生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结
第一节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的分子组成
1.组成蛋白质的元素
主要有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质中含氮量相近，平均为16%，因此测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大致含量：每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数／克样品。
2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位
人体内组成蛋白质的氨基酸共有20种，均为L-α氨基酸（甘氨酸不含手性碳原子，无旋光性）。
氨基酸按侧链的理化性质分为4类：
①非极性疏水性氨基酸：色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）和丙氨酸；
②极性中性氨基酸：半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸；（此处与教材不一致，教材有误，以老师讲解为准）
③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；
④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
3.氨基酸属于两性电解质
为兼性离子色氨酸和酪氨酸在280nm波长处有最大光吸收，而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。
4.肽与肽键
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水，所形成的酰胺键称为肽键。
氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，多于10个氨基酸的肽链称为多肽。
多肽链中氨基末端写在左侧，羧基末端写在肽链的右侧，以氨基末端的氨基酸为1号对多肽链进行编号，从左向右顺序排列。
二、蛋白质的分子结构
1.蛋白质的一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键。
2.蛋白质的二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
（1）α-螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构；④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。
（2）β-折叠：①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
（3）β-转角：①常发生于肽链180°回折时的转角上；②通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残
基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。
（4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。
3.蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用力、离子键、氢键和范德华力等。
4.蛋白质的四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用力，氢键和离子键也参与维持四级结构。
并非所有蛋白质都有四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能。
5.蛋白质的空间构象
蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。其作用：
①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；
②与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；
③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。
（1）肽单元：参与肽键的6个原子——Cα1、C、0、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
（2）模体
在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。
（3）结构域
分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。
三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.一级结构是空间构象的基础
蛋白质变性后，空间结构被破坏，但一级结构不变，复性后空间结构再次形成，生物学活性恢复。
2.镰刀形红细胞贫血
人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸的谷氨酸，被缬氨酸所取代。（记忆：镰刀割谷子，累了歇一会儿）（二）蛋白质空间结构与功能的关系
血红蛋白（Hb）由2条α链和2条β链与辅基组成，通过血红蛋白中的Fe2+与氧结合，发挥运输氧的作用。
1.协同效应一个寡聚体亚基与其配体结合后，影响另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。如，Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进了后续亚基与O2结合，即为正协同效应。
2.别构效应又称变构效应。一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为别构效应。例如Hb是别构蛋白，小分子O2是Hb的别构剂或称为效应剂。
四、蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的两性电离
蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时pH称为等电点（pI）。pH＞pI，蛋白质带负电荷；pH＜pI，蛋白质带正电荷。
（二）蛋白质的胶体性质
维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：①水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。②同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集、沉淀。
（三）蛋白质的变性与复性
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质改变和生物活性丧失，称为变性。变性后，其溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。变性的蛋白质易于沉淀，但是沉淀的蛋白质不一定变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。
（四）蛋白质的紫外吸收
在280nm波长处有特征性吸收峰，可作蛋白质定量测定。
（五）蛋白质的呈色反应
有茚三酮反应，双缩脲反应等。
组成人体蛋白质多肽链的基本单位是
A.L-α-氨基酸
B.D-α-氨基酸
C.L-β-氨基酸
D.D-β-氨基酸
E.以上都不是
『正确答案』A
下列氨基酸，无L型或D型之分的是
A.苏氨酸
B.谷氨酸
C.丝氨酸
D.甘氨酸
E.酰胺酸
『正确答案』D
A.蛋白质一级结构
B.蛋白质二级结构
C.蛋白质三级结构
D.蛋白质四级结构
E.单个亚基结构
1.不属于空间结构的是
2.整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置
『正确答案』A、C
变性蛋白质的主要特点是
A.不易被蛋白水解酶水解
B.一级结构被破坏
C.溶解性增加
D.生物学活性丧失
E.分子量降低
『正确答案』D
Hb的第一个亚基与O2结合后促进其他亚基与O2结合称为
A.正协同效应
B.变构效应
C.不可逆性抑制
D.竞争性抑制
E.负协同效应
『正确答案』A
第二节核酸的结构与功能
一、核酸的化学组成及一级结构
核酸包括，脱氧核糖核酸（DNA）、核糖核酸（RNA）。核苷酸是核酸的基本组成单位。
1.核苷酸中的成分
（1）碱基：嘌呤（A、G），嘧啶（T、C、U）
（2）戊糖：脱氧核糖、核糖
（3）磷酸
2.戊糖与核苷
（1）碱基和戊糖通过糖苷键构成核苷。
（2）核苷（脱氧核苷）与磷酸通过酯键构成核苷酸（脱氧核苷酸）。
3.核苷酸的结构与命名
核苷一磷酸（NMP）、核苷二磷酸（NDP）、核苷三磷酸（NTP）、环腺苷酸（cAMP）、环鸟苷酸（cGMP）
4.一级结构
3’，5’磷酸二酯键。书写应从5’到3’。
5.DNA与RNA的区别（后述）
二、DNA的空间结构与功能
1.DNA的二级结构——双螺旋模型
①反向平行双链右手螺旋结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连接。A=T，G≡C。
②螺旋一周包含1Obp，每个碱基的旋转角度为36°。碱基平面之间相距0.34nm，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
③维持双螺旋稳定的主要力是碱基堆积力（疏水性堆积力）（纵向）和氢键（横向）。
2.DNA的超螺旋结构
DNA的三级结构为二级结构紧密盘曲形成的超螺旋，其意义在于压缩分子体积，减少所占空间。
原核生物的DNA大多是以共价封闭的环状双螺旋分子形式存在于细胞中。真核生物细胞中DNA和蛋白质构成核小体。
3.DNA的功能
作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。一个生物体的全部基因序列称为基因组。
三、RNA的结构与功能
1.信使RNA（mRNA）
半衰期最短的RNA
转录核内DNA遗传信息碱基排列顺序作为蛋白质合成的模板。
（1）多数mRNA分子在5’-端有一特殊的结构，即m7GppNm（7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸），被称为帽子结构。
（2）分子3’末端有多聚腺苷酸（poly A）结构，称多聚A尾。
2.转运RNA（tRNA）
分子量最小的RNA
二级结构为三叶草形
各种氨基酸的转运载体在蛋白质合成中转运氨基酸原料。
（1）tRNA的一级结构都具有下述共同点：分子中富含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。tRNA的5’末端大多数为pG，而tRNA的3’-末端都是CCA。
（2）tRNA的三级结构是倒L型，使tRNA有较大的稳定性。
3.核蛋白体RNA（rRNA）
细胞内含量最多的RNA
与核蛋白体蛋白组成核蛋白体，在细胞质作为蛋白质的合成场所。rRNA二级结构的特点是含有大量茎环结构。
小亚基大亚基
真核生物18S 5S、5.8S、28S
原核生物16S 5S、23S
四、核酸的理化性质
1.DNA变性
双螺旋DNA经加热及化学处理（如有机溶剂、酸、碱等），使互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。DNA变性后，生物活性丧失，但共价键不被破坏，一级结构没有改变。
热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，称为复性，也称退火。
2.增色效应
DNA和RNA溶液均具有260nm紫外吸收峰，这是DNA和RNA定量最常用的方法。
变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应复性后，OD260值减小称为减色效应。
3.T m值
紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度（解链温度）（T m）。GC含量越高，T m 值越大；另外核酸分子越大，T m值也越大。
4.探针
一小段已知序列的单链核苷酸用放射性核素（如32P、35S）或生物素标记其末端或全链，可依碱基配对规律与具有互补序列的待测核酸进行杂交，以探测它们的同源程度，这段核苷酸链称为探针。
DNA碱基组成的规律是
A.[A]=[C]，[T]=[G]
B.[A]+[T]=[C]+[G]
C.[A]=[T]；[C]=[G]
D.（[A]+[T]）/（[C]+[G]）=1
E.[A]=[G]=[T]=[C]
『正确答案』C
组成多聚核苷酸的骨架成分是
A.碱基与戊糖
B.碱基与磷酸
C.碱基与碱基
D.戊糖与磷酸
E.戊糖与戊糖
『正确答案』D
下列有关DNA二级结构的叙述哪一项是不正确的
A.双螺旋中的两条DNA链的方向相反
B.双螺旋以左手方式盘绕为主
C.碱基A与T配对，C与G配对
D.双螺旋的的直径大约是2nm
E.双螺旋每周含有10对碱基
『正确答案』B
DNA变性时其结构变化表现为
A.磷酸二酯键断裂
B.N-C糖苷键断裂
C.戊糖内C-C键断裂
D.碱基内C-C键断裂
E.对应碱基间氢键断裂
『正确答案』E
下列有关RNA的叙述错误的是
A.主要有mRNA，tRNA和rRNA三类
B.胞质中只有mRNA和tRNA
C.tRNA是细胞内分子量最小的一种RNA
D.rRNA可与蛋白质结合
E.RNA并不全是单链结构
『正确答案』B
双链DNA的T m较高是因为那组碱基含量较高所导致的
A.A+G
B.C+T
C.A+T
D.G+C
E.A+C
『正确答案』D
第三节酶
一、酶的分子结构与功能
1.酶的分子组成
（1）单纯酶：仅由氨基酸残基构成。
（2）结合酶：由蛋白质和非蛋白质组成，全酶=酶蛋白+辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物（维生素或维生素类物质）和金属离子。
①辅酶：与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离；
②辅基：与酶蛋白以共价键牢固结合，不能用透析等简单方法分离。主要作用：参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常见的有K+、Na+、Mg2+等。
2.酶的活性中心
酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团，其组成特定空间结构区域，该区域称酶的活性中心。活性中心的必需基团有两种：结合基团（结合底物，形成底物——酶复合物）及催化基团（影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物转化为产物）。对结合酶来说，辅酶或辅基也参与活性中心的组成。
二、酶促反应的特点
1.酶与普通催化剂的共同特点
反应前后的质和量不变；只催化热力学允许的反应；只能加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点
2.酶促反应的特点
（1）高效性：降低反应的活化能
（2）特异性
（3）可调节性
三、酶促反应动力学
1.底物浓度对反应速度的影响
底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。
（1）米-曼方程式：简称米氏方程
ν=V max[S]／（K m+[S]），[S]为底物浓度。
（2）K m与V max的意义：①V max为最大反应速度，是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。②K m为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。③K m为酶的特征性常数，与酶的浓度无关。单位为mmol／L。④K m可表示酶与底物的亲和力。K m值大，酶与底物的亲和力低。
2.酶浓度对反应速度的影响
当底物浓度远大于酶浓度，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。
3.温度、pH值对反应速度的影响
升高温度可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性，酶促反应速度降低。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。酶促反应速度最快时的环境pH称为酶促反应的最适pH。
4.抑制剂对反应速度的影响
能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。包括：
（1）不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活，不能用透析超滤等简单方法去除。
（2）可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物疏松结合，利用透析或超滤等简单方法可除去其抑制，使酶恢复活性。包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。竞争性抑制存在时V max不变、K m 值增大。如丙二酸与琥珀酸的结构相似，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
磺胺类药物的作用机制：细菌核苷酸的合成需要FH4, FH4由FH2还原生成。FH2可在二氢叶酸合成酶作用下以对氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸为底物合成。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，能作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，阻断FH2合成。细菌因核苷酸与核酸的合成受阻而生长繁殖减弱。
四、酶的调节
1.酶活性的调节
（1）酶原与酶原激活：酶的无活性前体，称为酶原。酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活，实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。意义：消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官不受酶的破坏，且保证酶在特定部位发挥作用。酶原还可以视为酶的储存形式，如凝血酶和纤溶酶等以酶原形式存在。
（2）变构调节与变构酶：变构效应剂与酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶发生构象及催化活性改变。这一方式称为变构调节。受变构调节的酶称变构酶。
以变构酶反应速度对底物浓度作图，其动力学曲线为“S”形曲线。变构酶通常是代谢过程中的关键酶。酶的变构调节属酶活性的快速调节。
（3）酶的共价修饰调节：某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶活性的方式称为酶的共价修饰。酶的共价修饰以磷酸化修饰最为常见。酶的共价修饰属于体内酶活性快速调节的另一种重要方式。
2.含量的调节
（1）酶蛋白合成的诱导与阻遏：能促进酶蛋白的基因转录，增加酶蛋白生物合成的物质称为诱导剂，反之为阻遏剂。某些内源底物、反应产物、激素或外源药物等可作为诱导剂或阻遏剂。这种调节酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调节方式。
（2）酶的降解调控：减低或加快酶蛋白的降解速度，也可使细胞酶含量增多或减少。
3.同工酶指催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
如，乳酸脱氢酶（LDH）共有5种同工酶，其中心肌中主要是LDH1，肝脏中主要是LDH5
K m值是指反应速度为0.5V max时的
A.酶浓度
B.底物浓度
C.抑制剂浓度
D.激活剂浓度
E.产物浓度
『正确答案』B
下列关于酶结构与功能的描述，正确的是
A.酶只在体内发挥作用
B.酶的催化作用与温度无关
C.酶能改变反应的平衡点
D.酶能大大降低反应的活化能
E.酶的催化作用不受控制
『正确答案』D
有关酶原激活的概念，正确的是
A.初分泌的酶原即有酶活性
B.酶原转变为酶是可逆反应过程
C.无活性酶原转变为有活性酶
D.酶原激活无重要生理意义
E.酶原激活是酶原蛋白质变性
『正确答案』C
关于酶分子组成的叙述，错误的是
A.单纯酶仅有氨基酸残基构成
B.结合酶由蛋白质和非蛋白质构成
C.辅酶与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离
D.辅基与酶蛋白以共价键牢固结合，不能通过透析等简单方法分离
E.辅助因子参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子等一些基团
『正确答案』E
下列关于酶活性中心的叙述，正确的是
A.所有酶都有活性中心
B.所有酶的活性中心都有辅酶
C.所有酶的活性中心都有金属离子
D.酶的必需基团都位于活性中心之内
E.所有的抑制剂都作用于活性中心
『正确答案』A
第四节糖代谢
一、糖的无氧分解
糖的主要生理作用是为机体提供生命活动所需的能量，糖类还是组织细胞的结构成分，葡萄糖是体内糖利用、代谢最重要的功能形式，而糖原是体内糖的储存形式。
1.糖酵解途径
葡萄糖分解途径中，将葡萄糖转变到丙酮酸的阶段，为糖有氧氧化和糖酵解共有的过程，这一代谢过程称糖酵解途径。糖酵解途径发生在细胞液中。
氧供应不足时，糖酵解途径生成的丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下，由NADH+H+提供氢，还原成乳酸。葡萄糖在无氧条件下转化成乳酸的这一过程称糖酵解。
2.糖酵解的主要过程
葡萄糖（己糖激酶/葡萄糖激酶）→6-磷酸葡萄糖（6-磷酸果糖激酶-1）→1,6-二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛→磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）→丙酮酸（乳酸脱氢酶）→乳酸
3.糖酵解过程中的3个重要的酶（六斤冰糖）
（1）6-磷酸果糖激酶-1
别构激活剂：F-2、6-BP、F-1、AMP和ADP
别构抑制剂：ATP和柠檬酸。胰高血糖素抑制其活性。
（2）己糖激酶/葡萄糖激酶
受G-6-P反馈抑制，受长链脂酰CoA别构抑制
胰岛素可诱导其基因表达，使其合成增加。
（3）丙酮酸激酶
别构激活剂：F-1、6-BP；
别构抑制剂：ATP。胰高血糖素抑制其活性。
4.糖酵解的生理意义
在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。1mol葡萄糖经糖酵解途径氧化成2mol乳酸，净生成2molATP。
二、糖的有氧氧化
1.葡萄糖在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程称为有氧氧化。有氧氧化是糖氧化产能的主要方式。
2.主要发生在线粒体中，分为三个阶段：
第一阶段：糖酵解途径，葡萄糖转变成2分子丙酮酸，在胞液中进行；第二阶段：乙酰辅酶A的生成，丙酮酸进入线粒体，由丙酮酸脱氢酶复合体催化，经氧化脱羧基转化成乙酰CoA；
第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化。
3.三羧酸循环（柠檬酸循环）
1分子乙酰CoA，同时发生2次脱羧产生2分子CO2；有4次脱氢，其中3次产生NADH+H+，一次产生FADH2；一次底物水平磷酸化生成GTP；1mol乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化再经呼吸链氧化磷酸化共产生12molATP。
4.三羧酸循环的生理意义
①氧化供能，1mol葡萄糖经有氧氧化全过程，通过上述三个阶段，彻底氧化成CO2和H2O，总共生成36mol或38molATP；
②是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径，又是三大物质代谢的互相联系的枢纽；
③为其他合成代谢提供小分子前体。
三、磷酸戊糖途径
1.产生NADPH+H+：①是体内许多合成代谢的供氢体，如脂肪酸、胆固醇、非必需氨基酸的合成；②参与体内羟化反应，如胆固醇、胆汁酸、类固醇激素合成，生物转化反应中的羟化过程等需NADPH+H+参与；
③NADPH+H+维持谷胱甘肽的还原性状态。
2.产生5-磷酸核糖：参与核苷酸及核酸的合成。
四、糖原合成与分解
糖原是体内糖的储存形式，主要有肝糖原和肌糖原。
1.肝糖原的合成中，UDP-葡萄糖（UDPG）为合成糖原的活性葡萄糖。在糖原合成酶催化下，UDPG将葡萄糖基转移给小分子的糖原引物，合成糖原。糖原合酶为糖原合成的关键酶。
2.糖原分解的关键酶是糖原磷酸化酶。糖原可分解生成1-磷酸葡萄糖和葡萄糖。肝糖原可直接分解为葡萄糖以补充血糖。由于肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原进行糖酵解或有氧氧化。
肝糖原受胰高血糖素调节，使糖原分解增强，血糖水平升高。
肌糖原主要受肾上腺素调节。
五、糖异生
1.由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生，糖异生只在肝脏、肾脏发生。
2.4个关键酶，即丙酮酸羧化酶、PEP（磷酸烯醇式丙酮酸）羧激酶、果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶（铜锁~郭二姨~泼硫酸）
丙酮酸（丙酮酸羧化酶）→草酰乙酸（PEP羧激酶）→ PEP
果糖-1，6-双磷酸（果糖双磷酸酶-1）→ F-6-P → G-6-P（葡萄糖-6-磷酸酶）→葡萄糖。
3.糖异生的生理意义
①空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖，维持血糖浓度恒定；②参与补充或恢复肝脏糖原储备；③肾糖异生促进泌氨排酸维持酸碱平衡。
4.乳酸循环肌肉组织肌糖原可经酵解产生乳酸，乳酸通过血液运到肝脏，在肝内乳酸经糖异生转化成葡萄糖，葡萄糖进入血液又可被肌肉摄取利用，此过程称乳酸循环。
六、血糖及其调节
1.血糖指血液中的葡萄糖：3.89～6.11mmol／L。
2.血糖的调节
（1）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素；机制：①促进葡萄糖通过葡萄糖载体进入肌肉、脂肪细胞；
②降低cAMP水平，促进糖原合成、抑制糖原分解；③激活丙酮酸脱氢酶加速糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员。
（2）胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素有升高血糖的作用。
肾上腺素升血糖机制：通过cAMP-PKA级联抑制糖原合成促进肝糖原分解，肌糖原酵解为乳酸后通过乳酸循环间接升高血糖，肾上腺素主要在应激状态下发挥作用。
下列哪种酶在糖酵解和糖异生作用中都起作用
A.丙酮酸激酶
B.丙酮酸羧化酶
C.3-磷酸甘油醛脱氢酶
D.已糖激酶
E.果糖双磷酸酶-1
『正确答案』C
胰岛素在体内的作用错误的是
A.促进葡萄糖进入肌肉、脂肪细胞
B.降低cAMP水平，降低糖原合酶活性，增高磷酸化酶活性
C.激活丙酮酸脱氢酶加速糖的有氧氧化
D.抑制肝内糖异生
E.减少脂肪动员
『正确答案』B
正常细胞糖酵解过程中，利于丙酮酸生成乳酸的条件是
A.缺氧状态
B.酮体产生过多
C.缺少辅酶
D.糖原分解过快
E.酶活性降低
『正确答案』A
低血糖出现交感神经兴奋症状是由于释放大量的
A.肾上腺素
B.糖皮质激素
C.胰高血糖素
D.血管加压素
E.生长激素
『正确答案』A
第五节脂类代谢
一、脂类的消化吸收
脂类（胆汁酸盐、辅脂酶等）→ 2-甘油一酯、脂酸、胆固醇及溶血磷脂等而被吸收。
中、短链脂酸（2～4个C）构成的甘油三酯被肠黏膜细胞吸收，水解为甘油和脂酸后经门静脉入血循环。
长链脂酸、胆固醇等在小肠黏膜上皮细胞重新合成甘油三酯、磷脂、胆固醇酯，与载脂蛋白形成乳糜微粒，经淋巴进入血循环。
二、甘油三酯的代谢
1.脂肪动员储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
其中激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）为限速酶，肾上腺素、胰高血糖素等可激活该酶，促进脂肪动员，为脂解激素，而胰岛素等则为抗脂解激素。
2.甘油三酯的分解代谢
（1）甘油在肝、肾、肠等组织中，在甘油激酶的催化下转变为3-磷酸甘油，脱氢生成磷酸二羟丙酮，沿糖酵解途径分解代谢或经糖异生作用转变为糖。
（2）脂肪酸氧化的主要方式为β氧化：
①脂肪酸→脂酰CoA；
②脂酰CoA（胞浆）在肉碱脂酰转移酶Ⅰ（限速酶）、转位酶（线粒体膜）作用下，以肉碱为载体，进入线粒体；
③脂肪酸β-氧化：
在线粒体内进行；分为脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD+）及硫解四步；生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA和乙酰CoA。乙酰CoA可通过三羧酸循环和电子传递链彻底氧化，以ATP 形式供能；或在肝脏缩合成酮体而被肝外组织氧化利用。
3.酮体
合成原料：β氧化合成的乙酰CoA
合成关键酶：HMG-CoA合成酶
组织特点：肝内产生，肝外利用（因肝中缺乏氧化酮体的琥珀酰转硫酶）
合成部位：肝细胞的线粒体中。
酮体组成：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。
生理意义：
①酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。
②长期饥饿、糖供不足时，机体尤其是脑组织的重要能量来源。
③酮体的利用可减少肝外组织对血糖的摄取，这对于维持血糖恒定及减少氨基酸异生成糖具有重要意义。
4.脂肪酸的合成
合成原料：乙酰CoA
合成关键酶：乙酰辅酶A羧化酶
合成部位：胞液中（乙酰CoA经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转至胞液中）。
合成特点：合成过程中由NADPH（磷酸戊糖途径）供氢，ATP供能。
三、磷脂的代谢
1.根据碳骨架的不同，可分为甘油磷脂和鞘磷脂。
（1）甘油磷脂以甘油为骨架，在体内作为构成生物膜脂双层的基本组分，参与促进脂类的消化吸收及转运，在细胞信息传递中起作用。
（2）鞘磷脂以鞘氨醇为骨架，含磷酸者为鞘磷脂，它们是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传递。
2.全身各组织细胞内质网均可利用脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP等合成甘油磷脂。多种磷脂酶作用于甘油磷脂分子中不同的酯键，使甘油磷脂水解。
四、胆固醇的代谢
1.原料：乙酰CoA、NADPH
2.部位：主要在肝脏胞浆中
3.限速酶：HMG-CoA还原酶
4.转化：胆汁酸（最主要）、类固醇激素、维生素D；或酯化为胆固醇酯储存于胞液中；部分胆固醇可随胆汁排入肠道，被重吸收入肝或转变为粪固醇排出。
五、血浆脂蛋白
1.脂类不溶于水，在血浆中以脂蛋白形式运输。
2.可采用电泳法将脂蛋白分为α、前β、β及乳糜微粒（CM）四类；或采用超速离心法分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）等四类。
3.乳糜微粒颗粒最大，含甘油三酯量最多，蛋白质最少，密度最小。
VLDL也含较多甘油三酯，达60%，但其蛋白含量高于CM。
LDL含胆固醇及胆固醇酯最多，几乎占其含量50%。
HDL含磷脂及蛋白质量最多。
4.血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白（apo），至今已分离出20种，主要功能：
（1）结合和转运脂质，稳定脂蛋白结构
（2）调节脂蛋白代谢关键酶的活性
（3）参与脂蛋白受体的识别
（4）参与脂蛋白间脂质交换：①胆固醇酯转运蛋白（CETP）：促进CE从HDL转移至VLDL、IDL及LDL；
②磷脂转运蛋白（PTP）：促进PL从CM和VLDL转移至HDL。
5.CM主要在小肠黏膜细胞合成，是运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。
VLDL主要在肝细胞合成，运输内源性甘油三酯。
LDL在血浆中由VLDL转变而来，是转运肝脏合成的内源性胆固醇的主要形式。
HDL主要由肝合成，小肠也可合成，另外由CM及VLDL代谢产生，可将细胞中的胆固醇运至肝代谢并排出体外。具有抗动脉粥样硬化的作用。
脂肪酸合成的原料乙酰CoA从线粒体转移至胞液的途径是
A.三羧酸循环
B.乳酸循环
C.糖醛酸循环
D.柠檬酸-丙酮酸循环
E.丙氨酸-葡萄糖循环
『正确答案』D
下列关于酮体的描述错误的是
A.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮
B.合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰CoA
C.只能在肝的线粒体内生成
D.酮体只能在肝外组织氧化
E.酮体是肝输出能量的一种形式
『正确答案』B
关于脂肪酸β氧化，描述错误的是
A.酶系统存在于线粒体中
B.不发生脱水反应
C.需要FAD和NAD+为受氢体
D.脂肪酸的活化是必须的步骤
E.每进行一次β氧化可以生产2分子乙酰CoA
『正确答案』E
胆固醇合成的关键酶是
A.柠檬酸裂解酶
B.HMG-CoA合酶
C.HMG-CoA裂解酶
D.HMG-CoA还原酶
E.已糖激酶
『正确答案』D
脂肪酸分解过程中，脂酰基的载体是
A.CoA
B.肉碱
C.ATP
D.NADH
E.丙酮酸
『正确答案』B
第六节氨基酸代谢
一、蛋白质的营养作用
1.食物中蛋白质的营养价值表现在所含必需氨基酸的种类和数量。
2.必需氨基酸：机体需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种必需氨基酸：即甲硫氨酸（蛋氨酸）、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸和苏氨酸。
3.体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定，即测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）。
（1）氮总平衡：摄入氮＝排出氮，正常状态下。
（2）氮正平衡：摄入氮＞排出氮，儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。
（3）氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥饿或消耗性疾病患者。
二、氨的代谢
1.体内氨的来源：①组织中氨基酸脱氨基作用，是氨的主要来源；②肠道吸收的氨；③肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺的水解。
2.氨的转运：血液中氨主要以无毒的丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输。肌肉中的氨通过丙氨酸-葡萄糖循环以丙氨酸形式运输到肝脏；
谷氨酰胺是体内氨的主要储存形式和转运形式。
3.氨的去路：体内的氨主要在肝脏合成尿素，只有少部分氨在肾脏以铵盐形式由尿排出。
4.尿素的合成：
（1）部位：肝脏线粒体及胞液中
（2）合成途径：鸟氨酸循环
（3）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）
（4）原料：尿素分子中的2个氮原子，1个来自氨，另1个来自天冬氨酸，消耗4分子ATP。
（5）具体流程
CO2+NH3（CPS-Ⅰ）→氨基甲酰磷酸 + 鸟氨酸→瓜氨酸（线粒体→胞液）+ 天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸→延胡索酸+精氨酸→尿素+ 鸟氨酸
三、个别氨基酸的代谢
一些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
氨在血中主要是以下列哪种形式运输的
A.谷氨酸
B.天冬氨酸
C.谷氨酰胺
D.天冬酰胺
E.谷胱甘肽
『正确答案』C
人体内合成尿素的主要脏器是
A.脑
B.肌组织
C.肾
D.肝
E.心
『正确答案』D
下述属于人体必需氨基酸的是
A.谷氨酸
B.天冬氨酸
C.苏氨酸
D.甘氨酸
E.组氨酸
『正确答案』C
第七节核苷酸代谢
一、嘌呤核苷酸的代谢
1.食物中的核酸大多以核蛋白的形式存在。人体内的核苷酸主要由机体细胞自身合成，核苷酸不属于营养必需物质。
2.嘌呤核苷酸的从头合成
（1）部位：胞液
（2）原料：磷酸核糖、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等。天（天冬氨酸）气干（甘氨酸）旱，谷子险（谷氨酰胺）了
（3）特点：在磷酸核糖分子基础上逐步合成。反应过程中的关键酶包括PRPP酰胺转移酶、PRPP合成酶。调节机制是反馈调节。
3.嘌呤核苷酸的补救合成
脑、骨髓等缺乏从头合成嘌呤核苷酸的酶体系，只能进行补救合成。生理意义：节省从头合成时能量和一些氨基酸的消耗。
4.脱氧核苷酸的合成dNTP是由相应的核糖核苷二磷酸（NDP）经核糖核苷酸还原酶体系作用，直接还原生成dNDP，dNDP经激酶作用由ATP再提供一个磷酸基而生成dNTP。核糖核苷酸还原酶系的成分：①核糖核苷酸还原酶；②硫氧化还原蛋白还原酶：包括硫氧化还原蛋白、FAD、NADPH。
5.嘌呤核苷酸的分解代谢
主要发生在肝、小肠及肾，代谢终产物是尿酸。黄嘌呤氧化酶是分解代谢中重要的酶。
6.痛风症
嘌呤代谢异常致尿酸过多引起痛风症。别嘌醇治疗。别嘌醇与次黄嘌呤结构类似：①抑制黄嘌呤氧化酶，减少嘌呤核苷酸生成；②别嘌醇消耗PRPP；③别嘌呤核苷酸反馈抑制嘌呤核苷酸从头合成的酶，减少
嘌呤核苷酸生成。嘌呤核苷酸减少，尿酸生成减少。
7.嘌呤核苷酸的抗代谢物
①嘌呤类似物：6-巯基嘌呤（6MP）、6-巯基鸟嘌呤、8-氮杂鸟嘌呤等；
②氨基酸类似物：氮杂丝氨酸和6-重氮-5-氧正亮氨酸等；
③叶酸类似物：氨蝶呤及甲氨蝶呤（MTX）。临床用于抗肿瘤。
二、嘧啶核苷酸的代谢
1.嘧啶核苷酸的从头合成
合成器官：肝脏
合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2
关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ
特点：先合成嘧啶环，再磷酸核糖化生成核苷酸。
2.嘧啶核苷酸的分解代谢
（1）胞嘧啶脱氨基转变成尿嘧啶，尿嘧啶最终生成NH3、CO2及β-丙氨酸。
（2）胸腺嘧啶降解成β-氨基异丁酸。
3.嘧啶核苷酸的抗代谢物
①嘧啶类似物：主要有5-氟尿嘧啶（5-FU），在体内转变为FdUMP或FUTP后发挥作用；
②氨基酸类似物：同嘌呤抗代谢物；
③叶酸类似物：同嘌呤抗代谢物；
④阿糖胞苷：抑制CDP还原成dCDP。临床用于抗肿瘤。
嘌呤碱在体内分解的终产物是
A.次黄嘌呤
B.黄嘌呤
C.别嘌呤醇
D.氨、CO2和有机酸
E.尿酸
『正确答案』E
男，51岁，近3年出现关节炎和尿路结石，进食肉类食物时，病情加重。该患者涉及的代谢途径是
A.糖代谢
B.脂代谢
C.嘌呤核苷酸代谢
D.核苷酸代谢
E.氨基酸代谢
『正确答案』C
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理(总33 页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1 -CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点总结
生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端 （5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如右图。氨基酸的等电点 指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相 等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下： 中性氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 一氨基二羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 二氨基一羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 3 2 pK pK pI+ = （2）氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例 -1-
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质