指当血液流过肾小球毛细血管网时，血浆中的水和小分子物质溶质,包括分子量较小的血浆蛋白，通过滤过膜滤入肾小囊形成原尿的过程。
2.决定肾小球滤过作用的主要因素有：滤过膜的总滤过面积、通透性、有效滤过压和肾血流量（多选）
3.肾脏疾病的临床实验室检查项目包括：尿液检查（一般性状检查、生物化学检查、尿沉渣显微镜检查、尿液细菌学检查）、肾功能检查（肾脏泌尿功能检查和肾脏内分泌功能检
查）、肾脏免疫学检查等。
4.肾功能试验方法的选择（可结合肝功能试验选择原则阐述）：肾功能试验的敏感度及其所反映的肾单位功能各有不同，因此应根据病人的具体情况选用适当的检查方法。选择时注意以下几点: ①必须明确检查的目的，是为了早期诊断、估计预后，还是为了观察病情。②按照所需检查的肾脏病变部位，选择与之相应的功能试验，方法应用由简到精、由易到难。③欲分别了解左、右肾的功能时，需插入导尿管分别收集左、右肾尿液。在评价检查结果时，必须结合病人的病情和其他临床资料，进行全面分析，最后作出判断。
5.肾小球性蛋白尿：由于肾小球滤过屏障损伤而产生的蛋白尿。尿蛋白包括清蛋白、转铁蛋白（Tf）、IgG、IgA、IgM、
C
3、α
2
-巨球蛋白（α
2
-MG）等。（选择题）
6.选择性指数SPI=（尿IgG/血IgG）/（尿Tf/血Tf）（选择题）
7.肾小管性蛋白尿检查：
⑴肾小管性蛋白尿：当近曲小管上皮细胞受损，对正常滤过
的蛋白质重吸收障碍，尿中低分子量蛋白质排泄增加,称为肾小管性蛋白尿。
⑵此组蛋白主要有：α1-微球蛋白（α1-m）、β2-微球蛋白（β
2-m）、溶菌酶（LYS）、视黄醇结合蛋白（RBP）和尿蛋白。（选择题）
⑶其临床意义：①尿液β2-m升高是反映近端小管受损非常灵敏和特异的指标。②β2-m清除率（C
m
-
β2
)是鉴别轻度肾小
管损伤的良好指标。③C
m
-
β2与C
m
-
β2
/C
ALB
比值对于鉴别肾小管
或肾小球损伤最有作用。④血清β2-m能较好地反映肾小球滤过功能。
8.肾病综合症（NS）临床生物化学表现：（简答/论述）
肾病综合征（NS）是以大量蛋白尿、低蛋白血症、严重水肿和高脂血症为特点的综合征。
⑴蛋白尿。大量蛋白尿（>3.5g/24h）是NS的标志。主要由于肾小球毛细血管壁对蛋白质的通透性增加，肾小球滤过屏障发生异常所致。
⑵低蛋白血症。血清总蛋白浓度降低，主要是清蛋白浓度降低（<30g/L）。产生原因：①尿中清蛋白大量丢失；②机体的其他部位清蛋白降解也增加。但是，血浆中其他大分子物质，如纤维蛋白原、α
2
、β球蛋白等，合成增加，血浆浓度增高，此为NS患者血沉增快的原因。
(3)高脂血症。脂代谢异常的特点为血浆LDL和VLDL升高，HDL浓度正常或降低；血浆胆固醇（Ch）、胆固醇脂（CE）、磷脂（PL）均升高，甘油三酯（TG）增高不明显，脂质异常通常与蛋白尿和低蛋白血症的程度有关。
(4)高凝状态。由于血浆中的一些凝血因子如纤维蛋白原等不能从肾小球滤过，而体内合成又增加，故在血浆中浓度常
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
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第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
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生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
检验师生化检验(初级)知识点集锦
1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。
10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法 （＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。 17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收） 21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质
2017年执业医师考试重点-生物化学
蛋白质的结构与功能单元细目要点 蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽 （1）氨基酸的结构与分类 （2）肽键与肽链 2.蛋白质的结构 （1）一级结构 （2）二级结构 （3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 （2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸 （甘氨酸除外） （二）氨基酸的分类 极性中性氨基酸（7个） 非极性疏水性氨基酸（8个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸碱性氨基酸（3个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸（2个） 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键（—CO—NH—） 一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。 肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。 肽键的形成
二、蛋白质的结构 （一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键：肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 （二）蛋白质的二级结构 1. 概念：局部主链！ 2. 主要的化学键：氢键 3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点 （1）一般为右手螺旋； （2）每3.6个氨基酸残基上升一圈； （3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节
（三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。一条所有！