生物化学名词解释36747

生物化学名词解释

第一章蛋白质的结构与功能

1. 肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。

2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。

4. 结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。

5. 亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。

6. 肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。

7. 蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。

第二章核酸的结构与功能

1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。

2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。

3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。

4. HnRNA：核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。

5. 核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。

6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。

第三章酶

1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。

2. 酶的活性中心与必需基团：与酶的活性密切相关的必需基团在空间结构上彼此靠近组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。必需基团是指酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性相关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

3. 酶原与酶原的激活：有些酶在细胞内初合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称做酶原。

酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，实际上就是酶的活性中心的形成或暴露的过程。

4. 同工酶：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。

5. Km值：（米氏常数）单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

第四章糖代谢

1. 糖酵解：在缺氧情况下葡萄糖或糖原分解成乳酸的过程。

2. 活性葡萄糖：1-磷酸葡萄糖与UTP作用形成的UDPG为活性葡萄糖，在体内作为葡萄糖供体。

3. 血糖：血液中的葡萄糖称为血糖，正常人空腹血糖浓度为3.9～6.1mmol/L。

4. 糖异生：是指非糖物质如氨基酸，乳酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程。

5. 三羧酸循环：乙酰CoA与草酰乙酸生成柠檬酸，在经过一系列反应又生成草酰乙酸，同时产生NADH+H+、FADH2、GTP、CO2、H2O。

6. 巴斯德效应：糖的有氧氧化抑制生醇发酵及糖酵解的现象。

7. 乳酸循环：肌糖原酵解产生的乳酸经血液运至肝经糖异生合成肝糖原或葡萄糖，以补充血糖，血糖又可供肌肉利用，此过程即称乳酸循环（Cori循环）。

8. 底物水平磷酸化：直接将代谢物分子中的能量转移至ADP（或GDP），产生ATP（或GTP）的过程，称为底物水平磷酸化。

第五章脂类代谢

1. 载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白。在血浆中起运载脂质的作用，还能识

别脂蛋白受体，调节血浆脂蛋白代谢酶的活性。

2. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。

3. 脂酸的β-氧化：脂肪酸在体内的氧化分解是从脂肪酸羧基端的β-碳原子开始，每次断裂两个碳原子，整个过程叫做β-氧化。

4. 血浆脂蛋白：血浆中的脂类与蛋白质结合成脂蛋白的形式在血液中运输。

5. 酮体：乙酰乙酸、-羟丁酸及丙酮三者统称酮体。酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解时产生的特有的中间代谢产物。

6. ACAT：脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶。分布于细胞内质网，能将脂酰CoA上的脂酰基转移至游离胆固醇的3位羟基上，使胆固醇酯化。

7. LCAT：卵磷脂胆固醇脂酰基转移酶。可催化将卵磷脂的2位脂酰基转移至胆固醇3位羟基，生成溶血卵磷脂及胆固醇脂的反应。

8. 柠檬酸-丙酮酸循环：是将线粒体内的乙酰CoA带到胞液中以合成脂肪酸或胆固醇的途径。在此循环中，乙酰CoA首先在线粒体内与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸通过线粒体内膜上的载体转运进入胞液；胞液中柠檬酸裂解酶催化柠檬酸裂解释放出乙酰CoA和草酰乙酸，乙酰CoA即被带到胞液中。草酰乙酸则还原成苹果酸，通过线粒体内膜的载体回到线粒体内。苹果酸也可在苹果酸酶作用下，分解为丙酮酸进入线粒体，最终均形成线粒体内的草酰乙酸，再参与转运乙酰CoA。

第六章生物氧化

1. α–磷酸甘油穿梭：是将胞液中的NADH携带的2个H转移进入线粒体的一种方式，因该系统中有α-磷酸甘油，故名α-磷酸甘油穿梭。

2. 苹果酸-天冬氨酸穿梭：是胞液中的NADH携带的2个H转移进入线粒体的一种方式，因该系统中有苹果酸和天冬氨酸，故名苹果酸-天冬氨酸穿梭。

3. 呼吸链：代谢物脱下的成对氢离子通过线粒体内膜上一系列按一定顺序排列的酶和辅基的催化，最终与氧结合生成水，这些酶和辅基组成的反应链称为呼吸链。

4. 生物氧化：物质在生物体内进行氧化分解的过程称为生物氧化。它主要是指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。

5. 氧化磷酸化：代谢物脱下2个H在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。是体内产生ATP的主要方式。

第七章氨基酸代谢

1. 营养必需氨基酸：指机体不能自身合成必须由食物供应的氨基酸。

2. γ–谷氨酰基循环：是氨基酸吸收的一个重要途径。其反应过程首先由谷胱甘肽对氨基酸的转运，然后是谷胱甘肽的再生，由此构成一个循环。

3. 转氨基作用：指在转氨酶的作用下，一对-氨基酸与一对-酮酸之间的相互转变。转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些非必需氨基酸合成的重要途径。

4. 联合脱氨基作用：联合脱氨基作用是肝、肾、脑等组织中的一种重要的脱氨基方式，这种脱氨基作用由转氨酶催化的转氨基作用与L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行。

5. 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位，CO2除外。

6. 活性甲硫氨酸：也称S-腺苷甲硫氨酸（SAM），有甲硫氨酸与ATP作用，甲硫氨酸腺苷转移酶催化生成，活性甲硫氨酸可作为甲基的直接供体提供甲基，使其他物质甲基化。

第八章核苷酸代谢

1. 核苷酸从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO等非碱基的小分子化合物为原料，经过一系列复杂的酶促反应合成单核苷酸的过程。

2. 核苷酸抗代谢物：指某些嘌呤、嘧啶、叶酸及氨基酸类似物具有通过竞争性抑制方式

干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质的合成以及细胞增殖的作用，这些物质即为核苷酸抗代谢物。

3. 核苷酸补救合成途径：机体细胞利用已有碱基、核苷为原料合成单核苷酸的过程。

第九章物质代谢的联系与调节

1. 变构调节：当某些物质与酶的非催化部分以非公价键形式结合后，可改变酶蛋白分子的构象，进而改变酶的活性，这种调节方式称为变构调节。

2. 化学修饰：酶蛋白肽链上某些氨基酸残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰从而引起酶活性的改变。

3. 限速酶：指整个代谢过程中，催化反应速度最慢的酶，它不仅可影响整个代谢途径的总速度，而且还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶或调节酶。

第十章 DNA的生物合成

1. DNA半保留复制：以两条DNA单链为模板，dNTP为原料，在DNA聚合酶等催化下，

按照碱基互补原则合成子代DNA的过程。子代DNA双链中的一条链来自母链（模版）另一条互补DNA链是新合成的，故称半保留复制。

2. 冈崎片段：DNA复制过程中，以5→3方向DNA单链为模版，指导合成的随从链中有许多不连续的片段，该现象是日本科学家冈崎发现的，故称为冈崎片段。

3. 领头链和随从链：复制时，DNA双链解开各自作为模板，其中一条子链的复制方向与解链方向一致，可以连续进行合成，此链称为领头链。双链 DNA复制时，其中一条子链的合成方向与解链方向相反，不能连续进行，需待模板解开一段再复制一段，称此链为随从链。

4. DNA的切除修复：是细胞内最重要和有效的修复方式，其过程包括去除损伤的DNA填补空隙和连接，需要特异的核酸内切酶、DNA聚合酶及DNA连接酶完成。

5. DNA的重组修复：用于损伤面积太大又不能及时修复的，由错误的模板复制的子链带有错误甚至缺口。重组蛋白RecA将另一股健康的母链与缺口部分进行交换，以填补缺口，不断复制后其比例就越来越低，把损伤链稀释掉。

6. Klenow片段：是大肠杆菌DNA-polⅠ经特殊蛋白酶水解后得到的大片段，具有DNA聚合酶活性和3→5核酸外切酶活性，是分子生物学研究中常用的工具酶。

7. 逆转录：以单链RNA为模板，dNTP为原料，在逆转录酶的催化下，合成双链DNA的反应。

8. 逆转录酶：是催化以RNA为模板合成双链DNA的酶，全称依赖RNA的DNA聚合酶具有RNA或DNA作模板的聚合活性和RNA酶活性。

第十一章 RNA的生物合成

1. 模板链：转录时，转录单位的DNA双链中仅有一条链作为转录的模板，称为转录的模板链，而另一条链无转录功能。

2. 编码链：转录时，转录单位的DNA双链中有一条不作为转录的模板，无转录功能。但此链的走行方向和碱基排列顺序与转录生成的RNA链基本相同，只是DNA中的碱基T在RNA 中为U，所以称此链为编码链。

3. 不对称转录：以DNA为模板合成RNA的过程叫转录。转录时只能以DNA双链中一条链为模板进行转录，而另一条链无转录功能；另外，DNA双链的多个基因进行转录的模板并不总在同一条DNA链上，故称之为不对称转录。

4. 转录单位：转录是不连续、分区段进行的。每一转录区段可视为一个转录单位，包括结构基因及其上游和下游的调控序列。原核生物的转录单位又叫操纵子。

5. 内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。

6. 外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。

7. RNA编辑：某些RNA，特别是mRNA转录后还需插入、删除和取代某些核苷酸残基，使遗传信息在转录水平发生改变，从而扩大原有DNA模板的信息量，称为RNA编辑。通常是点突变形式。

第十二章蛋白质的生物合成

1. 摆动配对：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况是遵从碱基配对规律的，但密码子的第三位与反密码子的第一位碱基之间常出现不严格的配对，这种现象称为摆动配对。

2. 开放阅读框（ORF）：从mRNA5端起始密码子AUG至3端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框。

3. 密码子与反密码子：在mRNA的编码区，每3个相邻的核苷酸可代表氨基酸的种类、翻译起始和终止信号，这3个连续的核苷酸称为密码子，所有的密码子统称为遗传密码。在tRNA上存在能与mRNA密码子相互补的3个核苷酸，称为反密码子，携带某种氨基酸的tRNA 只能识别相应的mRNA上的密码子。

4. SD序列：在原核生物mRNA起始密码AUG的上游，相距8～13个核苷酸处，有一段由4～6个富含嘌呤的序列，以-AGGA-为核心，是S-Dalgarno发现，故名SD序列。又因原核生物核蛋白体小亚基上的16SrRNA近3-末端有一段-UCCU-序列互补，这与翻译起始识别有关，所以mRNA上的SD序列也称核蛋白体结合位点（RBS）.

第十三章基因的表达调控

1. 基因表达：遗传信息从DNA传递RNA，再以mRNA为模板翻译成蛋白质的过程称为基因的表达。

2. 顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。根据顺式作用元件在基因中的位置，转录激活作用的性质及发挥作用的方式，可将其分为启动子、增强子和沉默子。

3. 反式作用因子：为一类细胞核内蛋白质因子，主要功能是使基因开放或关闭，通过与特异的顺式作用元件相互作用，反式激活另一基因的转录，故称反式作用因子。

4. 启动子：位于DNA双链上与RNA聚合酶识别、结合和开始转录有关的一段特殊序列，包括转录识别部位、结合部位和起始部位。

5. 操纵子：原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联排列，连同其前面的操纵区及调节序列共同组成的转录单位。

第十四章基因工程与基因重组

1. DNA克隆：DNA克隆又称基因克隆、分子克隆或重组DNA，就是应用酶学的方法，在体外将目的基因与载体DNA结合成一具有自我复制能力的DNA分子——复制子，继而经过转化或转染宿主细胞、筛选出含目的基因的转化子细胞，再进行扩增，提取获得同一DNA 分子的过程。

2. 质粒：是指存在于细胞染色体外的小型环状DNA分子，质粒是常用的基因载体，具有在宿主细胞体内自我复制的特性。

3. 聚合酶链反应：（PCR）是在反应体系中加入模板DNA、dNTP、特别设计的引物及耐热的DNA聚合酶，经多次变性、退火、延伸循环反应，使目的DNA约呈指数形式合成的过程。

4. 限制性核酸内切酶：指能够识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA 的一类内切酶。基因重组中常用的限制性内切酶是Ⅱ类酶。

5. 基因载体：为携带外源DNA，实现外源DNA的无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。

第十六章血液的生物化学

1. 非蛋白氮：（NPN）指血浆中非蛋白类含氮化合物包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨、胆红素等中氮的总称，其中尿素（BUN）含量最多。

2. 尿素氮：（BUN）指血浆中尿素所含的氮，占血浆非蛋白氮的50%.

3. 2,3-BPG旁路：又称糖酵解旁路。成熟红细胞中，1，3-BPG在2-磷酸甘油酸变位酶作用生成2，3-BPG，在2，3-BPG磷酸酶作用生成3-磷酸甘油酸继续沿糖酵解途径继续分解。糖酵解的这一侧支循环称为2，3-BPG旁路。

第十七章肝的生物化学

1. 生物转化：是指体内对非营养物质进行的化学反应（包括氧化、还原、水解、结合）使其水溶性或极性增强，易于从胆汁或尿排出体外的过程。主要在肝脏进行。

2. 未结合胆红素：又称为游离胆红素，是指在血液中不溶于水的游离胆红素，与清蛋白物理性结合，未发生化学反应。

3. 结合胆红素：血中游离胆红素被肝细胞摄取后，在肝细胞内与UDPGA结合在胆红素葡萄糖醛酸转换酶催化下生成的胆红素葡萄糖醛酸脂。

4. 初级胆汁酸：是指由肝细胞以胆固醇为最初原料、初始分泌的胆汁酸，包括6种：胆酸、鹅脱氧胆酸、甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸。

5. 次级胆汁酸：是指在肠道内转变生成的胆汁酸，包括4种：脱氧胆酸、石胆酸、甘氨脱氧胆酸、牛磺脱氧胆酸。

6. 黄疸：是胆红素通过微循环将粘膜和皮肤黄染的现象，是一种体征，很多疾病都可出现黄疸征。根据病因可分为：溶血性黄疸、肝细胞性黄疸和阻塞性黄疸。

7. 胆汁酸肠肝循环：进入肠道的胆汁酸约95%经门静脉重吸收进入肝脏。在肝细胞中，游离胆汁酸重新转变为结合胆汁酸，与肝细胞新合成的胆汁酸一道重新排入肠道，构成胆汁酸的肠肝循环。

第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子

1. 癌基因：能在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。分为病毒癌基因和细胞癌基因两大类。

2. 抑癌基因：一类抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。

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生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生化名词解释

生物化学名词解释 生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。 糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。 差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。 旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。 αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。 单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。 成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。 寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。 多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。 血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。 糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。 脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。 反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。 皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。 碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。 抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。 兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。 层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。 蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。 谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 简单蛋白：仅由氨基酸组成。 结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。 结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。 Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。 氢键：氢原子与两个电负性强的原子相结合而形成的弱键。 α-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 β-折叠：由两、多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。肽链主链

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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

生物化学名词解释

生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

生化名词解释总结

第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】

生化名词解释

第一部分： 糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof途径。 柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。 生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。 质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。这个梯度的电化学势驱动ATP合成。 Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。 细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。血红素的主要成份为铁卟啉。根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。 Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。 电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链, 因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→A TP）,这种氧化放能和A TP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。（NADH或FADH2将电子传递给O2的过程与ADP的磷酸化相偶联，使电子传递过程中释放出的能量用于ATP的生成。氧化磷酸化的过程需要氧气作为最终的电子受体，它是需氧生物合成ATP的主要途径。） 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)：代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化生成ATP。有氧呼吸中有三个的高能磷酸化合物——1，3-BPG, PEP及琥珀酰辅酶A。 磷氧比（P／O）：是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的分子数。 电子传递抑制剂：凡是能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂，常见的有鱼藤酮、抗霉素A、氰化物、叠氮化物、CO、H2S等。利用电子传递抑制剂是研究电子传递顺序的重要方法。 解偶联剂（uncoupler）是指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转化为ATP的化合物。它们也被称为氧化磷酸化解偶联剂。最早发现的一个解偶联剂是2, 4-二硝基苯酚（2, 4-dinitrophenol, DNP）。 氧化磷酸化抑制剂（inhibitors）：直接作用于ATP合酶复合体，从而抑制ATP的合成。 离子载体抑制剂（ionophore）：是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收

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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

生化名词解释

静态生化名词 一．糖化学部分 1.Monosaccharides[单糖]：含有一个游离醛基或酮基以及含有多余2个羟基的糖。最简单的醛糖是甘油醛（糖），最简单的酮糖是二羟（基）丙酮（糖）。 2.Configuration& conformation(糖的构型和构象）－前者指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。如D-葡萄糖和L-葡萄糖。后者指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。也见蛋白质和多肽章. 3.Mutarotation（糖的变旋现象）：单糖的异头物在水溶液中互相转化的过程。或者指一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。 4.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。 5.异头碳（anomeric carbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。异头碳具有一个羰基的化学反应性。 6.成苷反应、糖（苷）基和糖苷键：活泼半缩醛/半缩酮羟基与含羟基的化合物（如醇、酚等）生成的缩醛/缩酮， 称为成苷反应。其产物称为配糖物，简称为“苷”，全名为某糖某苷。糖（苷）基与配基之间连接的键称为糖苷键(Glycosidic bond)。 7.Glycosidic bond(糖苷键)－一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之 间缩合形成的缩醛或缩酮键。在糖蛋白中常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。 8.Epimerization（差向异构化）：在一个含多个手性中心的分子中，只有一个手性中心构型发生转化的现象。如D- 葡萄糖和D-甘露糖就是。 9.糖酸：单糖的醛基被氧化为COOH的产物。 10.糖醛酸：单糖的伯醇基氧化为COOH的产物。 11.糖二酸：单糖的醛基和伯醇基都被氧化COOH的产物。 12.转化糖：由于水解前后旋光度发生改变（由右旋变为左旋），所以蔗糖的水解产物叫做转化糖，转化糖具有还原糖 的一切性质。 13.糖的氧化作用：糖在氧化剂作用下，糖的醛基或羟基被氧化为酸的反应。 14.糖的还原反应：加氢后糖的醛基被还原为羟基的反应。 15.还原性糖：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。或者说含有半缩醛羟基的单 糖和寡糖，能使三价铁还原为二价铁或能与3，5-二硝基水杨酸发生颜色反应。 16.麦芽糖：指2分子葡萄糖通过α-1，4糖苷键连接的双糖，系统名为α-Glc-(1→4)- β- Glc，俗名为Maltose，属于还 原性糖。 17.乳糖：指1分子葡萄糖和1分子半乳糖通过1，4糖苷键连接的双糖，系统名为β-Gal- (1→4) -α- Glc，俗名为Lactose， 属于还原性糖。 18.蔗糖：指1分子葡萄糖和1分子果糖通过1，2糖苷键连接的双糖，系统名为α-Glc-(1 →2)-β-Fru or β-Fru-(2?1)- α-Glc，，属于非还原性糖。 19.Homopolysaccharides[同聚多糖]：多糖经酸水解或酶水解后，只有一种单糖成分。如淀粉，糖原和纤维素等。 20.Heteropolysaccharides（杂聚多糖）－由不同单糖组成的多糖. 21.Cellulose（纤维素）：是构成植物细胞壁等组织的主要结构成分。是由许多葡萄糖结构单位以β-1,4-glycosidic bond 互相连接而成的。 22.Glycogen（糖原，动物淀粉）：是含有分支的α-（1→4）糖苷键连接在一起的葡萄糖的同聚物，支链在分支点处 通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。当在分子量、分支程度等方面与植物淀粉有所不同。 23.Lipopolysaccharide（脂多糖，LPS）：革兰氏阴性菌的细胞壁特有的脂和糖的复合物. 24.Capsular polysaccharide（荚膜多糖）：由几百个重复单位（1～6个单糖残基）组成。细菌能组装出数百种完全不 同的线形和分支形荚膜多糖结构。结构中常含有罕见的单糖和非糖取代基，如乙酸酯、磷酸酯和丙酮酸缩酮。