《生物化学》知识点总结
生物化学复习题
第一章绪论
1. 名词解释
生物化学：
生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质
2. 问答题
（1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？
生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？
组成生物体的元素共28种
第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质
1. 名词解释
（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点
（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
（4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端
（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽
（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基
（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转
（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同
（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病
（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应
（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解
（14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性
2. 问答题
（1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？
组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构
通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨
基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也
不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点，计算公式如下：
中性氨基酸)''(2
1
21pK pK pI +=
一氨基二羧基氨基酸)''(2
1
21pK pK pI += 二氨基一羧基氨基酸)''(2
1
32pK pK pI +=
（2）氨基酸根据R 基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例
分类 名称
结构
缩写
非极性氨基酸（疏水，8种）
丙氨酸
Ala(A)
缬氨酸
Val(V)
亮氨酸
Leu(L)
异亮氨酸
Ile(I)
脯氨酸
Pro(P)
甲硫氨酸（也称蛋氨酸）
Met(M)
非极性氨基酸（疏水，8种）
苯丙氨酸
Phe(F)
色氨酸
Trp(W)
极性氨基酸 （亲水，12种）
甘氨酸
（中性氨基酸，不带电）
Gly(G)
丝氨酸
（中性氨基酸，不带电）
Ser(S)
苏氨酸
（中性氨基酸，不带电）
Thr(T)
半胱氨酸
（中性氨基酸，不带电）
Cys(C)
酪氨酸
（中性氨基酸，不带电）
Tyr(Y)
天冬酰胺
（中性氨基酸，不带电）
Asn(N)
极性氨基酸（亲水，12种）
谷氨酰胺
（中性氨基酸，不带电）
Gln(Q)
天冬氨酸
（酸性氨基酸，带负电）
Asp(D)
谷氨酸
（酸性氨基酸，带负电）
Glu(E)
赖氨酸
（碱性氨基酸，带正电）
Lys(K)
精氨酸
（碱性氨基酸，带正电）
Arg(R)
极性氨基酸
（亲水，12种）
组氨酸
（碱性氨基酸，带正电）
His(H)
（3）蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？
各种蛋白质的氮含量很接近，平均为16%。生物样品中，每得得1g氮就相当于
100/16=6.25g蛋白质。通常采用定氮法测量蛋白质含量，其中较为经典的是凯氏定氮法（粗
蛋白测定的经典方法）
（4）蛋白质的二级结构有哪几种形式？其要点包括什么？
蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋
含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保
持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行
②β-折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯
齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；
两链间肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠，氢键与螺旋长轴垂直
③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第
四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro（脯氨酸）
④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散
的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性
（5）一个螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中共有多少圈螺旋？计算该片段的轴长
螺旋数为180/3.6=50，轴长为0.54×50=27nm
（6）维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？维持空间结构的作用力有哪些？
维持蛋白质一级结构的作用力（主要的化学键）：肽键，有些蛋白质还包括二硫键
维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学
键和二硫键
（7）简述蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质（在不同生物体内的作
用相同或相似的蛋白质）的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素C；一级
结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤
蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）
（8）简述蛋白质的常见分类方式
根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质
根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质[结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分（辅基）]
根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白
（9）简述蛋白质的主要性质
①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH为蛋白质的等电点
②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子，其分子直径可达1-100nm之间，为胶粒范围之内，因而具有胶体的性质
③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为变性。若变性程度较轻，除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能，称为复性。在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因互相缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用
④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有波长的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白质浓度成正比（用来测含量）
⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色（称为双缩脲反应，用以检测水解程度）
第三章核酸
1. 名词解释（1）核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合（生成的化学键称为β，N糖苷键）
（2）核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸（最常见为5’-核苷酸）
（3）核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸（即多聚核苷酸），DNA 的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式，RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式
（4）DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链结构的过程，使之是失去部分或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级结构并不改变。能够引起核酸变性的因素很多，升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。注意，DNA的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程
（5）分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补链形成双链，或DNA单链和RNA 单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交
（6）增色效应：核酸变性后，260nm处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应（7）减色效应：核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应
（8）基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组，基因组的大小与生物的复杂性有关
（9）T m（熔解温度）：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度或熔点
（10）Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T，G=C，即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率（A+T）/（G+C）衡量⑤亲缘越近的生物，其DNA碱基组成越相近，即不对称比率越相近
（11）探针：在核酸杂交的分析过程中，常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针
2. 问答题
（1）某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量
由已知A=15.1%，所以T=A=15.1%，因此G+C=69.8%，又G=C，所以G=C=34.9% （2）DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？
①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸，每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基，DNA的含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基，RNA的含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）四种。②分子结构：DNA为双链分子，其中大多数是是链状结构大分子，也有少部分呈环状；RNA为单链分子。③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA在细胞核和细胞液中都有分布。④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA小得多，某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体（3）简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义
DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链（DNA单链）组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中两条链的方向相反，其中一条链的方向为5’→3’ ，另一条链的方向3’→5’。②碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基环平面与轴垂直，糖基环平面与碱基环平面呈90°角。③螺旋横截面的直径为2nm，每条链相邻碱基平面之间的距离为0.34nm，每10个核酸形成一个螺旋，其螺距高度为3.4nm。④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键，碱基的互相结合具有严格的配对规律，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数
生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理，解释了遗传物质自我复制的机制。模型是两条链，而且碱基互补。复制之前，氢键断裂，氢键断裂，两条链彼此分开，每条链作为一个模板复制除一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样板的分子基础
（4）DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征？
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体，属于DNA的三级结构
（5）细胞内含哪几种主要的RNA？其结构和功能是什么？
细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA。
mRNA：单链RNA，功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构，保守性最强。二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形，三级结构由三叶草形折叠而成，呈倒L型。功能是将氨基酸活化搬运到核糖体，参与蛋白质的合成
rRNA：细胞中含量最多（RNA总量的80%），与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在原核生物中，有5S、16S、23S，16S的rRNA参与构成蛋白体的小亚基，5S 和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中，rRNA有四种5S、5.8S、18S、28S，其中18S参与构成核蛋白体小亚基，其余参与构成核蛋白体大亚基
（6）简述tRNA的二级结构要点
tRNA的二级结构呈三叶草形，包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端，3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA，A为核苷，氨基酸可与之形成酯，该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域，中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④TψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环（TψC）由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区（TψC臂）与tRNA其余部分相连，除个别例外，几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC之间，不同的tRNA在该区域中变化较大
（7）简述核酸的主要性质
①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末状固体，均溶于水，不溶于一般的有机溶剂，在70%乙醇中形成沉淀，具有很强的旋光性，DNA粘度较大，RNA 粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团，有具有碱性基团，因而核酸具有两性性质。DNA的等电点为4至4.5，RNA的等电点2至2.5（RNA存在核苷酸内的分子内氢键，促进电离）
③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线
④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式，前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成，后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶，可以有选择性地切断磷酸二酯键（限制性核酸内切酶）或者没有选择性地切断
⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂，变成单链结构。DNA的热变性过程是突变的，在很窄的温度区间内完成，其熔解温度满足2.44(T m—69.3)=100(G+C)；RNA由于只有局部的双螺旋区，所以变性行为引起的性质变化不明显
⑥核酸的复性：在适当条件下，变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构，DNA 的生物活性只能得到部分恢复，且出现减色效应，将热变性的DNA骤然冷却时，DNA不可能复性，缓慢冷却可以复性，分子量越大复性越困难，浓度越大，复性越困难
⑦核酸的分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA 单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构，具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质，并且具有弱碱性第四章糖
1. 名词解释
糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称，俗称碳水化合物
2. 问答题
（1）简述糖的功能及分类？并举例说明
糖的功能：糖是生物体的能源物质，是细胞的结构组分，具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用。
糖的分类：根据大小分为单糖（大约20种）、寡糖（2-10种）、多糖和糖缀合物。单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖（醛糖如甘油醛，酮糖如二羟丙酮）、丁糖（醛糖如赤藓糖，酮糖如赤藓酮糖）、戊糖（醛糖如核糖，酮糖如核酮糖）、己糖（醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖）、庚糖（景天酮糖）。寡糖按照所含糖基多少分为二糖（蔗糖、麦芽糖、乳糖）、三糖（棉籽糖）…六糖。多糖分为均多糖（淀粉、糖原、甲壳素、纤维素）和杂多糖（半纤维素、粘多糖）。糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类
（2）说明麦芽糖（组成淀粉的基本单位）、纤维二糖（组成纤维素的基本单位）所含单糖的种类、糖苷键的类型。
一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖（1-C和4-C上的羟基均在环平面下方），糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖（1-C和4-C上的羟基均在环平面上方），糖苷键为1-4糖苷键
（3）列举出四种多糖的名称
均多糖（由一种单糖聚合而成）：淀粉（有直链淀粉和支链淀粉两种，后者存在1-6糖苷键，两者均是植物细胞的能源储存形式）、糖原（动物及细菌的储能物质，贮存于动物的肝脏和肌肉中，结构于支链淀粉类似，遇碘显红紫色）、纤维素[葡萄糖β（1-4）糖苷键连接而成的无分支的同多糖，形成植物细胞细胞壁]、甲壳素[2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β（1-4）糖苷，基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物]
杂多糖（由几种不同的单糖聚合而成）：半纤维素（存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称）、粘多糖（糖胺聚糖。是含氨基己糖的杂多糖的总称，表现为一定的粘性和酸性，如透明质酸和肝素）、药物多糖（中药的有效成分）、其他杂多糖如琼脂和果胶
第五章脂类及生物膜1. 名词解释
脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物，包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类，分为简单脂（不与脂肪酸结合的脂，如固醇类、萜类、前列腺素）和结合脂（与脂肪酸结合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白）
2. 问答题
（1）简述脂的功能。
①脂是生物细胞重要的储能物质，因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类（磷脂酰甘油酯）是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质
（2）简述生物膜的流动镶嵌模型？
生物膜分为细胞膜和细胞器膜，其共同特点是单层的生物膜（细胞膜）是流动的磷脂双分子层构成的连续体，蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中。脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性，方便蛋白质的运动，也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关。蛋白质是选择性透过的运输通道，同时也是细胞间信息传递、识别的受体。细胞器膜的结构与细胞膜类似，但由于功能的分化而多为双层膜，内层膜出现扩大现象，成为新陈代谢的部位。
第6章酶
1. 名词解释
（1）酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂
（2）单酶（单纯蛋白酶）：除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等一般水解酶（3）全酶（结合蛋白酶）：含酶蛋白（脱辅酶，决定反应底物的种类，即酶的专一性）和非蛋白小分子物质（传递氢、电子、基团，决定反应的类型、性质）的酶。酶蛋白与辅助因子单独存在时，没有催化活力，两部分结合称为全酶
（4）辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子，如辅酶I和辅酶II
（5）辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉
※辅酶可辅基之间没有严格的界限，只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同
（6）单体酶：一般是由一条肽链组成，但有的也是由多条肽链组成的酶类（胰凝乳蛋白酶，3肽链，以二硫键连接），一般催化水解反应
（7）寡聚酶：寡聚酶是由两个或两个以上的亚基组成的酶，亚基可以相同也可以不同，亚
基之间以次级键结合，彼此容易分开，多数寡聚酶在代谢中起调节作用
（8）多酶体系（多酶复合物）：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通常是系列反应中2-6个功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控
（9）酶的专一性：一种酶只能作用于一种物质物质或者结构相似的一类物质，促使其发生一定的化学反应，这种现象称为酶的专一性。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。结构专一性有相对专一性[包括键专一性（只能作用于一定的键，对键两边的基团没有要求）、基团专一性（除要求一定的键之外，对键一端的集团也有要求）]和绝对专一性（对于底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物）两类。立体异构专一性（超专一）指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用（10）诱导契合学说：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象的改变，使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合，进行酶催化下的化学反应
（11）中间产物学说：当酶催化某一化学反应时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物（ES），然后生成产物（P），并释放酶，即E+S?ES→E+P
（12）酶的活性部位：酶分子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，有底物结合部位和催化部位组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体（即在一级结构上相距很远，但在空间结构上很近），通常处于分子表面的一个裂缝内，具有柔韧和可运动性
（13）必需基团：必需基团指参与构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既包含活性中心的必需基团，也包括活性中心之外的必需基团
（14）酶促反应动力学：指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者体现酶的活力，后者体现影响酶的活力的因素。
（15）抗体酶：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。他是用事先设计好的抗原按照一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体，一般情况下这些抗体具有酶反应的特征。
（16）核酶：指具有催化活性的RNA，按照作用底物分类，分为催化分子内反应的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子间反应的核酶。所以说RNA是一种既能携带遗传信息，又具有生物催化功能的生物分子（17）同工酶：指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成有所不同的一组酶，这类酶通常由两个或以上的肽链聚合而成，它们的生理性质及理化性质不同2. 问答题
（1）酶作为催化剂有哪些特点？
①酶作为催化剂的特点：酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活性收到调节、控制，有些酶需要辅助因子，反应条件温和②酶和一般催化剂的共性：只能催化热力学上允许进行的反应，自身不参与反应，不能改变平衡常数
（2）阐述酶的化学本质
绝大多数酶的化学本质是蛋白质（只有有催化作用的蛋白质才成为酶），少数为RNA。单纯酶只含有蛋白质；结合酶含有蛋白质和非蛋白小分子物质，其蛋白质和辅助因子单独存在时没有催化作用。辅助因子可以是小分子有机化合物或金属离子，分为辅酶和辅基两类，辅酶可用物理方法除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。通常一种酶蛋白只有与某一特定的辅酶结合才能成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶
（3）酶的专一性有哪几类？如何解释酶的专一性？
酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性包括相对专一性和绝对专一性。相对专一性包括键专一性（只作用于一定的键，不对基团有要求）和基团专一性（不但对键有要求，也对基团有要求）；绝对专一性指酶只作用于一种底物，对其化学结构要求非常严格。立体异构专一性是当底物有立体异构体时，酶只对其中的一种有作用，对其对映体则没有作用
（4）辅基和辅酶有何不同？在酶催化反应中它们起什么作用？
辅酶与酶蛋白结合较松，容易脱离酶蛋白，可用透析法除去小分子有机物。辅基与酶蛋白结合较紧，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能分开酶蛋白和辅基。辅酶和辅基在酶促反应中起传递氢、电子、基团的作用，决定反应的类型和性质
（5）根据国际酶学委员会的建议，如何对酶进行统一分类和命名？
①根据国际酶学委员会的规定，按酶促反应的类型，将酶分为6大类：氧化还原酶（编号1）、转移酶（编号2）、水解酶（编号3）、裂合酶（编号4）、异构酶（编号5）、合成酶（编号6）②根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分成若干个亚类，每个亚类按正整数顺序编号③每个亚类仍可分为亚亚类，按照正整数顺序编号④按照酶在亚亚类中的排号确定第四个数字⑤每个酶的分类编号由四个数字组成，中间用“.”隔开，并在编号之前冠以E.C.
（6）根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？每一大类催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于那一大类酶：a.葡糖磷酸异构酶b.蛋白酶c.丙酮酸羧化酶、d.脂肪酶琥珀酸脱氢酶e.淀粉酶f.谷丙转氨酶g.多酚氧化酶h.胆碱转乙酰酶i.醇脱氢酶j.草酰乙酸脱羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶
（7）试述酶催化的作用机理
①酶是催化剂，因此遵循一般催化剂的规律，即能加速化学反应速率，具有微量高效性；只能加速热力学上可能的反应；只能缩短平衡达到的时间，不改变平衡点；对正反应和逆反应有同等的催化作用②酶加速反应的本质——降低活化能：反应体系中活化分子越多，化学反应速率越快。酶通过降低活化能，间接增加活化分子数，使得化学反应加速③酶的催化方式——过渡态理论：在酶促反应中，酶和底物首先生成不稳定的中间产物，之后分解成为产物和酶，反应中间产物具有比E+S更低的能量，因此活化能降低，反应加速（8）阐述酶具有高效催化的分子机理（阐述与酶高催化效率有关的因素）
①底物和酶的临近效应和定向效应：临近效应是指底物与酶结合性成中间复合物以后，使底物之间和底物间、酶的催化基团与底物之间集合于同一分子而使有效浓度得以极大提高，使分子间的反应变成了近似分子内的反应，使反应速率大大增加
②促进底物过渡态形成的非共价作用：酶的的活性中心的某些基团或离子可以使反应底物分子内中的某些基团的电子云密度增加或降低，产生“电子张力”，使敏感的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，形成相互契合的酶-底物复合物，降低了反应活化能，使反应易于发生
③诱导契合学说：酶分子具有一定的柔韧性，其作用的专一性不仅取决于酶和底物的正确结合，也取决于酶的催化基团有正确的空间取位。当底物与酶的结合部位结合时，产生相互诱导，使得酶的构象发生变化，酶与底物完全契合，反应发生
④酶促反应的机理：酶促反应有酸碱催化、共价催化和金属离子催化三种机理。酸碱催化过程中，酶瞬间向反应物提供质子或者接受质子以稳定过渡态、加速反应。共价催化中，亲核或亲电子催化剂能放出电子或吸收电子并作用底物形成正电荷中心或负电荷中心，形成不稳定的共价中间络合物
（9）阐述酶活性部位的组成与特点
酶的活性中心由结合部位和催化部位组成，结合部位负责与底物的结合，决定酶的专一性，催化部位负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化性质。活性部位的共同特点：①活性部位只占酶分子总体积相当小的一部分②酶的活性部位具有三维实体，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上可能很接近③底物和酶的活性部位有诱导契合作用④酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内⑤底物通过次级键较弱的力结合到酶上⑥酶的活性部位具有柔韧性和可运动性，酶变性过程中，活性部位最先被破坏
（10）影响酶催化反应速度的因素有哪些？这些因素如何影响酶促反应速度？
第一，抑制剂的影响作用。抑制剂指能够使酶的必需基团的化学性质改变而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的物质。抑制剂的影响作用可分为失活作用和变性作用，失活作用指使酶蛋白变性而引起活性丧失的作用；抑制作用指使酶的必需基团的化学性质改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失，分为可逆抑制作用（包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用）和不可逆抑制作用，两者可以用能否使用透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶复性区别，可逆抑制可以用物理方法除去抑制剂，不可逆抑制不能物理方法除去抑制剂。
第二，温度对酶作用的影响。每种酶有自身的酶反应最适温度，温度的影响具有两面性，即反应速率随着温度升高而加快，但酶的蛋白质结构在高温下出现热变性现象。
第三，pH对酶作用的影响。酶的活力受pH的影响，在一定pH下，酶表现出最大活力，高于或低于该pH，酶的活性均受到影响。过酸或过碱的环境使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失；当pH改变不是很剧烈时，酶的活性受到影响，但未变性；pH影响维持酶空间结构的有关基团的解离
第四，激活剂的影响。激活剂能够提高酶活性，大部分是无机离子或简单的有机物第五，酶浓度的影响。在底物足够过量而其他条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素，酶促反应的反应速率与酶的浓度成正比
（11）试写出米氏方程并加以讨论
米氏方程：][][max 0S K S V V m +=，双倒数形式：max
max 01
)][1(1V S V K V m +
=，抑制作用讨论如下表：
（12）试讨论米氏常数的定义及其意义
米氏常数1
3
2k k k K m
+=
，其中k 1、k 2、k 3分别为酶与底物生成复合物的平衡常数，复合物分解为酶与底物的平衡常数和复合物转化为酶与产物的平衡常数。米氏常数是酶的特征物理常数，只与酶的性质与底物种类有关，而与酶浓度无关，可以鉴定酶。通过米氏常数的大小可以判断酶与底物亲和力的大小，米氏常数越大，亲和力越小，米氏常数越小，亲和力越大。同时当反应速率为最大速率的一半时，米氏常数为此时的底物浓度 （13）当一酶促反应进行的速率为V max 的80%时，K m 和[S]之间有何关系？
将V 0=0.8V max 带入米氏方程，有][][8.0max max S K S V V m +=
，即]
[]
[8.0S K S m +=，[S ]=4K m
（14）如何区别竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂？并分别简述它们的动力学特点
竞争性抑制：抑制剂（I ）与底物（
S ）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正
常结合，抑制剂的结构与底物类似，抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，抑制作用可以通过增加底物浓度解除。其动力学特点是V max 不变，但达到V max 时所需的底物浓度增大，K m 变大并随[I]的增加而增加，双倒数作图直线交于纵轴。
非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合物不能分解为产物，酶活性降低，抑制剂结构与底物没有共同之处，抑制剂与酶活性部位以外的基团结合，抑制作用不能通过增加底物浓度解除。动力学特点：V max 减小，K m 不变，双倒数作图交于横轴。
反竞争性抑制：抑制剂与ES 复合物结合，形成EIS ，不能与酶直接结合，但三元复合物不能转换为产物，从而抑制酶的活性。动力学特点：V max 减小K m 减小双倒数作图呈一组平行线
（15）如何利用双倒数法求V max 和K m 的值？
取米氏方程的双倒数形式，将[S]的倒数和不同浓度下的速率表在直角坐标纸上，得到直线，则两常数为纵截距
1max =
V ，横截距1-=m K （16）由酶反应S →P 测得数据如下： ①计算K m 及V max 。
②当[S]=5×10-5mol/L 时，酶催化反应的速率是多少？ ③当[S]=5×10-5mol/L 时，酶的浓度增加一倍，此时v 是多少？
解：①由表中数据，得V max =75.0 nmol ·L -1·min -1，将表中的数据转化为倒数，同样列于上表，利用米氏方程的双倒数形式，在数据中任取两点，求得直线方程为
0132.0)]
[1
(103170+?=-S V 因此K m =2.27×10-5，V max =1÷0.0132=75.8 nmol ·L -1·min -1
②将给定条件带入方程，求得V0=52.1 nmol·L-1·min-1
③由于此时酶不能全部与底物结合，处于过量状态，因此浓度增加一倍，速率不变
第7章维生素和辅酶
1. 名词解释
维生素：维生素是参与生物生长发育和代谢必须的一类微量有机物质，这类物质由于体内不能合成或合成量不足，所以必须由食物供给。已知绝大多数维生素为酶的辅酶或者辅基的组成成分，在物质代谢中起重要作用
2. 问答题
（1）根据溶解性，维生素分为几类？各类维生素的生物学功能？每类分别包括哪些？
（2）试总结维生素B1、B2、B3、B5、B11与辅酶的关系
维生素B1即硫胺素，在体内以硫胺素磷酸（TP）或硫胺素焦磷酸（TPP）的形式存在，是体内脱羧酶的的辅酶，涉及糖代谢中的醛和酮的合成与裂解反应。TPP是催化丙酮酸或α-酮戊二酸反应的辅酶，又称羧化辅酶
维生素B2即核黄素，在体内以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在，是脱氢酶的辅酶，通过氧化态和还原态的互变，起促进底物脱氢或传递氢的作用
微生物B3包括烟酰胺和尼克酰胺，也称为维生素PP，在体内以辅酶I（NAD）和辅酶II（NADP）的形式存在，NAD+和NADP+是脱氢酶的辅酶，在体内通过氧化态和还原态的互变实现氢传递，NAD+是呼吸链中氢传递过程中的重要环节，通常代谢物上脱下的氢先交给NAD+使之成为NADH和H+，再通过呼吸链的传递，最后交给氧。NAD+也是DNA连接酶的辅酶。维生素PP同时具有维持神经组织健康的作用
维生素B5也称为泛酸、遍多酸，在体内以辅酶A（CoA，因含有巯基常写成CoA~SH）的形式存在，是酰化反应的辅酶，通过自身的巯基接受和释放酰基，起转移酰基的作用，泛酸以辅酶的形式参与糖、脂和蛋白质的代谢
维生素B11又称为叶酸，其辅酶形式是四氢叶酸（即为FH4或THFA），是一碳基团转移酶系的辅酶，以一碳基团（甲基、甲酰基、甲烯基、羟甲基等）的载体参与一些生物活性物质如嘌呤、嘧啶、肌酸、胆碱、蛋白质等的合成
（3）分别缺乏维生素B1、B2、B3、B11、B12、维生素C、维生素A、维生素D、维生素E，会导致什么病症？
维生素B1缺乏症：①B缺乏造成糖代谢受阻，丙酮酸积累，出现血、尿、脑组织中的丙酮酸含量升高，出现神经炎、皮肤麻木、心理衰竭、四肢无力、肌肉萎缩、下肢浮肿等症状（脚气病）②缺乏造成肠胃蠕动缓慢，消化液分泌减少、食欲不振消化不良维生素B2缺乏症：唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等症状
维生素B3缺乏症：维生素PP的缺乏症称为癞皮病，主要症状为皮炎、腹泻、痴呆等维生素B11缺乏症：巨母红血球性贫血症
维生素B12缺乏症：巨幼性大红细胞贫血症，同时由于神经组织出现代谢异常，造成神经髓鞘的退行性变。尿中出现甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿症
维生素C缺乏症：①胶原和细胞间质的合成出现障碍，毛细管壁的脆性增加、通透性增强、轻微创伤或压力即可使毛细血管破裂引起出血现象，严重时肌肉、内脏出血死亡，称为坏血病②胆固醇强化过程受阻，肝脏中胆固醇堆积，血液中胆固醇升高③芳香族氨基酸羟化受阻，造成神经递质的合成异常④有机药物或毒物的羟化受影响，代谢显著减慢，机体的解毒作用受到影响
维生素A缺乏症：夜盲症；影响发育（生长发育受阻）；上皮组织干燥（上皮细胞角质化）及抵抗病菌能力降低，因而易于感染病
维生素D缺乏症：佝偻病、严重的蛀牙、软骨病、老年性骨质疏松症
维生素E缺乏症：造成死胎；红细胞寿命缩短；某些酶的活性下降；血液中凝血抗原含量下降，凝血机能受到影响；氧化磷酸化过程中电子传递受到影响
第8章新陈代谢总论与生物氧化
1. 名词解释
（1）新陈代谢：反之生物与周围环境进行物质与能量交换的过程，是物质代谢和能量代谢的有机统一；包括同化作用（需能的生物小分子合成生物大分子）和异化总用（释放能量的生物大分子分解为生物小分子），其中物质的交换过程称为物质代谢，能量的交换过程称为能量代谢；具有如下特点：①由酶催化，反应条件温和②诸多反应有严格顺序，彼此协调③对周围环境的高度适应
（2）高能化合物：在生化反应中，某些化合物随水解反应或集团基团转移反应可释放出大
量的自由能，称为高能化合物，其水解反应ΔG0＜5kcal/mol
（3）生物氧化：营养物质在生物体内经过氧化分解最终生成CO2和H2O，并释放能量的过程。与体外氧化具有如下相同点：生物氧化中底物的加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原，反应的一般规律；物质在体内氧化的需氧量、最终产物和释放的能量总量相同。不同点：生物氧化在体内温和环境经酶催化逐步释放能量，体外氧化能量一次性突然释放；生物氧化中代谢物脱下的氢与氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接与碳和氢结合生成CO2和H2O
（4）呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链，由递氢体和电子传递体组成
（5）氧化磷酸化：氧化磷酸化是体内A TP生成的一种方式，是指在呼吸链电子传递过程中偶联的ADP磷酸化，形成A TP，又称为偶联磷酸化
（6）底物磷酸化：底物磷酸化是体内A TP生成的一种方式，是底物分子内部能量的重新排布，生成高能键，使ADP磷酸化形成A TP的过程
（7）磷氧比：指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所对应消耗的无机磷酸摩尔数，即生成ATP的摩尔数
2. 问答题
（1）生物体的新陈代谢有哪些共同的特点？研究代谢有哪些主要方法？
新陈代谢的共同特点：①由酶催化，反应条件温和②诸多反应有严格顺序，彼此协调③对周围环境的高度适应。研究代谢的主要方法：①活体内（in vivo）和活体外实验（in vitro），前者在正常生理条件下，在神经、体液调节机制下的整体代谢情况，后者是利用组织匀浆、分离的组织切片或体外培养的细胞、细胞器以及细胞提取物②同位素示踪：追踪代谢过程中被同位素标记的中间产物及标记位置③代谢途径阻断：采用抗代谢物或酶的阻断抑制剂抑制某一环节，观察被抑制后的情况④突变体研究方法：利用基因和酶的对应关系观察基因突变使酶的缺失和底物的堆积对突变体的影响
（2）简述生物氧化的特点。
生物氧化体外氧化具有如下相同点：生物氧化中底物的加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原，反应的一般规律；物质在体内氧化的需氧量、最终产物和释放的能量总量相同。不同点：生物氧化在体内温和环境经酶催化逐步释放能量，体外氧化能量一次性突然释放；生物氧化中代谢物脱下的氢与氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接与碳和氢结合生成CO2和H2O （3）呼吸链中如何确定传递体的顺序？请写出呼吸链中复合体Ⅰ、辅酶Q、复合体Ⅱ、复合体Ⅲ、细胞色素c、复合体Ⅳ传递氢原子和电子的顺序。
传递体的顺序由下列实验确定：①标准氧化和还原电位②拆开和重组③特异抑制剂阻断④还原状态呼吸链缓慢给氧。
电子、氢传递顺序：
（4）分别写出鱼藤酮、抗霉素A、氰化物（CN）、叠氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）和硫化氢（H2S）对呼吸链传递体的抑制部位。
鱼藤酮：CoQ与复合体I的结合；抗霉素A：Cyt b与Cyt c1间；氰化物（CN）、叠氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）和硫化氢（H2S）：Cyt aa3与O2间
（5）简述氧化磷酸化作用机制。
氧化磷酸化中，对NADH链，有三个偶联部位（ATP生成部位），P/O比为2.5，即产生2.5molATP；对琥珀酸链中，有两个偶联部位P/O比为1.5，即产生1.5molA TP。当电子经过呼吸链传递时，可将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外电化学梯度储存能量，当质子顺浓度梯度回流时，驱动ADP与Pi形成A TP
第9章糖代谢
1. 名词解释
（1）糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随A TP生成的过程称为糖酵解，有时也称1mol葡萄糖到2mol乳酸的过程为糖酵解，分为糖裂解阶段、醛氧化成酸阶段和丙酮酸的继续氧化阶段
（2）三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸循环反应称为三羧酸循环，也称为柠檬酸循环和Kerbs循环
（3）磷酸戊糖途径：磷酸己糖经过以磷酸戊糖为代表的中间产物形成磷酸核糖和NADPH 的过程称为磷酸戊糖途径，主要存在于细胞质中
（4）糖异生作用：对于植物来说指光合作用，即在植物的叶绿体重在光能驱动下二氧化碳和水合成葡萄糖，放出氧气的过程；对于动物来说，指由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的
NADH
琥珀酸
过程，原料为乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等，部位为肝脏和肾脏
（5）糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用，包括活化、缩合和分支三个阶段，为需能过程
（6）糖原异生：由非糖物质转变为糖原的过程称为糖原异生过程
2. 问答题
（1）写出糖酵解的产能步骤，并进行能量计算。
产能过程：①葡萄糖经过活化产生6-磷酸葡萄糖②6-磷酸葡萄糖变构成为6-磷酸果糖③6-磷酸果糖活化为1,6-二磷酸果糖④1,6-二磷酸葡萄糖裂解形成两分子磷酸二羟丙酮⑤磷酸二羟丙酮异构成为3-磷酸甘油醛⑥3-磷酸甘油醛脱氢加磷酸形成1,3-二磷酸甘油酸⑦1,3-二磷酸甘油酸脱去Pi产能形成3-磷酸甘油酸⑧3-磷酸甘油酸异构生成2-磷酸甘油酸⑨2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮⑩磷酸烯醇式丙酮脱去Pi产能得到丙酮酸能量计算：当以葡萄糖为起始物时，⑦、⑩各得到2分子A TP，在①和③各消耗1分子ATP，共产生2分子A TP；当以细胞内多糖为起始物时，在⑦、⑩各得到2分子A TP，在①消耗1分子A TP，共产生3分子A TP
（2）写出三羧酸酸循环产能步骤，并进行能量计算。
三羧酸循环的第一阶段为糖酵解，一分子葡萄糖产生2分子ATP，2分子NADH，2分子H+，2分子丙酮酸，等价于7分子A TP。
第二阶段为脱碳脱氢阶段，由丙酮酸形成乙酰CoA，同时1分子丙酮酸生成1分子NADH和1分子CO2。
第三阶段包括10步反应，实现草酰乙酸的循环，过程为：草酰乙酸和乙酰CoA形成柠檬酸→柠檬酸变构为异柠檬酸→异柠檬酸脱氢（有1分子NADH和1分子H+形成）生成草酰琥珀酸→草酰琥珀酸脱羧（生成CO2）生成α-酮戊二酸→α-酮戊二酸脱氢（有1分子NADH和1分子H+形成）脱羧（生成CO2）形成琥珀酰CoA→琥珀酰CoA形成琥珀酸（有1分子GTP生成，等价于1分子A TP）→琥珀酸脱氢（有FADH2形成）形成延胡索酸→延胡索酸加水形成苹果酸→苹果酸脱氢生成（有1分子NADH和1分子H+形成）草酰乙酸。
1分子葡萄糖生成的2分子丙酮酸经三羧酸循环生成20分子ATP，葡萄糖生成丙酮酸的过程中产生7分子A TP，丙酮酸转化成乙酰辅酶A生成5分子ATP，整个彻底氧化过程产生32分子A TP。
（3）淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。
淀粉在细胞外经过胞外水解酶的作用得到单糖，再经胞内降解的作用生成1-磷酸葡萄糖，参与到糖酵解和三羧酸循环中。其中胞外分解中三种酶的作用部位是：α-淀粉酶在淀粉分子内部任意水解α-1,4糖苷键；β-淀粉酶从非还原端开始，水解α-1,4糖苷键，依次水解下一个β-麦芽糖单位；脱支酶水解α-淀粉酶和β-淀粉酶作用后剩下的极限糊精中的α-1,6糖苷键。
（4）简述糖酵解的生物学意义
①糖酵解是机体缺氧时的主要供能方式，如剧烈运动和在高原环境中时②糖酵解是某些厌氧生物或机体供氧充足情况下少数组织的能量来源，如成熟红细胞、神经组织、白细胞、骨髓、肿瘤细胞等③肝脏的糖酵解途径的主要功能是为其他代谢提供合成原料
（5）简述三羧酸循环的生物学意义
①三羧酸循环是糖类、脂肪和蛋白质的共同氧化途径②三羧酸循环是三大物质代谢联系的枢纽，其中间酸是合成其他化合物的碳骨架
（6）磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，并简述其生物学意义。
磷酸戊糖途径分为氧化阶段（脱碳产能）和非氧化阶段（重组）。氧化阶段过程为：6-磷酸葡萄糖脱氢（有1分子NADH和1分子H+形成）形成6-磷酸葡萄糖酸，6-磷酸葡萄糖酸脱氢脱碳（有1分子NADH、1分子H+、1分子CO2形成）5-磷酸核酮糖。非氧化阶段过程为：5-磷酸核酮糖异构化形成5-磷酸核糖，5-磷酸核酮糖差向异构为5-磷酸木酮糖，5-磷酸核糖与5-磷酸木酮糖反应得到7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛，7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛反应得到6-磷酸果糖和4-磷酸赤藓糖
意义：①产物磷酸核糖用于DNA、RNA的合成，木酮糖参与光合作用固定CO2，各种单糖用于合成各类多糖②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应，为体内代谢反应提供还原力
（8）简述糖原的合成过程
①活化阶段（由葡萄糖生成UDPG的过程，耗能）：葡萄糖与ATP反应形成6-磷酸葡萄糖和ADP，6-磷酸葡萄糖异构为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖转变为尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）②缩合阶段：UDPG与引物（麦芽糖等）在糖原合酶的催化下生成比引物多一个糖单位的分子和UDP③当直链长度达到12葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距离链末端6~7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支
第10章脂代谢
1. 名词解释：
（1）脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员
（2）脂肪酸的β氧化：在原核生物细胞质和真核生物线粒体基质中，脂肪酸的β-C原子的共价键断开，C原子被氧化形成羰基，分解出一个乙酰CoA的过程称为脂肪酸的氧化（3）酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间产物统称为酮体
2. 问答题
（1）简述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化
三脂酰甘油的水解过程即脂肪动员过程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出脂肪酸，甘油只能在肝脏中异生为糖或参与糖代谢氧化，脂肪酸则可以提供给各处细胞降解产能。甘油经甘油激酶的催化，在ATP的供能下形成3-磷酸甘油，经脱氢酶的催化形成磷酸二羟丙酮，参与到糖酵解过程形成丙酮酸，最终经三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，此为氧化途径之一。或者3-磷酸甘油逆向进行糖酵解过程，得到葡萄糖参与到糖的氧化分解过程中，此为另一条氧化途径
（2）1mol硬脂酸彻底氧化可产生多少mol ATP（写出计算过程）？
硬脂酸含有18个C原子，可以进行8次β氧化，得到9分子乙酰辅酶A（等价于27分子A TP），9分子乙酰CoA（经三羧酸循环得到90分子A TP），去掉活化消耗2分子A TP，每一次β氧化中产生1分子FADH2（相当于1.5分子A TP）和1分子NADH，共8次，有8×（1.5+2.5）=32分子A TP产生。因而共计产生90+32-2=120分子A TP
（3）脂肪酸除β-氧化外，还有哪些氧化途径？
除β-氧化外，还有对于带支链的脂肪酸或奇数C脂肪酸、过长脂肪酸的α-氧化和特殊微生物具备的ω-氧化（快速双向的β-氧化）
（4）比较脂肪酸的β-氧化与从头合成的不同
（5）酮体的代谢主要的生理意义是什么？
①在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式，由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝脏向肝外输出能源的一种形式②在饥饿或疾病情况下为重要器官提供必要的能源。在长期饥饿或者某些疾病的情况下，由于葡萄糖的供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能
（6）不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸氧化途径的区别？
不饱和脂肪酸的氧化途径与饱和脂肪酸的氧化途径基本相同，所不同的是，含一个双键的不饱和脂肪酸，还需要一个顺反-烯酯酰CoA异构酶将不饱和脂肪酸分解产物中的顺式结构中间产物变为反式结构，使其成为β-氧化中烯酯酰CoA水合酶的正常底物。含一个以上双键的脂肪酸除需要顺-反-烯酯酰CoA异构酶外，还需要β-羟脂酰CoA差向异构酶将中间产物中的D-β-羟脂酰CoA转变成L（+）-β-羟脂酰CoA才能按照正常β-氧化途径氧化分解
（7）脂肪酸是如何生物合成？
从无到有途径（脂肪酸的从头合成）：①转运：由于脂酰CoA溶解性差，难以通过线粒体膜，因此以脂肪或糖类分解产生的乙酰CoA的形式穿过线粒体膜进入细胞质中。②羧化：乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶的催化下转化为丙二酸单酰CoA③连接载体蛋白：丙二酸单酰CoA与脂酰基载体蛋白（ACP）的氨基酸臂连接④碳原子数的增加（合成脂酰乙酰ACP）：a.乙酰CoA在ACP转酰基酶的催化下，将其酰基转移到ACP上生成乙酰ACP，接着乙酰基转移到β-酮脂酰ACP合成酶上。丙二酸单酰CoA在丙二酸单酰CoA-ACP转酰基酶催化下，将其丙二酰基转移到ACP上形成丙二酸单酰ACP。b.乙酰化的β-酮脂酰ACP 合成酶与丙二酸单酰ACP反应，将其乙酰基转移到丙二酸单酰ACP上，得到乙酰乙酰ACP，同时丙二酸单酰-ACP自由羧基发生脱羧，释放CO2。c.乙酰乙酰ACP在β-酮脂酰ACP还原酶的催化下被NADPH+H+还原生成β-羟丁酰ACP，β-羟丁酰ACP在β-羟丁酰ACP脱水酶的催化下脱水形成α,β-丁烯酰ACP。d. 丁烯酰ACP在烯脂酰-ACP还原酶的催化下被NADPH+H+还原为丁酰ACP，完成一轮合成，C原子数增加2个。
第11章蛋白质水解及氨基酸代谢
1. 名词解释
（1）氮平衡：比较一个人或动物每日摄入氮量和排出氮量之间的关系叫氮平衡。正常时每日摄入量和排出量处于动态平衡中，称为氮总平衡；当摄入量多于排出量时，称为氮正平衡；当摄入量少于排出量时称为氮负平衡
（2）氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸以及其他物质经代谢转变而来的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，
分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（3）氨中毒：若外界环境NH3大量进入细胞或细胞内NH3大量积累，造成α-酮戊二酸的大量转化和NADPH的大量消耗，使得三羧酸循环中断，能量供应受阻，某些敏感器官的功能障碍，表现出语言障碍、视力模糊、昏迷直至死亡的现象称为氨中毒
（4）生糖氨基酸：能通过代谢转变成糖的氨基酸，按照糖代谢途径进行代谢。包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等15种。可代谢转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀乙酰CoA等，再通过这些中间产物变成葡萄糖和糖原
（5）生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成酮体的氨基酸，按照脂肪酸的代谢途径进行代谢，共有异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸6种，这些氨基酸能在肝中产生酮体或乙酰乙酸
（6）氨基酸的脱氨作用：α-氨基酸脱去氨基生成α-酮酸的过程称为脱氨作用，是氨基酸分解代谢的最主要途径，包括氧化脱氨作用、转氨基作用、联合脱氨作用和非氧化脱氨作用等几种形式
（7）尿素循环（鸟氨酸循环）：哺乳、两栖类动物通过排出尿素排出氨的过程，由于反应从鸟氨酸开始，最终回到鸟氨酸，称为鸟氨酸循环，由于氨的最终排出形式为尿素，又称为尿素循环
2. 问答题
（1）简述蛋白质的酶促水解？
蛋白质水解为氨基酸的过程需要蛋白酶和肽酶的共同作用，同时涉及到胃液的酸性对蛋白质空间结构的破坏。蛋白质进入胃之后，在酸性胃液和胃蛋白酶原的作用下结构变松散，在胃蛋白酶的催化下，水解为多肽、寡肽和少量氨基酸。多肽片段进入小肠后，在肽链外切酶（羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶）和肽链内切酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等）的作用下，被完全水解为氨基酸，由肠道粘膜上皮细胞吸收进入机体，以游离氨基酸的形式有血液循环送到肝脏。
（2）简述体内有哪些氨基酸脱氨方式
①氧化脱氨作用：α-氨基酸在脱氨酶的催化下氧化生成α-酮酸，消耗氧并产生氨的过程，首先氨基酸脱氢生成亚氨基酸，之后水解加氢生成α-酮酸
②转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的羰基上，使酮酸形成相应的氨基酸，而原来的酮酸失去氨基变为相应的α-酮酸。多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸为氨基的受体，这一过程是一个可逆的平衡过程
③联合脱氨作用：联合脱氨有两种反应途径：a.转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶联合催化的联合脱氨基作用，这一过程中首先进行转氨基作用，氨基酸在转氨酶的催化下将α-氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸，而后进行氧化脱氨作用。b.转氨酶和腺苷酸脱氢酶催化的联合脱氨作用：氨基酸通过连续的转氨基作用将α-氨基转移到草酰乙酸生成天冬氨酸，天冬氨酸将此氨基转移给次黄嘌呤核苷酸（IMP）生成腺嘌呤核苷酸（AMP），AMP在腺苷酸脱氨酶的作用下脱去氨基生成氨和IMP，IMP可以继续参加前面的反应。
（3）简述尿素循环的过程
①鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸②瓜氨酸与氨作用合成精氨酸③精氨酸被肝脏中的精氨酸水解酶水解产生尿素和重新释放出鸟氨酸。反应从鸟氨酸开始，结果又重新回到了鸟氨酸，形成了一个闭路循环，称为鸟氨酸循环（又称为尿素循环）
（5）简述α-酮酸的代谢去路
①当合成代谢占优势时，α-酮酸参与合成氨基酸②以中间产物的形式进入三羧酸循环被彻底氧化分解③通过糖异生作用转化为糖，或者通过脂肪酸的合成过程转化为脂肪酸
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体
○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体
生化总结
生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结