生物化学复习知识点概括
生物化学复习知识点概括
B6 蛋白质的纯化（purification）
一、蛋白质的稳定作用（stabilization）
1.选择适当的缓冲液（PH=7）；
2.操作温度：4℃；避免蛋白质变性和降解
3.添加蛋白酶抑制剂
二、硫酸铵沉淀法----蛋白质混合物的分级分离
加入硫酸铵盐离心弃去上清液，重新再溶解蛋白通过透析脱盐
结果：目标蛋白和溶解度相似的蛋白与溶解度差异较大的蛋白及非蛋白类物质相互分离。
【盐析利用蛋白质的性质：溶解度】
三、透析（dialysis）
1.蛋白质是高分子化合物，不易透过半透膜，因此可用透析法纯化蛋白质，主要应用是脱盐 (de-salting)。
2.半透膜上的孔允许约10kDa以下分子通过，大多数蛋白质的分子质量超过了10kDa，故会留在透析袋内。
【到达平衡时，透析袋内的小分子浓度相同，故此需要多次更换周围的溶液---有效地降低小分子在蛋白质溶液中的浓度】
四、凝胶过滤层析（Gel filtration chromatography)
1.原理: 柱子中的固定相为多孔凝胶颗粒(porous gel beads),具有一定的孔径;将蛋白质溶液加到柱子上端,并使一定缓冲液(buffer,即流动相)不断流过柱子, 则大分子不能进入凝胶颗粒先被洗脱(eluted),而小分子进入凝胶颗粒,后被洗脱,因此,不同分子是基于它们的大小不同而被分离的。
（1）多孔凝胶颗粒(不溶的、高度亲水的)。
（2）Elution volume (Ve)(洗脱体积)
从样品被加到柱子上开始到其被洗脱出柱子所流过柱子缓冲液的总体积。
（3）Void volume (Vo) (空体积)
柱子内部除去凝胶颗粒以外的剩余体积。
（相对洗脱体积(Ve/Vo)与分子量的对数呈线性关系）
2.主要应用: 样品的脱盐、蛋白质分子量的估计
五、离子交换层析(Ion exchange chromatography）
1.原理:柱子中的固定相为带正电荷(positively charged)或负电荷(negatively charged)的颗粒(又称为离子交换剂 ion exchanger),在一定pH值下各种蛋白质所带净电荷不同,与离子交换剂的作用方
式和强弱也不同,可通过一定方式被先后洗脱下来,因此,不同分子是基于它们所带的净电荷(on the basis of their net charge)差异而被分离的。
（1）阴离子交换剂(自身带正电),用于阴离子交换层析中,可吸附并分离带负电的蛋白质 (阴离子)
（2）阳离子交换剂(自身带负电),用于阳离子交换层析中,可吸附并分离带正电的蛋白质 (阳离子)
六、亲和层析（Affinity chromatography）
1.原理: 利用蛋白质与另一种分子(它的配体)的特异性结合的性质进行分离。如酶与其抑制剂或辅酶, 抗体与抗原,受体与激素等。
2.过程: 配体(ligand)固定在不溶性支持物上并装入柱中, 混合蛋白通过亲和柱时, 其它蛋白全流过, 只有目标蛋白结合在固定化的配体上,使用缓冲液对柱子进行冲洗，最后加入含可溶性配体的缓冲液可将目标蛋白以高纯度的形式洗脱下来。随后再透析除去小分子配体。
B7 蛋白质的电泳（electrophoresis）
一、电泳（electrophoresis）
1.定义：带净电荷的分子在电场中向一极或另一极移动的现象。
2.净电荷越大，分子移动越快。
3.原理：根据蛋白质的净负电荷和分子大小在电场中进行分离。小的带负电荷较多的蛋白质比较大的带负电荷较少的蛋白质在凝胶中迁移得快。
二、SDS-PAGE（SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳）
1.原理：用还原剂处理样品，使二硫键打开,同时用阴离子去污剂SDS使蛋白质变性，并使蛋白质覆盖负电荷,然后进行电泳。由于所有蛋白质都带与其质量成正比的负电荷，所以是根据它们的质量而被分离。小分子迁移快，大分子慢。
2.特点：快速、灵敏、广泛使用
3.应用：测定蛋白质样品的纯度；估计未知蛋白质的分子质量；推测某种蛋白多肽亚基数目。
C4 酶的抑制作用（ Enzyme Inhibition）
一、酶的抑制作用（ Enzyme Inhibition）
1.抑制剂（Inhibitors）：直接作用于酶并使它的催化速率降低的分子。包括正常机体代谢物、药物和毒物。
2.酶的抑制作用类型：可逆的和不可逆的。可逆性抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
二、不可逆性抑制
1.定义：抑制剂不可逆地与酶结合，它通常与活性部位或其附近的氨基酸残疾形成共价键，永久使酶失活。
三、可逆的竞争性抑制
1.典型的竞争性抑制剂与酶的正常底物有相似的结构，故它与底物分子竞争性地结合酶的活性部位，酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂分子，但不能同时与两者结合。
2.竞争性抑制剂与活性部位可逆结合，底物浓度增高科消弱竞争性抑制剂的作用；因为足够高的底物浓度可将结合在活性部位的抑制剂分子竞争性地排出。（增加底物浓度，竞争性抑制剂的抑制作用降低）
3.竞争性抑制剂存在时，酶的Vmax不变，但酶对起底物的表现亲和力降低，Km增加。（竞争性抑制剂增加Km，Vmax不变）
4.Lineweaver-Burk图：竞争性抑制剂使直线斜率增加，x轴上截距变小（Km增大），y轴截距不变（Vmax不变）。
四、可逆的非竞争性抑制
1.非竞争性抑制剂与酶活性部位以外的部位可逆地结合，导致酶的三维构象变化，从而降低酶的催化速率。（酶既可以结合底物，也可以结合抑制剂，或两者同时结合）
2.非竞争性抑制剂的抑制作用不受底物浓度增加的影响,所以Vmax降低。
3.受非竞争性抑制剂作用时，酶对底物浓度的亲和力不变，所以Km不变。
4.Lineweaver-Burk图：非竞争性抑制剂能增加直线斜率，改变y轴截距（Vmax减少），使x轴上截距保持不变（Km不变）。
C5 酶活性的调节（Regulation of Enzyme Activity）
一、反馈调节（Feedback regulation）
1.反馈抑制（Feedback Inhibition）：是指最终产物抑制作用，即在代谢途径中，代谢途径的终产物对该途径前断的某种酶的抑制，这种抑制称为反馈抑制。
二、变构酶（Allosteric Enzymes）
1.一般性质：通常是多亚基蛋白质，有多个活性部位；也有调节部位；抑制剂结合调节位点降低酶E活性，催化剂提高活性；其自身亚基通常是激活剂
2.特征：多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3.变构模型：序变模型、齐变模型
4.天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase） (1)它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N-氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP的反馈抑制。ATCase 由6个催化亚基和6个调节亚基组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。（由ATCase催化生成的N-氨甲酰天冬氨酸是嘧啶生物合成中的关键步骤和关键调控点）
(2)ATCase参与嘧啶合成时受其代谢途径的终产物CTP的反馈抑制和中间产物之一的激活剂ATP的调节。
调节的机制：激活剂ATP含量高，传递给细胞的信号使提供给DNA复制的能量充足，因此，ATCase被激活，合成所需的嘧啶核苷酸；党嘧啶足够时，CTP含量高，抑制ATCase，从而阻止该途径中不需要的N-氨甲酰天冬氨酸和随后的中间产物。
5.可逆共价修饰：非蛋白质基团和酶分子之间的共价键的形成和断裂。
6.蛋白水解的激活作用：一些酶合成时只是一个被称为酶原的较大的无活性的前体，它们中的一个或几个肽键经不可逆地水解而被激活。
7.酶合成与分解调节：
（1）某种特定酶在细胞或组织中的存在的量取决于其合成与降解速率。对编码酶基因的诱导和阻遏程度、模板mRNA的降解速率均可
改变酶蛋白合成的速率。酶蛋白合成后，可改变其降解速率（半衰期）对酶活性进行调节。
（2）半衰期：蛋白质被降解50%所需的时间，可反映某种酶的降解速率。
D2 抗体：概述（Antibodies: an overview）
一、轻链和重链：
1.抗体的组成：抗体分子含有以二硫键连接在一起的4条多肽链，即两条相同的约220个氨基酸组成的轻链和两条相同的约440个氨基酸组成的重链。
（1）基本结构：抗体分子由四条肽链通过链间二硫键组成H2L2结构。
（2）轻链和重链：重链：五类：a、g、m、d、e；轻链：两型：k、l。
2.抗原结合部位：由每条重链与它相邻轻链的N端协同形成。故，每个抗体分子有两个抗原结合部位，即是二价体；一分子抗体可结合两分子抗原。
（抗原结合部位由轻链和重链的高变部分绕在一起所形成）
二、可变区和恒定区
1.三个功能区：
（1）可变区 (Variable region, VH和VL)：抗原的识别、结合。
（2）恒定区 (Constant region, CH和CL)：含补体结合位点、巨噬细胞FC受体结合位点。（L链C端1/2处，H链C端3/4-4/5处）
（3）铰链区(Hinge region)：结构柔软，通过变构促进抗体-抗原结合、暴露补体结合位点和FC受体结合位点, 引发免疫反应。
2.每一条轻链和重链都有一个N端的可变区和一个C端的恒定区。
3.可变区的变异性主要局限于3个高变区，其余部分的变异性小，称为构架区。
（1）高变区也称为互补决定区, 在与抗原的识别、结合中起重要的作用。
（2）构架区通常不与抗原直接接触。
D4 作为工具的抗体
一、酶联免疫吸附测定法 (ELISA)--对样品中特定的蛋白质抗原进行定量
1.原理：将抗体固定在惰性多聚体载体上，然后与样品接触，洗去未结合的蛋白质，加入可与抗原其他表位结合的第二抗体，在第二抗体上结合有酶，可将无色底物转变为有色产物，第二抗体的结合量即
为原样品中存在的蛋白质抗原量，根据产物颜色强度可进行定量测定。
（ELISA利用第二抗体上连接的酶将无色的底物转化成有色的产物）
2.步骤：（1）一抗结合到固相支持物上；（2）加入含有抗原的样品，孵育，漂洗以去除未结合的分子；（3）加入结合有酶的二抗；（4）漂洗以去除未结合的二抗，与酶作用底物共同孵育。
二、免疫印迹法 (Immunoblotting)--测定混合物中一种以上的抗原
1.原理：将蛋白质样品用单向SDS-PAGE进行分离，或用双向PAGE 分离，再把分离出的蛋白质转移（印迹）到硝酸纤维素膜或尼龙膜上，与此蛋白质的特异抗体共同孵育，然后洗去未结合的抗体，与抗体结合的蛋白质用放射自显影术进行测定，或使用已标记的第二抗体使其与第一抗体结合，再进行测定。
2.蛋白质印记法 (Western Blotting)
（1)蛋白质SDS-PAGE电泳分离;(2)将蛋白质转移到膜上(印迹)--电转移 ;(3)膜与抗体溶液温浴;(4)洗去未结合抗体;(5)检测结合的抗体--使用放射性标记的二或酶标二抗 (ELISA)
F3 原核生物中DNA的复制( DNA Replication in Bacteria) 一、DNA聚合酶 (DNA polymerase)
1.DNA聚合酶I（DNA polymerase I）
（1）来源：大肠杆菌；
（2）需要4种dNTP(dATP、dGTP、dTTP、dCTP)作为前体，Mg2+;DNA 模板和由酶延伸的3'-OH端的引物。
（3）活性：5’ 3’聚合酶活性；3’ 5’外切核酸酶活性；5’ 3’外切核酸酶活性
（4）DNA聚合酶I是受模板指导的酶，它识别DNA模板上的下一个核苷酸，并将一个与该核苷酸互补的核苷酸加到引物的3'-OH 端，形成3’，5’-磷酸二酯键，释放出焦磷酸。
二、冈崎片段（Okazaki fragments）
1.Leading strand (前导链)：在3’ 5’链为模板时，以5’ 3’方向连续合成的新生DNA。
2.Okazaki fragments（冈崎片段）：在方向为5’ 3’的模板链上，DNA聚合酶以5’ 3’方向合成小片段DNA，这些连接起来的片段即称为冈崎片段
3.：Lagging strand (滞后链)：不连续合成的DNA链
三、RNA引物（RNA Primer）
1.Primase(引物酶):合成一段RNA引物,为冈崎片段和前导链的合成提供3'-OH。引物酶由RNA聚合酶聚合而成。
2.与所有RNA聚合酶一样，引物酶不需要引物就可以开始合成，它能直接在单链DNA模板上合成RNA。
3.引物酶合成的引物有DNA聚合酶Ⅲ进行延伸。DNA聚合酶Ⅲ负责前导链和冈崎片段的合成。
四、DNA解旋、复制需的酶和蛋白质：
1.DNA解旋：DNA解旋酶（Helicase）、拓扑异构酶I （Topoisomerase I ）、拓扑异构酶 II（Topoisomerase II）、单链结合蛋白（SSB protein）
2.DNA复制：DNA聚合酶Ⅰ和Ⅲ、引物酶、DNA连接酶、其他蛋白质
G2 原核生物中基因的转录（Transcription in prokaryotes）
一、转录的三个阶段（three phases of transcription）
1.反义链（Antisense(-)strand）【模板链（Template strand）】：转录中作为模版使用的DNA链。
2.正义链（Sense(+)strand）【编码链（Coding strand）】：与转录产物RNA具有相同序列的DNA链。
3.大肠杆菌RNA聚合酶进行的三个转录阶段：起始（initiation）、延伸（Elongation）和终止（Termination）
二、启动子和起始（Promoters and initiation）
1.Promoter(启动子)：是指RNA聚合酶识别、结合并开始转录的一段DNA序列,位于基因上游(5′端)。
2.启动子的识别需要σ因子，它可增加RNA聚合酶和启动子的特异性结合，减少非特异性结合。
3.两个重要的原核启动子元件（promoter elements）
（1）-35 sequence：σ亚基识别并结合位点；共有序列TTGACA （2）-10 sequence：σ亚基识别、有助于解旋；共有序列TATAAT
三、延伸（Elongation）
1.核心酶 (core enzyme)：转录开始后，σ因子从转录复合体上脱落下来，所留下的酶即为核心酶。
（1）特点：需要DNA模板；具有5’ 3’的聚合酶活性，但没有3’核酸外切酶活性；4NTPs（ATP，GTP，CTP，UTP）为底物；不需要底物；有DNA解旋酶活性。
（2）伸长的RNA链是由核心酶催化的
2.三重复合体：RNA聚合酶、DNA模板和新的RNA转录产物复合物。
3.转录泡(transcription bubble):转录过程中DNA解旋的区域。
四、终止（Termination）
1.转录持续进行直到到达终止序列。
2.Termination sequence (终止序列)：提供转录终止信号的DNA 序列，也称为终止信号或终止位点；终止序列通常是一段富含GC的区域，使得解旋过程减缓或暂时停止。
3.原核基因典型的终止序列 (信号)：反向重复序列也称回文序列。
（1）一段富含GC的回文序列(palindrome)以及随后的一段寡聚
A.
4.原核生物终止序列典型特征：富含GC的回文序列
5.缺少发夹结构的终止子需要另外的ρ终止因子（一种蛋白）去识别终止位点，停止转录。
G3 操纵子（operons）
一、操纵子：入门
1.操纵子(operons):是成簇排列的结构基因受单个操纵位点控制，与调节基因一起包装结构基因的表达受到协调调控。
[原核生物基因组中的一个表达调控序列（一个转录单位），由若干功能相关的结构基因串联在一起，其转录受到同一调控系统的调控。----form teacher]
2.操纵子模型：
（1）一系列结构基因（structural gene）：编码调控蛋白质的基因;
（2）一个操纵基因位点（operator site）:调控结构基因转录的DNA序列；
（3）一个调控基因（regulator gene）:编码识别操纵基因序列的蛋白质。
二、乳糖操纵子（the lac operon）
1.编码参与乳糖代谢的关键酶：
（1）半乳糖苷透性酶（galactoside permease）---可使乳糖穿过细胞膜进入细胞；（2）β-半乳糖苷酶（β-galactosidase）---可水解乳糖生成葡萄糖、半乳糖。
2.编码的第三个酶：硫代半乳糖苷酰基转移酶
3.诱导（induction）机制：在诱导前细胞内极少β-半乳糖苷酶可将乳糖分解成异乳糖，然后异乳糖打开lac操纵子上这三种基因细菌中许多编码蛋白质的转录开关。
https://www.sodocs.net/doc/9115448275.html,c操纵子诱导物：异乳糖、异丙基硫代半乳糖苷（IPTG）（不是大肠杆菌的代谢产物）【诱导物：凡能诱导操纵子开启的效应物称为诱导物】
https://www.sodocs.net/doc/9115448275.html,c操纵子结构基因：
（1）lacZ---编码β-半乳糖苷酶
（2）lacY---编码半乳糖苷透性酶
（3）lacA---编码硫代半乳糖苷酰基转移酶
三种结构基因被转录成一条多顺反子mRNA(polycistronic mRNA)。然后翻译合成所以的三种酶【多顺反子mRNA---确保了对三种基因产物产量的协调调节】
三、乳糖阻遏蛋白（lac阻遏物）
https://www.sodocs.net/doc/9115448275.html,cI基因具有能够和RNA聚合酶结合的自身启动子（P lac），转录出lac阻遏物mRNA，从而合成lac阻遏物蛋白单体。【阻遏物：凡能导致操纵子关闭，阻遏转录过程的效应物称为辅助阻遏物】
2.作用机制：
（1）在没有诱导物的情况下，lacI基因被转录，生成的阻遏物蛋白结合于lac操纵子的操纵基因位点（O lac），阻止lacZ、lacY、lacA基因的转录。
（2）诱导时，诱导物和阻遏物结合，引起阻遏物的构象改变，从而降低它与lac操纵基因位点的结合力，然后lac阻遏物从操纵基因位点解离下来，RNA聚合酶（已位于启动子位点的邻近位置）开始转录lacZ、lacY、lacA基因。
【诱导物使lac阻遏物失活，因而使结构基因得以转录】（3）移去诱导物，lac阻遏物迅速与操纵基因位点结合，转录过程几乎立即被抑制。
四、分解代谢物激活蛋白/cAMP受体蛋白（CAP/CRP）
https://www.sodocs.net/doc/9115448275.html,c操纵子高水平转录所需要的一个特点蛋白----分解代谢物激活蛋白（CAP）或cAMP受体蛋白（CRP）。
（1）该二聚体蛋白不能和DNA结合，需和cAMP形成复合物（2）CRP-cAMP复合物和lac启动子（恰好位于RNA聚合酶结合位点上游）结合，可提高RNA聚合酶结合力，继而激活lac操纵子的转录。
2.只有当乳糖存在而葡萄糖缺乏时，lacZ、lacY、lacA基因才会被转录。（原理：见书）
五、正调控和负调控
1.正调控（positive control/regulation）：指调控蛋白与DNA结合后可以提高转录效率。
2.负调控(negative control/regulation）：阻遏物结合后阻止结构基因的转录。lac操纵子是基因表达负调控。
【lac操纵子是同时受正、负调控的】
G7 真核生物mRNA前体的加工
一、概述
1.真核生物中，编码蛋白质的基因的转录产物是mRNA前体，需经过一系列的加工才能成为功能性mRNA分子。
2.mRNA前体加工过程：
（1）5’端加上5’帽子【加帽】
（2)RNA剪接；
（3）3’多聚腺苷酸化【多聚腺苷酸化】
二、5’端加工：加帽
帽子可以保护初级转录物的5’端免受核糖核酸酶的攻击；只有真核生物编码蛋白质的基因的RNA转录物加帽，原核生物的mRNA、真核生物rRNA和tRNA都不加帽。
三、RNA剪接（RNA splicing）
1.RNA剪接（RNA splicing）:从DNA模板链中出来的初级转录物除去内含子，并将相邻外显子的末端连接起来形成功能性的mRNA分子的过程。
2.剪接位点（splicing site）
（1）5’剪接位点----位于内含子的5’端，常为GU
（2）3’剪接位点----位于内含子的3’端，常为AG
3.反应：（1）分支点腺苷酸残基的2'-OH攻击5’剪接位点的3’，5'-磷酸二酯键使之断裂；（2）内含子的5’端回转与分支点序列的腺苷酸残基形成异常2'，5'键。
4.两步转酯反应（transesterification reaction）
（1）转酯反应：在两步RNA剪接反应中，一个磷酸酯键与另一个发生交换的反应。
（2）因磷酸酯键数目没变，故没有ATP的消化。
（3）剪接的两步连续转酯反应：
A.第一步转酯反应：分支点腺苷酸残基的2'-OH攻击5’剪接位点的3’，5'-磷酸二酯键使之断裂，游离出来的5’磷酸与分支位点腺苷酸残基的2’羟基连接。
B.第二步转酯反应：外显子的新3'-OH攻击3’剪接位点的磷酸二酯键，将两个外显子连接起在一起并释放套索状的内含子。
5.剪接体（spliceosome）:在将被去除的内含子处所形成的一个多组分复合体，使内含子环化。
（1）组成：含有5种RNA（U1、U2、U4、U5、U6），统称为核内小RNA（snRNA），每种snRNA长100～300nt，与几种蛋白质形成复合物。这些RNA-蛋白质复合物称作小核内核糖蛋白（snRNP）
四、3’端加工：剪切和多聚腺苷酸化（cleavage and polyadenylation）
1.mRNA多聚腺苷酸化：RNA的3’端剪切后加上约200个腺苷酸残基组成的poly(A)尾。
2.多聚腺苷酸化信号序列（polyadenylation sifnal sequnence）
（1）位于：mRNA前体的近3’端
（2）信号：5'-AAUAAA-3’
3.poly(A)尾可以保护成熟mRNA免受核酸酶消化，并稳定整个分子，也可增强mRNA的翻译。
H1 遗传密码 (The Genetic Code)
一．The genetic code (遗传密码)
1.遗传密码（genetic code）：mRNA上的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列之间的关系
2.终止密码子（Stop codons）：不编码任何氨基酸的密码子---UAA、UAG、UGA
3.起始密码子（Start codon）：核糖体阅读mRNA的第一个密码子---AUG
二、遗传密码的特征（The Features of the Genetic Code）
1.遗传密码是连续的三联体密码；
2.遗传密码是简并的；
3.前两个碱基通常足以确定一种特定氨基酸；（降低碱基突变引起的危害）
4.性质相似的氨基酸的密码子具有相似的序列；（降低碱基突变引起的危害）
5.64个密码子中只有61个为氨基酸编码；
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点
生物化学知识点 时间：2011-8-10 18:04:44 点击：486 核心提示：生物化学一、填空题 1、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。 2、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-转角）（无规则卷曲）。 3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华力）等... 生物化学 一、填空题 1、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。 2、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-转角）（无规则卷曲）。 3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华力）等非共价键和（二硫键）。 4、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、（某些酸类沉淀法）、（重金属盐沉淀法）。 5、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。 6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤A）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶C）、（尿嘧啶U）和（胸腺嘧啶T）三种。 7、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 9、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、（PH）、（激活剂）、（抑制剂） 10、正常情况下空腹血糖浓度为（3.9-6.1mmol/L），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主) 2.颜色注明：红色:多为名解、简答（或较重要的内容) 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 ２）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶",HSL） 3）脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾上
腺素、肾上腺素等. 4）抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌 二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成３—磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化. 1)部位：组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞：细胞质、线粒体. 2）过程： ①脂酸的活化-—脂酰CoA的生成（细胞质) 脂肪酸+ ＨSCｏ 脂酰~SＣoＡ + AＭP + Ｐｉ 消耗了2个高能磷酸键 ②脂酰CｏＡ进入线粒体 酶:a．肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶）b。肉碱酰基转移酶Ⅱ c。脂酰肉碱-—肉碱转位酶（转运体）
生物化学脂质代谢知识点总结
第七章脂质代 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂，脂肪就是甘油三脂，类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件：1，乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； 2，酶的催化作用 位置：主要在小肠上段
第三节甘油三脂代 甘油三脂的合成 1.合成的部位：肝脏（主要），脂肪组织，小肠粘膜 2.合成的原料：甘油，脂肪酸 3.合成途径：甘油一脂途径（小肠粘膜细胞） 甘油二脂途径（肝，脂肪细胞）
注：3-磷酸甘油主要来源于糖代，部肝、肾等组织摄取游离甘油，在甘油激酶的作用下可合成部分。 源性脂肪酸的合成： 1.场所：细胞胞质中，肝的活性最强，还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料：乙酰COA，ATP，NADPH，HCO??，Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程：
4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成： ②合成软脂酸： ③软脂酸延长在质网和线粒体进行：
脂肪酸碳链在质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节： ①代物的调节作用： 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂：软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂：柠檬酸、异柠檬酸 糖代增强，相应的NADPH及乙酰CoA供应增多，异柠檬酸及柠檬酸堆积，有利于脂酸的合成。 ②激素调节： 甘油三脂的氧化分解： ①甘油三酯的初步分解： 1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶：激素敏感性甘油三脂脂肪酶（HSL） 3.脂解激素：胰高血糖素、去甲肾上腺素、（促肾上腺皮质激素）ACTH、