酶的一般知识

酶的一般知识

最佳答案概念:酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化作用的有机物，除少数RNA外几乎都是蛋白质。

酶催化作用实质：降低化学反应活化能

酶与无机催化剂比较：

1、相同点：1）改变化学反应速率，本身不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。

2、不同点：即酶的特性

酶的特性

1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；

2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；

4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。

酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切

酶的发现

1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。

1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。

1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。

20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。

20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA

也具有生物催化作用。

酶的活力

酶活力单位（U,active unit）：

酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

活化能

（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酶的催化

酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

酶作用的分子基础

一、酶的化学组成

按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子(cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。表4-1为以金属离子作结合酶辅助因子的一些

例子。表4-2列出含B族维生素的几种辅酶(基)及其参与的反应。

结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。

二、酶的活性中心

酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。

酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分

氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团(binding group)的作用，有的在催化反应中起催化基团(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合（图4-1）并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。

而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。

三、酶的分子结构与催化活性的关系

酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酶的氨基酸残基序列几乎完全相同，说明相同的一级结构是酶催化同一反应的基础。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和弹性蛋白酶都能水解食物蛋白质的肽键，但三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键，胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键，而弹性蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键．这三种酶的氨基酸序列分析显示40％左右的氨基酸序列相同，都以丝氨酸残基作为酶的活性中心基团，三种酶在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。

图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。

四、酶原与酶原激活（zymogen andactivation of zymogen）

有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性蛋白水解酶的作用转变

为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。

例如胰腺细胞合成的糜蛋白酶原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连，该酶原的激活过程如图4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。

在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在，只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶，从而触发一系列的级联式酶促反应，最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体，网罗血小板等形成血凝块。

酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀。

四、同工酶(isoenzyme)

同工酶的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酶。它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种，如己糖激酶，乳酸脱氢酶等，其中以乳酸脱氢酶（Lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最为清楚。人和脊柱动物组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应：

五种同工酶均由四个亚基组成。LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的

四聚体，存在五种LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。

M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种LDH分开，LDH1向正极泳动速度最快，而LDH5泳动最慢，其它几种介于两者之间，依次为LDH2、LDH3和LDH4(图4-5) 图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶在组织器官中分布差异，因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断疾病(图4-5)。

五、别构酶

别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）

六、修饰酶

体内有些酶需在其它酶作用下，对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶（modification enzyme）。其中以共价修饰为多见，如酶蛋白的丝氨酸，苏氨酸残基

的功能基团-OH可被磷酸化，这时伴有共价键的修饰变化生成，故称共价修饰(covalent modification)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的共价修饰调节(covalent modification regulation)。体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化，此外还有酶的乙酰化

与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。由于共价修饰反应迅速，具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酶存在有活性和无活性两种形式，有活性的称为磷酸化酶a，无活性的称为磷酸化酶b，这两种形式的互变就是通过酶分子的磷酸化与去磷酸化的过程（详见糖代谢章）

七、多酶复合体与多酶体系

体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成，而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应的产物成为第二个酶作用的底物，如此连续进行，直至终产物生成．

多酶复合体由于有物理结合，在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行，是生物体提高酶催化效率的一种有效措施。

体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。

八、多功能酶

近年来发现有些酶分子存在多种催化活性，例如大肠杆菌DNA聚合酶I是一条分子质量为109kDa 的多肽链，具有催化DNA链的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶轻度水解得两个肽段，一个含5’-3’核酸外切酶活性，另一个含另两种酶的活性，表明大肠杆菌DNA聚合酶分子中含多个活性中心。哺乳动物的脂肪酸合成酶由两条多肽链组成，每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酶的催化活性。这种酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有优越性，因为相关的化学反应在一个酶分子上进行，比多酶复合体更有效，这也是生物进化的结果。

酶的分类与命名原则

为了更有效地研究酶，人们曾提出各种酶分类命名的方法，但目前普遍接受的是国际生化联合会酶委员会推荐的系统，其主要内容如下：

根据酶的反应性质、将酶分成六大类：

氧化还原酶

类（oxidoreductase）

转移酶类（transferases）

水解酶类（hydrolases ）

裂解酶类（lyases）

异构酶类（isomerases）

合成酶类（ligase）

在每一大类中，再根据更具体的酶反应、底物性质分成若干亚类和亚亚类。对每一种酶同时采用系统和习惯两种命名

习惯命名法

三、系统命名法．

鉴于新酶的不断发现和过去对酶命名的紊乱，为避免一种酶有几种名称或不同的酶用同一种名称的现象，国际酶学委员会规定了一个系统命名法，包括了酶的系统命名和4个数字分类的酶编号．例如对催化下列反应的酶的命名为

ATP十D一葡萄糖ADP十D一葡萄糖---6磷酸

ATP葡萄糖磷酸转移酶，它催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖的反应．它的分类数是E、C、2，7，l，1．E、C表示国际酶学委员会，第一个数字“2”代表酶的分类(转移酶类)，第二个“7”代表亚类(磷酸转移酶类)；第三个“l”代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类);第四个“1”代表该酶在亚亚类中的排号(以D-葡萄糖作为磷酸基的受体)。

酶促反应的特点及作用机制

一、酶促反应的特点

(一)酶促反应具有高度的催化速率

酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。

(二) 酶催化具有高度特异性

酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯

键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

(三) 酶活性的可调节性

有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶

活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。

二、酶促反应的作用机制

酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)

酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。

(二)酶与底物的过渡状态互补

若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。

当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度

(三)酶促反应作用机制

1．邻近效应与定向排列

2．多元催化（multielement catalysis）

3．表面效应(surface effect)

应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促反应高效率的重要

原因。

第五节酶促反应的动力学

酶促反应动力学是研究酶促反应速度和影响酶促反应速度的因素。许多因素如酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等都能影响酶促反应的速度。在研究某一因素对酶反应速度的影响时，要使酶催化系统的其他因素不变，并保持严格的反应初速度条件。如酶反应速度与酶浓度呈正比的条件，在此条件下酶催化系统所用的底物量足以饱和所有的酶，而生成的产物不足以影响酶催化效率，反应系统的其他条件如pH等未发生明显改变。动力学研究可为酶作用机制提供有价值的信息，也有助于确定酶作用的最适条件。应用抑制剂探讨酶活性中心功能基团的组成，对酶的结构与功能方面的研究甚至临床实用方面的研究都有重要价值。

一、酶浓度对酶促反应速度的影响

在一定的温度和p

H条件下，当底物浓度远大于酶的浓度时，酶反应速度与酶浓度成正比（图4-11）

即v=K[E] (1) 式中v为反应速度，K为反应速度常数，[E]代表酶浓度

二、底物浓度对酶促反应速度的影响

(一)底物浓度曲线

在酶浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线。

(二)米-曼氏(Michaelis-Menten)方程式

体内大多数酶均表现上述底物浓度与反应速度的关系，于是米—曼两人在前人工作的基础上提出酶与底物首先形成中间复合物的学说，即：

K1 K3

2回答者：ぐ鏦頭開識♀- 五级2008-2-15 17:02

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提问者对于答案的评价：

基础生物化学试题(第三章-酶)单选题(含答案)

《基础生物化学》试题 第三章酶单选题 试卷总分：71答题时间：70分钟 1.酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：[1分] A形变底物与酶产生不可逆结合 B酶与未形变底物形成复合物 C酶的活性部位为底物所饱和 D过多底物与酶发生不利于催化反应的结合 参考答案： C 2.米氏常数Km可以用来近似地度量[1分] A酶和底物亲和力大小的倒数 B酶促反应速度大小 C酶被底物饱和程度 D酶的稳定性 参考答案：A 3.酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够[1分] A提高反应所需活化能 B降低反应所需活化能 C促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小

D可以改变反应平衡常数 参考答案： B 4.辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为[1分] A紧 B松 C专一 D相同 参考答案： B 5.下列关于辅基的叙述哪项是正确的？[1分] A是一种结合蛋白质 B只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递 C与酶蛋白的结合比较疏松 D一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开 参考答案： D 6.酶促反应中决定酶专一性的部分是[1分] A酶蛋白 B底物 C辅酶或辅基 D催化基团

参考答案：A 7.下列关于酶的国际单位的论述哪一个是正确的?[1分] A一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1mmoL底物转化所需的酶量B一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化1mmoL产物生成所需的酶量C一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1moL底物转化所需的酶量D一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化1moL底物转化所需的酶量参考答案：A 8.全酶是指什么？[1分] A酶的辅助因子以外的部分 B酶的无活性前体 C一种酶一抑制剂复合物 D一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分。 参考答案： D 9.根据米氏方程，有关[s]与Km之间关系的说法不正确的是[1分] A当[s]< < Km时，V与[s]成正比； B当[s]＝Km时，V＝1/2Vmax C当[s] > >Km时，反应速度与底物浓度无关。 D当[s]=2/3Km时，V=25％Vmax 参考答案： D

整体护理的内容

整体护理的重要性 整体护理是以现代护理为指导，以护理程序为框架，针对患者不同的生理、心理、社会、文化的需要，提供适合于个人的最佳护理，其最基本的特点是以现代护理为指导，以护理程序为手段，以患者为中心，以健康教育为特色，以基础护理为突破口。护士在护理工作中，既是决策者、实施者、教育者、组织者，又是个联络者，护士对患者的情况了如指掌，而如何做好护理工作才能让患者从入

院到出院都能感受到温暖、有家的感觉呢?那就要求我们共同努力，共同做好自己的工作，关心患者。 虽然在现实护理工作中，护士在对患者的态度、护理技术等各方面都有了不同程度的改善，但是，尚有许多方面有待完善。护理作为一个发展中的专业，面临着独特的人力资源管理的挑战。作为护理专业实践的主体，作为维护、促进公众健康的重要力量，护理队伍建设和发展尤为重要。随着诊疗技术的飞速发展，以及社会经济和生活水平的提高所带来的人们对健康服务需求的不断提高，也使得护士人员在素质、能力和业务知识水平等方面面临着新的形势和一系列新的问题。随着护理模式的系统化整体护理转变，针对以往只对病不对人的疾病护理，要求以患者及其健康为中心，运用医学及护理专业知识从生理、心理、社会、精神等多层面提供整体护理，另一方面，随着医学科学的发展，许多新的诊疗技术、方法大量应用于临床，在增加护士工作的同时，对护士的专业水平也提出更高的要求，与此同时，人民群众对诊疗护理服务质量要求不断提高。因此，护理人员也应适应护理工作的拓展服务于人民群众健康的需求。 如何做好整体护理 1 、做好生活护理住院患者对医院的环境、生活习惯、相关制度、饮食条件等难免会感到陌生、不适应，加上患者得病后生活自理能力下降，甚至不能自理，大多数患者会产生紧张焦虑或者苦闷的情绪，因此护理人员应具备高尚的医德情操，以救死扶伤的革命人道主义为己任，做好晨间护理，为患者建立良好的生活起居习惯，使患者整洁、舒适，促进机体血液循环，预防并发症，并同时注意观察病情，及时掌握病情变化，必要时做好记录，为诊断、治疗、制定护理计划、提高护理质量提供科学依据。做好清洁卫生，包括为患者淋浴、皮肤护理、协助大小便及其他个人卫生。“生命在于运动”，患者在医院静养的同时，要注意“动静结合”，正所谓“久视伤血、久卧伤气、久坐伤肉、久立伤骨、久行伤筋”，适当运动可使经络通畅，营卫调和，增强抗御病邪能力。对于手术后患者，护理人员应鼓励其早期下床活动，这样做有以下作用:（1）减少肺部并发症;（2）改善机体血液循环，促进切口早日愈合;（3）防止术后粘连;（4）有利于胃肠道功能恢复。 2 浅谈整体护理 2 、做好环境护理人与天地是一整体，环境对支持生命及其活动十分重要，环境是人类生存的条件，也可以是导致疾病的因素，它包括生物环境、物理环境和心理社会环境。安全舒适的环境，可解除患者生理和心理的紧张，使患者身心松弛，愉快接受治疗与护理，以期达到健康的目的。环境护理具体要做好保洁工作，再者要改善环境设施，给患者一个整洁、安静、安全、舒适的环境。 3 、精神护理现代社会压力日益增大，竞争日益激烈，“健康”人都需要有一个良好、积极的心态，正确的人生观。对于病魔缠身的患者来说，其精神、心理护理就显得尤为重要。护理人员通过语言、表情、态度、姿势、行为的影响和环境的调节，对患者进行启发、开导、鼓励或暗示，达到调节患者情绪、改善其心理状态的作用，帮助患者树立战胜疾病的信心。护理人员应有良好的医德品质，仪表端庄、举止大方、热情诚恳、关心患者疾苦，树立全心全意为人民健康服务的意识。精神护理对于不同的人来说应有不同的方法，正所谓“因人制宜，因才施教”。急危重患者，多恐惧、悲观或失望，当医护人民以严肃、认真、沉着、机敏、果断的工作作风和稳、准、快的熟练技术展现在患者与家属面前，这种心理上的安慰与鼓励胜过最好的言语，护士应重视“看似无声胜有声”的心理

人教版高中生物选修一专题四《酶的研究与应用》知识点归纳

专题四酶的研究与应用 探讨加酶洗衣粉的洗剂效果 一、实验原理 1．加酶洗衣粉是指含有酶制剂的洗衣粉，目前常用的酶制剂有四类：蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶，其中，应用最广泛、效果最明显的是碱性蛋白酶和碱性脂肪酶。 2．碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸或小分子的肽，使污迹从衣物上脱落。脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶也能分别将大分子的脂肪、淀粉和纤维素水解为小分子物质，使洗衣粉具有更好的去污能力。 3．在本课题中，我们主要探究有关加酶洗衣粉的三个问题： 一是普通洗衣粉和加酶洗衣粉对衣物污渍的洗涤效果有什么不同； 二是在什么温度下使用加酶洗衣粉效果最好。 三是添加不同种类的酶的的洗衣粉，其洗剂效果有哪些区别。 二、实验步骤 1．探究用加酶洗衣粉与普通洗衣粉洗涤的效果的不同 ①在2个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。 ②取2块大小相等的白棉布，用滴管在每块白布上分别滴上等量的墨水，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。 ③将2个烧杯分别放入同等温度的温水中，保温5分钟。 ④称取5克加酶洗衣粉和5克普通洗衣粉2份，分别放入2个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。 ⑤观察并记录2个烧杯中的洗涤效果 2.探究用加酶洗衣粉洗涤的最佳温度条件 ①在3个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。 ②取3块大小相等的白棉布，用滴管在每块白布上分别滴上一滴食用油、鸡血、牛奶，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。 ③将3个烧杯分别放入50摄氏度的热水、沸水和冰块中，保温5分钟。 ④称取5克加酶洗衣粉3份，分别放入3个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。 ⑤观察并记录3个烧杯中的洗涤效果。 3．探究不同种类的加酶洗衣粉洗涤的效果 污染物蛋白酶洗衣粉脂肪酶洗衣粉复合酶洗衣粉普通洗衣粉 油渍 汗渍 血渍 观察并记录四种洗衣粉分别洗涤三种污染的洗涤效果。 三、注意事项 1．变量的分析和控制 影响加酶洗衣粉洗涤效果的因素有水温、水量、水质、洗衣粉的用量，衣物的质料、大小及浸泡时间和洗涤的时间等。在这些因素中，水温是我们要研究的对象，而其他因素应在实验中保持不变。选择什么样的水温进行实验需要实验者根据当地一年中的实际气温变化来确定水温，通常情况下，冬季、春季、秋季和夏季可分别选取5 ℃、15 ℃、25 ℃和35 ℃的水温，因为这4个水温是比较符合实际情况的，对现实也有指导意义。 2．洗涤方式和材料的选择。

p450酶相关知识

细胞色素p450酶的部分资料 P450的检测意义 解释药效个体差异 解释毒性反应 用药个体化的理论基础 预测和防治治疗过程中出现的药物相互作用 P450酶的体内分布 主要位于肝脏 也见于肠道、肾脏和脑内 P450酶功能 催化内源物质(如甾类化合物)的代谢 催化外源物质(如药物)的代谢 （结果对机体可能有益也可能有害） P450酶功能与药物的关系 P450酶的功能涉及到体内药物的氧化代谢、生物活化和细胞毒性致活 氧化代谢途径包括羟化、去甲基、去烷基和环氧化等 P450酶的相关信息 药理作用 肝脏的细胞色素P450系统在药物的代谢中起着重要作用，它将药物由疏水型转化为更易排泄的亲水型。生物转化反应一般可分为细胞色素P450依赖的I相和II相结合反应。最近几年内已清楚药物的肝外代谢对体内药物总的降解起一定的作用。胃肠道内的生物转化是非常重要的，因为它可降低口服药物的生物利用度。遗传多态性、酶抑制、酶诱导及生理因素均可引起细胞色素P450活性的改变。这有一定的临床含意，因为这会引起药物药代动力学的改变，导致药物效能改变，因代谢减少或毒性代谢物生成增多而增加药物毒性，以及导致药物的相互作用。 细胞色素P450同工酶是血红蛋白超级家族，它是内质网膜上混合功能氧化酶系统的末端氧化酶。称呼这些为同工酶是由于其与一氧化碳结合和还原时，分光光度法测得的吸收峰在450nm附近。P450同工酶认为已存在了350万年，在细菌、真菌及动植物中均可发现其存在。现在已清楚认为人类细胞色素酶参与外源性物质（如药物、酒精、抗氧化剂、有机溶剂、麻醉药、染料、环境污染物质、化学制品）的代谢，所产生的代谢产物可能有毒性或致癌性。它们在氧化、过氧化和还原内源性生理化合物，如甾体、胆汁酸、脂肪酸、前列腺素、生物源性氨类和retinoids等代谢起重要作用。最近除了研究细胞色素同工酶参与代谢以外，还揭示了其新的生理及病理作用。 细胞色素P450酶是肝脏内的一个重要酶系，75%的药物都由它来进行代谢。包括外源性和内源性的药物代谢，既有I相代谢，及氧化，或脱氢等；也有II相代谢，如磺酸化等。。

生物化学-知识点_酶、维生素整理

酶、维生素 1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。 酶的化学组成： 酶的活性中心： 1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。 2)位于酶分子表面。 3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。 4)必需基团：结合基团、催化基团 2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。 酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。 酶原激活的生理意义： 1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。 2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。 3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。 3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。 酶促反应动力学： 酶浓度对速度的影响： 底物浓度对速度的影响： 米氏方程：

米氏常数Km的意义： Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关 v=1/2Vm时，Km=[S]。 Km与酶和底物的亲和力成反比。 4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 特点： I与S结构类似,竞争酶的活性中心 抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除 动力学， v 降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大 医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 糖代谢 1．糖的无氧酵解定义、反应过程、生理意义。 1.1无氧酵解的概念： 在相对缺氧的条件下，Glc 或Gn分解为乳酸，并释放能量，反应过程类似酵母生醇发酵，故称之为无氧酵解。 1.2反应场所：细胞浆 1.3反应过程： 1.3.1己糖磷酸化： 己糖激酶（Hexokinase，HK）：关键酶 6-磷酸果糖激酶-1（6-phosphofructokinase-1，PFK1）：糖酵解过程中的主要限速酶 1.3.2一分子磷酸己糖裂解为两分子磷酸丙糖： 1.3.3两分子磷酸丙糖氧化为两分子丙酮酸. 1.3.4丙酮酸还原为乳酸（无氧条件）

整体护理存在问题

1 存在的问题 1.1 缺编问题护理人员严重缺编，超负荷的劳动量，人才资源浪费，护理人员社会地位与待遇较低成为阻碍人性化服务在整体护理实施过程中的主要因素之一。国家卫生部于今年5月12日公布：目前全国注册护士有130.8万名。世界各国护士与总人口比为5‰，而我国护士与人口比仅为1‰，相对我国13亿人口来说，护士尚缺编百万名。护士严重缺编仍是我国护理业面临的主要问题。按照1978年国家规定的床位与护理人员配比是1∶0.4.随着医疗体制的巨大变化，加之全国性医疗事业单位和部队医院的人事与劳动分配制度改革中，普遍对护理岗位采取缩编政策，并使用廉价临时聘用护士等，使医院的护理人员远远不足；而且，我院的护理人员全为女性，产假、探亲假、节休假、工休假及加床位等，使实际在岗率明显缺编，致使护士实际工作量恶性循环性进一步加大。[医学教育网搜集整理] 护理工作内容和专业要求逐步提升，护理越来越发展成为一门独立的科学艺术。但护士肩负行政、会计、计算机、取药、配口服药等多种工作，削弱了护理力量，造成实际护理人力不足，导致不能更有效的为患者做专职护理。若遇患者增多或抢救危重患者时，不能按患者的数量和需要适当调配人力，调整班次和岗位职责；也不能按护士的能力、经验、责任心合理搭配；安排业务骨干把关。加之护理费用低，24h的一级护理每天平均只有8元左右，不能同繁重的护理工作本身等价，也降低了护理的价值。紧张繁重的工作，超负荷的劳动，倒夜班频繁，使护士的生物钟发生紊乱，加大了护士的精神心理压力，使护士易产生身心疲劳综合征[2]，直接影响着护士的身心健康和护理的工作质量。基于上述情况，基层医院的护理人员多在40～50岁之间就离开临床护理岗位换岗或退休，从而也导致了人才的浪费和流失，使多年的临床经验和良好的医德医风得不到传承。加之多年来形成的社会地位低等观念的影响，工资及福利待遇不高等使得护理人员工作积极性不高，主观能动性不强，对自己目前从事的护理工作缺乏进取心。以上种种原因均直接或间接制约了人性化服务在整体护理过程中的实施。 1.2 护理工作质量问题工作效率不高，服务质量不达标，护理人员责任心、同情心不强，人性化服务意识差，缺乏相关的人性化服务方面的知识和技能是制约人性化服务在整体护理过程中实施的又一主要因素。由于我院的护士构成特点，合同制护士比例较大，而且多为中专学历。教育层次和知识结构不高，临床经验缺乏，对护理程序的理解不深刻、不透彻，表格书写及整体护理记录单的书写上花费较多的时间和精力。加之繁琐的杂事，使得工作效率不高。由于聘用制护士的流动性较大，社会地位和工作待遇等多方面原因出现个别护理人员服务质量不达标。现今护理人员年龄结构多为20～29岁之间，大多是独生子女，在家娇生惯养，责任心、同情心相对较差，吃苦耐劳精神不强。针对人性化护理措施，有些护理人员知道如何去做，怎样做，但不愿去做，存在懒惰情绪、缺乏敬业精神、人性化服务意识差。对人性化服务认识不足，尚未真正意识到“以人为本”的人性化关怀不仅能够愉悦患者的心情，而且有利于疾病的恢复和治疗，忽略了心理护理对疾病转归的影响。 根据我院调查，在职50名护士中68%以上的护理人员缺乏人性化服务方面的技能和知识；46%的人认为人际交往方面缺乏沟通技巧；72%的人在工作中有疲乏感；38%的人工作时情绪易受环境等多方面影响而不稳定；60%的人认为在学校中护理教育方面存在缺陷，课程滞后于社会发展，实习过程中也忽视人性化服务方面的内容。使护理人员对人性化服务方面的知识先天储备不足。以至面对不同的患者，常常不知如何交流或只用单一方式与不同的患者进行交流。因此，很难使患者真正满意。 1.3 观念落后问题患者观念落后，对人性化服务认识不到位，不认可，消极配合也是影响人性化服务实施的原因之一。在国外很多国家，患者的观念是：我来这里住院，你能为我提供什么样的服务。我能享受到怎样的权利和待遇。而在国内，患者的理念还停留在看病首先得益于医生水平的高低，对医院的环境、住院条件以及护理等各个方面的要求往往不高。在这种观念的引导下，患者大多数不能正确了解自己应该享有的权利，对医院的服务也以治好病为原则，对低水平的服务无所谓，由此导致人性化的护理服务停滞不前。在对患者实施人性化服务的过程中，也有很多患者漠然视之，更有甚者对待护理人员态度恶劣，抵触情绪强烈。这些行为也影响着人性化服务的良好开展。 1.4 设备问题医院用于提高人性化服务的硬件设施不齐全是制约人性化服务实施的主观因素。由于医院将大量资金用于医院长期发展目标中的大型先进辅助检查仪器的购买上，对于医院的其他设施配置多从节约方面考虑，忽视了患者的身心舒适，有些人性化服务标志参差不齐，医院美化、绿化率不高，便民设施不到位。以上种种主观条件制约了人性化服务的完美实施。[医学教育网搜集整理]

生物酶的相关知识点

生物酶的相关知识点

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细胞代谢 物质跨膜运输与酶和ＡTP 核心考点整合 考点整合一：物质跨膜运输 １．物质运输方式的比较 离子和小分子物质大分子和颗粒物质 自由 扩散 协助 扩散 主动 运输 胞吞 （内吞） 胞吐 （外排）运输 方向 高浓度→ 低浓度 高浓度→ 低浓度 低浓度→ 高浓度 细胞外 →内 细胞内 →外 运输 动力 浓度差浓度差能量 (ＡTP） 能量 （ATP) 能量 (ATP) 载体不需要需要需要不需要不需要 实例水、ＣO ２ 、O 2 、甘油、 乙醇 红细胞吸 收葡萄糖 K + 、Ca 2+ 、Ｍg ２+ ，小肠吸收 氨基酸、葡萄 糖 白细胞吞噬 病菌、变形虫 吞食食物颗 粒 胰腺细胞分 泌胰岛素2.影响物质运输速率的因素?(１)物质浓度(在一定浓度范围内) （2）O2浓度

特别提示：①乙图中，当物质浓度达到一定程度时,受运载物质载体数量的限制,细胞运输物质的速率不再增加。?②丁图中，当O２浓度为0时，细胞通过无氧呼吸供能，细胞也可吸收物质。 （3）温度 温度可影响生物膜的流动性和有关酶的活性，因而影响物质运输速率。低温会使物质跨膜运输速率下降。 【例1】（20１０·广东卷，１）下图是植物根从土壤中吸收某矿质离子示意图。据图判断,该离子跨膜进入根毛细胞的方式为 Ａ．自由扩散 B．协助扩散 C．主动运输 D.被动运输 （２010·成都质检)在水池中沉水生活的丽藻，其细胞里的K+浓度比池水里的Ｋ+浓度高1065倍。据此判断下列说法正确的是?Ａ．随着池水中富营养化程度的提高，K+进入丽藻加快

重要酶的知识

生物化学中重要酶的简介 黄素腺嘌呤二核苷酸 英文名称：flavin adenine dinucleotide;FAD 定义：核黄素的一种辅酶形式。通过接受来自于供体分子的两个电子和来自于溶液的两个质子，参与氧化反应。黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD, flavin adenine dinucleotide）是某些氧化还原酶的辅酶，含有核黄素属于需氧脱氢酶类。黄素腺嘌呤二核苷酸别名：活性型维生素B2；核黄素-5’-腺苷二磷酸 苹果酸脱氢酶 英文名称：malate dehydrogenase 定义： 催化L-苹果酸和草酰乙酸相互转变的酶。以NAD+为氢受体，编号为EC 1.1.1.37；以NADP+为氢受体，编号为EC 1.1.1.82。 催化L-苹果酸脱氢并与草酰乙酸相互转化的酶。(EC1．1．1．37)。以NAD+作为电子受体。广义上也包括以NAD+或NADP+作为受体而生成丙酮酸和碳酸的苹果酸酶（EC1．1．1．38—40）。与NADP+也有弱反应，也可将其它羟酸脱氢。广泛存在于线粒体、细菌细胞膜上，为三羧酸循环中的一种酶。由于酶的来源不同，其某些性质也不一样。 异柠檬酸脱氢酶 异柠檬酸脱氢酶isocitrate dehydrogenase 有两种类型的酶：要求以NAD为辅酶的酶（EC1．1．1．41）和要NADP的酶（EC1．1．1．42），两者催化同一反应。在胞液中以NADP+为辅酶，在线粒体内膜中以NAD+为辅酶。 异柠檬酸+NAD（P）+==α-酮戊二酸+CO2+NAP（P）H+H4 在三羧酸循环中正常起作用的是要求NAD为辅酶的酶，此酶是为ADP激活的变构酶。 琥珀酸脱氢酶 英文名称：succinate dehydrogenase 定义： 编号：EC 1.3.99.1。在三羧酸循环中催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸的酶。 简称SDH），黄素酶类，是线粒体内膜的结合酶，属膜结合酶，是连接氧化磷酸化与电子传递的枢纽之一，可为真核细胞线粒体和多种原核细胞需氧和产能的呼吸链提供电子，为线粒体的一种标志酶。琥珀酸脱氢酶是直接连在电子传递链上的，氢受体是FAD而不是NAD＋ 琥珀酸硫激酶 琥珀酰CoA合成酶(succinatedehydrogenase)(或称琥珀酸硫激酶)催化琥珀酰CoA转化为琥珀酸,琥珀酰CoA的硫酯键水解会释放出很多的自由能,这些能量可用于驱动GTP(哺乳动物中)或ATP(植物和一些细菌中)的合成。 延胡索酸酶 英文名称：fumarase 定义： 编号：EC 4.2.1.2。柠檬酸循环中的一种酶。催化延胡索酸水化成苹果酸的可逆反应，具有立体特异性，正反应中只催化反式双键的水化，逆反应只催化形成苹果酸的L-异构体。 延胡索酸酶（反丁烯二酸酶）fumarase 正式名称为延胡索酸水化酶（fumarate hydra－tase），是催化延胡索酸+H2O→L-苹果酸可逆进行相互转变反应的酶，EC4．2．1．2．最适pH=6.5-8.0。底物特异性非常严格，反应平衡偏右，生物界中广泛发现，可从肝脏、心肌、骨骼肌中提纯，从心肌中提纯结晶化的延胡索酸酶分子量约20万，由四个多肽亚基构成，是三羧酸循环的酶，因此存在于线粒体基本结构中 二、糖酵解过程中需要的酶

责任制整体护理相关知识

护理查房记录

责任制整体护理相关知识 以病人为中心，强化基础护理，全面落实护理责任制，深化护理专业内涵，整体提升护理服务水平。“以病人为中心”是指在思想观念和医疗行为上,处处为病人着想,一切活动都要把病人放在首位；紧紧围绕病人的需求，提高服务质量，控制服务成本，制定方便措施，简化工作流程，为病人提供“优质、高效、低耗、满意、放心”的医疗服务。优质护理服务的内涵主要包括：要满足病人基本生活的需要，要保证病人的安全，要保持病人躯体的舒适，协助平衡病人的心理，取得病人家庭和社会的协调和支持，用优质护理的质量来提升病人与社会的满意度。 责任护士“十知道” 姓名、主要诊断、主要病情、阳性结果及体征、治疗、主要用药、护理措施、心理状态、饮食、潜在并发症 1、一般病情资料：床号、姓名、性别、年龄（主管医生、家庭情况）过敏史 2、主要诊断：现存的主要诊断 3、主要病情项目：入院原因，入院的不适症状、体征、主诉及心理状况 4、主要辅助检查的阳性结果 5、治疗原则、用药情况（主要用药） 6、主要护理问题以及护理措施（现存的护理问题） 标准防护概念：是指认为病人的血液，体液，分泌物，排泄物均具有传染性，需进行隔离，不论是否有明显的血迹，污染，是否接触非完整的皮肤与粘膜，接触上述物质者，必须采取预防措施。将普遍预防和体内物质隔离的许多特点进行综合，认定病人血液，体液，分泌物，排泄物均具有传染性，需进行隔离，不论是否有明显的血迹污染或是否接触非完整的皮肤与黏膜.接触上述物质者必须采取防护措施.根据传播途径采取接触隔离，飞沫隔离，空气隔离，是预防医院感染成功而有效的措施。 措施： 1、洗手:接触血液、体液、排泄物、分泌物后可能污染时，脱手套后，要洗手或使用快速手消毒剂洗手。

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酶工程的知识点总结 课题3 探讨加酶洗衣粉的洗剂效果 一、实验原理 1．加酶洗衣粉是指含有酶制剂的洗衣粉，目前常用的酶制剂有四类：蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶，其中，应用最广泛、效果最明显的是碱性蛋白酶和碱性脂肪酶。b5E2RGbCAP 2．碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸或小分子的肽， 使污迹从衣物上脱落。脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶也能分别将大分子的脂肪、淀粉和纤维素水解为小分子物质，使洗衣粉具有更好的去污能力。p1EanqFDPw 3．在本课题中，我们主要探究有关加酶洗衣粉的三个问题：一是普通洗衣粉和加酶洗衣粉 对衣物污渍的洗涤效果有什么不同；二是在什么温度下使用加酶洗衣粉效果最好，三是添加不同种类的酶的的洗衣粉，其洗剂效果有哪些区别。DXDiTa9E3d 二、实验步骤 1探究用加酶洗衣粉与普通洗衣粉洗涤的效果的不同 ①在2个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。②取2块大小相等的白棉布，用滴管在每 块白布上分别滴上等量的墨水，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。③将2个烧杯分别放入同等温度的温水中，保温5分钟。④称取5克加酶洗衣粉和5克普通洗衣粉2份，分别放入2个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。⑤观察并记录2个烧杯中的洗涤效果RTCrpUDGiT 2探究用加酶洗衣粉洗涤的最佳温度条件 ①在3个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。②取3块大小相等的白棉布，用滴管在每 块白布上分别滴上一滴食用油、鸡血、牛奶，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。③将3个烧杯分别放入50摄氏度的热水、沸水和冰块中，保温5分钟。④称取5克加酶洗衣粉3份，分别放入3个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。⑤观察并记录3个烧杯中的洗涤效果。3探究不同种类的加酶洗衣粉洗涤的效果5PCzVD7HxA 污染物蛋白酶洗衣粉脂肪酶洗衣粉复合酶洗衣粉普通洗衣粉 油渍 汗渍 血渍 观察并记录四种洗衣粉分别洗涤三种污染的洗涤效果。三、注意事项 1．变量的分析和控制 影响加酶洗衣粉洗涤效果的因素有水温、水量、水质、洗衣粉的用量，衣物的质料、大 小及浸泡时间和洗涤的时间等。在这些因素中，水温是我们要研究的对象，而其他因素应在实验中保持不变。选择什么样的水温进行实验需要实验者根据当地一年中的实际气温变化来 确定水温，通常情况下，冬季、春季、秋季和夏季可分别选取 5 ℃、15 ℃、25 ℃和35 ℃的水温，因为这4个水温是比较符合实际情况的，对现实也有指导意义。jLBHrnAILg 2．洗涤方式和材料的选择。 在洗涤方式中有机洗和手洗两种方式，应考虑其中哪一种比较科学？哪一种更有利于控 制变量？再有，洗衣机又可以分为半自动和全自动两种，相比之下，采用全自动洗衣机比较好，并且应该尽量使用同一型号小容量的洗衣机，其机械搅拌作用相同。关于洗涤材料的选择也有一些讲究。用衣物作实验材料并不理想，这是因为作为实验材料的衣物，其大小、颜 色、洁净程度等应该完全一致，而这并不容易做到；此外，人为地在衣物上增加污物，如血 渍、油渍等，也令人难以接受。因此，选用布料作为实验材料比较可行。在作对照实验时，

酶在食品科学中的重要性

第7章酶(Enzyme) 7.1 概述 7.1.1 酶在食品科学中的重要性 很久以前，人类就开始利用酶制备食品，尽管当时人类并没有任何有关催化剂和化学反应本质方面的知识，然而使用酶的技术还是流传了下来。在酿造中利用发芽的大麦来转化淀粉和用破碎的木瓜树叶包裹肉以使肉嫩化，是古代制备食品时使用酶的例子。早期研究消化、发酵和水解反应中的酶都涉及到食品。很长时间以来，食品科学家研究酶在食品体系中的作用，特别是能利用的酶和导致食品腐败的酶备受关注。 在生物体内，酶控制着所有的生物大分子（蛋白质、碳水化合物、脂类、核酸）和小分子（氨基酸、糖、脂肪和维生素）的合成和分解。由于食品加工的主要原料是生物来源的材料，因此，在食品加工中的原料部分含有种类繁多的内源酶，其中某些酶在原料的加工期间甚至在加工过程完成后仍然具有活性。这些酶的作用有的对食品加工是有益的；例如牛乳中的蛋白酶，在奶酪成熟过程中能催化酪蛋白水解而赋予奶酪以特殊风味；而有的是有害的，例如番茄中的果胶酶在番茄酱加工中能催化果胶物质的降解而使番茄酱产品的粘度下降。除了在食品原料中存在着内源酶的作用外，在食品加工和保藏过程中还使用不同的外源酶，用以提高产品的产量和质量。例如使用淀粉酶和葡萄糖异构酶生产高果糖浆，又如在牛乳中加入乳糖酶，将乳糖转化成葡萄糖和半乳糖，制备适合于有乳糖缺乏症的人群饮用的牛乳。因此，酶对食品工业的重要性是显而易见的。 如何有效地使用和控制外源酶和内源酶，需要我们掌握酶的基本知识，包括酶的本质，酶是怎样作用于底物和如何控制酶的作用等。 7.1.2 酶在食品原料中的分布 食品原料中酶的分布是不均匀的。所有动植物源性食品的组织和器官中都含有一定量的酶，这些酶对于动植物的生长和发育来说具有十分重要的作用，且在分解或影响酶的活性条件改变之前这些酶都一直保持其活性。一般来说，这些酶的活性在贮藏期间有所增强。 食品加工中常用破坏动植物细胞的方法使酶释放出来以产生作用，或使酶失活以中断它的方法来控制加工过程与改善品质，例如，细胞破碎时多酚氧化酶被释放，使氧气与多酚化合物作用产生酶促褐变，即能生成红茶所需宜的色素。但这类变化对于水果和蔬菜（如香蕉和土豆）来说则是非需宜的变化，会引起产品品质的下降。 大部分酶与细胞膜或细胞器的膜结合在一起，只有在不正常的环境条件下，酶才会从生物膜溶解出来。一般来说，不同的酶存在于不同的细胞中，表7-1中给出了动物细胞中不同细胞器酶的分布。 （1）内质网—核糖体至少有100多种酶附着在内质网上。收获后促进成熟的酶在完整的内质网内合成，若细胞破碎，内质网不完整则无法进行成熟，与内质网—核糖体上的脂蛋白紧密结合的细胞色素能催化脂质氧化，产生不良气味。 （2）细胞膜细胞膜上有许多需要金属离子（Zn2+，Mg2+，Na+，K+）磷酸脂酶，如ATP酶等，当细胞膜破坏时，细胞内物质就被释放出来。 （3）线粒体线粒体中的酶对食品品质影响很大，例如，果蔬成熟过程中及合成所需

【高中生物】基础生物化学新—名词解释

（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释

第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

酶知识

β-内酰胺酶是指能催化水解6-氨基青霉烷酸(6-APA)和7-氨基头孢烷酸(7-ACA)及其 N-酰基衍生物分子中β-内酰胺环酰胺键的灭活酶。细菌产生β-内酰胺酶是细菌对β-内酰胺类抗生素耐药的主要机制。β-内酰胺酶是由多种酶组成的酶家族，通过水解或非水解方式破坏进入菌体内的β-内酰胺环，导致β-内酰胺类抗生素失活，这些酶的基因主要存在于细菌的染色体或质粒中。β-内酰胺酶分为染色体介导酶和耐药质粒介导酶二大类，以其水解对象可分为青霉素酶、头孢菌素酶、广谱酶和超广谱酶四种。 β－内酰胺酶可能添加的食品：乳制品，特别是“无抗奶”。β-内酰胺酶类物质被用作牛奶中抗生素的分解剂。 β-内酰胺类抗生素是在牛乳生产中应用最广泛的抗生素，用于治疗牛乳腺炎和其他细菌感染性疾病。按照国家规定，使用抗生素药物后一定时间内的乳汁，不得作为供人食用的原料。同时国家在《生鲜牛乳收购标准》中规定，生鲜乳中不得检出抗生素。然而就中国奶牛饲养环境而言，牛奶的绝对“无抗”较难达到，针对这种情况，市场上出现了“抗生素分解剂”，该分解剂可选择性分解牛奶中残留的β-内酰胺抗生素，其成分就是β-内酰胺酶。 β-内酰胺酶可能添加到乳与乳制品中，起到掩蔽抗生素的作用，但是由于该制剂的安全性风险未知，因此所有乳制品生产企业严禁在产品中添加此类物质。 醋酸甲羟孕酮作用同黄体酮相似，但较黄体酮强20-30倍。 黄体酮progesterone是天然存在的孕激素,又称孕酮,具有维持妊娠和正常月经的功能,用于纠正与此有关的疾患,由于容易发生代谢口服活性很低,，黄体酮口服效果很差的一般采用注射。 醋酸甲羟孕酮medroxyprogesterone acetate是黄体酮的一种衍生物,在黄体酮的17α位上引入羟基,然后将羟基乙酰化.在6位上引入甲基.是一种口服孕激素,只有低雌素活性,一般与雌激性作为避孕药。安宫黄体酮是醋酸甲羟孕酮的商品名.

基础生物化学的名词解释

第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion）：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸(rare amino acid)：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6．构型(configuration)：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象(conformation)：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域(domain)：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12．氢键(hydrogen bond)：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14．离子键(ionic bond)：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构(super-secondary structure)：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键(hydrophobic bond) ：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力( van der Waals force)：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析(salting out)：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19．盐溶(salting in) ：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用(denaturation)：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性(renaturation)：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析（chromatography）：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 第二章核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 5. 反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6.顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 8.退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。10减色效应（hypo chromic effect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 11. 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 13. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 2．底物专一性（substrate specificity）：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 3．辅基（prosthetic group）：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。